生物化学与分子生物学-第一章 蛋白质的结构与功能
生物化学蛋白质的结构与功能
结构维持
蛋白质参与细胞结构的维 持，如细胞膜、细胞骨架 等，对细胞形态和功能起 到重要作用。
信号转导
蛋白质在信号转导过程中 发挥重要作用，能够传递 外部刺激信号，调控细胞 应答。
蛋白质在能量代谢中的作用
产能过程
01
蛋白质参与细胞内的产能过程，如三羧酸循环和氧化磷酸化等
，为细胞提供能量。
能量转换
02
蛋白质能够将一种形式的能量转换为另一种形式，如光合作用
中叶绿素蛋白将光能转换为化学能。
能量储存
03
蛋白质可以作为能量储存的载体，如肌细胞中的肌球蛋白和糖
原等。
蛋白质在物质代谢中的作用
合成与分解
蛋白质是生物体合成和分解物质的重要参与者， 如合成细胞膜、蛋白质和核酸等。
物质转运
蛋白质参与物质跨膜转运，将营养物质、氧气等 输送到细胞内，并将代谢废物排出细胞外。
的20种氨基酸的排列顺序。
影响因素
一级结构决定了蛋白质的生物活性 和功能，因此任何改变氨基酸序列 的突变都可能影响蛋白质的功能。
重要性
一级结构是蛋白质其他高级结构的 基础，对蛋白质的稳定性、折叠方 式和功能具有决定性作用。
二级结构
定义
蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部 主链的折叠方式，主要包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
3
蛋白质异常与代谢性疾病
如糖尿病、肥胖症等代谢性疾病与蛋白质的合成 、分解和代谢调节异常有关。
蛋白质药物的开发与应用
靶向蛋白质的药物
针对某些关键蛋白质进行设计和开发，以治疗特定疾病的药物， 如抗体药物、小分子抑制剂等。
蛋白质替代疗法
利用重组技术生产正常功能的蛋白质，以替代病变或缺失的蛋白 质，如治疗遗传性疾病的药物。
生物化学与分子生物学第九版重点笔记
- 过程：从糖酵解中间产物G-6-P形成旁路，通过氧化、基团转移生成F-6-P和3-磷酸甘油醛而返回糖酵解- 关键酶：葡糖-6-磷酸脱氢酶（G6PD）- 生理意义：提供NADPH和磷酸核糖，参与核酸的生物合成、羟化反应等
糖原的合成与分解
- 合成：肝脏、肌肉胞质内由葡萄糖合成糖原，需要UDPG作为活性葡萄糖供体- 分解：糖原分解为葡萄糖，为机体提供能量- 结构特点：多分支状，以α-1,4-糖苷键连接，分支处为α-1,6-糖苷键
糖的无氧氧化
- ：磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶- 生理意义：缺氧时迅速供能，对肌收缩更重要
糖的有氧氧化
- 过程：葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→进入TCA循环及氧化磷酸化，生成大量ATP- 关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶等- 生理意义：机体主要供能方式，涉及糖、脂肪、氨基酸的代谢联系
生物化学与分子生物学第九版重点笔记
主题
重点内容
蛋白质的结构与功能
- 蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质含量=氮元素质量×6.25（注意单位是g还是g%，g比g%大100倍）- 20种氨基酸分类：非极性脂肪族、极性中性、芳香族、酸性、碱性- 必需氨基酸：甲硫氨酸（Met）、缬氨酸（Val）、赖氨酸（Lys）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、亮氨酸（Leu）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）；条件必需氨基酸：Cys、Tyr；儿童必需氨基酸：Arg、His- 一级结构：蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，从N-端到C-端的氨基酸残基排列顺序- 二级结构：肽链主链骨架原子的相对空间位置，包括α-螺旋、β-折叠、β-转角等- 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的空间位置，主要靠氢键、离子键、疏水作用力、范德华力等次级键维持稳定- 四级结构：多条多肽链的空间排列，只有四级结构完整时，蛋白质才具有完整的生物学功能- 功能：分布广、种类多、含量多、功能多，如运输、催化、免疫、调节等
生物化学与分子生物学学习指导与习题集11
生物化学与分子生物学学习指导与习题集11第一篇生物大分子的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能氨基酸的结构与性质1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。
构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。
