《生物化学》(张洪渊)川大
《生物化学》（张洪渊）讲义-川大
第一章绪论（1-2节）
一. 如何学好生化课
1.生物化学的特点
.内容分布：生物化学这门课，从教材上看，通常都分为上下两集，上集谈的是生物分子的结构、性质、功能，很少涉及它们的变化，这些生物分子包括糖、脂、蛋白质、核酸、酶、激素、维生素以及抗生素等，叫做静态生化，以DNA结构为例。而下集则讲的是这些生物分子的来龙去脉，即合成与分解，叫动态生化，以DNA的复制为例。
.特点：概念性描述性的内容居多，很少有推导性或计算性的内容，因此，它不同于理科而更近似于文科，记忆的东西多，女生常常比男生学得好，巧妙记忆成为学好生化的一个重要方法，学完生化课后，你们应该有一种意外的惊喜，阿，我的脑子咋变得这样好使呢？ 2.师生合作
.老师备课：由于生物化学是我院最重要的课程（课时多以及研考跑不掉），所以我得竭尽全力准备，既要完成大纲规定的内容又不能照本宣科，注意理论和实践、经典与前沿的融合，使生化课变得兴趣盎然而不是枯燥无味，要做到这些，备课是相当辛苦的，且听我来表一表，我在四川大学上了320节生化课（200节理论，120节实验），上课笔记成了现在的讲课笔记的一部分，后来临时抱佛脚，又到南大进修了200学时的生化理论课（生化专业用）以及120学时的理论课（非生化专业用），讲课教师叫杨荣武，是个教书天才（合作文章（在我几十篇文章中，这是最得意的一篇）、同学的师弟、上海生化所），听课笔记真是一摞一摞，从中精炼出我们现在的6-70学时理论课（难呐），还要增补一些名人趣闻、科学前沿之类的味精，总的算来，我给你们讲一节课，自己要听7节课，再准备三小时，代价不菲，所以我常挂在嘴边的一句话就是，你们一定要学好这门课，学不好很对不起人，在你最对不起的人里面，我应该列在前三名。
.学生学习：看小说似的预习几遍，尤其上课要用心听讲（省时省力），当场或课后整理笔记（重要性），择重记忆（注意方法），几个小窍门：早上多吃糖（原因，脑血糖），站立听课（肾上腺，恐怖电影，我讲课）。业远远落后于日本和欧美列强，给毕业生就业带来了困难。喜者是许多有识之士已经看到了生化的光辉前景，纷纷抢滩这块宝地，生化工业也在艰难的条件下起步并有蓬勃发展之势，以我们身边的人物为例，欧阳老师和我们的专业发展。
第二章糖类
§1.糖的概念
一.糖的种类和功能
1.糖的定义
2.糖的功能：能源结构信息传递
3.糖的种类：
单糖：定义醛糖酮糖丙、丁、戊、己、庚糖及其两者的组合，重要单糖的举例
寡糖：定义举例
多糖：定义同多糖杂多糖举例
结合糖：定义举例
4.碳水化合物：carbohydrate
二.糖的构型
1.几个概念：
同分异构体
结构异构
立体异构
几何异构
旋光异构
差向异构
2.糖的构型
不对称碳原子旋光异构体的性质
甘油醛的构型（D\L）意义
葡萄糖的构型
§2.单糖的结构和性质
单糖举例
一.葡萄糖的结构
1.链式结构：条件结构式构型旋光异构体和自然选择简化结构式
2.环状结构：条件吡喃型和呋喃型及自然选择α型和β型异头物
3.投影式（Haworth式）链式与环式的互变规则
4.变旋现象：现象本质
5.葡萄糖的构象：船式和椅式
6.几种重要单糖的结构式（默认为D-型）：甘油醛二羟丙酮核糖！脱氧核糖！葡萄糖甘露糖半乳糖果糖！链式和环式都要，请大家自己在书上将其找到。
二.单糖的性质
1.物理性质：
旋光性（特例）
甜度：标准以及顺序（果糖＞蔗糖＞葡萄糖）
溶解性
2.化学性质
.与强酸的作用：形成糠醛及其衍生物
反应式及其原理：书P16
糖的鉴定：
Molish反应：糠醛及其衍生物与α-萘酚反应作用生成紫色的化合物，原理是羰基于酚类进行了缩合，这样，将糖与浓酸作用后再与α-萘酚反应作用就能生成紫色的化合物，可鉴别糖。（多羟、醛基）
Seliwanoff反应：同样的原理，将糖与浓酸作用后再与间苯二酚反应，若是酮糖就显鲜红色，若是醛糖就显淡红色，由此可鉴别酮糖和醛糖。
.形成糖苷：糖的半缩醛羟基与其它物质的羟基或氨基脱水缩合形成的化合物。
举例：麦芽糖的结构式：见书P22
葡萄糖α-1,4-葡萄糖苷，α-葡萄糖出半缩醛羟基，另一葡萄糖（α、β可互变）出4位上的羟基。
反应部位
主体、配体、糖苷键的键型（半缩醛羟基的构型-半缩醛羟基的位置，另一羟基的位置）
全名：配体半缩醛羟基的构型-半缩醛羟基的位置,另一羟基的位置-主体苷
.糖的还原性
费林反应（Fehling）：见P15 费林试剂反应式定量法
与铁氰化钾的反应：
将葡萄糖与铁氰化钾（K3Fe（CN）6）溶液共热时，铁氰化钾被还原成亚铁氰化钾（K4Fe （CN）6）。
反应式：K3Fe（CN）6 + 葡萄糖→ K4Fe（CN）6 + 葡萄糖酸
.形成糖脎
糖与三分子苯肼的反应
反应式：见P17
用途：鉴定单糖的种类：糖脎为黄色的不溶于水的晶体，不同的糖脎其晶型和熔点均不同，由此可鉴别单糖的种类。
思考题：葡萄糖、果糖、半乳糖、甘露糖哪几种可被糖脎反应所鉴别，哪些不能？
其余的反应如酯化作用、对碱的作用、糖的氧化性等，请大家自己看看。
§3.寡糖
定义
结构单位：环状的糖
糖苷键
主体和配体
寡糖（以及淀粉）中的单糖叫残基
一.几种重要的二糖
1.麦芽糖：见P22 葡萄糖α-1,4-葡萄糖苷：是直链淀粉的形成方式
2.异麦芽糖：葡萄糖α-1,6-葡萄糖苷：是枝链淀粉分支处的的形成方式
3.蔗糖：α-葡萄糖β-2,1果糖苷/β-果糖α-1,2葡萄糖苷
4.乳糖：见P22 葡萄糖β-1,4-半乳糖苷
5.纤维二糖：见P22 葡萄糖β-1,4-葡萄糖苷：是纤维素的形成方式。
§4.多糖
定义
一.同多糖
即均一多糖：定义
1.淀粉
结构单位：α-D-葡萄糖（在淀粉和寡糖中叫做葡萄糖残基）
连接方式（即糖苷键型）：直链淀粉：α-1,4糖苷键，枝链淀粉α-1,6糖苷键（仅出现在分支处）和α-1,4糖苷键（除了分支处以外的地方）
直链淀粉的结构：见P24 还原端和非还原端各一
枝链淀粉的结构：见P25 还原端一个，非还原端多个
淀粉的二级结构（空间结构）：见P24 右手螺旋（像个弹簧），每一圈含有6个葡萄糖残基碘显色机理：钻圈，圈越多（分子量越大即葡萄糖残基越多）色越深
淀粉水解碘显色的变化：淀粉（蓝色或紫色）→红色糊精→无色糊精→寡糖→葡萄糖
性质：与葡萄糖相比，它没有还原性、有旋光性但无变旋现象、溶解度降低
2.糖原：结构上完全同枝链淀粉，只是分子量要大得多
3.纤维素：见P27
结构单位：β-D-葡萄糖
连接方式：β-1,4糖苷键
分子量：上万个葡萄糖残基
二级结构：锯齿带状，交织在一起，强度很大。
4.其余多糖：半纤维素和几丁质等，请大家自己回去看看。
二级结构：锯齿的链状，由于它们互相缠绕和交织，因此，强度很大。
性质：不溶于水，仅能被高温的强酸和少数几种纤维素酶所水解
二.杂多糖
通常与蛋白质形成具有粘性的物质，故称粘多糖，在体内起润滑作用（胃部以及关节处的粘夜，鼻涕等）
例如：透明质酸、硫酸软骨素和肝素等
三.结合糖：糖脂、糖蛋白、蛋白多糖等，自己看。
布置作业：重要单糖的结构，糖脎反应的思考题。抽查
第三章脂类
§1.概述
定义：由脂肪酸和醇作用生成的酯及其衍生物统称为脂类，这是一类一般不溶于水而溶于脂溶性溶剂的化合物。
一.脂类的类别
1.单纯脂：定义：脂肪酸与醇脱水缩合形成的化合物
蜡：高级脂肪酸与高级一元醇，幼植物体表覆盖物，叶面，动物体表覆盖物，蜂蜡。
甘油脂：高级脂肪酸与甘油，最多的脂类。
2.复合脂：定义：单纯脂加上磷酸等基团产生的衍生物
磷脂：甘油磷脂（卵、脑磷脂）、鞘磷脂（神经细胞丰富）
3.脂的前体及衍生物
高级脂肪酸
甘油
固醇
萜类
前列腺素
4.结合脂：定义：脂与其它生物分子形成的复合物
糖脂：糖与脂类以糖苷键连接起来的化合物（共价键），如霍乱毒素
脂蛋白：脂类与蛋白质非共价结合的产物如血中的几种脂蛋白，VLDL、LDL、HDL、VHDL 是脂类的运输方式。
二.脂类的功能
1.最佳的能量储存方式
体内的两种能源物质比较
单位重量的供能：糖4.1千卡/克，脂9.3千卡/克。
储存体积：1糖元或淀粉：2水，脂则是纯的，体积小得多。
动用先后：糖优先，关于减肥和辟谷
2.生物膜的骨架：细胞膜的液态镶嵌模型：磷脂双酯层，胆固醇，蛋白质。见HP34
3.电与热的绝缘体
电绝缘：神经细胞的鞘细胞，电线的包皮，神经短路
热绝缘：冬天保暖，企鹅、北极熊
4.信号传递：固醇类激素
5.酶的激活剂：卵磷脂激活β-羟丁酸脱氢酶
6.糖基载体：合成糖蛋白时，磷酸多萜醇作为羰基的载体
§2.甘油脂
定义：高级脂肪酸与甘油，其中甘油三脂就是油脂。
一.脂肪酸：结合态、游离态（FFA）
1.性质
偶数
顺式
双键的位置9、12、15
溶点与结构的关系：链长（长-高），饱不饱和（饱-高）
2.简单表达式：
简单结构式：波浪形，注意双键的构型
简单表达式：链长：双键数△双键位置
举例：油酸18：1△9
3.常见脂肪酸和必需脂肪酸
常见：
软脂酸16：0，
硬脂酸18：0
必须脂肪酸：（Vf）：人和哺乳动物不可缺少但又不能合成的脂肪酸，必须从食物（尤其是植物）中摄取。包括：
亚油酸18：2△9，12
α-亚麻酸18：3△9，12，15
γ-亚麻酸18：3△6，9，12
素油比荤油营养价值大
二.甘油脂（脂酰甘油）
甘油的写法和性质：P33
甘油脂的通式：MG、DG、TG：P33
油脂：油（植物）+脂肪（动物），脂肪酸的饱和性决定了它们的状态
1.油脂的物理性质
.溶解度：不溶于水，而溶于乙醇、乙醚、氯仿、表面活性剂（双亲性物质）等，对比MG 和DG
.溶点：植物的油与动物的脂肪的溶点，由脂肪酸的饱和性决定
.旋光性：前题，书写方式（L）与构型无关，这是规定，P33。
2.化学性质
.皂化与皂化值
定义：油脂与碱共热时，产生甘油和脂肪酸盐（肥皂），实际上是碱催化的水解反应
反应式：P36
