全新第八版生物化学每章重点总结与单元测试题和答案(供参考)

第一章蛋白质的结构与功能

1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.

2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸

3.两个特殊的氨基酸:脯氨酸:唯一一个亚氨基酸甘氨酸:分子量最小,α-C原子不是手性C原子,无旋光性.

4.色氨酸:分子量最大

5.酸性氨基酸:天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸和组氨酸

6.侧链基团含有苯环:苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸

7.含有—OH的氨基酸:丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸

8.含有—S的氨基酸:蛋氨酸和半胱氨酸

9.在近紫外区(220—300mm)有吸收光能力的氨基酸:酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸

10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键

11.肽键平面:肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质,不能自由旋转,因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上,这一平面称为肽键平面

12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点:氨基都接在与羧基相邻的α—原子上

13.是天然氨基酸组成的是:羟脯氨酸、羟赖氨酸,但两者都不是编码氨基酸

14.蛋白质二级结构的主要形式:①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点:以肽键平面为单位,α—C为转轴,形成右手螺旋,每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺径为0.54nm,维持α-螺旋的主要作用力是氢键

15.举例说明蛋白质结构与功能的关系

①蛋白质的一级结构决定它的高级结构

②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系:镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异(一级结构的改变),能引起空间结构改变,进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。

③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系:a.别构效应,某物质与蛋白质结合,引起蛋白质构象改变,导致功能改变。协同作用,一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构(变构)效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化,构象决定功能。b.变性作

用,在某些物理或者化学因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏本质:破坏非共价键和二硫键,不改变一级结构

以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系

④Anfinsen实验:可逆抑制剂以非共价键与酶或酶—底物复合物的特殊区域可逆结合成复合物,并使酶活性暂时降低或消失;采用透析或超滤将未结合抑制剂除去,则抑制剂和酶蛋白复合物解离,同时酶活性逐步恢复

⑤综上,一级结构决定蛋白质的构象,构象决定功能,若一级结构改变并不引起构象改变,则功能不变,若一级结构改变引起构象改变,则功能改变。

16.蛋白质一级结构:氨基酸序列,化学键:肽键、二硫键

蛋白质二级结构:蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置,化学键:氢键

蛋白质三级结构:在二级结构和模体等结构层次的基础上,由于侧链R基团的相互作用,整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲,化学键:疏水键、离子键、氢

键、范德华力

蛋白质四级结构:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局,化学键:疏水键、氢键、离子键

17.在某一pH下,氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相同,成为兼性离子,成电中性,此时的pH值为该氨基酸的等电点。

18.蛋白质胶体稳定的因素:①颗粒表面电荷②水化膜

19、蛋白质的分离和纯化

1、沉淀,见六、2

2、电泳:蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的,在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同,有薄膜电泳、凝胶电泳等。

3、透析:利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。

4、层析:

a.离子交换层析,利用蛋白质的两性游离性质,在某一特定PH时,各蛋白质的电荷量及性质不同,故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析,含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。

b.分子筛,又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内,滞留时间长,大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。

5、超速离心:既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白

质其密度与形态各不相同而分开。

第一章蛋白质的结构与功能测试题一、名词解释

1.必需氨基酸

2.等电点

3.稀有氨基酸

4.非蛋白质氨基酸

5.蛋白质的一级结构

6.蛋白质的二级结构

7.结构域

8.蛋白质的三级结构

9.蛋白质的四级结构

10.超二级结构)

11.蛋白质的变性

12.蛋白质的复性

13.电泳

二、单项选择题

1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少?

A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g

2.下列含有两个羧基的氨基酸是:

A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸

3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是:

A.盐键 B.疏水键 C.肽键D.氢键 E.二硫键

4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:

A.天然蛋白质分子均有的这种结构

B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性

C.三级结构的稳定性主要是次级键维系

D.亲水基团聚集在三级结构的表面biooo

E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基

5.具有四级结构的蛋白质特征是:

A.分子中必定含有辅基

B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成C.每条多肽链都具有独立的生物学活性

D.依赖肽键维系四级结构的稳定性

E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成

6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定:

A.溶液pH值大于pI

B.溶液pH值小于pI

C.溶液pH值等于pI

D.溶液pH值等于7.4

E.在水溶液中

7.蛋白质变性是由于:biooo

A.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解

8.变性蛋白质的主要特点是:

A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解

D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀

9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为:

A.8 B.>8 C.<8 D.≤8 E.≥8

10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?

A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸

1.下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸?

A.亮氨酸 B.酪氨酸 C.赖氨酸

D.蛋氨酸 E.苏氨酸

2.下列哪种氨基酸属于亚氨基酸?

A.丝氨酸 B.脯氨酸 C.亮氨酸 D.组氨酸

3.下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点?

A.天然蛋白质多为右手螺旋 B.肽链平面充分伸展

C.每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。 D.每个氨基酸残基上升高度为0.15nm.

4.下列氨基酸中哪一种不具有旋光性?

A.Leu B.Ala C.Gly D.Ser E.Val

5.下列关于蛋白质结构的叙述,哪一项是错误的?

A.氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位

B.电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧,面向水相

C.蛋白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一

D.蛋白质的空间结构主要靠次级键维持

6.持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是:

A.盐键 B.疏水键 C.氢键 D.二硫键

7.维持蛋白质三级结构稳定的因素是:

A.肽键 B.二硫键 C.离子键 D.氢键 E.次级键

8. 下列哪项与蛋白质的变性无关?

A. 肽键断裂 B.氢键被破坏

C.离子键被破坏 D.疏水键被破坏

9.蛋白质的一级结构是指:

A.蛋白质氨基酸的种类和数目 B.蛋白质中氨基酸的排列顺序

C.蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕 D.包括A,B和C

三、多项选择题

(在备选答案中有二个或二个以上是正确的,错选或未选全的均不给分)

1.含硫氨基酸包括:

A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸D.半胖氨酸

2.下列哪些是碱性氨基酸:

A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸

3.芳香族氨基酸是:

A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸

4.关于α-螺旋正确的是:

A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周

B.为右手螺旋结构

C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定

D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧

5.蛋白质的二级结构包括:

A.α-螺旋 B.β-片层C.β-转角 D.无规卷曲

6.下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的:

A.是一种伸展的肽链结构

B.肽键平面折叠成锯齿状

C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成

D.两链间形成离子键以使结构稳定

7.维持蛋白质三级结构的主要键是:

A.肽键B.疏水键C.离子键D.范德华引力

8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷?

