王镜岩生物化学第三版复习心得 (值得看) 辅导班讲义(比较重要)
王镜岩生物化学第三版复习心得（值得看）
王镜岩生物化学第三版复习心得
考完了，也终于有时间有机会为那艰苦的岁月记下点东西了~~
考生化与分子生物学是一种挑战。
我比较喜欢挑战，于是选择了生物化学与分子生物学专业。
第一眼见到王镜岩的那本赛过《辞海》的“巨作”，让我着实愣了一把：天！生化有这么多内容吗？
但我并没有放弃。
起初我慢慢的看，看得很认真，甚至不放过一个结构式，从去年4月开始，上课的时候看（一般与考研无关的课我都不听的），在实验室边做实验边看……大概看了一个月吧，终于把糖类和脂类看完了，长嘘一口气，回顾一下自己的成果，感觉效果还真好，但同时，我忽然发现我在走一条错误的道路：一个月看两章，这套书有40章，虽然现在要上课要做实验，但看书的时间还是占了蛮多的，就按平均每月看3章计算，40章也至少要看10个月！也就是按这种方式我必须得花10个月的时间才能把这套书吃透！而这又意味着什么？10个月以后全国研究生入学考试早考完了~~~
我开始思索其他解决方案……
经过半个月的思考与摸索，我决定，第一遍迅速浏览是最好的。
就是很简单的看，不要刻意去记，就像看小说一样看，只要知道大概讲了些什么，以后查找的时候可以知道大概在哪个位置，这就是在整体上去把握。
很快，我用1个月的时间看完了这两本“工具书”。
虽然也没有记住什么，心里却还是塌实多了。
但是后来终因事情太多（当时是班干、院干兼党员，许多事情身不由己，躲不掉也不能躲；暑假又在实验室帮老师做课题研究扎扎实实用了两个月的时间），所以暂停了一段时间，本人记性不佳，所以断断续续的复习对我效果不是很好，所以在这里先奉劝各位，如果你真想把赌注压在考研上，那么，你必须抛开一切干扰，否则难如你愿！
言归正传，继续讨论我的心得……
第二遍正式复习已经到了9月中旬了，已没有我过多的时间去细看了。
我开始以做课后练习为主的复习方式。
那时我已向院里申请校外租房了（要毕业了，寝室像个网吧~根本不适合复习~），我从图书馆借了好几本生化习题集和参考书，主要有中科院几个版本的习题集、各院校联合出版的一本习题集（具体哪几个我都忘记了，需要的话我可以帮大家到图书馆再去找找看是什么书）以及各版本的生化书、分子生物学书（因为生物化学与分子生物学有许多都是相通的），习题集主要是帮助我确定答案，参考书是帮助我深入了解。
习题集不是每个
题目都做，有些只是粗略看一下；参考书不是每本每章都看，只在遇到自己迷糊的地方才翻来看看。
另外，在租的房子里牵了根网线，不时从网上找找资料。
也就是那时结识了共享天下（不过只找资料，做个潜水员~）……
第二遍复习的日子是我最艰苦的一段日子，每天几乎只睡4-5个小时，上午5点半左右起床，上午主要是练习英语，中午没有午休，看普通生物学（因为普通生物学对我来说相对较容易，所以花的时间不多），下午3点开始复习生化，一直到凌晨，有时候是凌晨3点。
曾经创下过连续奋战两天两夜的记录，因为要保证在规定的时间内完成计划——每周3-5章。
也就是在两个半月（10周）内以做课后习题的形式仔细的复习一遍。
在那段日子，为了保持高度兴奋，我花了不少银子购咖啡，也就在那段日子，我开始了熏烟……
当我把第二遍复习搞定，一本5万余字（粗略统计了一下）的课后练习详细解答也腾空出世！当时特有成就感！同时发现自己已经胡子拉渣的老了许多一样，满屋子的复习资料……我看了看电脑桌面的倒记时，哈，已经只剩下不到20天了！有天在网上碰到几个一起考研的同学，聊聊才发现他们的专业课第3遍都已经搞完了~！
不过我并不着急，谋事在人，成事在天！
我没有用这最后的十几天去“放松心情、调整心态”，而是继续，一如继往开始我的第三遍复习——迅速浏览回顾。
一是看我做的课后练习，二是在书上挑重点看，并做些笔记（做笔记是复习时一个非常有效的复习方式），我个人认为重点有氨基酸与蛋白质、柠檬酸循环及酶学。
常见氨基酸的结构及特点必须掌握，蛋白质合成及其调空不能放过，柠檬酸循环必须能用图的形式默写出来，其意义也是不能忘记的，酶学主要掌握酶促反映动力学，米氏方程及其推导的非掌握不可的，还有几种常见酶（溶菌酶、胰核糖核酸酶、羧肽酶、丝氨酸蛋白酶等）的作用特征也必须掌握，起相关推导题目要弄懂。
最后十几天除了背英语、政治，还要看普通生物学，因为普通生物学虽然很简单，但没有题目，连考试题型都没有，于是找了几套其他院校的题做了下，结果运气还真好，大部分命中！剩下的时间就是看看生化题，看看书中的重点，看看其他院校的生化题，写和做就没有必要了，手中指都已经长了好大一个茧了~~当然，最后一周没忘了去调整生物钟……
