第八章氨基酸代谢

合成尿素
合成氨基酸
血氨
酰胺水解 其他含氮物分解
合成酰胺
合成其他含氮物
直接排出
（一）氨（ammonia)在血中的转运
1、丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycl 肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，
意义：使肌肉的氨以无毒的丙氨酸的形 式运输到肝、经济有效
2、谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 ：
有毒！
COO (CH2)2 HC COO
α-谷氨酸
COO
NAD++H2O NADH+H++NH4+
L-谷氨酸脱氢酶
(CH2)2
C O
+ NH3
COO α-酮戊二酸
谷氨酸氧化脱氨
氨中毒原理
若外环境NH3大量进入细胞，或细胞内NH3大量积累 丙酮酸

三羧酸 循环


α酮戊二酸
氨与α酮戊二酸大量转化为谷氨酸 三羧酸循环中断，能量供应受阻， 某些敏感器官（如神经、大脑）功 能障碍。 表现：语言障碍、视力模糊、昏迷、 死亡。
肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺合成
酶+
ATP
P ADP O C=O
NH4+
Pi+H+
-酶
谷氨酰-5-磷酸
谷氨酰胺是中性无毒的物质，容易透过 细胞膜，是氨的主要转运形式。 谷氨酰胺由血液运输到肝脏，肝细胞的 谷氨酰胺酶将其分解为谷氨酸和氨.
谷氨酰胺 +H2O
谷氨酰胺酶
谷氨酸 +NH4+
各种生物根据安全、价廉的原则排氨。
即蛋白质合成量多于分解量，如儿童、孕妇；
*负氮平衡：摄入氮<排出氮 即蛋白质分解量多于合成量， 如饥饿、消耗性疾病
蛋白质的需要量 成人每日最低需要量: 30～50g/d 我国营养学会推荐的 成人每日需要量: 80g/d
蛋白质的营养价值 蛋白质的营养价值取决于其含必需氨基酸 种类及含量的多少。 必需氨基酸：机体不能合成的氨基酸，必需 从食物中摄取，有八种： 赖、缬、异亮、苯丙、蛋、亮、 色、苏氨酸 非必需氨基酸：体内可合成的氨基酸 半必需氨基酸：婴幼儿时期合成量不能满足 需要，有两种：组氨酸和精氨酸。
过程：次黄嘌呤核苷酸与天冬氨酸作用 形成中间产物腺苷代琥珀酸，后者在裂合酶 的作用下，分裂成腺嘌呤核苷酸和延胡索酸， 腺嘌呤核苷酸（腺苷酸）水解后即产生游离 氨和次黄嘌呤核苷酸。
腺苷酸脱氨酶(adenylate deaminase) 可催化AMP脱氨基，此反应与转氨基反应 相联系，即构成嘌呤核苷酸循环的脱氨 基作用. 天冬氨酸的氨来源于谷氨酸，由草酰 乙酸与谷氨酸转氨而来，催化此反应的 每为谷草转氨酶。
（二）氨的排泄——尿素循环
合成尿素的主要器官是肝脏，但在肾及脑中 尿素合成是经称为鸟氨酸循环的反应过程来
尿素合成的特点： 1．合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行； 2．合成一分子尿素需消耗四分子ATP； 3．氨甲酰磷酸合酶1是尿素合成的关键酶； 4．尿素分子中的两个氮原子，一个来源于N
草酰乙酸
查肝功为什么要抽血化验转氨酶指数呢？
提示：肝细胞中转氨酶活力比其他组织高出许
多，是血液的100倍。
抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能肝
组织受损破裂，肝细胞的转氨酶进入血液。（
结合乙肝抗原等指标进一步确定是什么原因引
起的）
转氨基本质上没有真正脱氨
3.联合脱氨基

