第三章 酶 一、 名词解释 1 Km 2 限速酶 3 酶的化学修饰 4 结合酶 5
第三章 酶化学
[S]：底物浓度 V ：反应速度 Vmax：最大反应速度 Ｋm：米氏常数
Vmax [S] V= Km + [S]
米
S E k1
S Et ES
k1
ES k2 P E
ES
氏 方 程 的
[ES]生成速度：v1 k1Et ES S ，[ES]分解速度：v2 k1ES k2ES
当酶反应体系处于稳态时： v1 v2
第三章 酶化学
(Chemistry ofEnzyme)
本章重点及难点
重点：了解酶作为生物催化剂的特点、国际命名；
了解酶催化作用机理 ；掌握酶促反应动力学中米 氏方程及Km的意义、应用，掌握影响酶促反应动 力学的因素及与影响酶催化高效性的因素之间的 区别。掌握别构酶的特点及核酶、同工酶、诱导 酶等的概念。
定义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度， 与酶浓度成正比。
意义：Vmax=K3 [E] 如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算 酶 的转换数，即动力学常数K3。
酶的转换数
定义 ：当酶被底物充分饱和时，单位时间内 每个酶分子催化底物转变为产物的分 子数。
意义 ：可用来比较每单位酶的催化能力。
3.米氏常数Km的测定
一、底物浓度对反应速度的影响
（一）、曲线的基本含义
I. 单底物、单产物反应 II. 酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用
单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来 表示 III. 反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小 （一般在5﹪以内）时的反应速度 IV. 底物浓度远远大于酶浓度
❖在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速 度的影响呈矩形双曲线关系。
即： k1Et ESS k1ES k2ES
Et
第三章酶与酶的促反应
第三章酶与酶的促反应名词解释全酶对于大多数化学本质为蛋白质的酶来说，按照化学组成可分为单纯酶和结合酶两大类。
全酶（又称结合酶）除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的小分子物质。
前者称为酶蛋白，后者称为辅因子。
酶蛋白和辅因子单独存在时，均无催化活力。
只有二者结合成完整的分子时，才具有活力。
此完整的酶分子称为全酶。
全酶=酶蛋白+辅因子酶的辅助因子：主要包括金属离子和小分子有机化合物，在酶促反应中主要决定反应的种类和性质，在反应中起到传递电子、原子或某些化学基团的作用。
辅酶和辅基：辅酶是指以非共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质，通过透析或超滤等物理方法可以除去。
辅基是指以共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质，不能通过透析或超滤的方法除去酶的活性中心是指酶分子能与底物特异性结合并将底物转化为产物，具有特定空间结构的区域。
使酶分子执行其催化功能的部位同工酶催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶（5种乳酸脱氢酶同工酶）变构调节变构调节（也叫别构调节）是指一些代谢物与某些酶分子活性中心以外的某一部位可逆的结合（非共价结合），引起酶构象变化、从而改变酶的催化活性，此种调节方式叫做变构调节。
共价修饰调节在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基因可与某种化学基因发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程成为共价修饰。
抑制剂凡能是酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。
Km米氏常数（Km）的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。
竞争性抑制抑制剂的结构与底物结构相似，能与底物竞争结合在酶的活性中心，从而降低或抑制酶活性这种抑制作用称竞争性抑制剂，这种抑制作用称竞争性抑制作用。
底物浓度增大，抑制下降。
Km增大，亲和力下降，Vm不变非竞争性抑制有些抑制剂可与酶活性中心以外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，抑制剂和底物可同时结合在酶分子上，形成酶-底物-抑制剂复合物，不能释放出产物，使酶活性丧失，这种抑制剂称为非竞争性抑制剂，这种抑制作用称为非竞争性作用。
生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1.肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2.等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3.模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，称为模体。
4.结构域：分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域。
5.亚基：在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6.肽单元：在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7.蛋白质变性：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1. DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环，双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。
2. Tm：即溶解温度，或解链温度，是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度。
在Tm时，核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。
3.增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露，使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应。
4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中。
5.核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6.核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交。
第3章 酶.ppt1
最适pH、抑制剂、激活剂的概念。不可逆抑制作用的作用方 式与作用结果。可逆性抑制作用的类型、作用原理及作用结
果。
4、酶的别构调节，同工酶。
3 酶（Enzyme）
3.1 酶是生物催化剂
3.2 酶的命名与分类 (自学)
3.3 酶的作用机理
3.4 酶促反应动力学
3.5 酶活性调节
3.6 酶活力测定及分离(自学)
3.7 酶工程简介 3.8 维生素和辅酶 (自学)
3.1 酶的概念及化学本质
1.酶的概念：
酶（enzyme）:酶是生物体活细胞产生的具有特殊
催化活性和特定空间构象的生物大分子，又称为生
物催化剂。
2. 酶的化学本质：
绝大多数酶是蛋白质,少数是核酸RNA，后者称为 核酶。
本章只讨论以蛋白质为本质的酶
基础生物化学
General Biochemistry
任课教师: 曾秀存 E-mail: xiucunzeng@
3 酶
Enzyme
本章重点、难点：
1、酶的结构与功能：酶的分子组成（单体酶、寡聚酶、多酶
复合体），酶的活性中心，必需基团，辅酶及辅酶与维生素 的对应关系。
2、酶促反应的特点，酶促反应的机制。 3、酶促反应速度的影响因素、影响机制和结果，最适温度、
酶专一性的“诱导契合学说”
酶催化的高效性?
