生化复习资料简答题与论述题
生化期末考试题库及答案
生化期末考试题库及答案一、选择题1. 酶的催化作用主要依赖于：A. 酶的浓度B. 酶的活性中心C. 底物的浓度D. 酶的分子量答案：B2. 以下哪种物质不属于核酸？A. DNAB. RNAC. 胆固醇D. 脂多糖答案：C3. 细胞呼吸过程中，产生能量最多的阶段是：A. 糖酵解B. 丙酮酸氧化C. 三羧酸循环D. 电子传递链答案：D二、填空题4. 蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过_________相互连接形成的结构。
答案：非共价键5. 细胞膜的流动性主要归功于其组成成分中的_________。
答案：磷脂分子三、简答题6. 简述糖酵解过程中产生的ATP与氧气无关的原因。
答案：糖酵解是细胞内葡萄糖分解产生能量的过程，它不依赖于氧气。
在糖酵解的第一阶段，葡萄糖被磷酸化为葡萄糖-6-磷酸，这个过程消耗了两个ATP分子。
在第二阶段，两个3碳的丙酮酸分子被产生，同时产生了4个ATP分子。
因此，糖酵解过程总共产生了2个ATP分子，这个过程是厌氧的，不需要氧气参与。
7. 描述DNA复制的基本过程。
答案：DNA复制是一个半保留的过程，首先需要解旋酶将双链DNA解旋成两条单链。
随后，DNA聚合酶识别模板链并沿着模板链合成新的互补链。
新的链以5'至3'方向合成，而模板链则以3'至5'方向。
复制过程中，原始的两条链作为模板，每条链合成一条新的互补链，最终形成两个相同的DNA分子。
四、计算题8. 如果一个细胞在有氧呼吸过程中消耗了1摩尔葡萄糖，计算该细胞释放的能量（以千卡为单位）。
答案：有氧呼吸过程中，1摩尔葡萄糖可以产生38摩尔ATP。
每摩尔ATP水解释放的能量为7.3千卡。
因此，1摩尔葡萄糖通过有氧呼吸产生的总能量为：38摩尔ATP × 7.3千卡/摩尔ATP = 277.4千卡。
五、论述题9. 论述细胞周期的四个阶段及其在细胞生长和分裂中的作用。
答案：细胞周期包括四个阶段：G1期、S期、G2期和M期。
植物生理生化简答题论述题集
1、种子萌发时发生了哪些生理生化变化？（一）种子吸水分为三个阶段：急剧吸水阶段—吸胀性吸水，吸水停顿阶段，胚根出现，大量吸水阶段—渗透性吸水（二）呼吸作用的变化：在吸水的第一和第二阶段进行无氧呼吸；吸水的第三阶段进行有氧呼吸，大量产生ATP。
（三）酶的变化1、酶原的活化：种子吸胀后立即出现，如：β-淀粉E。
2、重新合成：如α-淀粉E，两种途径：（1）活化长寿的mRNA →新蛋白质→新酶（2）新合成的mRNA→新蛋白质→新酶（四）储存物质的动员（五）含磷化合物的变化（六）植物激素的变化：ABA等抑制剂下降，IAA、GA、CTK增多2、试述光对植物生长的影响。
间接影响：（1）光合作用合成的有机物是植物生长的物质基础。
（2）光合作用转化的化学能是植物生长的能量来源。
（3）加速蒸腾，促进有机物运输。
直接影响：①光抑制茎的生长：a、光照使自由IAA转变为结合态IAA。
b、光照提高IAA氧化E 活性，加速IAA的分解。
②光抑制多种作物根的生长：光可能促进根内形成ABA，或增加ABA活性。
③光形态建成(光控制植物生长、发育与分化的过程)3、植物生长的相关性表现在哪些方面？根冠比的大小与哪些因素有关？相关性：植物各部分间的相互制约与协调的现象。
（一）地下部与地上部的相关1、相互依赖—有机营养物质和植物激素的交流“根深叶茂本固枝荣”根供给地上部生长所需的水分、矿物质、少量有机物、CTK和生物碱等。
而地上部供给根生长所需的糖类、维生素、生长素等2、相互制约—对水分、营养的争夺影响根冠比的因素：（1）水分：土壤缺水R/T 增；水分充足R/T减（2）矿物质N多，R/T减；缺N，R/T 增；P、K充足，R/T增；（3）温度较低温度时，R/T增4、高山上的树木为何比平地的矮小？高山上云雾稀薄，光照较强，强光特别是紫外光抑制植物生长高山上水分较少；土壤较贫瘠；气温较低；且风力较大，这些因素不利于树木纵向生长。
5、向光性产生的原因是什么？对向光性最有效的光是什么光？感受光刺激的受体是什么？答：向光性：指植物随光的方向而弯曲的能力。
生物化学简答题及论述题
试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。
答：1）蛋白质的一级结构：(protern primary structure):蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
