氨基酸
20种常见氨基酸
20种常见氨基酸1. 赖氨酸 (Lysine)：是一种必需氨基酸，对维持红细胞的生长和发育很重要，能够促进钙的吸收和利用，还可以提高免疫力。
2. 缬氨酸 (Valine)：一种必需氨基酸，是组成肌肉蛋白质的重要成分，能够增加肌肉耐久性和抗疲劳能力。
3. 亮氨酸 (Leucine)：一种必需氨基酸，参与调节蛋白质合成和肌肉生长，可以提高运动表现和恢复速度。
4. 苏氨酸 (Threonine)：一种必需氨基酸，对肝脏和免疫系统的健康很重要，能够改善皮肤状态和维护身体的正常生长。
5. 苯丙氨酸 (Phenylalanine)：一种必需氨基酸，能够增强记忆力和精神状态，对提高心理和智力表现有帮助。
6. 色氨酸 (Tryptophan)：一种必需氨基酸，参与多种神经调节物质的合成，能够改善睡眠质量和情绪状态。
7. 番茄红素 (Lycopene)：一种含有双键结构的非必需氨基酸，具有强烈的抗氧化作用，能够保护细胞损伤。
8. 精氨酸 (Arginine)：一种非必需氨基酸，对血管的健康和性功能有帮助，能够促进蛋白质的合成和肥育。
9. 脯氨酸 (Proline)：一种非必需氨基酸，对维持骨骼和结缔组织完整性很重要，还可以促进创伤愈合。
11. 天门冬氨酸 (Aspartic Acid)：一种非必需氨基酸，具有刺激中枢神经系统的功能，还能够促进胰岛素的分泌。
14. 谷氨酰胺 (Glutamine)：一种非必需氨基酸，参与多种代谢反应，具有增强人体免疫能力和促进创伤愈合的作用。
16. 半胱氨酸 (Cysteine)：一种半必需氨基酸，对维持蛋白质结构和代谢很重要，还可以参与氧化还原过程。
18. 脯氨鸟氨酸 (Hydroxyproline)：一种含有瞬切脯基的非必需氨基酸，是胶原蛋白的主要成分，能够维持皮肤的弹性和结构。
20种常用氨基酸
精氨酸
Arg
HN=C(NH₂)-NH-(CH₂)₃-CH(NH₂)-COOH
碱性；二氨基一羧基酸；必需氨基酸
20
组氨酸
His
NH-CH=N-CH=C-CH₂-CH(NH₂)-COOH
碱性；杂环；必需氨基酸
8
色氨酸
Trp
*Ph-NH-CH=C-CH₂-CH(NH₂)-COOH
芳香基侧链；中性；必需氨基酸；杂环
9
丝氨酸
Ser
HO-CH₂-CH(NH₂)-COOH
极性、中性；含羟基
10
酪氨酸
Tyr
HO-p-Ph-CH₂-CH(NH₂)-COOH
芳香基侧链；极性、中性；条件必需氨基酸
11
半胱氨酸
Cys
HS-CH₂-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性；必需氨基酸
5
异亮氨酸
Ile
CH₃-CH₂-CH(CH₃)-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性；必需氨基酸
6
甲硫氨酸（蛋氨酸）
Met
CH₃-S-(CH₂)₂-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性；必需氨基酸
7
脯氨酸
Pro
*NH-(CH₂)₃-CH-COOH
非极性、疏水性；杂环；亚氨基酸
20种常用氨基酸
序号
氨基酸名称
缩写
化学结构特点
分类
1
甘氨酸
Gly
NH₂-CH₂-COOH
非极性、疏水性；中性
2
丙氨酸
Ala
CH₃-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性
3
缬氨酸
Val
(CH₃)₂CH-CH(NH₂)-COOH
氨基酸
据分析，氨基酸中的谷氨酸，不仅是人体一种重要的营养成分，而且是治疗肝病、神经系统疾病和精神病的常用药物，对肝病、精神分裂症、神经衰弱均有疗效。
编辑本段结构通式氨基酸结构通式氨基酸是指含有氨基的羧酸。
生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。