2．氨基酸分子的结构通式：5、氨基酸的等电点氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。
氨基酸不同，其等电点也不同。
也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。
6、氨基酸的茚三酮反应如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。
氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。
肽键：1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。
4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。
肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。
蛋白质的分离和纯化2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
√蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。
溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。
一、蛋白质的生物功能：生物催化、机械支撑作用、运输与贮存、协调、免疫保护、生长与分化调控、细胞信号转导、物质跨膜运输、电子传递等。
二、蛋白质的分子结构：可为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
生物化学与分子生物学(人卫版)教材全集
➢ 在蛋白质翻译后的修饰过程中，脯氨酸和赖氨酸 可分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。
➢ 蛋白质分子中20种氨基酸残基的某些基团还可被 甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化 等。
➢ 这些翻译后修饰，可改变蛋白质的溶解度、稳定 性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的 性质等，体现了蛋白质生物多样性的一个方面。
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1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了 蛋白质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测 定。
1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋 白的四级结构。
20世纪90年代以后，随着人类基因组计划实施，功 能基因组与蛋白质组计划的展开 ，使蛋白 质结构与功能的研究达到新的高峰 。
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均 属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。
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CHRH3
COO-
C
+N H 3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
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除了20种基本的氨基酸外，近年发现硒代 半胱氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。 硒代半胱氨酸从结构上来看，硒原子替代了半 胱氨酸分子中的硫原子。硒代半胱氨酸存在于 少数天然蛋白质中，包括过氧化物酶和电子传 递链中的还原酶等。硒代半胱氨酸参与蛋白质 合成时，并不是由目前已知的密码子编码，具 体机制尚不完全清楚。
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第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
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蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细 胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是生物体中含量最丰富的生 物大分子，约占人体固体成分的45%，而在 细胞中可达细胞干重的70%以上。
(完整版)生物化学与分子生物学习题