转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使 联合脱氨基作用可在大多数组织细胞中进行，是
2、
转氨基作用：
由转氨酶(transaminase)催化，将α-氨基酸的
氨基转移到α-酮酸酮基上，生成相应的α-氨基酸,
而原来的α-氨基酸则转变为相应的α-酮酸。
转氨酶(transaminase)以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。 转氨基作用(transamination)可以在各种氨基酸 与α-酮酸之间普遍进行，反应是可逆的。 除Gly，Lys，Thr，Pro外，均可参加转氨基作用。
临床意义：该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时， 血清中AST活性明显升高。
转氨基作用特点及意义
特点：
* 只有氨基的转移，没有氨的生成
* 催化的反应可逆
* 其辅酶都是磷酸吡哆醛
生理意义： 是体内合成非必氨基酸的重要途径，也是联 系糖代谢与氨基酸代谢的桥梁。 接受氨基的主要酮酸有：
丙酮酸
-酮戊二酸
直接排氨，毒性大，不消耗能量。转化为 排氨形式越复杂，越安全，但越耗能。
1）水生生物直接扩散脱氨（NH3） 体内水循环迅速， ？ NH3浓度低，扩散 2）哺乳、两栖动物排尿素 ？ 流失快，毒性小。
H2N
C
H2 N
O
体内水循环较慢， NH3浓度较高，需 要消耗能量使其转 化为较简单，低毒 的尿素形式。
1、氧化脱氨
定义：-AA在AA氧化酶的作用下脱去氨基，氧化生 成-酮酸，同时消耗氧并产生氨的过程。
R-C-COO-+NH4+ R-CH-COO- 氨基酸氧化酶（FAD、FMN） NH+
|
3
O
H2O+O2 H2O2
||
α-氨基酸
α-酮酸
氨基酸氧化脱氨的主要酶：
L-氨基酸氧化酶（活性低，分布于肝及肾脏， 辅基为FAD 或者FMN） D-氨基酸氧化酶（活性强，但体内D-氨基酸少， 辅基为FAD） L-谷氨酸脱氢酶 活性强，分布于肝、肾及脑组织 不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶（进入 呼吸链进行氧化磷酸化）。该酶属于变构酶，其 活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。 专一性强，只作用于谷氨酸，催化的反应可逆
2
氨基酸的
分解代谢
共同分解 代谢
脱氨基作用
NH3 + α-酮酸
氨基酸碳骨架的氧化途径 氨基酸分解产物的代谢
一、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用（dea 氨基酸主要通过几种方式脱氨基： a. 氧化脱氨基作用 b. 转氨基作用 c. 联合脱氨基作用 d. 非氧化脱氨基作用（自学）
5-羟色氨酸
5-羟色氨酸脱羧酶 5-羟色胺
（3）组胺的生成：

组胺(histamine)由组氨酸脱羧产生，具有
组胺的释放与过敏反应和应激反应有关。
第三节
氨基酸分解产物代谢
脱羧基作用 CO2 + 胺
氨基酸 分解代谢
肺呼吸 再羧化
脱氨基作用
NH4+ +α-酮酸
、氨的代谢
肠道吸收 氨基酸脱氨
尿素生成的主要器官：肝脏
尿素生成——鸟氨酸循环 尿素
鸟氨酸
NH3 + CO2
H2O
瓜氨酸
精氨酸酶
H2O
精氨酸
H2O
NH3
氨基甲酰磷酸
2ADP+ Pi
2ATP
线粒体
鸟氨酸 鸟氨酸
Pi N-乙酰谷氨酸 瓜氨酸 瓜氨酸
NH3 + CO2 + H2O
ATP AMP+PPi
天冬氨酸 -酮戊二酸
（1）γ-氨基丁酸的生成： γ-氨基丁酸（gamma-aminobutyric acid, 反应由L-谷氨酸脱羧酶催化，在脑及肾中活性
L-谷氨酸脱羧酶
L-谷氨酸
γ-氨基丁酸
（2）5-羟色胺的生成： 5-羟色胺（5-hydroxytryptamine,5-HT）也是一
Trp 脑 色氨酸羟化酶
2.蛋白质的酶促水解（消化吸收）
胞外酶
水解
氨基酸 吸收入
外源蛋白质
蛋白质不做为储备物质
作为氮源和能源进行代谢。
（1）水解：
水解过程 protein 酸 碱 酶 眎 胨 肽 AA
（2） 酶促降解
动物 植物 微生物
消化道酶 果实酶
大多数正分解 有的细菌 真菌 放线菌
酶制剂
蛋白质水解酶类 肽链内切酶 二肽酶 蛋白酶 （肽酶） 组织蛋白酶 肽链外切酶
NH CH CO
氨基肽酶
胃蛋白酶
胰凝乳 蛋白酶
胰蛋白酶
一些动物蛋白酶作用的专一性
氨基酸的吸收 1 主要部位：小肠 2 吸收机制
（1）氨基酸运载蛋白 中性氨基酸运载蛋白 碱性氨基酸运载蛋白 酸性氨基酸运载蛋白 亚氨基酸运载蛋白
（2）-谷氨酸循环
第二节
氨基酸的分解代谢
个别氨基特殊分解 特殊侧链的分解代谢 代谢 脱羧基作用 CO + 胺
第八章
蛋白质的降解和氨基酸代谢
Metabolism of Amino Acids
第一节
蛋白质的酶促降解
1.氮源与氨基酸库
N2 NO3 NO2 NH3 有机氮（氨基酸） 肽/蛋白质）
氮平衡 食物摄入氮-(尿氮+粪氮) 可反映体内蛋白质合成与分解的动态关系
*总氮平衡：摄入氮=排出氮 即蛋白质分解与合成处于平衡，如成人； *正氮平衡：摄入氮>排出氮
转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
次黄苷酸 α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
α-酮酸
腺苷酰琥珀酸 谷氨酸 草酰乙酸
苹果酸
延胡索酸
腺苷酸
4、非氧化脱氨基作用（自学）
（1）直接脱氨基作用
（2）水解脱氨基作用（脱酰胺）
（3）脱水脱氨基作用
脱酰胺作用
谷氨酰胺和天冬酰胺的脱氨
CONH2
(CH2)2 HC COO
多巴脱羧酶
-CO 2
酪氨酸酶 多巴醌
白化病
(多巴胺 ) 3,4 二羟苯乙胺
吲哚醌
β -羟化酶