氨基酸的结构和功能
glu氨基酸字母表示
glu氨基酸字母表示GLU氨基酸字母表示引言：在生物化学和生物学领域中，“GLU”是氨基酸谷氨酸（Glutamate）的三个字母表示。
氨基酸是蛋白质的构成单元，而氨基酸的字母表示法是用三个字母缩写来表示氨基酸的名称，以便更方便地进行研究和交流。
本文将介绍GLU氨基酸的结构、功能以及其字母表示的由来和意义。
一、GLU氨基酸的结构和功能： GLU氨基酸是一种非极性氨基酸，它的化学式为C5H8NO4。
它含有一个氨基基团（-NH2）、一个羧基基团（-COOH）和一个侧链（R），侧链由一个羧基（-COOH）和一个乙基基团（-CH2-CH2-COOH）组成。
GLU氨基酸在生物过程中起着重要的作用。
首先，它是神经递质的前体物质，参与神经细胞间的信号传递。
其次，GLU氨基酸在酸碱平衡和电解质平衡方面起着重要作用。
此外，GLU氨基酸还参与到许多代谢途径中，例如氨基酸代谢、尿素循环以及蛋白质的合成和降解过程。
二、GLU字母表示的由来：氨基酸的字母表示法最早是由Bernard H. (Bernie) Pullman在1963年引入的。
Pullman是一位意大利生物化学家，通过使用三个字母的缩写来表示氨基酸的名称，使得研究人员能够更方便地表达和交流有关氨基酸的信息。
在GLU氨基酸的字母表示中，"G"代表谷氨酸（Glutamate）这个单词的首字母，而"L"则是单词的第二个字母，"U"则是根据拉丁名中字母的发音选择的。
通过将这三个字母组合在一起，GLU成为了谷氨酸的简明表示。
三、GLU字母表示的意义： 1.方便交流和记录：氨基酸的字母表示法使得研究人员能够更方便地在论文、实验报告和交流中使用氨基酸的名称。
使用三个字母的缩写，不仅更加简洁明了，而且避免了不同语言之间的命名差异。
2.标准化和一致性：氨基酸的字母表示法已成为生物学和生物化学领域广泛使用的标准。
这种标准化的表示方法使得不同实验室和学术界之间能够达成共识，并保持一致性，从而促进研究成果之间的比较和合作。
高中生物氨基酸知识点
高中生物氨基酸知识点
①必需氨基酸(8种)：人体细胞不能自身合成，必需外源摄取
②非必需氨基酸(12种)：人体细胞可以自身合成
2.氨基酸的结构
氨基酸的结构通式：
氨基酸的判断：
①同时有氨基和羧基
②至少有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上。
(组成蛋白质的20种氨基酸的区别：R基的不同)
③R基不同导致氨基酸种类不同
三、蛋白质的形成
肽键：两分子氨基酸脱水缩合形成二肽，连接两个氨基酸分子的化学键(-CO-NH-)叫肽键
多肽：由三个或三个以上的氨基酸分子缩合而成的链状结构
肽链：多肽通常呈链状结构，叫肽链
蛋白质结构的多样性的原因：组成蛋白质多肽链的氨基酸的种类、数目、排列顺序的不同;空间结构不同
四、相关计算
脱去的水分子数=肽键个数=氨基酸数-肽链条数
蛋白质分子量=氨基酸分子量×氨基酸个数-18×脱水个数
五、蛋白质的主要功能
生命活动的主要承担者。
氨基酸和多肽的关系
氨基酸和多肽的关系氨基酸和多肽是生物体内重要的有机分子，它们之间有着密切的关系。
首先，让我们来了解一下氨基酸的基本结构和功能。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，由氨基基团、羧基、氢原子和一个侧链组成。
氨基酸是生命体的必需物质，通过蛋白质的合成和降解参与了生物体内的各种生化过程。
氨基酸的侧链决定了其特定的性质，使得不同氨基酸在生物体内扮演不同的角色，如赖氨酸、苯丙氨酸等。
多肽是由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的生物分子。
当氨基酸通过脱水缩合反应形成肽键时，就形成了多肽。
多肽的长度可以从几个氨基酸残基到几十个甚至上百个氨基酸残基不等。
多肽在生物体内具有多种功能，如携带信号、参与免疫反应、调节生长发育等。
氨基酸和多肽之间的关系主要体现在以下几个方面：氨基酸是构成多肽的基本单元。
多肽是由氨基酸通过肽键连接而成，因此氨基酸是构成多肽的必需物质。
没有氨基酸，就无法形成多肽。
而多肽的结构和性质又取决于构成它的氨基酸种类和顺序。
氨基酸的序列决定了多肽的结构和功能。
在多肽分子中，氨基酸残基的排列顺序是非常重要的。
不同的氨基酸序列可以形成不同的结构，从而决定了多肽的功能。