皂化值：加热，KOH（mg）/油脂（g），可以反映油脂的量（摩尔数）
.酸败与酸值
油脂长期搁置时会产生酸臭味就是酸败
原因是油脂受空气和光照作用，部分发生分解，不饱和脂肪酸被氧化成为醛或酮以及羧酸，产生酸臭味。P37
桐油的应用
酸值：不加热，KOH（mg）/油脂（g），可以反映油脂的新鲜程度。
.加成反应与碘值
油脂中的不饱和双键可以与H2、I2、HCl、Cl2等发生加成反应
卤化作用：P36
碘值：I2（g）/油脂（百克）
反映油脂的不饱和程度
§3.磷脂
复合脂中最重要的一族
组成基团：脂肪酸、醇（甘油、鞘氨醇等）、磷酸根、X（醇类）
一.甘油磷脂（磷脂酰甘油）
1.结构通式：P39
命名：磷脂酰X
X为其它的醇类，通过磷酸二酯键与甘油连接。
天然磷脂均为L型构型
2.几种重要的磷脂
X 胆碱乙醇胺（胆胺）丝氨酸肌醇H
结构式P40 P40 P41 P41
名称磷脂酰胆碱（卵磷脂）生物膜、卵黄中的重要成分，良性的脂溶性溶剂，常用于治疗心脑血管疾病P40 磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）P40 磷脂酰丝氨酸P41 磷脂酰肌醇P41 磷脂酸3.几种重要的磷脂酶及其作用特点：PLA1、PLA2（PLB）、PLC、PLD
作用位点：P397或P39+
溶血磷脂
蛇毒与磷脂酶
二.神经鞘磷脂：神经鞘氨醇P42、脂肪酸、磷酸、胆碱
神经鞘氨醇P42（+脂肪酸）-神经酰胺P42（+磷酸+胆碱）-神经鞘磷脂P42
三.磷脂的特性
1.溶解性：表面活性剂，双亲化合物（亲油亲水）
氯仿+甲醇是提取磷脂的有效溶剂
2.解离：两性电解质，解离后磷酸基团带负电，X基团带正电（见X的结构）
3.水解反应：碱解（皂化）、酶解
§4.其它脂类
一.结合脂
1.糖脂
.甘油糖脂：甘油磷脂的磷酸X被糖所取代的产物，即第三个羟基与糖的半缩醛羟基脱水缩合的产物（P39），因此，也属于糖苷。
.糖鞘脂：鞘磷脂的磷酸+胆碱被糖所取代的产物，糖也是出的半缩醛羟基，也属于糖苷。例如：脑苷脂和神经节苷脂P47（霍乱毒素受体GMI）等。
2.脂蛋白：血液中的四种脂蛋白。
二.固醇类：环戊烷多氢菲的衍生物P42。编号
功过是非：癌症（黄曲霉素），心血管疾病（高血压），结石；脑细胞、胆汁酸、激素、VD。固醇（甾醇）：环戊烷多氢菲上3位接-OH，10、13位上接-CH3，17位上接一烷链P42。
.胆固醇：固醇上的17位上接一异辛烷P43。游离胆固醇和胆固醇脂均不溶于水。
胆固醇在紫外线的作用下可以转化成VD，VD的作用，婴儿晒太阳。
.胆汁酸：胆固醇衍生的一类固醇酸。
胆酸：P43略
三.萜类：异戊二烯的衍生物P45，衍生方式为异戊二烯首尾相连或尾尾相连P45+。
单萜（2个异戊二烯单位）、倍半萜（3个异戊二烯单位），β-胡罗卜素为4萜，天然橡胶为上千萜。
霍乱病：
病征：上吐下泻，全是水，若不补充水，一天之内即死亡
病理：肠内大量失水，水压过高，排泄物中有大量的霍乱弧菌。
分子基础：小肠上皮细胞的外表面结构如图（讲义稿P5），具有霍乱毒素的受体，霍乱毒素的结构是个七聚体蛋白，与受体结合后解离，穿过细胞膜，刺激腺苷酸环化酶，提高cAMP，
使钠/水泵失调，向肠内排水，又向周围组织以及血管中抽水
第四章蛋白质
一.蛋白质是生命的表征，哪里有生命活动哪里就有蛋白质
1.酶：作为酶的化学本质，温和、快速、专一，任何生命活动之必须，酶的另一化学本质是RNA，不过它比蛋白质差远了，种类、速度、数量。
2.免疫系统：防御系统，抗原（进入―体内‖的生物大分子和有机体），发炎。
细胞免疫：T细胞本身，分化，脓细胞。
体液免疫：B细胞，释放抗体，导弹，免疫球蛋白（Ig）。
3.肌肉：肌肉的伸张和收缩靠的是肌动蛋白和肌球蛋白互动的结果，体育生化。
4.运输和储存氧气：Hb和Mb。
5.激素：含氮类激素，固醇类激素。
6.基因表达调节：操纵子学说，阻遏蛋白。
7.生长因子：EGF（表皮生长因子），NGF（神经生长因子），促使细胞分裂。
8.信息接收：激素的受体，糖蛋白，G蛋白。
9.结构成分：胶原蛋白（肌腱、筋），角蛋白（头发、指甲），膜蛋白等。生物体就是蛋白质堆积而成，人的长相也是由蛋白质决定的。
10.精神、意识方面：记忆、痛苦、感情靠的是蛋白质的构象变化，蛋白质的构象分类是目前热门课题。
11.蛋白质是遗传物质？只有不确切的少量证据。如库鲁病毒，怕蛋白酶而不怕核酸酶。
二.构成蛋白质的元素
1. 共有的元素有C、H、O、N，其次S、稀有P等
2. 其中N元素的含量很稳定，16％，因此，测N量就能算出蛋白质的量（实验四，修改预定表）。
三.结构层次
1. 一级结构：AA顺序
2. 二级结构：主干的空间走向
3. 三级结构：肽链在空间的折叠和卷曲形成的形状，所有原子在空间的排布。
4. 四级结构：多条肽链之间的作用。
§1.氨基酸蛋白质的结构单位、水解产物
一.氨基酸的结构通式：P50
α-碳原子，α-羧基，α-氨基
氨基酸的构型：自然选择L型，D型氨基酸没有营养价值，仅存在于缬氨霉素、短杆菌肽等极少数寡肽之中，没有在蛋白质中发现。
二.氨基酸的表示法
生物体中有20种基本氨基酸（合成蛋白质的原料），还有其它非基本氨基酸，20种基本氨基酸的表示方法有下列几种：
1. 中文名：X（X）氨酸，如甘氨酸、半胱氨酸。20种要会背。
2. 英文名：3字名，如Gly、Cys等，20种要会背。
3. 按顺序演示，记忆技巧。
Ala Arg Asp Asn Cys Glu Gln Gly His Ile
丙精天天冬酰氨半谷谷氨酰氨甘组异亮
Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val
亮赖甲硫苯丙脯丝苏色酪缬
三.氨基酸的具体结构：20种全部记住，仅注意R。
P51～53
讲解顺序：
甘Gly（最特殊，唯一无旋光性）、丙Ala（顾名思义）、苯丙Phe（顾名思义）。
酪Tyr（有β-苯酚基）、半胱Cys（β-巯基）、丝Ser（β-羟基）、苏Thr（β-羟基）、天冬Asp （酸性氨基酸，β-羧基）、天冬酰氨Asn（β-酰氨）、色Trp（β-吲哚基P66）、组His（β-咪唑基P66）。
谷Glu（酸性氨基酸，γ-羧基）、谷氨酰氨Gln（γ-酰氨）、甲硫Met（γ-甲硫基）。
金Arg（δ-胍基P66）。
赖Lys（碱性氨基酸，ε-氨基）。
缬Val、亮Leu、异亮Ile：都是烷烃链。
脯Pro（亚氨基）。
四.氨基酸的分类
1.结构上
脂肪族氨基酸：酸性氨基酸（2羧基1氨基：Glu、Asp），碱性氨基酸（2氨基1羧基：Arg、Lys），中性氨基酸（氨基羧基各一：很多）
芳香族氨基酸：含苯环：Phe、Tyr
杂环氨基酸：His（也是碱性氨基酸）、Pro、Trp
2.R基的极性
极性氨基酸：亲水氨基酸：溶解性较好，酸性氨基酸、碱性氨基酸、含巯基、羟基、酰胺基的氨基酸，Glu、Asp、Arg、Lys、His、Cys、Ser、Thr、Tyr、Gln、Asn
非极性氨基酸：疏水氨基酸：溶解性较差，具有烷烃链、甲硫基、吲哚基等的氨基酸，Gly、Ala、Leu、Ile、Val、Pro、Met、Trp
3.营养价值
必需氨基酸：人和哺乳动物不可缺少但又不能合成的氨基酸，只能从食物中补充，共有8种：Leu、Lys、Met、Phe、Ile、Trp、Thr、Val
半必需氨基酸：人和哺乳动物虽然能够合成，但数量远远达不到机体的需求，尤其是在胚胎发育以及婴幼儿期间，基本上也是由食物中补充，只有2种：Arg、His。有时也不分必需和半必需，统称必需氨基酸，这样就共有10种。记法：Tip MTV Hall
非必需氨基酸：人和哺乳动物能够合成，能满足机体需求的氨基酸，其余10种
从营养价值上看，必需>半必需>非必需
五.非基本氨基酸
1. 氨基酸的衍生物：蛋白质化学修饰造成的，有P-Ser、P-Thr、P-Tyr、OH-Pro、OH-Lys，最为重要的是Cyss胱氨酸，是由2分子Cys通过二硫建连接起来的，P54
2. 非蛋白氨基酸：仅游离存在，瓜氨酸、鸟氨酸、β-丙氨酸
3. D-氨基酸：缬氨霉素、短杆菌肽中含有。
六.氨基酸的性质
1. 物理性质
紫外吸收：有共轭双键的物质都具有紫外吸收，在20种基本aa中，有4种是具有共轭双键的，Trp、Tyr、Phe、His，其中His只有2个双键共轭，紫外吸收比较弱，Trp、Tyr、Phe 均有3个双键共轭，紫外吸收较强，其中Trp的紫外吸收最厉害，是蛋白质紫外吸收特性的最大贡献者，此3种氨基酸的紫外吸收特点如下：
Aa（氨基酸）Λm（最大吸收波长：nM）E（消光系数：A/Mol/L）
Phe 257 2*102
Tyr 275 1.4*103
Trp 280 5.6*103
旋光性：仅Gly不具旋光性，其它19种都有，且自然选择为L-型。
溶解性：溶解于水，特别是稀酸稀碱溶液，不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂。
熔点：均大于200℃，也就是说氨基酸都是固态，而同等分子量的其它有机物则是液态，这说明了氨基酸与氨基酸之间的结合力很强，是离子键，即氨基酸是以离子状态存在的，而不是以中性分子存在的。
2.化学性质
解离和等电点：
氨基酸是个两性电解质，既可进行酸解离也可进行碱解离，用解离方程式表示就是：见P57，这样，氨基酸在水溶液中就可能带电，+或-，以及呈电中性，到底是什么情况，完全由溶液的PH值来决定。
等电点：如果调节溶液的PH值使得其中的氨基酸呈电中性，我们把这个PH值称为氨基酸的等电点：PI。PI是氨基酸的重要常数之一，它的意义在于，物质在PI处的溶解度最小，是分离纯化物质的重要手段。
思考题：
当溶液的PH值>PI时，aa带电为+/-？
当溶液的PH值==<8?
