生物化学思考题答案
2014生物化学思考题1-2章
第一章 绪论1. 什么是手性中心、手性分子，具有手性中心的分子是手性分子吗？2. 什么是构型？甘油醛的DL 构型如何区分？具有多个手性中心的分子构型如何表示？3. 什么是旋光性？DL 型与左右旋光性具有相关性吗？4. 什么是旋光异构？什么是几何异构？ 什么是立体异构5. 什么是构象？构象与构型如何区别？6. 生物体内单糖一般为D 型、组成蛋白质的氨基酸为L 型，思考生物进化过程中这种构型的选择有何生理学意义？第二章 氨基酸1. 什么是氨基酸、什么是α、β或γ氨基酸？生物体内氨基酸都是α氨基酸吗？2. 组成蛋白质的常见氨基酸的构型通式如何表示？组成蛋白质的常见氨基酸具有哪些结构特性？组成蛋白质的氨基酸都是L 型?都具有旋光性吗？3. 组成蛋白质的常见20种氨基酸均是极性分子吗？侧链基团的极性情况如何？4. 什么是氨基酸的等电点？组成蛋白质常见氨基酸的等电点如何计算？计算的原理是什么？在pH 7的溶液中其带点性质如何？5. 判断题 1) 组成蛋白质的20种氨基酸都有一个不对称性的α-碳原子，所以都有旋光性。
2) 蛋白质分子中因为含有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸收峰。
3) 亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。
4) 组成蛋白质的氨基酸均是L-型氨基酸，除甘氨酸外都是左旋的。
5)自由在很高或很低pH 值时，氨基酸才主要以非离子化形式存在。
⒍ 溶液的pH 可以影响氨基酸的等电点。
5. 有四种氨基酸，其解离常数分别为： 氨基酸 pK 1（α-COOH ）pK 2（α-NH 3+）pK 3（R 基）Cys 1.71 8.33 10.78 Glu 2.19 9.67 4.25 Arg 2.17 9.04 12.48 Tyr2.20 9.11 10.07问：⑴ 四种氨基酸的等电点分别是多少？⑵ 四种氨基酸在pH7的电场中如何移动？6. 将丙氨酸溶液调至pH8，然后向该溶液中加入过量甲醛，当所得的溶液用碱反滴至pH8时，消耗0.2mol/LNaOH溶液250ml，问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？7. Gly-Ile二肽，先已掌握氨基和羧基缩合成酰胺键的反应条件，设计合成该二肽的实验步骤。
生物化学与分子生物学张玉彬思考题
生物化学与分子生物学张玉彬思考题摘要：1.生物化学与分子生物学概述2.张玉彬的思考题解析3.生物化学与分子生物学的研究方法4.实际应用案例分析5.学习建议与资源推荐正文：生物化学与分子生物学是现代生命科学领域中至关重要的分支，它研究生命现象的化学本质和分子机制。
在这门课程中，张玉彬教授提出了一系列思考题，旨在帮助学生深入理解生物化学与分子生物学的基本概念、研究方法和实际应用。
下面我们将对这些思考题进行详细解析。
一、生物化学与分子生物学概述生物化学研究生物体内发生的化学反应、化学物质的组成、结构、功能和调控机制。
分子生物学则关注生物大分子（如蛋白质、核酸、多糖）的结构、功能及其在生物体内的相互作用。
这两门学科相互交叉，共同揭示了生命现象的本质。
二、张玉彬的思考题解析1.生物化学与分子生物学的研究对象是什么？答：生物化学与分子生物学的研究对象是生物大分子及其相互作用，包括蛋白质、核酸、多糖等。
此外，还包括生物体内发生的化学反应和调控机制。
2.生物化学与分子生物学的研究方法有哪些？答：生物化学与分子生物学的研究方法包括实验方法和理论方法。
实验方法包括光谱分析、电泳、色谱、核磁共振、X射线晶体学等；理论方法包括量子化学、分子模拟、生物信息学等。
3.生物化学与分子生物学在医学、农业和工业领域有哪些应用？答：生物化学与分子生物学在医学领域有助于研究疾病的分子机制，为药物研发提供理论依据；在农业领域，可应用于优质品种的选育和转基因技术；在工业领域，可用于生产生物制品、酶制剂等。
三、生物化学与分子生物学的研究方法生物化学与分子生物学的研究方法多种多样，主要包括实验方法和理论方法。
实验方法通过实际操作，对生物大分子及其相互作用进行定性、定量分析；理论方法则通过计算机模拟、数学模型等手段，探讨生物大分子的结构与功能之间的关系。
四、实际应用案例分析1.药物研发：通过对靶蛋白的结构与功能研究，设计出具有特定药理活性的小分子药物。
生化各思考题
生化各思考题第七章、代谢调控 1、什么是新陈代谢？新陈代谢简称代谢，是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。
一般来说，新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应，以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。
但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。
生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。
2、什么是代谢途径？代谢途径有哪些形式。
新陈代谢是逐步进行的，每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。
这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。
在每一个代谢途径中，前一个反应的产物就是后一个反应的底物。
所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物，简称代谢物。