第一章蛋白质的结构与功能测试题一、单项选择题1.测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克?A.2.00gB.2.50gC.6.40gD.3.00gE.6.35g2.含有两个羧基的氨基酸是：A.CysB.GluC.AsnD.GlnE.Lys3.在生理条件下，下列哪种氨基酸残基的侧链所带的正电荷最多？A.CysB.GluC.LysD.ThrE.Ala4.下列哪种氨基酸为环状亚氨基酸?A.GlyB.ProC.TrpD.TyrE.Lys5.蛋白质分子中维持一级结构的主要化学键是：A.肽键B.二硫键C.酯键D.氢键E.疏水键6.不组成蛋白质的氨基酸是：A.蛋氨酸B.半胱氨酸C.鸟氨酸D.胱氨酸E.丝氨酸7.蛋白质的一级结构及高级结构决定于：A.分子中氢键B.分子中盐键C.氨基酸组成和顺序D.分子内部疏水键E.亚基8.血清蛋白(PI为4.7)在下列哪种PH值溶液中带正电荷?A.PH4.0B.PH5.0C.PH6.0D.PH7.0E.PH8.09.蛋白质合成后修饰而成的氨基酸是：A.脯氨酸B.胱氨酸C.赖氨酸D.蛋氨酸E.天冬氨酸10.蛋白质变性是由于：A.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解11.蛋白质在280nm处有最大光吸收，主要是由下列哪组结构引起的？A.组氨酸的咪唑基和酪氨酸的酚基B.酪氨酸的酚基和色氨酸的吲哚环C.酪氨酸的酚基和苯丙氨酸的苯环D.色氨酸的吲哚环和苯丙氨酸的苯环E.苯丙氨酸的苯环和组氨酸的咪唑基12.蛋白质溶液的稳定因素是：A.蛋白质溶液有分子扩散现象B.蛋白质在溶液中有“布朗”运动C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D.蛋白质溶液的粘度大E.蛋白质分子带有电荷13.蛋白质变性不包括：A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂D.盐键断裂E.二硫键断裂14.关于蛋白质等电点的叙述下列哪项是正确的?A.在等电点处蛋白质分子所带净电荷为零B.等电点时蛋白质变性沉淀C.不同蛋白质的等电点相同D.在等电点处蛋白质的稳定性增加E.蛋白质的等电点与它所含的碱性氨基酸的数目无关15.维持蛋白质分子二级结构的主要化学键是：A.氢键B.二硫键C.疏水键D.离子键E.磷酸二酯键16.蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是：A.靠盐键维持稳定B.肽键平面充分伸展C.多为左手螺旋D.带同种电荷的氨基酸集中存在，不利于α-螺旋的形成与稳定E.以上都不是17.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的PI为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3，电泳时欲使其中的4种蛋白质泳向正极，缓冲液的PH应该是A.4.0B.5.0C.6.0D.8.0E.7.018.下列关于蛋白质结构叙述中，不正确的是：A.α-螺旋是二级结构的一种B.无规卷曲是在一级结构基础上形成的C.所有蛋白质都有四级结构D.一级结构决定二、三级结构E.三级结构即具有空间构象19.蛋白质和酶分子显示巯基的氨基酸是：A.赖氨酸B.半胱氨酸C.胱氨酸D.蛋氨酸E.谷氨酸20.蛋白质多肽链具有的方向性是：A.从5＇端到3＇端B.从3＇端到5＇端C.从N端到C端D.从C端到N端E.以上都不是21.α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是：A.4.8B.2.7C.3.6D.3.0E.2.522.人体蛋白质的基本组成单位是：A.L-β氨基酸B.D-β氨基酸C.D-α氨基酸D.L-α氨基酸E.L，D-α氨基酸23.关于蛋白质四级结构的描述正确的是：A.分子中必定含有辅基B.蛋白质变性时四级结构不一定受破坏C.依赖共价键维系四级结构的稳定性D.在两条或两条以上具有独立三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠、盘曲形成E.每条多肽链都具有独立的生物学活性24.镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起的，其变化的特点是：A.HbA的α链的N端第6位谷氨酸残基被缬氨酸所取代B.HbA的α链的C端第6位谷氨酸残基被缬氨酸所取代C.HbA的β链的N端第6位谷氨酸残基被缬氨酸所取代D.HbA的β链的C端第6位谷氨酸残基被缬氨酸所取代E.以上都不是25.在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是：A.清蛋白B.纤维蛋白原C.γ-球蛋白D.α1-球蛋白E.β-球蛋白26.