复习题-蛋白质
第一章蛋白质结构与功能
(一)填空题
1. 组成人体蛋白质的氨基酸均属于____________ ，除_____________ 外。
2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为%。
3．在20种氨基酸中，酸性氨基酸有和2种，具有羟基的氨基酸是和，能形成二硫键的氨基酸是。
4．蛋白质中的、和3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。
5．精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的_______方向移动。
6．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是________，含硫的氨基酸有_________和___________。
7．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_____________和______________。
8．α-螺旋结构是由同一肽链的和间的键维持的，螺距为,每圈螺旋含_______个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为_________。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于手螺旋。
9．在蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸________存在处局部螺旋结构中断。
10．球状蛋白质中有侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有侧链的氨基酸位于分子的内部。
11．氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成色化合物，而________与茚三酮反应生成黄色化合物。
12．维持蛋白质的一级结构的化学键有和；维持二级结构靠________键；维持三级结构和四级结构靠_________键，其中包括、、和_ 。13．稳定蛋白质胶体的因素是__________________和______________________。
14．GSH的中文名称是____________，它的活性基团是__________，它的生化功能是。
15．加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度，这种现象称为，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度并,这种现象称为,蛋白质的这种性质常用于。
16．用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质的________、_________和___________不同，因而在电场中移动的_______和_______不同，从而使蛋白质得到分离。
17．氨基酸处于等电状态时，主要是以________形式存在，此时它的溶解度最小。
18．鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法有、和。氨基酸顺序分析仪是根据反应原理设计的。
19．测定蛋白质分子量的方法有、和。
20．今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲，乙，丙。
21．谷氨酸的pK1(α-COOH)＝2.19,pK2 (α-NH3+) = 9.67,pK R(R基)=4.25,谷氨酸的等电点为__________。
22．将分子量分别为a（90 000）、b（45 000）、c（110 000）的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，它们被洗脱下来的先后顺序是_____________。
23．肌红蛋白的含铁量为0.34%，其最小分子量是。血红蛋白的含铁量也是0.34%，但每分子含有4个铁原子，血红蛋白的分子量是________。
24．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有圈螺旋？该α-螺旋片段的轴长为。
(二) 选择题
1．在生理pH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？
A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸E．异亮氨酸
2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？
A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸E．苏氨酸
3．下列4种氨基酸中哪个有碱性侧链？
A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸
4．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？
A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸
5．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？
A．天然蛋白质多为右手螺旋
B．肽链平面充分伸展
C．每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。
D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm.
6．下列哪一项不是蛋白质的性质之一？
A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加
C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性
7．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？
A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val
8．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？
A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法
9．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键？
A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶
10．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？
A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点
B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出
C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点
D．以上各项均不正确
11．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？
A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位
B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相
C．蛋白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一
D．蛋白质的空间结构主要靠次级键维持
12．下列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？
A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链
C．酸性氨基酸的相邻存在D．碱性氨基酸的相邻存在E．以上各项都是
13．于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？
A．β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态
B．折叠的结构是借助于链间氢键稳定的
C．所有的β-折叠片结构都是通过几段肽链平行排列而形成的
D．氨基酸之间的轴距为0.35nm
14．持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是：
A．盐键B．疏水键C．氢键D．二硫键
15．维持蛋白质三级结构稳定的因素是：
A．肽键B．二硫键C．离子键D．氢键E．次级键
16．凝胶过滤法分离蛋白质时，从层析柱上先被洗脱下来的是：
A．分子量大的B．分子量小的C．电荷多的D．带电荷少的
17. 下列哪项与蛋白质的变性无关？
A. 肽键断裂B．氢键被破坏C．离子键被破坏D．疏水键被破坏