结果，苦心人，天不负！……
最后，总结我考生物化学的经验，建议各位考王镜岩生物化学的，最好的复习方法是：
第一遍：快速浏览，整体上掌握书本内容，就像看小说一样的看~；时间：1个月
第二遍：结合相关资料（笔记）、相关资料、题目，仔细理解阅读，做好笔记（切忌滥记！），别光看，要动手！掌握知识点；时间：3个月
第三遍：总结回顾，看看自己所做的笔记、题目、书中重点内容，以看为主，但手中不能没有笔！；时间：20天。
心法：四大皆空，考研唯实。
我是最强的！我能成功！坚持！坚持！再坚持！最后，祝大家心想事成，万事如意！
去年的题型：
1．填空30’（30个空）
2．判断20’(20题)
3．名词解释30’(30个)
4．问答70’（10’/题，8选7）
复习的思路：划成大块进行串联
生物大分子的结构与功能酶学代谢[重点：蛋白质和核酸]
§Introduction
生化的历史，较新的、重大的事件，例如：PCR发明的时间，dsDNA发现的时间。
（对各种重大的历史事件有个基础性的了解）。
§1 Carbohydrates
糖蛋白蛋白聚糖
各种基本的概念，基本的功能
糖蛋白的连接键的类型，各种糖苷键是如何形成的，哪些是常见的，有何功能
糖蛋白中的糖有何生物学意义
§2 Lipids（注意与生物膜的联系）
脂类的功能
脂肪酸、脂质体等一些基本概念
生物膜的模型与功能
一些固定的说法
§3 Amino acids
基本概念、分类的方法、必需氨基酸、非必需氨基酸的概念
氨基酸的主要性质、化学反应（典型的侧链的化学反应）
实验技能（联系蛋白质工程）
物理性质，光吸收，产生的原因
等电点等各种重要的概念
§4～6 The structure and function of the proteins
多肽、蛋白质中涉及到的基本概念、基本结构
同源蛋白、α-螺旋、β-折叠等这样的基本概念
结构域和超二级结构的特征，有那些？
相关的主要蛋白质（典型的蛋白质）：纤维蛋白
球蛋白
胶原蛋白
血红蛋白
从这些蛋白质的结构特征中能得出什么结论？（即结构与功能的关系）
蛋白质的主要物理、化学性质（例如：变性、复性）
蛋白质纯化的方法（与性质有何联系？）。
生物化学 第三版 (王镜岩 朱圣庚 著)
单字母 符号 A R N D B C Q E Z
名称
亮氨酸(leucine) 赖氨酸(lysine) 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) 苯丙氨酸(phenylalanine)
三字母 符号 Leu Lys Met Phe
单字母 符号 L K M F
脯氨酸(praline) 丝氨酸(serine) 苏氨酸(threonine)
Pro
P
Ser
S
Thr
T
甘氨酸(glyΒιβλιοθήκη ine) 组氨酸(histidine) 异亮氨酸(isoleucine)
Gly
G
色氨酸(tryptophan)
His
H
酪氨酸(tyrosine)
Ile
I
缬氨酸(valine)
Trp
W
Tyr
Y
Val
V
2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。[9.9]
第四章 蛋白质的共价结构
提要
蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的，各 种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高。
蛋白质分为两大类：单纯蛋白质和缀合蛋白质。根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜 蛋白质。此外还可按蛋白质的生物学功能分类。
表3-1 氨基酸的简写符号
名称
丙氨酸(alanine) 精氨酸(arginine) 天冬酰氨(asparagines) 天冬氨酸(aspartic acid) Asn和/或Asp 半胱氨酸(cysteine) 谷氨酰氨(glutamine) 谷氨酸(glutamic acid) Gln和/或Glu
概述--王镜岩生物化学第三版笔记(完美打印版) (1)
