蛋白质降解与氨基酸代谢
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蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
精氨酸是AGA合成酶的激活剂
•
正常情况下血氨保持动态平衡：肝中合成尿素是维持平
衡的关键。 高血氨症：肝功能严重损伤时 昏迷：氨与脑中的-酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨可与 谷氨酸结合生成谷氨酰胺。脑中氨的增加使脑中-酮戊 二酸减少，导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中的ATP 生成减少，引起大脑功能障碍，严重时发生肝昏迷。 降血氨的常用方法：给予谷氨酸、精氨酸；肠道抑菌药； 酸性盐水灌肠；限制蛋白质进食量。
H2N
C
H2N
体内水循环迅速，NH3 浓度低，扩散流失快， 毒性小。 体内水循环较慢，NH3 浓度较高，需要消耗 能量使其转化为较简 单，低毒的尿素形式。
？
O
鸟类、爬虫排 尿酸
O
均来自转氨 不溶于水， 毒性很小， 合成需要 更多的能 量。
N
O
N N N
O
提问：为什么这类生物如此排氨？
水循环太慢，保留水分同时不中毒得付出高能量代价。
激活剂。CPS-I、AGA都存在于肝细胞线粒体中。
循环的特点：
1.
2. 3.
耗能: 消耗3个ATP中的４个高能磷酸键 原料：NH3 、 CO2、 ATP、 天冬氨酸
两个来源不同的氮原子，1个来自氨，1个来自天冬氨酸
4.
5. 6. 7.
限速酶:精氨酸代琥珀酸合成酶 部位:反应在线粒体和胞浆 与三羧酸循环的联系物质：延胡索酸
第三十章 蛋白质的降解和氨基酸的分 解代谢
1. 蛋白质的降解 2. 氨基酸的分解代谢 3. 尿素的形成 4. 氨基酸碳骨架的氧化途径 5. 由氨酸酸衍生的其它重要物质 6. 氨基酸代谢缺陷症
一
蛋白质的降解
蛋白质新陈代谢的功能:
生物化学第12章、蛋白质的降解及氨基酸代谢
三、蛋白质降解的反应机制：
真核细胞对蛋白质的降解有二体系： 一是溶酶体系，即溶酶体降解蛋白质，是非选 种择性； 二是以细胞溶胶为基础的，依赖ATP机制，即 泛肽标记选择性蛋白质降解方式
四、机体对外源蛋白质的消化
（一）体内的蛋白酶系
1、 按存在部位分： （1）胃：胃蛋白酶 （2）小肠：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白 酶、 羧肽酶（A、B）、氨肽酶。
五、生酮氨基酸和生糖氨基酸
一、生酮氨基酸
1、生酮氨基酸：有些氨基酸在分解过程中转变为 乙酰乙酰CoA，而乙酰乙酰CoA在动物的肝脏中 可变为酮体（乙酰乙酸和β-羟丁酸）。 2、种类：Leu、Lys、Trp、Phe、Tyr。
二、生糖氨基酸
1、生糖氨基酸：凡能生成丙酮酸、α-酮戊二酸、 琥珀酸和草酰乙酸的氨基酸，它们都能导致生成 葡萄糖和糖原。 2、种类：15种
（2）外切酶：从氨基端或羧基端逐一的向内水 解肽链成氨基酸
氨肽酶：从N末端水解肽键； 羧肽酶A：水解除Pro、Arg、Lys外的C末端残基； 羧肽酶B：水解Arg、Lys为C末端的残基；
蛋白质经过上述消化管内各种酶的协同作用， 最后全部转变为游离的氨基酸。
第二节、氨基酸的分解代谢
一、氨基酸降解
二、氨的代谢去路
氨对生物机体是有毒物质，特别是高等动物的 脑对氨极为敏感。血液中1%的氨就可引起中枢 神经系统中毒。
1、 氨的转运
在血液中主要以谷氨酰胺（需谷氨酰胺合成酶） 形式转运到肝脏，形成尿素；
COOH CH2 CH2 CHNH2 COOH Glu
N H3
ATP