有一蛋白质水解产物在PH＝6用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是：A.V al(pI 5.96)B.Asp(pI 2.77)C.Lys( pI 9.74 )D.Tyr(pI 5.66)E.Arg( pI 10.76)27.蛋白质沉淀、变性和凝固的关系，下面叙述正确的是：A.变性蛋白不一定失去活性B.变性蛋白一定要凝固C.蛋白质沉淀后必然变性D.变性蛋白一定沉淀E.蛋白质凝固后一定变性28.一个含有葡萄糖、N-乙酰谷氨酸、天冬氨酸、精氨酸和丙氨酸的溶液，在PH＝6条件下通过阴离子交换树脂，被保留最多的是：A.精氨酸B.天冬氨酸C.丙氨酸D.葡萄糖E.亮氨酸29.利用分子筛原理分离蛋白质的技术是：A.阴离子交换层析B.阳离子交换层析C.凝胶过滤D.亲和层析E.透析二、多项选择题1.侧链带羟基的氨基酸包括：A.SerB.ThrC.PheD.TrpE.Tyr2.含硫氨基酸包括：A.蛋氨酸B.苏氨酸C.组氨酸D.半胱氨酸E.丝氨酸3.下列哪些是酸性氨基酸?A.谷氨酸B.赖氨酸C.精氨酸D.天冬氨酸E.酪氨酸4.蛋白质中的非共价键有：A.氢键B.二硫键C.盐键D.肽键E.疏水键5.蛋白质的二级结构包括：A.α-螺旋B.β-片层C.β-转角D.无规卷曲E.双螺旋6.下列哪些因素影响α-螺旋的形成：A.R基团的大小B.R基团的形状C.R基团所带电荷性质D.螺旋的旋转方向E.带同种电荷的R基团集中区7.下列哪种蛋白质在PH＝5的溶液中带正电荷?A.PI为4.5的蛋白质B.PI为7.4的蛋白质C.PI为7的蛋白质D.PI为6.5的蛋白质E.PI为3.5的蛋白质8.蛋白质变性后A.肽键断裂B.一级结构改变C.空间结构改变D.分子内亲水基团暴露E.生物学活性改变9.蛋白质沉淀、变性和凝固的关系，下列叙述正确的是：A.蛋白质沉淀后必然变性B.蛋白质凝固后一定会变性C.变性蛋白一定要凝固D.变性蛋白不一定会沉淀E.变性就是沉淀，沉淀就是变性10.谷胱甘肽的功能包括：A.解毒B.是细胞内的重要还原剂C.参与细胞间的信息传递D.参与氨基酸的吸收及向细胞内的转运E.是细胞的重要供氢体11.蛋白质变性后会出现下列哪些现象?A.生物活性丧失B.溶解度降低C.粘度增加D.易被蛋白酶水解E.分子量发生改变12.关于蛋白质的组成正确的有：A.由C、H、O、N等多种元素组成B.由α－氨基酸组成C.可水解成肽或氨基酸D.含氮量约为16％E.含氮量约为14%13.关于蛋白质二级结构的论述哪些是正确的？A.一种蛋白质分子只存在一种二级结构形式B.是多肽链本身折叠盘曲而成C.主要存在形式有α-螺旋和β-折叠D.维持二级结构的化学键是肽键和氢键E.二级结构的存在形式是由氨基酸的组成决定14.蛋白质一级结构A.是空间结构的基础B.指氨基酸序列C.并不包括二硫键D.与功能无关E.主要靠肽键维持稳定15.蛋白质三级结构A.亲水基团多位于三级结构的表面B.是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置C.具有三级结构的多肽链不一定具有生物学活性D.属于高级结构E.靠次级键维系16.关于α-螺旋的叙述不正确的是:A.酸性氨基酸集中区域有利于螺旋的形成B.每3.6个氨基酸残基为一周，螺距为3.4nmC.氨基酸侧链R基团分布在螺旋的外侧D.其结构靠氢键维持E.螺旋是一种左手螺旋构象17.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:A.中性盐沉淀蛋白质B.常温乙醇盐沉淀蛋白质C.低温乙醇盐沉淀蛋白质D.鞣酸沉淀蛋白质E.重金属盐沉淀蛋白质18.蛋白质变性A.由肽键断裂而引起B.可增加其溶解度C.空间结构改变D.可使其生物活性丧失E.由次级键断裂引起三、问答题1.酸性氨基酸和碱性氨基酸各包括什么?2.哪些氨基酸属于必需氨基酸?3.使蛋白质变性的因素有哪些?变性后性质有哪些改变?4.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构，维系各级结构的键是什么?5.写出四种有甘氨酸参与合成的不同类型的生物活性物质，并分别说明他们的主要作用?6.举例说明蛋白质的结构与功能的关系?7.列举分离纯化蛋白质的主要方法，并扼要说明其原理?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?参考答案一、单项选择题1.B2.B3.C4.B5.A6.C7.C8.A9.B 10.D 11.B 12.C 13.B 14.A 15.A 16.D 17.E 18.C 19.B 20.C 21.C22.D 23.D 24.C 25.A 26.B 27.E 28.B29.C二、多项选择题1.ABE2.AD3.AD4.ACE5.ABCD6.ABCE7.BCD8.CE9.BD 10.ABD 11.ACBD 12.ABCD13.BCE 14.ABE 15.ABCDE 16.ABE17.AC 18.CDE三、问答题1.酸性氨基酸包括天冬氨酸和谷氨酸。
生物化学 第1章 蛋白质的结构与功能
第1章蛋白质的结构与功能学习要求1.掌握蛋白质的概念及其生物学意义、分子组成、结构与功能及其相互关系。