第一章概述第一节概述一、生物分子是生物特有的有机化合物生物分子泛指生物体特有的各类分子，它们都是有机物。
典型的细胞含有一万到十万种生物分子，其中近半数是小分子，分子量一般在500以下。
其余都是生物小分子的聚合物，分子量很大，一般在一万以上，有的高达1012，因而称为生物大分子。
构成生物大分子的小分子单元，称为构件。
氨基酸、核苷酸和单糖分别是组成蛋白质、核酸和多糖的构件。
二、生物分子具有复杂有序的结构生物分子都有自己特有的结构。
生物大分子的分子量大，构件种类多，数量大，排列顺序千变万化，因而其结构十分复杂。
估计仅蛋白质就有1010-1012种。
生物分子又是有序的，每种生物分子都有自己的结构特点，所有的生物分子都以一定的有序性(组织性)存在于生命体系中。
三、生物结构具有特殊的层次生物用少数几种生物元素(C、H、O、N、S、P)构成小分子构件，如氨基酸、核苷酸、单糖等;再用简单的构件构成复杂的生物大分子;由生物大分子构成超分子集合体;进而形成细胞器，细胞，组织，器官，系统和生物体。
生物的不同结构层次有着质的区别:低层次结构简单，没有种属专一性，结合力强;高层次结构复杂，有种属专一性，结合力弱。
生物大分子是生命的物质基础，生命是生物大分子的存在形式。
生物大分子的特殊运动体现着生命现象。
四、生物分子都行使专一的功能每种生物分子都具有专一的生物功能。
核酸能储存和携带遗传信息，酶能催化化学反应，糖能提供能量。
任何生物分子的存在，都有其特殊的生物学意义。
人们研究某种生物分子，就是为了了解和利用它的功能。
五、代谢是生物分子存在的条件代谢不仅产生了生物分子，而且使生物分子以一定的有序性处于稳定的状态中，并不断得到自我更新。
一旦代谢停止，稳定的生物分子体系就要向无序发展，在变化中解体，进入非生命世界。
六、生物分子体系有自我复制的能力遗传物质DNA能自我复制，其他生物分子在DNA 的直接或间接指导下合成。
生物分子的复制合成，是生物体繁殖的基础。
王镜岩生物化学第三版考研笔记
王镜岩生物化学考研第三版笔记第一章概述第一节概述一、生物分子是生物特有的有机化合物生物分子泛指生物体特有的各类分子，它们都是有机物。
典型的细胞含有一万到十万种生物分子，其中近半数是小分子，分子量一般在500以下。
其余都是生物小分子的聚合物，分子量很大，一般在一万以上，有的高达1012，因而称为生物大分子。
构成生物大分子的小分子单元，称为构件。
氨基酸、核苷酸和单糖分别是组成蛋白质、核酸和多糖的构件。
二、生物分子具有复杂有序的结构生物分子都有自己特有的结构。
生物大分子的分子量大，构件种类多，数量大，排列顺序千变万化，因而其结构十分复杂。
估计仅蛋白质就有1010-1012种。
生物分子又是有序的，每种生物分子都有自己的结构特点，所有的生物分子都以一定的有序性(组织性)存在于生命体系中。
三、生物结构具有特殊的层次生物用少数几种生物元素(C、H、O、N、S、P)构成小分子构件，如氨基酸、核苷酸、单糖等;再用简单的构件构成复杂的生物大分子;由生物大分子构成超分子集合体;进而形成细胞器，细胞，组织，器官，系统和生物体。
生物的不同结构层次有着质的区别:低层次结构简单，没有种属专一性，结合力强;高层次结构复杂，有种属专一性，结合力弱。
生物大分子是生命的物质基础，生命是生物大分子的存在形式。
生物大分子的特殊运动体现着生命现象。
四、生物分子都行使专一的功能每种生物分子都具有专一的生物功能。
核酸能储存和携带遗传信息，酶能催化化学反应，糖能提供能量。
任何生物分子的存在，都有其特殊的生物学意义。
人们研究某种生物分子，就是为了了解和利用它的功能。
五、代谢是生物分子存在的条件代谢不仅产生了生物分子，而且使生物分子以一定的有序性处于稳定的状态中，并不断得到自我更新。
一旦代谢停止，稳定的生物分子体系就要向无序发展，在变化中解体，进入非生命世界。
六、生物分子体系有自我复制的能力遗传物质DNA能自我复制，其他生物分子在DNA的直接或间接指导下合成。
王镜岩生物化学知识点整理版
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素（化学）组成主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。
有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。
