生化综述
三大营养物质研究综述
张雨琛 2014010795
西北农林科技大学动物科技学院动科146班
摘要蛋白质、脂类、碳水化合物是动物生长所必需的三大营养物质。关于它们的的研究日益增加。目前来看，不论是它们之间的联系，还是它们的检测与评定都是动物学中的研究热点。
关键词蛋白质；脂类；碳水化合物；代谢
生命体不同于无生命体的基本特征是新陈代谢。正常的物质代谢是正常生命过程中的必要条件，而参与动物体代谢的三大营养物质是蛋白质、脂类、碳水化合物。所以有关三大营养物质之间的转化、它们的相互影响以及关于词料中它们的评定体系一直以来都是动物科学的研究热点。此外，不同因素会影响动物体对三大营养物质的利用率从而影响动物的生产性能，这些更是在动物生产中有着实质性的作用。不仅在动物学研究领域如此，在医学领域三大营养物质也有着极其重要的地位，例如对肿瘤性营养不良和烧伤后氧化率的研究。本文通过总结与三大营养物质的转化关系、三大营养物质之间的相互影响、不同因素对三大营养物质的利用率的影响、对三大营养物质的评定体系等方面有关的资料，阐述了三大营养物质的研究现状。
1.三大营养物质的转化关系
在现代动物生产中,饲料营养的全价性和各种营养素间的平衡性已逐步得到重视, 日粮营养也趋于科学化。除了饲料营养和采食量之外, 消化吸收也是保证动物健康和高效生产的两个重要因素，在研究各个营养物质单独消化、利用率的影响因素的同时，我们也应该搞清楚各营养物质（尤其是三大营养物质）之间的关系。
1.1糖类与脂质之间的转化关系
糖类代谢的中间产物可以转变为甘油和脂肪酸，两者结合生成脂肪。
在人和动物体内，脂肪分解后产生甘油和脂肪酸，其中只有少量的甘油经过一系列反应可转变为糖类。
1.2糖类与蛋白质之间的转化关系
糖类在分解过程中产生的一些中间产物（如丙酮酸）可通过转氨基作用产生与之相对应的非必需氨基酸，但由于糖类分解时不能产生与必需氨基酸相对应的中间产物，因此糖类不能转变为必需氨基酸。
蛋白质分解以后产生氨基酸，氨基酸通过脱氨基作用产生的不含氮部分可经过一系列反应转变为糖类。
1.3蛋白质与脂质之间的转化关系
氨基酸分解代谢过程中的中间产物可转变为脂肪酸。此外，有些氨基酸也可以转变为磷脂等。
一般来说，脂肪不能转变为蛋白质。
2.三大营养物质之间的相互影响
2.1研究现状：目前关于脂肪与碳水化合物之间相互影响的研究甚少，但关于碳水化合物基脂肪替代物的研究日益增多。碳水化合物基脂肪替代物能够提供与脂肪相似的功能性质且与脂肪相比热量较低，主要包括淀粉基脂肪替代物和纤维素基脂肪替代物两大类。关于碳水化合物与蛋白质之间的影响很多，更多的是研究脂肪与蛋白质之间的关系。
2.2碳水化合物与蛋白质共同作用对猪的影响
因为肌内脂肪 (in tramuscularfat , IMF)是猪肉质性状的重要指标,直接影响猪肉的嫩度和风味。所以在此方面研究较多的是日粮中碳水化合物/蛋白质水平高低差异较大和延长育肥期的情况下,能否对肌内脂肪含量产生较大影响。
通过表一表二，实验结果，可得出结论：在保证猪生长对蛋白质基本需要的情况下, 提高日粮碳水化合物水平240日龄DLY猪和太湖猪眼肌面积、背膘厚度影响轻微 , 但能够大幅度提DLY猪的肌内脂肪含量 , 而对太湖猪肌内脂肪含量影响较小。
2.3脂肪与蛋白质的相互影响
近年来，食品中脂肪氧化与蛋白质氧化之间的联系在国内外引起了广泛关注。肉制品中脂肪及蛋白质的氧化能产生特征风味，但更多的是引起风味的劣化和颜色的褪变，且脂肪氧化和蛋白氧化之间是相互关联的，彼此相互促进。在多数食品中，一般都含有脂肪和蛋白质，特别是肉制品中脂肪及蛋白
质含量较高，在加工和贮藏过程中，易发生氧化，从而影响产品品质。蛋白质氧化是影响肉制品品质的另一重要原因。自Martinaud［3
］发现活性氧在发酵肉制品的成熟与贮存中对肌原纤维蛋白的影响之后，许多研究都致力于肉制品中蛋白质氧化的发
生，以及肉的来源和加工过程对蛋白质氧化程度的影响。
2.3.1脂肪对蛋白质的影响
目前已发现脂肪存在时发生氧化会对蛋 白质产生影响。例如Saeed 等利用电子自旋
共振(ESR) 发现从大西洋鲭鱼中提炼出来的油脂氧化后会使蛋白质 包括卵溶菌酶、鸡蛋卵清蛋白、鱼类肌球蛋白和氨基 酸(精氨酸、赖氨酸和组氨酸)受到破坏。肉制品中蛋白质氧化的初始阶段受脂质氧化的作用一直备受争议。一些学者已经报道了在肉类体系中，脂质和蛋白质氧化之间的相互作用关系。自由基对蛋白质进行进攻的位置 既包括氨基酸侧链也包括肽链骨架，这种攻击经常导致蛋白质发生聚合作用和片段化。
2.3.2蛋白质对脂肪的影响
目前，亚铁血红素蛋白特别是肌红蛋白对脂肪氧化的促进作用已经被广泛研究。其中亚铁血红素铁 离子和非亚铁血红素铁离子在脂肪氧化中各自起的 相对作用是争论热点。Faustman 指出脂肪氧化的 速率随着铁离子和肌红蛋白的浓度增加而增大。 Rhee 等比较了牛肉、猪肉和鸡肉中的亚铁血红素和非亚铁血红素对脂肪氧化的影响，结果表明: 牛肉 中的脂肪氧化程度最严重，并且与
非亚铁血红素相比，亚铁血红素的浓度对脂肪氧化的影响更大。也有作者比较了血红蛋白、肌红蛋白以及 FeSO4 对脂肪氧化的影响，结果显示影响程度依次为血红蛋白 ＞肌红 蛋白 ＞ FeSO4。
3. 不同因素对三大营养物质的利用率的影响
3.1挤压过程中的碳水化合物、蛋白质和脂肪
3.1.1对碳水化合物的影响
挤压过程中的碳水化合物碳水化 合物是食品中的主要组成成分,通常在食品 中 占 7 0 % 或 70 % 以 上,因此是影响挤压食品特性的主要因素。
3.1.1.1对纤维的影响
豌豆 、稻谷 、大豆及小麦。在挤压过程中纤维主要是影响食品的膨化度,其规律 一般是膨化度随纤维添加量增 加而降低 , 但不同来源的纤维或纤维纯度不同均对膨化度的影响有明显差异 ,其中以豌豆和大 豆纤维的膨化能力为好 ,它们在以淀粉为主原料的食品中添加量达到 30 %对最 终产品的膨化度也无显著影响 。
3.1.1.2对淀粉的影响
挤压作用能促使淀粉分子内1一 4 糖昔键断裂而生成葡萄糖、麦芽糖、麦芽三糖及麦芽糊精等低分子量产物川 , 致使挤压后产物淀粉含量下降。但挤压对淀粉的主要作用是促使其分子间氢键断裂而糊化。
3.1.2对蛋白质的影响
蛋白质受挤压机腔内高温高压及强的机械剪切力作用使其表面电荷重新分布趋向均一化，分子结构伸展、重组，分子间氢键、二硫键等次级键部分断裂，导致蛋白质最终变性。经实验证明，挤压后的蛋白质溶解能力明显下降，消化率得到显著提高。
3.1.3对脂肪的影响
挤压作用会使甘油三酯部分水解，产生单甘油和游离脂肪酸。这两种产物会同直链淀粉形成络合物，影响其在挤压过程中的膨化，导致最终产品中淀粉的溶解性及消化率降低。
3.2肿瘤条件下的三大营养物质代谢
3.2.1糖类代谢
糖代谢异常主要表现为葡萄糖的氧化和利用降低,糖酵解的许多中间产物可被瘤细胞用来合成蛋白质、核酸和脂类等, 从而为瘤细胞本身的生长和增殖提供必需的物质基础。HK与线粒体结合, 并利用线粒体内ATP直接启动糖酵解, 可抑制细胞凋亡。肿瘤的存在, 是诱导胰岛素抵抗的主要原因, 其他因子包括炎性反应也参与胰岛素抵抗的发生。胰岛素抵抗导致的葡萄糖储存减少, 外周组织对葡萄糖的氧化显著减少、氧化底物部分从葡萄糖转化为脂肪酸。
3.2.2蛋白质代谢
蛋白质和氨基酸代谢总体表现为肌肉蛋白质合成减少和分解增加、蛋白转化率升高、低蛋白血症、氨基酸代谢异常和负氮平衡。血浆是各组织间氨基酸转运的主要场所。血浆中某一氨基酸的水平, 取决于不同器官、组织向血浆释放的量以及不同器官、组织自血浆摄取的量。蛋白质代谢改变, 可导致血浆氨基酸谱的变化。