等电点的计算：对于所有的R基团不解离的氨基酸而言（即解离只发生在α-羧基和α-氨基上），计算起来非常简单：
PI＝（PK1’+PK2’）/2
若是碰到R基团也解离的，氨基酸就有了多级解离，这个公式就不好用了，比如Lys、Glu、Cys等。
aa Cys Asp Glu Lys His Arg
PK’α-羧基1.71 2.69 2.19 2.18 1.82 2.19
PK’α-氨基8.33 9.82 9.67 8.95 9.17 9.04
PK’-R-基团10.78（-SH）3.86（β-COOH）4.25（γ- COOH）10.53（ε-NH2）6（咪唑基）12.48（胍基）
在这种情况下可以按下面的步骤来计算：
由PK’值判断解离顺序，总是PK1’< PK2’< PK3’PI时，aa带-电；PH值
氨基酸的重要化学反应
反应基团试剂主要产物应用P
α-NH2 茚三酮紫色、红色物对氨基酸显色63
α＝NH2 茚三酮黄色物Pro的鉴定
α-NH2 HNO2 N2等游离aa定量，蛋白质水解程度59
α-NH2 DNFB二硝基氟苯Sanger试剂DNP-aa二硝基苯黄色物蛋白质N端测定一级结构分析标准图谱6181
α-NH2 PITC苯异硫氰酸酯Edman试剂PTC-aa在无水的酸中环化成PTH-aa 蛋白质N端测定一级结构分析aa顺序自动分析仪标准图谱82
α-NH2 甲醛羟甲基-aa和二羟甲基-aa 甲醛滴定aa含量（封闭氨基）60
Arg的胍基α-萘酚次溴酸钠坂口试剂桃红色物鉴定Arg
Met的-S-CH3 H2O2 过氧化物吸烟有害，烟中的过氧化物，弹性蛋白酶，抑制剂Met，肺气肿。
Cys的-SH 碘代乙酸ICH2COOH过甲酸HCOOOH 乙酸硫基HOOC-CH2-S-磺基HS3O- 肽链拆分，作用与CYSS上的二硫键65
His的咪唑基重氮苯磺酸Pauly试剂樱红色物（1His连2重）鉴定His 65-66
Tyr的酚基重氮苯磺酸Pauly试剂桔黄色物鉴定Tyr
Tyr的酚基磷钼酸、磷钨酸Folin试剂兰色物质定量测定蛋白质、Tyr
Trp的吲哚基对二甲基氨基苯甲醛兰色物质鉴定Trp
-OHSer、Thr、Tyr 激酶、ATP P-aa 调节酶的活性，测定酶的活性中心65
§2.肽
一.肽与肽键
氨基酸的羧基与另一氨基酸氨基脱水缩合形成的化合物就是肽，其实就是一种酰胺化合物，其酰胺键就是肽键，它的特点是刚性平面、反式构型。见补页。
肽中的氨基酸叫氨基酸残基，几个氨基酸残基就叫几肽。
二.肽的种类
寡肽：2-10，无构象，谷胱甘肽是3肽
多肽：10-50，介于之间，胰高血糖素是29肽
蛋白质：50以上，有特定的构象，胰岛素是51肽
三.肽的表示法
1. N端、C端的概念：肽链的两个端点，N端的氨基酸残基的α-氨基未参与肽键的形成，C 端的氨基酸残基的α-羧基未参与肽键的形成。
2. 写法和读法：规定书写方法为N端→C端，例如：Ala-Gly-Phe，读作：丙氨酰甘氨酰苯丙氨酸。
注意有时会看到一些奇怪的写法，比如：NH2-Ala-Gly-Phe-COOH，或H-Ala-Gly-Phe-OH，均属于画蛇添足，但Ala-Gly-Phe- NH2则表示C端被酰胺化了。
若有必要从C端→N端写，则必须标明，如（C）Phe- Gly –Ala（N）
四.肽的性质
1.酸碱性：肽至少有一个游离的氨基和游离的羧基，也是两性化合物，至少有2级解离，通常都有多级解离。因此，肽在水溶液中也能够带电，也有自己的等电点PI，其计算与测定完全同氨基酸的。
例如：谷胱甘肽，Glu-Cys-Gly，其结构见P72，注意Glu-Cys之间的肽键（γ-，而不是正常的α-），各解离基团的PK’值见P72，PI＝（2.13+2.34）/2＝2.235，很酸。
2.双缩脲反应：见笔记P33，双缩脲（相似于三肽，即2个肽键）、碱性铜离子、紫红色化合物。凡大于三肽的肽都能发生此反应，2肽不行。
3.水解反应：肽可以被酸、碱、酶所水解，其优劣性如下：
酸水解：浓酸（6N以上，解释一下N＝M/价），高温（110℃以上），长时（24-36小时），污染，Trp遭到破坏，不消旋，水解彻底
碱水解：浓碱（6N以上），高温（100℃以上），6小时，污染，含-OH和-SH的氨基酸均遭到破坏，Ser、Thr、Tyr、Cys，消旋，水解彻底。
酶水解：胰酶，常温常压，常PH，不消旋、不破坏、不彻底。
常用的蛋白酶，即工具酶：
外切酶：氨肽酶：从N端开始一个个水解肽键
羧肽酶：从C端开始一个个水解肽键：
羧肽酶A：Arg、Lys、Pro除外的氨基酸残基
羧肽酶B：仅Arg、Lys
羧肽酶C：所有的氨基酸残基
内切酶：胰蛋白酶：仅作用于Arg、Lys的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。产物为C端Arg、Lys的肽链。
糜蛋白酶：仅作用于含苯环的氨基酸的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。Trp、Tyr、Phe，产物为C端Trp、Tyr、Phe的肽链。
五.肽的实例
1.谷胱甘肽：其结构见P72，注意Glu与Cys的连接（γ-，而不是正常的α-），还原型GSH 和氧化型GSSG，多种酶的激活剂，参与体内多项代谢，主要作用是还原剂，消除体内的自由基（过氧化物，抽烟，黑坳）。
2.催产素和加压素：9肽或环8肽，都是脑垂体后叶激素，结构见《生化制药工艺》P？都有升血压、抗利尿、刺激子宫收缩、排乳的作用，催产素促进遗忘，加压素增强记忆。
3.短杆菌肽和缬氨霉素
4.促甲状腺素释放因子：TRF，是个三肽，TRF→促甲状腺素→甲状腺素
5.胰高血糖素：29肽，存在，见《生化制药工艺》P？，升高血糖，作用同肾上腺素。
§3.蛋白质
一.种类和性质
1.种类
组成上分：简单蛋白：仅由aa构成
结合蛋白：简单蛋白与其它生物分子的结合物，糖蛋白（共价）、脂蛋白（非共价）
形态上分：球蛋白：长/宽≤3～4，血红蛋白
纤维蛋白：长/宽>10，血纤蛋白、丝蛋白
功能上分：酶、抗体、运输蛋白、激素等
理化性质上分：HDL、VHDL、LDL、VLDL
构象上分：国际上有蛋白质构象库。
2.性质
紫外吸收：280nm，贡献者是Trp、Tyr、Phe，最主要的是Trp，核酸的紫外吸收峰在260nm。两性解离：有PI，不能计算，只能测定（等电聚焦）。
等电点沉淀法：PI处蛋白质的溶解度最低。
胶体性质：大分子，多于51个aa残基，最小平均分子量为5000D；在水中能两性解离故而带电，又亲水，所以是胶体，分散好。有电泳、布朗运动、丁达尔现象、不能通过半透膜等等典型的胶体性质。
沉淀反应：凡是能破坏水化膜以及能中和电荷的物质均可使蛋白质沉淀
等电点沉淀：PH值，中和电荷
盐析：高浓度的盐溶液使蛋白质沉淀，离子中和电荷，如(NH4)2SO4
盐溶：低浓度的盐溶液使蛋白质溶解，蛋清的溶解。
有机溶剂沉淀：降低溶液的介电常数。
蛋白质变性：蛋白质在某些外界因素的影响下，理化性质改变、生物活性丧失的现象。这些因素包括热、酸、碱、有机剂等。
蛋白质变性理论：吴宪，1931年提出。蛋白质的功能直接由蛋白质的构象来决定，某些外界因素改变了蛋白质的独特构象，因而使生物活性丧失。但不改变蛋白质的一级结构（即共价结构）。蛋白质的变性与水解是不同的。
当环境条件恢复时，蛋白质的生物活性有可能也恢复，这就是蛋白质的复性。
这一理论在实践中有很重要的指导意义，能够解释酶为什么有最适的PH和最适的温度。
蛋白质的颜色反应：可以用来定量定性测定蛋白质
双缩脲反应：红色，λm＝540nm
黄色反应：与HNO3的反应，生成硝基苯，呈黄色。皮肤遇到HNO3的情况，白→黄→橙黄。
米伦氏反应：与HgNO3 或HgNO2的反应，呈黄色，原理同上。
与乙醛酸的反应：红色，Trp的吲哚基的特定反应。
坂口反应：红色，Arg的胍基的反应。
福林反应：蓝色，是Tyr的酚基与磷钼酸和磷钨酸的反应。
印三酮反应：紫红色
Pauly反应：樱红色，His的咪唑基。
二.蛋白质的一级结构及其测定
1.蛋白质的结构层次：1、2、超2、结构域、3、4
2.一级结构：即蛋白质的共价结构或平面结构，核心内容就是aa的排列顺序，它的改变涉及到蛋白质共价键的破坏和重建。
一级结构的全部内容包括：肽链的个数、aa的顺序、二硫键的位置、非aa成分。
3.蛋白质一级结构的测定
间接法：通过测定蛋白质之基因的核苷酸顺序，用遗传密码来推断aa的顺序。这是因为核苷酸的测序比蛋白质的测序工作要更方便、更准确。
直接法：用酶和特异性试剂直接作用于蛋白质而测定出aa顺序。
第一步：前期准备
分离纯化蛋白质：纯度要达到97％以上才能分析准确。
蛋白质分子量的测定：渗透压法、凝胶电泳法（聚丙烯酰胺、SDS）、凝胶过滤法、超离心法等
aa组成的测定：氨基酸自动分析仪
肽链拆分：非共价键的如氢键、离子键、疏水键、范德华力4种，可用尿素或盐酸胍等有机溶液来拆分。共价键的仅二硫键1种，可用巯基乙醇、碘代乙酸、过甲酸来拆分。
第二步：肽链的端点测定
N端测定：Sanger法，DNFB→DNP-肽→水解→乙醚萃取→层析鉴定
Edman法，PITC→PTC-肽→PTH-aa→层析鉴定
C端测定：肼解法，P83，唯有C端aa与众不同，酰肼化合物与游离aa，再通过Sanger法来鉴定。Asn、Gln、Cys、Arg将被肼破坏，不能分析。
羧肽酶法：配合动力学控制。
羧肽酶A：Arg、Lys、Pro除外的氨基酸残基
羧肽酶B：仅Arg、Lys
羧肽酶C：所有的氨基酸残基
每条肽链aa顺序的测定：aa顺序自动分析仪只能准确测定50aa以下的肽链，而一般的蛋白质都含有100以上的aa残基，所以，事先要将蛋白质打断成多肽甚至寡肽，再上机分析，而且要2套以上，便于以后拼接。
常用的工具酶和特异性试剂有：
胰蛋白酶：仅作用于Arg、Lys的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。
糜蛋白酶：仅作用于含苯环的氨基酸的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。Trp、Tyr、Phe
CNBr：仅作用于Met的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。
拼接：将2套多肽的aa顺序对照拼接，举例：
156987351256984523→15 698735 125 69845 23
→1569 873512569 84523
第四步：二硫键位置的确定：包括链内和链间二硫键的位置，用对角线电泳来测。在肽链未拆分的情况下用胃蛋白酶水解之，可以得到被二硫键连着的多肽产物。先进行第一向电泳，
将产物分开。再用过甲酸、碘代乙酸、巯基乙醇处理，将二硫键打断。最后进行第二向电泳，条件与第一向电泳完全相同。选取偏离对角线的样品（多肽或寡肽），它们就是含二硫键的片段，上机测aa顺序，根据已测出的蛋白质的aa顺序，把这些片段进行定位，就能找到二硫键的位置。如下图：
4.蛋白质一级结构测定的意义
分子进化：将不同生物的同源蛋白质的一级结构进行比较，以人的为最高级，从而确定其它物种的进化程度，也可以制成进化树，由于这是由数据决定的，因此比形态上确定的进化更加科学和精确。
证明了一个理论，即蛋白质的一级结构决定高级结构，最终决定蛋白质的功能。
疾病的分子生物学：镰刀型贫血症的内因是血红蛋白的β6Val，正常的血红蛋白的β6Glu
三.蛋白质的二级结构
1.二级结构概论
二级结构的定义：肽链主干在空间的走向。主干指的是肽平面与α-C构成的链子，见P95。二级结构的内容：空间走向以及维持这种走向的力量：氢键和R基团的影响（离子键、疏水键、空间障碍等）
二级结构的数学描述：ф角：肽平面绕N-Cα单键旋转的角度
ψ角：肽平面绕Cα-C羧基单键旋转的角度，见P95。
至于+-方向的规定，0度角的规定太复杂，不作要求。
这样，一个肽平面的空间位置可以被2个二面角来确定，如果每个肽链的两个二面角（ф,ψ）都相同，则构成了规则的空间走向，所以可以用（ф,ψ）来描述肽链的二级结构。
2.二级结构的常见类型
