生物化学复习资料
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生物化学复习资料氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。
(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
(P45)必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。
（亚油酸和亚麻酸）(P25)必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
(P39)超二级结构：也称之基元。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
(P53)分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
(P98)解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。
符号：Tm。
每种DNA或RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多，Tm值越高。
(P98)增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。
(P98)酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。
酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。
(P147)酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。
提高酶活性的别构效应，称为别构激活或正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。
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生物化学复习资料1。
氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。
所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。
氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。
试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。
简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。
四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。
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⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。
即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。
（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。
3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。
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第一章蛋白质1．蛋白质的基本组成单位及其有多少种,有何特点?α-氨基酸(脯氨酸除外) L-氨基酸（甘氨酸除外）结构特点：所有20 种基本氨基酸的结构通式为2．蛋白质含氮量的特点含氮量较恒定，一般在16%左右蛋白质系数——6.25蛋白质含量= 样品含氮量⨯6.253．20种基本氨基酸的分类非极性R 基氨基酸：丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸色氨酸甲硫氨酸脯氨酸极性不带电荷R 基氨基酸甘氨酸丝氨酸苏氨酸半胱氨酸酪氨酸天冬酰胺谷氨酰胺酸性R 基氨基酸氨基酸天冬氨酸谷氨酸碱性R 基氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸4．氨基酸的显色反应茚三酮反应反应物：茚三酮、氨基酸反应性质：氧化还原结果：蓝紫色产物, m = 570nm脯氨酸是亚氨基酸，只有一步反应，反应产物为黄色反应物：氨基酸与二硝基氟苯（DNFB）产物：DNP—氨基酸（二硝基苯代氨基酸）黄色5．碱性氨基酸和酸性氨基酸各包括那些?酸性R 基氨基酸氨基酸天冬氨酸谷氨酸碱性R 基氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸6.氨基酸等电点的定义,并会计算某一氨基酸的净电荷等于零时的溶液pH值为该氨基酸的等电点。