18．蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项？
A．多肽链中氨基酸的排列顺序B．次级键
C．链内及链间的二硫键D．温度及pH
19．下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的？
A．胶体性质B．两性性质C．沉淀反应D．变性性质E．双缩脲反应
20．氨基酸在等电点时具有的特点是：
A．不带正电荷B．不带负电荷C．溶解度最大D．在电场中不泳动
21．蛋白质的一级结构是指：
A．蛋白质氨基酸的种类和数目B．蛋白质中氨基酸的排列顺序
C．蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕D．包括A,B和C
(三) 是非判断题
1．氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。
2．因为羧基碳和氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。
3．所有的蛋白质都有酶活性。
4．α-碳和羧基碳之间的键不能自由旋转。
5．多数氨基酸有D-和L-两种不同构型，而构型的改变涉及共价键的破裂。
6．所有氨基酸都具有旋光性。
7．构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。
8．蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。
9．一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH2的解离度相同。
10．蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂。
11．蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构。
12．血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，在与氧结合过程中呈现变构效应，而后者却不是。
13.．用FDNB法和Edman降解法测定蛋白质多肽链N-端氨基酸的原理是相同的。
14．并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。15．蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。
16．在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。
17．所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩尿反应。
18．一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸存在时，它们之间可以形成两个二硫键。
19．盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。
21．维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。
22．具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。
23．变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水膜所引起的。24．蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的，肽链上每个肽键都参与氢键的形成。
（四）问答题
1．根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。假设有下列氨基酸序列（如图）：
1 5 10 15
Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-
20 25 27
Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg
（1）预测在该序列的哪一部位可能会出弯或β-转角。
（2）何处可能形成链内二硫键？
（3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪些分布在内部？
天冬氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；缬氨酸；谷氨酰胺；赖氨酸
2.(a)八肽Ala-Val-Gly-Trp-Arg-Val-Lys-Ser用胰蛋白酶降解，分离这些降解产物用离子交换还是凝胶过滤层析合适？(b)假如该肽用胰凝乳蛋白酶降解，用哪一个技术分离更合适？
3.一个多肽的氨基酸排列顺序如下：
Ala·Val·Lys·Leu·Phe·Asp·Cys·Tyr OH
H
|
S
|
S
|
Glu·Met·Lys·Val·Thr·Gly·Cys·Ala oH
H
a.用FDNB处理后得到的N-端氨基酸是什么？用羧肽酶处理后测得的C-端氨基酸是什么？
b.用胰蛋白酶水解后得到哪些片段？
c.用胰蛋白酶水解后的片段，再加还原剂巯基乙醇还原，可得到什么片段？
d.用溴化氢处理后得到什么片段？
4. 一个四肽，经过胰蛋白酶水解得两个片段，一个片段在280nm附近有强的光吸收，并且米伦反应（检测酚类）和坂口反应（检测胍基）呈阳性。另一片段用溴化氰处理释放出一个与茚三酮反应呈黄色的氨基酸。写出此四肽的氨基酸序列。
5. 什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？
6．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？
参考答案
（一）填空题
1．L-α-氨基酸，脯氨酸；
2．6.25 ；6.25
3．谷氨酸；天冬氨酸；丝氨酸；苏氨酸；半胱氨酸
4．苯丙氨酸；酪氨酸；色氨酸
5．负极
6．组氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸
7．α-螺旋结构；β-折叠结构
8．C=O；N=H；氢；0.54nm；3.6；0.15nm；右
9．脯氨酸
10．极性；疏水性
11．蓝紫色；脯氨酸
12．肽键；二硫键；氢键；次级键；氢键；离子键；疏水键；范德华力
13．表面的水化膜；同性电荷
14．谷胱甘肽；巯基；作为抗氧化剂保护膜结构并使细胞内酶蛋白处于活性状态
15．增加；盐溶；减小；沉淀析出；盐析；蛋白质分离
16．带电荷量；分子大小；分子形状；方向；速率
17．两性离子；最小
18．FDNB法(2,4-二硝基氟苯法）；Edman降解法（苯异硫氢酸酯法）；DNS法(丹磺酰氯法)；Edman 19．沉降法；凝胶过滤法；SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法（SDS-PAGE法）
20．不动；向正极移动；向负极移动；
21．3.22
22．c；a；b
23．16 672；66 687；
24．50圈；27nm
（二）选择题
1．C：5种氨基酸中只有赖氨酸为碱性氨基酸，其等电点为9.74,大于生理pH值，所以带正电荷。2．B：人（或哺乳动物）的必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸8种，酪氨酸不是必需氨基酸。
3. D在此4种氨基酸中，只有赖氨酸的R基团可接受氢质子，作为碱，而其它3种氨基酸均无可解离的R侧链。
4. B氨基酸的α-碳上连接的是亚氨基而不是氨基，所以实际上属于一种亚氨基酸，而其它氨基酸的α-碳上都连接有氨基，是氨基酸。
5．B：天然蛋白质的α-螺旋结构的特点是，肽链围绕中心轴旋转形成螺旋结构，而不是充分伸展的结构。另外在每个螺旋中含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,每个氨基酸残基上升高度为0.15nm,所以B不是α-螺旋结构的特点。
6．C：蛋白质处于等电点时，净电荷为零，失去蛋白质分子表面的同性电荷互相排斥的稳定因素，此时溶解度最小；加入少量中性盐可增加蛋白质的溶解度，即盐溶现象；因为蛋白质中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸，所以具有紫外吸收特性；变性蛋白质的溶解度减小而不是增加，因为蛋白质变性后，近似于球状的空间构象被破坏，变成松散的结构，原来处于分子内部的疏水性氨基酸侧链暴露于分子表面，减小了与水分子的作用，从而使蛋白质溶解度减小并沉淀。
7．C：甘氨酸的α-碳原子连接的4个原子和基团中有2个是氢原子，所以不是不对称碳原子，没有立体异构体，所以不具有旋光性。
8．B：双缩脲反应是指含有两个或两个以上肽键的化合物（肽及蛋白质）与稀硫酸铜的碱性溶液反应生成紫色（或青紫色）化合物的反应，产生颜色的深浅与蛋白质的含量成正比，所以可用于蛋白质的定量测定。茚三酮反应是氨基酸的游离的α-NH与茚三酮之间的反应；凯氏定氮法是测定蛋白质消化后产生的氨；紫外吸收法是通过测定蛋白质的紫外消光值定量测定蛋白质的方法，因为大多数蛋白质都含有酪氨酸，有些还含有色氨酸或苯丙氨酸，这三种氨基酸具有紫外吸收特性，所以紫外吸收值与蛋白质含量成正比。