3.2.3脂肪代谢
脂肪代谢改变主要表现为内源性脂肪动员和脂肪氧化增加、脂肪合成减少、三酰甘油 ( TG )转化率增加、高三酰甘油血症和脂肪酸合成增加等。
3.3断乳粉对断乳期的犊牛、犊羊的影响
3.3.1犊牛
，早期断奶有利于犊牛早期的生长发育和骨骼发育，也能促进母牛及早恢复体能，有利于母牛同期发情便于集中人工授精［3］。犊牛出生后一定时间内，由于瘤胃尚未发育成熟，无法消化固体饲料，牛奶或者代乳品等液体饲料是不可或缺的。而奶牛养殖实践证实，犊牛阶段的生长发育也关系到成年牛的生长性能，以适宜的代乳品替代牛奶，不仅可以节约成本，而且可以有效地促进犊牛消化器官的发育。在南方地区利用代乳品和开食料对安格斯肉犊牛实施早期断奶，有利于犊牛的生长发育。
3.3.2犊羊
羔羊饲喂代乳粉、实施早期断奶不仅可以解决母羊产奶量不足，母乳不能满足羔羊快速生长发育的营养需要，从而影响羔羊生长的问题。且从另外一个角度讲，代乳粉中含有优质植物性饲料和少量纤维成分，这些成分进入消化道后可以发酵生成丙酸等挥发性脂肪酸，具有促进羔羊消化器官特别是瘤胃的发育，同时也有利于羔羊在后期培育中采食量和粗饲料利用率的提高。代乳粉饲喂水平对早期断奶羔羊 BW、体尺等的影响见表2。代乳粉饲喂量显著影响羔羊的生长性能，羔羊生长性能随饲喂水平的增加而增加。提高代乳粉饲喂水平可以促进羔羊生长发育。
4. 对三大营养物质的评定体系
4.1近红外光谱法测定奶中蛋白质和脂肪的含量
近红外光谱(near infrared
spectroscopy，NIRS)是一种快速准确质量控制技术，不但能满足牛乳加工企业的需求，而且保护消费者的知情权。国内采用近红外技术对奶粉品质的无损检测研究较多，但对液态奶的研究较少。分析方法是采用NIRS 结合化学计量学方法测定液。采用光谱分析软件ＯＭＮＩＣ７．０将光谱转化为ＣＳＶ格式的数据，然后使用ＴＱ７．０对光谱使用多元散射校正（ＭＳＣ）、导数算法（ｄｅｒｉｖａｔｉｖｅ）、平滑（ｓｍｏｏｔｈｉｎｇ）以及相结合等１５种方法进行预处理。最后分别对每个品种的蛋白质和脂肪建立ＰＬＳ模型，通过建模结果Ｒ和ＲＭＳＥＰ反馈，得出蛋白质建模的最佳光谱预处理方法为二阶导数加Ｓ－Ｇ（ＳＤ＋Ｓ－Ｇ）多点平滑，脂肪的最佳光谱预处理方法为一阶导数加ＭＳＣ加Ｓ－Ｇ（ＦＤ＋ＭＳＣ＋Ｓ－Ｇ）多点平滑。
4.2康奈尔净碳水化合物－蛋白质体系（Ｃｏｒｎｅｌｌｎｅｔｃａｒｂｏｈｙｄｒａｔｅａｎｄｐｒｏｔｅｉｎｓｙｓｔｅｍ，ＣＮＣＰＳ）
目前，我国仍使用Ｗｅｅｎｄｅ和ＶａｎＳｏｅｓｔ体系进行饲料营养价值评定，但是由于反刍动物特殊的消化道结构及消化生理，仅根据化学分析不能说明动物对饲料的消化利用情况，因而不能较好地反映饲料的营养价值。应用尼龙袋技术可以测定饲料在反刍动物瘤胃中的降解率，但该项技术需要装有瘤胃瘘管的动物，并且影响因素较多，不利于标准化。该体系是一个基于瘤胃降解特征的饲料评价体系，通过准确的化学分析方法对饲料组分含量做出分析，利用体外法等方法评价组分的瘤胃降解速率，结合瘤胃微生物生长的机理模型、消化道流通速度模型、动物消化生理模型等，预测饲料组分的瘤胃降解量、过瘤胃量、瘤胃微生物产量和小肠可利用量等，在此过程中还综合考虑了瘤胃氮缺乏，ｐＨ变化对瘤胃消化的影响，对饲料的生物学价值和动物生产性能做出了有效、准确的预测。ＣＮＣＰＳ测定的指标较多，可一定程度上反映动物对饲料利用的情况，对饲料营养价值的评价更精确。C N C P S 体系的特点是 , 把饲料的化学分析与植物的细胞成分及反鱼动物的消化利用结合起来 , 使分析结果更有参考价值 , 便于应用计算机为反刍动物编制饲料
配方 , 对于生产更有指导价值。我国现有的饲料分析均以 W ee n de 体系为基础 , 尚未应用 C N C P S 体系评定饲料的营养价值。
参考文献
肉制品中脂肪氧化与蛋白质氧化及相互影响_张培培
脂肪氧化对蛋白质结构的影响_章银良
挤压过程中的碳水化合物蛋白质和脂肪_徐学明
肿瘤条件下的三大营养物质代谢_张展强
基于近红外透射光谱的乳制品蛋白质_脂肪含量检测_郭中华
近红外光谱法快速测定液态奶中蛋白质和脂肪含量_朱向荣
应用康奈尔净碳水化合物-蛋白质体系评定我国北方奶牛常用粗饲料的营养价值_靳玲品
用净碳水化合物-蛋白质体系评定反刍动物饲料营养价值_赵广永
断母乳日龄对犊牛营养物质消化和血清生化指标的影响_郭峰
解读三大营养物质代谢的关系_李金龙
日粮碳水化合物-蛋白质水平对肠道重量、长度及消化酶活性的影响_刘宏伟
碳水化合物基脂肪替代物的研究现状综述_荆晓飞
早期断奶羔羊代乳粉饲喂水平对营养物质消化代谢及血清生化指标的影响_岳喜新
便携式近红外仪检测牛奶中脂肪-蛋白质及干物质含量_李晓云
可见近红外光谱检测冷鲜猪肉中的脂肪-蛋白质和水分含量_刘魁武
单胃动物和反刍动物对三大营养物质的消化机理及研究热点_饶辉
饲粮添加姜粉对肉牛营养物质消化吸收的影响_刘明杰
碳水化合物类脂肪替代物及其应用_李鑫
碳水化合物型脂肪替代品的研究进展_刘永
生物化学综述
合肥学院 2012届生物化学综述 题目糖代谢综述 姓名：余同节 专业：生物工程 班级： 12级生物工程（1）班 学号： 1202011036 指导教师：肖厚荣
2013 年 10 月 22 日 高血压合并与糖代谢 摘要：高血压常合并有糖代谢异常，有关高血压与糖代谢异常在发病机制和病理过程中对心血管系统特别是对左心室重构的影响和内在相关联系国内外已有不少的研究报道，目前这也是该领域研究讨论的重点和热点。本文通过复习相关文献就糖代谢异常对高血压左心室重构影响的研究进展综述如下。 关键词：高血压糖代谢异常左心室重构 高血压和糖尿病目前已成为我国面临急需解决和防治的重大社会公共卫生问题。两大疾病的发病率、致残率、致死率都居高不下，并且患病者的知晓率、控制率低，每年消耗巨大的财力和卫生医疗资源，因此对高血压糖尿病的研究和防治在我国公共卫生领域具有重大意义。 1 高血压与糖尿病的流行病学特征 随着我国经济的快速发展，高血压和糖尿病呈显著增高趋势。我国先后进行过四次大规模高血压患病率的人群抽样调查，根据最近一次既2002年调查数据，我国18岁以上成人高血压18.8%，估计目前我国最少约有2亿高血压患者，每10个成人中就有2人患高血压。我国的高血压患者约占全球高血压总人数的1/5[1]。而糖尿病最近几年流行情况更为严重。2007 年全国14 个省市进行了糖尿病的流行病学调查。通过加权分析，在考虑性别、年龄、城乡分布和地区差别的因素后，估计我国20 岁以上的成年人糖尿病患病率为9.7%，中国成人糖尿病总数达9240万[2]，我国可能已成为糖尿病患病人数最多的国家。上述发病率情况正呈一个快速增高的趋势。短期内我国高血压和糖尿病患病率急剧增加可能有多种原因,但两病增高的可能公共原因是：1．城市化：
生物化学检验