五.与酶的高效率有关的主要因素(P77)
1.趋近效应(approximation)和定向效应(oientation)
靠 近 与 定 向
A. 酶的催化基团和底 B. 两个基团靠近， 物的反应基团既不靠近， 但不定向，不利于 也不定向。 反应进行。 C. 两个基团既靠近， 又定向，有利于反应 进行。
第三章 酶
第三章酶化学（一）名词解释1.米氏常数；2.寡聚酶；3.比活力(specific activity)4.变构酶；5.同工酶；6.活性中心；7. 竞争性抑制作用；8. 非竞争抑制作用；9. 反竞争性抑制作用10.酶的专一性；11. 酶原的激活；12. 别构效应；13. 正协同效应；14. 共价修饰调节；15. 酶活力；16. 不可逆抑制作用；17. 可逆抑制作用。
1.变构酶活性中心外还有___________，当以v对[S]作图时，它表现出______型曲线，而不是典型的米氏酶所具有的_______曲线。
2.酶活性的国际单位（I.U.）定义为在最适条件下，将底物转化为产物的速度为_______的酶量。
3.对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距为___________，纵轴上的截距为____________。
4.若同一种酶有n个底物就有________个K m值，其中K m值最________的底物，一般为该酶的最适底物。
5.蛋白质磷酸化时，需要__________酶，而蛋白质去磷酸化需要_______酶。
6.当底物浓度等于0.25K m时，反应初速度与最大反应速度的比值是______。
7.酶催化反应的实质在于降低反应的______，使底物分子在较低的能量状态下达到______态，从而使反应速度______。
8.___ ____抑制剂不改变酶促反应V max，______抑制剂不改变酶促反应K m。
9.谷丙转氨酶属于___________酶类；它的系统名称是___________。
10.复合酶类有___________和___________两部分组成。
11.合成酶类催化由_______合成一种物质的反应,且必须有_______参加.12.酶活性中心有两个功能部位,一是___________,一是___________.13.天冬氨酸转氨甲酰酶的别构激抑活剂为________,别构抑剂_________.14.对同一种酶来说,酶的比活力越___________,___________越高.15.解释别构酶作用机理的两个重要模型是___________和___________.16.磺胺类药物是___________,可干扰___________合成.17.酶是生物催化剂,其化学本质属于___________或___________（三）选择题1.下面关于米氏常数K m的论述哪一个是正确的?1)与ES复合物形成及分解的速度常数都有关系2)在不同类型的抑制作用中，K m都改变3)用双倒数作图法不能得到K m值4)在酶促反应的初速度阶段不能得到k m2.测定酶促反应的初速度是为了：1)使实验尽快完成以避免酶蛋白的变性3)避免酶被底物饱和2)防止逆反应对结果分析所造成的影响4)增加酶催化反应的效率3.下面关于酶的抑制作用的论述哪一个是正确的?1)都为可逆的抑制作用2)增加底物的浓度可消除抑制剂对酶的影响3)根据抑制剂与酶结合的情况可区分不同类型的抑制作用4)抑制作用与抑制剂浓度无关4.下面关于Michealis-Menten方程作图的论述哪一个是正确的?1)反映了最大反应速度与底物浓度的关系2)反映出酶促反应的初速度与底物浓度的关系3)对所有的酶都适合4)是一个S型的曲线5.下面关于反竞争性抑制剂的论述哪一个是正确的?1)通过一个或多个共价键与酶结合2)当它存在时不改变Km3)当它存在时不改变最大反应速度4)只与ES复合物结合，干扰其分解为产物6.下面关于竞争性抑制剂的论述哪一个是正确的?1)无论其存在与否，双倒数作图在纵坐标上的截距都是1/V max2)在它存在时不改变Km3)在它存在时不影响底物与酶的活性部位的结合4)如果抑制作用发生，需它与底物反应以消除它对酶促反应的影响7.下列关于底物浓度对反应速度影响作图的表述哪一个是正确的?1)是一条直线2)当底物浓度高时，酶被底物饱和3)说明ES复合物形成的速度比分解的速度小4)是1/V对1/[S]作图8.