9．D：靡蛋白酶即胰凝乳蛋白酶作用于酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸的羧基参与形成的肽键；羧肽酶是从肽链的羧基端开始水解肽键的外肽酶；氨肽酶是从肽链的氨基端开始水解肽键的外肽酶；胰蛋白酶可以专一地水解碱性氨基酸的羧基参与形成的肽键。
10．A：蛋白质的等电点是指蛋白质分子内的正电荷桌能总数与负电荷总数相等时的pH值。蛋白质盐析的条件是加入足量的中性盐，如果加入少量中性盐不但不会使蛋白质沉淀析出反而会增加其溶解度，即盐溶。在等电点时，蛋白质的净电荷为零，分子间的净电斥力最小，所以溶解度最小，在溶液中易于沉淀，所以通常沉淀蛋白质应调pH至等电点。
11．A：在蛋白质的空间结构中，通常是疏水性氨基酸的侧链存在于分子的内部，因为疏水性基团避开水相而聚集在一起，而亲水侧链分布在分子的表面以充分地与水作用；蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序，此顺序即决定了肽链形成二级结构的类型以及更高层次的结构；维持蛋白
质空间结构的作用力主要是次级键。
12．E：脯氨酸是亚氨基酸,参与形成肽键后不能再与C=O 氧形成氢键，因此不能形成α-螺旋结构;氨基酸残基的支链大时，空间位阻大，妨碍螺旋结构的形成；连续出现多个酸性氨基酸或碱性氨基酸时，同性电荷会互相排斥，所以不能形成稳定的螺旋结构。
13．C：β-折叠结构是一种常见的蛋白质二级结构的类型，分为平行和反平行两种排列方式，所以题中C项的说法是错误的。在β-折叠结构中肽链处于曲折的伸展状态，氨基酸残基之间的轴心距离为0.35nm, 相邻肽链（或同一肽链中的几个肽段）之间形成氢键而使结构稳定。
14．C：蛋白质二级结构的两种主要类型是α-螺旋结构和β-折叠结构。在α-螺旋结构中肽链上的所有氨基酸残基均参与氢键的形成以维持螺旋结构的稳定。在β-折叠结构中，相邻肽链或肽段之间形成氢键以维持结构的稳定，所以氢键是维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力。离子键、疏水键和范德华力在维持蛋白质的三级结构和四级结构中起重要作用，而二硫键在稳定蛋白质的三级结构中起一定作用。
15．E：肽键是连接氨基酸的共价键，它是维持蛋白质一级结构的作用力；而硫键是2分子半胱氨酸的巯基脱氢氧化形成的共价键，它可以存在于2条肽链之间也可以由存在于同一条肽链的2个不相邻的半胱氨酸之间，它在维持蛋白质三级结构中起一定作用，但不是最主要的。离子键和氢键都是维持蛋白质三级结构稳定的因素之一，但此项选择不全面，也不确切。次级键包括氢键、离子键、疏水键和范德华力，所以次项选择最全面、确切。
16．A：用凝胶过滤柱层析分离蛋白质是根据蛋白质分子大小不同进行分离的方法，与蛋白质分子的带电状况无关。在进行凝胶过滤柱层析过程中，比凝胶网眼大的分子不能进入网眼内，被排阻在凝胶颗粒之外。比凝胶网眼小的颗粒可以进入网眼内，分子越小进入网眼的机会越多，因此不同大小的分子通过凝胶层析柱时所经的路程距离不同，大分子物质经过的距离短而先被洗出，小分子物质经过的距离长，后被洗脱，从而使蛋白质得到分离。
17．A：蛋白质的变性是其空间结构被破坏，从而引起理化性质的改变以及生物活性的丧失，但其一级结构不发生改变，所以肽键没有断裂。蛋白质变性的机理是维持其空间结构稳定的作用力被破坏，氢键、离子键和疏水键都是维持蛋白质空间结构的作用力，当这些作用力被破坏时空间结构就被破坏并引起变性，所以与变性有关。
18．A：蛋白质的一级结构即蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序决定蛋白质的空间构象，因为一级结构中包含着形成空间结构所需要的所有信息，氨基酸残基的结构和化学性质决定了所组成的蛋白质的二级结构的类型以及三级、四级结构的构象；二硫键和次级键都是维持蛋白质空间构象稳定的作用力，但不决定蛋白质的构象；温度及pH影响蛋白质的溶解度、解离状态、生物活性等性质，但不决定蛋白质的构象。
19．B：氨基酸即有羧基又有氨基，可以提供氢质子也可以接受氢质子，所以即是酸又是碱，是两性电解质。由氨基酸组成的蛋白质分子上也有可解离基团，如谷氨酸和天冬氨酸侧链基团的羧基以及赖氨酸的侧链氨基，所以也是两性电解质，这是氨基酸和蛋白质所共有的性质；胶体性质是蛋白质所具有的性质，沉淀反应是蛋白质的胶体性质被破坏产生的现象；变性是蛋白质的空间结构被破坏后性质发生改变并丧失生物活性的现象，这三种现象均与氨基酸无关。
20．E：氨基酸分子上的正电荷数和负电荷数相等时的pH值是其等电点，即净电荷为零，此时在电场中不泳动。由于净电荷为零，分子间的净电斥力最小，所以溶解度最小。
21．B：蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，蛋白质中所含氨基酸的种类和数目相同但排列顺序不同时，其一级结构以及在此基础上形成的空间结构均有很大不同。蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕是蛋白质二级结构的内容，所以B项是正确的。
（三）是非判断题
1．错：脯氨酸与茚三酮反应产生黄色化合物，其它氨基酸与茚三酮反应产生蓝色化合物。2．对：在肽平面中，羧基碳和亚氨基氮之间的键长为0.132nm，介于C—N 单键和C＝N 双键之间，具有部分双键的性质，不能自由旋转。
3．错：蛋白质具有重要的生物功能，有些蛋白质是酶，可催化特定的生化反应，有些蛋白质则具有其它的生物功能而不具有催化活性，所以不是所有的蛋白质都具有酶的活性。
4．错：α-碳和羧基碳之间的键是C—C单键，可以自由旋转。
5．对：在20种氨基酸中，除甘氨酸外都具有不对称碳原子，所以具有L-型和D-型2种不同构型，这两种不同构型的转变涉及到共价键的断裂和从新形成。
6．错：由于甘氨酸的α-碳上连接有2个氢原子，所以不是不对称碳原子，没有2种不同的立体异构体，所以不具有旋光性。其它常见的氨基酸都具有不对称碳原子，因此具有旋光性。
7．错：必需氨基酸是指人（或哺乳动物）自身不能合成机体又必需的氨基酸，包括8种氨基酸。其它氨基酸人体自身可以合成，称为非必需氨基酸。
8．对：蛋白质的一级结构是蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，不同氨基酸的结构和化学性质不同，因而决定了多肽链形成二级结构的类型以及不同类型之间的比例以及在此基础上形成的更高层次的空间结构。如在脯氨酸存在的地方α-螺旋中断，R侧链具有大的支链的氨基酸聚集的地方妨碍螺旋结构的形成，所以一级结构在很大程度上决定了蛋白质的空间构象。
9．错：一氨基一羧基氨基酸为中性氨基酸，其等电点为中性或接近中性，但氨基和羧基的解离度，即pK值不同。
10．错：蛋白质的变性是蛋白质空间结构的破坏，这是由于维持蛋白质构象稳定的作用力次级键被破坏所造成的，但变性不引起多肽链的降解，即肽链不断裂。
11．对：有些蛋白质是由一条多肽链构成的，只具有三级结构，不具有四级结构，如肌红蛋白。12．对：血红蛋白是由4个亚基组成的具有4级结构的蛋白质，当血红蛋白的一个亚基与氧结合后可加速其它亚基与氧的结合，所以具有变构效应。肌红蛋白是仅有一条多肽链的蛋白质，具有三级结构，不具有四级结构，所以在与氧的结合过程中不表现出变构效应。
13．错：Edman降解法是多肽链N端氨基酸残基被苯异硫氢酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，经层析鉴定可知N端氨基酸的种类，而余下的多肽链仍为一条完整的多肽链，被回收后可继续进行下一轮Edman反应，测定N末端第二个氨基酸。反应重复多次就可连续测出多肽链的氨基酸顺序。FDNB法（Sanger反应）是多肽链N末端氨基酸与FDNB（2,4-二硝基氟苯）反应生成二硝基苯衍生物（DNP-蛋白），然后将其进行酸水解，打断所有肽键，N末端氨基酸与二硝基苯基结合牢固，不易被酸水解。水解产物为黄色的N端DNP-氨基酸和各种游离氨基酸。将DNP-氨基酸抽提出来并进行鉴定可知N端氨基酸的种类，但不能测出其后氨基酸的序列。
14．对：大多数氨基酸的α-碳原子上都有一个自由氨基和一个自由羧基，但脯氨酸和羟脯氨酸的α-碳原子上连接的氨基氮与侧链的末端碳共价结合形成环式结构，所以不是自由氨基。
15．对：蛋白质是由氨基酸组成的大分子，有些氨基酸的R侧链具有可解离基团，如羧基、氨基、咪唑基等等。这些基团有的可释放H+ ,有的可接受H+,所以使得蛋白质分子即是酸又是碱，是两性电解质。蛋白质分子中可解离R基团的种类和数量决定了蛋白质提供和接受H+ 的能力，即决定了它的酸碱性质。
16．对：在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。
17．错：具有两个或两个以上肽键的物质才具有类似于双缩脲的结构，具有双缩脲反应，而二肽只具有一个肽键，所以不具有双缩脲反应。
18．错：二硫键是由两个半胱氨酸的巯基脱氢氧化而形成的，所以两个半胱氨酸只能形成一个二硫键。
19．对：盐析引起的蛋白质沉淀是由于大量的中性盐破坏了蛋白质胶体的稳定因素（蛋白质分子表面的水化膜及所带同性电荷互相排斥），从而使蛋白质溶解度降低并沉淀，但并未破坏蛋白质的空间结构，所以不引起变性。根据不同蛋白质盐析所需的盐饱和度分段盐析可将蛋白质进行分离和纯化。21．错：维持蛋白质三级结构的作用力有氢键、离子键、疏水键、范德华力以及二硫键，其中最重要的是疏水键。