除甘氨酸外均为L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸），其结构通式如图（R基为可变基团）：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α－碳原子均为不对称碳原子（即与α－碳原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D－型与L－型两种构型）。
编辑本段合成组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。
例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。
微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。
必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。
生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。
另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。
氨基酸氨基酸编辑本段分类20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）氨基酸根据化学结构1、脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、杂环亚氨基酸：脯氨酸从营养学的角度1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
20种常见氨基酸
20种常见氨基酸的名称和结构式名称中文缩写英文缩写结构式非极性氨基酸甘氨酸(α-氨基乙酸)Glycine 甘Gly GCH2COONH3丙氨酸(α-氨基丙酸)Alanine 丙Ala ACH COONH3CH3亮氨酸(γ-甲基-α-氨基戊酸)* Leucine 亮Leu LCHCOONH3(CH3)2CHCH2异亮氨酸(β-甲基-α-氨基戊酸)* Isoleucine 异亮Ile ICHCOONH3CH3CH2CHCH3缬氨酸(β-甲基-α-氨基丁酸)* Valine 缬Val VCHCOONH3(CH3)2CH脯氨酸(α-四氢吡咯甲酸)Proline 脯Pro P COONH H苯丙氨酸(β-苯基-α-氨基丙酸)* Phenylalanine 苯丙Phe FCHCOONH3CH2蛋(甲硫)氨酸(α-氨基-γ-甲硫基戊酸) * Methionine 蛋Met MCHCOONH3CH3SCH2CH2色氨酸[α-氨基-β-(3-吲哚基)丙酸]* Tryptophan 色Trp WNCH2CH COONH3H不带电荷的极性氨基酸丝氨酸(α-氨基-β-羟基丙酸) Serine 丝Ser SCHCOONH3HOCH2谷氨酰胺(α-氨基戊酰胺酸)Glutamine 谷胺Gln Q CH2CH2CHCOONH3H2N CO苏氨酸(α-氨基-β-羟基丁酸)* Threonine 苏Thr TCHCOONH3CH3CHOH半胱氨酸(α-氨基-β-巯基丙酸) Cysteine 半胱Cys CCHCOONH3HSCH2天冬酰胺(α-氨基丁酰胺酸)Asparagine 天胺Asn N CH2CHCOONH3H2N CO酪氨酸(α-氨基-β-对羟苯基丙酸) Tyrosine 酪Tyr YCHCOONH3CH2HO酸性氨基酸（带负电荷）天冬氨酸(α-氨基丁二酸)Aspartic acid 天Asp DNH3HOOCCH2CHCOO谷氨酸(α-氨基戊二酸)Glutamic acid 谷Glu ECHCOONH3HOOCCH2CH2碱性氨基酸（带正电荷）赖氨酸(α,ω-二氨基己酸)*Lysine 赖Lys KCHCOONH2CH2CH2CH2CH2NH3精氨酸(α-氨基-δ-胍基戊酸)Arginine 精Arg RH2N C CHCOONH2NHCH2CH2CH2NH2组氨酸[α-氨基-β-(4-咪唑基)丙酸] Histidine 组His H NCH2CH COONH3HN* 为必需氨基酸。