（三）氨基酸的重要理化性质1．一般物理性质α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。
一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。
由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI）氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。
生物化学(王镜岩主编)下册复习纲要
生物化学（下）复习纲要1.丙氨酸-葡萄糖循环:肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。
丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运，股将这一循环过程称为丙氨酸-葡萄糖循环。
2.光合磷酸化：由光照引起的电子传递与磷酸化作用相偶联而生成ATP的过程称为光合磷酸化。
3.底物水平磷酸化：是指A TP的形成直接与一个代谢中间物（如PEP）上的磷酸基团转移相偶联的作用。
4.酶的共价修饰调节：某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共价结合或解离，从而改变酶的活性，这一调节酶的活性的方式成为酶的共价修饰调节。
5.酮体：乙酰CoA可在肝细胞形成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮，这三种物质统称为酮体。
6.P/O比值：呼吸过程中无机磷酸（Pi）消耗量和原子氧（O）消耗量的比值称为磷氧比。
7.脂肪酸的β-氧化：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰CoA，该过程称作β-氧化。
8.暗反应：是利用光反应所产生的化学能，即NADPH（H＋）的还原能和ATP的水解能，来促进CO2的固定并还原生成有机物（主要是糖）的过程，是不需光的酶促反应过程。
9.光反应：是在光下才能进行的光物理和光化学反应，需光合色素作媒介,是将光能吸收、传递和转化为化学能的过程。
光反应包括光合磷酸化和水的光氧化反应。
10.转氨基作用：指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
11.脂肪动员：脂肪组织中贮藏的脂肪释放出游离脂肪酸，并转移到肝脏的过程。
12.EMP途径：糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。
生物化学复习(上下册)王镜岩版资料
生物化学复习第一章 糖类 1、 什么叫糖多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物。
一般构型：D 型 四大类生物大分子：糖类、脂质、蛋白质和核酸 2、 分成哪几类单糖：是不能被水解成更小分子的糖类，也称简单糖，如葡萄糖、果糖、核糖和丙糖（三碳糖）、丁糖（四碳糖）、戊糖（五碳糖）、己糖等（六碳糖）。
寡糖（低聚糖）：能水解产生少数几个单糖的糖类，如麦芽糖、蔗糖、乳糖（水解生成2分子单糖，称双糖或二糖）和棉子糖（水解生成3分子单糖）。
多糖：是水解时产生20个以上单糖分子的糖类，包括同多糖（水解时只产生一种单糖或单糖衍生物）如淀粉、糖原、壳多糖等；杂多糖（水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物）如透明质酸、半纤维素等。
3、 单糖的开链结构离最远的—OH 在左边的是L 型；在右边的是D 型 D 型和L 型是一对对映体Fischer 投影式表示单糖结构竖线表示碳链；羰基具有最小编号, 并写在投影式上端；一短横线代表手性碳上的羟基。
单糖的差向异体：这种仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体 4、单糖的环状结构α-异构体：半缩醛羟基与氧桥在同侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链同侧 β-异构体：半缩醛羟基与氧桥在异侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链异侧。
