生物化学南开的教学大纲
《生物化学》课程教学大纲学时中药学药物制剂和制药工程专业全文
可编辑修改精选全文完整版《生物化学》课程教学大纲课程名称：生物化学课程编号:英文名称： Biochemistry课程性质: 必修课总学时： 54学时讲课学时：54学时实验学时：0学时学分： 3适用对象: 中药学、制药工程、药物制剂专业先修课程：医学生物学、解剖学、组织与胚胎学一、课程性质、目的和任务《生物化学》是研究正常人体的化学组成及其在生命活动中化学变化规律的学科。
它是药学相关专业的一门医药学基础课。
其目的主要是应用化学、生物学的理论和方法，从分子水平阐明人体的化学组成，在生命活动中所进行的化学变化及其调控规律等生命现象的本质。
要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学习后继医药学基础课奠定必要的基础，为将来中医药的现代化贡献力量。
本课程内容主要通过理论课讲授，让学生掌握并熟悉生物化学相关的基础理论知识，了解本学科的一些新进展，让学生掌握正常人体的生物分子的结构与理化性质，主要营养物在体内的新陈代谢过程，遗传信息的传递，具备一定的相关生物学方面知识。
二、课程教学和教改基本要求《生物化学》的教学主要是通过理论讲授方式进行。
在讲授中主要采用讲座式教学，采用启发式、讨论式、课堂教学形式，辅以现代教育技术和传统教学手段。
重点、难点内容讲授为主，要求了解的内容自学为主。
在讲授中体现专业特点，体现专业特点，使学生认识到生物化学在本专业中的地位和重要性，明确学习这门课的目的性，逐步运用辩证唯物主义的观点和方法去进行思考、分析问题和解决问题。
在教学过程中为了让学生不仅仅是单纯接受掌握知识，而要激发学生的学习兴趣，培养自学的方法与能力，我们开展了“基于问题的学习”（Problem-Based Learning，PBL）的教学方法改革尝试。
通过个别的病案提出相关的医学问题，引导学生进行思考，自己独立去寻找答案并进行小组集体讨论，在教师的参与下共同分析答案，从而提高学生的学习能力。
生物化学与分子生物学教学大纲
生物化学与分子生物学教学大纲 一、类别：药学类 二、课程性质：专业基础课 三、课程名称：生物化学与分子生物学 四、教学目的 生物化学与分子生物学是研究机体的各组成部分和机体生命活动现象的一门科学，也是一门重要的基础医学课程。通过本课程学习，使学生掌握生物化学与分子生物学基本理论和基本知识。在学习过程中不断培养科学思维能力和严谨的科学态度，为学习其他医学课程、药学课程以及从事执业药师工作打下必要的坚实基础。 五、课程重点内容（基本理论与基本知识） （一）蛋白质、酶的结构与功能，及其常用纯化方法。 （二）核酸的一级结构，DNA的空间结构与功能，RNA的空间结构与功能，核酸的理化性质及其应用。 （三）脂蛋白代谢与脂质转运。 （四）DNA、RNA及蛋白质的生物合成。 六、研讨专题 （一）脂质代谢与动脉粥样硬化。 （二）内毒素血症与多器官功能衰竭及临床防治策略。 （三）药物作用靶点的生化基础。 （四）代谢异常与疾病（糖尿病、肿瘤、痛风、自身免疫性疾病、冠心病等）。
Y－2－04：体内药物分析教学大纲 一、类别：药学类 二、课程性质：专业课 三、课程名称：体内药物分析 四、教学目的 通过本课程的学习，使执业药师掌握临床常用药物体内检测方法的基本理论与实践。为执业药师从事临床药学工作，临床用药监护，合理用药，确保用药安全、合理和有效，提高药学服务水平打下良好基础。 五、课程重点内容（基本理论与基本知识） （一）生物样品中血样、尿样及内脏器官组织测定前的处理方法的基本理论。 （二）体内药物分析色谱方法评价的效能指标。 （三）色谱法在体内药物分析中应用的基本理论。 （四）放射及免疫分析法在体内药物分析中应用的基本理论。 （五）高效毛细管电泳法在体内药物分析中应用的基本理论。 （六）色谱-质谱等联用技术在体内药物分析中应用的基本理论。 六、研讨专题 （一）生物样品前处理的现状与发展。 （二）分析方法的效能指标及其在评价体内药物分析方法中的应用。 （三）色谱法中的新方法和新技术及其在体内药物分析中的应用。 （四）放射及免疫分析中的新方法和新技术及其在体内药物分析中的应用。 （五）高效毛细管电泳法中的新方法和新技术及其在体内药物分析中的应用。
