生物化学：第一章蛋白质化学
生化名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质化学1、别构效应：别构效应又称变构效应，当某些寡聚蛋白与别构效应剂发生作用时，可以通过蛋白质构象的变化来改变蛋白质的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。
这里的别构效应剂可以是蛋白质本身的作用物也可以是作用物以外的物质。
2、蛋白质的变性作用：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化，这种过程称为蛋白质的变性作用。
蛋白质的变性作用的实质就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。
蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。
3、两性解离：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子的形式存在，即，同一个氨基酸分子上带有能放出质子的正离子和能接受质子的负离子。
4、等电点：在某一pH环境下，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不运动。
此时，氨基酸所处环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
第二章核酸化学1、DNA的解链（溶解）温度（Tm）：DNA热变性呈现出协同性，同时伴随A260增大，吸光度增幅中点所对应的温度叫做链解（溶解）温度，用符号Tm表示，其值的大小与DNA中G+C碱基对含量呈正相关。
2、核酸的变性：指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链。
核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构（碱基顺序）保持不变。
3、核酸的复性：变性DNA在适当的条件下，又可以使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。
4、增色效应：核酸变性或降解时光吸收值显著增加。
5、减色效应：当核酸复性后，光吸收值又回复到原有水平。
6、分子杂交：退火条件下，不同来源的DNA互补区形成氢键，或DNA单链和RNA链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程。
7、退火：热变性DNA经过缓慢冷却后即可复性，称为退火。
生物化学 第一章 蛋白质的结构与功能-5
尿素、β-巯基乙醇
去除尿素、β-巯基乙醇
天然状态，有催化活性
非折叠状态，无活性
• 变性的本质: 破坏非共价键和二硫键 • 变性蛋白质的特征:
- 溶解性降低 - 粘稠度增加 - 丧失了生物活性 - 易于被酶所降解 - 没有可结晶性
• 变性的因素： 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属 离子及生物碱试剂等。
五、蛋白质的呈色反应
• 茚三酮反应 (ninhydrin reaction) 蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反 应。
• 双缩脲反应 (biuret reaction) 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜 共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应。 双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。
• 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀， 但并不变性。
• 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝 块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。这称为蛋 白质凝固 (protein coagulation)
四、蛋白质的紫外吸收
当蛋白质分子中含 有酪氨酸和色氨酸， 蛋白质在280nm波长 处有特征性吸收峰。 蛋白质的OD280与其浓 度呈正比关系，因此 可作蛋白质定量测定。
碱
－－
－
－
酸
－ －－
－
带负电荷的蛋白质
脱水作用
++ +
+
+
+ ++
带正电荷的蛋白质
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚集
三、蛋白质的变性、沉淀和凝固
基础生物化学习题库及答案
基础生物化学习题集及答案第一章蛋白质化学一、填空题1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。
其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。
碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。
2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。