2）蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链主链骨架原子的相对空间位置。
二级结构主要有α螺旋、β—折叠，β—转角和无规卷曲。
维系蛋白质二级结构的稳定主要靠氢键。
3）蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构主要有氢键，疏水作用，离子键和二硫键。
4）蛋白质的四级结构：蛋白质分子各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
四级结构中的化学键主要是氢键和离子键。
什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？答案: 蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。
它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。
在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升。
每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。
氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。
在β-折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构上下方。
两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间的羰基氧和亚氨基氢形成氢键。
维持β-折叠构象稳定。
在球状蛋白质分子中，肽键主链出现180º回折，回折部分称为β-转角。
β-转角通常有备无4个氨基酸残基组成。
第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲是知肽链中没有确定规律的结构。
Tm值：核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温度，、又称溶解温度（Tm）。
简述RNA与DNA主要不同点。
生物体内核酸主要有二大类，一类脱氧核糖核酸即DNA，另一类为核糖核酸即RNA，它们的区别应从以下几个方面考虑：①存在部位：DNA主要存在于细胞核，哺乳动物细胞线粒体中也有自己的DNA，而RNA 的90%存在于细胞浆。
生化总复习题及答案
生化总复习题及答案一、选择题1. 酶的催化作用具有高度的专一性，其主要原因是：A. 酶分子的活性中心具有特定的形状B. 酶分子的浓度C. 酶分子的大小D. 酶分子的电荷分布答案：A2. 下列哪一项不是蛋白质的功能？A. 催化生化反应B. 储存能量C. 运输物质D. 调节细胞活动答案：B3. 核酸的组成单元是：A. 氨基酸B. 核苷酸C. 脂肪酸D. 单糖答案：B4. 细胞膜的主要功能不包括：A. 保护细胞内部环境B. 控制物质进出C. 进行光合作用D. 传递信号答案：C5. 细胞呼吸过程中，能量的主要储存形式是：A. ATPB. ADPC. AMPD. 糖原答案：A二、填空题1. 细胞内主要的能量来源是________。
答案：葡萄糖2. 蛋白质的一级结构是指________。
答案：氨基酸的线性排列顺序3. 细胞色素是一类在________中起作用的蛋白质。
答案：电子传递链4. 细胞分裂过程中，染色体的复制发生在________期。
答案：间5. 核糖体是蛋白质合成的场所，它由________和________组成。
答案：rRNA；蛋白质三、简答题1. 简述DNA复制的基本原理。
答案：DNA复制是一个精确的过程，它确保遗传信息的准确传递。
基本原理是半保留复制，即每个新合成的DNA分子包含一个原始链和一个新合成的互补链。
复制过程由DNA聚合酶催化，该酶在模板链的指导下，添加相应的核苷酸，形成新的互补链。
2. 描述细胞信号转导的一般过程。
答案：细胞信号转导是一个复杂的过程，涉及多个步骤。
首先，信号分子（如激素或神经递质）与细胞表面的受体结合。
这种结合激活了受体，导致细胞内信号分子的激活，如G蛋白。
这些信号分子进一步激活一系列下游的信号分子，最终导致细胞核内基因表达的改变，从而产生生物学效应。
四、论述题1. 论述细胞凋亡与细胞坏死的区别及其生物学意义。
答案：细胞凋亡是一种程序化的细胞死亡过程，由细胞内部的程序控制，通常不引起炎症反应。
生物化学简答题和论述题