22．错：具有四级结构的蛋白质，只有所有的亚基以特定的适当方式组装在一起时才具有生物活性，缺少一个亚基或单独一个亚基存在时都不具有生物活性。
23．错：蛋白质变性是由于维持蛋白质构象稳定的作用力（次级键和而硫键）被破坏从而使蛋白质空间结构被破坏并山个丧失生物活性的现象。次级键被破坏以后，蛋白质结构松散，原来聚集在分子内部的疏水性氨基酸侧链伸向外部，减弱了蛋白质分子与水分子的相互作用，因而使溶解度将低。24．错：蛋白质二级结构的稳定性是由链内氢键维持的，如α-螺旋结构和β-折叠结构中的氢键均起到稳定结构的作用。但并非肽链中所有的肽键都参与氢键的形成，如脯氨酸与相邻氨基酸形成的肽键，以及自由回转中的有些肽键不能形成链内氢键。
四、问答题
1．答：（1）可能在7位和18位打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。
（2）12位和23位的半胱氨酸可形成二硫键。
（3）分布在外表面的为极性和带电荷的残基：Asp、Gln和Lys；分布在内部的是非极性的氨基酸残基：Try、Leu和Val；Thr尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外表面和内部的可能性都有。
2.答：(a)凝胶过滤层析；(b)离子交换层析
3.答案a.N-末端：DNP-Ala DNP-Glu
C-端：Tyr和Ala
b.H Ala·Val·Lys；H Glu·Met·Lys
Leu·Phe·Asp·Cys·Tyr OH
H
|
S
|
S
|
Val·Thr·Gly·Cys·Ala OH
H
c.Ala·Val·Lys；Glu·Met·Lys；
Leu·Phe·Asp·Cys·Tyr ；Val·Thr·Gly·Cys·Ala
d. H Ala·Val·Lys·Leu·Phe·Asp·Cys·Tyr OH
|
S
|
S
|
Lys·Val·Thr·Gly·Cys·Ala OH
Glu·Met
4. Tyr-Arg-Met-Pro
生物化学第一章蛋白质习题含答案
蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。
二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。
《酶工程》期末复习题整理#(精选.)
第一章 1.酶工程：是生物工程的重要组成部分，是随着酶学研究迅速发展，特别是酶的推广应用，使酶学和工程学相互渗透、结合、发展而成的一门新的技术科学，是酶学、微生物学的基本原理与化学工程有机结合而产生的边缘科学技术。 2.化学酶工程：指自然酶、化学修饰酶、固定化酶及化学人工酶的研究和应用 3.生物酶工程：是酶学和以基因重组技术为主的现代分子生物学技术结合的产物，亦称高级酶工程。 4.酶工程的组成部分？ 答：酶工程主要指自然酶和工程酶（经化学修饰、基因工程、蛋白质工程改造的酶）在国民经济各个领域中的应用。内容包括：酶的产生；酶的分离纯化；酶的改造；生物反应器。5.酶的结构特点？ 答：虽然少数有催化活性的RNA分子已经鉴定，但几乎所有的酶都是蛋白质，因而酶必然具有蛋白质四级结构形式。其中一级结构是指具有一定氨基酸顺序的多肽链的共价骨架；二级结构为在一级结构中相近的氨基酸残基间由氢键的相互作用而形成的带有螺旋、折叠、转角、卷曲等细微结构；三级结构系在二级结构基础上进一步进行分子盘区以形成包括主侧链的专一性三维排列；四级结构是指低聚蛋白中各折叠多肽链在空间的专一性三维排列。具有低聚蛋白结构的酶（寡聚酶）必须具有正确的四级结构才有活性。具有活性的酶都是球蛋白，即被广泛折叠、结构紧密的多肽链，其氨基酸亲水基团在外表，而疏水基团向内。 6.酶活性中心：是酶结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个酶分子中相当小的一部分，它是由在线性多肽链中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。 7.酶作用机制有哪几种学说？ 答：锁和钥匙模型、诱导契合模型 8.酶催化活力的影响因素？ 答：底物浓度、酶浓度、温度、pH等。 9.酶的分离纯化的初步分离纯化的步骤？ 答：（一）材料的选择和细胞抽提液的制备 1.材料的选择：目的蛋白含量要高，而且容易获得 2.细胞破碎方法及细胞抽提液的制备。为了确保可溶性细胞成分全部抽提出来，应当使用类似于生理条件下的缓冲液。动物组织和器官要尽可能除去结缔组织和脂肪、切碎后放人捣碎机中。完全破碎酵母和细菌细胞。 3.膜蛋白的释放:膜蛋白存在于细胞膜或有关细胞器的膜上。按其所在位置大体可分为外周 蛋白和固有蛋白两种类型 4.胞外酶的分离:胞外酶是在微生物发酵时分泌到发酵液中的。发酵后可通过离心或过滤将菌体从发酵液中分离弃去，所得发酵清液通常要适当浓缩，然后再作进一步纯化。目前常用的浓缩方法是超滤法。 （二）蛋白质的浓缩和脱盐 浓缩方法主要有：沉淀法、吸附法、干胶吸附法、渗透浓缩法、超滤浓缩法
蛋白质工程试题
1.蛋白质分子的构型与构象 构型：是分子中原子的特定空间排布。当构型相互转变时，必须有共价键的断裂和重新形成。基本构型有L-型和D型两种。这种构型无法通过单键的旋转相互转换。 构象:是组成分子的原子或基团围绕单键旋转而成的不同空间排布，构象的转换不要求有共价键的断裂和重新形成,在化学上难以区分和分离。 2.内核假设原理所谓内核是指蛋白质在大自然的进化中形成的保守内部区域。这样的区域一般由氢键连接而成的二级结构单元组成。内核假设原理就是所有蛋白质的折叠形式主要决定于其内核中残基的相互作用和组织形式。遵循这样的内核原理意味着蛋白质工程无法创造出超越天然蛋白质所具有二级结构的新蛋白质二级结构。 3. van't Hoff焓平衡常数与焓/熵的关系式为：－RT lnK = △H - T△S。取对数可以变为： lnK = －△H/RT + △S/R。进一步推导可以变为：d（lnK）/d（1/T）= －△H/R。基于此，以lnK对1/T可以得到一条曲线。在这条曲线上任何一点的斜率就是△H/R，其中的△H称为van't Hoff焓。通过解析van't Hoff焓随温度变化的曲线特点，可以用于测定蛋白质体系构象平衡的转变，主要是两态转变模型的分析。也就是通过这样的曲线分析，可以预测蛋白质天然构象退在折叠时的容易程度。 4. 盒式突变法也称为片断取代法（DNA fragment replacement）。这一方法的要点是利用目标基因中具有的适当的限制性酶切位点，用具有任何长度、任何序列的DNA片断来置换或者取代目标基因上的一段DNA序列。 5、熔球态在折叠途径中第一个可以观测到的中间体是柔性无序的为折叠多肽链卷折成局部有组织的球状体，称为熔球体melton globule。熔球体具有天然态的大多数二级结构，但不如天然结构致密，蛋白质内部的密堆积相互作用尚未形成，环肽区和表面结构多数处于未折叠状态，侧链可以活动。非折叠态卷折成熔球体包含了蛋白质折叠的主要奥秘—疏水侧链的包埋。 6. 反向折叠设计在蛋白质工程中，全新蛋白质设计是以弥补天然蛋白质结构和功能在应用方面的不足为目的，根据人类所希望的结构和功能，采取工程手段，来人工设计新的氨基酸序列，这样的设计研究称为反向折叠研究。在全新蛋白质设计的反向折叠研究中，需要采取的基本策略是通过设计新的氨基酸序列,来加强或者减弱蛋白质的某些相互作用力，使设计的序列能最终具有所希望的结构和功能。 7. 功能基团的特异性修饰 蛋白质中，不仅末端氨基酸具有氨基和羧基，很多链中氨基酸侧链也具有羟基、巯基、氨基和羧基等能进行特征性化学反应的功能基团。利用这些功能基团的化学反应性可以进行蛋白质功能基团的特异性修饰。 8. 基因突变技术 在基因水平上设计并使某特定基因发生变异，对该基因所编码的蛋白质进行改造，在突变基因表达后、用来研究蛋白质结构功能的一种方法。 9. 融合蛋白质 重组DNA技术允许在体外产生不同基因和基因片段之间的融合，并且通过基因融合产生的蛋白质叫做融合蛋白质。
蛋白质习题及答案
一、名词解释（每词5分） 1、必须氨基酸 2、等电点 3、蛋白质的变性 4、胶凝 5、持水力 二、填空题（每空5分） 1.蛋白质分子中氨基酸之间是通过连接的。 2.在pH大于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 3.在pH小于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 4.在pH等于氨基酸的等电点时,该氨基酸。 5.蛋白质的功能性质主要有、、 和。 6.蛋白质溶解度主要取决于、和。 7.蛋白质的变性只涉及到结构的改变，而不变。 三、选择题(每题2分) 1.下列氨基酸中不属于必需氨基酸是( )。 A.蛋氨酸 B.半胱氨酸 C.缬氨酸 D.苯丙氨酸 E.苏氨酸 2.维持蛋白质二级结构的化学键为( )。 A.肽键 B.二硫键 C.氢键 D.疏水键 E.碱基堆积力 3. 蛋白质变性后( )。 A.溶解度下降 B.粘度下降 C.失去结晶能力 D.消化率提高 E.分子量减小 4、蛋白质与风味物结合的相互作用可以是（）。 A、范徳华力 B、氢键 C、静电相互作用 D、疏水相互作用 5、作为有效的起泡剂，ＰＲＯ必须满足的基本条件为（） Ａ、能快速地吸附在汽－水界面Ｂ、易于在界面上展开和重排 Ｃ、通过分子间相互作用力形成粘合性膜 Ｄ、能与低分子量的表面活性剂共同作用 四、判断题（每题2分） 1.蛋白质的水合性好，则其溶解性也好。（） 2.通常蛋白质的起泡能力好，则稳定泡沫的能力也好。（） 3.溶解度越大，蛋白质的乳化性能也越好，溶解度非常低的蛋白质，乳化性能差。 （） 4.盐溶降低风味结合，而盐析类型的盐提高风味结合。（） 5.氨基酸侧链的疏水值越大，该氨基酸的疏水性越大。（） 五、简答题（每题5分） 1.影响蛋白质发泡及泡沫稳定性的因素 2.对食品进行热加工的目的是什么热加工会对蛋白质有何不利影响 六、论述题（10分） 影响蛋白质变性的因素有哪些