等电点时的特点：溶解度下降pI=（pK左′+pK右′ ）/2pK左′ : pI处左侧pK ′值，pK右′ :pI处右侧pK ′值。
如：甘氨酸的两性解离为：pK1 ′ =2.34 pk2 ′ =9.60 pI=(2.34+9.60)/2=5.977.那三种氨基酸在近紫外区有最大光吸收?苯丙氨酸—257nm、酪氨酸—275nm、色氨酸—280nm8.DNFB叫什么?有什么作用?氨基酸与二硝基氟苯（DNFB）测定肽链N-端氨基酸9.迁移率的计算,并学会判断它们的大小非极性R基氨基酸（第一组）最大极性不带电荷R基氨基酸（第一组）次之带电荷（正电荷、负电荷）R 基氨基酸最小10.蛋白质一级结构的定义蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键位置11.蛋白质二级结构的定义和蛋白质二级结构的种类定义：在规则氢键指导下局部多肽链在空间的排列方式a－螺旋，β－折叠片，β－转角，无规则卷曲四种12.蛋白质三级结构的定义和特点蛋白质分子中所有原子的空间排列特点：高低不平、疏密不一、近似球状、外亲内疏13.蛋白质四级结构的定义蛋白质分子中亚基在空间的排列14.维持蛋白质二三级结构的主要作用力氢键、盐键、疏水作用力、二硫键、配位键、范德华引力16.同源蛋白：不同生物中具有同一功能的蛋白质。
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●绪论●生物化学定义研究任务目的●第一章糖第一节单糖一、葡萄糖的分子结构构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。
构型：指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构型改变要求共价键的断裂和重新形成。
不对称碳原子：连接四个不同原子或基团的碳原子。
镜像对映体：旋光异构现象和旋光度：异头物：二、单糖的分类糖：含多羟基的醛或酮的化合物醛糖：含醛基酮糖：含酮基三、单糖的物理性质和化学性质『一』物理性质『二』化学性质四、重要的单糖第二节寡糖一、双糖1、麦芽糖：两个葡萄糖以α（1－4）糖苷键缩合2、蔗糖：由α－D－葡萄糖和β－D －果糖各一分子以α，β（1－2）糖苷键型缩合。
3、乳糖：由α－D－葡萄糖和β－D －半乳糖各一分子以β（1－4）糖苷键型缩合。
第三节多糖1、淀粉支链淀粉直链淀粉2、糖原3、纤维素●第二章脂类定义生物功能第一节脂酰甘油类定义一、脂肪酸二、甘油三酯的类型三、甘油三酯的理化性质皂化和皂化值酸败和酸值卤化和碘值●第三章蛋白质第一节蛋白质通论一、蛋白质的化学组成：平均含氮量16％，是凯氏定氮法的基础平均分子量110第二节蛋白质的基本结构单位－氨基酸一、氨基酸的分类蛋白质氨基酸：20种α氨基酸：脯氨酸为亚氨基酸，其余都是。
旋光性：除甘氨酸外，都有旋光性各类氨基酸：二、氨基酸的酸碱性质广义酸碱：酸，质子供体。
碱，质子受体。
等电点：PI＝1/2（PK1+PK2）在等电点以上的任何PH，氨基酸带净负电荷，并由此在电场中将向正级移动，在低于等电点的任一PH，氨基酸将带净正电荷，在电场中将向负极移动。
三、氨基酸的化学反应：Sanger反应Edman降解印三酮反应四、氨基酸的分析分离离子交换层析第三节蛋白质的共价结构（一级结构）一、肽和肽键的结构肽单位肽键共价主链肽平面同源蛋白质二、N末端和C末端氨基酸残基的测定Sanger反应DNS（丹蟥酰氯法）Edman降解第四节蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质二级结构：多肽链中有规则重复的构象。
生物化学复习重点
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