A.pI为4.5的蛋白质B.pI为7.4的蛋白质

C.pI为7的蛋白质D.pI为6.5的蛋白质

9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:

A.中性盐沉淀蛋白 B.鞣酸沉淀蛋白

C.低温乙醇沉淀蛋白D.重金属盐沉淀蛋白

10.变性蛋白质的特性有:

A.溶解度显著下降 B.生物学活性丧失

C.易被蛋白酶水解 D.凝固或沉淀

四、填空题

1.组成蛋白质的主要元素有_________,________,_________,_________。

2.不同蛋白质的含________量颇为相近,平均含量为________%。

3.蛋白质具有两性电离性质,大多数在酸性溶液中带________电荷,在碱性溶液中带_______电荷。当蛋

白质处在某一pH值溶液中时,它所带的正负电荷数相待,此时的蛋白质成为 _________,该溶液的pH值

称为蛋白质的__________。

4.蛋白质的一级结构是指_________在蛋白质多肽链中的_________。

5.在蛋白质分子中,一个氨基酸的α碳原子上的________与另一个氨基酸α碳原子上的________脱去一分

子水形成的键叫________,它是蛋白质分子中的基本结构键。

6.蛋白质颗粒表面的_________和_________是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。

7.蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种_________键,使天然蛋白质原有的________

与________性质改变。

8.按照分子形状分类,蛋白质分子形状的长短轴之比小于10的称为_______,蛋白质分子形状的长短轴之比大于10的称为_________。按照组成分分类,分子组成中仅含氨基酸的称_______,分子组成中除了蛋白质部分还分非蛋白质部分的称_________,其中非蛋白质部分称_________。

1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为___%,如测得1克样品含氮量为10mg, 则蛋白质含量为____%。

3.在20种氨基酸中,酸性氨基酸有_________和________2种,具有羟基的氨基酸是______和________,

含硫的氨基酸有_______和________。能形成二硫键的氨基酸是__________.

4.蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在280nm

处有最大吸收值。

5.精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中,并置于电场中,则精氨酸应向电场的_______方向

移动。

6.蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_____________和______________。

7.α-螺旋结构是由同一肽链的_______和 ________间的___键维持的,螺距为______, 每圈螺旋含_______个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为_________。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于

___手螺旋。

8.在蛋白质的α-螺旋结构中,在环状氨基酸________存在处局部螺旋结构中断。

9.维持蛋白质的一级结构的化学键有_______和_______;维持二级结构靠________键;维持三级结构和四级结构靠_________键,其中包括________、________、________和_________.

10.今有甲、乙、丙三种蛋白质,它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中,它们在电场中电泳的情况为:甲_______,乙_______,丙________。

11.谷氨酸的pK1(α-COOH)=2.19, pK2 (α-NH+3 ) = 9.67, pKR(R基)= 4.25, 谷氨酸的等电点为__________。

12.一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中有_____圈螺旋,该α-螺旋片段的轴长为_____.

五、判断题

( ) 1.因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质,所以肽键不能自由旋转。

( ) 2.所有的蛋白质都有酶活性。

( ) 3.蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。

( ) 4.一氨基一羧基氨基酸的pI为中性,因为-COOH和-NH2 的解离度相同。

( ) 5.蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏,因此涉及肽键的断裂。

( ) 6.蛋白质是生物大分子,但并不都具有四级结构。

( ) 7.蛋白质是两性电解质,它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。

( ) 8.在具有四级结构的蛋白质分子中,每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。

( ) 9.蛋白质的空间结构就是它的三级结构。

( )10.具有四级结构的蛋白质,它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。

六、简答题

1.蛋白质的α—螺旋结构有何特点?

2.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?

参考答案

一、名词解释

1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。

2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。

3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值,用符号pI表示。

4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。

5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。

6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。

7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。

8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的

构象。

12.氢键:指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。

13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。

15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。

17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。

18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。

21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。

23.凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。

24.层析:按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。

二、单项选择题

1.B 2.E 3.D 4.B 5.E 6.C 7.D 8.D 9.B 10.E

三、多项选择题

1.AD 2.ACD 3.ABD 4.ABD 5.ABCD

6.ABC 7.BCD 8.BCD 9.AC 10.ABC

四、填空题

1.碳氢氧氮

2.氮 16

3.正负两性离子(兼性离子)等电点

4.氨基酸排列顺序

5.氨基羧基肽键

6.电荷层水化膜

7.次级键物理化学生物学

8.球状蛋白质纤维状蛋白质单纯蛋白质结合蛋白质辅基

1. 氨;羧基;

2. 16 ;6.25

3.谷氨酸;天冬氨酸;丝氨酸;苏氨酸

4.苯丙氨酸;酪氨酸;色氨酸;紫外吸收

5.负极

6.组氨酸;半胱氨酸;蛋氨酸

7.α-螺旋结构;β-折叠结构

8. C=O;N=H;氢;0.54nm; 3.6;0.15nm;右

9.脯氨酸;羟脯氨酸

10.极性;疏水性

11.蓝紫色;脯氨酸

12.肽键;二硫键;氢键;次级键;氢键;离子键;疏水键;范德华力

13.表面的水化膜;同性电荷

14.谷胱甘肽;巯基

15.增加;盐溶;减小;沉淀析出;盐析;蛋白质分离

16.带电荷量;分子大小;分子形状;方向;速率

17.两性离子;最小

18.FDNB法(2,4-二硝基氟苯法);Edman降解法(苯异硫氢酸酯法)

19.沉降法;凝胶过滤法;SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法(SDS-PAGE法)

20.不动;向正极移动;向负极移动;

21.两性离子;负;

22.3.22

23.氢键;

24.C;a;b

25.16 672; 66 687;

26.50圈;27nm

五、判断题

1.错:脯氨酸与茚三酮反应产生黄色化合物,其它氨基酸与茚三酮反应产生蓝色化合物。

2.对:在肽平面中,羧基碳和亚氨基氮之间的键长为0.132nm,介于C—N 单键和C=N 双键之间,具有部分双键的性质,不能自由旋转。

3.错:蛋白质具有重要的生物功能,有些蛋白质是酶,可催化特定的生化反应,有些蛋白质则具有其它的生物功能而不具有催化活性,所以不是所有的蛋白质都具有酶的活性。

4.错:α-碳和羧基碳之间的键是C—C单键,可以自由旋转。

5.对:在20种氨基酸中,除甘氨酸外都具有不对称碳原子,所以具有L-型和D-型2种不同构型,这两种不同构型的转变涉及到共价键的断裂和从新形成。

6.错:由于甘氨酸的α-碳上连接有2个氢原子,所以不是不对称碳原子,没有2种不同的立体异构体,所以不具有旋光性。其它常见的氨基酸都具有不对称碳原子,因此具有旋光性。

7.错:必需氨基酸是指人(或哺乳动物)自身不能合成机体又必需的氨基酸,包括8种氨基酸。其它氨基酸人体自身可以合成,称为非必需氨基酸。

8.对:蛋白质的一级结构是蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,不同氨基酸的结构和化学性质不同,因而决定了多肽链形成二级结构的类型以及不同类型之间的比例以及在此基础上形成的更高层次的空间结构。如在脯氨酸存在的地方α-螺旋中断,R侧链具有大的支链的氨基酸聚集的地方妨碍螺旋结构的形成,所以一级结构在很大程度上决定了蛋白质的空间构象。

9.错:一氨基一羧基氨基酸为中性氨基酸,其等电点为中性或接近中性,但氨基和羧基的解离度,即pK 值不同。

10.错:蛋白质的变性是蛋白质空间结构的破坏,这是由于维持蛋白质构象稳定的作用力次级键被破坏所造成的,但变性不引起多肽链的降解,即肽链不断裂。

11.对:有些蛋白质是由一条多肽链构成的,只具有三级结构,不具有四级结构,如肌红蛋白。

12.对:血红蛋白是由4个亚基组成的具有4级结构的蛋白质,当血红蛋白的一个亚基与氧结合后可加速其它亚基与氧的结合,所以具有变构效应。肌红蛋白是仅有一条多肽链的蛋白质,具有三级结构,不具有四级结构,所以在与氧的结合过程中不表现出变构效应。

