2016_2017学年高中生物第3章酶的制备及应用第1节酶的制备及活力测定教案

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2017_2018学年高中生物第三章酶的制备及活力测第一节酶的制备及活力测定学业达标测评中图版选修12017101234

2017_2018学年高中生物第三章酶的制备及活力测第一节酶的制备及活力测定学业达标测评中图版选修12017101234

学业达标测评(六)一、选择题1.科学家从细菌中分离得到了分解石油的酶,其活力的大小可表示为()A.单位时间、单位体积内反应物的总量B.一段时间后生成物的总量C.一段时间后,一定体积中消耗的反应物量D.单位时间内、单位体积中反应物的减少量或产物的增加量【解析】酶活力的大小可用在一定条件下酶所催化的某一化学反应的反应速度表示,此速度是指单位时间内,单位体积中反应物的减少量或产物的增加量。

【答案】 D2.在植物淀粉酶制备及活力测定实验中,淀粉水解反应一段时间后,加NaOH溶液的目的是()A.缓冲作用B.与麦芽糖反应生成黄褐色产物C.钝化酶的活性,使反应终止D.以上都不对【解析】淀粉酶的活力测定以单位时间内麦芽糖的生成量来表示,对照的试管要同时结束反应来计算时间,所以利用NaOH来钝化酶的活性,使反应终止。

【答案】 C3.从水稻种子中提取酶液时,首先要研磨种子,在此过程中要加入石英砂,其原因是() A.防止酶失活B.使研磨充分,有利于酶释放C.有利于种子内淀粉酶的大量合成D.使酶失活【解析】提取酶液时,要将种子研磨成匀浆,加入石英砂目的是使研磨充分,提取到足够多的酶液。

【答案】 B4.利用水稻种子制备植物淀粉酶要选用()A.晒干的种子B.萌发的种子C.死种子D.刚成熟的种子【解析】植物种子在萌发时,因需大量的物质和能量,此时淀粉酶含量升高,活力增强以促进淀粉的大量水解。

【答案】 B5.某有机物加入酶后,置于0℃至80℃环境中,有机物的分解总量与温度的关系如右图所示。

根据该图判断,如果把这些物质置于80 ℃至0 ℃的环境中处理,在A~D四图中,符合其关系的图是(注:纵坐标为有机物的分解总量)()【解析】高温使酶变性失活,降低温度后,酶的活性也不能恢复,因此分解物总量也就不再变化。

【答案】 B6.有人测定了A、B、C、D四种植物体内多种酶的活性与温度的关系,结果如图所示。

根据上图中的信息,你认为在25 ℃条件下竞争能力最强的生物和对温度适应范围最广的生物分别是()A.B和D B.B和CC.B和A D.A和C【解析】酶活性具有一定的温度范围和适宜温度,温度过高,酶会失活;低温抑制酶的活性;最适温度下,酶活性最强,生物在此温度下生活得也最好,竞争力就强;酶的活性的范围越大,生物的生存温度范围就越广。