酶与蛋白质工程实验及复习题
实验部分 稀释倍数意思就是你得到的最后的活性要换算成最初样品的活性。比如粗酶液是30ml，再取1ml稀释到10ml（最后用移液枪取10ul做微量活性测定）。那么稀释倍数就是 10/1*30=300。 公式里面就有两个体积，一个是反应总体积，一个是酶样液体积。反应总体积是指你最后测定时候，每个试管最终的体积3 ml酶样液体积是你加入试管的SOD的体积，比如微量法就是0.01ml(10ul)。 样液速率是30秒的，需乘以2。 理论部分复习题大纲 （给大家的只是复习的大纲，还有一些由于时间仓促，上课时强调的重点内容有些没在这个大纲上，但仍然是考试内容，希望大家能认真复习。） 一．名词解释8个，每题3分 1.酶工程 2.凝胶过滤层析 3.离子交换层析 4.亲和层析 5.酶的生产 6.酶的改性 7.生物酶工程 8.化学酶工程 9.酶分解代谢物阻遏作用 10.酶生物合成的诱导作用 11.酶生物合成的反馈阻遏作用 12.密度梯度离心 13.等密度梯度离心 14.酶分子修饰： 15.酶大分子结合修饰 16.酶侧链基团修饰 17.酶反应器 18.流化床反应器鼓 19.泡式反应器 20.定点诱变技术 21.蛋白质工程 二．填空每空1分10分 1.化学酶工程研究的主要内容是(酶的制备)、(酶的分离纯化)、（酶与细胞的固定化技术）、(酶分子修饰)、（酶反应器）和(酶的应用)。 2.在酶的发酵生产中，为提高产酶率和缩短发酵周期，最理想的合成模式是（延续合成型）。 3.常用的酶或蛋白质干燥的方法有真空干燥、(冷冻干燥)、气流干燥、（喷雾干燥）和吸附干燥。
4.（葡萄唐氧化酶）是一种有效地食品除氧保鲜剂。 5. 通过检测（）的酶活性，可以诊断癌症。 6.（X-射线衍射法）是测定蛋白质晶体结构的极其重要方法。 7.确定蛋白质分子在溶液中结构信息的方法是（核磁共振技术）。 8.酶反应器的操作方式可分为（）反应器、（）反应器和流加分批式反应器。 9.细胞固定化的方法有（吸附法）和（包埋法）。 10．1982年，Thomas R.Cech等人发现四膜虫细胞的26S rRNA前体具有自我剪接功能，将这种具有催化活性的天然RNA称为( )。 11．酶的生产方法主要有（），（）和（）。 12 微生物发酵产酶中使用的两种培养基是（）和（）。 13 针对胞内酶的分离提取，细胞破碎的方法有（）、物理破碎、（） 和（）。 14.利用有机溶剂沉淀法分离酶或蛋白质时常用有机溶剂有丙酮、（）、 （）和（）。 15.离子交换剂由（）、（）和（）构成。 16.凝胶过滤层析中常用的凝胶材料有（）、（）和 （）。 17. 常用的蛋白质序列数据库英文简写：（）和（）。 18.1926年,美国康乃尔大学的Sumner博士从刀豆中提取出( )结晶，并证明 具有蛋白质的性质。 19．常见产酶微生物种类（）、（）、（）和（）。 18. 酶的主要提取方法有酸提取法、（）、（）和（）。 19. 吸附层析中常用的强吸附剂：（）和（）。 20．离子交换层析中常用的阳离子交换基团是（）和 （）。 21．典型的双水相萃取系统：（）和（）。22. 常用的基因组数据库英文简写：（）、（）和 （）。 23．过滤分离的种类有、、和。 24．根据酶分子大小、形状的不同可选择的分离方法有、 或。 25．酶的固定化方法有、、和。 26. 固体发酵产酶的方法有、和。 27. 密度梯度离心常用的梯度介质是和。 28. 凝胶过滤层析中凝胶可分为凝胶、凝胶和凝胶。 29. 典型的双水相萃取系统：和。 30. 根据酶分子电荷性质的不同可选择的分离法是或。 31. 酶制剂有四种类型即液体酶制剂，酶制剂，酶制剂和 酶制剂。 32．CO2超临界萃取的临界温度，临界压力。 33.1902年，亨利根据蔗糖酶催化蔗糖水解的实验结果，提出（）学说。 34.1960年，雅各和莫诺德提出了（）学说，阐明了酶生物合成的基本调节机制。三．选择（5个，每个2分）
蛋白质考题及答案解析
蛋白质结构与功能试题 一、问答题： 1.影响蛋白质二级结构改变的因素有哪些？ 参考答案： 温度；pH；邻近氨基酸残基的二级结构倾向；肽链中远程肽段的影响；肽段是处于分子表面还是被包埋在分子内部 2.如下图所示。多聚谷氨酸poly (Glu) 是由多个L-Glu聚合形成的多肽链，在pH为3的溶液中能 形成a-螺旋构象，当pH升高到7时，则由a-螺旋变为无规卷曲，旋光率陡然下降。同样，多聚赖氨酸poly (Lys) 在pH为10的溶液中具有a-螺旋结构，当pH降低至7时，旋光率也发生陡然下降，由a-螺旋结构变为无规卷曲。请解释pH对poly (Glu) 和poly (Lys) 构象变化的影响。 答案要点：pH=3接近Glu g-COOH的p K R (4.07)，侧链基团为质子化不带电荷状态，可形成a-螺旋结构。其余情况按此思路分析。Lys e-NH2 p K R 为10.54。 3.胶原蛋白的结构特点（原胶原分子的一级结构和高级结构） 1)在体内，胶原蛋白以胶原纤维的形式存在，胶原纤维的基本结构单位是原胶原分子 2)每个原胶原分子由三条左手螺旋的a链（a-肽链）组成右手超螺旋结构，每条a链约含 1000个氨基酸残基 3)a链间靠H-键和范得华力维系，胶原纤维可以通过分子内和分子间的进一步交联增强稳定 性 4)a链一级结构序列96%遵守(Gly-X-Y)n。x多为脯氨酸Pro；y多为羟基脯氨酸Hyp或羟基 赖氨酸Hly 5)胶原蛋白是糖蛋白，少量糖与5-羟赖氨酸(Hyl)残基的碳羟基共价连接 6)具有较好的弹性和抗张强度 4.形成结构域的意义是什么？ 参考答案： 1)各结构域分别折叠，其动力学上更有利 2)结构域自身紧密装配，结构域之间的柔性连接使每个结构域间可以作较大幅度的相对运 动 3)多个结构域形成的间隙部位往往是蛋白质的功能部位，结构域的相互作用有利于蛋白质
细胞工程复习题
细胞工程复习题 一、名词解释（每小题3分，共21分）1．酶工程： 2．继代培养 3．人工种子： 4．单倍体培养： 5．微细胞： 6．胚胎工程： 7．克隆： 8．蛋白质工程： 9．外植体： 10．动物细胞与组织培养： 11．组织工程： 12．雌核发育： 13．胚胎融合： 14．转基因动物： 15．生物化学工程： 16．愈伤组织： 17．看护培养： 18．细胞固定化： 19．染色体工程 20．细胞重组： 21．基因工程技术： 二、简答题 1．细胞工程的重要应用体现在哪些方面
2．何为植物细胞两相培养技术建立植物细胞的两相培养系统必须满足的条件是什么 3．动物细胞体外培养有哪些特点 4．动物器官培养技术中，传统的器官培养方法主要有哪些 5．什么是细胞核移植技术以鱼类细胞核移植为例，其技术要点有哪些方面6．植物组织培养与植物细胞培养有什么区别 7．何为细胞悬浮培养怎样做到悬浮培养细胞的同步化 8．动物细胞生物反应器培养生产的生物制品主要有哪些种类 9．什么是试管动物试管动物技术主要包括哪几个主要技术环节 10．何为体细胞克隆技术多莉羊是怎样培育出的 11．芦荟组织培养快速繁殖中，通过哪些途径可以得到完整的植株 12．人工种子利用有何优势 13．用于动物细胞与组织培养的生物反应器应具备哪些基本要求
14．何为胚胎移植主要包括哪些关键技术 15．转基因动物技术的应用主要体现在哪几个方面 三、论述题 1．请阐述单克隆抗体的制备过程 2．植物组织培养技术主要包括哪些环节各环节的主要工作内容有哪些 3．请阐述原生质的分离，纯化和活力鉴定的技术过程 四、计算题 μ和ppm浓度各是什么1．有一培养基的IAA浓度是1.5/ mg L，问其/ mol L （分子量） 2．培养基的配方是 2.0/0.5/ +++水解酪蛋白 MS BA mg L NAA mg L 500mg/L+3%蔗糖+%琼脂粉。MS母液的浓度分别是：大量元素10倍，微量元素100倍，铁盐100倍，有机物100倍；BA母液浓度ml，NAA母液浓度ml。要配制800ml 该培养基，需要吸取各种母液各多少ml分别称取蔗糖、琼脂粉各多少克 3．要配制1mol/L的 NaOH100ml, 要称取98%的固体NaOH多少克要配制1mol/L的HCl1000 ml,要量取浓HCl多少ml（NaOH分子量40，HCl分子量，浓HCl含量38%，比重） 五、填空题 1．生物工程操作的对象是什么这是与化学工程等其他工程类学科最明显的不同
蛋白质组学试题整理 - 副本