1、从以下几方面对蛋白质及DNA进行比较:①分子组成;②一、二级结构;③主要生理功能答:1.分子组成相同点：都含有碳、氢、氧、氮元素不同点：蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫组成，基本组成单位是氨基酸DNA的基本组成单位是脱氧核糖核苷酸2.一、二级结构相同点：都含有一、二级结构蛋白质的一级结构:氨基酸排列顺序。
蛋白质二级结构: 是指蛋白质分子中某一段肽键的局部空间结构DNA一级结构：碱基序列。
DNA二级结构：双螺旋结构。
不同点：蛋白质还含有三、四级结构DNA有超螺旋结构3.主要生理功能蛋白质:生理功能多种多样，具有催化作用，代谢调控功能;物质转运功能；运动功能；抗体具有免疫功能；凝血功能；调节血液酸碱平衡功能等等。
DNA：是生物遗传信息的载体，并为基因复制和转录提供了模板，用来保持生物体系遗传的相对稳定性；是遗传信息的物质基础。
联系：DNA通过转录、翻译合成蛋白质2、简述DNA双螺旋结构模式的要点①DNA是平行反向、右手螺旋结构。
②脱氧核糖基和磷酸骨架位于双螺旋的外侧，碱基位于双螺旋内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。
③遵守碱基互补原则：T—A G—C○4维系DNA双螺旋结构稳定：横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
3、什么是酶?酶与一般催化剂有何区别?酶：酶是由活细胞合成的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
区别：1高效性2特异性。
3可调节性4不稳定性。
4、磺胺是抗菌药物，试述磺胺抗菌的机理抑制剂和酶的底物在结构上相似，可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间底物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
磺胺类药物抑菌的机制属于对酶的竞争性抑制作用。
磺胺类药物与对氨基苯甲酸的化学结构相似,竞争性结合二氢叶酸合成酶的活性中心,抑制二氢叶酸以至于四氢叶酸合成,干扰一碳单位代谢,进而干扰核酸合成使细菌的生长受到抑制。
5、人体生成ATP的方式有哪几种?请举例说明1、氧化磷酸化（偶联磷酸化）例：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化、生成ATP,是机体内ATP生成的主要方式。
生化复习资料---简答题与论述题
第一章何为蛋白质的变性作用？其实质是什么？答：在某些物理和化学因素作用下, 其特定的空间构象被破坏, 也即有序的空间构象变成无序的空间结构, 从而导致其理化性质和生物活性的丧失。
变性的实质是破坏非共价键和二硫键, 不改变蛋白质的一级结构。
2.何谓分子伴侣？它在蛋白质分子折叠中有何作用？答: 分子伴侣: 是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。
它在蛋白质分子折叠中的作用是：（1）可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开, 如此重复进行可防止错误的聚集发生, 使肽链正确折叠；（2）可与错误聚集的肽段结合, 使之解聚后, 再诱导其正确折叠；（3）在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键正确配对。
3.试述蛋白质等电点与溶液的pH和电泳行为的相互关系。
答: PI>PH时, 蛋白质带净正电荷, 电泳时, 蛋白质向阴极移动；PI<PH时, 蛋白质带净负电荷, 电泳时, 蛋白质向阳极移动；PI=PH是, 蛋白质净电荷为零, 电泳时, 蛋白质不移动。
4.试述蛋白质变性作用的实际应用？答：蛋白质的变性有许多实际应用, 例如, 第一方面利用变性：（1）临床上可以进行乙醇、煮沸、高压、紫外线照射等消毒杀菌；（2）临床化验室进行加热凝固反应检查尿中蛋白质；（3）日常生活中将蛋白质煮熟食用, 便于消化。
第二方面防止变性：当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中, 则应避免蛋白质变性, 以防止失去活性。
第三方面取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）。
第二章1.简述RNA的种类及其生物学作用。