高中生物 第3章 酶的制备及应用 第1节 酶的制备及活力测定教案 中图版选修1

高中生物 第3章 酶的制备及应用 第1节 酶的制备及活力测定教案 中图版选修1

第一节酶的制备及活力测定一、酶的存在及提取1.酶是在生物体活细胞中合成的。

其参与反应部位可以在细胞内,也可以在细胞外。

2.在酶的提取过程中,温度、酸碱性等多种环境条件都可能影响酶的空间结构,导致酶变性,甚至丧失活力。

因而提取出的酶首先需要检测酶的活力。

3.酶的活力通常以单位时间内底物的消耗量或者在单位时间内产物的生成量来表示。

在测定单位时间内麦芽糖的生成量来检测淀粉酶的活力的实验中,测麦芽糖的产量可用分光光度法。

二、酶活力的测定方法和原理1.提取酶液:研磨水稻种子时需加石英砂,目的是充分研磨。

制取匀浆并离心后,取上清液,其中一份要在水浴中加热,目的是使酶失活。

2.滴加酶液。

3.恒温处理。

4.钝化处理:酶促反应进行一段时间后要向反应液中加物质的量浓度为0.4 mol/L的NaOH溶液,目的是钝化酶的活性,使反应终止。

5.测定吸光值:测定吸光值时要把反应液与2_mL3,5—二硝基水杨酸试剂混匀,并沸水浴5 min,才能产生麦芽糖产物。

然后分别移入四支比色杯,用分光光度计在波长520 nm 处进行比色。

6.绘制标准曲线。

预习完成后,请把你认为难以解决的问题记录在下面的表格中一、植物淀粉酶活力的测定原理:淀粉酶将淀粉水解成麦芽糖。

在NaOH和丙三醇存在下,二硝基水杨酸(DNS)与还原糖共热后被还原生成氨基化合物。

在过量的NaOH碱性溶液中此化合物呈橘红色,在520 nm波长处有最大吸收峰,在一定的浓度范围内,还原糖的量与光吸收值呈线性关系,利用比色法可测定样品中的含糖量。

如果在反应系统中加入适当过量的过氧化氢溶液,经酶促反应后,在酸性条件下,用标准高锰酸钾溶液滴定多余的H2O2,反应如下:5H2O2+2KMnO4+4H2SO4―→5O2+2KHSO4+8H2O+2MnSO4根据消耗的H2O2的量计算出过氧化氢酶的活力。

酶活力用每克鲜重样品1 min内分解H2O2的毫克数表示。

过氧化氢酶活力[mg/(g·min)]=(A-B)×(V T/V S)×1.7/W×t式中:A 为对照KMnO 4滴定毫升数(mL);B 为酶反应后KMnO 4滴定毫升数(mL);V T 为提取酶液总量(mL),V S 为反应时所用酶液量(mL),W 为样品鲜重(g);t 为反应时间(min);1.7为换算系数,即每消耗1 mL 物质的量浓度为0.1 mol/L 的高锰酸钾溶液,相当于样品中含有1.7 mgH 2O 2。

高中生物第三章第一节酶的制备及活力测定课后训练含解析中图版选修1

高中生物第三章第一节酶的制备及活力测定课后训练含解析中图版选修1

酶的制备及活力测定练习1 下图为某酶在不同温度下反应曲线和时间的关系,从图中不能获得的信息是()。

A.酶反应的最适温度B.酶因热而失活C.酶反应生成物量与时间的关系D.酶反应速度和酶量的关系2 下列与酶的活性有关的说法不准确的是()。

A.酶的活性是由蛋白质结构决定的,不受外界条件的影响B.酶的活性是指酶催化一定化学反应的能力C.酶的活性受温度、pH等因素的影响D.酶活性高低与反应物浓度无关3 测定淀粉酶的活力时,可以通过单位时间内产物的生成量,利用分光光度法来检测。

关于产物、检测试剂与现象的说法正确的是()。

A.麦芽糖与双缩脲试剂反应,生成红色产物B.葡萄糖与斐林试剂反应,生成砖红色产物C.麦芽糖与3,5-二硝基水杨酸试剂反应,生成黄褐色产物D.葡萄糖与3,5-二硝基水杨酸试剂反应,生成黄褐色产物4 探究温度对酶活性的影响最合理的实验步骤是()。

①取3支试管,编号,各注入2 mL淀粉液;另取3支试管,编号,各注入1 mL新鲜的淀粉酶溶液②将淀粉酶溶液注入相同温度下的淀粉液试管中,维持各自的温度5 min ③向各试管滴一滴碘液④将试管分成三组,每组各有一份淀粉液和一份淀粉酶溶液,分别放在60 ℃的热水、沸水和冰水中⑤观察实验现象A.①②④③⑤ B.①③②④⑤C.①④②③⑤ D.①③④②⑤5 关于过氧化氢酶的制备及活力测定的实验,叙述正确的是()。

A.过氧化氢酶存在时,过氧化氢可将愈创木酚氧化成蓝色的产物B.实验材料可选用动物肝脏、马铃薯块茎或萝卜块根C.在中性条件下,可用高锰酸钾滴定法测定过氧化氢酶的活力D.用高锰酸钾滴定法测定过氧化氢酶活力时,高锰酸钾消耗量越大,说明酶活力越大参考答案1 解析:仔细分析本题曲线会发现,当温度为40 ℃时,曲线的斜率不变,说明酶的催化效率不变,生成物是一直成等比例增加的;当温度为70 ℃时,生成物量一直不变。