2.熟悉蛋白质的理化性质及其应用。
3.了解蛋白质的分离、纯化与结构分析。
基本知识点蛋白质是重要的生物大分子，在体内分布广泛，含量丰富，种类繁多。
每一种蛋白质都有其特定的空间结构和生物学功能。
组成蛋白质的基本单位是L-α-氨基酸，共20种，根据其侧链的结构和理化性质可以分为：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
氨基酸属于两性电解质，在溶液pH等于pI时，氨基酸呈兼性离子。
氨基酸可通过肽键相连成肽。
小于10个氨基酸组成的肽称为寡肽，大于10个氨基酸的肽称为多肽。
蛋白质的结构可以分为一级、二级、三级和四级结构四个层次。
蛋白质的一级结构即氨基酸的排列顺序，其连接键为肽键，还包括二硫键的位置；形成肽键的6个原子处于同一平面，构成肽单元。
二级、三级和四级结构统称为蛋白质的空间构象，二级结构是指蛋白质主链局部的空间构象，不涉及氨基酸残基侧链构象。
主要为α-螺旋、β-折叠、β转角和无规则卷曲，以氢键维持其稳定性；在蛋白质分子中，空间上相邻的两个或三个具有二级结构的肽段，完成特定的生物学功能，称为模体；三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。
三级结构的形成和稳定主要靠次级键；一些蛋白质的三级结构可形成一个或数个球状或纤维状的区域，各行其功能，称为结构域；四级结构是指蛋白质亚基之间的缔合，主要也靠次级键维系。
一级结构是空间结构的基础，也是功能的基础，一级结构相似的蛋白质，其空间构象与功能也相似，若蛋白质一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称分子病。
生物体内蛋白质的合成、加工和成熟是一个复杂的过程，其中多肽链的正确折叠对其正确构象的形成和功能发挥至关重要。
蛋白质折叠成何种构象，除一级结构为决定因素外，还需要分子伴侣的参与。
若蛋白质折叠发生错误，虽然其一级结构不变，但蛋白质构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可以导致疾病发生，该疾病被称为蛋白质构象病。
生物化学试题1
生物化学试题1第一章蛋白质的结构与功能[本章要求]1.了解蛋白质是生命活动的物质基础的含义,掌握蛋白质的重要生理功能。
2.熟记蛋白质元素组成特点,多肽链的基本组成单位-L,α氨基酸,掌握肽键与肽链,了解医学上重要的多肽。
3.掌握蛋白质的构象。
掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的概念。
4.结合实例论述蛋白质结构与功能的关系。
5.熟记蛋白质重要的理化性质及有关的基本概念。
6.了解蛋白质的分离、纯化及结构分析。
[内容提要]蛋白质是细胞组分中含量最丰富、功能最多的高分子物质。
酶、抗体、多肽激素、转运蛋白、收缩蛋白以及细胞的骨架结构均为蛋白质。
几乎在所有的生物过程中起着关键作用。
蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
构成天然蛋白质的氨基酸有二十种,分为非极性、疏水性氨基酸；极性、中性氨基酸；酸性氨基酸和碱性氨基酸。
氨基酸借助肽键连接成多肽链。
多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
蛋白质分子中的多肽链经折叠盘曲而具有一定的构象称为蛋白质的高级结构。
又分为二、三、四级结构。
二级结构是指局部或某一段肽链的空间结构，也就是肽链某一区段中主链骨架原子的相对空间位置。
包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链的三维结构。
四级结构是由两条或两条以上的多肽链借助次级键连接而成的结构。
维持蛋白质空间结构的次级键有氢键、离子键、疏水键及范德华力。
蛋白质在某些理化因素的作用下,其空间结构会发生改变,从而使其理化性质发生改变,生物学活性丧失,这称为蛋白质的变性作用。
用某些方法可使蛋白质从溶液中析出,称为沉淀。
蛋白质按形状分类可分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。
肌红蛋白和血红蛋白属于球状蛋白质。
其功能均为运输或贮存O2。
肌红蛋白由一条多肽链组成；血红蛋白由四条多肽链(两条α-肽链,两条β-肽链)组成。
血红蛋白的氧解离曲线为S型而肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体中一类重要的生物大分子，它不仅在细胞中发挥着结构支持的作用，在身体健康、免疫系统、酶催化等方面也扮演着重要的角色。
蛋白质的结构非常复杂，由由氨基酸组成的多肽链所构成。
氨基酸是蛋白质的基本构建单元，每个氨基酸分子由一个中心碳原子与一个氨基基团、一个羧基基团和一个侧链基团组成。
侧链基团的特性决定了氨基酸的属性，如极性、疏水性等。
