第一章 蛋白质11-2
第一章蛋白质结构与功能学习资料
第一章蛋白质的结构与功能【习题】一、单项选择题1. 蛋白质溶液的紫外吸收特征与下列哪组氨基酸有关：A. 甘氨酸、丙氨酸B. 半胱氨酸、丝氨酸C. 谷氨酸、天冬氨酸D. 色氨酸、酪氨酸E. 组氨酸、赖氨酸2. 蛋白质变性时 , 下述哪项是错误的？A. 空间构象剧烈改变B. 多肽链松散C. 水中溶解度降低D. 次级键破坏E. 多肽链断裂3. 下列哪项是利用蛋白质变性的原理 :A. 电泳分离蛋白B. 盐析沉淀蛋白C. 高温消毒物品D. 稀释蛋白溶液E. 低温保存蛋白4. 下列哪种方法使蛋白质沉淀而不能使蛋白质变性 :A. 加热至沸B. 加入 AgNO3C. 加人 75% 乙醇D. 加入三氯醋酸E. 加入 (NH)2S045. 下列哪种氨基酸中含有巯基 :A. 丙氨酸B. 胱氨酸C. 半胱氨酸D. 蛋氨酸E. 丝氨酸6. 关于α螺旋的概念 , 下列哪项是错误的 :A. 一般为右手螺旋B. 3.6 个氨基酸为一螺旋C. 主要以氢键维系D. 主要以二硫键维系E. 氨基酸的侧链影响螺旋的形成7. 关于蛋白质四级结构叙述 , 哪项是错误的：A. 亚基和亚基之间可以相同或不同B. 亚基都具有生物学活性C. 各亚基都具有三级结构D. 亚基间以次级键相连E. 蛋白质不一定都有四级结构8．测得某血清标本的含氮量为 0.40g/L, 蛋白质的含量是 :A. 2.5g/LB .5g/LC. 2.0/LD. 6.25g/LE. 3g/L9. 下列哪种氨基酸是环状亚氨酸：A. 苯丙氨酸B. 色氨酸C .脯氨酸D. 酪氨酸E. 组氨酸10. 蛋白质分子中能引起 280nm 光吸收的氨基酸是 :A. 酪氨酸B. 蛋氨酸C. 半胱氨酸D. 组氨酸E. 亮氨酸11. 肽键平面中哪一个键形成肽键 ?A.N-CB.C=OC.N-HD.C-CE.H-O12. 蛋白质一级结构指的是 :A. 蛋白质分子的氨基酸组成B. 蛋白质分子内氨基酸以肽键相连接C. 蛋白质分子内氨基酸的排列顺序D. 蛋白质分子内的二硫键E. 蛋白质分子内一 CO-NH 一间的氢键结合13. α-螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基：A.3.4B.3.6C.3.0D.2.5E.2.814. 维系蛋白质三级结构最主要的稳定力是 :A.二硫键B.氢键C.肽键D.疏水作用力E. 盐键15. 某一样品含两种蛋白质 , 甲蛋白的 pI为 4.90、乙蛋白的 pI 为 6.8 ，现以电泳法分离以上两种蛋白质 , 采用的缓冲液为 pH4.0, 这两种蛋白质在电场的泳动方向是 :A. 都泳向正极B. 都泳向负极C. 泳动方向不同D. 甲蛋白比乙蛋白泳动快E. 甲蛋白向正极 , 乙蛋白向负极16. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有 :A. 8 种B. 61 种C. 2 种D. 20 种E. 64 种17. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构 :A．α-螺旋B. 双螺旋C. β- 片层D. β-转角E. 不规则卷曲18. 主链骨架以 1800返回折叠 , 在连续的 4 个氨基酸中第一个残基的 C =O 与第四个残基的–NH- 可形成氢键的是 :A．α-螺旋B. β-折叠C. 无规则卷曲D. β-转角E. 结构域19. 关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是 :A. 天然蛋白质分子均有这种结构B. 具有三级结构的多肽链都具有生物活性C. 三级结构的稳定性主要是次级键维系D. 亲水基团多聚集在三级结构的表面E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基20．蛋白质的等电点是指:A.蛋白质溶液的pH=7时溶液的pH值B.蛋白质溶液的pH=7.4时溶液的pH值C.蛋白质分子呈正离子状态时的溶液的pH值D.蛋白质呈负离子状态时的溶液pH值E.蛋白质分子呈兼性离子状态时的溶液的pH值二、多项选择题1. 蛋白质二级结构包括 :A．α-螺旋B. β-折叠C. 亚基D. β-转角E. 不规则卷曲2. 有关蛋白质变性的正确叙述是：A. 生物活性丧失B. 溶解度增加C. 大多数蛋白质变性是不可逆的D. 肽链构象由卷曲变为伸展E. 易被蛋白酶水解3. 关于蛋白质的分子组成正确的有：A. 由 C 、 H 、 O 、 N 等多种元素组成B. 含 N 量平均为 16%C. 基本结构单位是氨基酸D. 由 L 型α -氨基酸组成E. 少部分由 D 型α -氨基酸组成4. 关于蛋白质中的肽键哪些叙述是正确的：A. 具有部分双键性质 , 不能自由旋转B. 比一般 C-N 单键短C. 