代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。
有些代谢途径存在分支。
3、简述代谢途径的特点。
生物体内的新陈代谢在温和条件下进行：常温常压、有水的近中性环境。
由酶催化，酶的活性受到调控，精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。
代谢反应逐步进行，步骤繁多，彼此协调，有严格顺序性。
各代谢途径相互交接，形成物质与能量的网络化交流系统。
ATP是机体能量利用的共同形式，能量逐步释放或吸收。
4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。
代谢途径（酶或酶系）细胞内分布糖酵解三羧酸循环磷酸戊糖途径糖异生糖原合成与分解脂肪酸β氧化脂肪酸合成呼吸链胆固醇合成磷脂合成胞液线粒体胞液胞液胞液线粒体胞液线粒体内质网、胞液内质网代谢途径（酶或酶系）细胞内分布尿素合成蛋白质合成 DNA合成 mRNA合成 tRNA合成 rRNA合成血红素合成胆红素合成多种水解酶胞液、线粒体内质网、胞液细胞核细胞核核质核仁胞液、线粒体微粒体、胞液溶酶体 5、三个关键的中间代谢物是什么？在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。
特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。
通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质：糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。
6、细胞对代谢的调节途径有哪些？调节酶的活性。
生物化学复习思考题
绪论一名词解释新陈代谢生物化学二．思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一．名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二．思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要生物功能。
9．氨基酸的缩写符号与结构式。
第二章核苷酸和核酸一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。
第三章酶化学一．名词解释全酶多酶体系（多酶复合体）同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？如何证明？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定？辅助因子在酶促反应中起什么作用？6．同工酶的结构及组成不同，但为什么能催化剂相同的化学反应？7．举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。
生化复习思考题
生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。
2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。
2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3.试述RNA的种类及其生物学作用。
4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。
考研动物生理学与生物化学(415)研究生考试试卷及答案指导(2024年)
2024年研究生考试考研动物生理学与生物化学(415)自测试卷及答案指导一、选择题（动物生理学部分，10题，每题2分，总分20分）1、选择题：下列哪种物质不是蛋白质的基本组成单位？A. 氨基酸B. 糖类C. 脂肪D. 核苷酸答案：B解析：蛋白质的基本组成单位是氨基酸，共有20种不同的氨基酸。
糖类、脂肪和核苷酸分别是碳水化合物、脂质和核酸的基本组成单位，不属于蛋白质。
因此，选项B 是正确答案。
2、选择题：以下哪种反应是生物体内合成脂肪酸的过程？A. 氧化分解B. 水解C. 磷酸化D. 羧化答案：D解析：生物体内合成脂肪酸的过程是羧化反应。
在这个过程中，乙酰辅酶A（Acetyl-CoA）通过羧化反应生成丙酮酸（Pyruvate），随后丙酮酸经过一系列的酶促反应，逐步延长碳链，最终形成脂肪酸。
因此，选项D是正确答案。
3、选择题：在动物生理学中，以下哪种激素主要由垂体前叶分泌？A. 胰岛素B. 肾上腺素C. 生长激素D. 雌激素答案：C解析：生长激素（Growth Hormone，GH）主要由垂体前叶分泌。
生长激素对生长发育、蛋白质合成、脂肪和碳水化合物代谢等方面都有重要作用。
胰岛素主要由胰腺β细胞分泌，肾上腺素由肾上腺髓质分泌，雌激素主要由卵巢分泌。
因此，选项C是正确答案。
4、在下列关于酶的描述中，哪一项是正确的？A. 酶的催化效率不受温度影响B. 所有的酶都含有辅因子C. 酶能够降低反应的活化能D. 酶只能在细胞内部发挥作用答案：C解析：酶作为生物催化剂，其主要功能是通过降低化学反应的活化能来加速反应速率。
选项A错误，因为酶的活性通常随温度升高而增加，但在过高温度下会失活；选项B不正确，因为虽然一些酶需要辅因子来发挥其全部活性，但并非所有酶都需要；选项D也是错误的，因为有些酶可以在细胞外环境中工作，例如消化酶在胃肠道中分解食物分子。
5、下列哪种物质不是直接参与三羧酸循环（TCA循环）的底物或产物？A. 柠檬酸B. 乙酰辅酶AC. 草酰乙酸D. 乳酸答案：D解析：三羧酸循环，也称为柠檬酸循环或Krebs循环，是一系列化学反应，用于通过氧化乙酰辅酶A中的乙酰基团来生成ATP。