一般而言，蛋白质的主要级别包括了四个层次，即一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性顺序，即多肽链的序列。
二级结构是指具有规则重复模式的局部折叠，其中最常见的是α-螺旋和β-折叠。
三级结构则是指多肽链在空间上的折叠方式，由氨基酸之间的相互作用所决定。
最后，四级结构是指由多个多肽链相互作用而形成的复合体。
蛋白质的结构对其功能起到了至关重要的作用。
首先，蛋白质的结构决定了其拥有多种功能。
例如，一些蛋白质具有酶活性，可以催化化学反应。
这是由于蛋白质的结构所提供的理想的活性中心，使其与底物结合形成复合物，从而降低反应能垒，加速化学反应的进行。
此外，蛋白质的结构也决定了它们的能力来与其他分子相互作用，如激素和受体之间的相互作用，或抗体与抗原之间的特异性结合。
其次，蛋白质的结构对其稳定性和折叠性起到了重要作用。
蛋白质的折叠状态是由其氨基酸序列和相互作用所决定的。
在正常情况下，蛋白质的结构是稳定的，但当蛋白质结构发生改变时，如突变，可能导致蛋白质失去原有的功能，甚至突变蛋白质可能会引起一些疾病。
此外，蛋白质的折叠性也影响着其在细胞中的定位和定向输送，因为只有正确折叠的蛋白质才能被正确地定位到细胞中的特定位置。
最后，蛋白质的结构还决定了其与其他分子的相互作用，并影响其在细胞内外的生理功能。
蛋白质通过与其他分子的结合来实现这些功能。
例如，血红蛋白是一种运输氧气的蛋白质，其结构使其能够与氧气结合，并在肺和组织之间进行运输。
另一个例子是抗体，它是一种免疫系统中的蛋白质，能够与抗原结合以中和病原体，从而保护机体免受疾病的侵害。
蛋白结构与功能
赖氨酸 lysine
Lys K 9.74
精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine His H 7.59
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
测定
氨基酸的呈色反应
与茚三酮发生反应生成蓝紫色化合物 与二硝基氟苯、丹磺酰氯等也有特征性反应
二、氨基酸通过肽键链接成蛋白质
α-氨基与α-羧基脱水缩合形成肽键(peptide bond) 由氨基酸脱水缩合形成的化合物称为肽(peptide) 每一氨基酸单位称氨基酸残基(residue)
肽链的方向性
蛋白质本身就是多肽或由多肽组成 蛋白质可以含有一条或多条多肽链 蛋白质可以含有多肽以外的组分
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine Thr T 5.60
3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
三聚氰胺结构式
一、氨基酸是蛋白质的基本组成单位
蛋白质经酸、碱、蛋白酶的水解，可释放出 20 多 种氨基酸(amino acid)
1.组成蛋白质的氨基酸
天然存在 300 余种氨基酸 构成蛋白质的是 20 种 L 型 α－氨基酸
氨基酸的命名一般采用习惯命名 法
以丙氨酸为例： 标准命名：α-氨基丙酸 习惯命名：丙氨酸 英文名称：alanine 三字母缩写：ala 单字母缩写：A
生物化学试题和答案解析(1)
生物化学试题（1）第一章蛋白质的结构与功能[测试题]一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽二、填空题21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。
22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。
23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。
当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。
24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。
25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。
26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。
27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。
28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。
其中碱性氨基酸有____，____，____。
酸性氨基酸有____，____。
29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。
30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH<pI时，大部分以____离子形式存在。