β-D-(+)-吡喃葡萄糖 β-D-(+)-呋喃葡萄糖 α-D-呋喃葡萄糖 α-D-吡喃葡葡萄糖 Fischer 式转换Haworth 式C-2差向异构C-4差向异构体α-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-L-吡喃葡萄D-型：CH2OH在环上方；L-型：CH2OH在环下方。
D-型糖中：α-异构体：半缩醛羟基在环的下方；β-异构体：半缩醛羟基在环的上方。
L-型糖中：情况相反。
β-D-呋喃果糖α -D-呋喃果糖β-D-呋喃葡萄糖D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖α-D-吡喃葡萄糖5、单糖的性质（1）物理性质旋光性：当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。
生物化学王镜岩第三版
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16、我总是站在顾客的角度看待即将推出的产品或服务，因为我就是顾客。2021年9月18日星期六6时29分10秒18:29:1018 September 2021
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17、当有机会获利时，千万不要畏缩不前。当你对一笔交易有把握时，给对方致命一击，即做对还不够，要尽可能多地获取。下午6时29分10秒下午6时29分18:29:1021.9.18
第八章 代谢总论
一、有关概念 二、新陈代谢的特点与调节 三、新陈代谢的研究方法 四、生物体内能量代谢
一、有关概念
1.新陈代谢(代谢 Metabolism )
营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称为。
实质是：错综复杂的化学反应相互配合，彼此协调，对周转
环境高度适应而成的一个有规律的总过程。
生物小分子合成为生
间部位。36页表
(1) ATP的结构特性
酸酐键
磷酯键
－
－
－
－
ATP4－＋H2O
ADP3－＋HPO42－＋H＋
(2) ATP在能量转运中的地位和作用
• ATP水解释放的能量，可推 动一个在热力学上不利的反 应，使之能够顺利进行。
“共同中间体作用”，传递能量 能量代谢实质：ATP的形成与裂解。
D
F+H + 能
相关知识
➢内能(U或E)、焓(H)、熵(S)：
➢能的两种形式：热能与自由能G（体内化学反应释放的能量，可
在恒温恒压下做功），一反应体系的自由能变化只取决于产物 与反应物的自由能之差。
➢自由能变化 G = H – T S
➢标准自由能变化 G0 和 G0′
➢偶联化学反应标准自由能变化的可加性
反应能否进行的自发性是：当 G 为负值时，反应才能自 发进行。 G为零时反应达到平衡点；当 G为正值时，反应不
生物化学王镜岩(第三版)课后习题解答全
生物化学王镜岩（第三版）课后习题解答全第一章糖类总结糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
大多数糖的实验式为（CH2O）n，其化学本质为多羟基醛、多羟基酮及其衍生物。
糖根据聚合度分为单糖和一个单体；低聚糖，含2-20个单体；多糖，含有20多种单体。
同多糖指仅含有一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含有一种以上单糖或单糖衍生物的多糖。
糖与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称为复合糖或糖结合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(c*)或称手性碳原子，含c*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个c*有两种构型d-和l-型或r-和s-型。
因此含n个c*的单糖有nn-1两个光学异构体形成两对不同的对映体。