蛋白质组学相关试题及答案 1…Proteome(蛋白质组)：由一个细胞或者组织的基因组所表达的全部相应的蛋白质，称为蛋白质组。 Proteomics(蛋白质组学)：指应用各种技术手段来研究蛋白质组的一门新兴学科，即研究细胞在不同生理或病理条件下蛋白质表达的异同，对相关蛋白质进行分类和鉴定。更重要的是蛋白质组学的研究要分析蛋白质间相互作用和蛋白质的功能. 2…. Mass Spectrometer（质谱仪）：质谱仪是一个用来测量单个分子质量的仪器，但实际上质谱仪提供的是分子的质量与电荷比（m/z or m/e）。分离和检测不同同位素的仪器。即根据带电粒子在电磁场中能够偏转的原理，按物质原子、分子或分子碎片的质量差异进行分离和检测物质组成的一类仪器。质谱仪最重要的应用是分离同位素并测定它们的原子质量及相对丰度。 3. Proteome sample holographic preparation（蛋白组样品的全息制备）：（1）keep protein information（2）adapted to separation and identification methods（3）different samples,different extraction.蛋白质样品制备是蛋白质组研究的第一步，也是最关键的一步。因为这一步会影响蛋白质产量、生物学活性、结构完整性。因此要用最小的力量使细胞达到最大破坏程度同时保持蛋白质的完整性。 原则是，保持蛋白质的所有信息；选择合适的分离和鉴定方法；对于不同的样品要用不同的提取方法。 4.Post translational modification(蛋白质翻译后修饰) 肽链合成的结束，并不一定意味着具有正常生理功能的蛋白质分子已经生成。已知很多蛋白质在肽链合成后还需经过一定的加工（processing）或修饰，由几条肽链构成的蛋白质和带有辅基的蛋白质，其各个亚单位必须互相聚合才能成为完整的蛋白质分子。 5.De novo sequencing(从头测序) unknow peptide从头测序为蛋白质组研究提供了一种不用借助于任何蛋白质序列数据库信息，直接解读串联质谱数据的方法。其基本算法主要由4个部分组成：质谱图的构建、离子类型的确定、测序算法以及打分算法。
高中生物：蛋白质练习题
高中生物:蛋白质练习题 一.选择题 1.某氨基酸分子中含有两个氨基（－NH 2 ),其中一个氨基和羧基连在同一个碳原子上,则另一个氨基的部位应是（） A.和羧基连在同一个碳原子上 B.一定连在羧基上 C.在R基上 D.与氨基相连 2.同为组成生物体蛋白质的氨基酸,酪氨酸几乎不溶于水,而精氨酸易溶于水,造成这种差异的原因是（） A.两者R基的组成不同 B.两者的结构完全不同 C.酪氨酸含氨基多 D.精氨酸含羧基多 3.下面关于氨基酸的说法中,正确的是（） A.氨基酸是蛋白质的组成单位,是由氨基和羧基组成的 B.每个氨基酸分子都只含有一个氨基和一个羧基 C.氨基酸的种类大约有20种 D.构成蛋白质的氨基酸分子至少含有一个氨基和一个羧基,并连在同一个碳原子上 4.组成蛋白质的氨基酸之间的肽键结构式是（） A .NH—CO B.—NH—CO— C.—NH 2—COOH— D.NH 2 —COOH 5. 两个氨基酸缩合成二肽产生一个水分子,这个水分子中的氢来自（） A.氨基 B.R基 C.氨基和羧基 D.羧基 6. 谷氨酸的R基为-C 3H 5 O 2 ,在一个谷氨酸分子中,含有碳和氧的原子数分别是 （） A．4,4 B．5,4 C．4,5 D．5,5 7.若含有4条多肽链的某蛋白质分子由n个氨基酸构成,那么,它具有的肽键个数和氨基的最少个数分别是（）
A.n和n B.n－4和4 C.n和n－4 D.n－4和n－4 8.一条由10个氨基酸分子经脱水缩合而成的肽链中含有—NH 和—COOH的最小 2 数目是（） A．11和11 B．10和10 C．9和9 D．1和1 9.现有氨基酸800个,其中氨基总数为810个,羧基总数为808个,则由这些氨 基酸合成的含有2条肽链的蛋白质共有肽键、氨基和羧基的数目依次为（） A.798、2和2 B.798、12和10 C.799、1和1 D.799、11和9 10.现有1000个氨基酸,共有氨基1020个,羧基1050个,由它们合成的4条肽 链中,肽建、氨基和羧基的数目分别是（） A、999、1016、1046 B、999、1、1 C、996、24、54 D、996、1016、 1046 11.某二十二肽被水解成1个四肽、2个三肽和2个六肽,则这些短肽的氨基总数的最小值及肽键总数依次是（） A、6、18 B、5、18 C、5、17 D、6、17 12.胰岛素是一种蛋白质分子,它含有两条多肽链,其中A链含21个氨基酸,B链含 30个氨基酸,即共有51个氨基酸,那么胰岛素分子中含有的肽键数目是（） A．51个B．50个 C．49个D．1个 13. 已知20种氨基酸的平均分子量是128,现有一蛋白质分子由两条多肽链组成,共有肽键98个,此蛋白质的分子量接近（） A．12 800 B．12 544 C．11 036 D．12 288 14.某蛋白质分子含a条肽链,共有b个氨基酸残基,如果氨基酸的平均相对分子质量是c,则该蛋白质的相对分子质量以及水解时需要的水的相对分子质量
《生物制药工艺学》复习思考题
《生物制药工艺学》复习思考题 第一章生物药物概论 1、生物药物有哪几类？DNA重组药物与基因药物有什么区别？ 2、生物药物有哪些作用特点？ 3、DNA重组药物主要有哪几类？举例说明之。 4、术语：药物与药品，生物药物，DNA重组药物，基因药物，反义药物，核酸疫苗，RNAi 第二章生物制药工艺技术基础 1、生物活性物质的浓缩与干燥有哪些主要方法？ 2、简述生物活性物质分离纯化的特点和分离纯化的主要原理。 3、怎样保存微生物菌种？何谓菌种退化？如何检查菌种退化？ 4、诱变育种的总体流程是怎样的？选择出发菌需注意哪些事项？ 5、生物制药工艺中试放大的目的是什么？ 6、酶固定化的方法有哪些类别？ 7、术语：冷冻干燥，喷雾干燥，薄膜浓缩，自然选育，诱变育种，蛋白质工程，转基因动物，蛋白质组学，酶工程，immobilized enzyme，抗体酶，模拟酶，组合生物合成，药物基因组学，DNA Shuffling，定向进化，甘油冷冻保藏法，液氮保藏法，斜面保藏法，沙土管保藏法 第三章生物材料的预处理 1、去除发酵液中杂蛋白有哪几种方法？ 2、去除发酵液中钙、镁、铁离子的方法有哪些？ 3、影响絮凝效果的主要因素有哪些？ 4、细胞破碎有哪些方法？各有什么特点？ 5、超声波破碎细胞的原理？ 6、术语：凝聚作用，絮凝作用，渗透压冲击法，错流过滤，超声波破壁，酶法破壁，高压匀浆法，高速珠磨法，反复冻融法，渗透压冲击法，液氮研磨法，丙酮粉 第四章萃取法 1、溶剂萃取法的基本原理，其特点是什么？ 2、溶剂萃取法按操作方式不同，可分为哪几类？各有什么特点？ 3、影响有机溶剂萃取的因素有哪些？萃取剂的选择需遵循哪些原则？ 4、使用有机溶剂萃取时，改变pH值将如何影响酸性或碱性抗生素的分配系数？ 5、乳化剂为何能使乳状液稳定？ 6、破坏乳状液的方法有哪些？
蛋白质工程的崛起学案答案
1.4 蛋白质工程的崛起 班级：____________ 姓名：_____________ 小组：_____________ 评价：____________ 【考纲要求】 1.举例说出蛋白质工程崛起的理由。 2.简述蛋白质工程的原理。（重难点） 3.尝试运用逆向思维分析和解决问题。 第一步：了解感知 阅读教材P26-28相关内容，将你认为重要的部分勾画出来，并完成下面内容： （一）蛋白质工程崛起的缘由 1．基因工程及不足 (1)实质：将一种生物的________转移到另一种生物体内，后者可以产生它本不能产生的_________， 进而表现出____________。 (2)不足：在原则上只能生产自然界已存在的________。 2．天然蛋白质的不足 天然蛋白质的___________符合____________生存的需要，却不一定完全符合人类生产和生活的需要。（二）蛋白质工程的基本原理 1．概念:蛋白质工程是指以___________________________为基础，通过_______________________或__________________,对现有蛋白质__________或_____________________,以满足人类生产和生活的需要。 (1)基础：蛋白质分子的____________及其与____________的关系。 (2)手段：通过____________或____________，对现有蛋白质进行__________或制造一种新的蛋白质。 因为基因决定蛋白质，所以必须从基因入手。 (3)目的：获得满足人类生产和生活需求的_______________。2．原理：________________________。 3．流程： 天然蛋白质合成的过程是按照进行的；基因→表达（ 和）→形成→形成→行使生物功能；而蛋白质工程与之相反，它的基本途径是：从预期蛋白质功能出发→设计预期的____________→推测应有的________序列→找到相对应的__________序列(基因)。 4、蛋白质工程的成果 （1）延长干扰素体外保存时间 问题：干扰素在体外保存相当困难 措施：可将干扰素分子上的一个半胱氨酸变成丝氨酸，使其长时间保存。 （2）提高玉米中赖氨酸的含量 问题：玉米中含量较低，原因是当赖氨酸浓度达到一定量时，就会抑制赖氨酸合成过程中两个关键酶----天冬氨酸激酶和二氢吡啶二羧酸合成酶的活性。 措施：将玉米中天冬氨酸激酶的第352位的苏氨酸变成异亮氨酸，将二氢吡啶二羧酸合成酶只中第104位的天冬酰胺变成异亮氨酸，就可提高玉米中游离赖氨酸的含量。 （3）还有许多工业用酶也是在改变天然酶的特性后，才使之适应生产和使用需要的。 （三）蛋白质工程的进展和前景 蛋白质工程是在__________的基础上,延伸出来的第______代基因工程，是包含多学科的综合科技工程领域. 1．前景诱人：如用此技术制成的电子元件，具有______、______和效率高的特点；通过对胰岛素的改造，使其成为速效型药品。 2．难度很大：蛋白质工程是一项难度很大的工程，目前成功的例子不多，主要是因为蛋白质发挥功能必须依赖于，这种十分复杂.