A D P+ P i
蛋白质降解及-氨基酸代谢
04
蛋白质降解及-氨基酸代谢的调 控
蛋白质降解的调控机制
泛素-蛋白酶体系统
泛素标记蛋白质，引导蛋白质进入蛋白酶体进行降解。
自噬
通过自噬小泡将蛋白质包裹并运送至溶酶体进行降解。
氧化应激
通过氧化应激反应诱导蛋白质降解，维持细胞内环境 稳定。
氨基酸代谢的调控机制
转氨酶
催化氨基酸之间的转换，参与氨基酸的合成与 分解。
Байду номын сангаас
1 2
相互依存
蛋白质降解产生的氨基酸是氨基酸代谢的主要来 源，而氨基酸代谢的状况又影响着蛋白质的降解 速率。
相互调控
蛋白质降解和氨基酸代谢过程中产生的中间产物 可相互转化，并相互调控对方的代谢过程。
3
共同维持机体稳态
蛋白质降解和氨基酸代谢共同参与机体各种生理 功能的调节，对于维持机体稳态具有重要意义。
促进细胞生长和发育
蛋白质降解对于细胞生长和发育过程中特定蛋白质的消除和再利用 具有重要意义。
02
氨基酸代谢
氨基酸的合成与分解
合成
氨基酸可以通过不同的生物合成途径 获得，如转氨基作用、脱羧基作用等 。这些途径通常需要特定的酶和营养 物质作为合成原料。
分解
氨基酸通过脱氨基作用被分解，产生相 应的碳骨架和α-酮酸。这些酮酸可以进 一步代谢或用于其他生物合成过程。
统性红斑狼疮等。
氨基酸代谢异常与疾病的关系
肝病
氨基酸代谢异常可能导致肝损伤，如肝性脑病等。
神经系统疾病
氨基酸代谢异常可能导致神经元功能异常，如肌 无力、精神分裂症、抑郁症等。
遗传性疾病
氨基酸代谢异常可能与某些遗传性疾病有关，如 苯丙酮尿症、枫糖尿症等。
蛋白质降解和氨基酸分解代谢
COOH
H2N (CH2)3 CH
NH 2
L-鸟氨酸
CO2
H2N (CH 2)3 CH 2 NH 2
腐胺
腺苷
S+ CH3 脱羧SAM
（CH2）3NH 2
H2N
(CH2)4 NH (CH2)3 NH 2
腺苷
S+ CH 3 （CH2）3NH 2
精脒
脱羧SAM
H2N (CH2)3 NH (CH2)4 NH (CH2)3 NH 2
组氨酸和精氨酸. 注：蛋白质不能储备：进入机体内的蛋白质作为氮源和能源
进行代谢.
6、蛋白质的消化和吸收：
三、氨基酸的分解代谢
● 氨基酸的分解代谢产物
α- 酮酸： ● 氧化：CO2、H2O、ATP. ● 提供可转化为G（燃料）
的3碳和4碳单位.
NH4 + ： ●再利用生成氨基酸. ● 排泄：NH4+ 、尿素、尿
②
丙氨酸
◆查肝功抽血化验转氨酶指数的意义：
● 肝细胞中转氨酶活力比其他组织高出许多，是血液的100倍. ● 抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能：
肝组织受损破裂. ● 结合乙肝抗原等指标进一步确定原因.
（2）葡萄糖-丙氨酸循环：重要.
肌肉组织中有一种重要的转氨酶，不是以α- 酮戊 二酸(α-KG)作为氨基接受体，而是以α- 丙酮酸作
丙酮酸
乙酰CoA 草酰乙酸
乙酰乙酰CoA
天冬酰胺
异柠檬酸
谷氨酸
异亮氨酸
甲硫氨酸
α-酮戊二酸 缬氨酸
苯丙氨酸
谷氨酰胺
酪氨酸 亮氨酸 赖氨酸 色氨酸
苹果酸
三羧酸循环
琥珀酰CoA
延胡索酸
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
累
氨中毒原理
丙酮酸
COO (CH2)2 NAD++H2O NADH+H++NH4+
HC NH3+ L-谷氨酸脱氢酶
COO (CH2)2 CO
三羧酸 循环
COO
α-谷氨酸
COO
α-酮戊二酸
α酮戊二酸
• α酮戊二酸大量转化
• NADPH大量消耗
• 三羧酸循环中断,能量 供应受阻,某些敏感器 官〔如神经、大脑〕功 能障碍.