13.错:Edman降解法是多肽链N端氨基酸残基被苯异硫氢酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,经层析鉴定可知N端氨基酸的种类,而余下的多肽链仍为一条完整的多肽链,被回收后可继续进行下一轮Edman反应,测定N末端第二个氨基酸。反应重复多次就可连续测出多肽链的氨基酸顺序。FDNB法(Sanger反应)是多肽链N末端氨基酸与FDNB(2,4-二硝基氟苯)反应生成二硝基苯衍生物(DNP-蛋白),然后将其进行酸水解,打断所有肽键,N末端氨基酸与二硝基苯基结合牢固,不易被酸水解。水解产物为黄色的N端DNP-氨基酸和各种游离氨基酸。将DNP-氨基酸抽提出来并进行鉴定可知N端氨基酸的种类,但不能测出其后氨基酸的序列。

14.对:大多数氨基酸的α-碳原子上都有一个自由氨基和一个自由羧基,但脯氨酸和羟脯氨酸的α-碳原子上连接的氨基氮与侧链的末端碳共价结合形成环式结构,所以不是自由氨基。

15.对:蛋白质是由氨基酸组成的大分子,有些氨基酸的R侧链具有可解离基团,如羧基、氨基、咪唑基等等。这些基团有的可释放H+ ,有的可接受H+ ,所以使得蛋白质分子即是酸又是碱,是两性电解质。

蛋白质分子中可解离R基团的种类和数量决定了蛋白质提供和接受H+ 的能力,即决定了它的酸碱性质。16.对:在具有四级结构的蛋白质分子中,每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。

17.错:具有两个或两个以上肽键的物质才具有类似于双缩脲的结构,具有双缩脲反应,而二肽只具有一个肽键,所以不具有双缩脲反应。

18.错:二硫键是由两个半胱氨酸的巯基脱氢氧化而形成的,所以两个半胱氨酸只能形成一个二硫键。19.对:盐析引起的蛋白质沉淀是由于大量的中性盐破坏了蛋白质胶体的稳定因素(蛋白质分子表面的水化膜及所带同性电荷互相排斥),从而使蛋白质溶解度降低并沉淀,但并未破坏蛋白质的空间结构,所以不引起变性。根据不同蛋白质盐析所需的盐饱和度分段盐析可将蛋白质进行分离和纯化。

20.错:蛋白质的空间结构包括二级结构、三级结构和四级结构三个层次,三级结构只是其中一个层次。21.错:维持蛋白质三级结构的作用力有氢键、离子键、疏水键、范德华力以及二硫键,其中最重要的是疏水键。

22.错:具有四级结构的蛋白质,只有所有的亚基以特定的适当方式组装在一起时才具有生物活性,缺少一个亚基或单独一个亚基存在时都不具有生物活性。

23.错:蛋白质变性是由于维持蛋白质构象稳定的作用力(次级键和而硫键)被破坏从而使蛋白质空间结构被破坏并山个丧失生物活性的现象。次级键被破坏以后,蛋白质结构松散,原来聚集在分子内部的疏水性氨基酸侧链伸向外部,减弱了蛋白质分子与水分子的相互作用,因而使溶解度将低。

24.错:蛋白质二级结构的稳定性是由链内氢键维持的,如α-螺旋结构和β-折叠结构中的氢键均起到稳定结构的作用。但并非肽链中所有的肽键都参与氢键的形成,如脯氨酸与相邻氨基酸形成的肽键,以及自由回转中的有些肽键不能形成链内氢键。

六、解答题

1.答:蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构(即正确的空间构象)所需要的全部信息,所以一级结构决定其高级结构。2.答:蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。

3.答:(1)多肽链主链绕中心轴旋转,形成棒状螺旋结构,每个螺旋含有3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。

(2)α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键,每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C=O形成氢键。(3)天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。

4.答:β-折叠结构又称为β-片层结构,它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构,多肽链呈扇面状折叠。

(1)两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或肽段)侧向聚集在一起,通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。

(2)氨基酸之间的轴心距为0.35nm(反平行式)和0.325nm(平行式)。

(3)β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。

5.答:蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。一级结构相同的蛋白质,其功能也相同,二者之间有统一性和相适应性。

6.答:蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下,蛋白质分子的空间构象被破坏,并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化:

(1)生物活性丧失;

(2)理化性质的改变,包括:溶解度降低,因为疏水侧链基团暴露;结晶能力丧失;分子形状改变,由球状分子变成松散结构,分子不对称性加大;粘度增加;光学性质发生改变,如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。

(3)生物化学性质的改变,分子结构伸展松散,易被蛋白酶分解。

7.答:维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键,此外,二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。

8.答:蛋白质的重要作用主要有以下几方面:

(1)生物催化作用酶是蛋白质,具有催化能力,新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。

(2)结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。

(3)运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。

(4)收缩运动收缩蛋白(如肌动蛋白和肌球蛋白)与肌肉收缩和细胞运动密切相关。

(5)激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽,是调节新陈代谢的生理活性物质。

(6)免疫保护功能抗体是蛋白质,能与特异抗原结合以清除抗原的作用,具有免疫功能。

(7)贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能,如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。

(8)接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。

(9)控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。

(10)毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白,如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。9.答:(a)异硫氢酸苯酯;(b)丹黄酰氯;(c)脲、β-巯基乙醇;(d)胰凝乳蛋白酶;(e)CNBr; (f)胰蛋白酶。

10.答:(1)可能在7位和19位打弯,因为脯氨酸常出现在打弯处。

(2)13位和24位的半胱氨酸可形成二硫键。

(3)分布在外表面的为极性和带电荷的残基:Asp、Gln和Lys;分布在内部的是非极性的氨基酸残基:Try、Leu和Val;Thr尽管有极性,但疏水性也很强,因此,它出现在外表面和内部的可能性都有。

第二章核酸的结构与功能

核酸的分子组成:基本组成单位是核苷酸,而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。

两类核酸:脱氧核糖核酸(DNA),存在于细胞核和线粒体内。

核糖核酸(RNA),存在于细胞质和细胞核内。

1、碱基:

NH2 NH2 O CH3 O O

O O O NH2

胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶鸟嘌呤腺嘌呤

嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键,因此对波长260nm左右的紫外光有较强吸收,这一重要的理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分析。

2、戊糖:DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脱氧核糖,RNA中为β-D-核糖。

3、磷酸:生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。

核酸的一级结构

核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构,核苷酸之间通过3′,5′磷酸二酯键连接。1.DNA主要存在与细胞核内,是遗传信息的携带者;RNA主要分布在细胞质中,主要参与蛋白质的合成.核酸的基本组成单位是核苷酸,核苷酸由碱基、戊糖、磷酸组成。DNA碱基:A G C T,RNA碱基:A G C U 腺苷酸(AMP)鸟苷酸(GMP)胞苷酸(CMP)尿苷酸(UMP)脱氧腺苷酸(dAMP)脱氧鸟苷酸(dGMP)脱氧胞苷酸(dCMP)脱氧胸苷酸(dTMP)NMP:一磷酸NDP:二磷酸NTP:三磷酸