生物化学复习题
生物化学复习提纲及思考题绪论：生物化学（动态、静态、功能）？第一章（2.3）糖： P42 习题 1、2、3、4、10、111、糖的变旋现象是指糖溶液放置后，旋光方从右旋变成左旋或从左旋变成右旋？2.单糖由于具有不对称碳原子故都具有旋光性？3.人体不仅能利用D-葡萄糖还能利用L-葡萄糖?4.糖的无氧分解和有氧分解有什么异同?5.乳糖由一分子葡萄糖和一分子半乳糖构成，故是一种葡萄糖苷?2.三羧酸循环中经底物磷酸化产生的高能化合物为？;EMP途径：CoQ：淀粉：乙酰CoA ：6、糖的无氧分解和有氧分解有什么异同 ;7 、丙酮酸;8.糖无氧分解的两种主要产物？9.1mol糖进行有氧氧化彻底分解时，在细胞液产生的ATP的mol数为？第二章脂（2 . 4 ）：P 60 习题 1、2、6、71．乙酰CoA；丙酮酸；硬脂酸；.硬脂酸；乳酸；乙酰辅酶A;2．脂类是由———和———组成的酯类及其衍生物？生物膜主要是由____和____组成？3．自然界常见的不饱和脂肪酸多具有反式结构？4、植物油的必需脂肪酸含量丰富，所以植物油比动物油营养价值高？5、有偶数碳原子的脂肪酸在氧化降解时产生乙酰CoA？6、如果动物长期饥饿，就要动用体内的脂肪，这时分解酮体的速度大于生成酮体的速度？7、下列哪个是饱和脂肪酸（A.油酸， B亚油酸 C 棕榈酸 D.亚麻酸）？8、卵磷脂含有的成分为（A. 脂肪酸，甘油，磷酸，乙醇胺 B. 脂肪酸，甘油，磷酸，胆碱 C 脂肪酸，甘油，磷酸，丝氨酸 D. 脂肪酸，甘油，磷酸）？9、脂肪酸进行β氧化不需要的辅助因子是（A.CoA B.FAD C.NAD+D.NADP）？10、脂肪酸合成过程中，乙酰CoA来自———或———，NADPH来源于———途径？11、从某天然脂肪水解得到的脂肪酸，其最可能的结构为（A CH3(CH2)12COOH B CH3(CH2)13COOH C CH3CH2COOH）？以天然油脂为原料油脂中的脂肪酸碳数几乎全部为偶数12、测得某甘油三酯的皂化价为200，碘价为60。
生物化学复习思考题
复习思虑题蛋白质的构造与功能1、什么就是标准氨基酸？用于合成蛋白质的 20 种氨基酸称为标准氨基酸 ,它们与其她氨基酸的差别就是都有遗传密码。
20 种氨基酸按构造差别可分为中性氨基酸 ,酸性氨基酸 ,碱性氨基酸三类 ,酸性氨基酸包含谷氨酸、天冬氨酸。
2、简述蛋白质的基本构成蛋白质由 C、H、O 、N 四种基本元素构成 ,此中氮元素含量恒定 ,蛋白质含氮量均匀为16% 。
蛋白质由氨基酸经过肽键连结而成,所以,蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3、简述肽链的基本构造蛋白质的基本构成单位就是氨基酸 ,基本单位氨基酸经过肽键连结。
多肽化学构造为链状 ,所以也称多肽链。
多肽链中存在 2种链 :一就是由 -N-C α-C- 交替构成的长链 ,称为主链 ,也称骨架 ;一就是氨基酸残基的 R基团 ,相对很短 ,称为侧链。
主链有 2 个尾端 ,氨基尾端与羧基尾端。
肽链的两个尾端不一样 ,所以我们说它有方向性 ,其方向性为 N 端到 C端。
4、简述蛋白质的基本构造单位及基本构造单位之间的连结方式蛋白质的基本构造单位就是氨基酸 ,氨基酸之间的连结方式为肽键。
肽键就是蛋白质分子中必定存在的化学键 ,就是蛋白质分子的主要化学键。
5、简述蛋白质的构造(1) 不一样蛋白质在生命活动中起不一样作用 ,根根源因就是它们拥有不一样的分子构造。
蛋白质的分子构造包含共价键构造与空间构造。
共价键构造介绍蛋白质分子中所有共价键的连结关系 ;空间构造描绘构成蛋白质的所有原子的空间排布 ,即蛋白质的构象。
1 种蛋白质在生理条件下只存在此中 1 种或几种构象 ,就是它参加生命活动的构象。
以这类构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
(2)蛋白质的构造往常在四个层次上认识 :一级构造就是蛋白质的基本构造 ,描绘多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连结 ,特别就是肽键与二硫键。
一级构造告诉我们的最重要信息就就是蛋白质多肽链的氨基酸构成及其摆列次序。
二级构造研究在一级构造中相互靠近的氨基酸残基的空间关系 ,即肽链主链的局部构象 ,特别就是那些有规律的周期性构造 ,此中一些特别稳固 ,并且在蛋白质中宽泛存在。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
生物化学思考题答案生物化学思考题答案【篇一：生物化学课后答案】s=txt>第三章氨基酸提要氨基酸是两性电解质。
当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当ph在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一ph（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（h3n+chrcoo-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph称为该氨基酸的等电点，用pi表示。