第二章 1.⑴清蛋白，功能：运输游离脂肪酸、某些激素、胆红素、多种药物（运输载体、运输营养）。 ⑵血浆脂蛋白：乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白等，功能:运输胆固醇,甘油三酯,磷酸及脂肪酸。？ 2.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性疾病等组织损伤侵害,诱导炎症,使单核细胞和巨 噬细胞等细胞释放紧急反应性细胞因子，再经血液循环，刺激肝脏细胞产生触珠蛋白、铜蓝蛋白、C-反应蛋白（CRP）等，使其血浆中浓度显著升高,而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降,此炎症反应过程,称之为急性时相反应(APR)。该过程中出现的蛋白质统称为急性时相反应蛋白(APP)。 3.⑴前清蛋白(PA)：在SPE（正常血清蛋白电泳）中显示在清蛋白前方故而得名,主要包括视黄 醇结合蛋白(RBP)和甲状腺素转运蛋白(TTR)，两者均由肝脏合成. ⑵PA生理功能：PA为转运蛋白和组织修补材料。RBP转运视黄醇，TTR转运T4 。 ⑶PA临川意义：①属负性APP；②作为营养不良的指标（PA200~400mg/L为正常）； ③作为肝脏功能不全的指标。 4.⑴触珠蛋白(Hp)又称为结合珠蛋白，在SPE中位于α2区带。 ⑵生理功能:①能与红细胞中释放出的游离血红蛋白结合，每分子Hp结合两分子Hb； ②防止Hb从肾丢失而为机体有效地保留铁,并能避免Hb对肾脏的损伤。 ⑶临川意义:连续观察可用于监测溶血是否处于进行状态。 5.铜蓝蛋白(Cp)，肝实质细胞合成的单链多肽。 6.转铁蛋白(Tf)：临川意义：用于贫血的鉴别诊断，缺铁性低血色素贫血时，Tf代偿性合成增加。 7. C-反应蛋白(CRP)： 其临床意义：CRP是一个被认识的APP(急性时相反应蛋白)。CRP是非特异性指标，主要用于结合临床监测疾病：①筛查微生物感染；②评估炎症性疾病的活动度；③监测系统性红斑狼疮、白血病和外科手术后并发的感染；④新生儿败血症和脑膜炎的监测；⑤监测肾移植后的排斥反应。 8.⑴蛋白质测定一般利用以下蛋白质特有的结构或性质：①重复的肽链结构；②酪氨酸和色氨酸残基对酚试剂反应或紫外光吸收；③与色素结合的能力；④沉淀后借浊度或光折射测定。 ⑵凯氏定氮法：是公认的参考方法，用于标准蛋白质的定值和校正其他方法。 ⑶双缩脲法：是临床常用常规方法。 ⑷直接紫外吸收法：用于较纯的酶、免疫球蛋白等蛋白质测定。 第三章 1.血糖：是指血液中的葡萄糖。空腹血糖浓度相对恒定在3.89~6.11mmol/L（70~110mg/dl） 2.降低血糖的激素：胰岛素由胰腺的胰岛B（β)细胞所产生的多肽激素。 3.升高血糖的激素：胰高血糖素由A(α)细胞分泌的一种多肽。 其功能作用: ①促进肝糖原分解和糖异生；②促进脂肪动员；③分泌主要受血糖浓度调节。 4.高血糖指空腹血糖浓度超过7.0mmol/L,若超过肾糖阈值(8.9-10mmol/L)时则出现尿糖。 5.糖尿病(DM)：是一组由于胰岛素分泌不足或（和）胰岛素作用低下而引起的代谢性疾病， 其特征是高血糖症。 6.糖尿病的诊断标准：①DM的典型症状（如多食、多饮、多尿和无原因体重减轻等），同时随机
生物化学检验复习重点
第六章酶学分析技术 1.酶的国际单位（IU）1IU指在规定的条件下（25°C，最适pH，最适底物浓度），每分钟转化1umol底物的酶量。 2.1katal：指在规定的条件下，每秒钟转化1umol底物的酶量。 3.抑制剂：凡是能降解酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。 4.连续检测法：是测定底物或产物随时间的变化量，在酶促反应的线性期每间隔一定时间测定一次产物或底物的变化 量，根据其变化量间接求出酶活性浓度，又称速率法。 5.同工酶：同一种属中由不同基因或等位基因所编码的多肽链单体、纯聚体或杂化体，具有相同的催化功能，但其分 子组成、空间构想、理化性质、生物学性质以及器官分布和细胞内定位不同的一类酶。 6.亚型：也称同工型，指基因在编码过程中由于翻译后修饰的差异所形成的多种形式的一类酶。 7.米氏常数Km：是酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度，一般是在10ˉ6~10ˉ2mol/L之间，是酶的特异性常数 之一，只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。 8.简述同工酶产生的机理：①不同基因位点编码②由等位基因变异编码产生③多肽链化学修饰产生 第七章蛋白质检验 1.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性疾病等组织损伤侵害、诱导炎症，使单核细胞和巨噬细胞等细胞通过释 放紧急反应性细胞因子IL-1、IL-6、TNF，再经血液循环，刺激肝脏细胞产生α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、触珠蛋白、铜蓝蛋白、C3、C4、纤维蛋白原、C-反应蛋白和血清淀粉样蛋白A等，使其血浆中浓度显著升高，而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程称为急性时相反应（APR）.参与急性时相反应的蛋白称为急性时相反应蛋白。 2.M蛋白：又称单克隆免疫球蛋白，是一种单克隆B细胞异常增殖时产生的，具有相同结构和电泳行为的免疫球蛋 白分子或其分子片段，一般无抗体活性。 3.C-反应蛋白：在急性炎症病人血清中出现的可以结合肺炎球菌细胞壁C多糖的蛋白质，是第一个被认定为急性时 相反应的蛋白质。 1.血浆蛋白质的功能： 维持血浆胶体渗透压；运输功能；维持血浆的酸碱平衡，调节血浆pH；免疫与防御功能；凝血、抗凝血及纤溶等功能。此外还有营养、催化、代谢调控等功能 2.清蛋白的生理功能：营养作用；维持血浆胶体渗透压；维持血浆正常的pH；运输作用 3.清蛋白的临床意义： 增高：仅见于严重失水 降低：⑴清蛋白合成不足：①常见于急性或慢性肝脏疾病②蛋白质营养不良或吸收不良 ⑵清蛋白丢失：①肾病综合征，Alb可由尿中丢失②肠道炎症性疾病③烧伤及渗出性皮炎 ⑶清蛋白分解代谢增加：组织损伤或炎症 ⑷清蛋白的分布异常：门静脉高压，肝硬化 ⑸无清蛋白：遗传性缺陷 评价标准： >35g/L为正常，28~34g/L为轻度缺乏，21~27g/L为中度缺乏，<21g/L为严重缺乏 当清蛋白浓度低于28g/L时，会出现水肿。 4.双缩脲法测血清总蛋白： 原理：蛋白质分子的肽键在碱性条件下能与Cu2+作用生成紫红色复合物，其显色深浅与蛋白质的含量成正比。由于这种反应和两分子尿素缩合后的产物双缩脲与碱性铜溶液中的Cu2+作用形成紫红色产物的反应类似，故称为双缩脲反应。凡分子中含有两个或两个以上甲酰胺基的任何化合物都能发生此反应。 临床意义： 血清总蛋白升高见于： ⑴血液浓缩：严重腹泻、呕吐、高热、休克以及慢性肾上腺皮质功能减退等疾病时，⑴由于水分丢失使血液浓缩，血清总蛋白浓度可明显升高，但清蛋白/球蛋白比值变化不大，临床称为假性蛋白增多症。 ⑵合成增加：多见于球蛋白合成增加，如多发性骨髓瘤、巨球蛋白血症、冷沉淀等。 血清总蛋白降低见于： ⑴合成障碍：如慢性肝炎、急性肝细胞坏死、肝硬化等 ⑵血液稀释：如静脉注射过多低渗溶液或因各种原因引起的钠、水潴留。 ⑶蛋白质丢失：如大量失血，肾病综合征时的蛋白尿，溃疡性结肠炎。 ⑷其他：如慢性胃肠道疾病，消耗性疾病如严重肺结核、甲状腺功能亢进，肾病综合征、长期营养不良、恶性肿瘤。5．溴甲酚绿法BCG测定血清清蛋白 原理：BCG是一种阴离子染料，在pH4.2的缓冲液中与带正电荷的清蛋白结合成复合物，溶液由未结合前的黄色变成蓝绿色，在626nm波长处的吸光度与清蛋白浓度成正比，经与同样处理厄清蛋白标准液比较，即可求得清蛋白的含量。
生物化学 糖综述