说明酶受热失活,故由图中信息可得出酶的最适温度为40 ℃左右。

《酶的制备及活力测定》 作业设计方案

《酶的制备及活力测定》 作业设计方案

《酶的制备及活力测定》作业设计方案一、作业目标1、让学生了解酶的制备方法和原理,掌握常见酶的提取和纯化流程。

2、使学生学会运用不同的方法测定酶的活力,理解酶活力的概念和测定意义。

3、培养学生的实验操作技能和科学思维能力,提高学生分析和解决问题的能力。

4、增强学生对生物化学这门学科的兴趣,培养学生严谨的科学态度和团队合作精神。

二、作业内容(一)酶的制备1、选择合适的酶源要求学生查阅资料,选择一种感兴趣的酶,并说明选择该酶的原因。

列举常见的酶源,如动物组织、植物组织、微生物等,并分析它们的优缺点。

2、酶的提取描述酶提取的基本原理和方法,如匀浆法、盐析法、有机溶剂沉淀法等。

让学生设计实验方案,从选定的酶源中提取酶,并记录实验步骤和注意事项。

3、酶的纯化介绍酶纯化的常用方法,如层析法、超滤法、电泳法等。

要求学生根据提取得到的酶粗提液,选择合适的纯化方法进行纯化,并分析纯化效果。

(二)酶活力测定1、酶活力的概念和单位解释酶活力的定义,即酶催化一定化学反应的能力。

介绍常见的酶活力单位,如国际单位(IU)、 Katal 单位等,并说明它们的换算关系。

2、酶活力测定方法列举常见的酶活力测定方法,如分光光度法、荧光法、电化学法等。

让学生选择一种测定方法,测定所制备酶的活力,并记录实验数据和结果。

3、影响酶活力的因素分析影响酶活力的因素,如温度、pH 值、底物浓度、抑制剂等。

设计实验,探究其中一个因素对酶活力的影响,并绘制曲线进行分析。

三、作业形式1、实验报告要求学生撰写实验报告,包括实验目的、原理、材料与方法、结果与分析、讨论等部分。

实验报告应书写规范、条理清晰、数据准确、图表规范。

2、小组汇报学生分组进行实验,每组选择一名代表进行汇报,汇报内容包括实验过程、结果、遇到的问题及解决方法等。

其他小组可以进行提问和讨论,教师进行点评和总结。

3、在线测试设计在线测试题目,考查学生对酶的制备和活力测定相关知识的掌握程度。

2016-2017学年高中生物第3章第1节酶的制备及活力测定检测

2016-2017学年高中生物第3章第1节酶的制备及活力测定检测

第一节酶的制备及活力测定一、酶的存在及提取1.酶是在生物体活细胞中合成的。

其参与反应部位可以在细胞内,也可以在细胞外。

2.在酶的提取过程中,温度、酸碱性等多种环境条件都可能影响酶的空间结构,导致酶变性,甚至丧失活力。

因而提取出的酶首先需要检测酶的活力。

3.酶的活力通常以单位时间内底物的消耗量或者在单位时间内产物的生成量来表示。

在测定单位时间内麦芽糖的生成量来检测淀粉酶的活力的实验中,测麦芽糖的产量可用分光光度法。

二、酶活力的测定方法和原理1.提取酶液:研磨水稻种子时需加石英砂,目的是充分研磨。

制取匀浆并离心后,取上清液,其中一份要在水浴中加热,目的是使酶失活。

2.滴加酶液。

3.恒温处理。

4.钝化处理:酶促反应进行一段时间后要向反应液中加物质的量浓度为0.4 mol/L的NaOH溶液,目的是钝化酶的活性,使反应终止。

5.测定吸光值:测定吸光值时要把反应液与2_mL3,5—二硝基水杨酸试剂混匀,并沸水浴5 min,才能产生麦芽糖产物。

然后分别移入四支比色杯,用分光光度计在波长520 nm 处进行比色。

6.绘制标准曲线。

预习完成后,请把你认为难以解决的问题记录在下面的表格中一、植物淀粉酶活力的测定原理:淀粉酶将淀粉水解成麦芽糖。

在NaOH和丙三醇存在下,二硝基水杨酸(DNS)与还原糖共热后被还原生成氨基化合物。

在过量的NaOH碱性溶液中此化合物呈橘红色,在520 nm波长处有最大吸收峰,在一定的浓度范围内,还原糖的量与光吸收值呈线性关系,利用比色法可测定样品中的含糖量。