下面关于用双倒数作图法求Km的表述哪一个是不正确的?1)是一条直线2)不能测定最大反应速度3)是1/V对1/S作图4)双倒数方程由米氏方程转化而来9.下列关于别构酶特性的叙述哪一个是正确的?1)不受抑制剂的影响2)不具协同性3)当配基与活性部位以外的部位结合时，引起酶构象的变化4)只有一个亚基组成10. 如何区分别构蛋白是否具有协同性?1)配基结合的齐变模型和序变模型2)氧合的和脱氧的血红蛋白3)胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶4)酶促反应的速度对底物浓度作图所获得的曲线一般是S型11.当有别构抑制剂存在时，别构酶：1)不再遭受构象的变化2)由于构象改变，催化反应的速度降低3)由于底物和抑制剂之间竞争酶的活性部位，使催化反应的速度降低4)由于变构抑制剂与酶的活性部位结合，使反应速度降低12.“齐变模型”和“序变模型”之间最主要的不同点是：1)都是对具有不同亚基的蛋白质来讲的2)齐变模型描述相对分子质量较小的蛋白质的性质，序变模型描述相对分子质量较大的蛋白质的性质3)齐变模型预测抑制剂与酶的紧密结合4)序变模型认为变构酶的亚基可以两种以上的状态存在，齐变模型认为酶的所有亚基只能有两种状态存在13.下列关于酶的国际单位与“催量”(kat单位)之间关系的叙述哪一个是正确的?1)lkat＝6×108I.U. 3)1 I.U.＝6×108kat2)1 I.U.＝6×107kat 4) l kat＝6×107 I.U.14.一种酶的纯竞争性抑制作用有下面的哪一种动力学性质?1) K m增加而V max不变3)K m和V max均降低2)K m降低而V max不变4)K m和V max均增加15.当酶促反应达到恒态时，[ES]复合物的浓度如何?1)浓度为零2)浓度增加3)浓度减少4)浓度不变16.在酶的反竞争性抑制作用中，抑制剂影响下列中的哪一个?1)最大反应速度3)Vmax和Km都受到影响2)米氏常数Km 4)Vmax和Km都不会受到影响17.当底物浓度恰好等于Km时，反应速度与最大反应速度的关系是：1)相同2)不同3) v＝1/2Vmax 4) v＝1/3Vmax18.当一酶促反应的速度达到最大速度的75％时，K m与[S]的关系是：1)[S]＝K m2) [S]＝2 K m3)[S]＝3 Km 4)[S]＝4 K m19.酶的高效催化作用是因为酶能：1)改变化学反应的平衡点3)降低反应的活化能2)减少活化分子的数量4)催化热力学上不能进行的反应20.当某酶的底物浓度[S]＝4Km时，反应速度v等于：1) Vmax 2) 0.8Vmax 3) 3/4Vmax 4) 0.5Vmax21.某酶对其四个底物的Km值如下所示，问该酶的最适底物是哪一个?1) Km＝4.3×10—33) Km＝2.3×10—32) Km＝3.5×10—34) Km＝4.1×10—322.不可逆的抑制作用和可逆的抑制作用的主要区别是下述中的哪一个?1)抑制剂与酶分子上的某些基团以共价键结合2)抑制剂与酶分子上的某些基团以非共价键结合3)抑制剂与酶分子上的某些基团是以非共价键还是共价键结合的4)以上都是23.辅酶和辅基的主要区别是下列中的哪一个?1)与酶蛋白以非共价键结合3)与酶蛋白结合的紧密程度不同2)二者的分子大小不同4)与酶蛋白以共价键结合24.在下列哪一条件下，酶反应速度与酶浓度成正比?1)当酶浓度足够大时3)当底物浓度足够大时2)在最适温度和最适pH条件下4)以上都是25.竞争性抑制剂通过下列何种方式抑制酶的活性?1)与酶的必须基团结合3)与酶的活性中心结合2)与酶的辅基成分结合4)与酶的辅助因子结合26.增加底物浓度可解除下列哪种抑制剂或抑制作用对酶活性的影响?1)非竞争性抑制剂3)可逆的抑制作用2)竞争性抑制剂4)反竞争性抑制剂27.下列关于酶活性中心的叙述哪一个是不正确的?1)是酶分子中直接与酶的催化作用有关的部位2)对简单酶类来说，活性中心一般有少数几个氨基酸组成3)必需基团一定在活性中心内4)活性中心一般只占酶分子的很小一部分结构28.琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂是下列中的哪一个?1)草酰乙酸2)丙酮酸3)丙二酸4)琥珀酰CoA29.下列关于磺胺类药物杀菌机理的叙述哪一项是正确的?1)是叶酸合成酶的反竞争性抑制剂3)是叶酸合成酶的竞争性抑制剂2)是B12合成酶的竞争性抑制剂4)使B12合成酶的反竞争性抑制剂30.