糖类 1. 糖类是多羟基醛类或多羟基酮及其聚合物和某些衍生物的总称 2. 旋光异构 凡是使“平面偏振光”偏振平面发生旋转的物质，称旋光活性物质，构型不同的分子旋光性不同，此现象称为旋光异构现象。 注：旋光性的大小和方向用旋光度来衡量，但是某种物质的旋光度并不是恒定值，受到多种因素的影响。 3. 构象（Conformation）：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单链周围的原子旋转所产生的空间排布。从一种构象变成另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新生成。 构型（configuration）：指一个分子由于其不对称C原子上各原子和原子团特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。 4. 葡萄糖与甘露糖、半乳糖相比较，仅一个不对称C原子构型有所不同，这种非对映异构物称为差向异构体（epimers）。但是甘露糖、半乳糖这两不是差向异构体。 5. 葡萄糖空间的排列有两种形式，它们互为对映异构体（antipode），分别用D-型或L-型表示， *葡萄糖的构型取决于第五位羟基，如果在投影式中此碳原子上的-OH与D(+)-甘油醛的C2-OH有相同取向，则称D型糖，反之L型糖； 自然界中的葡萄糖都是D-型结构。 6.变旋现象 许多单糖，新配制的溶液会发生旋光度的改变，这种现象称变旋。 葡萄糖的变旋现象：是由于开链状态与环状状态形成平衡体系过程中比旋度变化引起的。在溶液中，α-D-葡萄糖可以转变为开链式结构，再有开链式结构转变成β-D-葡萄糖，同时β-D-葡萄糖也会以此方式转化为α-D-葡萄糖。一段时间后，三者异构体达到动态平衡后，旋光度不在变化。 其原因是开链的单链分子内醇基与醛基或酮基发生亲核加成，形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。 7. α-D(+)-或β-D(+)-吡喃葡萄糖 1. 葡萄糖分子中的醛基可以和C5上的羟基缩合形成六元环的半缩醛。这样原来羰基的C1就变成不对称碳原子，并形成一对非对映旋光异构体。一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子(C5)上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 2. 半缩醛羟基比其它羟基活泼，糖的还原性一般指半缩醛羟基。葡萄糖的醛基除了可以与C5上的羟基缩合形成六元环外，还可与C4上的羟基缩合形成五元环。五元环化合物不甚稳定，天然糖多以六元环的形式存在。五元环化合物可以看成是呋喃的衍生物，叫呋喃糖；六元环化合物可以看成是吡喃的衍生物，叫吡喃糖。 3. 因此，葡萄糖的全名应为α-D(+)-或β-D(+)-吡喃葡萄糖。α-和β-糖互为端基异构
高级生化-蛋白质综述
摘要：蛋白质组学是后基因组时代的新兴学科，是当今生命科学领域 新的增长点，本文就蛋白质组学中的分离和鉴定技术包括双向凝胶电泳、色谱和质谱等技术近几年的发展状况及最新研究进展进行综述。关键词：蛋白质组学；双向凝胶电泳；色谱；质谱；生物信息学 Abstract：Proteomics which is the new discipline in the time of the post-genomics develops rapidly in the life science．The present paper has documented the current situation and new development of the techniques of separation and identification in this area，including 2·dimensional gel- electro·phoresis，chromatography an d mass spectrometry． Key words：Proteomics；2-Dimensional gel electrophoresis；Chromatography；Mass spectrometry；Bioinformatics 1、概念及相关内容 随着人类基因组测序计划的完成,生命科学的重心开始转移到对基因的功能性产物即蛋白质的研究,并产生了一门新的学科———蛋白质组学(proteomics) 。“蛋白质组(proteome) ”一词是1995 年由澳大利亚科学家Marc Wilkins 和Keith Wil2liams[ 1 ] 最早提出的,是由蛋白质(protein) 和基因组(genome) 派生而来。被定义为“一个细胞或组织所表达的所有蛋白质产物或某一特定时期内所表达的所有蛋白质产物”。蛋白质组研究与以往的蛋白质化学研究不同,它着重于全面性和整体性,研究的对象不是单一或少数的蛋白质,而是从细胞整体水平上对蛋白质的结构和功能进行研究,包括蛋白质在细胞内的表达水平、位置、功能和调节以及翻译后的修饰、剪接等加工信息。蛋白质组研究使人们对生命系统与活动分子机制的认识由间接的基因、核酸层次深入到生命的直接执行者———蛋白质水平。蛋白
临床生化检验项目组合
临床生化检验项目组合 功能检测项目： 肝功能五项：谷丙转氨酶、谷草转氨酶、总胆红素、r-谷氨酰转移酶、碱性磷酸酶 肝功能十四项：谷丙转氨酶、谷草转氨酶、总胆红素、r-谷氨酰转移酶、碱性磷酸酶、总蛋白、白蛋白、球蛋白、白/球比、直接胆红素、间接胆红素、腺苷脱氨酶、总胆汁酸、胆碱脂酶 肝功能十八项：谷丙转氨酶、谷草转氨酶、总胆红素、r-谷氨酰转移酶、碱性磷酸酶、总蛋白、白蛋白、球蛋白、白/球比、直接胆红素、间接胆红素、腺苷脱氨酶、总胆汁酸、前白蛋白、甲胎蛋白、5-核苷酸酶、胆碱脂酶、a-L-岩藻糖苷酶 肾功能检测项目： 肾功能五项：肌酐、尿素氮、尿酸、二氧化碳、β2-微球蛋白 肾功能九项：肌酐、尿素氮、尿酸、二氧化碳、β2-微球蛋白、胱胺酸蛋白酶抑制剂C、尿微量白蛋白、视黄醇结合蛋白、a1微球蛋白。 血脂检测项目： 血脂七项：甘油三酯、胆固醇、血糖、高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、载脂蛋白A、载脂蛋白B。 血脂八项：甘油三酯、胆固醇、血糖、高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、载脂蛋白A、载脂蛋白B、脂蛋白a。 心血管疾病检测项目： 血管紧张素转换酶、全量C反应蛋白、肌酸激酶、肌酸激酶同工酶、乳酸脱 氢酶、α-羟丁酸、肌红蛋白、肌钙蛋白、同型半胱胺酸。 血脂类及心血管类检测项目： 甘油三酯、胆固醇、血糖、高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、载脂蛋白A、载脂蛋白B、脂蛋白a、全量程c反应蛋白、同型半胱胺酸、血管紧张素转换酶。 糖尿病检测项目： 葡萄糖、果糖胺、糖化血红蛋白、β-羟丁酸。 胰腺疾病检测项目： 淀粉酶、脂肪酶 血栓与止血检测项目： D-二聚体 风湿三项： 抗‘O’、类风湿、C-反应蛋白 微量元素及电解质： 铜、铁、锌、无机磷、镁、钙、CO2-CP
临床医学检验技术生化重点