3、4.精氨琥珀酸和精氨酸的合成〔细胞质〕
精氨琥珀酸合成酶
精氨琥珀酸酶 精氨琥珀酸
5. 精氨酸水解生成尿素〔细胞质〕
总反应
尿素的两个氨基,一个来源于氨,另一个来源于天冬氨酸； 一个碳原子来源于HCO3-,共消耗4个高能磷酸键,是一个需 能过程,但谷氨酸脱氢酶催化谷氨酸反应生成1分子NADH； 延胡索酸经草酰乙酸转化为天冬氨酸也形成1分子NADH.两 个NADH再氧化,可产生5个ATP.
氨基酸脱氨基的主要方式： 转氨基〔氨基转移〕作用 氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用 非氧化脱氨
-----------
转氨基作用举例
谷氨酸 + 丙酮酸 天冬氨酸 + α-酮戊二酸
COO-
CH2 + CH+NH3 COO-
COO-
CH2 CH2 C=O COO-
α-酮戊二酸 + 丙氨酸
草酰乙酸 +谷氨酸
COOH NH2-C-H L-丝氨酸 CH2OH
α-氨基丙烯 酸
--=-
--
COOH
丝氨酸脱水酶 C=O +NH3
CH2 C-NH3+ COO-
蛋白质的降解与氨基酸代谢
4.1 尿素循环的发现
根据动物实验，人们很早就确定了肝脏是尿素合成的主要 器官，肾脏是尿素排泄的主要器官。1932年Krebs等人利用大 鼠肝切片作体外实验，发现在供能的条件下，可由CO2和氨合 成尿素。若在反应体系中加入少量的精氨酸、鸟尿酸或瓜氨酸 可加速尿素的合成，而这几种氨基酸的含量并不减少。为此， Krebs等人提出了尿素循环学说(urea cycle) ,又称鸟氨酸循 环(orinithine cycle)。
L-谷氨酰胺 谷氨酰胺酶 (肝线粒体)
尿素
L-谷氨酸
2.丙氨酸的转运:
肌肉蛋白
肌肉中有一组氨基转移酶， 可把丙酮酸作为它的-酮酸 的载体。在它们的作用下， 产物为丙氨酸，丙氨酸被释 放到血液，经血液循环进入 肝脏，在肝脏中经转氨作用 又产生丙酮酸，通过葡萄糖 异生途径形成葡萄糖，葡萄 糖通过血液循环回到肌肉中， 通过糖酵解作用降解为丙酮 酸，该循环称为葡萄糖-丙氨 酸循环。 其既可以将肌肉中的氨以 无毒的丙氨酸形式运输到肝， 同时通过肝为肌肉提供葡萄 糖。
蛋白质的降解与氨基酸代谢 Chapter 30 Metabolism of Amino Acids & Proteins.1
一.蛋白质的降解:
细胞不断地把氨基酸合成为蛋白质，又不断地把蛋白 质降解为氨基酸(aa),这个过程有二重意义:
(1). 排除不正常蛋白质，它们若一旦聚集，将对细胞有害。 (2). 通过排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得 以秩序井然地进行。
(1). 转氨基(氨基转移)作用
(2). 氧化脱氨基作用 (3). 联合脱氨基作用
2.1 转氨基作用(transamination)：
1) 定义：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成 相应的α- 酮酸，而另一种α- 酮酸得到此氨基生成相应的氨 基酸的过程。
根据动物实验，人们很早就确定了肝脏是尿素合成的主要 器官，肾脏是尿素排泄的主要器官。1932年Krebs等人利用大 鼠肝切片作体外实验，发现在供能的条件下，可由CO2和氨合 成尿素。若在反应体系中加入少量的精氨酸、鸟尿酸或瓜氨酸 可加速尿素的合成，而这几种氨基酸的含量并不减少。为此， Krebs等人提出了尿素循环学说(urea cycle) ,又称鸟氨酸循 环(orinithine cycle)。
L-谷氨酰胺 谷氨酰胺酶 (肝线粒体)
尿素
L-谷氨酸
2.丙氨酸的转运:
肌肉蛋白