如果在反应系统中加入适当过量的过氧化氢溶液,经酶促反应后,在酸性条件下,用标准高锰酸钾溶液滴定多余的H2O2,反应如下:5H2O2+2KMnO4+4H2SO4―→5O2+2KHSO4+8H2O+2MnSO4根据消耗的H2O2的量计算出过氧化氢酶的活力。

酶活力用每克鲜重样品1 min内分解H2O2的毫克数表示。

过氧化氢酶活力[mg/(g·min)]=(A-B)×(V T/V S)×1.7/W×t式中:A 为对照KMnO 4滴定毫升数(mL);B 为酶反应后KMnO 4滴定毫升数(mL);V T 为提取酶液总量(mL),V S 为反应时所用酶液量(mL),W 为样品鲜重(g);t 为反应时间(min);1.7为换算系数,即每消耗1 mL 物质的量浓度为0.1 mol/L 的高锰酸钾溶液,相当于样品中含有1.7 mgH 2O 2。

2016_2017学年高中生物第3章第1节酶的制备及活力测定检测(含解析)中图版选修1

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第一节酶的制备及活力测定一、酶的存在及提取1.酶是在生物体活细胞中合成的。

其参与反应部位可以在细胞内,也可以在细胞外。

2.在酶的提取过程中,温度、酸碱性等多种环境条件都可能影响酶的空间结构,导致酶变性,甚至丧失活力。

因而提取出的酶首先需要检测酶的活力。

3.酶的活力通常以单位时间内底物的消耗量或者在单位时间内产物的生成量来表示。

在测定单位时间内麦芽糖的生成量来检测淀粉酶的活力的实验中,测麦芽糖的产量可用分光光度法。

二、酶活力的测定方法和原理1.提取酶液:研磨水稻种子时需加石英砂,目的是充分研磨。

制取匀浆并离心后,取上清液,其中一份要在水浴中加热,目的是使酶失活。

2.滴加酶液。

3.恒温处理。

4.钝化处理:酶促反应进行一段时间后要向反应液中加物质的量浓度为0.4 mol/L的NaOH溶液,目的是钝化酶的活性,使反应终止。

5.测定吸光值:测定吸光值时要把反应液与2_mL3,5—二硝基水杨酸试剂混匀,并沸水浴5 min,才能产生麦芽糖产物。

然后分别移入四支比色杯,用分光光度计在波长520 nm 处进行比色。

6.绘制标准曲线。

预习完成后,请把你认为难以解决的问题记录在下面的表格中一、植物淀粉酶活力的测定原理:淀粉酶将淀粉水解成麦芽糖。

在NaOH和丙三醇存在下,二硝基水杨酸(DNS)与还原糖共热后被还原生成氨基化合物。

在过量的NaOH碱性溶液中此化合物呈橘红色,在520 nm波长处有最大吸收峰,在一定的浓度范围内,还原糖的量与光吸收值呈线性关系,利用比色法可测定样品中的含糖量。

如果在反应系统中加入适当过量的过氧化氢溶液,经酶促反应后,在酸性条件下,用标准高锰酸钾溶液滴定多余的H2O2,反应如下:5H2O2+2KMnO4+4H2SO4―→5O2+2KHSO4+8H2O+2MnSO4根据消耗的H2O2的量计算出过氧化氢酶的活力。

酶活力用每克鲜重样品1 min内分解H2O2的毫克数表示。

过氧化氢酶活力[mg/(g·min)]=(A-B)×(V T/V S)×1.7/W×t式中:A 为对照KMnO 4滴定毫升数(mL);B 为酶反应后KMnO 4滴定毫升数(mL);V T 为提取酶液总量(mL),V S 为反应时所用酶液量(mL),W 为样品鲜重(g);t 为反应时间(min);1.7为换算系数,即每消耗1 mL 物质的量浓度为0.1 mol/L 的高锰酸钾溶液,相当于样品中含有1.7 mgH 2O 2。

中图版选修一酶的制备及活力测定教案(3)

中图版选修一酶的制备及活力测定教案(3)