例如，胰岛素是一种由氨基酸残基组成的多肽激素，其特定的氨基酸序列决定了其在调节血糖水平中的作用。
氨基酸和多肽在生物体内具有重要的生理功能。
氨基酸通过构成蛋白质参与了生物体内的各种生化过程，而多肽则在细胞信号传导、免疫调节、激素作用等方面发挥着重要的作用。
例如，多肽激素如生长激素、胰岛素等对生长发育和代谢有着重要的调节作用。
氨基酸和多肽之间存在着密切的关系。
氨基酸是构成多肽的基本单元，多肽的结构和功能取决于氨基酸的序列。
氨基酸和多肽在生物体内发挥着重要的生理功能，参与了各种生化过程和生命活动。
深入研究氨基酸和多肽之间的关系，有助于我们更好地理解生物体内的生化过程和调节机制，为疾病的治疗和预防提供理论依据。
希望本文能够帮助读者更好地理解氨基酸和多肽在生物体内的重要作用。
氨基酸知识点高一生物
氨基酸知识点高一生物氨基酸是生物体内一种重要的化学物质，它在生物体内具有至关重要的作用。
本文将从不同的角度介绍氨基酸的知识点，以帮助高一生物学生更好地理解和掌握这一内容。
1. 氨基酸的定义和组成氨基酸是由氨基（NH2）和羧酸基（COOH）组成的有机化合物，其通式为R-CH(NH2)COOH，其中R为氨基酸的侧链。
氨基酸可通过氢键连接，形成多肽链，多肽链则可以进一步组成蛋白质。
2. 氨基酸的分类氨基酸可分为两大类：必需氨基酸和非必需氨基酸。
- 必需氨基酸：人体无法自行合成的氨基酸，需从外部摄入食物中获取，包括赖氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸和蛋氨酸等。
- 非必需氨基酸：人体内可自行合成的氨基酸，包括丝氨酸、天冬酰胺酸、谷氨酰胺酸、天冬氨酸、精氨酸、谷氨酸、天冬酰胺、酪氨酸、组氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、天冬酸和苏氨酸等。
3. 氨基酸的生物功能氨基酸在人体内具有多种生物功能，主要包括：- 构成蛋白质：氨基酸是构成蛋白质的基本单元，蛋白质又是构成生物体各种组织和器官的重要成分。
- 合成酶和激素：多种酶和激素由氨基酸合成，这些物质对于维持生物体的正常代谢和调节功能至关重要。
- 产生能量：在氧气充足的情况下，氨基酸可以通过氧化分解产生能量。
- 提供代谢物：氨基酸可以转化为其他代谢物，例如芳香族氨基酸可用于合成色素、类胡萝卜素和儿茶酚等。
- 参与免疫反应：某些氨基酸在免疫系统中起到重要的作用，如谷氨酸可促进淋巴细胞增殖。
4. 氨基酸的缺乏与疾病缺乏必需氨基酸会导致机体功能的障碍，甚至引发一些疾病。
例如，缺乏色氨酸会导致心理和生理异常，缺乏蛋氨酸和缬氨酸会影响肝脏功能，缺乏苯丙氨酸会导致苯丙酮尿症等。
因此，保持均衡的膳食结构，摄取足够的氨基酸对于维持健康至关重要。
5. 氨基酸的应用领域由于氨基酸在生物体内的重要作用，它在多个领域都有应用价值。
例如，在医药领域，氨基酸可以用于药物合成和临床治疗；在食品工业中，氨基酸可以用作食品添加剂和增味剂；在农业领域，氨基酸可以作为肥料和饲料添加剂等。
氨基酸百度百科
氨基酸百度百科编辑词条氨基酸百科名⽚氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的⼀类有机化合物的通称。
⽣物功能⼤分⼦蛋⽩质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋⽩质的基本物质。
是含有⼀个碱性氨基和⼀个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
天然氨基酸均为α-氨基酸。
⽬录[隐藏]氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码⼦表氨基酸胶囊氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码⼦表氨基酸胶囊amino acid (abbr.aa)[编辑本段]氨基酸的结构通式α-氨基酸的结构通式：（R是可变基团）构成蛋⽩质的氨基酸都是⼀类含有羧基并在与羧基相连的碳原⼦下连有氨基的有机化合物，⽬前⾃然界中尚未发现蛋⽩质中有氨基和羧基不连在同⼀个碳原⼦上的氨基酸。