答: （1）RNA有三种: mRNA.tRANA.rRNA；（2）各种RNA的生物学作用:①mRNA是DNA的转录产物, 含有DNA的遗传信息, 从5’-末端起的第一个AUG 开始, 每三个相邻碱基决定一个氨基酸, 是蛋白质生物合成中的模板。
②tRNA携带运输活化的氨基酸, 参与蛋白质的生物合成。
生化复习简答题与论述题
生化复习简答题与论述题Document serial number【UU89WT-UU98YT-UU8CB-UUUT-UUT108】第一章1．何为蛋白质的变性作用其实质是什么答：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间构象变成无序的空间结构，从而导致其理化性质和生物活性的丧失。
变性的实质是破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
2.何谓分子伴侣它在蛋白质分子折叠中有何作用答：分子伴侣：是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。
它在蛋白质分子折叠中的作用是：（1）可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；（2）可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；（3）在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键正确配对。
3.试述蛋白质等电点与溶液的pH和电泳行为的相互关系。
答：PI>PH时，蛋白质带净正电荷，电泳时，蛋白质向阴极移动；PI<PH时，蛋白质带净负电荷，电泳时，蛋白质向阳极移动；PI=PH是，蛋白质净电荷为零，电泳时，蛋白质不移动。
4.试述蛋白质变性作用的实际应用答：蛋白质的变性有许多实际应用，例如，第一方面利用变性：（1）临床上可以进行乙醇、煮沸、高压、紫外线照射等消毒杀菌；（2）临床化验室进行加热凝固反应检查尿中蛋白质；（3）日常生活中将蛋白质煮熟食用，便于消化。
第二方面防止变性：当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中，则应避免蛋白质变性，以防止失去活性。
第三方面取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）。
第二章1.简述RNA的种类及其生物学作用。
答：（1）RNA有三种：mRNA、tRANA、rRNA；（2）各种RNA的生物学作用：①mRNA是DNA的转录产物，含有DNA的遗传信息，从5’-末端起的第一个AUG开始，每三个相邻碱基决定一个氨基酸，是蛋白质生物合成中的模板。
生化工程复习题新的
生化工程复习题一、名词解释（每小题3 分）(1)对数残存定律：在灭菌过程中，微生物的受热死亡遵循分子反应速度的理论。
微生物数量由于受到温度的影响而随着时间的增加逐渐减少。
也即菌的减少速率（即微生物的死亡速率）与任何一瞬间残存的菌数成正比，这就是对数残存定理。
(2)全挡板条件：指能达到消除液面漩涡的最低条件。
即在一定转速下再增加罐内挡板（或附件）数也不会改善搅拌效果。
(3)临界稀释率Dc : Dc=μmaxS F/(K S+S F) 当菌体在培养基中达到最大比生长速率，反应器中的菌体通过稀释度被“清洗出罐”，此时的D定义为临界稀释率。
（不一定对）(4).能量生长非偶联型：ATP过量存在，而合成细胞的材料不足，成为限制因素，或者存在生长抑制物，这时ATP不能充分和有效地被用于生物细胞的合成，过量的ATP会被相应的酶水解，能量以热量方式释放。
这种生长称为能量生长非偶联型。
（当缺少合成菌体的材料或存在生长抑制物质，这时的生长取决于合成菌体材料的供应或合成反应的进程，这种生长就是能量非偶联型生长。
(5)返混：反应器中停留时间不同的物料之间的混合称为返混。
(6 )K L a ：体积溶氧系数K L a是液膜传质系数K L与气液比表面积a的乘积，或称为体积传质系数。
体积溶氧系数是发酵工程学中的重要概念，是发酵过程中溶解氧水平的重要参考水平。
(7)固定化酶分配效应：固定化酶处于主体溶液中，形成非均相反应系统。
在固定化酶附近的环境称为微环境，而主体溶液则为宏观环境。
在反应系统中，由于载体和底物的疏水性、亲水性以及静电作用，经常引起微环境与宏观环境之间不同的性质，形成底物和各种效应物的不均匀分布，这种效应称为分配效应。
(8）细胞的比生长速率：（以单位细胞浓度为基准的细胞生长速率）每小时单位质量的菌体所增加的菌体量称为菌体比生长速率。
它是表征微生物生长速率的一个参数，也是发酵动力学中的一个重要参数。