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（nmr）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（hplc）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) 三字母符号单字母符号leu lm 精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k 天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) met天冬氨酸(aspartic acid) asp dasn和/或asp asx b半胱氨酸(cysteine) cys c谷氨酰氨(glutamine) gln q谷氨酸(glutamic acid) glu egln和/或glu gls z甘氨酸(glycine) gly g 苯丙氨酸(phenylalanine)pro p 丝氨酸(serine) ser s 苏氨酸(threonine) thr t phe f 脯氨酸(praline)色氨酸(tryptophan)trp w组氨酸(histidine) his h 酪氨酸(tyrosine) tyr y异亮氨酸(isoleucine) ile i 缬氨酸(valine) val v解：ph = pka + lg20% pka = 10.53 (见表3-3，p133)ph = 10.53 + lg20% = 9.83解：ph = pka + lg2/3% pka = 4.25ph = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/l溶液的ph：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
[(a)约1.46,(b)约11.5, (c)约6.05]5、根据表3-3中氨基酸的pka值，计算下列氨基酸的pi值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。
[pi:6.02;5.02;3.22;10.76]解：pi = 1/2（pka1+ pka2）pi(ala) = 1/2（2.34+9.69）= 6.02pi(cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02pi(glu) = 1/2（2.19+4.25）= 3.22pi(ala) = 1/2（9.04+12.48）= 10.766、向1l1mol/l的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molhcl，问所得溶液的ph是多少？如果加入0.3mol naoh以代替hcl时，ph将是多少？[ph：2.71；9.23]7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到ph8.0，然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴定至ph8.0时，消耗0.2mol/l naoh 溶液250ml。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g]9、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量=209.6；咪唑基pka=6.0）和1mol/l koh配制1lph6.5的0.2mol/l组氨酸盐缓冲液的方法[取组氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol)，加入352ml 1mol/l koh，用水稀释至1l]10、为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸？11、l-亮氨酸溶液（3.0g/50ml 6mol/l hcl）在20cm旋光管中测得的旋光度为+1.81o。
计算l-亮氨酸在6mol/l hcl中的比旋（[a]）。
[[a]=+15.1o]12、标出异亮氨酸的4个光学异构体的（r，s）构型名称。
[参考图3-15]13、甘氨酸在溶剂a中的溶解度为在溶剂b中的4倍，苯丙氨酸在溶剂a中的溶解度为溶剂b中的两倍。
利用在溶剂a和b之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。
在起始溶液中甘氨酸含量为100mg ，苯丙氨酸为81mg ，试回答下列问题：(1)利用由4个分溶管组成的逆流分溶系统时，甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高？（2）在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克？[（1）第4管和第3管；（2）51.2mg gly+24mg phe和38.4mggly+36mg phe]解：根据逆流分溶原理，可得：对于gly：kd = ca/cb = 4 = q(动相)/p（静相）p+q = 1 = (1/5 + 4/5)4个分溶管分溶3次：（1/5 + 4/5）3=1/125+2/125+48/125+64/125对于phe：kd = ca/cb = 2 = q(动相)/p（静相）p+q = 1 = (1/3 + 2/3)4个分溶管分溶3次：（1/3 + 2/3）3=1/27+6/27+12/27+8/27故利用4个分溶管组成的分溶系统中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高，其中：14、指出在正丁醇：醋酸：水的系统中进行纸层析时，下列混合物中氨基酸的相对迁移率（假定水相的ph为4.5）：(1)ile, lys; (2)phe, ser (3)ala, val, leu; (4)pro, val (5)glu, asp; (6)tyr, ala, ser, his.[ile lys；phe, ser；leu val ala,；val pro；gluasp；tyr alaser≌his]解：根据p151 图3-25可得结果。