下列有关温度对酶反应速度影响的叙述哪一项是正确的?1)酶反应速度随着温度的升高而加快2)酶反应速度随着温度的升高而减慢，因酶变性失活3)每种酶都有其最适温度4)最适温度是酶的特征常数31.下列有关pH对酶反应速度影响的叙述哪一项是不正确的?1)pH不是酶的特征常数2)在最适pH条件下酶表现出最大活性3)在极端pH条件下酶易变性失活4)酶反应速度对pH变化的曲线都是钟罩型的32.下列关于酶的激活剂的叙述哪一个是正确的?1)激活剂对酶的作用无选择性3)激活剂一般都是小分子的有机化合物2)激活剂一般都是无机离子4)激活剂是能提高酶活性的物质33.下列哪个是Km的单位?1)单位/m1 2)nmol/s 3)mmol/min 4)mol/L34.下列关于同功酶的叙述哪一项是错误的?1)同功酶具有不同的理化性质2)同功酶一般为寡聚酶，都具有特定的四级结构3)同功酶能催化相同的化学反应，因此具有相同的分子结构4)同功酶能催化相同的化学反应，但它们的分子结构、理化性质均不相同35；下列关于酶的国际单位的论述哪一个是正确的?1)1 I.U.指在最适条件下，每分钟催化lmol底物转化所需的酶量2)1 I.U.指在最适条件下，每分钟催化lmol产物生成所需的酶量3) 1I.U.指在最适条件下，每分钟催化lμmol底物转化所需的酶量4) 1I.U.指在最适条件下，每秒钟催化1μmol底物转化所需的酶量（四）判断题1.测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。
生物化学 第3章 酶
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第三章酶学习要求1.掌握酶的概念、结构和功能以及酶与反应动力学的关系。
2.熟悉酶的分子组成与酶的调节。
3.了解酶的分类和命名以及酶与药物的关系。
基本知识点酶是能有效催化其特定底物的蛋白质。
简单酶是一种仅由氨基酸残基组成的蛋白质质，结合酶除含有蛋白质部分外，还含有非蛋白质辅助因子。
辅助因子是金属离子或小分子有机化合物，后者称为辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些可能在一级结构中距离较远的必需基团在空间结构中彼此接近，形成具有特定空间结构的区域，该区域可以特异性地结合底物并将底物转化为产物。
这个区域被称为酶的活性中心。
同工酶是指催化相同化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mrna所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
酶促反应具有高效性、特异性和可调节性。
酶与底物相互作用形成酶-底物复合物，底物容易通过邻近效应、定向排列和表面效应转变为过渡态。
它在多重催化中起着有效的作用。
酶促反应动力学及其影响因素的研究。
后者包括底物浓度、酶浓度、温度、pH值、抑制剂和活化剂。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等于反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，具有重要意义。
vmax和km可用米氏方程的双倒数作图来求取。
酶在最适ph和最适温度时催化活性最高，但最适ph和最适温度不是酶的特征性常数，受许多因素的影响。
酶的抑制作用包括不可逆抑制与可逆抑制两种。
可逆抑制中，竞争抑制作用的表观km 值增大，vmax不变；非竞争抑制作用的km值不变，vmax减小，反竞争抑制作用的km值与vmax均减小。
调节体内酶的活性和含量是代谢调节的重要途径。
变构酶是一类与某些效应物可逆结合并通过改变酶的构象来影响其活性的酶。
多亚基变构酶具有协同效应。
酶的化学修饰使酶在相关酶的催化下可逆地共价结合某些化学基团，从而实现活性酶与非活性酶或低活性酶与高活性酶的相互转化。
生物化学合工大第三章酶
第1亚类，氧化基团CHOH
第1亚亚类，H受体为NAD+
该酶在亚亚类中的顺序编号
每个酶都有一个有四个数字组成的编号
酶活力:又称为酶活性，指酶催化一定化学反应的能力。通常以在一定条件下酶所催化的化学反应(初)速度来表示。