(9）牛顿型流体和非牛顿型流体：牛顿流体为没有颗粒的混合单一的流体，其剪切应力与剪切速率成正比粘度不随剪切速率的变化而变化的符合牛顿黏性定律的流体。
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第一章1．何为蛋白质的变性作用？其实质是什么？答：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间构象变成无序的空间结构，从而导致其理化性质和生物活性的丧失。
变性的实质是破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
2.何谓分子伴侣？它在蛋白质分子折叠中有何作用？答：分子伴侣：是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。
它在蛋白质分子折叠中的作用是：（1）可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；（2）可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；（3）在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键正确配对。
3.试述蛋白质等电点与溶液的pH和电泳行为的相互关系。
答：PI>PH时，蛋白质带净正电荷，电泳时，蛋白质向阴极移动；PI<PH时，蛋白质带净负电荷，电泳时，蛋白质向阳极移动；PI=PH是，蛋白质净电荷为零，电泳时，蛋白质不移动。
4.试述蛋白质变性作用的实际应用？答：蛋白质的变性有许多实际应用，例如，第一方面利用变性：（1）临床上可以进行乙醇、煮沸、高压、紫外线照射等消毒杀菌；（2）临床化验室进行加热凝固反应检查尿中蛋白质；（3）日常生活中将蛋白质煮熟食用，便于消化。
第二方面防止变性：当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中，则应避免蛋白质变性，以防止失去活性。
第三方面取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）。
第二章1.简述RNA的种类及其生物学作用。
答：（1）RNA有三种：mRNA、tRANA、rRNA；（2）各种RNA的生物学作用：①mRNA是DNA的转录产物，含有DNA的遗传信息，从5’-末端起的第一个AUG 开始，每三个相邻碱基决定一个氨基酸，是蛋白质生物合成中的模板。
②tRNA携带运输活化的氨基酸，参与蛋白质的生物合成。
③rRNA与蛋白质结合构成核糖体，核糖体是蛋白质合成的场所。
2.简述tRNA二级结构的基本特点。
答：tRNA二级结构为典型的三叶草形结构，其特点为：（1）氨基酸臂：3’-末端为-C-C-A-OH 结构；（2）二氢尿嘧啶环：环中有二氢尿嘧啶；（3）反密码环：环中间部分三个相邻核苷酸组成反密码子；（4）TΨC环：环中含胸苷，假尿苷和胞苷；（5）附加叉：是tRNA分类标志。
3.试述B-DNA双螺旋结构的要点。
答：（1）DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构：脱氧核糖基和磷酸亲水性骨架位于双链的外侧，疏水性碱基位于双链的内侧，螺旋一周含10.5对碱基，螺距3.54nm，直径2.37nm。
（2）DNA双链之间形成了互补碱基对：两条链的碱基之间以氢键相连。
腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤与胞嘧啶配对，形成三个氢键（G≡C）。
（3）疏水作用力和氢键共同维系DNA双螺旋结构的稳定：DNA双螺旋结构横向的稳定性靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向的稳定性则靠碱基平面间的疏水性碱基堆积力维持。
4.何为增色效应？为什么DNA变形后出现增色效应？答：增色效应：核酸变性后，在260nm处对紫外光的吸光度增加，此现象为增色效应。
原因：嘌呤环和嘧啶环中含有共轭双键，因此对260nm波长的紫外光有最大的吸收峰，碱基平时在DNA双螺旋的内侧。
当DNA变性后，氢键破坏，成为两股单链DNA，在螺旋内侧的碱基暴露出来，故出现增色效应。
5.试述真核生物mRNA的特点。
答：成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数的真核mRNA在5’-端以7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。