酶的制备及活力测定一、实验目的1.掌握包埋法固定化酶的操作技术。

2.掌握测定碱性蛋白酶活力的原理和酶活力的计算方法。

3.学习测定酶促反应速度的方法和基本操作。

二、实验原理酶活力是指酶催化某些化学反应的能力。

酶活力的大小可以用在一定条件下它所催化的某一化学反应的速度来表示。

测定酶活力实际就是测定被酶所催化的化学反应的速度。

酶促反应的速度可以用单位时间内反应底物的减少量或产物的增加量来表示,为了灵敏起见,通常是测定单位时间内产物的生成量。

由于酶促反应速度可随时间的推移而逐渐降低其增加值,所以,为了正确测得酶活力,就必须测定酶促反应的初速度。

碱性蛋白酶在碱性条件下,可以催化酪蛋白水解生成酪氨酸。

酪氨酸为含有酚羟基的氨基酸,可与福林试剂(磷钨酸与磷钼酸的混合物)发生福林酚反应。

(福林酚反应:福林试剂在碱性条件下极其不稳定,容易定量地被酚类化合物还原,生成钨蓝和钼蓝的混合物,而呈现出不同深浅的蓝色。

)利用比色法即可测定酪氨酸的生成量,用碱性蛋白酶在单位时间内水解酪蛋白产生的酪氨酸的量来表示酶活力。

所谓固定化酶,就是用物理或化学方法处理水溶性的酶使之变成不溶于水或固定于固相载体的但仍具有酶活性的酶衍生物。

在催化反应中,它以固相状态作用于底物,反应完成后,容易与水溶性反应物分离,可反复使用。

固定化酶不但仍具有酶的高度专一性和高催化效率的特点,且比水溶性酶稳定,可较长期使用,具有较高的经济效益。

将酶制成固定化酶,作为生物体内的酶的模拟,可有助于了解微环境对酶功能的影响。

酶的固定化方法大致可分为载体结合法、交联法和包埋法(图1-1-1)等。

载体结合法:将酶结合到非水溶性的载体上。

一般来讲,载体的亲水性基团越多,表面积越大,单位载体结合的酶量也越大。

最常用的是共价结合法,此外还有离子结合法、物理吸附法。

交联法:禾U用双官能团或多官能团试剂与酶之间发生分子交联来把酶固定化的方法。

常用的试剂有戊二醛、亚乙基二异氰酸酯、双重氮联苯胺和乙烯-马来酸酐共聚物等。

高中生物 第三章 酶的应用技术实践 第一节 酶的制备和

高中生物 第三章 酶的应用技术实践 第一节 酶的制备和

第一节酶的制备和应用教学目标1.简述酶的性质和酶活力。

2.简述果胶酶的作用、制备及应用。

(重难点)3.探究洗衣粉中的酶在洗涤中的作用。

(重点)1.酶的性质和活力(1)性质:①酶是两性电解质,能在电场中移动。

②酶的水溶液具有亲水胶体的性质,不能通过半透膜。

③酶分子易受一些物理因素(如高温、紫外线等)和化学因素(如强酸、强碱、有机溶剂等)的作用而变性,从而丧失活力。

(2)酶活力:①概念:酶活力也称为酶活性,是指酶在催化一定的化学反应时表现出来的能力。

②表示方法:通常用酶促反应的速率,即酶促反应过程中单位时间内底物的减少量或产物的生产量来表示。

③影响酶活力的因素:高温、强酸、强碱、重金属盐或紫外线等都会影响酶的活力。

2.果胶与果胶酶(1)果胶:①分布:存在于所有高等植物细胞壁和细胞间隙中。

②作用:与植物组织中的纤维素、半纤维素、木质素以及蛋白质、无机盐离子等相互交联,使细胞组织结构坚固。

(2)果胶酶:①概念:果胶酶是一个多酶复合体系,是所有能够分解果胶的酶的总称。

②作用:果胶酶能分解果胶,促进植物组织的分解,降低细胞内容物的黏度。

③应用:广泛应用于饲料、食品、纺织、造纸等行业中。

3.酶的激活剂与抑制剂(1)有时加入酶的激活剂可以提高酶活力。

例如,NaCl可以提高果胶酶的活力。

(2)加入酶的抑制剂后可以降低酶活力,甚至使酶失去活力。

例如,Fe3+、Ca2+、Zn2+等重金属离子对果胶酶有抑制作用。