[编辑本段]氨基酸的分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中⼈体所需的氨基酸约有22种，分⾮必需氨基酸和必需氨基酸（⼈体⽆法⾃⾝合成）。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指⼈体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由⾷物蛋⽩供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
共有10种其作⽤分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进⼤脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防⽌细胞退化；②⾊氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产⽣；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（⼜叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成⾎红蛋⽩、组织与⾎清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作⽤于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作⽤平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作⽤于黄体、乳腺及卵巢。
氨基酸分子结构
氨基酸分子结构氨基酸分子结构是指氨基酸的分子结构，包括氨基酸分子内部的原子布局、氨基酸分子间的相互作用以及它们在生物体中的功能。
氨基酸分子结构可以从三个方面来进行讨论：（1）氨基酸的有机结构氨基酸是一种有机物质，其主要组成成分是碳、氢、氧和氮四种元素。
氨基酸的有机结构可以分为三部分：氨基羰基（NH2COOH），R基团（R）和酸基（COOH）。
氨基羰基由一个氨基（NH2）和一个羰基（COOH）组成，它们之间存在一定的化学键，具有分子量大小和极性等不同的特征。
R基团是一种单独的基团，具有不同的结构，可以影响氨基酸的性质，如氨基酸的极性和分子量。
酸基则由一个羰基（COOH）和一个氢原子（H）组成，具有酸性和负电荷，可以与氨基酸的羰基形成酸基-羰基双键，以形成氨基酸分子。
（2）氨基酸的分子形状氨基酸的分子形状往往被称为“斗篷形”，它是由氨基羰基和R基团构成的三角形，其中氨基羰基和R基团位于三角形的直角处。
由于氨基羰基和R基团在氨基酸分子中具有不同的极性，因此氨基酸分子呈现出斗篷形的结构，使氨基酸具有极性特征。
（3）氨基酸的相互作用氨基酸是非常精密的有机分子，它们之间存在着诸多相互作用。
在氨基酸分子内部，许多相邻的原子有时会形成非共价键，使氨基酸分子更加稳定，并形成许多精密的有机结构。
氨基酸分子之间也存在着相互作用，例如，它们之间可以通过氢键、盐键、偶极子作用、π-π作用等相互作用而形成复合物。
氨基酸分子结构是生物体中最重要的机制之一，它在生物体中起着重要作用，如调节酶的活性、促进酶反应、影响蛋白质的结构和功能等。
因此，对氨基酸分子结构的研究对于理解生物体的生物学机理具有重要意义。
人体必需氨基酸结构简式
人体必需氨基酸结构简式摘要氨基酸作为构成蛋白质的基本单元，对于维持人体正常生理功能起着重要的作用。
其中有9种氨基酸被认为是人体必需氨基酸，即人体无法自行合成，需要通过食物摄入。
本文将介绍这9种人体必需氨基酸的结构简式及其在人体中的重要作用。
引言人体必需氨基酸是指人体无法自行合成，需要通过食物摄入的氨基酸。
它们是构成蛋白质的基本单位，在维持人体正常生理功能方面起着重要作用。
本文将介绍这9种人体必需氨基酸的结构简式及其在人体中的重要作用。
结构简式和功能赖氨酸（L y s i n e）赖氨酸是一种重要的人体必需氨基酸，它对于生长发育、维持肌肉组织和骨骼的健康至关重要。
赖氨酸的结构简式为：CH2C H(NH2)C OO H。
苏氨酸（T h r e o n i n e）苏氨酸是一种对于蛋白质合成和维持免疫系统功能至关重要的人体必需氨基酸。
苏氨酸的结构简式为：CH3C H(O H)CH(N H2)C OO H。
缬氨酸（V a l i n e）缬氨酸是一种在人体中发挥重要作用的必需氨基酸，它参与蛋白质合成和调节肌肉生长。
缬氨酸的结构简式为：C H(CH3)CH(N H2)C O OH。