这种结构称为帽子结构。
帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。
（2）在真核mRNA的3’末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。
一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。
因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在RNA生成后才加进去的。
随着mRNA存在的时间延续，这段聚A尾巴慢慢变短。
因此，目前认为这种3’-末端结构可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。
第三章1.简述Km和Vmax的意义。
答：Km：（1）Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度；（2）当ES解离成E和S的速度大大超过分解成E和P的速度时，Km值近似于ES的解离常数Ks。
在这种情况下，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。
此时，Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。
Ks值和Km值的涵义不同，不能互相代替使用；（3）Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和外界环境（如温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。
各种酶的Km值范围很广，大致在10^-6——10^-2mol/L之间。
Vmax（最大速度）：是酶完全被底物饱和时的反应速度。
如果酶的总浓度已知，便可从Vmax计算酶的转换数。
酶的转换数定义是：当酶的底物被充分饱和时，单位时间内每个酶分子（或活性中心）催化底物转变为产物的分子数。
对于生理性底物，大多数酶的转换数在1——10^4/秒之间。
2.举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
答：竞争性抑制的特点：竞争性抑制剂与底物的结构类似：抑制剂结合在酶的活性中心；增大底物浓度可以降低抑制剂的抑制程度；Km增大，Vmax不变。
如磺胺药与PABA的结构类似，PABA是某些细菌合成二氢叶酸（DHF）的原料，DHF可转变成四氢叶酸（THF）。
THF是一碳单位代谢的辅酶，而一碳单位是合成核苷酸不可缺少的原料。
由于磺胺药能与PABA竞争性结合二氢叶酸合成酶的活性中心。
DHF合成受抑制，THF也随之减少，使核酸合成障碍，导致细菌死亡。
3.比较三种可逆性抑制作用的特点。
（1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。
抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。
Km升高，Vmax不变。
（2）非竞争性抑制：抑制剂与底物的结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。
不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。
抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。
Km不变，Vmax下降。
（3）反竞争性抑制：仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产物ES的量下降。
这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出酶和底物的量。
Km减小，Vmax下降。
第四章1.简述糖酵解的生理意义。
答：（1）在缺氧情况下供能；（2）有些组织即使不缺氧时也由糖酵解提供全部或部分能量，如：成熟红细胞、神经细胞、白细胞等；（3）肌肉收缩情况下迅速供能。
2.简述三羧酸循环的特点及生理意义。
答：特点：（1）细胞内定位：线粒体；（2）限速酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体；（3）需氧参与；（4）每循环一周：4次脱氢（3次NAD+、1次FAD ），2次脱羧生成2分子CO 2(碳来自草酰乙酸)，1次底物水平磷酸化，共生成10分子ATP ；（5）草酰乙酸的主要回补反应由丙酮酸直接羧化生成。