生物化学检验常见考点总结 一、临床化学基本概念 临床化学是化学、生物化学和临床医学的结合，有其独特的研究领域、性质和作用，它是一门理论和实践性均较强的，并以化学和医学为主要基础的边缘性应用学科，也是检验医学中一个独立的主干学科。 二、临床化学检验及其在疾病诊断中的应用 1.技术方面：达到了微量、自动化、高精密度。 2.内容方面：能检测人体血液、尿液及体液中的各种成分，包括糖、蛋白质、脂肪、酶、电解质、微量元素、内分泌激素等，也包含肝、肾、心、胰等器官功能的检查内容。为疾病的诊断、病情监测、药物疗效、预后判断和疾病预防等各个方面提供理论和试验依据，也促进了临床医学的发展。 第一章糖代谢检查 一、糖的无氧酵解途径（糖酵解途径） ★概念：在无氧情况下，葡萄糖分解生成乳酸的过程。 1、关键酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶 2、三步不可逆反应： ①葡萄糖磷酸化成为葡萄糖-6-磷酸，由己糖激酶催化。为不可逆的磷酸化反应，消耗1分子ATP。 ②果糖-6-磷酸磷酸化，转变为1,6-果糖二磷酸，由磷酸果糖激酶催化，消耗1分子ATP。是第二个不可逆的磷酸化反应。 ③磷酸烯醇式丙酮酸经丙酮酸激酶催化将高能磷酸键转移给ADP，生成丙酮酸和ATP，为不可逆反应。
3、两次底物水平磷酸化（产生ATP）： ①1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸 ②磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸 4、1分子的葡萄糖通过无氧酵解可净生成2个分子ATP，糖原可净生成3分子ATP，这一过程全部在胞浆中完成。 5、生理意义： （1）是机体在缺氧/无氧状态获得能量的有效措施。 （2）机体在应激状态下产生能量，满足机体生理需要的重要途径。 （3）糖酵解的某些中间产物是脂类、氨基酸等的合成前体，并与其他代谢途径相联系。 依赖糖酵解获得能量的组织细胞有：红细胞、视网膜、角膜、晶状体、睾丸等。 二、糖的有氧氧化 ★概念：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的过程，是糖氧化的主要方式。 1、四个阶段：①葡萄糖或糖原经糖酵解途径转变为丙酮酸；②丙酮酸从胞浆进入线粒体，氧化脱羧生成乙酰辅酶A；③乙酰辅酶A进入三羧酸循环，共进行四次脱氢氧化产生2分子CO2，脱下的4对氢；④经氧化脱下的氢进入呼吸链，进行氧化磷酸化，生成H2O和ATP。 2、关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系。 3、1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，可生成36或38个分子的ATP。 4、乙酰辅酶A不可以转变为其他物质，只能通过三羧酸循环氧化分解功能。
生物化学课程论文
一前言 免疫球蛋白或称抗体，是以高特异性和亲和力结合抗原的血清糖蛋白，是血清中最丰富的蛋白质之一。具有高度的特异性和庞大的多样性。1968年命名为Imunog lobulin,简称Ig,人类有五种化学上和物理上不同类别的抗体，分别为IgG,IgA,IgM,IgD,IgE。普遍存在于哺乳动物的血液、组织液、淋巴液及外分泌液中。免疫球蛋白在动物体内具有重要的免疫和生理调节作用,是动物体内免疫系统最为关键的组成物质之一。
二本论 2.1免疫球蛋白的基本结构 2.1.1 抗体单位 所有的抗体都有相同的基本的4条多肽链单位：两条轻链（L链）和两条重链（Ｈ链）。一条通过二硫键二硫键和非共价相互作用与一条重链结合。同样地，两条重链通过通过共价二硫键以及通过非共价键的亲水的和疏水的相互作用结合在一起。每种免疫球蛋白的Ｌ链都含有可变区（Ｖ区）和恒定区（Ｃ区）。Ｖ区包含抗原结合部位而C区决定抗原的命运。 2.1.2亲和力 亲和力是一个抗体结合部位与一个抗原决定簇结合的牢固性。结合常数越高，抗体自抗原分离可能越小。显然，当抗原是一个毒素或病毒，并且必须通过与抗体快速和牢固的结合来中和时，抗体群体的亲和力是关键的。在抗原注入后不久形成的抗体通常对该抗原具有较低亲和力，而后来产生的抗体则有显著的亲和力。 2.1.3 抗体效价和亲合力 一个抗体的效价是它能与之反应的抗原决定簇的最大数量，当对一个抗原有两个或更多的结合部位时，能显著地增加抗体对细菌或病毒上的抗原结合的牢固性。这种结合效应就是亲合力，是多决定簇抗原和针对它产生的抗体之间结合的牢固程度。 2.2抗体类别 免疫球蛋白(Ig)是参与人体体液免疫的生力军，通常有IgG、IgM、IgA、IgD、IgE等五类[1]此外，根据抗原特异性的不同，同一种Ig又可分为若干亚类。不同的抗原具有不同的生物学活性，并通过不同途径进入机体。机体为了抗御这些抗原，不同类型的抗体有分工。免疫球蛋白的多样性非常复杂，除了免疫球蛋白重链和轻链由于恒定区不同而形成不同类型或亚类免疫球蛋白外，重链和轻链可变区的氨基酸组成多样化是决定抗体多样性的重要因素[2]。 2.3免疫生理功能 科学研究证明，免疫球蛋白对许多病原微生物和毒素具有抑制作用。如志贺痢疾菌，弗氏痢疾菌-1，弗氏痢疾茵-6，尔内氏痢疾菌，沙门氏菌，埃希氏大肠杆菌，脆壁类菌体，链球菌，肺炎双球菌，金黄葡萄菌，白喉毒素，破伤风毒素，链球菌溶血素，葡萄球菌溶血素，脑病毒，流感病毒等［3］。 人体免疫活性细胞存在着全部Ig的合成信息，由遗传控制基因编码产生各种Ig，以维持机体的正常免疫[4]。每种免疫球蛋白还具有各自所特有的基本特性与免疫功能。 IgG类免疫球蛋白是血液中最丰富的免疫球蛋白，对血液带有的大多数传染性介质具有较强的免疫力，并且是唯一一种通过胎盘对发育中的胎儿从而对初生婴儿提供被动体液免疫的抗体。有四种不同的IgG亚类，各亚类的重链顺序上略有不同，功能活性上有相应的差异。 IgA主要存在外分泌物中，具有一定的抗感染免疫作用，局部抗菌，抗病毒。是防御
临床生物化学检验重点(DOC)
第十章血浆蛋白质与含氮化合物的代谢紊乱 教学目标与要求 掌握：血浆中几种重要蛋白质的性质及其临床应用；血清蛋白质电泳组分的临床分析；高尿酸血症和痛风的发生机制；血清总蛋白、清蛋白、蛋白电泳的检测方法。 熟悉：血浆蛋白质的种类及生理功能；原发性和继发性氨基酸代谢紊乱的概念；含硫氨基酸检测的临床意义。 了解：苯丙酮酸尿症、酪氨酸血症、嘌呤核苷酸代谢紊乱。 第一节血浆蛋白质及其代谢紊乱 蛋白质是人体中含量和种类最多的物质，蛋白质占人体干重的45％，种类约有10万之多。几乎在所有的生理过程中蛋白质都起着关键作用。血浆蛋白质是血浆固体成分中含量最多的一类化合物，目前已有所了解的血浆蛋白质约有500种。 血浆蛋白的IEF/SDS-PAGE电泳图谱 取一滴血浆在电泳板的左下角点样。 先在水平方向进行等电聚焦电泳（IEF），接着在垂直方向进行SDS-PAGE。 一、血浆蛋白质的种类 盐析法:将血浆蛋白质分为清蛋白和球蛋白两大类。 通过醋酸纤维膜电泳或琼脂糖凝胶电泳将血浆蛋白质分成清蛋白和α1、α2、β、γ-球蛋白等五个主要区带。 二、血清蛋白质电泳组分的临床分析 （一）血清蛋白电泳的正常图谱血清蛋白电泳（serum protein electrophoresis，SPE）正常图谱，由正极到负极可依次分为清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白五个区带。 血清蛋白电泳的正常组分 各条区带中多个蛋白质组分可有重叠、覆盖；两区带之间也有少量蛋白质；某些蛋白质组份染色很浅。 用醋酸纤维素薄膜电泳测得血清各区带蛋白质的参考值： 清蛋白（Alb）：57％～68％、35～52 g/L α1球蛋白： 1.0％～5.7％、 1.0～4.0 g/L α2球蛋白： 4.9％～11.2％、4.0～8.0 g/L β球蛋白：7％～13％、 5.0～10.0 g/L r 球蛋白：9.8％～18.2％、6.0～13.0g/L 。 琼脂糖凝胶电泳 琼脂糖(agarose)：从琼脂(agar)中去掉杂质和能沉淀脂蛋白的琼脂果胶(agaropectin)后所得，是由半乳糖及其衍生物构成的中性物质。 评价：电渗作用小，对蛋白质的吸附极微，分辩率和重现性均较好，电泳图谱清晰。 常用的浓度：0.5～1.0%。 商品化的琼脂糖凝胶板透明度好，散热均匀而且快，电泳重现性好，适当的条件可以保存半年。加之结合半干胶技术，电泳时可以不需要缓冲液，是目前自动化电泳系统最佳的介质。（二）血清蛋白电泳的异常图谱 血清蛋白电泳异常图谱分型 血清蛋白电泳典型异常图谱 浆细胞病与M蛋白 1.血清蛋白电泳异常图谱分型