2.核苷(脱氧核苷)中戊糖的自由羟基与磷酸通过磷酸酯键连接成核苷酸,核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成核酸

3.核酸的一级结构:核苷酸的排列顺序

DNA的二级结构:?DNA的双螺旋结构①DNA两条链反向平行,形成右手螺旋结构②磷酸核糖链在螺旋外部,碱基在螺旋内部③螺旋形成大小沟,相间排列④碱基平面与螺旋中心轴垂直A=T,G≡C配对,每10个碱基对,螺旋上升一圈,螺距为3.4nm?氢键维持双螺旋横向稳定性,碱基堆积力维持双螺旋的纵向稳定性。

DNA的三级结构?DNA超螺旋a.负超螺旋:顺时针右手螺旋的DNA双螺旋b.正超螺旋:反方向围绕它的轴扭转而成?DNA在真核细胞内的组装:①核小体:是染色质丝的最基本单位②核小体的组成:组蛋白、DNA③核小体由核心颗粒、连接区DNA两部分组成:核心颗粒包括组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子构成的致密八聚体以及缠绕其上的7/4圈的DNA链

4.RNA

㈠mRNA(半衰期最短)

ⅠmRNA结构特点:从5’末端3’末端的结构依次是5’帽子结构、5’末端非编码区、决定多肽氨基酸序列的编码区、3’末端非编码区和多聚腺苷酸尾巴。帽子和多聚尾A的功能:mRNA 核内向胞质的转化、mRNA的稳定性维系、翻译起始的调控

ⅡmRNA功能:从DNA转录遗传信息,是蛋白质合成的模板把核内DNA的碱基顺序,按照碱基互补的原则,抄录并转送至胞质,以决定蛋白质合成的氨基酸排列顺序。mRNA分子上每3个核苷酸为一组,决定肽链上某一个氨基酸,为三联体密码。

㈡tRNA(在蛋白质的模板mRNA和原料氨基酸间起桥梁作用)(分子量最小)包括双氢尿嘧啶,假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。

ⅠtRNA一级结构特点:①含10%—20%稀有碱基,②3’末端为—CCA—OH,③5’末端大多为G,④具有TΨC环,⑤小分子核酸每分子含有60-120个核苷酸

ⅡtRNA二级结构特点:三叶草结构,①氨基酸臂,②DHU环,③反密码子环,④TΨC环⑤额外环

ⅢtRNA三级结构特点:倒L形

㈢tRNA所携带的特定的氨基酸是反密码子所识别的密码子所编码的氨基酸

㈣tRNA功能:转运、活化氨基酸,反密码子识别密码子,参与蛋白质翻译

㈤rRNA:参与组成核蛋白体,作为提供蛋白质合成的场所

?问其一,答三者:1.DNA变性:某些理化因素作用下,碱基对间的氢键被打断,DNA双链解开成两条单链的过程2.增色效应:变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应3.Tm (溶解温度):DNA变性是在一个很窄的温度范围内发生的,这一范围内紫外吸收光值达到最大值。通常将核酸加热变性过程中50%DNA变性时的温度称为该核酸的解链温度,又称Tm。

5.核酶的化学本质:核酸

6、DNA是遗传信息的载体,而遗传作用是由蛋白质功能来体现的,在两者之间RNA起着中介作用。其种类繁多,分子较小,一般以单链存在,可有局部二级结构,各类RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。如:

名称功能

核蛋白体RNA (rRNA) 核蛋白体组成成分

信使RNA (mRNA) 蛋白质合成模板

转运RNA (tRNA) 转运氨基酸

不均一核RNA (HnRNA) 成熟mRNA的前体

小核RNA (SnRNA) 参与HnRNA的剪接、转运

小核仁RNA (SnoRNA) rRNA的加工和修饰

第二章核酸化学测试题

一、单项选择题

1.自然界游离核苷酸中,磷酸最常见是位于:

A.戊糖的C-5′上

B.戊糖的C-2′上

C.戊糖的C-3′上

D.戊糖的C-2′和C-5′上

E.戊糖的C-2′和C-3′上

2.可用于测量生物样品中核酸含量的元素是:

A.碳

B.氢

C.氧

D.磷

E.氮

3.下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA:

A.尿嘧啶

B.腺嘌呤

C.胞嘧啶

D.鸟嘌呤

E.胸腺嘧啶

4.核酸中核苷酸之间的连接方式是:

A.2′,3′磷酸二酯键

B.糖苷键

C.2′,5′磷酸二酯键

D.肽键

E.3′,5′磷酸二酯键

5.核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近?A.280nm

B.260nm

C.200nm

D.340nm

E.220nm

6.有关RNA的描写哪项是错误的:

A.mRNA分子中含有遗传密码

B.tRNA是分子量最小的一种RNA

C.胞浆中只有mRNA

D.RNA可分为mRNA、tRNA、rRNA

E.组成核糖体的主要是rRNA

7.大部分真核细胞mRNA的3′-末端都具有:

A.多聚A

B.多聚U

C.多聚T

D.多聚C

E.多聚G

8.DNA变性是指:

A.分子中磷酸二酯键断裂

B.多核苷酸链解聚

C.DNA分子由超螺旋→双链双螺旋

D.互补碱基之间氢键断裂

E.DNA分子中碱基丢失

9.DNA Tm值较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致?A.G+A

B.C+G

C.A+T

D.C+T

E.A+C

10.某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%,

则胞嘧啶的含量应为:

A.15%

B.30%

C.40%

D.35%

E.7%

1.决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是:

A.–XCCA3`末端 B.TψC环;

C.DHU环 D.额外环 E.反密码子环

2.根据Watson-Crick模型,求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为:: A.25400 B.2540 C.29411 D.2941 E.3505

3.与片段TAGA互补的片段为:

A.AGAT B.ATCT C.TCTA D.UAUA

4.含有稀有碱基比例较多的核酸是:

A.胞核DNA B.线粒体DNA C.tRNA D. mRNA

5.双链DNA的T m较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致:

A.A+G B.C+T C.A+T D.G+C E.A+C

6.密码子GψA,所识别的密码子是:

A.CAU B.UGC C.CGU D.UAC E.都不对

7.下列对于环核苷酸的叙述,哪一项是错误的?