【2024版】《生物化学与分子生物学》教学大纲
可编辑修改精选全文完整版《生物化学与分子生物学》教学大纲一、课程的性质和任务生物化学与分子生物学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢及其在生命活动中的作用。
生物化学与分子生物学是高等医学院校全科医学专业的必修课之一。
本课程主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢；遗传信息的贮存、传递与表达；血液、肝的生物化学；分子生物学基本概念、原理和技术等生命科学内容，为医学生深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。
二、课程教学的基本要求通过本课程的学习，使学生知道及理解生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。
理解生物体重要物质代谢的基本途径，主要生理意义、以及代谢异常与疾病的关系。
理解基因信息传递的基本过程，理解各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义，了解分子生物学基本概念、原理和技术。
本课程教材适用于医学高等专科教育三年制全科医学专业，在第一学期开设，理论课55学时、实验课12学时，总学时为67学时。
四、教学内容与要求绪论【教学内容】第一节生物化学发展简史第二节当代生物化学研究的主要内容第三节生物化学与医学【教学要求】掌握：生物化学和分子生物学的概念.熟悉：生物化学和分子生物学研究的主要内容及其与医学的关系。
了解：生物化学的发展史。
第一章蛋白质的结构与功能【教学内容】第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的主要元素，氮的含量及应用。
组成蛋白质的氨基酸种类、结构通式；氨基酸的分类及结构特点；氨基酸的两性电离、紫外吸收性质及茚三酮反应。
二、肽和肽键，多肽链及N、C末端，主链骨架的概念。
第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构：肽键二、蛋白质的二级结构：维持蛋白质构象的化学键、肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
《生物化学》教学大纲(供药学专业、中药学专业等专科专业使用)_生物化学
章次 一 二 三 四 五 六 七 八 九 十
学时分配表 内容 绪论 蛋白质的结构与功能 维生素 酶 生物氧化 糖代谢 脂类代谢 蛋白质分解代谢 核酸结构、功能与核苷酸代谢 基因信息的传递 总学时
理论学时 1 4
4 2 4 4 3 5 9 36
实验学时 9 3
6 18
《生物化学》实验教学大纲 （供药学专业、中药学专业等专科专业使用）
【熟悉】 1. 肽、氨基酸残基、主链、侧链、N-端、C 端等概念。 2. 蛋白质重要的理化性质。
【了解】 1. 一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。 2. 蛋白质的分类。
第三章 维生素 【了解】
维生素的定义、分类。各种维生素主要的生理功能。 第四章 酶
【掌握】 1. 酶的概念；酶的化学组成；酶活性中心的概念。 2. 酶催化作用的特点。 3. 影响酶催化作用的因素。
第十章 基因信息的传递 【掌握】
1. 遗传信息传递的中心法则。复制、转录、翻译的概念。
2. 半保留复制。 3. 参与复制的重要酶类及蛋白质因子的功能。 4. 不对称转录的概念。 5. 转录与复制的异同点。 6. 三类 RNA 在翻译中的作用。遗传密码的特点。 【熟悉】 1. 复制的基本过程；前导链、滞后链、冈崎片段的概念。 2. 逆转录的概念。 3. 原核及真核生物的 RNA 聚合酶；转录的基本过程。转录后的加工。 4. 氨基酸的活化与转运。原核生物翻译的基本过程；翻译后的加工。 5. 基因表达的概念。操纵子的概念；乳糖操纵子的调节模式。 【了解】 1. 蛋白质合成酶系及其他蛋白质因子的功能。 2. 分子病的概念。 3. 抗生素作用机理。 4. 顺式作用元件与反式作用因子的概念。