与肽键相连的氢和氧原子呈反向分布D. 可以自由旋转E. 含有脯氨酸的肽键是反式构型5. 蛋白质的α -螺旋正确叙述的是：A. 由主链骨架的 NH 与CO 之间的氢键维系B. 肽键平面与螺旋长轴平行C. 由肽键中α-碳原子的旋转所决定D. 氨基酸残基的 R 侧链大小不影响螺旋形成E. 由邻近多肽链上两个肽键之间的氢键维系6. 破坏蛋白质溶液的稳定因素 , 使蛋白质从溶液中沉淀出来的方法有 :A. 盐析沉淀法B. 有机溶剂沉淀法C. 重金属盐沉淀法D. 生物碱试剂沉淀法E. 加热变性沉淀法7. 在pH6.0的溶液中,带正电荷的蛋白质有A.pI为3.5的蛋白质B.pI为4.5的蛋白质C.pI为5.5的蛋白质D.pI为6.5的蛋白质E. pI为7.0的蛋白质三、填空题1. 组成蛋白质的基本单位是，蛋白质中共有种。
生化11 蛋白质降解
一些重要的氨基酸脱羧基反应
①谷氨酸 → γ-氨基丁酸(GABA)： • 主要存在于大脑中。
COOH
CH2
CH2
脱羧酶
CHNH2
COOH
谷氨酸
COOH C H 2 +CO2 CH2 CHNH2
γ-氨基丁酸
对中枢神经系统 有普遍的抑制作 用，是一种神经 系统的主要抑制 性递质。
44
②组氨酸 → 组胺： • 血管舒张剂，具有扩张血管降低血压功效； • 促进胃液分泌； • 动物性食物腐败产生大量组胺。
33
有毒！
COO
NAD++H2O
( C H 2)2
HC
N
H
+ 3
NADH+H++NH3 L-谷氨酸脱氢酶
COO
α-谷氨酸
谷氨酸氧化脱氨
COO ( C H 2)2
CO COO
α-酮戊二酸
34
氨中毒原理
三羧酸循环
若外环境氨大量进入细胞，或细胞内氨大量积累 NH3 +α-酮戊二酸 +NADPH +H+ →谷氨酸 +NADP+ +H2O
-酮戊二酸 + NH3
NAD(P)+
NAD(P)H
30
氨基酸氧化酶：黄素蛋白，是需氧脱氢酶类，以FAD或FMN为辅基，催化脱下的氢直接与氧结合， 生成H2O2。
NH3 氨
L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶
31
氨基酸脱氢酶：不需氧脱氢酶，以NAD＋或NADP＋为受氢体，脱下的氢不直接交给氧，而是经电子传 递链产生H2O和ATP。
H2O N3H 丙 酮 酸
生物化学考试
生化第一章蛋白质结构与功能一、名词解释1.蛋白质的二级结构2.肽键3.肽单元4.蛋白质的一级结构5.蛋白质等电点(pI)6.蛋白质的变性7.蛋白质的复性二、填空1.组成蛋白质的基本单位是氨基酸，它们均属为，它们之间靠键彼此连。
2.由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带电荷，因此，氨基酸是电解质。
当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的。
3.蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的构象，常见的二级结构形式包括，，和。
4.维持蛋白质二级结构的化学键是，稳定蛋白质三级结构的次级键包括，，和等。
5.构成蛋自质的氨基酸有种，除外都有旋光性。
其中碱性氨基酸有，，。
酸性氨基酸有，。
6.在pH>pI的溶液中，蛋白质大部分以离子形式存在，在pH<pI时，大部分以离子形式存在。
7.维持蛋白质胶体稳定的两个因素包括和。
8.由于蛋白质分子中的酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在分子结构中含有双键，所以在波长处有特征性吸收峰，该特点称为蛋白质的性质。
9.蛋白质的变性是指在理化因素影响下引起蛋白质的受到破坏，导致改变，丧失，没有的断裂。
10.蛋白质是由许多通过连接形成一条或多条链。
在每条链的两端有游离的_氨基和游离的_ ，这两端分别称为该链的_ _末端和_ 末端。
11.蛋白质的四级结构是两个或两个以上的聚合。
它们的结合力主要靠和。
12.蛋白质的α螺旋中，每_ 个氨基酸残基上升一圈,螺距为_ 。
13.根据氨基酸侧链结构和性质不同可分为_ 、、、。
三、判断1.所有的蛋白质均有一、二、三和四级结构。
2.所有氨基酸在280nm处都有最大吸收。
3.蛋白质溶液在260nm波长处有最大吸收峰，利用这一点可对蛋白质进行定量分析。
4.蛋白质一级结构改变，其空间结构一定会发生改变。
5.稳定蛋白质二级结构的力主要是氢键。
6.出现脯氨酸往往会使α-螺旋和β折叠终止。
7.蛋白质变性本质为空间结构和一级结构均发生了破坏。
生物化学简明教程第4版习题、试题集