3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是。
这三种氨基酸三字母代表符号分别是4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。
5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、、、；次级键中属于共价键的是键。
6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子亚基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。
7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。
8．蛋白质二级结构的基本类型有、、和。
其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键。
此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、有关。
而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的-螺旋往往会。
9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是和。
10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。
11．在适当浓度的-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。
这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。
其中-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。
而8M脲可使键破坏。
当用透析方法去除-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。
生物化学习题(附答案)
生物化学习题第一章蛋白质化学（答案）1.单项选择题(1)在生理pH条件下,下列哪个氨基酸带正电荷?A.丙氨酸B.酪氨酸C.色氨酸D.赖氨酸E.异亮氨酸(2)下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸?A.亮氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸D.蛋氨酸E.苏氨酸(3)下列关于蛋白质α螺旋的叙述,哪一项是错误的?A.分子内氢键使它稳定B.减少R团基间的相互作用可使它稳定C.疏水键使它稳定D.脯氨酸残基的存在可中断αE.它是一些蛋白质的二级结构(4)蛋白质含氮量平均约为A.20%B.5%C.8%D.16%E.23%(5)组成蛋白质的20种氨酸酸中除哪一种外,其α碳原子均为不对称碳原子?A.丙氨酸B.异亮氨酸C.脯氨酸D.甘氨酸E.组氨酸(6)维系蛋白质一级结构的化学键是A.盐键B.疏水键C.氢键D.二硫键E.肽键(7)维系蛋白质分子中α螺旋的化学键是A.肽键B.离子键C.二硫键D.氢键E.疏水键(8)维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是A.二硫键B.盐键C.氢键D.范德瓦力E.疏水键(9)含两个羧基的氨基酸是：A.色氨酸B.酪氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.苏氨酸(10)蛋白质变性是由于A.蛋白质一级结构的改变B.蛋白质亚基的解聚C.蛋白质空间构象的破坏D.辅基的脱落E.蛋白质水解(11)变性蛋白质的特点是A.不易被胃蛋白酶水解B.粘度下降C.溶解度增加D.颜色反应减弱E.丧失原有的生物活性(12)处于等电点的蛋白质A.分子表面净电荷为零B.分子最不稳定，易变性C.分子不易沉淀D.易聚合成多聚体E.易被蛋白酶水解(13)有一血清蛋白(pI=4.9)和血红蛋白(pI=6.8)的混合物，在哪种pH条件下电泳，分离效果最好?A.pH8.6B.pH6.5C.pH5.9D.pH4.9E.pH3.5(14)有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6，5.0，5.3，6.7，7.3，电泳时欲使其中四种泳向正极，缓冲液的pH应是多少?A.4.0B.5.0C.6.0D.7.0E.8.0(15)蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定?A.溶液pH值大于pIB.溶液pH值小于pIC.溶液pH值等于pID.溶液pH值等于7.4E.在水溶液中(16)血清白蛋白(pI为4.7)在下列哪种pH值溶液中带正电荷?A.pH4.0B.pH5.0C.pH6.0D.pH7.0E.pH8.0(17)蛋白质变性不包括：A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂D.盐键断裂E.二硫键断裂(18)蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?A.半胱氨酸B.蛋氨酸C.胱氨酸D.丝氨酸E.瓜氨酸2.