二、探究果胶酶活力因素的实验设计1.探究温度和pH对果胶酶活力的影响(1)实验原理:①当酶处于最适温度或最适pH时,酶的活力最高。

②若温度过高、过酸或过碱,则导致酶变性失活。

③在一定范围内,果肉的出汁率和果汁的澄清度与果胶酶的活力成正相关。

(2)实验操作流程:温度或pH对果胶酶活力的影响(3)结果分析:①根据实验数据绘制出温度和pH对果胶酶活力(用酶反应速度表示)影响的曲线图(如图a、b);不同果胶酶用量对出汁率影响的曲线图(在浓度和体积相同的条件下,如图c);并最终得到果胶酶最适温度、pH以及果胶酶的最适用量。

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第一节酶的制备及活力测定一、酶的存在及提取1.酶是在生物体活细胞中合成的。

其参与反应部位可以在细胞内,也可以在细胞外。

2.在酶的提取过程中,温度、酸碱性等多种环境条件都可能影响酶的空间结构,导致酶变性,甚至丧失活力。

因而提取出的酶首先需要检测酶的活力。

3.酶的活力通常以单位时间内底物的消耗量或者在单位时间内产物的生成量来表示。

在测定单位时间内麦芽糖的生成量来检测淀粉酶的活力的实验中,测麦芽糖的产量可用分光光度法。

二、酶活力的测定方法和原理1.提取酶液:研磨水稻种子时需加石英砂,目的是充分研磨。

制取匀浆并离心后,取上清液,其中一份要在水浴中加热,目的是使酶失活。

2.滴加酶液。

3.恒温处理。

4.钝化处理:酶促反应进行一段时间后要向反应液中加物质的量浓度为0.4 mol/L的NaOH溶液,目的是钝化酶的活性,使反应终止。

5.测定吸光值:测定吸光值时要把反应液与2_mL3,5—二硝基水杨酸试剂混匀,并沸水浴5 min,才能产生麦芽糖产物。

然后分别移入四支比色杯,用分光光度计在波长520 nm 处进行比色。

6.绘制标准曲线。

预习完成后,请把你认为难以解决的问题记录在下面的表格中一、植物淀粉酶活力的测定原理:淀粉酶将淀粉水解成麦芽糖。

在NaOH和丙三醇存在下,3,5 二硝基水杨酸(DNS)与还原糖共热后被还原生成氨基化合物。

在过量的NaOH碱性溶液中此化合物呈橘红色,在520 nm波长处有最大吸收峰,在一定的浓度范围内,还原糖的量与光吸收值呈线性关系,利用比色法可测定样品中的含糖量。

如果在反应系统中加入适当过量的过氧化氢溶液,经酶促反应后,在酸性条件下,用标准高锰酸钾溶液滴定多余的H2O2,反应如下:5H2O2+2KMnO4+4H2SO4―→5O2+2KHSO4+8H2O+2MnSO4根据消耗的H2O2的量计算出过氧化氢酶的活力。

酶活力用每克鲜重样品1 min内分解H2O2的毫克数表示。

过氧化氢酶活力[mg/(g·min)]=(A-B)×(V T/V S)×1.7/W×t式中:A 为对照KMnO 4滴定毫升数(mL);B 为酶反应后KMnO 4滴定毫升数(mL);V T 为提取酶液总量(mL),V S 为反应时所用酶液量(mL),W 为样品鲜重(g);t 为反应时间(min);1.7为换算系数,即每消耗1 mL 物质的量浓度为0.1 mol/L 的高锰酸钾溶液,相当于样品中含有1.7 mgH 2O 2。

用分光光度法也可测定过氧化氢酶的活力。

在有过氧化氢存在时,H 2O 2将愈创木酚氧化生成茶褐色物质,后者在波长为470 nm 处有最大吸收峰,再用721型分光光度计进行测定。

(2016·全国甲卷)为了研究温度对某种酶活性的影响,设置三个实验组:A 组(20 ℃)、B 组(40 ℃)和C 组(60 ℃),测定各组在不同反应时间内的产物浓度(其他条件相同),结果如图。