肌肉中有一组氨基转移酶， 可把丙酮酸作为它的-酮酸 的载体。在它们的作用下， 产物为丙氨酸，丙氨酸被释 放到血液，经血液循环进入 肝脏，在肝脏中经转氨作用 又产生丙酮酸，通过葡萄糖 异生途径形成葡萄糖，葡萄 糖通过血液循环回到肌肉中， 通过糖酵解作用降解为丙酮 酸，该循环称为葡萄糖-丙氨 酸循环。 其既可以将肌肉中的氨以 无毒的丙氨酸形式运输到肝， 同时通过肝为肌肉提供葡萄 糖。
蛋白质的降解与氨基酸代谢 Chapter 30 Metabolism of Amino Acids & Proteins.1
一.蛋白质的降解:
细胞不断地把氨基酸合成为蛋白质，又不断地把蛋白 质降解为氨基酸(aa),这个过程有二重意义:
(1). 排除不正常蛋白质，它们若一旦聚集，将对细胞有害。 (2). 通过排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得 以秩序井然地进行。
(1). 转氨基(氨基转移)作用
(2). 氧化脱氨基作用 (3). 联合脱氨基作用
2.1 转氨基作用(transamination)：
1) 定义：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成 相应的α- 酮酸，而另一种α- 酮酸得到此氨基生成相应的氨 基酸的过程。
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
脂肪族氨基酸羧基形成的肽键 羧肽酶A:中性氨基酸为羧基末端的肽键 羧肽酶B :赖氨酸、精氨酸等碱性AA为羧基末端的肽键 氨肽酶: 氨基末端的肽键
提问：不同蛋白酶之间功能上可能有 什么区别？
氨肽酶
NH3+ —NH3+—
特定氨基酸间
CCOOOO--— —
羧肽酶
最终产物—氨基酸
二 氨基酸分解代谢
氨基酸的来源:
H C N H 33 COO-
2H+H+ R
H2O+H+
C NH
酶
C O O-
NH4+
脱氢 亚氨基酸不稳定 水解加氧
R CO C O O-
α-酮 酸
！ L-谷氨酸脱氢酶（专一催化谷氨酸脱氢分解及逆过程）
酶——L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶
提问：那种酶作用最重要？
常误认为是L-氧化酶（大多数氨基酸都是L型），但该酶分布不普 遍，活力低（pH=7)，作用小。
氨的去路：
高等动物的脑对氨极为敏感，血液中1% 的氨就可引起中枢神经系统中毒。
1. 氨的排泄(人:肝脏合成尿素) 2. 氨与谷氨酸合成谷氨酰胺 3. 氨的再利用 ： 参与合成非必需氨基酸 或其它含氮化合物（如嘧啶碱） 4. 肾排氨： 中和酸以铵盐形式排出
1. 氨的排泄---安全、价廉
直接排氨，毒性大，不消耗能量。转化为排氨形式越复杂，越安全， 但越耗能。
HC
N
H
+ 3
L-谷氨酸脱氢酶
COO
COO ( C H 2)2 CO COO
α酮戊二酸大量转化 NADH大量消耗
三羧酸循环中断，能量
α-谷氨酸
α-酮戊二酸 供应受阻，某些敏感器
提问：不同蛋白酶之间功能上可能有 什么区别？
氨肽酶
NH3+ —NH3+—
特定氨基酸间
CCOOOO--— —
羧肽酶
最终产物—氨基酸
二 氨基酸分解代谢
氨基酸的来源:
H C N H 33 COO-
2H+H+ R
H2O+H+
C NH
酶
C O O-
NH4+
脱氢 亚氨基酸不稳定 水解加氧
R CO C O O-
α-酮 酸
！ L-谷氨酸脱氢酶（专一催化谷氨酸脱氢分解及逆过程）
酶——L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶
提问：那种酶作用最重要？
常误认为是L-氧化酶（大多数氨基酸都是L型），但该酶分布不普 遍，活力低（pH=7)，作用小。
氨的去路：