多项选择题(1)关于蛋白质肽键的叙述,正确的是A.肽键具有部分双键的性质B.肽键较一般C-N单键短C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D.肽键可自由旋转(2)妨碍蛋白质形成α螺旋的因素有A.脯氨酸的存在B.R基团大的氨基酸残基C.酸性氨基酸的相邻存在D.碱性氨基酸的相邻存在(3)蛋白质变性后A.肽键断裂B.分子内部疏水基团暴露C.一级结构改变D.空间结构改变(4)下列氨基酸哪些具有疏水侧链?A.异亮氨酸B.蛋氨酸C.脯氨酸D.苯丙氨酸(5)关于蛋白质的组成正确的有A.由C,H,O,N等多种元素组成B.含氮量约为16%C.可水解成肽或氨基酸D.由α氨基酸组成(6)下列哪些氨基酸具有亲水侧链?A.苏氨酸B.丝氨酸C.谷氨酸D.亮氨酸(7)关于蛋白质的肽键哪些叙述是正确的?A.具有部分双键性质B.比一般C-N单键短C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D.肽键可自由旋转(8)蛋白质变性时A.分子量发生改变B.溶解度降低C.溶液的粘度降低D.只有高级结构受破坏,一级结构无改变(9)蛋白质在电场中的泳动方向取决于A.蛋白质的分子量B.蛋白质分子所带的净电荷C.蛋白质所在溶液的温度D.蛋白质所在溶液的pH值(10)组成人体蛋白质的氨基酸A.都是α-氨基酸B.都是β-氨基酸C.除甘氨酸外都是L-系氨基酸D.除甘氨酸外都是D-系氨基酸(11)蛋白质在280nm波长处的最大吸收由下列哪些结构引起A.酪氨酸的酚基B.苯丙氨酸的苯环C.色氨酸的吲哚环D.组氨酸的咪唑基(12)下列哪些是碱性氨基酸?A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸(13)关于肽键与肽的下列描述，哪些是正确的?A.肽键具有部分双键性质B.是核酸分子中的基本结构键C.含两个肽键的肽称三肽D.肽链水解下来的氨基酸称氨基酸线基(14)变性蛋白质的特性有A.溶解度显著下降B.生物学活性丧失C.易被蛋白酶水解D.凝固或沉淀3.名词解释(1)肽键 (2)多肽链 (3)肽键平面(4)蛋白质分子的一级结构 (5)亚基 (6)蛋白质的等电点4.填空题(1)多肽链是由许多氨基酸借＿＿＿＿＿键连接而成的链状化合物.多肽链中每一个氨基酸单位称为＿＿＿＿＿ .多肽链有两端,即＿＿＿＿＿和＿＿＿＿＿.(2)不同的氨基酸侧链具有不同的功能基团,如丝氨酸残基的＿＿＿＿＿基,半胱氨酸残基上的＿＿＿＿＿基,谷氨酸残基上的＿＿＿＿＿基,赖氨酸残基上的＿＿＿＿＿基等\.(3)维系蛋白质空间结构的键或作用力主要有＿＿＿, ＿＿＿ , ＿＿＿, ＿＿＿和＿＿＿＿.(4)常见的蛋白质沉淀剂有＿＿＿＿＿、＿＿＿＿＿、＿＿＿＿＿、＿＿＿＿＿等 .(5)蛋白质按其组成可分为两大类,即＿＿＿＿＿和＿＿＿＿＿.(6)使蛋白质成为稳定的亲水胶体,有两种因素,即＿＿＿＿＿和＿＿＿＿＿.5. 问答题(1)用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg,试计算100g大豆中含多少克蛋白质?(2)氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些?试举列说明之 .(3)简述蛋白质的一级,二级,三级和四级结构.(4)使蛋白质沉淀的方法有哪些?简述之.(5)何谓蛋白质的变性作用?有何实用意义.(6)写出蛋白质分子内的主键和次级键,简述其作用.(7)什么是蛋白质的两性电离?什么是蛋白质的等电点?某蛋白质的pI=5,现在pH=8.6的环境中,该蛋白质带什么电荷?在电场中向哪极移动?第一章蛋白质化学答案1.单项选择题：(1)D (2)B (3)C (4)D (5)D (6)E (7)D(8)E(9)C (10)C(11)E (12)A 13)C (14)D(15)C(16)A(17)B(18)E2.多项选择题：(1)A.B.C.(2)A.B.C.D.(3)B.D.(4)A.B.C.D.(5)A.B.C.D.(6)A.B.C.(7)A.B.C.(8)B.D.(9)B.D.(10)A.C. (11)A.B.C.(12)A.C.D.(13)A.C. (14)A.B.C.3.名词解释(1)肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键叫肽键。
《生物化学》名词解释大全
《生物化学》名词解释大全第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
基础生物化学复习题
基础生物化学复习题《基础生物化学》复习题第一章蛋白质化学1、简述蛋白质的1、2、3、4级结构及维持各级结构的作用力。
蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。
维持蛋白质一级结构的化学键是肽键。
蛋白质的二级结构是指多肽链主链折叠的有规则重复的构象，不涉及侧链上的原子在空间的排列。
维持二级结构的作用力是主链形成的氢键。
蛋白质的三级结构是指一条多肽链中所有原子和基团的总的三维结构，包括所有主链和侧链的构象。
维持三级结构的作用力主要是次级键，即氢键、范德华力、疏水作用力、离子键等，也包括二硫键。
蛋白质四级结构是指具有三级结构的亚单位通过非工价键彼此缔合在一起的聚集体，维持蛋白质四级结构的作用力是次级键。