生物化学综述
合肥学院 (生物化学综述) 学号: 1202011034 姓名: 张雪 班级: 12生物工程（1）班 专业: 生物工程 题目: 壳聚糖的结构和性质以 及前景
摘要：壳聚糖及其衍生物是一种天然高分子,随着对其研究的深入发展,涉及的内容和应用范围越来越广泛。本文综合概述了壳聚糖的结构、性质、富集及其化学改性的方法,简单介绍了它们的应用领域。生物相容性好、可降解、对组织和细胞无毒副作用的生物材料一直是生物医学领域研究的热点。壳聚糖(α(1-4)2-氨基2-去氧β-D葡聚糖)是甲壳素脱乙酰得到的天然多糖中惟一的碱性多糖,具有很多优良的特性。本文就壳聚糖的结构、性质及其应用进行综述 关键词：壳聚糖，结构，性质，富集;化学改性;应用。 引言: 壳聚糖具有许多独特的化学物理性质,根据其酸化、酉旨化和氧化、接枝与交联、经基化、经烷基化等反应还可制备成多种用途的产品,而且从氨基 多糖的特点出发具有比纤维素更为广泛的用途。对壳聚糖的应用开发研究,自本世纪六十年代以来就十分 活跃,近年来国际更是十分重视对它的深入开发和应用。通过对甲壳质和壳聚糖进行化学修饰与改性来制备性能独特的衍生物已经成为当今世界应用开发的一个重要方面。
一．壳聚糖的结构与性质 1.壳聚糖的来源甲壳素 壳聚糖来源于一种自然资源十分丰富的线 性聚合物一甲壳素，是甲壳素经脱乙酰化反应后得到的一种生物高分子Ⅲ。甲壳素是一种天然多糖类生物高分子聚合物，在自然界中广泛存在于低等生物菌类、藻类的细胞，节支动物虾、蟹、昆虫的外壳，软体动物(如鱿鱼、乌贼)的内壳和软骨，高等植物的细胞壁等，将甲壳动物的外壳通过酸碱处理，脱去钙盐和蛋白质，即可得到甲壳素。甲壳素化学名为[(1，4)一2一乙酰胺基一2一脱氧一BD-葡萄糖]，分子式为(C8H13N05)。，单体之间以B(1-4)糖苷键连接，分子量一般在lO6左右，理论胺含量为6．9％。甲壳素的化学结构与植物中广泛存在的纤维素结 构非常相似，故又称为动物纤维素。 壳聚糖是一种天然化合物,属于碳水化合物中的多糖,是甲壳素N-脱乙酰基的产物,其学名是β(1→4)-2-氨基-2-脱氧-D-葡萄糖。
生物化学检验考试重点知识总结(1)
临床生物化学与检验 第一章 临床生物化学的概念：临床生物化学与检验实在人体正常的生物化学代谢基础上，研究疾病状态下生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变，从而为疾病的临床实验诊断，治疗检测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。 第二章 1，运输载体类（血浆脂蛋白：包括乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白等）的血浆蛋白质有运输和营养等功能，清蛋白（Alb）运输游离脂肪酸、某些激素、胆红素、多种药物等，蛋白酶抑制物（包括α1-抗胰蛋白酶、α1-抗糜蛋白酶、α2-巨球蛋白等六种以上）能抑制蛋白酶作用。 2.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性等组织损伤（如创伤、手术、心肌梗死、肿瘤等）侵害，使其血浆中浓度显著升高，而血浆清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程，称之为急性时相反应(APR),该过程出现的蛋白质统称为急性时相反应蛋白（APP）。各APP升高的速度和幅度有所不同，C-反应蛋白首先升高，在12小时内-α1酸性糖蛋白也升高，尔后α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤维蛋白原升高，最后是C3和铜蓝蛋白升高，通常在2至5天内这些APP达到最高值。
正常血清蛋白电泳（SPE） 3.前清蛋白（PA）：在SPE中显示清蛋白在前方故而得名，生理功能：PA为运载蛋白和组织修补材料，临床意义：①属负性APP；②作为营养不良的指标；③作为肝功能不全的指标。（n解） 4. 触珠蛋白（Hp）又称为结合珠蛋白，在SPE中位于α2区带，为α2β2四聚体，生理功能：主要能与红细胞中释放出的游离血红蛋白结合，为机体有效的保留铁。临床意义：1.溶血性疾病；2.当烧伤和肾病综合征使清蛋白大量丢失时，大分子触珠蛋白常明显增加； 3、雌激素使触珠蛋白减少，多数急慢性肝病包括急性病毒性肝炎和伴黄疸的肝硬化患者，由于雌激素分解代谢减少，血浆触珠蛋白可降低。 5.转铁蛋白（Tf）用于贫血的诊断；C-反应蛋白（CRP）是一个第一个被认识的APP,在急性炎症病人血清中出现的可以结合肺炎球菌 细胞壁C多糖的蛋白质命名为C-反应蛋白。C-反应蛋白主要用于结合临床检测疾病：（1）、筛查微生物感染；（2）、评估炎症性疾病的活动度；（3）、检测系统性红斑狼疮、白血病和外科手术后并发的感染（血清中浓度再次升高）（4）、新生儿败血症和脑膜炎的监测；（5）、监测肾移植后的排斥反应等（多选） 6.蛋白质测定一般利用下列四种蛋白质特有的性质或结构：（1）、重复的肽链结构；（2）、酪氨酸和色氨酸残基对酚试剂反应或紫外光吸收；（3）、与色素结合能力；（4）、沉淀后借浊度过光折射测
生化检验操作规程ok
生化检验操作规程 一. 血脂血糖 1.胆固醇 (1）方法学：胆固醇氧化酶法 (2）实验仪器：科华卓越330全自动生化分析仪 (3) 试剂成分：R1-胆固醇酯酶,抗坏血酸氧化酶，过氧化物酶，ESPAS，R2-胆固醇氧化酶，4-氨基安替比林 (4)操作流程：开机->进入主程序->开始->杯空白测定->正常->将待测管放入样品盘检测孔中（如1孔）->进入样品界面->在界面左侧输入相应起始样品号（如1号）以及相应起始杯号（如1杯）->在右侧检测项目界面中选择“胆固醇”->点击下方申请测试->开始测试->加样针吸取样品管血清3μL于比色盘的1号比色杯中->试剂针吸取胆固醇 R1试剂250μL于1号比色杯中->搅拌器搅拌混匀->37℃恒温5分钟->试剂针再吸取胆固醇 R2试剂125μL于1号比色杯中->搅拌器再次搅拌混匀->37℃恒温5分钟后比色测定->结果数据传至主程序开始菜单的报告列表界面->检测完毕->在报告列表输入检验报告单相关信息->点击右下方打印报告->签字审核后发单。 (5）注意事项： ①保证比色盘与试剂盘的洁净，定期检查。每日检查试剂剩余量，及时补足。 ②注意主程序界面的试剂盘的温度变化，一旦持续增高，则考虑冷冻剂问题，予以更换。 ③保证样品的良好待检状态，样本为血清，肝素或EDTA抗凝血浆，若当时不能检测则可2℃～8℃冷藏保存。过度溶血的宜重新取血，若无法重新取血的应在检验报告单上注明，脂血的样本也应在检验报告单上标注，并且稀释后再行检测，黄疸的应先做空白对照，再行检测并将结果减去空白对照后再行出单。 ④每日跟随样品进行质控检测绘出质控图，观察质控值是否在2SD以，3SD为失控限，以便据此观察机器与试剂的状态是否在控。 ⑤注意试剂的效期问题，定期检查试剂是否变质，保证试剂在有效期使用。避免接触眼睛、皮肤与衣物，若接触后应用大量清水清洗受害部位或衣服，擦拭干净接触的物品，以免中毒或损坏衣物。 2.甘油三酯 (1）方法学：甘油三酯氧化酶法 (2）实验仪器：科华卓越330全自动生化分析仪 (3) 试剂成分：R1-甘油-3-磷酸氧化酶,抗坏血酸氧化酶，甘油激酶，4-氨基安替比林 ，R2-脂蛋白脂肪酶，过氧化物酶，ESPAS (4）操作流程：开机->进入主程序->开始->杯空白测定->正常->将待测管放入样品盘检测孔中（如2孔）->进入样品界面->在界面左侧输入相应起始样品号（如2号）以及相应起始杯号（如2杯）->在右侧检测项目界面中选择“甘油三酯”->点击下方申请测试->开始测试->加样针吸取样品管血清4μL于比色盘的2号比色杯中->试剂针吸取甘油三酯 R1试剂250μL 于2号比色杯中->搅拌器搅拌混匀->37℃恒温5分钟->试剂针再吸取甘油三酯R2试剂125μL 于2号比色杯中->搅拌器再次搅拌混匀->37℃恒温5分钟后比色测定->结果数据传至主程序开始菜单的报告列表界面->检测完毕->在报告列表输入检验报告单相关信息->点击右下方打印报告->签字审核后发单。 (5）注意事项： ①保证比色盘与试剂盘的洁净，定期检查。每日检查试剂剩余量，及时补足。
生物化学检验考试重点知识总结教学提纲
生物化学检验考试重点知识总结
临床生物化学与检验 第一章 临床生物化学的概念：临床生物化学与是在人体正常的生物化学代谢基础上，研究疾病状态下生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变，从而为疾病的临床实验诊断，治疗监测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。（选择题） 第二章 1.血浆蛋白质电泳区带顺序：前清蛋白、清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β1-球蛋白、β2-球蛋白、γ-球蛋白 2.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性等组织损伤（如创伤、手术、心肌梗死、肿瘤等）侵害，诱导炎症，使单核细胞和巨噬细胞等细胞释放紧急反应性因子，再经血液循环，刺激肝脏细胞产生Hp、Cp、CRP等，使其血浆中浓度显著升高，而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程，称之为急性时相反应(APR),该过程出现的蛋白质统称为急性时相反应蛋白（APP）。各APP升高的速度和幅度有所不同，C-反应蛋白首先升高，在12小时内α1-酸性糖蛋白也升高，尔后α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤维蛋白原升高，最后是C3
和铜蓝蛋白升高，通常在2至5天内这些APP达到最高值。 3.M蛋白→多发性骨髓瘤 4.清蛋白（Alb）的生理功能：①保持血浆胶体渗透压：以维持血管内外体液的平衡。②重要的营养蛋白：用于组织蛋白的补充和修复③血浆中主要的载体蛋白：许多水溶性差的物质，可以通过与Alb的结合而运输④具有缓冲酸碱的能力：蛋白质是两性电解质 5.CRP的临床意义： CRP是第一个被认识的APP。CRP是非特异性指标，主要用于结合临床检测疾病：①筛查微生物感染；②评估炎症性疾病的活动度；③检测系统性红斑狼疮、白血病和外科手术后并发的感染（血清中浓度再次升高）④新生儿败血症和脑膜炎的监测；⑤监测肾移植后的排斥反应等（简答题） 6.体液总蛋白测定的方法：凯氏定氮法是经典的蛋白质测定方法（参考方法）；双缩脲法是常规方法。 7.清蛋白可与阴离子染料溴甲酚绿（BCG）或溴甲酚紫（BCP）结合，而球蛋白基本不结合这些染料。 8.前清蛋白（PA）：在正常血清蛋白电泳（SPE）中显示在清蛋白前方故而得名，生理功能：PA为运载蛋白和组织修
临床生化检验知识点
1、糖酵解：指从葡萄糖至乳糖的无氧分解过程，可生成2分子ATP。是体内糖代谢最主要途径。最终产物：乳酸。依赖糖酵解获得能量：红细胞。 2、糖氧化——乙酰CoA。有氧氧化是糖氧化供能的主要方式。1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和 H2O，可生成36或38个分子的ATP。 3、糖异生：非糖物质转为葡萄糖。是体内单糖生物合成的唯一途径。肝脏是糖异生的主要器官。防止乳酸中毒。 4、血糖受神经，激素，器官调节。 5、升高血糖激素：胰高血糖素（A细胞分泌），糖皮质激素和生长激素（糖异生）,肾上腺素（促进糖原分解）。 降低血糖激素：胰岛素（B细胞分泌）（唯一） 6、糖尿病分型：Ⅰ型：内生胰岛素或C肽缺，易出酮症酸中毒，高钾血症，多发于青年人。 Ⅱ型：多肥胖，具有较大遗传性，病因有胰岛素生物活性低，胰岛素抵抗，胰岛素分泌功能异常。 特殊型及妊娠期糖尿病。 7、糖尿病的诊断标准：有糖尿病症状加随意血糖≥11.1 mmol/L；空腹血糖（FVPG）≥7.0 mmol/L；（OGTT）2h血糖≥11.1 mmol/L。初诊需复查后确证。 8、慢性糖尿病人可有：白内障（晶体混浊变形），并发血管病变以心脑肾最重。 9、糖尿病急性代谢并发症有：酮症酸中毒（DKA，高血糖，尿糖强阳性，尿酮体阳性，高酮血症，代谢性酸中毒，多＜40岁，年轻人），高渗性糖尿病昏迷（NHHDC，血糖极高，＞ 33.6mmol/L，肾功能损害，脑血组织供血不足，多＞40岁，老年人），乳酸酸中毒（LA）。 10、血糖测定：葡萄糖氧化酶-过氧化物酶偶联法（GOD-POD法）。己糖激酶法（HK）：参考方法（＞7.0mmol/L称为高血糖症。＜2.8mmol/L称为低血糖症。） 11、空腹低血糖反复出现，最常见的原因是胰岛β细胞瘤（胰岛素瘤）。胰岛B细胞瘤临床特点：空腹或餐后4—5h发作，脑缺糖比交感神经兴奋明显，有嗜睡或昏迷，30%自身进食可缓解故多肥胖。 12、血浆渗透压=2（Na+K）+血糖浓度。 13、静脉血糖〈毛细血管血糖〈动脉血糖。 14、血糖检测应立即分离出血浆（血清），尽量早检测，不能立即检查应加含氟化钠的抗凝剂。 15、肾糖阈：8.9—10.0mmol/L。 16、糖耐量试验：禁食10—16h，5分钟内饮完250毫升含有75g无水葡萄糖的糖水，每30分钟取血一次，监测到2h，共测量血糖5次（包括空腹一次）。
中科院生物化学和细胞生物学真题