回答下列问题:(1)三个温度条件下,该酶活性最高的是________组。

(2)在时间t 1之前,如果A 组温度提高10 ℃,那么A 组酶催化反应的速度会________。

(3)如果在时间t 2时,向C 组反应体系中增加2倍量的底物,其他条件保持不变,那么在t 3时,C 组产物总量________,原因是_________________________。

(4)生物体内酶的化学本质是____________,其特性有____________(答出两点即可)。

【审题导析】 胰蛋白酶—⎪⎪⎪—酶的特性—酶的作用特点—影响酶活力的因素【精讲精析】 (1)在60 ℃条件下,反应的最终产物浓度比20 ℃和40 ℃条件下小很多,说明酶在60 ℃条件下最终失活。

20 ℃与40 ℃条件下相比,40 ℃时酶促反应到达反应平衡的时间短,说明40 ℃条件下酶活性较高。

(2)在时间t 1前,如果A 组温度提高10 ℃变成30 ℃,由该酶活性随温度的变化规律可知,30 ℃条件下的该酶活性大于20 ℃条件下的,那么A 组酶催化反应的速度会加快。

(3)t 2时C 组的产物浓度已不再增加,但由A 和B 组t 2时的产物浓度可知,t 2时C 组底物并未全部被分解,C 组产物浓度不再增加是由于C 组温度条件下t2时酶已经变性失活。

因此如果在时间t2时,向C组增加2倍量的底物,在其他条件不变的情况下,t3时产物的总量也不会再增加。

(4)生物体内酶的化学本质绝大多数是蛋白质,极少数是RNA。

酶具有高效性、专一性等特性,并且需要适宜的温度和pH等。

【答案】(1)B (2)加快(3)不变60 ℃条件下,t2时酶已失活,即使增加底物,反应产物总量也不会增加(4)蛋白质或RNA 高效性和专一性(其他合理答案可酌情给分)将实验数据转换成曲线图的方法(1)以自变量为横坐标,以因变量为纵坐标建立直角坐标系;(2)注明坐标轴的名称、单位、坐标原点以及曲线名称;(3)每个坐标轴上的取值单位要相等;(4)将实验数据标到坐标系中,并用相应线型连接起来。

1.种子萌发时,贮藏物质发生水解作用过程中,活力最高的酶应该是( )①脂肪酶②淀粉酶③蛋白酶④转氨酶⑤过氧化氢酶⑥蔗糖酶A.①②③B.②④⑤C.④⑤⑥ D.①③⑤【解析】植物种子中贮存的是不能被细胞直接利用的大分子物质,如蛋白质、脂肪、淀粉等。

它们必须转化成溶于水的小分子物质才能被植物细胞所利用,在转化过程中,起作用的是各种水解酶。

如蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶等。

【答案】 A下列有关淀粉酶制备的描述错误的是( )A.选材应选萌发的水稻种子(或其他含淀粉多的种子)B.研磨时加入石英砂使研磨更加充分C.用蒸馏水稀释的目的是让细胞吸水涨破D.室温下放置及振荡的目的是让酶充分溶解【审题导析】【精讲精析】植物细胞有细胞壁不能用吸水涨破法。

【答案】 C制备酶时应注意选材,具体有:(1)所要制备的酶是什么酶(2)它所存在的组织或细胞(3)含量较多的时期2.(2012·广东高考)食品种类多,酸碱度范围广。