亮氨酸（L e u c i n e）亮氨酸是构成人体蛋白质中最重要的氨基酸之一，它在蛋白质合成和肌肉修复中起着关键作用。
亮氨酸的结构简式为：C H(C H3)2CH(N H2)CO O H。
异亮氨酸（I s o l e u ci n e）异亮氨酸是一种与亮氨酸结构相似的必需氨基酸，它在蛋白质合成和维持血糖水平方面具有重要作用。
异亮氨酸的结构简式为：C H(C H3)C H2CH(N H2)C OO H。
苯丙氨酸（P h e n y l al a n i n e）苯丙氨酸是人体必需的氨基酸之一，它对于神经系统的正常运作和蛋白质合成起着重要作用。
苯丙氨酸的结构简式为：C6H5CH2C H(N H2)C OO H。
色氨酸（T r y p t o p h an）色氨酸是一种重要的必需氨基酸，它参与调节睡眠、情绪稳定和神经传递物质的合成。
氨基酸的结构和化学性质
氨基酸的结构和化学性质氨基酸是构成蛋白质的基本分子结构单元，对于生命的存在和运作至关重要。
在本文中，我们将探讨氨基酸的结构和化学性质，以更好地了解这种化合物的本质和作用。
一、结构氨基酸的结构是由一个中心碳原子（称为α碳）和四个与其相连的化学官能团所组成的。
这四个化学官能团分别为一个羧基（COOH）、一个氨基（NH2）、一个氢原子和一个侧链（R基），如下图所示：氨基酸的羧基和氨基为极性官能团，可以通过水解反应开环形成离子，因此氨基酸在水中呈现出弱酸和弱碱性。
其侧链的化学性质决定了不同氨基酸的特殊性质和功能。
二、化学性质1. 酸碱性质从结构上来看，氨基酸的羧基和氨基可以发生质子化和去质子化的反应，因此氨基酸表现出弱酸和弱碱性。
在一定的pH值下，氨基酸可以存在于两种不同的离子状态：以阳离子形式存在的氫化物（NH3+）和以阴离子形式存在的羧酸根（COO-），这种结构概括为COOH-NH2。
2. 缩合反应在一定的条件下，氨基酸的羧基和氨基会发生缩合反应，即形成肽键。
在这个过程中，羧基上的一个氧原子和氨基上的一个氢原子组成水分子，氨基酸的两个分子通过这样的反应形成了一个肽键，如下图所示：据此，蛋白质是由氨基酸分子的肽键连接而成的长链分子。
蛋白质的空间结构和功能特性与其氨基酸组成及其肽键连接方式密切相关。
3. 氧化反应氨基酸在氧气的作用下，会发生氧化反应，导致分子结构的改变。
特别是一些尾侧基含硫氨基酸（如蛋氨酸，半胱氨酸等）的硫酸化可以影响蛋白质的活性和稳定性。
4. 光敏反应某些氨基酸（如色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸）具有光敏反应性，可以与光子发生作用进行化学转化。
这些氨基酸在一些生命活动中有重要的功能作用，如调节蛋白质的结构、催化酶活性等。
总体来说，氨基酸的复杂结构和化学性质是在生物系统中扮演重要角色的必要前提。
其所形成的蛋白质是组成生物体的主要基础，对于生命的存在和运作起着关键性的作用。
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含脂肪烃侧链的氨基酸 甘氨酸 Glycine Gly G 5.97
丙氨酸
缬氨酸 亮氨酸
Alanine
Valine Leucine
Ala
Val Leu Ile
A
V L I
6.00
5.96 5.98 6.02
异亮氨酸 Isoleucine
(2)侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸
β-丙氨酸 L-肉毒碱
转甲基作用的产物
泛酸（一种维生素）的成分之一
化学结构为L-β-羟--三甲胺丁酸，
参加脂质转运
四、氨基酸的理化性质是其分离和鉴定的依据 （一） 氨基酸具有两性离子特征
由于所有氨基酸都含有可解离的-氨基和-羧基，因 此，氨基酸溶解在水中是一种偶极离子（dipolar ion），
甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、 天冬酰胺和谷氨酰胺。
侧链含有羟基的氨基酸
丝氨酸 苏氨酸 酪氨酸 Serine Threonine Tyrosine Ser Thr Tyr S T Y 见芳香族类 5.68 5.60 5.66
侧链含有硫的氨基酸 半胱氨 酸 Cysteine Methionine Cys Met C M 5.07 5.74
R CH COOH + +H+ NH3