中科院生物化学和细胞生物学真题（考博） 作者:林自力 中科院动物所2000年细胞生物学（博士） 一、解释题（每题3分，共30分） 1、周期细胞 2、pcr技术 3、mpf 4、通讯连接 5、细胞分化 6、溶酶体 7、信号肽 8、整合素 9、基因组 10、巨大染色体 二、有丝分裂及其调控（有丝分裂的过程、变异及其调控）（18分） 三、以哺乳动物精子和卵子发生为例。简述减数分裂。（17分） 四、线粒体基因组与细胞核基因组两套遗传装置的相互作用关系。（18分） 五、图解某些细胞调节系统对细胞骨架系统的调节，并加以简述（17分） 中科院动物所2002年细胞生物学（博士） 名词解释（每题3分，共36分） 1、细胞周期 2、细胞分化 3、干细胞 4、细胞外基质 5、上皮 6、信号传导 7、转染 8、端粒 9、免疫球蛋白 10、细胞骨架 11、内质网 12、反意义rna 问答题（以下5题任选4题，每题16分，共64分） 1、试述细胞膜的化学组成 2、试述线粒体的遗传学……半自主性 3、以图解叙述细胞的有丝分裂及其调控 4、试述哺乳动物的受精作用和哺乳动物克隆的不同点 5、试述造血干细胞的分化 中科院动物所2003年细胞生物学（博士） 一、名词解释（3ⅹ10） 1、原癌基因 2、信号肽 3、细胞周期
4、高尔基体 5、干扰rna 6、免疫印迹 7、干细胞 8、突触 9、细胞骨架 10、端粒 二：综述题 1、简述生物膜的分子和结构基础，核膜在细胞周期中的变化规律。分析核孔复合体在物质转运的结构基础（15分） 2、简述线粒体内氧自由基产生的分子机制及其线粒体在细胞凋亡调节中的作用（15分） 3、简述免疫细胞发育过程和t细胞检测标准，分析艾滋病毒感染细胞的途径（10分） 4、简述神经细胞突触细胞传递的结构基础和信号传导分子机制（15分） 5、利用真核基因表达调控的原理，阐述利用体细胞进行动物克隆的分子基础核生物学意义。谈谈您对克隆人的看法（15分） 中科院神经科学研究所2002年神经生物学（博士） 中科院神经科学研究所2002年神经生物学（博士）no.1 1、检测受体mrna水平改变的方法有那些，简述其原理？ 2、检测受体蛋白水平改变的方法有那些，简述其原理？ 3、列举常见ca2+通道及其主要特征？ 4、说明判断受体的五个特征？ 5、说明ltp，及其与学习记忆的关联性？ 6、说明中枢神经系统发育的主要特征？ 7、说明谷氨酸受体的分型特征及其效应？ 8、列举常见递质转运体及其特征？ （上述为8选5做） 中科院神经科学研究所2002年神经生物学（博士）no.2 1、简述受体－信号转导通路途径（含胞内、胞外情况）？ 2、有那些方法可证明某蛋白是蛋白激酶底物？ 3、名词解释：ltp、apoptosis、cloning、epsp、rt-pcr、patch-clamp、cdna文库、plasmid 4、简述动作电位产生机理？ 中科院神经科学研究所2001年神经生理学（博士） 1、简述斑片箝的原理、用途。 2、简述膜电位和动作电位的产生机制。 3、简述ca++通道在神经元信息传递中的作用，ca++通道的类型。 4、什么叫ltp、ltd？它们的机制是什么？ 5、何谓脊休克？叙述脊反射类型及通路。 6、简述视网膜组成以及视网膜视觉信息加工机制。 7、简述神经生长因子类型及作用 中科院发育遗传所2002生物化学（博士） 注：请将试卷写在答题纸上；不用抄题，但要写请题号；草稿纸上答题无效。一、名次解释：（20分） 二、以动物细胞或植物细胞为例说明细胞中的膜结构及其功能。（12分） 三、在研究位置基因的功能时往往采用推定的该基因所编码的氨基酸序列与已知功能的蛋白
生物化学检验各章节试题
第一章绪论 一单项选择题 1临床生物化学是 A 一门独立学科 B研究器官、组织、人体体液的生物化学过程 C化学、生物化学与临床医学的结合，目前已发展成为一门成熟的独立学科 D以化学和医学知识为主要基础 E在生物化学基础上研究疾病的科学 2 ?临床生物化学的主要作用有 A阐述有关疾病的生物化学基础和疾病发生发展过程中的生物化学变化 B研究体液生化组成发生的继发性改变 C阐明疾病生化诊断的原理 D临床生物化学技术的应用 E临床生物化学技术的研究 3?临床生物化学的主要作用不包括哪一项 A阐述有关疾病的生物化学基础 B疾病发生发展过程中的生物化学变化 C开发临床生物化学检验方法和技术 D论述疾病的生化机制 E物质结构与功能 4. 在哪一年Waiter Cannon使用了" homeostasis （'内环境相对稳定）一词 A 1918 年B1926 年C1931 年D1957 年E1959 年 二填空题 1. 随着组学和组学研究的兴起，人类对健康和疾病的认识转换为全面系统地了解细胞内复杂的网络式生物化学过程变化的模式。 2. 生物体的突出特点是具有 ____________ 和_________ 。 三名词解释 1. Cli nical Biochemistry 四简答题 1. 简述临床生物化学在医学中的应用。 五论述题 1. 试述临床生物化学的主要作用
A 纤维蛋白原 B al 抗胰蛋白酶 C al 酸性糖蛋白 D 甲胎蛋白 E 咼密度脂蛋白 14. 在醋酸纤维薄膜电泳中 丫区带不包括 16. 下列关于脑脊液蛋白质的叙述错误的是 A 测定方法有浊度法和双缩脲法 B 中枢神经系统炎症时可以升高 C 血性脑脊液总蛋白测定需要先离心，采用上清液进行测定以去除血红蛋白的干扰 D 通常细菌性脑膜炎脑脊液的蛋白质含量高于病毒性脑膜炎 E 通常脑脊液蛋白质的含量大约相当于血清蛋白质含量的 40% 17. 需要较纯的蛋白质样品进行蛋白质含量测定的方法是 A 凯氏定氮法 B 双缩脲法 C 比浊法 D 紫外分光光度法 E 染料结合法 18. 痛风症是因为血中某种物质在关节、软组织处沉积，其成份为 第二章蛋白质与非蛋白含氮化合物的代谢紊乱 单项选择题 1．AMP 在体内分解时，首先形成的核苷酸是 A IMP B XMP C GMP 2．AMP 和 GMP 在细胞内分解时，均首先转化成 A 黄嘌呤 B 次黄嘌呤 C 次黄嘌呤核苷酸 D CMP E UMP D 黄嘌呤核苷酸 E 黄嘌呤核苷 3．血浆清蛋白所具有的功能一般不包括 A 营养修补作用 B 维持胶体渗透压 D 作为血液酸碱缓冲成分 E 免疫和防御功能 C 运输载体作用 4．血浆清蛋白水平一般不下降的病理情况是 A 手 术后 B 吸收功能紊乱 C 营养不良 5．不属急性时相反应蛋白的是 A AL B B AAG C Hp 6．急性时相反应时一般不增高的蛋白质是 A Hp B CKP C AAG 7．最早被认识的急性时相反应蛋白是 A Cp B TRF C AAG D 肾病综合征 D C3 D ALB D CRP E 急性肝炎早期 E LDL E Cp E AMG 8．正常人血清进行琼脂糖凝胶蛋白电泳后，区带按泳动速度快慢依次为 A 清蛋白，a 1, 3 , Y , a 2 B 清蛋白，a 1, D 清蛋白，a 1, a 2, 3，丫 E 清蛋白，a 1, 9．测定血清清蛋白时临床常规使用的方法是 A 溴甲酚绿法 B 双缩脲法 C 磺柳酸法 10．蛋白质对紫外线的最大吸收波长是 A 320nm B 280nm C 260nm 11．目前血浆蛋白质定量的参考方法为 B A 双缩脲比色法 B 凯氏定氮法 C 磺柳酸法 12．血清蛋白电泳时出现 M 带的疾病为 A 病毒性肝炎 B 血小板减少性紫癜 D 多发性骨髓瘤 E 急性心肌梗死 13. 在醋酸纤维素薄膜电 丫, 3, a2 丫 , a 2, 3 C 清蛋白，a 1, a 2 , Y , 3 D 免疫浊度法 E 凯氏定氮法 D 220nm E 190nm D 盐析法 E 考马斯亮蓝染色法 C 骨髓异常增生综合征 A IgA B IgG C IgM D CRP E UDL 15. 血清蛋白电泳发现清蛋白下降， 种疾病的可能性 a2球蛋白和3球蛋白增高，丫球蛋白不变，应考虑哪 A 慢性炎症 B 营养不良 C 肾病综合征 D 多发性骨髓瘤 E 肝硬化