20个天然氨基酸
20个天然氨基酸20个天然氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们在生物体内具有重要的功能和作用。
本文将分别介绍这20个天然氨基酸的结构、特点以及在生物体内的功能。
1. 丙氨酸（Ala）：丙氨酸是一种非极性氨基酸，侧链由一个甲基组成。
它在蛋白质中起到结构支撑的作用。
2. 天冬酰胺酸（Asn）：天冬酰胺酸是一种极性氨基酸，侧链含有一个天冬氨酸基团。
它在蛋白质中参与蛋白质的折叠和稳定。
3. 谷氨酸（Glu）：谷氨酸是一种极性氨基酸，侧链含有一个谷氨酸基团。
它在蛋白质中参与多种代谢途径和信号传导。
4. 青黛氨酸（Trp）：青黛氨酸是一种非极性氨基酸，侧链含有一个青黛氨基团。
它在蛋白质中具有较强的吸光性质。
5. 缬氨酸（Val）：缬氨酸是一种非极性氨基酸，侧链含有一个异戊氨基团。
它在蛋白质中参与构建蛋白质的空间结构。
6. 丝氨酸（Ser）：丝氨酸是一种极性氨基酸，侧链含有一个羟基。
它在蛋白质中参与磷酸化反应和蛋白质的酶活性。
7. 苏氨酸（Ile）：苏氨酸是一种非极性氨基酸，侧链含有一个异戊氨基团。
它在蛋白质中参与构建蛋白质的空间结构。
8. 苯丙氨酸（Phe）：苯丙氨酸是一种非极性氨基酸，侧链由一个苯基和一个甲基组成。
它在蛋白质中参与构建蛋白质的空间结构。
9. 赖氨酸（Lys）：赖氨酸是一种极性氨基酸，侧链含有一个正电荷的氨基团。
它在蛋白质中参与电荷相互作用和酶活性。
10. 苏胺酸（Leu）：苏胺酸是一种非极性氨基酸，侧链含有一个异戊氨基团。
它在蛋白质中参与构建蛋白质的空间结构。
11. 丙氨酰胺酸（Asp）：丙氨酰胺酸是一种极性氨基酸，侧链含有一个天冬氨酸基团。
它在蛋白质中参与蛋白质的折叠和稳定。
12. 苯丙胺酸（Tyr）：苯丙胺酸是一种非极性氨基酸，侧链含有一个苯基和一个羟基。
它在蛋白质中参与构建蛋白质的空间结构。
13. 酪氨酸（Thr）：酪氨酸是一种极性氨基酸，侧链含有一个羟基。
它在蛋白质中参与磷酸化反应和蛋白质的酶活性。
20种常见氨基酸
20种常见氨基酸氨基酸是构成蛋白质分子的基本单元，也是细胞生命活动中不可或缺的有机化合物之一。
目前已发现了20种常见氨基酸，它们各自在不同的情况下发挥着重要作用。
1. 丝氨酸（Serine）是蛋白质中含量较高的氨基酸之一，它与钙离子结合，能够帮助肌肉收缩，并参与酶的催化作用。
2. 苏氨酸（Threonine）是人体必须的氨基酸，它是合成蛋白质和核酸的原料之一，同时也是重要的肌肉营养素。
3. 天冬酰胺（Asparagine）是人体自主合成的一种非必需氨基酸，具有调节中枢神经系统功能、促进肝脏解毒、增强人体免疫力等多项作用。
4. 赖氨酸（Lysine）是蛋白质质量评价所必须的氨基酸之一，它还能加速人体生长发育，提高体力和抗病能力。
5. 谷氨酰胺（Glutamine）是人体必须的氨基酸，它对肠道黏膜细胞有营养保护作用，能够促进肠道细胞生长、维持肠道屏障功能。
6. 组氨酸（Histidine）是非常重要的氨基酸之一，也是人体必需的氨基酸，它能够促进生长发育、增强记忆力、改善睡眠质量。
7. 赛氨酸（Cysteine）对人体健康有很多好处，如抗氧化、降脂降压、保肝等。
8. 苯丙氨酸（Phenylalanine）是非常重要的氨基酸之一，它能够促进神经系统的正常发育功能，同时还能抑制食欲、减肥。
9. 精氨酸（Arginine）是人体必需的氨基酸之一，能够降低血液中的胆固醇、促进肌肉生长、增强免疫力。
10. 酪氨酸（Tyrosine）是人体能产生的非必需氨基酸，它参与了体内多种生化反应，对皮肤、头发、甲状腺功能等都有很好的调节作用。