2、用实例说明蛋白质的高级结构与功能的关系（1）核糖核酸酶的变性与复性：当天然的核糖核酸酶用变性剂处理后，分子内部的二硫键断裂，肽链失去空间构象呈线形状态时，核糖核酸酶失去催化功能，当除去变性剂后，核糖核酸酶可逐渐恢复原有空间构象，则其催化RNA水解的功能可随之恢复。
（2）血红蛋白的别构效应：血红蛋白是一个含有4个亚基的寡聚蛋白质，具有别构效应，当它未与氧结合时，血红蛋白分子处于紧密型构象状态，不易与氧结合；当氧与血红蛋白分子中1个亚基结合后，会引起该亚基构象改变，这个亚基构象改变又会引起其他3个亚基的构象改变，使整个血红蛋白的结构变得松弛，易于与氧结合，大大加快了氧合速度。
3、名词：氨基酸等电点：使氨基酸处于正负电荷相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的pH即为该氨基酸的等电点。
盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如饱和硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
第二章核酸化学4、比较DNA、RNA在化学组成、细胞定位及生物功能上的区别。
DNA和RNA的基本结构单位是核苷酸。
核苷酸由一个含氮碱基（嘌呤或嘧啶），一个戊糖（核糖或脱氧核糖）和一个或几个磷酸组成。
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生物化学
生物化学
第一章 蛋白质化学 第二章 酶化学 第三章 维生素与辅酶 第四章 生物氧化 第五章 糖代谢 第六章 脂代谢 第七章 核酸的生物化学 第八章 蛋白质代谢 第九章 代谢的调节控制
绪论
▪ 生物化学的概念 ▪ 生物化学研究的主要内容 ▪ 生物化学的研究对象 ▪ 生物化学与其他学科的关系 ▪ 生物化学的发展简史 ▪ 生物化学学习方法及参考用书
2 研究它们在生物体内的化学变化及与外界进行 物质和能量交换的规律，即物质代谢和能量代谢 --动态生物化学
3 研究这些物质的结构、代谢和生物功能与复杂 的生命现象之间的关系--功能生物化学
4 生物体遗传信息的传递、表达及代谢调节
三、生物化学的研究对象
1、以所研究的生物对象之不同 动物--动物生物化学 植物--植物生物化学 微生物--微生物生物化学
（一） 学习方法
• 在理解的基础上掌握生物化学的基本原理 • 注重生物化学理论研究的思路和方法 • 结合专业实际或生活实际理解所学知识 • 强化实验技能学习及实际操作能力锻炼 • 善于总结思考并勤于练习
（二）教材及参考书
教材: 金凤燮，生物化学，中国轻工出版社，2005年
参考书：
1.魏述众：生物化学，中国轻工出版社 2.王镜岩等编：生物化学（上、下），人民教育出版社 3.聂剑初等：生物化学简明教程，高教出版社 4. Biochemistry. Worthpublishers.Inc. 5.沈仁权，生物化学教程，高等教育出版社 6.大连轻工业学院主编:生物化学（工业发酵专业用）轻 工出版社85年出版 7.郑集等：普通生物化学（第三版），高教出版社，1998 年出版
生理机能的协调关系，从而对一定的 生理机能给以化学解释。
王镜岩-生物化学(第三版)配套练习及详解
第一章蛋白质化学I 主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。
二、蛋白质的元素组成蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、 N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。
三、蛋白质的氨基酸组成（一）氨基酸的结构及特点一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。
天然氨基酸具有如下特点：1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。
2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。
3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。
4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。
（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸分子结构分类3.根据氨基酸侧链基团极性分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。
（三）稀有蛋白质氨基酸这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。
蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。
（四）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。
（五）氨基酸的重要理化性质1. 一般理化性质2. 氨基酸的酸碱性质与等电点3. 氨基酸的主要化学性质（1）茚三酮反应（2）桑格反应（Sanger reaction）（3）埃德曼反应（Edman reaction ）4. 氨基酸的光学性质由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不对称碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸外均有旋光现象的存在。