因此酶活力可用单位时间内底物的减少量或产物的增加量表示，单位为浓度/单位时间。
2
寡聚酶：由两条或多条肽链组成的酶分子。为大多数酶。
3
多酶复合体：由多种酶彼此镶嵌成的复合体, 它们相互配合依次进行，催化连续的 一系列相关反应。丙酮酸脱氢酶复合体。
4
多功能酶：一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性的酶，往往是基因融合的产物。脂肪酸合成酶。
（二）根据酶蛋白结构特点分类
根据所催化的反应的类型命名，如脱氢酶、转移酶等。
2
1
习惯单位:
糖化酶活力单位:在规定条件下,每小时转化可溶性淀粉
产生1μg酪氨酸所需的酶量。
在实际使用中,不同酶有各自的规定,如:
产生1mg还原糖(以葡萄糖计)所需的酶量为1个酶单位。
蛋白酶活力单位：规定条件下，每分钟分解底物酪蛋白
4
3
6
5
比活力（specific activity）
酶的比活力（比活性）：每单位（一般是mg）蛋白质中
的酶活力单位数（酶单位/mg蛋白）。
实际应用中也用每单位制剂中含有的酶活力数表示（如：酶
单位/mL（液体制剂），酶单位/g（固体制剂）），
对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含杂质
越少），所以比活力是评价酶纯度高低的一个指标。
在评价纯化酶的操作方法是优劣时，要同时考虑两个概念： 纯化倍数与回收率 纯化倍数=某纯化操作后的比活力/第一步操作后的比活力 回收率=某纯化操作后的总活力/第一步操作后的总活力
生物化学第三章酶试题及答案
生物化学第三章酶试题及答案第三章酶【测试题】一、名词解释1．酶13．最适pH2．固定化酶14．不可逆性抑制3．同工酶15．可逆性抑制4．酶的特异性16．激活剂5．酶的活性中心17．抑制剂6．酶原及酶原激活18．核酶7．抗体酶19．变构酶8．活化能20．酶的共价修饰9．诱导契合假说21．酶的Vma某10．初速度22．结合酶11．Km值23．酶活力12．最适温度24．比活力二、填空题25．酶是由产生的对特异底物起高效催化作用的26．酶加速反应的机制是通过降低反应的，而不改变反应的27．结合酶，其蛋白质部分称，非蛋白质部分称，二者结合其复合物称28．酶活性中心与底物相结合那些基团称，而起催化作用的那些基团称29．当Km值近似ES的解离常数KS时，Km值可用来表示酶对底物的30．酶的特异性包括特异性，特异性和特异性。
31．米曼二氏根据中间产物学说推导出V与[S]的数学方程式简称为，式中的..为米氏常数，它的值等于酶促反应速度达到一半时的32．在其它因素不变的情况下，[S]对酶促反应V作图呈线，双倒数作图呈线，而变构酶的动力学曲线呈型。
33．可逆性抑制是指抑制剂与酶进行结合影响酶的反应速度，抑制剂与酶的活性中心结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。
34．反竞争性抑制剂使酶对底物表观Km，Vma某35．无活性状态的酶的前身物称为，在一定条件下转变成有活性酶的过程称其实质是的形成和暴露过程。
36．丙二酸是酶的抑制剂，增加底物浓度可抑制。
37、同工酶是指催化化学反应，而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质的一组酶。
38．辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白，后者与酶蛋白39．肌酸激酶的亚基分型和型。
40．最适温度酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以41．某些酶以形式分泌，不仅可保护本身不受酶的水解破坏，而且可输送到特定的部位与环境转变成发挥其催化作用。
42．不可逆抑制剂常与酶以键相结合使酶失活。
生物化学生物化学生物化学第三章酶
活化能(activation energy) ： 底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
精选ppt
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
酶促反应活化能的改变
11
精选ppt
2、专一性(specificity)