11. 色氨酸（Tryptophan）是人体必须的氨基酸之一，它参与了体内多种生化反应，能够抑制食欲、促进睡眠、提高免疫力。
12. 酪氨酸（Tyrosine）是人体能产生的非必需氨基酸，它参与了体内多种生化反应，对皮肤、头发、甲状腺功能等都有很好的调节作用。
13. 苯丙胺酸（Tyrptophan）参与胡萝卜素合成、促进生长发育等功能。
氨基酸
氨基酸简介氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质(protein)的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使它的分子具有生化活性。
蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶。
两个或两个以上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成的前体。
氨基酸（amino acids）广义上是指既含有一个碱性氨基又含有一个酸性羧基的有机化合物，正如它的名字所说的那样。
但一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。
在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种氨基酸被称为α-氨基酸。
在自然界中共有300多种氨基酸，其中α-氨基酸21种。
α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，也是构成生命大厦的基本砖石之一。
构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
氨基酸(氨基酸食品)是蛋白质(蛋白质食品)的基本成分。
蜂王浆中含有20多种氨基酸。
除蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等人体本身不能合成、又必需的氨基酸外，还含有丰富的丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸等。
科学家分析了蜂王浆(蜂王浆食品)中29种游离氨基酸及其衍生物，脯氨酸含量最高，占总氨基酸含量的58%。
据分析，氨基酸中的谷氨酸，不仅是人体一种重要的营养成分，而且是治疗肝病、神经系统疾病和精神病的常用药物，对肝病、精神分裂症、神经衰弱均有疗效结构通式氨基酸结构通式氨基酸是指含有氨基的羧酸。
生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。
除甘氨酸外均为L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸），其结构通式如图（R基为可变基团）：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
20种氨基酸分类及缩写
20种氨基酸分类及缩写20种氨基酸分类及缩写：一、非极性氨基酸（Nonpolar Amino Acids）：1. 甘氨酸（Gly，G）：是最简单的氨基酸，侧链为一个氢原子，无侧链。
2. 丙氨酸（Ala，A）：侧链为一个甲基基团。
3. 缬氨酸（Val，V）：侧链为一个异丙基基团。
4. 亮氨酸（Leu，L）：侧链为一个异戊基基团。
5. 异亮氨酸（Ile，I）：侧链为一个2,3-二甲基丙基基团。
6. 苯丙氨酸（Phe，F）：侧链为一个苯基基团。
7. 色氨酸（Trp，W）：侧链为一个吲哚基团。
8. 酪氨酸（Tyr，Y）：侧链为一个苯环并有一个羟基。
二、极性非电荷氨基酸（Polar Uncharged Amino Acids）：9. 丝氨酸（Ser，S）：侧链为一个羟基。
10. 苏氨酸（Thr，T）：侧链为一个甲基羟基。
11. 芪氨酸（Cys，C）：侧链为一个巯基。
12. 酪氨酸（Tyr，Y）：侧链为一个苯环并有一个羟基。