Pauling的贡献，X光衍射法是研究蛋白质构象的最好技术，羊毛蛋白和蚕丝蛋白，单调一致，诺贝尔化学奖。
α-右手螺旋
α-螺旋即像弹簧一样的螺旋，有右手与左手之分，自然选择蛋白质的α-螺旋为右手螺旋。示范。
α-右手螺旋的数据：每一圈含有3.6个aa残基（或肽平面），见P96的b，每一圈高5.4?，即每一个aa残基上升1.5?，旋转了100度，2个二面角（ф,ψ）＝（-570，-480）。
维持α-右手螺旋的力量是链内氢键，它产生于一个肽平面的C=O与相邻一圈的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间，见P96b，它的方向平行于螺旋轴，因此，α-右手螺旋的外观是个筒状的帘子，见P96c。每个氢键串起的长度为3.6个肽平面或3.6个aa残基，被氢键串起来的这个环上含有13个原子，故α-右手螺旋也被称为3.613螺旋。
R基团对α-右手螺旋的影响：破坏者Pro，该处折断，因为亚氨基不能形成氢键；不稳定者酸性、碱性、太大、太小：Glu、Asp、Arg、Lys、Gly、Ile。其它都是起稳定作用的。
分布：毛发中的α-角蛋白，例如头发中的α-角蛋白。见沈同P155。
β-折叠：肽链在空间的走向为锯齿折叠状，见P97。跟纤维素的相似。
二面角（ф,ψ）＝（-119℃，+113℃）。
维持β-折叠的力量：链间的氢键，它产生于一个肽平面的C=O与相邻肽链的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间，见P98，两条肽链上的肽平面互相平行，形成片层结构。见P97。
β-折叠有平行式和反平行式两种见P98。
平行式：两条链的走向相同，N-C
N-C
反平行式：两条链的走向相反，N-C
C-N
反平行式的β-折叠比平行式的更稳定
一条肽链回折后就可形成两条走向相反肽段，就可以形成反平行式的β-折叠，β-折叠不限于两条肽链之间，多条肽链可以形成很宽的β-折叠片层，片层与片层之间以范德华力相互作用，形成厚厚的垫子。
α-右手螺旋与β-折叠相比更具弹性，不易拉断，β-折叠易拉断，α-右手螺旋经加热后可变成β-折叠，长度增加，毛衣越洗越长也是这种变化。
左手螺旋：存在于胶原蛋白中，aa残基组成为（-Gly-Pro-Y-），Y为HyPro或HyLys靠链间氢键和范德华力来维持。见沈同P158。
U型回折：也叫β-转角，肽链在某处回折1800所形成的结构。这个结构包括的长度为4个aa残基，其中的第三个为Gly，稳定该结构的力量是第一和第四个aa残基之间形成的氢键。在黑板上演示。
310螺旋：是α-右手螺旋的过渡形式，又廋又长，每个氢键串起的长度为3个肽平面或3.6个aa残基，被氢键串起来的这个环上含有10原子。
无规卷曲：无固定的走向，但也不是任意变动的，它的2个二面角（ф,ψ）有个变化范围。从结构的稳定性上看α-右手螺旋>β-折叠> U型回折>无规卷曲，而从功能上看正好相反，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α-右手螺旋和β-折叠一般只起支持作用。
3.超二级结构：空间相邻的几个2级结构形成的更复杂的结构，其类型有
左手超螺旋：3根α-右手螺旋拧到一起形成一个左手超螺旋，如头发中的角蛋白，见沈同P155。
右手超螺旋：3根左手螺旋拧到一起形成一个右手超螺旋，如胶原蛋白，见沈同P158。本教材P103有误。
αα：相邻的2根α-右手螺旋拧到一起形成一个左手超螺旋，见P98。
β×β：一个连接链连着2个β折叠，平行式，这个连接链可以很长。见P98。
βαβ：3段β折叠和2段α螺旋相间形成，见P98。
βββ：以2段U-型回折连接着的3段β折叠，反平行式。见P98。
4.结构域：长肽链（多于150个aa），在二级结构的基础上通过多次折叠，在空间上形成一些半独立的球状结构，叫结构域，它是三级结构的一部分，结构域之间靠无规卷曲连接。也就是说将三级结构拆开后首先看到的结构。草图显示。
四.蛋白质的三级结构和四级结构
1.三级结构：即蛋白质的三维结构、构象，指其中所有原子的空间排布，是结构域再经过卷曲和折叠后形成的。如果蛋白质是单条肽链，则三级结构就是它的最高级结构，三级结构由二硫键和次级键（氢键、疏水键、离子键、范德华力）维持。P99是肌红蛋白的三级结构。
2.四级结构：多条肽链通过非共价键（氢键、疏水键、离子键、范德华力）形成的聚合体的结构就是四级结构，注意，由二硫键连接的几条肽链不具有四级结构。每条肽链都有自己的三级结构，称为亚基或亚单位，一般情况下，具有四级结构的蛋白质含有的肽链不会太多，故称这类蛋白质为寡聚蛋白，如寡聚酶等。
五.蛋白质的结构与功能
1.蛋白质的结构与功能的关系
每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。
蛋白质的结构决定了蛋白质的功能。
蛋白质的功能直接由其高级结构（构象）决定。例子，蛋白质的变性现象。
蛋白质的一级结构决定高级结构（构象），因此，最终决定了蛋白质的功能。例子，人工合成胰岛素，A、B链分别合成，等比例混合后就有活性。而生物合成胰岛素则是先合成一条
长肽链，形成正确的二硫键，而后再剪去中间的C肽才形成胰岛素的。草图显示。
2.蛋白质结构与功能实例
免疫球蛋白G：即抗体G，IgG（Immuno globe），由免疫细胞B分泌出的蛋白质，可以特异的结合抗原并消灭之，这就是免疫反应。
IgG的一级结构：四条肽链，2重2轻（L2H2），对称排列，LHHL，有12条链内二硫键，4条链间二硫键，见草图。对其aa的分析发现，IgG分为V区（可变区）和C区（恒定区）。二级结构：几乎全是β折叠，由无规卷曲连接。
结构域：有12个球体，每个均被二硫键锁住。
三级结构：T型和Y型，属于球蛋白。
没有四级结构。
IgG的功能：V区负责结合抗原，像钳子一样夹住抗原，体现了IgG的特异性，2价。C区负责结合补体（一种酶，可以水解抗原），也是2价，结合部位在寡糖链处的铰链区。IgG 的动态作用过程用人体演示。
肌红蛋白：Mb（Myoglobin），哺乳动物的肌肉中储存氧气的蛋白质，水生的哺乳动物体内尤为发达（如鲸鱼），因此，它们可以憋气很长时间，研究用Mb一般由鲸鱼提供。
一级结构：单条肽链，153个aa，其中的83个aa为保守序列（即同源蛋白质均相同，是决定功能的最重要序列），含有一分子血红素辅基，见P104，其中保持Fe2+，血红素通过Fe2+以配位键吊在肽链的His的咪唑基上，示意。O2将结合在Fe2+上。
二级结构：几乎全是α-右手螺旋，中间由无规卷曲和结来连接。
三级结构：扁平的菱形，见P99或沈同P172，属于球蛋白。
功能：储存氧气。其三级结构在分子表面形成一个疏水的空穴，血红素即藏在其中，该空穴允许O2进入而拒绝水的进入，保证了Fe2+结合O2而避免了Fe2+→Fe3+。
Mb结合氧气的特征可以由氧合曲线来描述，见P104，为双曲线形。其中的氧饱和度（饱和百分数）为Mb O2/（Mb O2+ Mb），P O2为氧的分压。从图中可以看出，Mb倾向于结合氧气而不愿意放出氧气，所以它的功能是储存氧气，只有在P O2极低的时候（体内缺氧的时候）它才释放出氧气。另外，C O可以与O2竞争性的结合Mb。
血红蛋白：Hb（Hemoglobin），在人体中有三种，HbA，HbA 2，HbF（仅存于胎儿中），三者的结构和功能大同小异，此处以HbA为例。
一级结构：4条链，α2β2。α141，β146，每条肽链都结合着一分子的血红素，两条β链之间还夹着一分子DPG（二磷酸甘油酸），每条肽链都有保守序列。
二级结构：4条链均同Mb, 几乎全是α-右手螺旋，中间由无规卷曲和结来连接。
三级结构：4条链均同同Mb, 扁平的菱形，见沈同P181，属于球蛋白。
四级结构：4个亚基占据着4面体的4个角，链间以离子键结合，一条α链与一条β链形成二聚体，Hb可以看成是由2个二聚体组成的（αβ）2，在二聚体内结合紧密，在二聚体之间结合疏松。
功能：运输氧气，4价。其三级结构在每个肽链的分子表面形成一个疏水的空穴，血红素即藏在其中，该空穴允许O2进入而拒绝水的进入，保证了Fe2+结合O2而避免了Fe2+→Fe3+。其氧合曲线见P104，为S形曲线，只有在PO2很高的情况下（在肺部）Hb才结合氧气，而PO2一降低（在外周血管中），它就释放O2，而此时的Mb却纹丝不动。就结合O2的能力而言，4价的Hb还不如1价的Mb。
Hb的氧合曲线形状与Mb不同是因为它有着Mb所不具有的一些特性，如：
协同效应：Hb分子中一条链结合O2后，可以导致其构象的变化，使其它几条链结合O2的结合能力突然增强，表现出其氧合曲线为S形曲线。对Hb协同效应的解释为：在没有结合氧气时，Hb的四条链之间结合紧密，这种构象称为T态，这种紧密是由离子键和DPG（位
于2条β链之间）造成的，屏蔽了分子表面疏水的空穴，使Hb分子结合O2的能力降低（游离的α链和β链结合氧气的能力与Mb相同）。当一条链结合了氧气之后，铁卟啉把His的咪唑基向下一扯，导致该肽链的三级结构发生变化（牵一发而动全局），肽链之间的离子键被破坏，Hb的四级结构也随之改变，2个二聚体（αβ）之间发生错位，挤出DPG，四级结构进一步变化，每条链表面疏水的空穴暴露在外，这种构象称为R态，结合氧气的能力得以增强。
别构效应：是某些寡聚蛋白质特有的现象。是指蛋白质与效应物结合改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性。
Hb的活性中心：Hb每个亚基上血红素存在的那个疏水空穴是结合氧气的地方，称之为活性中心，也叫活性部位。
别构中心：在Hb分子的其它地方还有结合效应物的部位，如结合H+、CO2、DPG甚至O2，这些部位结合了效应物之后，可以改变蛋白质的构象，进而影响到活性中心与氧气的结合，这些部位就叫别构中心。活性中心与别构中心可以重合也可以不重合，在Hb中是不重合的。因此，别构效应可以说成是别构中心结合了效应物之后影响了活性中心与氧气的结合。协同效应实际上就是一种别构效应。Mb只有活性中心没有别构中心，它的氧合曲线就是双曲线形的。
Hb的另一个别构效应是波尔效应：H+和CO2对Hb与氧气结合的影响。具体的影响见P105的方程式，叙述为H+和CO2促进Hb释放O2，这也解释了Hb为什么在肺中吸氧排CO2,而在肌肉中吸CO2排氧。
另外，DPG降低Hb与O2的结合能力。
关于镰刀形细胞贫血症：红细胞减少，只有正常人的1/2，无力，剧烈运动会导致死亡。Hbs 与Hb在结合O2的能力方面并没有区别，区别在于Hbs造成红细胞溶血，溶血后的Hb不能像红细胞中的Hb一样正常运输O2。Hbs导致溶血的原因在于其β6Val，正常的血红蛋白的β6Glu，红细胞表面的Hbs由于疏水键而聚集，使细胞膜破裂。
镰刀形细胞贫血症在非洲某些地区居然是自然选择的结果，是与疟疾抗争的产物。
Hbs纯合子：β6Valβ6Val Hbs杂合子：β6Gluβ6Val 正常人β6Gluβ6Glu
童年死，抗疟疾死亡分布年龄广，抗疟疾长寿，一得疟疾立即死
疟疾杆菌只能利用正常人的Hb，不能利用Hbs，所以Hbs者是不感染疟疾的。在该地，Hbs 纯合子和正常人都经不起自然选择，只有Hbs杂合子存活了下来。
六.多肽的固相合成
1.多肽的液相合成：aa1-aa2-aa3-aa4-aa5
aa1+aa2→aa1-aa2+aa2-aa1+aa1+aa2，得率很低而且分离出2肽aa1-aa2很烦，合成越到后面，分离工作越困难。
2.经过保护和活化处理的多肽的液相合成：
保护氨基aa1活化羧基+aa2保护羧基→
保护氨基aa1 -aa2保护羧基+保护氨基aa1活化羧基+aa2保护羧基
分离2肽―保护氨基aa1 -aa2保护羧基‖，去掉氨基保护，再与―保护氨基aa3活化羧基‖反应。得率提高，分离简化，但仍然很烦。
3.多肽的固相合成：主要就是解决了分离提取方面的难题。
整个过程见草图，其中□表示保护，△表示活化，合成的方向为C→N，与生物合成多肽的方向相反。
多肽的固相合成思路诞生于洛克菲勒大学主教学楼的电梯中，该大学的教授、诺贝尔奖金获得者与其老板洛克菲勒的一段对话。因此，现在人们还能在电梯的内壁上看到―Solid-phase peptide synthesize was born here!‖