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第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
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生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能1.蛋白质是许多氨基酸通过肽链相连形成的高分子含氮化合物。
2.蛋白质组成元素：C、H、O、N、S，N的含量基本相同为16%。
3.氨基酸为蛋白质的基本单位，人体内含20种，除甘氨酸外皆为α-氨基酸。
4.氨基酸分类：①非极性疏水性氨基酸7种：甘氨酸Glycine Gly G 丙氨酸Alanine Ala A 缬氨酸Valine Val V 亮氨酸Leucine Leu L 异亮氨酸Isoleucine Ile I 脯氨酸Proline Pro P 苯丙氨酸Phenylalanine Phe F②极性中性氨基酸8种：酪氨酸Tyrosine Tyr Y 色氨酸Tryptophan Trp W 丝氨酸Serine Ser S 苏氨酸Threonine Thr T 半胱氨酸Cystine Cys C 蛋氨酸Methionine Met M 天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutarnine Gln Q③酸性氨基酸2种：天冬氨酸Asparticacid Asp D 谷氨酸Glutamicacid Glu E④：碱性氨基酸3种：赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H5.氨基酸的理化性质：①两性解离的性质，等电点：中性时的PH值，用PI表示。
②含共轭双键（络氨酸和色氨酸残基）具有紫外吸收性质（波长：280nm），用于分析蛋白质的含量。
③茚三酮反应生成蓝紫色化合物（吸收光570nm），用于氨基酸定量分析。
6.几种生物活性肽：①谷胱甘肽（谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸）.用GSH表示，具还原性、分解H2O2、解毒。
②多肽类激素及神经肽。
7.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，部分含二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能基础，决定空间结构，非决定空间结构的唯一因素。
8.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基的侧链构象。
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第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸1．结构特点2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类3．理化性质：⑴等电点（isoelectric point,pI）⑵紫外吸收⑶茚三酮反应二、肽键与肽链及肽链的方向三、肽键平面(肽单位)四、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
结构概念及稳定的力。
五、蛋白质一级结构与功能的关系1．一级结构是空间构象的基础，蛋白质的一级结构决定其高级结构2．一级结构与功能的关系3．蛋白质的空间结构与功能的关系4．变构效应（allosteric effect）5．协同效应(cooperativity)六、蛋白质的理化性质1．两性解离与等电点2．蛋白质的胶体性质3．蛋白质的变性(denaturation)4．蛋白质的沉淀5．蛋白质的复性(renaturation)6．蛋白质的沉淀和凝固7．蛋白质的紫外吸收8．蛋白质的呈色反应第二章核酸的结构与功能一、核酸的化学组成1．核苷酸中的碱基成分2．戊糖与核苷3．核苷酸的结构与命名二、核酸的一级结构1．DNA和RNA的一级结构2．RNA与DNA的差别三、DNA的空间结构与功能1．DNA的二级结构——双螺旋结构模型的要点2．ＤＮＡ结构的多样性3．DNA的超螺旋结构4．DNA的功能四、RNA的空间结构与功能1．信使RNA的结构与功能2．转运RNA的结构与功能3．核蛋白体RNA的结构与功能4．