化学与生物工程学院11食品质量与安全肖翔第一章蛋白质蛋白质等电点：调节溶液的PH,使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，总净电荷为零，在电场中既不向阳极运动，也不向阴极运动，这时溶液的PH称为该蛋白质的等电点蛋白质变性：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的物理性质和生物学性质都有所改变，但蛋白质的一级结构不被破坏，这种现象称变性第二章核酸一种DNA 分子含40％的腺嘌呤核苷酸，另一种DNA分子含30％的胞嘧啶核苷酸，请问哪一种DNA的 Tm值高为什么解：后一种，因为G-C对含量高，A-T之间只有两个氢键，G-C之间有三个氢键已知人类细胞基因组的大小约 30亿 bp，试计算一个二倍体细胞中 DNA 的总长度，这么长的 DNA 分子是如何装配到直径只有几微米的细胞核内的解：*30*10^8=,1m=10^9nm;原因：DNA是高度螺旋化的，处于高度盘旋和压缩状态第三章酶酶的活性中心：在整个酶分子中，只有一小部分区域的氨基酸残基参与对底物的结合与催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域称为酶的活性部位，或称为酶的活性中心酶的必需基团有哪几种，各有什么作用解：酶的必需基团分为活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。
作用：活性中心内1、催化基团：使底物分子不稳定形成过滤态，并最终将其转化为最终产物；2、结合基团：与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。
解：在较低的温度范围内，酶促反应速率随温度升高而增大，超过一定温度后，反应速率反而下降。
实用价值：略举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
解：具有抗菌作用的磺胺类药物作为氨基苯甲酸的类似物，可抑制细菌二氢叶酸合成酶的活性，从而使细菌不能产生必需的二氢叶酸，从而直接利用食物中的叶酸，因此不受该类药物的影响。
说明酶原与酶原激活的意义。
生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案
第一章蛋白质的结构与功能[测试题]一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽二、填空题21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为克，该样品白质含量应为____克。
22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。
23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。
当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。
24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。
25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。
26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。
27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。
28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。
其中碱性氨基酸有____，____，____。
酸性氨基酸有____，____。
29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。
30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH<pI时，大部分以____离子形式存在。
南方医科大学生化习题
第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释题1．peptide unit 8．结构域2．motif 9．蛋白质等电点3．protein denature 10．辅基4．glutathione 11．α—螺旋5．β—pleated sheet 12．变构效应6．chaperon 13．蛋白质三级结构7．protein quaternary structure 14．肽键二、问答题1．为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量?实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的?2．蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么?3．何为氨基酸的等电点?如何计算精氨酸的等电点?(精氨酸的α—羧基、α—氨基和胍基的pK值分别为2.17，9.04和12.48)4．何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构?5．什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何结构特征?6．举列说明蛋白质的四级结构。