布置本章作业：
1.用下列实验数据推导某肽链的一级结构：
完全酸水解后产生的aa组成为：Ala、Arg、2Ser、Lys、Phe、Met、Pro
用DNFB处理并水解得到DNP-Ala和ε-DNP-Lys
羧肽酶A和B都对此肽不作用
用CNBr处理获得2个片段，其中一个片段含有Pro、Trp、Ser
用糜蛋白酶作用产生3个片段，1个含有Pro、Ser；另1个含有Met、Trp；最后一个含有Phe、Lys、Ser、Ala、Arg
用胰蛋白酶处理产生3个片段，1个含有Ala、Arg；另1个含有Lys、Ser；最后一个含有Phe、Trp、Met、Ser、Pro
2.根据书上P59给出的PK’值，计算正常的二肽Glu-Lys以及Lys-Glu的PI值。
若有时间就介绍一下参考书。见本讲义P2
第五章酶
§1.酶的概论
一.酶是生物催化剂
二.酶的特点
1.效率高：用转换数来衡量，即每个酶分子每秒钟催化底物的量（uM），比其它催化剂高出107～1013倍。
2.具有专一性：每一种酶只能作用与一种或一类相似的物质，称为底物。专一性表现在对某一种键的催化上（如水解糖苷键、肽键），高度专一性的酶不仅对化学键有要求，对该键两侧的基团也有要求（胰蛋白酶），甚至对基团的构型也有严格要求（体内所有蛋白质合成或分解的酶都只认L型AA）
3.条件温和：室温、常压、温和的PH，剧烈条件反而使酶失活。对比蛋白质的酸碱水解。
三.酶的化学本质
1.是蛋白质：酶的性质符合蛋白质的特性，为主，80年代以前的书籍都认为酶的本质就是蛋白质。
2.是RNA：新发现的某些酶的成分是RNA，称为核糖酶。
对比而言，蛋白质作为的酶种类多，数量大，效率高，是酶中的主力。核糖酶仅限于水解酶类，且效率低。
四.酶的分类
1.按组成成分分：
简单蛋白质：只有蛋白质成分。
结合蛋白质：蛋白质+非蛋白成分＝全酶，蛋白质部分称为酶蛋白。
非蛋白成分称为辅酶：与酶蛋白结合疏松
或辅基：与酶蛋白结合紧密
通过透析可以鉴别两者。
2.按分子结构分：
单体酶：酶蛋白只是一条单肽链，如胃蛋白酶、胰蛋白酶、溶菌酶等。
寡聚酶：酶蛋白是具有4级结构的蛋白质，有几条～几十条彼此非共价连接的肽链，如糖原磷酸化酶等。这种酶便于进行调节。
多酶体系：由几种独立的酶彼此结合形成的聚合体，后一种酶的底物正好是前一种酶的产物，多酶体系的效率极高，很像是流水作业。
3.按反应性质分：6大类，很重要。
氧化还原酶类：催化氧化还原反应的酶，以催化脱氢为主加氧为次（包括其逆反应：就是加氢脱氧）。用方程式表示就是：A·2H + B ←→ A + B·2H
这类酶通常都需要辅酶帮忙，辅酶有下列几种：NAD（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸）、NADP （尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸）、FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）、FMN（黄素腺嘌呤单核苷酸），这些都是维生素的衍生物。
具体例子：乳酸发酵的最后一步，见草图。
转移酶类（移换酶类）：催化基团转移反应的，用方程式表示为：AB + CD ←→ AC + BD
具体例子：aa代谢中的转氨反应：见草图。
水解酶类：催化水解反应。用方程式表示为：AB + HOH → AOH + BH 例子太多。
裂解酶类：从底物中移去一个基团并形成双键的反应，无方程式可表示。
例子：见草图。
异构酶：催化同分异构反应。用方程式表示为：A ←→ B 例子：见草图。
合成酶：催化2种物质合成一种物质，又必须由ATP水解提供能量的反应，无方程式可表示。例子：见草图。
六大类酶的记忆诀窍：Z字诀：O2 + H2 ←→ H2O 氧转水，裂亦合。
思考题：催化ATP + G ←→ G-6-P + ADP 反应的酶是那一类酶。
五.酶的命名
1.习惯名：规律性不强，抢先原则，比较乱，会出现一酶多名或一名多酶，优点是简单明了。
2.系统命名：酶与名一一对应，要求标名所有底物的名称以及反应的性质，例如上述的谷氨酰氨合成酶是习惯名，其系统名为：Glu：NH3合成酶，优点是明确，缺点是罗嗦。
3.酶的编号：为了对酶进行有效的分类和查询，国际酶学委员会对每一种酶都编有一个号，其形式是：EC □·□·□·□，其中EC＝Enzyme Commission，第一个□为6大类之一，第二个□为该大类中的亚类，依此类推。
§2.酶的作用机制：关于酶的高效性和专一性的理论
一.中间复合物学说：解释酶的高效性的理论，即酶为什么能催化生化反应。
1.内容：（以单底物单产物的生化反应为例：S←→P），酶先与底物形成过渡态的中间复合物，进而分解成为底物和酶，从而降低了反应的活化能。用方程式表示为：
E+S←→［ES］←→E+P
2.用图来描述上述过程：见草图，隧道效应。
3.证据：
理论证据：用该理论推导出的酶促反应动力学方程（米氏方程）与实验数据极为相符。
直接证据：寻找过渡态中间复合物［ES］，这是一种极不稳定的物质，寿命只有10-12～10-10秒，正常情况下是找不到的，通过低温处理（-50℃），使［ES］的寿命延长至2天，弹性蛋白酶，切片的电镜照片以及X光衍射图都证明了［ES］的存在。
二.锁钥学说：解释酶专一性的理论，已经过时，但是解释得很形象。
1.酶的活性中心：酶与底物直接接触和作用的部位。一般而言，底物比酶要小得多。
2. 锁钥学说：酶的活性中心的构象与底物的结构（外形）正好互补，就像锁和钥匙一样是刚性匹配的，这里把酶的活性中心比作钥匙，底物比作锁。
在此理论的基础上还衍生出一个三点附着学说，专门解释酶的立体专一性。
3.缺陷：酶促反应多数是可逆反应，S←→P，这就产生了一只钥匙开2把锁的情况，是荒唐的。
三.诱导锲合理论：这是为了修正锁钥学说的不足而提出的一种理论。它认为，酶的活性中心与底物的结构不是刚性互补而是柔性互补。当酶与底物靠近时，底物能够诱导酶的构象发
生变化，使其活性中心变得与底物的结构互补。就好像手与手套的关系一样。该理论已得到实验上的证实，电镜照片证实酶―就像是长了眼睛一样‖。
四.关于酶与底物具体作用的方式：全部用于说明酶的高效性，不同的酶适用于不同的类型，但第一种类型是共有的。
1.邻近与定向效应：邻近指底物汇聚于酶的活性中心，使酶的活性中心的底物浓度高于其它处，定向则指底物的敏感化学键与酶的催化基团正好对准，使反应加速进行。见P198。
2.张力与变形效应：酶的活性中心与底物结合后，底物分子中的敏感键被拉扯而变形，易于断裂。见P198。
3.广义的酸碱催化：释放与吸收H+的物质分别称为广义的酸碱，用得失H+来催化反应是广泛存在的，酶的广义的酸碱催化机理与有机化学中的相同。酸性氨基酸和碱性氨基酸常常作为这类酶的活性中心，酶蛋白中的His的咪唑基也很特别，它即能行酸催化，又能行碱催化。
4.共价催化：当酶与底物形成［ES］时是以共价键相连的，导致底物的敏感键发生断裂，又导致新的共价键形成，最后［ES］中的共价键断裂而释放出E。
§3.酶促反应动力学：研究反应条件对反应速度的影响，这里仅研究最简单的酶促反应，即单底物单产物的反应：S←→P
一.酶促反应的速度：仅指初速度，即刚开始反应不久的速度，举例，3Mol→2Mol→1.9Mol 与2Mol→1.9Mol。
v=d[P]/dt=- d[S]/dt，单位Mol/L*s，各个符号的意义，考虑到测定的难易程度，最好用v=d[P]/dt
二.各种因素对v的影响
1.［E］的影响：保持其它因素不变，则［E］与v成正比，见P214，其斜率就是酶的转换数。
2.［S］的影响：保持其它因素不变，如［E］、T、PH，对于单底物单产物的酶促反应而言，［S］对v的影响见图P203，分析之。Michaelis和Menten两人总结出了一个经验公式，这就是米氏方程，它与根据中间复合物学说推导出的方程是一致的（P204，请大家回去自己看懂）。互相证明了其正确性。该方程的形式为P204，各个符号的意义。
Vm：最大速度，是当［S］→∞时的速度，注意，［E］恒定了，Vm就是常数，但不同的［E］Vm不同。
Km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下：
它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度［S］，图示以及公式推导。它可以表示E与S之间的亲和能力，Km值越大，亲和能力越小，反之亦然。
它可以确定一条代谢途径中的限速步骤：代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程，前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物，例如，EMP途径。限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步，Km值最大的那一步反应就是，该酶也叫这条途径的关键酶。
它可以用来判断酶的最适底物，某些酶可以催化几种不同的生化反应，叫多功能酶，其中Km值最小的那个反应的底物就是酶的最适底物。
Km是一种酶的特征常数，只与酶的种类有关而与酶的浓度无关，与底物的浓度也无关，这一点与Vm是不同的，因此，我们可以通过Km值来鉴别酶的种类。但是它会随着反应条件（T、PH）的改变而改变。
Km的求法：
双倒数作图法：将米氏方程两边取倒数就变成了P208的形式，这是一个典型的直线方程，y=kx+b，只要测得［S］和v，就能作出一条直线P208，该直线的X轴截距为-1/Km，Y轴截距为1/Vm，这样就能通过作图求出Km和Vm。之所以要变成直线形式是为了减少误差，也就是说，凡是测量误差较大的点，都很容易剔除掉（偏离直线），若是曲线的话，
正确点和误差点是很难区别的。该法的缺点是所测各点过于集中，不利于确定直线的位置。Eadie-Hofstee法：将米氏方程两边乘以（Km+［S］）/［S］就变成了P209的形式，也是一个直线方程，只要测得［S］和v，就能作出一条直线P209，该直线的X轴截距为Vm/Km，Y轴截距为Vm，这样也能通过作图求出Km和Vm。本法的点分布较为均匀，直线位置容易定，但数据处理要麻烦些。
3.PH的影响：保持其它条件不变，则PH对v的影响见图P213，其中的纵坐标改为v。最适PH：v最大时的PH。
4.T的影响：保持其它条件不变，则T对v的影响见图P212，其中的纵坐标改为v。最适T：v最大时的T。
5.抑制剂的影响：抑制剂是使酶活性降低或丧失的物质，用I表示，根据它与酶的结合情况分为两种，结合紧密（一般为共价连接）的不可逆性抑制剂以及结合松弛（一般为非共价连接）的可逆性抑制剂，后者可以通过透析来除去。抗菌素并不能消灭细菌，而是抑制了细菌中某种酶的活性。
不可逆性抑制剂实例，酶学研究的探针：
DIFP二异丙基氟磷酸：结构见草图，这是一种有机磷农药，杀虫剂，其中的F能够与酶的的Ser的-OH特异性结合（脱HF），形成DIP-酶，从而抑制了酶的活性。Thr和Tyr虽然也有-OH，但不与DIFP作用，所以DIFP可以当探针来研究酶活性中心的结构，看看有没有Ser。
对氯汞苯甲酸：结构见草图，能够特异性的结合酶中Cys的SH基（脱HCl），因此也能当探针来研究酶活性中心的结构，看看有没有Cys。
可逆性的抑制剂：分为三种，其特点如下
竞争性的抑制剂：与底物竞争性的结合酶的活性中心，它的结构与底物的结构相似，这种抑制可以通过提高底物的浓度来消除。其作用方式可以表示为P216。抑制的结果使Km↑，Vm 不变。例如：
CH2COOH 琥珀酸脱氢酶CHCOOH COOH
｜←---------→ ‖抑制剂：｜
CH2COOH CHCOOH 是底物的类似物CH2COOH
琥珀酸延胡索酸丙二酸
非竞争性抑制剂：抑制剂与酶活性中心以外的地方结合，形成IES三元复合物，从而降低了酶活性中心对底物的催化。其作用方式可以表示为P217。抑制的结果使Km不变，Vm↓。反竞争性抑制剂：I不能和E结合，只能和ES结合，形成IES三元复合物，从而降低了酶活性中心对底物的催化。其作用方式可以表示为P218。抑制的结果使Km↓，Vm↓。