A.cAMP与cGMP的生物学作用相反

B.重要的环核苷酸有cAMP与cGMP

C.cAMP是一种第二信使

D.cAMP分子内有环化的磷酸二酯键

二、多项选择题

(在备选答案中有二个或二个以上是正确的,错选或未选全的均不给分)1.DNA分子中的碱基组成是:

A.A+C=G+T

B.C=G

C.A=T

D.C+G=A+T

2.含有腺苷酸的辅酶有:

A.NAD+

B.NADP+

C.FAD

D.FMN

3.DNA水解后可得到下列哪些最终产物:

A.磷酸

B.核糖

C.腺嘌呤、鸟嘌呤

D.胞嘧啶、尿嘧啶

4.关于DNA的碱基组成,正确的说法是:

A.腺嘌呤与鸟嘌呤分子数相等,胞嘧啶与胸嘧啶分子数相等B.不同种属DNA碱基组成比例不同

C.同一生物的不同器官DNA碱基组成不同

D.年龄增长但DNA碱基组成不变

5.DNA二级结构特点有:

A.两条多核苷酸链反向平行围绕同一中心轴构成双螺旋B.以A-T,G-C方式形成碱基配对

C.双链均为右手螺旋

D.链状骨架由脱氧核糖和磷酸组成

6.tRNA分子二级结构的特征是:

A.3′端有多聚A

B.5′端有C-C-A

C.有密码环

D.有氨基酸臂

7.DNA变性时发生的变化是:

A.链间氢链断裂,双螺旋结构破坏

B.高色效应

C.粘度增加

D.共价键断裂

8.mRNA的特点有:

A.分子大小不均一

B.有3′-多聚腺苷酸尾

C.有编码区

D.有5′C-C-A结构

9.影响Tm值的因素有:

A.一定条件下核酸分子越长,Tm值越大

B.DNA中G,C对含量高,则Tm值高

C.溶液离子强度高,则Tm值高

D.DNA中A,T含量高,则Tm值高

10.真核生物DNA的高级结构包括有:

A.核小体

B.环状DNA

C.染色质纤维

D.α-螺旋

三、填空题

1.核酸完全的水解产物是________、_________和________。其中________又可分为________碱和__________碱。

2.体内的嘌呤主要有________和________;嘧啶碱主要有_________、________和__________。某些RNA 分子中还含有微量的其它碱基,称为_________。

3.嘌呤环上的第________位氮原子与戊糖的第________位碳原子相连形成________键,通过这种键相连而成的化合物叫_________。

4.体内两种主要的环核苷酸是_________和_________。

5.写出下列核苷酸符号的中文名称:ATP__________bCDP________。

6.RNA的二级结构大多数是以单股_________的形式存在,但也可局部盘曲形成___________结构,典型的tRNA结构是_________结构。

7.tRNA的三叶草型结构中有________环,________环,________环及________环,还有________。8.tRNA的三叶草型结构中,其中氨基酸臂的功能是_________,反密码环的功能是___________。

四、判断题

()1.DNA是生物遗传物质,RNA则不是。

()2.脱氧核糖核苷中的糖环3’位没有羟基。

()3.核酸中的修饰成分(也叫稀有成分)大部分是在tRNA中发现的。

()4.真核生物mRNA的5`端有一个多聚A的结构。

()5.DNA的Tm值随(A+T)/(G+C)比值的增加而减少。

()6.B-DNA代表细胞内DNA的基本构象,在某些情况下,还会呈现A型、Z型和三股螺旋的局部构象。()7.生物体内,天然存在的DNA分子多为负超螺旋。

()8.mRNA是细胞内种类最多、含量最丰富的RNA。

()9.tRNA的二级结构中的额外环是tRNA分类的重要指标。

五、简答题

1.将核酸完全水解后可得到哪些组分? DNA和RNA的水解产物有何不同?

2.计算下列各题:

(1)T7噬菌体DNA,其双螺旋链的相对分子质量为2.5×107。计算DNA链的长度(设一对核苷酸的平均相对分子质量为650)。

(2)相对分子质量为130×106的病毒DNA分子,每微米的质量是多少?

(3)编码88个核苷酸的tRNA的基因有多长?

3.核酸分子中是通过什么键连接起来的?

4.DNA分子二级结构有哪些特点?

5.在稳定的DNA双螺旋中,哪两种力在维系分子立体结构方面起主要作用?

参考答案

一、单项选择题

1.A 2.D 3.A 4.E 5.B 6.C 7.A 8.D 9.B 10.D

二、多项选择题

1.ABC 2.ABC 3.AC 4.BD 5.ABCD

6.DE 7.AB 8.ABC 9.ABC 10.AC

三、填空题

1.磷酸含氮碱戊糖含氮碱嘌呤嘧啶

2.腺嘌呤鸟嘌呤胞嘧啶尿嘧啶胸腺嘧啶稀有碱基

3.9 1 糖苷键嘌呤核苷

4.cAMP cGMP

5.三磷酸腺苷脱氧二磷酸胞苷

6.多核苷酸链双螺旋三叶草

7.二氢尿嘧啶反密码 TφC 额外氨基酸臂

8.与氨基酸结合辨认密码子

四、判断题

1.错:RNA也是生命的遗传物质。

2.错:脱氧核糖核苷中的糖环2’位没有羟基。

3.错:真核生物的染色体为DNA与组蛋白的复合体,原核生物的染色体为DNA与碱性精胺、亚精胺结合。4.错:核酸的紫外吸收与溶液的pH值有关。

5.错:生物体的不同组织中的DNA,其碱基组成也不同。

6.对:核酸中的修饰成分(也叫稀有成分)大部分是在tRNA中发现的。

7.错:DNA的Tm值和GC含量有关,GC含量高则Tm高。

8.错:真核生物mRNA的3`端有一个多聚A的结构。

9.对:(G+C)含量减少,DNA的Tm值减少,(A+T)/(G+C)比值的增加。

10.对:在细胞内,B-DNA代表DNA的基本构象,但在不同某些情况下,也会呈现A型、Z型和三股螺旋的局部构象。

11.对:DNA复性(退火)一般在低于其Tm值约20~25℃的温度下进行的。

12.对:用碱水解核酸时,先生成2’,3’-环核苷酸,再水解为2’或3’-核苷酸。

13.对:生物体内,负超螺旋DNA容易解链,便于进行复制、转录等反应。

14.错:mRNA是细胞内种类最多、但含量很低的RNA。细胞中含量最丰富的RNA是rRNA。

15.对:不同tRNA中额外环大小差异很大,因此可以作为tRNA分类的重要指标。

16.错:对于提纯的DNA样品,如果测得OD260/OD280<1.8,则说明样品中有蛋白质。

17.错:基因表达的最终产物可以是蛋白质或RNA。

18.错:核酸样品的纯度可以根据样品的OD260/OD280的比值判断,纯的DNA样品OD260/OD280=1.8,纯的RNA样品OD260/OD280=2.0。

19.错:真核生物的结构基因中包括内含子和外显子部分,经转录、加工后只有外显子部分翻译成蛋白质,与蛋白质氨基酸序列相对应。

20.对:真核生物成熟mRNA的5’为帽子结构,即m7G(5’)PPP(5’)Nm-,因此两5’端也是3’-OH。

五、简答题

1.答:核酸完全水解后可得到碱基、戊糖、磷酸三种组分。DNA和RNA的水解产物戊糖、嘧啶碱基不同。2.答:(1)(2.5×107/650) × 0.34 = 1.3× 104nm = 13μm。

(2)650/ 0.34 =1.9×106/μm。

(3)88 × 0.34 nm = 30nm =0.3μm。

(4)104 × 3 × 0.34 =106nm ≈ 0.11μm。

(5)(96000/120) × 3 × 320 = 76800。

3.答:(1)设DNA的两条链分别为α和β,那么:

A =βT,Tα=Aβ,Gα=Cβ,:Cα=Gβ,

因为,(Aα+ Gα)/(Tβ+ Cβ)= (Aα+ Gα)/(Aβ+ Gβ)= 0.7

所以,互补链中(Aβ+ Gβ)/(Tβ+ Cβ)= 1/0.7 =1.43

(2)在整个DNA分子中,因为A = T, G = C,

所以,A+G = T+C,(A+G)/(T+C)= 1

(3)假设同(1),则

Aα+ Tα= Tβ+ Aβ,Gα+ Cα= Cβ+Gβ,

所以,(Aα+ Tα)/(Gα+Cα)=(Aβ+ Tβ)/(Gβ+Cβ)= 0.7

(4)在整个DNA分子中

(Aα+ Tα+ Aβ+ Tβ)/(Gα+Cα+ Gβ+Cβ)= 2(Aα+ Tα)/2(Gα+Cα)= 0.7

4.答:将DNA的稀盐溶液加热到70~100℃几分钟后,双螺旋结构即发生破坏,氢键断裂,两条链彼此分开,形成无规则线团状,此过程为DNA的热变性,有以下特点:变性温度范围很窄,260nm处的紫外吸收增加;粘度下降;生物活性丧失;比旋度下降;酸碱滴定曲线改变。Tm值代表核酸的变性温度(熔解温度、熔点)。在数值上等于DNA变性时摩尔磷消光值(紫外吸收)达到最大变化值半数时所对应的温度。5.答:为(G + C)% = (Tm – 69.3) × 2.44 ×%

= (89.3-69.3) × 2.44 ×%

=48.8%

G = C = 24.4%

(A + T)% = 1- 48.8% =51.2%

A = T = 25.6%

6.答:(1)阳离子的存在可中和DNA中带负电荷的磷酸基团,减弱DNA链间的静电作用,促进DNA的复性;

(2)低于Tm的温度可以促进DNA复性;

(3)DNA链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度、机会,从而促进DNA复性。

7.答:核酸分子中是通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来的。

8.答:按Watson-Crick模型,DNA的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10对碱基组成;碱基按A=T,G≡C配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。

9.答:在稳定的DNA双螺旋中,碱基堆积力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方面起主要作用。10.答:tRNA的二级结构为三叶草结构。其结构特征为:

(1)tRNA的二级结构由四臂、四环组成。已配对的片断称为臂,未配对的片断称为环。

(2)叶柄是氨基酸臂。其上含有CCA-OH3’,此结构是接受氨基酸的位置。

(3)氨基酸臂对面是反密码子环。在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子,可与mRNA上的密码子相互识别。

(4)左环是二氢尿嘧啶环(D环),它与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。

(5)右环是假尿嘧啶环(TψC环),它与核糖体的结合有关。

(6)在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环,它的大小决定着tRNA分子大小。

11.答:不同。RNA可以被水解成单核苷酸,而DNA分子中的脱氧核糖2’碳原子上没有羟基,所以DNA 不能被碱水解。

12.答:(1)用专一性的RNA酶与DNA酶分别对两者进行水解。

(2)用碱水解。RNA能够被水解,而DNA不被水解。

(3)进行颜色反应。二苯胺试剂可以使DNA变成蓝色;苔黑酚(地衣酚)试剂能使RNA变成绿色。(4)用酸水解后,进行单核苷酸的分析(层析法或电泳法),含有U的是RNA,含有T的是DNA。13.答:已知:(1) 32μmol/L AMP的 A260消光度

A260 =32×10-6 × 15400 = 0.493

(2)47.5μmol/L CMP的 A260消光度

A260 =47.5×10-6 × 7500 = 0.356

(3)6.0μmol/L UMP的A260消光度

A260 =6.0×10-6 × 9900 = 0.0594

(4)48μmol/L AMP和32μmol/L UMP混合物的A260消光度

A260 =32×10-6 × 9900 + 48×10-6 × 15400 = 0.493 = 1.056

(5)0.325/11700 = 2.78 × 10-5mol/L

(6)0.090/9200 = 9.78 × 10-6mol/L

14.答:(1)每个体细胞的DNA的总长度为:

6.4×109×0.34nm = 2.176×109 nm= 2.176m

(2)人体内所有体细胞的DNA的总长度为:

2.176m×1014 = 2.176×1011km

(3

15

(1

(2

(3

第三章酶

酶的组成

单纯酶:仅由氨基酸残基构成的酶。

结合酶:酶蛋白:决定反应的特异性;

辅助因子:决定反应的种类与性质;可以为金属离子或小分子有机化合物。

可分为辅酶:与酶蛋白结合疏松,可以用透析或超滤方法除去。

辅基:与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤方法除去。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶,只有全酶才有催化作用。

生物化学考试重点总结

生化总结 1。蛋白质的pI:在某一pH溶液中,蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等,处于兼性离子状态,该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体:在蛋白质分子中,二个或二个以上具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间现象,具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括,α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型,以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点:a、单链、右手螺旋;b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧;c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成,螺距0.54nm;d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键;e、氢键方向与螺距长轴平行,链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点:a、肽键平面充分伸展,折叠成锯齿状;b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方;c、维系依靠肽键间的氢键,氢键方向与肽链长轴垂直;d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行,反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点:a、肽链出现180转回折的“U”结构;b、通常由四个氨基酸残基构成,第二个氨基酸残基常为脯氨酸,由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲:肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有:两性解离;蛋白质的胶体性质;蛋白质的变性;蛋白质的紫外吸收性质;蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome):是真核生物染色质的基本组成单位,有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白,长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒,核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm):在DNA解链过程中,紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度,或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation):在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下,DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂,使双链DNA解离为单链,从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失,称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA),功能:是细胞内含量最多的RNA,它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体,为mRNA,tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境,是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA),功能:转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序,并携带至细胞质,指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA),经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA),功能:在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体,将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA),功能:成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA),功能:参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA),功能:rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA),功能:蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行,一条链的5’→3’方向从上向下,而另一条链的5’→3’是从下向上;脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相接触,A与T通过两个氢键配对,C与G通过三个氢键配对,碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对,每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm,螺距为3.54nm,每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键,纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心:酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异地结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶:是指催化相同的化学反应,而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值?简述Km和Vm意义。

医学生物化学各章节知识点及习题详解

医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷,破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示:天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在,这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽,正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示:一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键,即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。

具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示:多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常() A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示:分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的,即由脱氧核糖核酸(DNA)分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键

生化习题及答案

期中答案 一、单项选择题(每小题0.5分,共10分) 1.Watson-Crick的DNA结构为: B.DNA双链呈反平行排列 2.已知某酶的Km为0.05mol/L,使此酶催化的反应速度达到最大反应速度80%时的底物浓度是:C. 0.2mol/L 3.tRNA的作用是:B.把氨基酸带到mRNA的特定位置上 4.下列哪一种物质是琥珀酸脱氢酶辅酶:B.FAD 5.若电子通过下列过程传递,释放能量最多的是: A.NADH-->Cytaa3 6.氨基酸与蛋白质都具有的理化性质是:B.两性性质 7.稀有核苷酸主要存在于:C.tRNA 8.在寡聚蛋白中,亚基间的立体排布、相互作用及接触部位间的空间结构称之为:D.别构现象 9.下列哪种氨基酸是极性酸性氨基酸:D.Glu 10.DNA一级结构的连接键是:B. 肽键 11.定位于线粒体内膜上的反应是:D、呼吸链 12.属于解偶联剂的物质是:A.2,4-二硝基苯酚 13.关于酶催化反应机制哪项不正确:D.酶-底物复合物极稳定 14.酶在催化反应中决定专一性的部分是:B.辅基或辅酶 15.核酸分子储存和传递遗传信息是通过:D.碱基顺序 16.核酸对紫外线吸收是由哪种结构产生的:C.嘌呤、嘧啶环上共轭双键 17.关于氧化磷酸化叙述错误的是:A.线粒体内膜外侧pH比线粒体