13. 谷氨酸（Asn，N）：侧链为一个甲基亚胺基。
14. 谷氨酸（Gln，Q）：侧链为一个甲基亚胺基。
15. 赖氨酸（Lys，K）：侧链为一个氨基。
16. 精氨酸（Arg，R）：侧链为一个胍基。
三、极性带电氨基酸（Polar Charged Amino Acids）：17. 酸性氨基酸（Acidic Amino Acids）：- 天冬氨酸（Asp，D）：侧链为一个羧基。
- 谷氨酸（Glu，E）：侧链为一个羧基。
18. 基性氨基酸（Basic Amino Acids）：- 赖氨酸（Lys，K）：侧链为一个氨基。
- 精氨酸（Arg，R）：侧链为一个胍基。
- 组氨酸（His，H）：侧链为一个咪唑基。
四、特殊氨基酸（Special Amino Acids）：19. 脯氨酸（Pro，P）：侧链与氨基酸的氨基形成环状结构。
20. 甲硫氨酸（Met，M）：侧链为一个甲硫基。
以上是常见的20种氨基酸的分类及缩写。
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对脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物， 440nm
• 反应生成的化合物的颜色深浅程度以及CO2（测压法测定） 生成量，均可作为氨基酸定量分析依据。 • 用途：常用于氨基酸的定性或定量检测。 • 在法医学上，使用茚三酮反应可采集嫌疑犯在犯罪现场留 下来的指纹。因为手汗中含有多种氨基酸，遇茚三酮后起 显色反应。
（2）成肽反应
R1 H2N C C H O H OH + H N C COOH H R2 H2O ROOH R2
肽键
一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合
用途：是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。
自然界中一般不用氨基酸去合成蛋白质，因为 自然界很容易获得蛋白质，却很难获得氨基酸。 所以工业、医药上常使用蛋白质水解产生氨基酸。
3、α-羧基和α-氨基都参加的反应
• （1）与茚三酮的反应
• （2）成肽反应
（1）与茚三酮的反应
茚三酮
水合茚三酮
氨基酸的理化性质
弱酸 加热
弱酸 加热
（1）与茚三酮的反应
• α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生氧化脱羧反应生 成蓝紫化合物， 纸层析或是柱层析，利用茚三酮显色在分 光光度法570nm，定量测定各种AA.
•
（3）脱羧基反应的应用
• 几种氨基酸经脱梭基作用产生的重要胺类如下：
• • 1．γ-氨基丁酸(GABA) 由L-谷氨酸脱竣酶催化谷氨酸脱竣基生成，此酶在脑、 肾中的活性很高，所以脑中GABA含量较多。GABA是抑 制性神经递质，对中枢神经系统有抑制作用。 2．组胺（组织胺） 由组氨酸在组氨酸脱梭酶催化下脱梭基产生。组胺在体 内分布广泛，乳腺、肺、肝、肌组织及胃粘膜含量较高， 主要存在肥大细胞中，创伤性休克或炎症病变部位有组胺 释放。组胺具有强烈的扩张血管功能，增加血管通透性， 使血压下降；也是胃液分泌刺激剂。 3．5-羟色胺(5-HT) 色氨酸经羟化酶催化生成5-羟色氨酸，再经脱羧酶催化 生成5-羟色胺。除神经组织外，5-羟色胺还存在于胃肠道、 血小板及乳腺细胞中。在脑内5-羟色胺作为神经递质具有 抑制作用；在外围组织具有收缩血管的功能。
-
弱碱
COO
-
CH3
H2NCH(CH2)SCH3 + CH3I
H2NCH(CH2)SCH3
蛋氨酸侧链上的甲硫基是一个很 强的亲和集团，与烃化试剂（甲 基碘形成硫盐）
Pauly反应
酪氨酸的酚与重氮化合物基形成橘黄色的重氮化合物
3、 侧链R基参加的反应
（1） 巯基参加的反应 • （2） 咪唑基参加的反应 • （3） 酚基参加的反应
Pauly反应——可用于检测Tyr
(1) 巯基（-SH）的性质
羧甲基半胱氨酸