三种抑制剂对比：
Km Vm
竞争性的抑制剂↑ 不变
非竞争性抑制剂不变↓
反竞争性抑制剂↓ ↓
§4.酶的活性及调节
一.酶的活性：指酶具有催化生化反应的能力。
二.酶的活力：表示具有活性的酶的数量，其单位就叫活力单位，U，其定义为：在最适条件下，单位时间内催化一定量的底物转化成产物的酶的量。国际标准活力单位的定义为：在标准条件（25℃、最适PH、底物过量）下，1分钟催化1uMol底物转化成产物的酶的量，就是1个活力单位，举例。有些情况下用国际标准活力单位不方便，则用习惯单位。刚开始接触这个概念时不大习惯，因为平时我们衡量物质的量都是用重量和体积。关键在于―活性‖
生物化学王镜岩(第三版)课后习题解答
第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Glc和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多内在膜蛋白质和分泌蛋白质都是糖蛋白。糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。一个寡糖链中单糖种类、连接位置、异
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案
第19章代谢总论 ⒈怎样理解新陈代谢？ 答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。 ⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？ 答：生物体的一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。 ⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？ 答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。 ⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？ 答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。 分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。 细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。 多细胞生物还受到在整体水平上的调节。这主要包括激素的调节和神经的调节。高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。 除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。 代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。 ⒌从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念？ 答：从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有：代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化和还原反应、消除异构及重排反应、碳－碳键的形成与断裂反应等。 ⒍概述代谢中的有机反应机制。 答：生物代谢中的反应大体可归纳为四类，即基团转移反应；氧化－还原反应；消除、异构化和重排反应；碳－碳键的形成或断裂反应。这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移，磷酰基转移，葡糖基基转移；氧化－还原反应；消除反应，分子内氢原子的迁移（异构化反应），分子重排反应；羟醛综合反应，克莱森酯综合反应，β-酮酸的氧化脱羧反应。
第十一章 糖类代谢--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)
第十一章糖类代谢 第一节概述 一、特点 糖代谢可分为分解与合成两方面，前者包括酵解与三羧酸循环，后者包括糖的异生、糖原与结构多糖的合成等，中间代谢还有磷酸戊糖途径、糖醛酸途径等。 糖代谢受神经、激素和酶的调节。同一生物体内的不同组织，其代谢情况有很大差异。脑组织始终以同一速度分解糖，心肌和骨骼肌在正常情况下降解速度较低，但当心肌缺氧和骨骼肌痉挛时可达到很高的速度。葡萄糖的合成主要在肝脏进行。不同组织的糖代谢情况反映了它们的不同功能。 二、糖的消化和吸收 （一）消化 淀粉是动物的主要糖类来源，直链淀粉由300-400个葡萄糖构成，支链淀粉由上千个葡萄糖构成，每24-30个残基中有一个分支。糖类只有消化成单糖以后才能被吸收。 主要的酶有以下几种： 1.α-淀粉酶哺乳动物的消化道中较多，是内切酶，随机水解链内α1，4糖苷键，产生α-构型的还原末端。产物主要是糊精及少量麦芽糖、葡萄糖。最适底物是含5个葡萄糖的寡糖。 2.β-淀粉酶在豆、麦种子中含量较多。是外切酶，作用于非还原端，水解α-1，4糖苷键，放出β-麦芽糖。水解到分支点则停止，支链淀粉只能水解50%。 3.葡萄糖淀粉酶存在于微生物及哺乳动物消化道内，作用于非还原端，水解α-1，4糖苷键，放出β-葡萄糖。可水解α-1，6键，但速度慢。链长大于5时速度快。 4.其他α-葡萄糖苷酶水解蔗糖，β-半乳糖苷酶水解乳糖。 二、吸收 D-葡萄糖、半乳糖和果糖可被小肠粘膜上皮细胞吸收，不能消化的二糖、寡糖及多糖不能吸收，由肠细菌分解，以CO2、甲烷、酸及H2形式放出或参加代谢。 三、转运 1.主动转运小肠上皮细胞有协助扩散系统，通过一种载体将葡萄糖（或半乳糖）与钠离子转运进入细胞。此过程由离子梯度提供能量，离子梯度则由Na-K-ATP酶维持。细菌中有些糖与氢离子协同转运，如乳糖。另一种是基团运送，如大肠杆菌先将葡萄糖磷酸化再转运，由磷酸烯醇式丙酮酸供能。果糖通过一种不需要钠的易化扩散转运。需要钠的转运可被根皮苷抑制，不需要钠的易化扩散被细胞松驰素抑制。 2.葡萄糖进入红细胞、肌肉和脂肪组织是通过被动转运。其膜上有专一受体。红细胞受体可转运多种D-糖，葡萄糖的Km最小，L型不转运。此受体是蛋白质，其转运速度决定肌肉和脂肪组织利用葡萄糖的速度。心肌缺氧和肌肉做工时转运加速，胰岛素也可促进转运，可能是通过改变膜结构。 第二节糖酵解 一、定义 1.酵解是酶将葡萄糖降解成丙酮酸并生成ATP的过程。它是动植物及微生物细胞中葡萄糖分解产生能量的共同代谢途径。有氧时丙酮酸进入线粒体，经三羧酸循环彻底氧化生成CO2和水，酵解生成的NADH则经呼吸链氧化产生ATP和水。缺氧时NADH把丙酮酸还原生成乳酸。 2.发酵也是葡萄糖或有机物降解产生ATP的过程，其中有机物既是电子供体，又是电子受体。根据产物不同，可分为乙醇发酵、乳酸发酵、乙酸、丙酸、丙酮、丁醇、丁酸、琥珀酸、丁二醇等。 二、途径 共10步，前5步是准备阶段，葡萄糖分解为三碳糖，消耗2分子ATP；后5步是放能阶段，
生物化学第三版课后习题答案
1. 举例说明化学与生物化学之间的关系。 提示:生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象，在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科. 化学和生物化学关系密切，相互渗透、相互促进和相互融合。一方面，生物化学的发展 依赖于化学理论和技术的进步，另一方面，生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。 举例:略。 2.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。 提示:生物大分子一般由结构比较简单的小分子，即结构单元分子组合而成，通常具有特定的空间结构。常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。 生物大分子与小分子化合物相同之处在丁: 1) 共价键是维系它们结构的最主要的键; 2)有一定的立休形象和空间大小; 3)化学和|物理性质主要决定于分子中存在的官能团。生物大分子与小分子化合物不同之处在于: (1) 生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多，分子的粒径大小差异很大; (2) 生物大分子的空间结构婴复杂得多，维系空间结构 的力主要是各种非共价作用力; (3) 生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不 具有的专性识别和结合位点，这些位点通过与相应的配体特异性结合，能形成超分子，这种特性是许多重要生理现象的分子基础。 3. 生物大分子的手性特征有何意义? 提示:生物大分子都是手性分子，这种结构特点在生物大分子的分子识别及其特殊的生理功能方面意义重大。主要表现在: (1) 分子识别是产生生理现象的重要基础，特异性识别对于 产生特定生物效应出关重要; (2) 生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前 手性的小分子配体，产生专一性的相互作用。 4.指出取代物的构型： 6.举例说明分子识别的概念及其意义。 提示: :分子识别是指分子间发生特异性结合的相互作用，如tRNA分子与氨酰tRNA合成醉的相互作用，抗体与抗原之间的相互作用等。分子识别是生命体产生各种生理现象的化学本质，是保证生命活动有序地进行的分子基础。 7. 什么是超分子?说明拆分超分子的方法和原理。 提示:在生物化学领域中，超分子是指生物分子问或生物分子与配体分子间相互作用和识别所形成的复合物。超分子的形成过程就是非共价键缔合的过程，是可逆的过程。该过程受介质极性和休系温度的影响，由于缔合是放热的过程，所以当介质极性增大和体系温度升高时，超分子就会被拆分。另外，强酸或强碱环境也可使这种非共价键作用遭到破坏，从而将超分子拆分。 8.缓冲溶液的缓冲能力与哪些因素有关? 提示: (1) 缓冲溶液总浓度:缓冲溶液的总浓度越大，溶液中所含的抗酸抗碱成分越多，缓 冲能力越强。(2) 缓冲比:对于同-缓冲休系的各缓冲溶液，当缓冲溶液的总浓度一定时，缓冲溶液的缓冲能力随缓冲比的改变而改变。
《生物化学》第三版答案详解(上册部分)
3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单 字母符号丙氨酸(alanine) Ala A 亮氨酸(leucine) Leu L 精氨酸(arginine) Arg R 赖氨酸(lysine) Lys K 天冬酰氨(asparagines) Asn N 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) Met M 天冬氨酸(aspartic acid) Asp D 苯丙氨酸(phenylalanine) Phe F Asn和/或Asp Asx B 半胱氨酸(cysteine) Cys C 脯氨酸(praline) Pro P 谷氨酰氨(glutamine) Gln 丝氨酸(serine) Ser S 谷氨酸(glutamic acid) Glu E 苏氨酸(threonine) Thr T Gln和/或Glu Gls Z 甘氨酸(glycine) Gly G 色氨酸(tryptophan) Trp W 组氨酸(histidine) His H 酪氨酸(tyrosine) Tyr Y 异亮氨酸(isoleucine) Ile I 缬氨酸(valine) Val V 2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。[9.9] 解：pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3，P133) pH = 10.53 + lg20% = 9.83 3、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。[4.6] 解：pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25