基质中高

18.具有下列特征的DNA中Tm最高的是:B.T为15% 19.底物水平磷酸化涵义:C.底物分子重排后形成高能磷酸键,经磷酸基团转移使ADP磷酸化为ATP 20.三羧酸循环,哪条不正确:C.无氧条件不能运转氧化乙酰COA 二、多项选择题(选错或未选全不得分。号码填于卷头答题卡内;)1.属于酸性氨基酸的是:C.天冬E.谷 2.EMP中,发生底物水平磷酸化的反应步骤是:P208 A.甘油酸-1,3-二磷酸→甘油酸-3-磷酸E.磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸 3.蛋白质二级结构中包括下列哪几种形式:P27 A.α-螺旋 B.β-折叠D.β-转角 E.无规则卷曲 4.下列哪些是呼吸链组成成份:P177 A.辅酶Q B.乙酰CoA C.细胞色素类D.铁硫蛋白E.钼铁蛋白5.下列属于高能化合物的是:A.磷酸烯醇式 B.ATP C.柠檬酸 D.磷酸二羟丙酮 E.3-磷酸甘油酸 6.蛋白质变性后: B.次级键断裂 D.天然构象解体 E.生物活性丧失 7.维持蛋白质三级结构稳定的作用力是: A.疏水作用 B.氢键 C.离子键 D.范德华作用力

生化习题及答案

一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B -1 C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );

生物化学考试重点

一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖,不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成,水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖,不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链,则有直链、支链多糖之分 按其功能不同,可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说,则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分,则称糖缀合物或复合糖类,例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1)构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列,而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时,要求共价键的断裂和重新形成。★2)单糖的D-、L-型:以距羰基最远的不对称碳原子为准,羟基在左面的为L构型,羟基在右面为D构型。 3)环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应;葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛,只能与一分子醇反应;葡萄糖溶液有变旋现象。 4)一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖,不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中,不改变共价键结构,仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置,而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖(2-10个)缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时,糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1)直链淀粉:葡萄糖分子以α(1-4)糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2)支链淀粉:由多个较短的1、4-苷键直链结合而成,不可溶于热水、可溶于冷水、>6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3)淀粉的降解:在酸或淀粉酶作用下被降解,终产物为葡萄糖: 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原:α-D-葡萄糖多聚物 1)结构:同支链淀粉;区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2)分布:主要存在于动物肝、肌肉中。 3)特点:遇碘呈红色。 4)功能:同淀粉,亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1)结构:由D-葡萄糖以β(1-4)糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。

生物化学考试试卷及答案

生物化学考试试卷及答 案 Company number:【WTUT-WT88Y-W8BBGB-BWYTT-19998】

河南科技学院 2014-2015学年第二学期期终考试 生物化学试题(A ) 适用班级:园林131-134 注意事项:1.该考试为闭卷考试; 2.考试时间为考试周; 3.满分为100分,具体见评分标准。 ) 1、蛋白质的变性作用: 氨基酸的等点: 3、氧化磷酸化: 4、乙醛酸循环: 5、逆转录: 二、选择题(每题1分,共15分) 1、蛋白质多肽链形成α-螺旋时,主要靠哪种次级键维持( ) A :疏水键; B :肽键: C :氢键; D :二硫键。 2、在蛋白质三级结构中基团分布为( )。 A :疏水基团趋于外部,亲水基团趋于内部; B :疏水基团趋于内部,亲水基团趋于外部; C :疏水基团与亲水基团随机分布; D :疏水基团与亲水基团相间分布。 3、双链DNA 的Tm 较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致( ) A :A+G ; B :C+T : C :A+T ; D :G+C 。 4、DNA 复性的重要标志是( )。 A :溶解度降低; B :溶液粘度降低; C :紫外吸收增大; D :紫外吸收降低。 5、酶加快反应速度的原因是( )。 A :升高反应活化能; B :降低反应活化能; C :降低反应物的能量水平; D :升高反应物的能量水平。 6、鉴别酪氨酸常用的反应为( )。 A 坂口反应 B 米伦氏反应 C 与甲醛的反应 D 双缩脲反应 7、所有α-氨基酸都有的显色反应是( )。 A 双缩脲反应 B 茚三酮反应 C 坂口反应 D 米伦氏反应 8、蛋白质变性是由于( )。 A 蛋白质一级结构的改变 B 蛋白质空间构象的破环 C 辅基脱落 D 蛋白质发 生水解 9、蛋白质分子中α-螺旋构象的特征之一是( )。

生物化学重点总结 期末考试试题

组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核,而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层(细胞)膜,真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器,原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体,真核生物可能是单细胞,也可能是多细胞。 第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳(分子中的第二个碳)结合着一个氨基和一个酸性的羧基,,α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端,垂直画一个氨基酸,然后与立体化学参照化合物甘油醛比较,a-氨基位于a-C左边的是L-异构体,位于右边的为D-异构体,氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 (含S基团的氨基酸)半胱氨酸(α-氨基-β-巯基丙酸)侧链上含有一个(-SH)巯基,又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子,巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离,等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下,[共轭碱]/ [共轭酸]([A-]/ [HA] )可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg([A-]/ [HA] ) 等电点:氨基酸的正负电荷相互抵消,对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由a-氨基参加的反应 (1)与亚硝酸反应用途:Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 (2)与甲醛发生羟甲基化反应用途:可以用来直接测定氨基酸的浓度。 (3)和2,4—二硝基氟苯的反应用途:用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 (4)和丹磺酰氯的反应用途:用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 (5)和苯异硫氰酸酯的反应用途:用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由a-氨基和羧基共同参加的反应 (1)与茚三酮反应用途:常用于氨基酸的定性或定量分析。 (2)成肽反应 7、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合,除去一份子水形成的酰胺键。肽:两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位,使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分:羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点

最新医学生物化学复习大纲

医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系;基本结构单位——是20种L、α-氨 基酸,熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念;一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点;高分子性质(蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜);沉淀的概念及其方式;变性的概念及其方式;这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成:熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸(DNA与RNA)分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构:掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握DNA二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律;了解DNA的三级结构——核小体。熟悉rRNA、mRNA和tRNA的结构特点及功能。熟悉tRNA二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质:掌握核酸的紫外吸收特性,DNA变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能