绝对专一性(absolute specificity) ： 相对专一性(relative specificity) ： 立体异构专一性(stereo specificity)：
模拟生物催化剂：
8
精选ppt
二、酶的催化作用特点
(一)、酶与一般催化剂的共性
1、只能催化热力学上允许的反应，降低反应的活化能 2、不改变化学反应平衡常数 3、反应前后酶没有质和量的改变
9
精选ppt
（二）、酶作为生物催化剂的特点
1、高效性
*酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一 般催化剂高107～1013倍。 *酶加速反应的机理是降低反应的活化能。
精选ppt
第三章 酶 Enzyme
1
精选ppt
酶的概念
目前将生物催化剂（biocatalyst）分为两类： * 酶（ Enzyme）： * 核酶（ Ribozyme ）：RNA或DNA
2
精选ppt
本章主要内容：
第一节、酶通论 第二节、酶促反应动力学 第三节、酶促反应的机理 第四节、酶的调节 第五节、维生素与辅酶
即 1IU= 1μmol/min
（2）国际单位Kat：1972年，指在最适条件下1秒钟内转化 1mol底物所需的酶量。
即 1 Kat=1mol/s
生物化学：第3章 酶 (enzyme)
注意:分类顺序都是固定的!!!
3.3.2 酶的分类
1，氧化还原酶 Oxido-reductase
催化氧化-还原反应。
包括：脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
例如：乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应:
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
OH
O
3.3.2 酶的分类
3.3.2 酶的分类
根据酶所催化的反应类型
国际酶学会(Enzyme Commission, EC)
将酶分成6类: 1、氧化还原酶类(oxido-reductases) 2、转移酶类(transferases) 3、水解酶类(hydrolases) 4、裂合酶类(lyases) 5、异构酶类(isomerases) 6、合成酶类(ligases)
——抑制剂与酶非共价键可逆结合 ——可以用透析方法除去抑制作用
①竞争性可逆抑制 ②非竞争性可逆抑制 ③反竞争性可逆抑制
2，可逆抑制作用(reversible inhibition)
①竞争性抑制作用(competitive inhibitor)
——与底物竞争：其结构与底物相似 ——竞争性抑制作用可以增加底物的浓度来消除
3.3 酶的命名和分类
3.3.1 酶的命名
1，国际系统命名
格式：
底物1 ：底物2 + 催化反应的性质
（如果底物其中一个是水，则省略) CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
2，习惯命名
——依据酶的底物来命名（如淀粉酶） ——根据催化的反应性质来命名(如水解酶） ——结合上述两者来命名(水解反应可以省去"水解")
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第三章酶一、名词解释 1 Km 2 限速酶 3 酶的化学修饰 4 结
合酶 5
Km：Km是酶活性检测中常用的单位，指每升溶液中所需要的活性物质（以酶为例）的量量。
又称以毫克特定物质或微克特定活性物质每升溶液为单位的量量，即为Km。
限速酶：限速酶是指在特定条件下，只要增加其反应物的浓度，其反应速率就不会改变的酶。
也就是说，限速酶的反应速率在一定的反应物浓度下与时间无关，而当反应物的浓度增加时，则限速酶的反应速率也不随时间而增加，是受到抑制的。
酶的化学修饰：酶的化学修饰指的是在酶的体外条件下，将酶外源的化学修饰剂与酶表面结合，使酶质量进行改变的一种技术。
化学修饰可以修饰酶表面的一些特殊分子，调节酶的性能，改变某些反应的传导特性，从而增加酶的生物活性等。
结合酶：结合酶是指一种特殊的酶，该酶特别能够与另一种物质结合起来，并参与化学反应。
结合酶具有较高的活性，可以变化特定的物质结构，有效地把特定的物质和其他物质转化成有用的物质。
它可以在自然环境中，对特定的物质产生分子变化，使其成为活性物质以及其他物质，从而得到新的反应物质或生物物质。