7．已知核糖核酸酶分子中有4个二硫键，用尿素和β—巯基乙醇使该酶变性后，其4个二硫键全部断裂。
在复性时，该酶4个二硫键由半胱氨酸随机配对产生，理论预期的正确配对率为1％，而实验结果观察到正确配对率为95％—100％，为什么?8．什么是蛋白质变性?变性与沉淀的关系如何?9．举列说明蛋白质一级结构、空间构象与功能之间的关系。
10．举例说明蛋白质的变构效应。
11．常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种?各自的作用原理是什么?12．测定蛋臼质空间构象的主要方法是什么?其基本原理是什么?第二章核酸的结构与功能一、名词解释题1．核小体6．核酶2．碱基互补7．核酸分子杂交3．脱氧核苷酸8．增色效应4．核糖体9．反密码环5．Tm值10．Z-DNA二、问答题1．细胞内有哪几类主要的RNA?其主要功能是什么?2．用32P标记的病毒感染细胞后产生有标记的后代，而用35S标记的病毒感染细胞则不能产生有标记的后代，为什么?3．一种DNA分子含40％的腺嘌呤核苷酸，另一种DNA分子含30％的胞嘧啶核苷酸，请问哪一种DNA 的Tm值高?为什么?4．已知人类细胞基因组的大小约30亿bp，试计算一个二倍体细胞中DNA的总长度，这么长的DNA分子是如何装配到直径只有几微米的细胞核内的?5．简述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
生物化学复习思考题
绪论一名词解释新陈代谢生物化学二．思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一．名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二．思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要生物功能。
9．氨基酸的缩写符号与结构式。
第二章核苷酸和核酸一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。
第三章酶化学一．名词解释全酶多酶体系（多酶复合体）同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？如何证明？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定？辅助因子在酶促反应中起什么作用？6．同工酶的结构及组成不同，但为什么能催化剂相同的化学反应？7．举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。
生化复习思考题
生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。
2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。
2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3.试述RNA的种类及其生物学作用。
4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。
11蛋白质分子构象1
不允许构象区 拉式构象图
在实线封闭的区域是允许 构象稳定。右手α区，构象稳定。右手 螺旋、平行与反平行β螺旋、平行与反平行 折叠、 折叠、胶原三股螺旋都在 此区。 此区。 虚线外的区域是不允许区， 虚线外的区域是不允许区， 构象极不稳定，不能存在。 构象极不稳定，不能存在。 Φ=180°，Ψ=0° 和Φ=0°， ° ° ° Ψ=180°的构象。 °的构象。 虚线封闭的区域是不完全允 许区，构象不够稳定。 许区，构象不够稳定。310螺旋、 螺旋及左手螺旋都 螺旋、π-螺旋及左手螺旋都 位于此区。 位于此区。
内容提要
蛋白质结构层次 多肽链立体结构原理 二级结构 超二级结构 三级结构 四级结构
（第十一讲） 第十一讲）
作横坐标,Ψ作纵坐标 作出Φ, 以Φ作横坐标 作纵坐标 作出 Ψ 图,称为 作横坐标 作纵坐标,作出 称为 Ramachandran构象图 简称拉氏图 构象图(简称拉氏图 构象图 简称拉氏图).