高等动物的脑对氨极为敏感，血液中1% 的氨就可引起中枢神经系统中毒。
1. 氨的排泄(人:肝脏合成尿素) 2. 氨与谷氨酸合成谷氨酰胺 3. 氨的再利用 ： 参与合成非必需氨基酸 或其它含氮化合物（如嘧啶碱） 4. 肾排氨： 中和酸以铵盐形式排出
1. 氨的排泄---安全、价廉
直接排氨，毒性大，不消耗能量。转化为排氨形式越复杂，越安全， 但越耗能。
HC
N
H
+ 3
L-谷氨酸脱氢酶
COO
COO ( C H 2)2 CO COO
α酮戊二酸大量转化 NADH大量消耗
三羧酸循环中断，能量
α-谷氨酸
α-酮戊二酸 供应受阻，某些敏感器
蛋白质降解方法与氨基酸分解代谢
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
（3）L-谷氨酸脱氢酶
该酶是能使氨基酸直接脱去氨基活力最高的酶。 存在于线粒体中。
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
1.2 氨基酸的非氧化脱氨基作用 1、 还原脱氨基作用
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
2、水解脱氨基作用
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
1.1 氧化脱氨基作用 1.1.1 氧化脱氨基作用一般过程
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
实际上：
黄素蛋白
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
氨基酸的脱氨基作用如果由不需氧脱氢酶催化， 则脱出的氢不以分子氧为直接受体，而以辅酶作 为受体，然后经细胞色素体系与氧结合成水。
R1
R2
R3
R4
水解位点
肽链
糜 蛋
或胰凝乳蛋白酶（Chymotrypsin）：R1= 苯丙氨酸Phe,色氨酸Trp,酪氨酸Tyr; 亮氨
白
酸Leu，蛋氨酸Met和组氨酸His水解稍
酶
慢。
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
பைடு நூலகம்
氨基酸的吸收
氨基酸的吸收：主要在小肠进行，是一种主 动转运过程，需由特殊载体携带。除此之外， 也可经γ-谷氨酰循环进行 。
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
1.1.2 催化氧化脱氨基作用的酶 1. L-氨基酸氧化酶 ① 以黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）为辅基 ② 以黄素单核苷酸（FMN）为辅基。
说明：
– 人和动物体中的L-氨基酸氧化酶属于后一类。该 酶能催化十几种氨基酸的脱氨基作用。
– 对一些氨基酸必须由特殊的，专一性强的氨基酸 氧化酶催化脱氨基。
（3）L-谷氨酸脱氢酶
该酶是能使氨基酸直接脱去氨基活力最高的酶。 存在于线粒体中。
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
1.2 氨基酸的非氧化脱氨基作用 1、 还原脱氨基作用
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
2、水解脱氨基作用
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
1.1 氧化脱氨基作用 1.1.1 氧化脱氨基作用一般过程
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
实际上：
黄素蛋白