第九章 核酸结构、功能与核苷酸代谢 【掌握】
生物化学和分子生物学课程教学大纲全文
可编辑修改精选全文完整版
《生物化学》和《分子生物学》课程实验教学大纲
课程名称：生物化学与分子生物学实验技术
英文名称：Experiment Technology of Biochemistry and Molecular Biology
课程编号：实验课性质：必修
课程负责人：崔行开放实验项目数：3
一、学时、学分
课程总学时：70 课程总学分：
二、适用专业及年级
本大纲适用于医疗、公共卫生、口腔、护理、预防医学七年制学生。
三、实验教学目的与基本要求
掌握人体生命的物质基础，生物大分子的结构和功能。
掌握各种生物物质能
量的正常代谢过程，代谢调节，代谢障碍和临床疾病的关系。
通过实验掌握基本
的生物化学实验技术及验证部分课堂理论知识。
在实验教学中，要求学生掌握电泳技术、层析技术、分光光度法、离心技术、
蛋白质及分子生物学等技术。
掌握蛋白质、核酸、酶类的提取、测定，学习血液
成分生化测定，以及部分生物化学理论知识的验证。
掌握紫外—可见分光光度计、
高速离心机、PCR仪、层析系统、电泳仪系统、电热恒温水浴箱、凝胶扫描仪、
电动匀浆器等仪器的使用，了解其性能、适用范围及注意事项。
四、主要仪器设备
紫外—可见分光光度计、高速离心机、PCR仪、层析系统、电热恒温水浴箱、
凝胶扫描仪、电泳仪、电动匀浆器等。
生物化学实验课教学大纲
生物化学实验课教学大纲课程编码：学时：36学分：1可成熟型：独立设课开课单位：生命科学学院先修课程：动物学、植物学、无机及分析化学、有机化学等一、实验性质生物化学专业实验是配合生物化学理论教学而设置的一门基础课程，分为基础实验、综合实验与创新实验。
实验按照一学期进行设置，主要实验设置为生化基础实验和部分创新、综合实验。
基础实验可使学生更好地掌握基本理论和基本实验技术，一般实验在3学时内完成；综合实验要求学生运用所学知识解决实际问题，培养学生分析问题解决问题的能力；创新实验由学生自己动手查阅资料，拟定具体实验方案，提倡学生多思多问，有利于学生创新意识的培养，加强了收集信息、分析问题解决问题的能力。
实验室全天开放。
二、实验教学目的和要求生物化学专业实验是配合生物化学理论教学而设置的一门基础课程，通过实验课的教学，力求使学生能够对生物化学的基本理论和概念有更加深刻的认识，激发学生对探索生物化学规律的浓厚兴趣。
更为重要的是，在实验过程中培养学生观察问题、分析问题和解决问题的能力，锻炼学生的实际操作能力。
三、实验项目名称和学时分配四、实验项目具体内容生物化学实验技术实验项目一：皂化价的测定实验目的：使用酸碱滴定法通过脂肪皂化价来推断分子量。
主要仪器：电子天平、水浴锅、冷凝管、酸碱滴定管。
教学方式：讲授、操作。
预习要求：预习滴定分析法的基本原理，熟悉实验操作基本流程。
实验项目二：凯氏定氮法测定蛋白质含量实验目的：掌握使用基本滴定原理和方法测定蛋白质含量和凯氏定氮仪的使用。
主要仪器：凯氏定氮仪、电子天平、通风橱、电炉、酸碱滴定管。
教学方式：讲授、操作。
预习要求：预习“滴定分析的计算”章节内容，熟悉凯氏定氮法的基本原理。
实验项目三：Vc的含量测定实验目的：用滴定法测定并掌握水果和蔬菜中维生素C的测定方法。
主要仪器：电子天平、研钵、移液管、酸碱滴定管。
教学方式：讲授、操作。
预习要求：预习“滴定分析的计算”和“标准溶液”章节内容。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
1 / 92 《生物化学》教学大纲 生命科学学院本科生 章节 标题 学时 第一章 蛋白质化学 17 第二章 核苷酸与核酸 13 第三章 酶 12 第四章 维生素与辅酶 4 第五章 激素化学 7 第六章 新陈代谢引论 1 第七章 生物氧化 5 第八章 糖代谢 6 第九章 脂类代谢 6 第十章 氨基酸代谢 4 第十一章 核苷酸代谢 4 第十二章 核酸和蛋白质的合成代谢 10 教材： 《现代生物化学》，南开大学编，化学工业出版社，2005