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
ห้องสมุดไป่ตู้
pH>pI
阴离子
氨基酸具有特征性的滴定曲线
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
（二）氨基酸的化学反应特性决定其体内功能
体内氨基酸化学反应
一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽，
形成共价的肽 键。通过连续的肽键，许多氨基酸即可聚 合成多肽或蛋白质分子 -氨基参与体内多种化学反应。氨基酸的-氨基能与 醛类化合物生成弱碱，称为Schiff碱，这是体内氨基酸 转氨基作用的中间代谢物
甲基化
脯氨酸 赖氨酸
赖氨酸、精氨酸、组氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、谷 氨酸
乙酰化
硒化
赖氨酸、丝氨酸
半胱氨酸 (硒代半胱氨酸）
三、氨基酸及其衍生物具有除形成多肽链外的 多种重要功能
组成蛋白质的氨基酸的其他功能及重要衍生物举例
氨基酸名称
甘氨酸 谷氨酸 色氨酸 精氨酸
重要功能及衍生物
神经递质；参加体内嘌呤类、卟啉类和肌酸的合成 神经递质；其-脱羧产物γ-氨基丁酸亦是重要的神经递质 转化生成重要的神经递质5–羟色胺 产生重要的信号物质一氧化氮（NO）；参加合成尿素的鸟氨酸 循环
Asn Glu Gln
D
N E Q
2.97
5.41 3.22 5.65
(4)侧链含碱性基团的氨基酸属于碱性氨基酸
• 此类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸，其侧链
分别含有氨基、胍基和咪唑基，均可发生质子化， 使之带正电荷。
侧链含碱性基团的氨基酸 精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine Arg Lys His R K H 10.76 9.74 7.59
+NH 3
二硫键
胱氨酸
（二） -R基团赋予氨基酸不同的极性
蛋白质中的L--氨基酸依据极性的分类
类别 主要氨基酸
非 脂肪族氨基 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸 极 酸 性 芳香族氨基 苯丙氨酸 酸 亚氨基酸 脯氨酸 极 中性氨基酸 甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰 性 胺、酪氨酸、色氨酸 酸性氨基酸 天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸 赖氨酸、精氨酸、组氨酸
甲硫氨酸
天冬氨酸 酪氨酸 组氨酸
为体内的毒物或药物甲基化代谢提供甲基，起到解毒的作用
神经递质；三羧酸循环中的重要成分；参加合成尿素的鸟氨酸 循环 黑色素 脱羧形成的组胺具有血管舒张作用，并参与多种变态反应
非蛋白质组成氨基酸及其衍生物功能举例
氨基酸名称
功能
瓜氨酸、鸟氨酸 参加体内尿素合成
同型半胱氨酸
(5)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
• 包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸，其侧链 分别有苯基、酚基和吲哚基。
侧链含芳香环的氨基酸 组氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 Histidine Phenylalanine Tyrosine His Phe Tyr H F Y 见上 7.59 5.48 5.66
色氨酸
甲硫氨 酸
(3)侧链含酸性基团及其衍生物的氨基酸
• 此类氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸，其侧链都含 有羧基，均可解离而带负电荷。
侧链含酸性基团及其氨基衍生物的氨基酸
天冬氨 酸 天冬酰 胺 谷氨酸 谷氨酰 胺
Aspartic acid
Asparagine Glutamic acid Glutamine
Asp
（三） 氨基酸-R基团直接影响多肽链结构
重要的L--氨基酸的主要功能特点