如果在多肽链上，连续存在带相同荷电基团的氨基酸残基（ 如果在多肽链上，连续存在带相同荷电基团的氨基酸残基（如 Lys、Asp、Glu），则α-螺旋不稳定。当这些氨基酸分散存在时， ），则 螺旋不稳定 当这些氨基酸分散存在时， 螺旋不稳定。 、 、 ）， 不影响α-螺旋的稳定性 螺旋的稳定性。 不影响 螺旋的稳定性。 如果在多肽链上，连续存在 螺旋不能形成。 如果在多肽链上，连续存在Gly时， α-螺旋不能形成。 时 螺旋不能形成 多肽链上哪里有Pro存在，哪里就不能形成α-螺旋。 存在，哪里就不能形成 螺旋 螺旋。 多肽链上哪里有 存在 异亮氨酸R基较大，有空间阻碍，不能形成α 螺旋。 异亮氨酸 基较大，有空间阻碍，不能形成α-螺旋。 基较大 胶原蛋白含有大量的Pro、羟脯氨酸残基和甘氨酸，所以不可 、羟脯氨酸残基和甘氨酸， 胶原蛋白含有大量的 能存在α-螺旋 螺旋。 能存在 螺旋。 丝心蛋白含有50%的Gly残基，也不可能存在 螺旋。 残基， 螺旋。 丝心蛋白含有 的 残基 也不可能存在α-螺旋
11成护《生物化学》复习题
11成护《生物化学》复习题说明：填空一空1分，选择一题1分，名词解释一个3分，问答一题7分，共计500分第一章蛋白质一、选择题1、有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的PI分别为4.3、5.0、5.4、6.5、7.4，电泳时欲使其都泳向正极，缓冲溶液的PH应该是：A、4.1B、6.0C、5.2D、7.4E、8.12、蛋白质的等电点是A、蛋白质溶液的PH等于7时的溶液PH值B、蛋白质分子呈负离子状态时溶液的PH值C、蛋白质的正电荷和负电荷相等时溶液的PH值D、蛋白质溶液的PH等于7.4时溶液的PH值E、蛋白质分子呈正离子状态时溶液的PH值3、蛋白质变性是由于A、蛋白质一级结构的改变B、蛋白质亚基的解聚C、蛋白质的空间构象的破坏D、蛋白质三级结构的改变E、蛋白质丧失生物学活性4、下列关于蛋白质结构的叙述中不正确的是A、一级结构决定二、三级结构B、二级结构的形成可决定四级结构C、α-螺旋为二级结构的一种形式D、三级结构是指蛋白质分子内所有原子的空间排列E、无规则卷曲是在一级结构的基础上形成的5、蛋白质对紫外线的最大吸收波长(nm)是A、320B、260C、280D、190E、2206、天然蛋白质中不存在的氨基酸是A、丝氨酸B、瓜氨酸C、色氨酸D、异亮氨酸E、羟脯氨酸7、维系蛋白质一级结构的化学键是A、盐键B、疏水键C、氢键D、二硫键E、肽键8、维系蛋白质分子中α-螺旋的化学键是A、肽键B、盐键C、疏水键D、氢键E、二硫键9、维系蛋白质四级结构稳定的主要化学键是A、盐键B、疏水键C、氢键D、二硫键E、范德华力10、一级结构破坏时出现A、亚基聚合B、亚基解聚C、蛋白质变性D、蛋白质水解E、肽键形成11、分子病主要是哪种结构异常A、一级结构B、二级结构C、三级结构D、四级结构E、空间结构12、Hb在携带O2的过程中，引起构象改变的现象称为A、变构剂B、协同效应C、变构效应D、变构蛋白E、以上都不是13、构成蛋白质的特征元素是A、CB、HC、OD、NE、S14、测得某食品中蛋白质的含氮量是0.80g，此样品约含蛋白质多少克？A、2.5B、3.0C、4.0D、5.0E、6.2515、含有两个羧基的氨基酸是A、丝氨酸B、酪氨酸C、谷氨酸D、赖氨酸E、苏氨酸16、蛋白质与氨基酸都具有A、两性B、双缩脲反应C、胶体性D、沉淀作用E、所列都有17、下列哪种氨基酸含有巯基？A、酪氨酸B、苯丙氨酸C、苏氨酸D、缬氨酸E、半胱氨酸18、用重金属盐沉淀蛋白质时，溶液的PH值应符合下列哪个条件？A、大于蛋白质PIB、小于蛋白质PIC、等于蛋白质PID、等于7.4 E、大于7.019、在制备蛋白质类药物时，若想在蛋白质混合液中用三氯醋酸除去PI为8.0的杂蛋白，需选用下列哪种PH溶液？A、6.8B、8.0C、10D、3E、220、氨基酸中决定蛋白质的理化性质的主要因素是A、含有N元素B、含有α-羧基C、含有α-氨基D、含有α-R基E、彼此以肽键相连二、填空题1、蛋白质的基本组成单位是。