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
氨基酸的脱氨基作用如果由不需氧脱氢酶催化， 则脱出的氢不以分子氧为直接受体，而以辅酶作 为受体，然后经细胞色素体系与氧结合成水。
R1
R2
R3
R4
水解位点
肽链
糜 蛋
或胰凝乳蛋白酶（Chymotrypsin）：R1= 苯丙氨酸Phe,色氨酸Trp,酪氨酸Tyr; 亮氨
白
酸Leu，蛋氨酸Met和组氨酸His水解稍
酶
慢。
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
பைடு நூலகம்
氨基酸的吸收
氨基酸的吸收：主要在小肠进行，是一种主 动转运过程，需由特殊载体携带。除此之外， 也可经γ-谷氨酰循环进行 。
蛋白质的降解方法和氨基 酸的分解代谢
1.1.2 催化氧化脱氨基作用的酶 1. L-氨基酸氧化酶 ① 以黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）为辅基 ② 以黄素单核苷酸（FMN）为辅基。
说明：
– 人和动物体中的L-氨基酸氧化酶属于后一类。该 酶能催化十几种氨基酸的脱氨基作用。
– 对一些氨基酸必须由特殊的，专一性强的氨基酸 氧化酶催化脱氨基。
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蛋白酶根据反应的最适pH分类：
酸性蛋白酶(最适pH一般在2-4)
主要来源于哺乳动物的消化道和部分微生物，目前工业 上主要由黑曲霉发酵生产。
中性蛋白酶 （pH7-8）
目前工业生产微生物主要有枯草杆菌、耐热解蛋白芽孢 杆菌、米曲霉、栖土曲霉等。来源于植物的木瓜蛋白酶、无 花果蛋白酶、菠萝蛋白酶等也都属于此类。热稳定性较差， 活性中心通常含的形成
尿 素 循 环 也 称 为 鸟 氨 酸 循 环 （ ornithine cycle ），是最早发现的代谢循环之一， 1932 年 H· A· Krebs 和 K.Henseleit 对肝等器官通过切 片分析，并后来由同位素标记实验证明，合成 尿素的原料是 NH3和CO2，但二者不能直接化 合，而是经过一个环式代谢途径后，称为鸟氨 酸循环 (ornithine cycle) ，NH3 和 CO2才能转变 为尿素。
催化转氨基反应的酶为转氨酶。
大多数转氨酶需要α-酮戊二酸作为氨基的受体， 因此它们对两个底物中的一个，即α-酮戊二酸 （或谷氨酸）是专一的，而对另一个底物则无 严格的专一性。
正常情况下，转氨酶主要分布在细胞内，尤其 是肝脏和心脏中活性最高，而血清中的活性很 低。当心脏或者肝脏出现炎症时，由于细胞膜 透性增加，转氨酶可大量进入血液。临床上通 过测定血清转氨酶的活力可诊断肝脏、心脏的 疾病。
二、端肽酶（外肽酶） 1、氨肽酶：从多肽的游离氨基端开始水 解，逐个切下氨基酸分子。 2、羧肽酶：从多肽的游离羧基端开始水 解，逐个切下氨基酸分子。 3、二肽酶：水解二肽为单个氨基酸的酶。
第二节
氨基酸降解
脱氨基作用
氧化脱氨基普遍存在于动植物及需氧微生物中，催化氧化性 脱氨基反应的酶有两类：氨基酸氧化酶和氨基酸脱氢酶。 前者是黄素蛋白，以FAD或者FMN为辅基，脱下的氢与分 子氧结合生成过氧化氢；
第十二章 蛋白质降解与氨基酸的 分解代谢
蛋白质有自己的存活时间，短到几分钟，长到几 周。细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把 蛋白质降解为氨基酸。这一变化过程有二重功能， 一是排除那些不正常的蛋白质，它们若积聚将对 细胞有害；二是通过排除积累过多的酶和调节蛋 白使细胞代谢的井然有序得以维持。酶的活动能 力实际是根据它的合成速度和降解速度决定的。 在细胞“经济学”中，控制蛋白质的降解与控制 其合成速度是同样重要的。本章将讨论细胞内蛋 白质降解及氨基酸的分解代谢。