意义：（1）是三大营养素彻底氧化的最终通路。
（2）是三大营养素代谢联系的枢纽。
（3）为其他合成代谢提供小分子前体。
（4）为氧化磷酸化提供还原能量。
3.简述糖异生的生理意义。
答：（1）空腹或饥饿时，利用非糖化合物异生成葡萄糖，以维持血糖水平；（2）是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径；（3）调节酸碱平衡。
4.试比较糖酵解和糖的有氧氧化的区别。
第六章1．计算1分子甘油彻底氧化生成多少个ATP?α- 磷酸二羟丙酮 3-磷酸甘油醛 1,3-二磷酸甘油酸 ADP ATP 3-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸在丙酮酸进入线粒体之前，消耗一个ATP，底物水平磷酸化产生2个ATP，2（NADP+ H+）经α-磷酸甘油穿梭或苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体彻底氧化产生3或5个ATP，丙酮酸进入线粒体后彻底氧化产生12.5个ATP，共计16.5或18.5个ATP.2.试说明物质在体内氧化和体外氧化有哪些主要异同点？答：例如糖和脂肪在体内外氧化。
相同点：终产物都是CO2和H2O；总能量不变；耗氧量相同。
不同于之处在于：体内条件温和，在体温情况下进行、pH近中性、有水参加、逐步释放能量；体外则是以光和热的是形式释放。
在体内以有机酸脱羧的方式产生CO2，体外则碳与氧直接氧化合成CO2。
体内以呼吸链氧化为主使氧与氢结合成水，体外使氢和氧直接结合成水。
3.叙述影响氧化磷酸化作用的因素及其原理。
答：（1）ADP的调节：正常生理情况下，氧化磷酸化的速率主要受ADP水平调节。
当机体利用ATP增多时，ADP浓度增高，转运到线粒体加速氧化磷酸化的进行，如ADP不足，则氧化磷酸化速度减慢，这种调节作用可使机体能量的产生适应生理的需要。
（2）抑制剂：A呼吸链抑制剂：阻断呼吸链某部位电子传递的物质；B解偶联剂：使物质氧化与ADP磷酸化偶联过程脱离；C氧化磷酸化其他抑制剂：如寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，阻止H+经质子通道回流，抑制ATP生成。
（3）甲状腺激素：其诱导细胞膜上Na+-ATP酶合成，加速ATP分解为ADP+Pi，促进氧化磷酸化进行。
4.线粒体内膜上的电子传递链是如何排列的，并说明氧化磷酸的偶联部位。
答：（1）NADH氧化呼吸链：DNAH FMN CoQ Cyt b Cytc1 Cytc 02(2)琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸FAD CoQ Cyt b Cytc1 Cytc Cytaa3 02 (3)三个偶联部位：NADH CoQ；CoQ Cytc；Cytaa3 02第七章1.丙氨酸-葡萄糖循环意义如何？答：通过此循环，使肌中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，同时，肝又为肌提供了生成丙酮酸的葡萄糖。
2.血氨有哪些来源和去路？答：来源：（1）体内氨基酸脱氨基作用生成氨，是体内血氨的主要来源；（2）肠道内产生的氨被吸收入血，它包括：a未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸经细菌的腐败作用产生；b血中尿素渗入肠道被细菌体内的脲酶分解产生；（3）肾脏的肾小管上皮细胞内的谷氨酰胺酶水解谷氨酰胺产生氨。
去路：（1）在肝脏通过鸟氨酸循环生成尿素，经肾脏排出，是血氨的主要去路；（2）在肝脏、肌肉、脑等组织经谷氨酰胺合成酶作用生成无毒的谷氨酰胺；（3）在肾脏生成铵盐随尿排出；（4）通过脱氨基作用的逆反应，再合成非必需氨基酸；（5）参与嘌呤碱和嘧啶碱等化合物的合成。
3.论述脑组织中Glu彻底氧化分解的主要途径及生成多少个ATP?Glu α-酮戊二酸琥珀酰CoA琥珀酸延胡索酸+H2OPi+GDP GTP FAD FADH2苹果酸粒体苹果酸脱氢酶草酰乙酸草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶丙酮酸入线粒体丙酮酸脱氢酶复合体丙酮酸乙酰CoA CO2+H2O能量：净生成22.5分子ATP4.叶酸、维生素B12缺乏产生巨幼红细胞贫血的生化机理。