名称 半胱氨酸 天冬氨酸、谷氨酸 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨 酸 甘氨酸 结构与功能特点 氧化状态下，多肽链中不相邻的两个半胱氨酸通过二硫键相连，增强蛋白 质结构的稳定性；巯基易与重金属离子结合 携带强负电荷，常位于水溶性蛋白的表面；可结合带正电荷的分子或金属 离子 侧链结构大且极性较弱或无极性，常位于水溶性蛋白的内部 是唯一不存在不对称立体结构的氨基酸，有较大的旋转自由度，赋予多肽 链更多的柔性；是最小的氨基酸，能够存在于空间致密的蛋白质中，如胶 原 咪唑基团容易发生质子化，进而影响其所在的蛋白质构象，因此是许多蛋 白质功能的调节机制 均含有较大的疏水侧链，其刚性结构特征及疏水相互作用都对蛋白折叠有 重要的影响力，常作为水溶性蛋白的内部支撑结构 有带正电荷的柔性侧链，常作为蛋白的亲水表面，且易于结合带有负电荷 的其他分子，如DNA 是多肽链生物合成的起始氨基酸；参与体内含硫化合物代谢及甲基化反应 N原子在杂环中移动的自由度受到限制，常位于多肽链的转角处
Tryptophan
Trp
W
亚氨基酸
5.89
脯氨酸
Proline
Pro
P
6.30
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2 CHCOONH2+
半胱氨酸
-OOC-CH-CH
+NH 3
-SH + HS-CH2-CH-COO2
-HH
+NH 3
-OOC-CH-CH
+NH 3
-S S-CH2-CH-COO2
组氨酸 异亮氨酸、亮氨酸、缬氨 酸 赖氨酸、精氨酸 甲硫氨酸 脯氨酸 丝氨酸、苏氨酸
（四） 氨基酸的侧链可被其他化学基团修饰
体内常见的蛋白质翻译后发生化学修饰的氨基酸残基
常见的化学修饰种类 磷酸化 N-糖基化 O-糖基化 发生修饰的主要氨基酸残基 丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸 天冬酰胺 丝氨酸、苏氨酸
羟基化
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
二、氨基酸的侧链结构决定其功能 （一）氨基酸的差异在于侧链结构-R基团
(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸
• 包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、
甲硫氨酸和脯氨酸。
• 此类氨基酸在水溶液中溶解度小。
(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸
又称两性离子（zwitterion）。其解离程度取决于所处溶液 的酸碱度。
等电点 (isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中 性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH NH2
+OH+OHR CH COOR CH COO
（570nm光吸收峰）
含共轭双键的氨基酸具 有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的最 大吸收峰在 280 nm 附近。 大多数蛋白质含有这两 种氨基酸残基，所以测定蛋 白质溶液280nm的光吸收值 是分析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。 芳香族氨基酸的紫外吸收
第一章
氨基酸的结构与功能
The Structure and Function of Amino Acids
一、构成人体蛋白质氨基酸均为L--氨基 酸
虽然存在于自然界中的氨基酸有300余 种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L- -氨基酸（除甘氨酸外）。
COO
+
CH3 R H
H
C
（三） 可利用氨基酸理化特性对其进行定性 定量分析
氨基酸与茚三酮试剂发生呈色反应（氨基酸定量分析） 氨基酸与2，4-二硝基氟苯反应生成二硝基苯基氨基酸
（鉴定蛋白质N-末端氨基酸）
氨基酸与亚硝酸反应生成氮气（氨基酸定量和蛋白质水解程度） 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质（蛋白质含量分析） 薄层层析是鉴定氨基酸及其修饰的经典方法