2、氧化成二氧化碳和水
3、转变成糖及脂肪
生糖氨基酸
生酮氨基酸
生糖兼生酮氨基酸
酮体：丙酮、乙酰乙酸、β-羟丁酸。
二、氨的去路
游离的氨对生物体是有毒的，所以正常情 况下，体内游离氨并不积累，形成后立刻进行 代谢，方式主要是以下两种： 1、以酰胺形式储存
储存在酰胺基上的氨基可用于合成新的氨 基酸或其它含氮化合物如嘌呤、嘧啶、核苷酸 等；酰胺也可以直接参与蛋白质的合成。
第一节
蛋白酶与蛋白质降解
蛋白酶是水解蛋白质肽键的一类酶的总称。
蛋白酶按照水解方式的不同，可分为内肽酶（内 切酶）和外肽酶（端肽酶）两类。蛋白内切酶切 开大分子多肽内部肽键，生成分子量较小的胨等 产物。端肽酶是把多肽从一端水解，放出一个氨 基酸的酶，包括羧肽酶，氨肽酶及二肽酶三种。 根据酶的来源不同，分为植物蛋白酶、动物蛋白 酶和微生物蛋白酶。
脱氨脱羧作用
在有些微生物如细菌或酵母细胞中，能进行加 水分解，同时进行脱氨基与脱羧基，生成少一 碳原子的一元醇、NH3和CO2。 酒类酿造中生成的微量高级醇芳香成分（杂醇 油），大多来自支链氨基酸的脱氨脱羧反应。
第三节 氨基酸代谢产物的去路
一、酮酸的去路
1 、合成新的氨基酸：沿着脱氨基作用的逆反应 进行，主要发生转氨作用和还原氨基化。
联合脱氨基作用
氨基酸的转氨作用虽然在生物体内普遍存 在，但是并不能最终脱掉氨基。单靠氧化脱氨 作用也不能满足机体对脱氨基的需要，因为只 有谷氨酸脱氢酶的活力最高，其余的L-氨基酸 氧化酶活力都较低。 机体可借助联合脱氨基作用，迅速地使各 种不同的氨基酸脱掉氨基。
脱羧基作用
氨基酸脱羧酶的专一性很高，一般是一种 氨基酸对应一种脱羧酶，而且只对L-型氨基酸 起作用。 脱羧基反应并不是氨基酸代谢的主要方式。 氨基酸脱羧后生成相应的胺和二氧化碳。一元 胺和二元胺有臭味，为碱性，对人体有毒性。
后者属于不需氧脱氢酶，其中活性最强、分布最广泛的是L谷氨酸脱氢酶（以NAD或NADP为辅酶），催化L-谷氨酸氧 化脱氨生成α-酮戊二酸，此反应为可逆反应。
转氨基作用（transamination）是α -氨基酸和 酮酸之间氨基的转移作用；α -氨基酸的α -氨 基借助酶的催化作用转移到酮酸的酮基上，结 果原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮 酸则形成相应的氨基酸。
基结合而形成酶与底物的络合物，水解底物）；
金属蛋白酶（大多数微生物的中性蛋白酶都属于
此类，酶活性中心的锌离子起着同底物之间的桥梁作 用，有的还含有钙离子，具有稳定构象的作用）；
巯基蛋白酶（木瓜蛋白酶、无花果蛋白酶、某些 链球菌的蛋白酶，活性中心含有半胱氨酸）。
内肽酶的作用具有一定的专一性，即对肽键两 侧的氨基酸有一定的要求。
胰蛋白酶：肽键的羧基端是碱性氨基酸； 胰凝乳蛋白酶：肽键的羧基端是芳香族氨基酸及一些 具有大的非极性侧链的氨基酸； 弹性蛋白酶：肽键的羧基端是脂肪族氨基酸； 枯草杆菌碱性蛋白酶：肽键的羧基端是疏水性芳香族 氨基酸； 霉菌的酸性蛋白酶：多数情况下肽键的羧基端是赖氨 酸残基； 胃蛋白酶：专一性较低，多作用于酸性氨基酸和芳香 族氨基酸的羧基端肽键。
碱性蛋白酶 (pH7-11范围内有活力 )
主要由微生物产生，广泛应用于洗涤剂、皮革工业、丝 绸脱胶等领域。酶活性中心的主要活性基团是丝氨酸。除水 解肽键外，还具有较强的水解酯键的能力。
根据酶的活性中心基团分类：
丝氨酸蛋白酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶、凝血蛋白
酶等，活性中心的丝氨酸通过其羟基与底物多肽的羧