蛋白质习题(有答案和解析)
第二节生命活动的主要承担者——蛋白质 （满分100分，90分钟） 一．单项选择题（每小题2分，共64分） 1．已知苯丙氨酸的分子式是C9H11NO2，那么该氨基酸的R基是( ) A．—C7H7O B．—C7H7 C．—C7H7N D．—C7H5NO 2．同为组成生物体蛋白质的氨基酸，酪氨酸几乎不溶于水，而精氨酸易溶于水，这种差异的产生，取决于( ) A．两者R基团组成的不同 B．两者的结构完全不同C．酪氨酸的氨基多 D．精氨酸的羧基多 3．三鹿奶粉的三聚氰胺事件后，2010年在甘肃、青海、吉林竟然再现三聚氰胺超标奶粉。三聚氰胺的化学式：C3H6N6，其结构如右图，俗称密胺、蛋白精，正是因为它含有氮元素，才让唯利是图的人拿它来冒充蛋白质。下列有关它的说法，不正确的是( ) A．组成细胞的有机物中含量最多的是蛋白质 B．高温使蛋白质变性，肽键断裂，变性后的蛋白质易消化 C．核糖体合成蛋白质的方式都为脱水缩合 D．蛋白质能与双缩脲试剂发生紫色反应，而三聚氰胺不能 4下面是三种组成蛋白质的氨基酸的结构式，据图分析下列叙述不正确的是 ( )
A．以上这三种氨基酸的R基依次是—H、—CH3、—CH2OH B．将这三种氨基酸(足量)置于适宜条件下，经脱水缩合可形成三肽化合物最多有27种 C．甲是最简单的氨基酸 D．从上式可看出，只要含有一个氨基和一个羧基的化合物就是组成蛋白质的氨基酸 5．甘氨酸( C2H5O2N)和X氨基酸反应生成二肽的分子式为C7H12O5N2，则X氨基酸是( ) 6．下图是有关蛋白质分子的简要概念图，对图示分析正确的是( ) A．a肯定含有P元素 B．①过程有水生成 C．多肽中b的数目等于c的数目 D．d表示氨基酸种类的多样性 7．下列依次为丙氨酸、丝氨酸和天门冬氨酸的结构式：
基因工程测试题经典
xxxXXXXX 学校XXXX 年学年度第二学期第二次月考 XXX 年级xx 班级 姓名：_______________班级：_______________考号：_______________ 一、选择题 （每空？ 分，共？ 分） 1、下列有关基因工程和蛋白质工程的叙述，正确的是 A ．蛋白质工程的流程和天然蛋白质合成的过程是相同的 B ．基因工程合成的是天然存在的蛋白质，蛋白质工程合成的可以不是天然存在的蛋白质 C ．基因工程是分子水平操作，蛋白质工程是细胞水平（或性状水平）操作 D ．基因工程完全不同于蛋白质工程 2、PCR 是一种体外迅速扩增DNA 片段的技术，下列有关PCR 过程的叙述，不正确的是 A ．变性过程中破坏的是DNA 分子内碱基对之间的氢键 B ．复性过程中引物与DNA 模板链的结合是依靠碱基互补配对原则完成 C ．延伸过程中需要DNA 聚合酶、ATP 、四种核糖核苷酸 D ．PCR 与细胞内 DNA 复制相比所需要酶的最适温度较高 3、35．采用基因工程技术将人凝血因子基因导入山羊受精卵，培育出了转基因羊。但是人凝血因子只存在于该转基因羊的乳汁中。下列有关叙述，正确的是（ ） A ．人体细胞中凝血因子基因的碱基对数目，小于凝血因子氨基酸数目的3倍 B ．可用显微注射技术将含有人凝血因子基因的重组DNA 分子导入羊的受精卵 C ．在该转基因羊中，人凝血因子基因只存在于乳腺细胞，而不存在于其他体细胞中 D ．人凝血因子基因开始转录后，DNA 连接酶以DNA 分子的一条链为模板合成mRNA
4、ch1L基因是蓝细菌拟核DNA上控制叶绿素合成的基因．为研究该基因对叶绿素合成的控制，需要构建该种生物缺失ch1L基因的变异株细胞．技术路线如图所示，对此描述错误的是（） 5、下图表示基因工程中目的基因的获取示意图，不正确的是： A、同种生物的基因组文库大于cDNA文库 B、③表示PCR技术，用来扩增目的基因 C、从基因文库中要得到所需目的基因，可根据目的基因的有关信息来获取 D、只要基因的核苷酸序列已知，就只能通过人工合成的方法获取 6、图1表示含有目的基因D的DNA片段长度（bp即碱基对）和部分碱基序 列，图2表示一种质粒的结构和部分碱基序列。现有MspⅠ、BamHⅠ、MboⅠ、SmaⅠ4种限制性核酸内切酶，它们识别的碱基序列和酶切位点分别为：C↓CGG、G↓GATCC、↓GATC、CCC↓GGG。下列分析中正确的是：
蛋白质工程的崛起学案答案
蛋白质工程的崛起 班级： ____________ 姓名： _____________ 小组：_____________ 评价：____________ 【考纲要求】 1.举例说出蛋白质工程崛起的理由。 2.简述蛋白质工程的原理。（重难点） 3.尝试运用逆向思维分析和解决问题。 第一步：了解感知 阅读教材P26-28相关内容，将你认为重要的部分勾画出来，并完成下面内容：（一）蛋白质工程崛起的缘由 1．基因工程及不足 (1)实质：将一种生物的________转移到另一种生物体内，后者可以产生它 本不能产生的_________，进而表现出____________。 (2)不足：在原则上只能生产自然界已存在的________。2．天然蛋白质的不足 天然蛋白质的___________符合____________生存的需要，却不一定完全符合人类生产和生活的需要。 （二）蛋白质工程的基本原理 1．概念:蛋白质工程是指以___________________________为基础，通过_______________________或__________________,对现有蛋白质__________或_____________________,以满足人类生产和生活的需要。 (1)基础：蛋白质分子的____________及其与____________的关系。 (2)手段：通过____________或____________，对现有蛋白质进行 __________或制造一种新的蛋白质。因为基因决定蛋白质，所以必须从基因入手。 (3)目的：获得满足人类生产和生活需求的_______________。 2．原理： ________________________。 3．流程：
蛋白质试题
一、单选题 1．某条肽链由88个氨基酸缩合而成，其中共有氨基6个，甲硫氨酸5个且在肽链中的位置为3、25、56、78、88，甲硫氨酸的分子式为C5H11O2NS，下列叙述错误的有( ) ①合成该多肽的氨基酸共有N原子数目94个 ②该多肽脱掉甲硫氨酸后形成的多肽中，肽键数目会减少10个 ③该多肽脱掉甲硫氨酸后形成的多肽中，氨基和羧基均分别增加5个 ④该多肽脱掉甲硫氨酸后形成的多肽中，氧原子数目减少1个 A．1项B．2项C．3项D．4项 2．关于多肽和蛋白质的叙述，正确的是 A．加入食盐会使鸡蛋清溶液中蛋白质空间结构发生变化而析出 B．高温变性的蛋白质更易消化吸收 C．双缩脲试剂可以检测氨基酸含量和鉴定变性的蛋白质 D．1个环状八肽分子彻底水解需要7个H20 3．如图为有关蛋白质分子的概念图，下列有关图示的分析正确的是 A．一个多肽中a的种类肯定有20种 B．①过程发生在核糖体上 C．b的结构简式是—NH—COOH— D．蛋白质结构多样性的原因是a的种类、数量和排列顺序的多种多样 4．已知氨基酸的平均分子质量为126，天冬氨酸的R基为（-C2H4ON），现有分子式为C x H y O z N19S2的一条多肽链，其中有2个天冬氨酸参与组成，则该多肽的分子质量最大约为 A．1638B．1854C．1886D．2142 5．现有1000个氨基酸，共有氨基1020个，羧基1050个，由他们合成的4条肽链中，肽键、氨基、羧基的数目分别是（） A．999、1016、1016B．999、1、1C．996、24、54D．996、1016、1016 6．如图为由A、B、C三条链共81个氨基酸构成的胰岛素原，其需切除C链才能成为有
2008 级蛋白质工程复习题
第一章蛋白质结构基础复习题 1、蛋白质工程、构型与构象、交错构象、Ramachandra构象图、多肽链的构象角、氨基酸残基、肽单位、螺旋偶极子、两亲性螺旋、π螺旋、疏水内核、结构模体、基因、蛋白质折叠、分子伴侣 2、蛋白质工程的主要步骤包括哪些？ 3、蛋白质工程的基本目标、基本途径及中心问题是什么？ 4、二十种常见氨基酸按侧链性质可分为极性氨基酸和疏水氨基酸，其中疏水氨基酸包括A1a、Val、Leu 、Ile、Met 、Pro、Phe . Gly（极性or非极性）；极性氨基酸又可分为极性不带电荷Ser、Thr、Asn、Gln、Cys、Tyr 、Trp（有时归于非极性氨基酸）和His，极性带正电荷Arg、Lys，极性带负电荷Asp、G1u。 5、芳香族氨基酸包括Tyr、Trp、Phe，具有哪两种特性。光谱特性和紫外线吸收特性 6、强烈倾向于形成α螺旋的氨基酸残基包括Ala、Glu、Leu和Met；非常不利于α螺旋形成的残基有Pro、Gly 、Tyr和Ser。 7、平行β层和反平行β层的区别。 8、简述环肽链及环肽链结构库的意义。 10、结构域的定义及其特征。 13、写出下列字母或词组的中文含义： PDB-----蛋白质结构数据库protein data bank，PDB