其他小分子ＲＮＡ5．核酶五、核酸的理化性质及其应用1．核酸的一般理化性质2．ＤＮＡ的变性及性质3．ＤＮＡ的复性与分子杂交第三章酶一、酶的概念二、酶的分子组成三、酶的活性中心酶的活性中心、结合基团、催化基团四、酶促反应的特点1．具有极高的催化效率2．具有高度的底物特异性：①绝对特异性②相对特异性③立体异构特异性3．酶的催化活性是可以调节的五、酶促反应动力学：1．底物浓度对反应速度的影响：⑴底物对酶促反应的有饱和现象⑵米氏方程及米氏常数：米氏方程：ν= Vmax[S]/(Km+[S])⑶Km和Vmax的意义⑷Km和Vmax的测定2．酶浓度对反应速度的影响3．温度对反应速度的影响4．pH对反应速度的影响：酶的最适pH不是酶的特征性常数5．抑制剂对反应速度的影响：⑴不可逆抑制作用：专一性抑制、非专一性抑制⑵可逆抑制作用：竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型6．激活剂对反应速度的影响：六、酶的调节：⑴酶原的激活⑵变构调节；⑶共价修饰调节；第四章、糖代谢一、糖的无氧分解：1．概念2．过程、特点3．糖无氧分解的生理意义二、糖的有氧氧化1．概念2．过程3．三羧酸循环的过程，特点，生理意义三、磷酸戊糖途径1．概念2．磷酸戊糖途径的生理意义四、糖异生1．概念2．糖异生的过程3．糖异生的生理意义五、糖原的合成与分解1．糖原的合成代谢⑴概念⑵过程2．糖原的分解代谢⑴概念⑵过程六、血糖：1．概念及其血糖的来源与去路：第五章脂类代谢一、甘油三酯的分解代谢：1．脂肪动员：2．脂肪酸的β氧化：二、酮体的生成及利用：酮体生成及利用的生理意义：三、脂肪酸的合成：四、胆固醇的代谢：胆固醇的合成：五、血浆脂蛋白：1．血浆脂蛋白的分类：①电泳分类法：根据电泳迁移率的不同进行分类，可分为四类：乳糜微粒→β-脂蛋白→前β-脂蛋白→α-脂蛋白。
②超速离心法：按脂蛋白密度高低进行分类，也分为四类：CM →VLDL →LDL →HDL。
2．载脂蛋白的功能：3．血浆脂蛋白的代谢和功能：乳糜微粒在小肠粘膜细胞组装，与外源性甘油三酯的转运有关；极低密度脂蛋白在肝脏组装，与内源性甘油三酯的转运有关；低密度脂蛋白由VLDL代谢产生，可将肝脏合成的胆固醇转运至肝外组织细胞；高密度脂蛋白来源广泛，与胆固醇的逆向转运有关。
第六章、生物氧化一、生物氧化的概念和特点：物质在生物体内氧化分解并释放出能量的过程称为生物氧化。
与体外燃烧一样，生物氧化也是一个消耗O2，生成CO2和H2O，并释放出大量能量的过程。
但与体外燃烧不同的是，生物氧化过程是在37℃，近于中性的含水环境中，由酶催化进行的；反应逐步释放出能量，相当一部分能量以高能磷酸酯键的形式储存起来。
二、线粒体氧化呼吸链：1．呼吸链的概念2．呼吸链的组成复合体Ⅰ（NADH-泛醌还原酶）复合体Ⅱ（琥珀酸-泛醌还原酶）复合体Ⅲ复合体Ⅳ三、呼吸链成分的排列顺序：1．NADH氧化呼吸链：其递氢体或递电子体的排列顺序为：NAD+→[ FMN (Fe-S)]→CoQ→b(Fe-S)→c1→c →aa3→1/2O2。
2．琥珀酸氧化呼吸链：其递氢体或递电子体的排列顺序为：[ FAD (Fe-S)]→CoQ →b(Fe-S)→c1→c →aa3 →1/2O2。
四、生物体内能量生成的方式：1．氧化磷酸化：2．底物水平磷酸化：第七章氨基酸代谢一、蛋白质的营养作用1．氮平衡⑴氮总平衡⑵氮正平衡⑶氮负平衡2．必需氨基酸与非必需氨基酸3．蛋白质的营养价值及互补作用二、氨基酸的脱氨基作用氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基、转氨基作用和联合脱氨基。
三、氨的代谢1．血氨的来源与去路：⑴血氨的来源：①由肠道吸收；②氨基酸脱氨基；③氨基酸的酰胺基水解；④其他含氮物的分解。
⑵血氨的去路：①在肝脏转变为尿素；②合成氨基酸；③合成其他含氮物；④合成天冬酰胺和谷氨酰胺；⑤直接排出。
2．氨在血中的转运⑴丙氨酸-葡萄糖循环⑵谷氨酰胺的运氨作用3．鸟氨酸循环与尿素的合成尿素合成的特点：①合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行；②合成一分子尿素需消耗四分子A TP；③精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶；④尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。