15．将含有天冬氨酸(pi=2.98)、甘氨酸(pi=5.97)、亮氨酸(pi=6.53)和赖氨酸(pi=5.98)的柠檬酸缓冲液，加到预先同样缓冲液平衡过的强阳离交换树脂中，随后用爱缓冲液析脱此柱，并分别收集洗出液，这5种氨基酸将按什么次序洗脱下来？[asp, thr, gly, leu, lys]解：在ph3左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是减刑氨基酸(a2+)中性氨基酸(a+)酸性氨基酸(a0)。
因此氨基酸的洗出顺序大体上是酸性氨基酸、中性氨基酸，最后是碱性氨基酸，由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相互作用，所以其洗脱顺序为：asp, thr, gly, leu, lys。
第四章蛋白质的共价结构提要蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。
多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的，各种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。
蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高。
蛋白质分为两大类：单纯蛋白质和缀合蛋白质。
根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。
此外还可按蛋白质的生物学功能分类。
为了表示蛋白质结构的不同组织层次，经常使用一级结构、二级结构、三级结构和四级结构这样一些专门术语。
一级结构就是共价主链的氨基酸序列，有时也称化学结构。
二、三和四级结构又称空间结构（即三维结构）或高级结构。
蛋白质的生物功能决定于它的高级结构，高级结构是由一级结构即氨基酸序列决定的，二氨基酸序列是由遗传物质dna的核苷酸序列规定的。
肽键（co—nh）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联或使多肽链成环的共价键。
多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。
除部分水解可以产生小肽之外，生物界还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。
小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的。
测定蛋白质一级结构的策略是：（1）测定蛋白质分子中多肽链数目；（2）拆分蛋白质分子的多肽链；（3）断开多肽链内的二硫桥；（4）分析每一多肽链的氨基酸组成；（5）鉴定多肽链的n-末端和c-末端残基；（6）断裂多肽链成较小的肽段，并将它们分离开来；（7）测定各肽段的氨基酸序列；（8）利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构；（9）确定半胱氨酸残基形成的s-s交联桥的位置。
序列分析中的重要方法和技术有：测定n-末端基的苯异硫氰酸酯（pitc）法，分析c-末端基的羧肽酶法，用于多肽链局部断裂的酶裂解和cnbr化学裂解，断裂二硫桥的巯基乙醇处理，测定肽段氨基酸序列的edman化学降解和电喷射串联质谱技术，重建多肽链一级序列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角线电泳等。
在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质。
同源蛋白质具有明显的序列相似性(称序列同源),两个物种的同源蛋白质，其序列间的氨基酸差异数目与这些物种间的系统发生差异是成比例的。
并根据同源蛋白质的氨基酸序列资料建立起进化树。
同源蛋白质具有共同的进化起源。
在生物体内有些蛋白质常以前体形试合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才出现生物活性，这一现象称蛋白质的激活。
血液凝固是涉及氨基酸序列断裂的一系列酶原被激活的结果，酶促激活的级联放大，使血凝块迅速形成成为可能。
凝血酶原和血清蛋白原是两个最重要的血凝因子。
血纤蛋白蛋白原在凝血酶的作用下转变为血清蛋白凝块（血块的主要成分）。
我国在20世纪60年代首次在世界上人工合成了蛋白质——结晶牛胰岛素。
近二、三十年发展起来的固相肽合成是控制合成技术上的一个巨大进步，它对分子生物学和基因工程也就具有重要影响和意义。
至今利用merrifield固相肽合成仪已成功地合成了许多肽和蛋白质。
习题1.如果一个相对分子质量为12000的蛋白质，含10种氨基酸，并假设每种氨基酸在该蛋白质分子中的数目相等，问这种蛋白质有多少种可能的排列顺序？[10100]解：1012000/120=101002、有一个a肽，经酸解分析得知为lys、his、asp、glu2、ala以及val、tyr忽然两个nh3分子组成。
当a肽与fdnb试剂反应后得dnp-asp；当用羧肽酶处理后得游离缬氨酸。
如果我们在实验中将a 肽用胰蛋白酶降解时，得到两种肽，其中一种（lys、asp、glu、ala、tyr）在ph6.4时，净电荷为零，另一种（his、glu以及val）可给除dnp-his，在ph6.4时，带正电荷。
此外，a肽用糜蛋白酶降解时，也得到两种肽，其中一种（asp、ala、tyr）在ph6.4时全中性，另一种（lys、his、glu2以及val）在ph6.4时带正电荷。