coiled-coil αhelix------线绕式α螺旋 domain------结构域 loop----环肽链 codon----密码子 14、蛋白质在体内形成的两个阶段以及蛋白质工程设计和制造新蛋白质的基础性困难是什么？ 15、蛋白质工程中增加蛋白质稳定性的基本途径有哪些？ 第二章蛋白质分子设计复习题 1、内核假设、二元模式 2、简述蛋白质设计的目的及存在问题。 3、一般来说蛋白质设计循环包含哪几个步骤。 5、为什么说蛋白质工程是一个具有反向生物学性质的新课题。 6、何谓全新蛋白质设计。 9、在自然界惟一用于肽链交叉连接的方法是？ 10、蛋白质功能设计的途径有哪些？ 第三章蛋白质的修饰和表达复习题 1、蛋白质修饰的化学途径包括哪两种？ 2、、重叠延伸、盒式突变法、质粒不相容性 4、写出下列词的中文含义：DTT、PCR、Tet 、Amp、E.coli、 5、利用基因融合技术表达外源基因的缘由有哪些？ 6、为什么说大肠杆菌表达体系是外源基因表达的首选体系？
【生物】6年高考题按知识点分类汇编WORD版蛋白质工程
蛋白质工程 （2012天津）8.黄曲霉毒素B1（AFB1）存在于被黄曲霉菌污染的饲料中，它可以通过食物链进入动物体内并蓄积，引起瘤变。某些微生物能表达AFB1解毒酶.将该酶添加在饲料中可以降解AFB1，清除其毒性。 回答下列问题： （1） AFB1属于类致癌因子。 （2） AFB1能结合在DNA 的G 上，使该位点受损伤变为G ' ，在DNA复制中，G '会与A 配对。现有受损伤部位的序列为，经两次复制后，该序列突变为。 （3）下图为采用基因工程技术生产AFB1解毒酶的流程图 据图回答问题： ①在甲、乙条件下培养含AFB1解毒酶基因的菌株，经测定，甲菌液细胞密度小、细胞含解毒酶：乙菌液细胞密度大、细胞不含解毒酶.过程l 应选择菌液的细胞提取总RNA ，理由是 ②过程Ⅱ中，与引物结合的模版是 ③检测酵母菌工程菌是否合成了AFB1解毒酶，应采用方法。 （4）选取不含AFB1的饲料和某种实验动物为材料，探究该AFB1解毒酶在饲料中的解毒效果。实验设计及测定结果见下表： 据表回答问题： ①本实验的两个自变量，分别为。 ②本实验中，反映AFB1解毒酶的解毒效果的对照组是。 ③经测定，某污染饲料中AFB1含量为100μg/kg ，则每千克饲料应添加克AFB1解毒酶.解毒效果最好.同时节的了成本。 （5）采用蛋白质工程进一步改造该酶的基本途径是：从提高每的活性出发，设计预期的蛋白质结构，推测应有的氨基酸序列，找到相对应的序列。
【答案】（1）化学（2） （3）①甲甲菌液细胞的AFB1解毒酶基因已转录生成了mRNA，而在乙菌液细胞中该基因未转录②AFB1解毒酶基因的 cDNA. ③抗原-抗体 杂交 （4）① AFB1的有无和AFB1解毒酶的含量。 ② B组（或B组+A组）③ 5 （5）脱氧核苷酸序列。 【解析】黄曲霉毒素B1 （AFB1）存在于被黄曲霉菌污染的饲料中，它可以通过食物链进入动物体内并蓄积，引起瘤变。某些微生物能表达AFB1解毒酶.将该酶添加在饲料中可以降解AFB1，清除其毒性。 （1）黄曲霉毒素B1（AFB1）是化学物质，AFB1属于化学类致癌因子。 （2）AFB1能结合在DNA 的G 上.使该位点受损伤变为G ' ，在DNA复制中，G '会与A配对。 现有受损伤部位的序列为，经两次复制后，该序列突变为。 （3）①在甲、乙条件下培养含AFB1解毒酶基因的菌株.经测定.甲菌液细胞密度小、细胞含解毒酶：乙菌液细胞密度大、细胞不含解毒酶.过程l 应选择甲菌液的细胞提取总RNA ，理由是因为甲菌液细胞含解毒酶，意味着完成了基因的表达，所以应选择甲菌液的细胞提取总RNA ②过程Ⅱ中，根据图示，可以看出与引物结合的模版是cDNA. ③检测酵母菌工程菌是否合成了AFB1解毒酶，检测对象为蛋白质，应采用抗原-抗体杂交方法。 （4）①本实验的两个自变量，分别为AFB1的有无和AFB1解毒酶的含量。 ②本实验中.反映AFB1解毒酶的解毒效果的对照组是B组。 ③经测定，某污染饲料中AFB1含量为100μg/kg ，则每千克饲料应添加5克AFB1解毒酶.AFB1的残留量最少，解毒效果最好.继续添加AFB1解毒酶解解毒效果不变，因此节约了成本。 （5）采用蛋白质工程进一步改造该酶的基本途径是：从提高酶的活性出发，设计预期的蛋白质结构，推测应有的氨基酸序列，找到相对应的脱氧核苷酸序列。 【试题点评】本题以“黄曲霉毒素B1”为材料背景，考查了致癌因子，DNA复制，基因工程，蛋白质工程和实验设计，是一道很好的综合题，考查学生的知识的理解和运用能力，以及对实验分析能力和分析探究能力。难度适中。 （2012广东）29 .（16分）食品种类多，酸碱度范围广。生物兴趣小组拟探究在食品生 产应用范围较广的蛋白酶，查阅相关文献，得知：
蛋白质习题
一、单选题 1. 蛋白质分子中的大多数氨基酸属于下列哪一项？ (A) L-β- 氨基酸 (B) D-β- 氨基酸 (C) L-α- 氨基酸 (D) D-α- 氨基酸 (E) L 、 D-α- 氨基酸 2. 属于碱性氨基酸的是 (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 3. 280nm 波长处有吸收峰的氨基酸为 (A) 丝氨酸 (B) 谷氨酸 (C) 蛋氨酸 (D) 色氨酸 (E) 精氨酸 4. 维系蛋白质二级结构稳定的化学键是 (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 5. 维系蛋白质一级结构的化学键是 ①盐键②二硫键③疏水键④肽键⑤氢键 6. 关于蛋白质二级结构错误的描述是 (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构仅指主链的空间构象 (C) 多肽链主链构象由每个肽键的二个二面角所确定 (D) 整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 (E) 无规卷曲也属二级结构范畴 7. 有关肽键的叙述，错误的是 (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双键性质 (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比N-Cα单键短 8. 有关蛋白质三级结构描述，错误的是 (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次级键维系 (D) 三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 (E) 三级结构是各个单键旋转自由度受到各种限制的结果 9. 正确的蛋白质四级结构叙述应该为 A 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 B蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 C蛋白质亚基间由非共价键聚合 D四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件E蛋白质都有四级结构 10. 蛋白质α一螺旋的特点有 A多为左手螺旋B螺旋方向与长轴垂直 C氨基酸侧链伸向螺旋外侧 D 肽键平面充分伸展E靠盐键维系稳定性 11. 蛋白质分子中的无规卷曲结构属于 (A) 二级结构(B) 三级结构(C) 四级结构(D) 结构域(E) 以上都不是 12. 有关蛋白质β一折叠的描述，错误的是 (A) 主链骨架呈锯齿状(B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C) β一折叠的肽链之间不存在化学键(D) β一折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链充分伸展 13 下列有关氨基酸的叙述，错误的是 (A) 丝氨酸和苏氨酸侧链都含羟基(B) 异亮氨酸和亮氨酸侧链都有分支 (C) 组氨酸和脯氨酸都是亚氨基酸(D) 苯丙氨酸和色氨酸都为芳香族氨基酸 (E) 精氨酸和赖氨酸都属于碱性氨基酸