四、氨基酸的脱羧基作用由氨基酸脱羧酶催化，辅酶为磷酸吡哆醛，产物为CO2和胺。
了解几种重要胺类物质的生理作用。
五、一碳单位的代谢概念、来源及生理作用六、S-腺苷蛋氨酸循环第八章核苷酸代谢一、嘌呤核苷酸的合成代谢1．从头合成途径：利用一些简单的前体物，如5-磷酸核糖，氨基酸，一碳单位及CO2等，逐步合成嘌呤核苷酸的过程称为从头合成途径。
这一途径主要见于肝脏，其次为小肠和胸腺。
合成过程可分为三个阶段：⑴次黄嘌呤核苷酸的合成⑵腺苷酸及鸟苷酸的合成⑶三磷酸嘌呤核苷的合成2、补救合成途径：又称再利用合成途径。
指利用分解代谢产生的自由嘌呤碱合成嘌呤核苷酸的过程。
这一途径可在大多数组织细胞中进行。
其反应为：A+ PRPP → AMP；G/I + PRPP → GMP/IMP。
二、嘧啶核苷酸的合成代谢1．从头合成途径：嘧啶核苷酸的主要合成步骤为：⑴尿苷酸的合成⑵胞苷酸的合成：UMP经磷酸化后生成UTP，再在胞苷酸合成酶的催化下，由Gln提供氨基转变为CTP。
⑶脱氧嘧啶核苷酸的合成2．补救合成途径：由分解代谢产生的嘧啶/嘧啶核苷转变为嘧啶核苷酸的过程称为补救合成途径。
以嘧啶核苷的补救合成途径较重要。
三、嘌呤核苷酸的分解代谢：嘌呤核苷酸的分解首先是在核苷酸酶的催化下，脱去磷酸生成嘌呤核苷，然后再在核苷酶的催化下分解生成嘌呤碱，最后产生的I和X经黄嘌呤氧化酶催化氧化生成终产物尿酸。
四、嘧啶核苷酸的分解代谢：嘧啶核苷酸可首先在核苷酸酶和核苷磷酸化酶的催化下，除去磷酸和核糖，产生的嘧啶碱可在体内进一步分解代谢。
胞嘧啶和尿嘧啶降解的终产物为（β-丙氨酸+ NH3 + CO2）；胸腺嘧啶降解的终产物为（β-氨基异丁酸+ NH3 + CO2）。
第九章物质代谢一、物质代谢的相互联系1．能量代谢上，三大物质能相互替代，并相互制约。
2．糖可转换成脂肪，脂肪绝大部分不能转换成糖。
3．除了亮氨酸和赖氨酸以外，18种氨基酸都能转换成糖，糖代谢中间产物可转变成非必需氨基酸。
4．蛋白质可转变成脂肪，脂肪不能转变成氨基酸。
5．氨基酸是体内合成核酸的重要原料。
二、各组织器官代谢方式有共同之外，但功能各异，各具特点。
三、关键酶关键酶催化反应的特点：催化的反应速度最慢；催化单向反应；酶活性受底物控制外，还受多种代谢物或效应剂的调节。
四、变构调节小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性。
变构效应剂：使酶发生变构效应的物质。
包括变构激活剂和变构抑制剂。
变构酶：由两个以上亚基组成的具有一定构象的四级结构聚合体。
变构酶分子中既有能与底物结构的部位，称催化部位；又有能与变构效应剂结合而引起调节作用的部位，称为调节部位或变构部位。
催化部位和调节部位可以在不同亚基上，也可以在同一亚基的不同位置上。
五、变构调节的机制变构效应剂通过非共价键与调节亚基结合，引起酶的构象改变（空间结构改变），从而影响酶与底物的结合，使酶的活性受到抑制或激活。
六、变构调节的生理意义1．代谢途径终产物常可变构抑制该途径起始反应的酶。
可使代谢物的生成不致过多；2．变构调节还可使能量得以有效储存；3．变构调节还可使不同代谢途径相互协调。
七、酶的化学修饰（共价修饰）酶蛋白肽链上某些残基在其他酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变。
酶的化学修饰主要有磷酸化与脱磷酸、乙酰化与脱乙酰、甲基化与脱甲基等。
八、化学修饰调节的特点1．大多数属于这类调节方式的酶都具有无活性（或低活性）和有活性（或高活性）两种形式。
催化互变反应的酶在体内受调控。
2．化学修饰有放大效应。
3．磷酸化与脱磷酸是最常见的酶促化学修饰反应，是体内调节酶活性经济而有效的方式。
第十章DNA的生物合成（复制）一、DNA复制及特点二、DNA生物合成的基本过程及参与物质的作用三．DNA的损伤概念与修复类型4第十一章RNA的生物合成一.转录,模板链,编码链,不对称转录的概念。
二.RNA聚合酶的作用特点及种类三.转录的基本过程过程四.转录后RNA的修饰1．mRNA转录后的加工2．rRNA后加工3.tRNA后加工五.核酶概念及意义1第十二章蛋白质的生物合成(翻译)本章要点一.参与蛋白质合成的基本物质：二.密码子的特点三.蛋白质合成的生物过程：四.翻译后加工类型：第十三章血液的生物化学本章要点一、血红素生物合成的的原料，合成部位，限速酶第十四章肝的生物化学本章要点一、、肝的生物转化作用1．生物转化的概念及意义2．生物转化反应的类型二、胆汁酸的类型及作用三、胆色素、黄疸的概念及分类。