参考教材： 1．《生物化学》，北京大学编，高等教育出版社，2002 2．《Biochemistry》，Reginald H．Garrett，教育部高等教育司推荐国外优秀生命科学用书，2002 3．《Principles of Biochemistry》，Lehninger，2005
第一章 蛋白质化学（17学时） 【目的要求】 ⒈ 掌握蛋白质的概念和化学组成；蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构；蛋白质各级分子结构的内容和特点。 2．熟悉氨基酸、 蛋白质的理化性质及分离鉴定方法。 3．了解蛋白质的分子结构与功能的关系及蛋白质一级结构的测定。
【教学内容】 第一节 蛋白质通论 一、 蛋白质是生命的物质基础 二、 蛋白质的分类：形状；功能；组成；溶解度 三、 蛋白质的元素组成
第二节 蛋白质的基本结构单位——氨基酸 一、 氨基酸的基本结构特征 二、 氨基酸的分类及结构 三、 蛋白质中不常见的氨基酸 四、 非蛋白质氨基酸 五、 氨基酸的理化性质 1． 一般物理学性质 2． 氨基酸的化学性质：酸碱性质，等电点 六、 氨基酸的化学反应 1． 茚三酮反应 2． 亚硝酸反应 3． 2．4—二硝基氟苯反应（FDNB） 4． 甲醛反应 5． 二甲基氨基萘磺酰氯反应（DNS-Cl） 6． 与酰化剂的反应 7． α-羧基的成酯反应 8． 侧链基团参加的反应 七、 氨基酸的分离和分析鉴定 1． 蛋白质的水解 2． 氨基酸的分离鉴定：离子交换柱层析，纸层析，薄层层析
第三节 蛋白质的结构 一、 蛋白质的一级结构 1． 肽键和肽链 2． 二硫键 3． 蛋白质的一级结构测定——片段重叠法 二、 蛋白质的二级结构 1． 酰胺平面和蛋白质的构象：肽平面，双面角，构象，构型 2． 维持蛋白质构象的作用力：氢键，离子键，范德华力，疏水作用，配位键，二硫键 3． 蛋白质二级结构的主要类型：α-螺旋，β-折叠，β-拐角，无规卷曲 三、 蛋白质的超二级结构和结构域 1． 超二级结构 2． 结构域 四、 纤维状蛋白质结构 1． 角蛋白：α-角蛋白，β-角蛋白 2． 胶原蛋白 五、 蛋白质的三级结构 三级结构的特点：（1）（2）（3）（4） 六、 蛋白质的四级结构 四级结构的特征：（1）（2）（3）（4）（5）
第四节 蛋白质的结构与功能 一、 蛋白质一级结构与空间结构的关系 二、 一级结构与功能的关系 1． 一级结构的微小差别可导致生理功能的重大不同（镰刀型细胞贫血症） 2． 同功能蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物进化 三、 蛋白质的空间结构与功能 1． 蛋白质的变性与复性 2． 胰岛素的结构与功能 3． 血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能 4． 免役球蛋白的结构与功能
第五节 蛋白质的理化性质 一、 蛋白质的胶体性质 二、 蛋白质的两性性质和等电点 三、 蛋白质的沉淀作用 1． 可逆沉淀作用：盐析与盐溶 2． 不可逆沉淀作用 四、 蛋白质的紫外吸收性质 五、 蛋白质的沉降作用 第六节 蛋白质的分离纯化与鉴定 一、 蛋白质分离纯化的基本原则 二、 细胞粉碎及蛋白质的抽提 三、 蛋白质分离纯化的主要方法 1． 离子交换柱层析法 2． 凝胶过滤法（分子筛） 3． 亲和层析法 4． 疏水层析法 5． 蛋白质沉淀法：等电点沉淀，盐析法，有机溶剂沉淀法 四、 蛋白质分子量的测定 1． 凝胶过滤 2． SDS-PAGE 五、 蛋白质的纯度鉴定 1． 电泳 2． 等电聚焦：纯度，等电点 六、 蛋白质含量测定 1． 紫外吸收法 2． 染料结合法（Bradford）
[返回索引] 第二章 核苷酸与核酸（13学时） 【目的要求】 1. 掌握核酸的化学组成; DNA的分子结构及生物学意义; RNA的种类及结构。 2. 熟悉核酸的理化性质; 核酸的变性、复性和杂交。 3.了解核酸酶和DNA限制性内切酶的作用; DNA的一级构测定及核酸的分离纯化和鉴定方法。