pH = 4.25 + 0.176 = 4.426 4、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。[(a)约1.46,(b)约11.5, (c)约6.05] 5、根据表3-3中氨基酸的pKa值，计算下列氨基酸的pI值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。[pI:6.02;5.02;3.22;10.76] 解：pI = 1/2（pKa1+ pKa2） pI(Ala) = 1/2（2.34+9.69）= 6.02 pI(Cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02 pI(Glu) = 1/2（2.19+4.25）= 3.22 pI(Ala) = 1/2（9.04+12.48）= 10.76 6、向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCl，问所得溶液的pH是多少？
生物化学第三版课后习题答案详解上册
第三章氨基酸 提要 a -氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L 型的。但碱水解得到的氨基酸是D 型和L 型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20 种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是B -、丫-或5 -氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH 在13左右时，则全部去质子化。在这中间的某一pH （因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH 称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。 所有的a -氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。a -NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB作用产生相应的DNP氨基酸（Sanger反应）；a -NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（Edman 反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外a -氨基酸的a -碳是一个手性碳原子，因此a -氨基酸具有光学活性。比旋是a-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是
紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC等。 习题 1. 写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[ 见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号 丙氨酸(alanine)Ala A亮氨酸 (leucine)Leu L 精氨酸(arginine)Arg R赖氨 酸(lysine)Lys K 天冬酰氨(asparagines)Asn N甲
生物化学(第三版)课后习题详细解答
生物化学（第三版）课后习题详细解答 第三章 氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L 型的。但碱水解得到的氨基酸是D 型和L 型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D 型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH 接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH 在13左右时，则全部去质子化。在这中间的某一pH （因不同氨基 酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H 3N +CHRCOO -） 状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH 称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH 2与2,4-二硝基氟苯（DNFB ）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger 反应）；α-NH 2与苯乙硫氰酸酯（PITC ）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman 反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH 基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR ）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC ）等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 3[9.9] 解：pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3，P133) pH = 10.53 + lg20% = 9.83 3、计算谷氨酸的γ-COOH 三分之二被解离时的溶液pH 。[4.6] 解：pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25 pH = 4.25 + 0.176 = 4.426 4、计算下列物质0.3mol/L 溶液的p H ：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。[(a)约1.46,(b)约11.5, (c)约6.05] 5、根据表3-3中氨基酸的pKa 值，计算下列氨基酸的pI 值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。[pI:6.02;5.02;3.22;10.76] 解：pI = 1/2（pKa1+ pKa2） pI(Ala) = 1/2（2.34+9.69）= 6.02 pI(Cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02 pI(Glu) = 1/2（2.19+4.25）= 3.22 pI(Ala) = 1/2（9.04+12.48）= 10.76 6、向1L1mol/L 的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molH C l ，问所得溶液的pH 是多少？如果加入0.3mol N aOH 以代替H Cl 时，pH 将是多少？[pH ：2.71；9.23] 7、将丙氨酸溶液（400ml ）调节到pH 8.0，然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴定至Ph 8.0时，消耗0.2mol/L NaOH 溶液250ml 。问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g ] 8、计算0.25mol/L 的组氨酸溶液在pH 6.4时各种 离子形式的浓度（mol/L ）。[H is 2+为1.78×10-4 ，H is + 为0.071，His 0为2.8×10-4 ] 9、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量=209.6；咪唑基pKa=6.0）和1mol/L KOH 配制1L pH 6.5的0.2mol/L 组氨酸盐缓冲液的方法[取组氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol)，加入352ml 1mol/L KOH ，用水稀释至1L] 10、为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸？ 解：茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映，（其反应化学式见P139），其中，定量释放的CO 2可用测压法测量，从而计算出参加反应的氨基酸量。
生物化学(第三版)课后习题详细解答
生物化学（第三版）课后习题详细解答 第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Gla和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Galβ(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。
生物化学第三版课后习题答案
第一章 1. 举例说明化学与生物化学之间的关系。 提示:生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象，在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科. 化学和生物化学关系密切，相互渗透、相互促进和相互融合。一方面，生物化学的发展 依赖于化学理论和技术的进步，另一方面，生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。 举例:略。 2.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。 提示:生物大分子一般由结构比较简单的小分子，即结构单元分子组合而成，通常具有特定的空间结构。常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。 生物大分子与小分子化合物相同之处在丁: 1) 共价键是维系它们结构的最主要的键; 2)有一定的立休形象和空间大小; 3)化学和|物理性质主要决定于分子中存在的官能团。 生物大分子与小分子化合物不同之处在于: (1) 生物大分子的分子量要比小分子化合物 大得多，分子的粒径大小差异很大; (2) 生物大分子的空间结构婴复杂得多，维系空间结构的力主要是各种非共价作用力; (3) 生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不具有的专性识别和结合位点，这些位点通过与相应的配体特异性结合，能形成超分子，这种特性是许多重要生理现象的分子基础。 3. 生物大分子的手性特征有何意义? 提示:生物大分子都是手性分子，这种结构特点在生物大分子的分子识别及其特殊的生理功能方面意义重大。主要表现在: (1) 分子识别是产生生理现象的重要基础，特异性识别对于产生特定生物效应出关重要; (2) 生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前