关于生物化学复习提纲
关于⽣物化学复习提纲⽣物化学复习提纲第⼀章蛋⽩质化学1. 简述蛋⽩质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因⼦③贮存功能-乳、蛋、⾕蛋⽩④转运功能-膜转运蛋⽩、⾎红/⾎清蛋⽩⑤运动功能-鞭⽑、肌⾁蛋⽩⑥结构成分-⽪、⽑、⾻、⽛、细胞⾻架⑦⽀架作⽤-接头蛋⽩⑧防御功能-免疫球蛋⽩2. 蛋⽩质含氮量16%，凯⽒定氮法；蛋⽩质含量= 每克样品中含氮的克数×6.25凯⽒定氮法蛋⽩质与硫酸和催化剂⼀同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，⽤硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋⽩质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳⾹族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸？酸性氨基酸：Asp、Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳⾹族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，⾮必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、⾊氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）⾮必需氨基酸：5. ⼿性和⽐旋光度的偏转⽅向是否有⼀致性？；AA的⼿性D，L与⽐旋光度的偏转⽅向并没有⼀致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某⼀pH值时，AA主要以兼性离⼦的形式存在，分⼦中所含的正负电荷数⽬正好相等，净电荷为0。
这⼀pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离⼦状态。
8；蛋⽩质的⼀级结构；蛋⽩质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋⽩质的⼀级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平⾯；肽键中C-N键有部分双键性质——不能?由旋转组成肽键原?处于同?平?（肽平?）10.什么是蛋⽩质的⼆级结构，常见的⼆级结构有哪些，它们有什么特点？；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的?何?向、旋转及折叠。
生物化学问答题
第一章蛋白质化学1、参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？答：氢键、二硫键、疏水作用、范德华力、盐键、配位键。
2、球状蛋白质在PH=7时的水溶液中折叠成一定空间构象。
这时通常非极性氨基酸残基侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸残基位于分子表面形成亲水面。
请问缬氨酸Val、脯氨酸Pro 、苯丙氨酸Phe、天冬氨酸Asp、赖氨酸Lys、异亮氨酸Ile、和组氨酸His中哪些氨基酸侧链位于分子内部？哪些氨基酸侧链位于分子外部？答：V al、Pro、Phe和Ile是非极性氨基酸，它们的侧链一般位于分子的内部。
Asp、Lys和His是极性氨基酸，它们的侧链一般位于分子的表面。
第二章核酸化学1、简述DNA双螺旋结构特点。
答：（1）DNA分子为两条多核苷酸链以相同的螺旋轴为中心，盘绕成右旋，反向平行的双螺旋；（2）以磷酸和戊糖组成的骨架位于螺旋外侧，碱基位于螺旋的内部，并按照碱基互补的原则，碱基之间通过氢键形成碱基对，A—T之间形成两个氢键，G—C之间形成三个氢键；（3）双螺旋的直径为20nm，每10个碱基对旋转一周，螺距为3.4nm，所有的碱基平面都与中心轴垂直；（4）维持双螺旋的力是碱基堆积力和氢键。
2、简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。
答：tRNA的二级结构为三叶草结构。
结构特点：（1）由四臂四环组成。
已配对的片段为臂，未配对的片段为环；（2）叶柄为氨基酸臂，其上含有CCA—OH3ˊ，此结构是接受氨基酸的位置；（3）氨基酸臂对面是反密码子环，在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，反密码子可与mRNA上的密码子相互识别；（4）左环是二氢尿嘧啶环（D环），它与氨基酰tRNA合成酶的结合有关；（5）右环是假尿嘧啶环（TψC环），它与核糖体的结合有关；（6）在反密码子环和TψC环之间有一可变环，它的大小决定着tRNA分子的大小。
第七章新陈代谢与生物氧化1、常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？它们的作用机制是什么？1答：呼吸链抑制剂（电子传递抑制剂）：使氧化受阻则偶联的磷酸化也无法进行。