【教学内容】 第一节 碱基、核苷和核苷酸 一．碱基、核苷和核苷酸的结构与种类 1．碱基的结构与种类：嘌呤碱、嘧啶碱和一些稀有碱基 2．核糖的结构和种类 3．核苷的结构和主要核苷 4．核苷酸的结构 二．核苷酸的生物学功能 1．构成DNA和RNA 2．细胞中的携能核苷酸：ATP和ADP 3．细胞通讯的媒介（第二信使）：cAMP、cGMP 4．核苷酸是多种辅酶的组成成分
第二节 磷酸二酯键与多核苷酸 一．核苷酸磷酸团的转移 二．多核苷酸的合成 三．多核苷酸链的简单表示
第三节 碱基的性质 一．核苷酸的紫外光吸收性质 二．氢键的形成
第四节DNA的结构 一．DNA储存遗传信息的证实 1．有毒肺炎双球菌转化实验 2．T2噬菌体标记实验 二．各物种 DNA有着独特的碱基组成（Chargaff等的研究结果） 三．Watson－Crick DNA双螺旋结构特点 四．DNA的二级结构 1．A、B、Z模型 2．三种结构形成的原因 3．三种二级结构特点的比较 4．特殊的二级结构：回文结构、H一DNA 五．DNA的三级结构（超螺旋结构）
第五节RNA的种类和结构 一，RNA的种类 1．核糖体 RNA（rRNAs） 2．信息 RNA（mRNAs） 3．转移RNA（tRNAs） 二．RNA的结构 1．mRNA的结构：一级结构、高级结构 2．tRNA的结构 3．rRNA的结构
第六节 核酸的变性、复性和杂交 一．DNA的变性和复性： 1．DNA的变性 2．DNA的复性 3．DNA的淬火与退火 4．DNA的复性动力学 二．DNA的熔解温度（影响因素） 三．核酸的杂交：Southern blot 原理和方法 四．DNA聚合酶链反应（PCR）原理和一般方法
第七节 核酸的理化性质及化学反应 一．核酸的紫外光吸收：克分子磷消光系数 二．嵌合剂的作用（溴化乙啶、丫叮橙、放线菌素D） 三．脱氨基作用和脱氧核苷酸的水解 四．紫外线和一些化学因子对DNA的损伤 五．DNA的酶法甲基化
第八节 核酸酶和DNA限制性内切酶 一．核酸酶的分类和特异性 二．限制性内切酶 三．限制性内切酶图谱
第九节DNA的一级构测定和化学合成 一．DNA顺序的测定（双脱氧末端终止法） 二．DNA的化学合成（亚磷酸三酯法）
第十节 基因和基因组（简单） 一．基因与基因组的概念 二．天然DNA分子的大小与顺序特征 1．病毒DNA分子 2．细菌染色体DNA 3．细菌质粒DNA 4．真核细胞染色体DNA 三．DNA超螺旋结构 l．DNA超螺旋的基本概念：正、负超螺旋，连系数（L），比连系差（σ）， 螺旋数（T），超螺旋数（W） 2．DNA拓扑异构酶：I型，II型 四．人类染色体的包装过程：
第十一节 核酸的分离纯化和鉴定（简单） 一．核酸的分离 二．核酸的测定 三．核酸的超速离心 四．核酸的凝胶电泳 [返回索引] 第三章 酶 (12学时) 【目的要求】 1. 掌握酶的化学本质、组成、酶反应特点、酶活力的概念和影响酶活力的因素； 2. 熟悉酶促反应动力学； 3. 了解酶的命名、分类、酶活性的调节、酶的分离纯化和活力测定。
【教学内容】 第一节 酶的一般概念 一．酶是生物催化剂 二．酶催化的特征 1．催化效率高 2．酶易失活 3．在体内，酶活性受调节控制 4．酶的催化作用具有高度专一性：底物专一性，立体异构专一性等 5．酶专一性的几种假说：锁钥学说，诱导契合学说，三点附着学说 三．酶的组成和分类 1．简单酶类 2．结合酶类：辅酶、辅基、金属离子
第二节 酶的分类和命名 一．酶的命名 1．习惯命名法 2．国际系统命名法 二．酶的国际系统分类法 1．分类原则 2．六大类酶催化的反应及特征
第三节 酶催化作用的分子基础 一．酶分子的结构特征 1．酶活性中心的概念 2．酶活性中心的特点：（1）(2)（3）（4）（5）（6） 3．必需基团 4．酶活性中心存在的证明方法：切除法、X一射线衍射法、化学修饰法 二．酶原的激活 1． 酶原激活的概念 2．几种酶原的激活：胰白酶原的激活，胰凝乳蛋白酶原的激活等 3．酶原激活作用的意义 三．酶高效催化的机制