任何光学异构体只有一个对映体，其他光学异构体是其非对映体，只有两个具有不同C*构型的光学异构体被称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个c*的构型，如果与d-甘油醛构型相同，则属d系糖，反之属l系糖，大多数天然糖是d系糖fischere论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在c5羟基和c1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或c5经基和c2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的hsworth式中d-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
王镜岩_生物化学_第三版_考研笔记
第二章糖类提要一、定义糖、单糖、寡糖、多糖、结合糖、呋喃糖、吡喃糖、糖苷、手性二、结构1.链式：Glc、Man、Gal、Fru、Rib、dRib2.环式：顺时针编号，D型末端羟甲基向下，α型半缩醛羟基与末端羟甲基在两侧。
3.构象：椅式稳定，β稳定，因其较大基团均为平键。
三、反应1.与酸：莫里斯试剂、西里万诺夫试剂。
2.与碱：弱碱互变，强碱分解。
3.氧化：三种产物。
4.还原：葡萄糖生成山梨醇。
5.酯化6.成苷：有α和β两种糖苷键。
7.成沙：可根据其形状与熔点鉴定糖。
四、衍生物氨基糖、糖醛酸、糖苷五、寡糖蔗糖、乳糖、麦芽糖和纤维二糖的结构六、多糖淀粉、糖原、纤维素的结构粘多糖、糖蛋白、蛋白多糖一般了解七、计算比旋计算，注意单位。
第一节概述一、糖的命名糖类是含多羟基的醛或酮类化合物，由碳氢氧三种元素组成的，其分子式通常以Cn(H2O)n 表示。
由于一些糖分子中氢和氧原子数之比往往是2:1，与水相同，过去误认为此类物质是碳与水的化合物，所以称为"碳水化合物"(Carbohydrate)。
实际上这一名称并不确切，如脱氧核糖、鼠李糖等糖类不符合通式，而甲醛、乙酸等虽符合这个通式但并不是糖。
只是"碳水化合物"沿用已久，一些较老的书仍采用。
我国将此类化合物统称为糖，而在英语中只将具有甜味的单糖和简单的寡糖称为糖(sugar)。
二、糖的分类根据分子的聚合度分，糖可分为单糖、寡糖、多糖。
也可分为：结合糖和衍生糖。
单糖是不能水解为更小分子的糖。
葡萄糖，果糖都是常见单糖。
根据羰基在分子中的位置，单糖可分为醛糖和酮糖。
根据碳原子数目，可分为丙糖，丁糖，戊糖，己糖和庚糖。
寡糖由2-20个单糖分子构成，其中以双糖最普遍。
寡糖和单糖都可溶于水，多数有甜味。
多糖由多个单糖（水解是产生20个以上单糖分子）聚合而成，又可分为同聚多糖和杂聚多糖。
同聚多糖由同一种单糖构成，杂聚多糖由两种以上单糖构成。
生物化学王镜岩第三版ppt课件
NAD
胞液中：甘油-α-磷酸脱氢酶
甘油-α-磷酸
线
二羟丙酮磷酸
甘油-α-磷酸
粒
线粒体内：甘油-α-磷酸脱氢酶
体
内
FADH2
FAD
膜
NADH FMD CoQ b c1 c aa3 O2
38
2.肝、肾、心等组织的苹果酸穿梭作用
NADH
天冬 转氨酶
氨酸
草酰乙酸
NAD
胞液中：苹果酸脱氢酶
苹果酸
天冬 转氨酶
36
四、胞液中的NADH 的再氧化 139页
细胞溶胶中的NADH逆浓度梯度转运到线粒体内 膜进入电子传递进行氧化。
肌肉、神经组织中的甘油-α-磷酸穿梭作用 （1.5ATP）
肝、肾、心等组织的苹果酸穿梭作用 （2.5ATP）
37
139页
1.肌肉、神经组织中的甘油-α-磷酸穿梭作用
NADH 二羟丙酮 磷酸
第九章 生物氧化 第114页
第一节 第二节 第三节
生物氧化的方式和特点 生物氧化的历程 生物氧化与能量代谢
1
氧化－还原电势
117页
氧化还原对 ee-
Oxidized 氧化型
Reduced 还原型
某一化合物的氧化型和还原型，称为一对氧化 还原对。如Zn/Zn2+，Cu2+/Cu。
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生物体中标准氧化还原电势 117页表
pH 7
H＋
外
内
脂不溶
脂溶
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2.氧化磷酸化抑制剂
氧化磷酸化抑制剂抑制氧的利用又抑制 ATP的形成，但不直接抑制电子传递链上 的载体的作用。
机制：干扰ATP生成过程（ATP合酶）， 干扰由电子传递的高能状态形成ATP的过 程，结果也使电子传递不能进行。