手性的小分子配体，产生专一性的相互作用。 4.指出取代物的构型： 6.举例说明分子识别的概念及其意义。 提示: :分子识别是指分子间发生特异性结合的相互作用，如tRNA分子与氨酰tRNA合成醉的相互作用，抗体与抗原之间的相互作用等。分子识别是生命体产生各种生理现象的化学本质，是保证生命活动有序地进行的分子基础。 7. 什么是超分子?说明拆分超分子的方法和原理。 提示:在生物化学领域中，超分子是指生物分子问或生物分子与配体分子间相互作用和识别所形成的复合物。超分子的形成过程就是非共价键缔合的过程，是可逆的过程。该过程受介
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生物化学（第三版）课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β—、γ—或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时，则全部去质子化。在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异)，氨基酸以等电N+CHRCOO—）状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的 的兼性离子（H 3 介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示. 与2,4—二硝基氟苯（DNFB）所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应.α—NH 2 与苯乙硫氰酸酯（PITC)作用形成作用产生相应的DNP—氨基酸（Sanger反应);α-NH 2 相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸)或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α—氨基酸的α—碳是一个手性碳原子，因此α—氨基酸具有光学活性.比旋是α—氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用. 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等. 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。［见表3-1］ 表3—1氨基酸的简写符号
生物化学(第三版 下册)名词解释
1.丙氨酸-葡萄糖循环 肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运，股将这一循环过程称为丙氨酸-葡萄糖循环。 2. 光合磷酸化 光合磷酸化(photophosphorylation)是植物叶绿体的类囊体膜或光合细菌的载色体在光下催化腺二磷（ADP）与磷酸（Pi）形成腺三磷（ATP）的反应。 3.底物水平磷酸化 物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接偶联ATP 或GTP的合成，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化 4.酶的共价修饰调节 某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共价结合或解离，从而改变酶的活性，这一调节酶的活性的方式成为酶的共价修饰调节 5.酮体 在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。肝脏具有较强的合成酮体的酶系，但却缺乏利用酮体的酶系。酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。 6.P/O比值 物质氧化时，每消耗1克原子氧所消耗无机磷的摩尔数（或ATP摩尔数），即生成ATP的克分子数 7. 脂肪酸的β-氧化 脂酰CoA在线粒体基质中进入β氧化要经过四步反应，即脱氢、加水、再脱氢和硫解，生成一分子乙酰CoA和一个少两个碳的新的脂酰CoA。 8.暗反应 暗反应是激发分子的热力学的缓和过程，是电荷的分离、电子的传递、磷酸化或短命的中间体形成等多种基本过程。 9.光反应 光反应又称为光系统电子传递反应(photosythenic electron-transfer reaction)。在反应过程中,来自于太阳的光能使绿色生物的叶绿素产生高能电子从而将光能转变成电能。 10. 转氨基作用 转氨基作用指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换 11.脂肪动员 在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员 12.EMP途径 EMP途径，又称糖酵解或己糖二磷酸途径，是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代谢过程，总反应为： C6H12O6+2NAD+ +2Pi+2ADP→2CH3COCOOH（丙酮酸）+2NADH+2H+ +2ATP+2H2O 13.氧化磷酸化氧化磷酸化，生物化学过程，是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP 与无机磷合成ATP的偶联反应。主要在线粒体中进行。在真核细胞的线粒体或细菌中，物质
生物化学第三版课后答案
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生物化学第三版课后答案 【篇一：《生物化学》第三版课后习题答案详解上册】 氨基酸是两性电解质。当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当ph在13左右时，则全部去质子化。在这中间的某一ph （因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（h3n+chrcoo-）状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph 称为该氨基酸的等电点，用pi表示。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（nmr）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（hplc）等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单 字母符号丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) leu l 精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k 天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) metm 天冬氨酸(aspartic acid) asp d 苯丙氨酸(phenylalanine) phe f asn和/或asp asx b
r-和s-n个c*的单糖有nn-12个旋光异构体，组成2对映体，仅有一个c*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 在人红细胞表面上存在很多血型抗原决定簇，其中多数是寡糖链。在abo血型系统中ah）三个抗原决定簇只差一个单糖残基,a型在寡糖基的非还原端有一个galnac,b型有一个均无。 凝集素是一类非抗体的能与糖类专一结合的蛋白质或糖蛋白，伴刀豆凝集素花生凝集素等属植物凝集素;cam的选择蛋白家族也属于凝集素。此家族中已知有l、e、p应答、炎症反应、肿瘤转移等。 重复构成。多数糖胺聚糖都不同程度地被硫酸化如4- 多条糖胺聚糖链和一个核心蛋白共价连接而成。有的蛋白聚糖以聚集体(它们是高度亲水的多价阴离子， 寡糖链结构分析的一般步骤是:glc法测定单糖组用外切糖苷酶连续断裂或fab - ms 习题 1[2=32] 5解：考虑到c1、c2、c3、c42=32个。 2．含d-吡喃半乳糖和(不包括异头物)?含同样残基的糖蛋白上?[20；32] 1414—6．将500 mg糖原样品用放射性氰化钾（kcn)处理，被结合的cn正好是，另一500 mg同 -1. 31kj /mol] 80.3 m/d高，假定竹茎几乎完全由纤维素纤一葡萄糖单位约长0.45 nm残基/s] 9葡萄醇)的单糖有哪些?[l-山梨糖;d-葡萄糖;l-古洛糖；d-果糖]
生物化学(第三版,王镜岩主编)高等教育出版社
2011年考研 第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Gla和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。
《生物化学》第三版课后习题答案详解上册
第三章氨基酸 提要 α-氨基酸就是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都就是L型的。但碱水解得到的氨基酸就是D型与L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都就是在蛋白质生物合成后由相应就是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其她氨基酸存在与各种组织与细胞中,有的就是β-、γ-或δ-氨基酸,有些就是D型氨基酸。 氨基酸就是两性电解质。当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化。在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物( Edman反应)。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳就是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光
学活性。比旋就是α-氨基酸的物理常数之一,它就是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸与苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这就是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸与蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要就是基于氨基酸的酸碱性质与极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。 习题 1、写出下列氨基酸的单字母与三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸与酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号 丙氨酸(alanine) Ala A 亮氨酸(leucine) Leu L 精氨酸(arginine) Arg R 赖氨酸(lysine) Lys K 天冬酰氨(asparagines) Asn N 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) Met M 天冬氨酸(aspartic acid) Asp D 苯丙氨酸(phenylalanine) Phe F Asn与/或Asp Asx B 半胱氨酸(cysteine) Cys C 脯氨酸(praline) Pro P 谷氨酰氨(glutamine) Gln Q 丝氨酸(serine) Ser S