(1) 巯基（-SH）的性质
(1) 巯基（-SH）的性质
O CH2OCCl
-
OOC CHCH2 SOCCH2 NH3+ O
（2）成酰氯反应
• 某些酯有活化作用， 可增加羧基活性
保护氨基 活化羧基
这个反应使氨基酸的羧基活化——合成多肽， 常用于合成人工多肽
（3）脱羧基反应
一级胺
（3）脱羧基反应的应用
•
• 氨基酸的脱氨基作用： 氨基酸在氨基酸脱羧酶催化下进行脱羧作用，生成二氧化碳和一个伯胺类化 合物（一级氨）。 这个反应除组氨酸外均需要磷酸吡哆醛作为辅酶。 氨基酸的脱羧作用，在 微生物中很普遍，在高等动植物组织内也有此作用，但不是氨基酸代谢的主 要方式。 氨基酸脱羧酶的专一性很高，除个别脱羧酶外，一种氨基酸脱羧 酶一般只对一种氨基酸起脱羧作用。氨基酸脱羧后形成的胺类中有一些是组 成某些维生素或激素的成分，有一些具有特殊的生理作用， 例如脑组织中游离的γ－氨基丁酸就是谷氨酸脱羧酶催化脱羧的产物，它对中 枢神经系统的传导有抑制作用。 氨基酸的脱羧基作用； 部分氨基酸在特异的氨基酸脱羧酶催化下进行脱羧反应，生成相应的胺。 氨基酸脱羧基后生成的胺虽然含量不高，但具有重要的生理功能。体内广泛 存在的胺氧化酶可将这些应的醛类胺氧化成相，后者经醛氧化酶催化，进一 步氧化成羧酸，避免胺类在体内的蓄积。胺氧化酶在肝中活性最强。反应过 程简化如下：
-
OOC CHCH2 SH
+ NH3
-
OOC CH CH2 NH3+ S S
胱氨酸
-
OOC CHCH2 SH NH3+
-
OOC CH CH2 NH3
+
作用：氧化还原反应可使蛋白质分子中二 硫键形成或端裂。
(1) 巯基（-SH）的性质
二硫硝基苯甲酸
硫硝基苯甲酸
作用：在ph8时，412nm有强烈的光吸收，可用 于比色法定量测定半胱氨酸的含量。
（2）咪唑基的性质
组氨酸含有咪唑基，它的pK2值为6.0，在生理条 件下具有缓冲作用。 组氨酸中的咪唑基能够发生多种化学反应。可以 与ATP发生磷酰化反应，形成磷酸组氨酸，从而使 酶活化。 组氨酸的咪唑基也能发生烷基化反应。生成烷基 咪唑衍生物，并引起酶活性的降低或丧失
（3）甲硫基的性质
COO
氨基酸
氨基酸
• α-羧基参加的反应
• α-羧基和α-氨基都参加的反应 • 侧链R基参加的反应
1.α-羧基参加的反应
•
• •
（1）成盐和成酯反应
（2）成酰氯反应 （3）脱羧基反应
（1）成盐反应
•
+
NaOH
NH2 ————→ І R– CH – COONa
氨基酸钠盐 重金属盐不溶于水
（1）成盐和成酯反应
• •
• •
（3）脱羧基反应的应用
• 4．牛磺酸 • 半胱氨酸先氧化成磺酸丙氨酸，再脱羧生成牛 磺酸。牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分；现发现 脑组织中有较多牛磺酸，可能具有更重要的功能。 • 5．多胺 • 某些氨基酸脱羧基可产生多胺类物质。如鸟氨 酸脱羧基生成腐胺，然后再转变为精和精胺。精 脉和精胺属多胺类，是调节细胞生长的重要物质。 凡生长旺盛的组织及肿瘤组织多胺类含量较多。 临床上利用测定肿瘤病人血、尿中多胺含量作为 观察病情的指标之一。
• • • •
NH3· Cl І • R– CH–COOC2H5 + H2O
氨基酸乙酯的盐酸盐
NH2 І R– CH – COOH + C2H5OH
干燥，HCl ———–————→ na 回流
保护羧基
在特定的化学反应中保护羧基，活化氨基。氨基酸酯是 制备氨基酸的酰胺或酰肼的中间物，这也是酰基化和烃 基化在碱性溶液中进行的原因
-
-
OOC CHCH2 SH NH3+
O ICH2CNH2
-
OOC CHCH2 S CH2 NH3
+
OOC CHCH2 SCH2CNH2 NH3+ O
作用：这些反应可用于巯基的保护。
-
OOC CHCH2 SH + + NH3
-
HO-Hg+
Hg
+
COOCOO
-
OOC
CHCH2 S NH3+
作用：与金属离子的螯合性质可用于体内解毒。