生物兴趣小组拟探究在食品生产中应用范围较广的蛋白酶,查阅相关文献,得知:(1)pH对不同蛋白酶的活力影响有差异。

据图可知,________更适宜作为食品添加剂,理由是___________________________________。

蛋白酶的活力可用____________________________的量来表示。

(2)该蛋白酶的提取工艺流程如下:兴趣小组分别对酶保护剂浓度、提取液pH进行了探究实验。

结果显示,酶保护剂浓度在0.02~0.06 mol/L范围内,酶活力较高;提取液pH在6.0~8.0范围内,酶活力较高。

他们认为,要进一步提高粗酶制剂的酶活力,以达到最佳提取效果,还需对酶保护剂浓度和提取液pH进行优化,并确定以此为探究课题。

请拟定该课题名称,设计实验结果记录表。

【解析】(1)题目中已经提供了信息“食品种类多,酸碱度范围广”,所以选择的食品添加剂应该有较广的酸碱度适应范围。

由图可知,木瓜蛋白酶的活力不随pH的变化而变化,所以可以选作食品添加剂。

酶的活力可用单位时间内、单位体积中底物的减少量(或产物的增加量)来表示。

(2)由题中信息已知酶保护剂的适宜浓度范围和提取液pH的适宜范围,故实验的自变量是酶保护剂的浓度和提取液的pH,需在适宜范围内确定较小的梯度进行实验。

实验结果记录表要包含自变量酶保护剂的浓度和提取液的pH以及因变量底物的减少量(或产物的产生量)。

【答案】(1)木瓜蛋白酶木瓜蛋白酶的活力不随pH的变化而变化单位时间内、单位体积中底物减少(或产物增加) (2)课题:探究酶保护剂的浓度和提取液的pH的最佳组合1.下列与酶的活性有关的说法不正确的是( )A.酶的活性是由蛋白质结构决定的,不受外界条件的影响B.酶的活性是指酶催化一定化学反应的能力C.酶的活性受温度、酸碱性等因素的影响D.酶活性高低与反应物浓度无关【解析】酶的活性是指酶催化一定化学反应的能力,其高低可以用在一定条件下,酶所催化的某一化学反应的反应速度来表示。

酶的催化作用受外界条件影响,温度、酸碱性等对酶的催化能力都有较大影响,反应物浓度与酶的活性高低无关。

【答案】 A2.下列关于酶的论述错误的是( )A.酶的数量随化学反应的进行而减少B.有的酶是蛋白质,有的是核酸C.酶的活性与pH有关D.细胞内、外都可能有酶存在【解析】酶的特性之一就是反应前后保持不变。

【答案】 A3.如图表示在不同条件下,酶促反应的速度变化曲线,试分析:(1)酶促反应的速度可以用________来表示。

(2)Ⅱ和Ⅰ相比较,酶促反应速度慢,这是因为_________________。

(3)图中AB段和BC段影响酶促反应速度的主要限制因子分别是___和____。

(4)若想探究酶的最适pH,至少应设计__________种不同的pH。

(5)请在原图中绘出在酶浓度相对值为1个单位、温度为25 ℃条件下酶促反应速度曲线。

【解析】酶促反应速度可用底物利用速率或产物生成速率表示。

图中Ⅱ与Ⅰ的不同在于反应温度,AB段说明影响反应速度的是底物浓度,而BC段则是酶浓度。

在探究pH(或温度)对酶活性的影响时,常设置高、适、低三个条件。

【答案】(1)底物利用速率(或产物生成速率)(2)温度低,酶活性降低(3)底物浓度酶浓度(4)3(5)如图(虚线所示)学业达标测评(六)一、选择题1.科学家从细菌中分离得到了分解石油的酶,其活力的大小可表示为( )A.单位时间、单位体积内反应物的总量B.一段时间后生成物的总量C.一段时间后,一定体积中消耗的反应物量D.单位时间内、单位体积中反应物的减少量或产物的增加量【解析】酶活力的大小可用在一定条件下酶所催化的某一化学反应的反应速度表示,此速度是指单位时间内,单位体积中反应物的减少量或产物的增加量。

【答案】 D2.在植物淀粉酶制备及活力测定实验中,淀粉水解反应一段时间后,加NaOH溶液的目的是( )A.缓冲作用B.与麦芽糖反应生成黄褐色产物C.钝化酶的活性,使反应终止D.以上都不对【解析】淀粉酶的活力测定以单位时间内麦芽糖的生成量来表示,对照的试管要同时结束反应来计算时间,所以利用NaOH来钝化酶的活性,使反应终止。

【答案】 C3.从水稻种子中提取酶液时,首先要研磨种子,在此过程中要加入石英砂,其原因是( )A.防止酶失活B.使研磨充分,有利于酶释放C.有利于种子内淀粉酶的大量合成D.使酶失活【解析】提取酶液时,要将种子研磨成匀浆,加入石英砂目的是使研磨充分,提取到足够多的酶液。

【答案】 B4.利用水稻种子制备植物淀粉酶要选用( )A.晒干的种子B.萌发的种子C.死种子D.刚成熟的种子【解析】植物种子在萌发时,因需大量的物质和能量,此时淀粉酶含量升高,活力增强以促进淀粉的大量水解。

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