生化试题及答案,推荐文档

一、填空题 2.蛋白质分子表面的_电荷层______ 和__水化膜_ 使蛋白质不易聚集,稳定地分散在水溶 液中。 5. 写出下列核苷酸的中文名称: ________________________ ATP__三磷酸腺苷—和dCDP_脱氧二磷酸胞苷 _____________________________________________ 。6.结合蛋白质酶类是由__酶蛋白__和__辅助因子_____ 相结合才有活性。 7.竞争性抑制剂与酶结合时,对Vm 的影响__不变_______ ,对Km 影响_是增加 _______ 。有机磷杀虫剂中毒是因为它可以引起酶的___不可逆______ 抑制作用。 & 米氏方程是说明—底物浓度―和—反应速度—之间的关系,Km的定义—当反应速度为最大速度的1/2 时的底物的浓度__________________________ 。 9. FAD含维生素B2 _____ ,NAD+含维生素 _____ P P _______ 。 12. 磷酸戊糖途径的主要生理意义是__生成磷酸核糖__和 __NADPH+H_ 。 13. 糖酵解的主要产物是乳酸___。 14. 糖异生过程中所需能量由高能磷酸化合物 _ATP__和__GTP__供给。 15?三羧酸循环过程的限速酶—柠檬酸合酶__、一异柠檬酸脱氢酶、_a—酮戊二酸脱氢酶复合体。 16.糖酵解是指在无氧条件下,葡萄糖或糖原分解为_乳酸________ 的过程,成熟的_红细胞 ____ 靠糖酵解获得能量。 17?乳糜微粒(CM )在__小肠粘膜细胞__合成,其主要功能是_转运外源性甘油三酯 ______________________________________________________________________________________ 。 极低密度脂蛋白在__肝脏_合成。 18?饱和脂酰CoA 氧化主要经过脱氢、_ 加水__、—再脱氢—、__硫解—四步反应。 19. _________________________________________ 酮体是由__乙酰乙酸___、__2---_羟基丁酸___________________________________________ 、__丙酮 ___ 三者的总称。 20. ____________________________ 联合脱氨基作用主要在__肝、_肾__、__脑___等组织中进行。 21. ______________________________________________ 氨在血液中主要是以__谷氨酰胺__和__丙氨酸____________________________________________ 的形式被运输的。 22. ATP的产生有两种方式,一种是作用物水平磷 _酸化 _____ ,另一种—氧化磷酸化 _____ 。 23. 线粒体外NADH的转运至线粒体内的方式有_苹果酸-天冬氨酸—和_a_---磷酸甘油___。 24. ___________________________________________________________________________ 携带一碳单位的主要载体是_四氢叶酸__,一碳单位的主要功用是_合成核苷酸等 ______________________________________________________________________________________ 。 25. 脂肪酸的合成在__肝脏进行,合成原料中碳源是_乙酰CoA__;供氢体是 _NADPH+H_ ,它主要来自_磷酸戊糖途径_____。 26. 苯丙酮酸尿症患者体内缺乏__苯丙氨酸氧化_酶,而白化病患者是体内缺乏_酪氨酸_______ 酶。使血糖浓度下降的激素是_胰岛素___。 27. 某些药物具有抗肿瘤作用是因为这些药物结构与酶相似,其中氨甲嘌呤(MTX )与__

生物化学 考卷A附答案

2007~2008学年第一学期期末考试试卷 A 卷 课程名称:_生物化学(二) __ 课程代码:_MED130067 ____ 开课院系:生物化学与分子生物学_考试形式: 闭卷 姓 名: 学 号: 专 业: 一、单选题:(每题1分,共50分) 1、第二信使的化学本质是: A .糖蛋白 B .RNA C .DNA D .脂蛋白 E .小分子物质 2、蛋白质合成的终止信号由: A.tRNA识别 B.转肽酶识别 C.延长因子识别 D.起始因子识别 E.以上都不能识别 3、核糖体循环中,不包括的过程有: A.识别 B.转位 C.延长 D.进位 E.转肽 4、信号肽: ( 装 订 线 内 不 要 答 题 )

A.处于肽链N-末端B.处于肽链C-末端 C.处于肽链中段D.游离于胞浆 E.处于所有的分泌性蛋白分子上 5、操纵基因是: A.诱导物结合部位B.σ因子结合部位 C.辅阻抑物结合部位D.DDRP结合部位 E.阻抑蛋白结合部位 6、通常既不见于RNA,也不见于DNA的含氮碱基是: A.腺嘌呤B.黄嘌呤 C.鸟嘌呤D.胸腺嘧啶 E.尿嘧啶 7、诱导剂能诱导结构基因转录,其机理是: A.诱导剂能与阻遏蛋白结合B.诱导剂能与操纵基因结合C.诱导剂能与结构基因结合D.诱导剂能与调节基因结合E.诱导剂能与辅阻抑物结合 8、在RNA分子中ψ表示: A.假腺苷B.假黄苷 C.假胸苷D.假尿苷 E.假胞苷 9、真核细胞核小体是: A.染色质的基本结构单位B.细胞的核心颗粒 C.组蛋白和酸性蛋白复合体D.染色单体 E.染色体

10、氯霉素对原核细胞的生化效应是: A.引起多肽的早期释放B.引起mRNA错读 C.抑制30S核糖体亚基活性D.使DNA解链 E.抑制50S核糖体亚基活性 11、RNA是: A.核糖核苷酸B.脱氧核糖核酸 C.脱氧核糖核苷酸D.核糖核酸 E.核糖核蛋白体 12、下列有关核酸水解的不正确描述是: A.DNA和RNA的磷酸二酯键不易被酸水解 B.DNA嘌呤的N-糖苷键在中等酸度溶液中较不稳定 C.在碱性溶液中DNA分子不如RNA分子稳定 D.有一些核酸酶特异性低,既能水解DNA又能水解RNA E.有些核酸酶有特异性,只作用于核糖核酸或脱氧核糖核酸 13、关于DNA变性后特点的描述,哪点是不对的 A.氢键断裂,双链分开B.粘度下降 C.对紫外光的吸收增加D.碱基相互聚合 E.变性是可逆的 14、X和Y两种核酸提取物,经紫外光检测,提取物X的A260/A280=2,提取物Y的A260/A280=1,结果表明: A.提取物X的纯度高于提取物YB.提取物Y的纯度高于提取物XC.提取物X和Y的纯度都低D.提取物X和Y的纯度都高 E.不能表明二者的纯度

医学生物化学重点总结

第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素: N为特征性元素,蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量:样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位,除脯氨酸外属L—α-氨基酸,除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类:(1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯,甲硫。(2)极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。(3)酸性氨基酸:天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4)(重)碱性氨基酸:赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质,兼性离子静电荷+1 0 —1 PH

生物化学试题及答案

生物化学试题及答案 试题一 一、选择(20×2=40分) 1.正常成人每天的尿量为(C) A 500ml B 1000 ml C 1500 ml D2000 ml 2:下列哪种氨基酸属于亚氨基酸(B) A丝氨酸B脯氨酸C亮氨酸D组氨酸 3:维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是(C) A盐键B疏水键C氢键D二硫键 4处于等电点状态的蛋白质(C) A分子不带电荷B分子最不稳定,易变C总电荷为零D溶解度最大 5.试选出血浆脂蛋白密度由低到高的正确顺序(B) A.LDL、VLDA、CM B.CM、VLDL、LDL、HDL C. CM、VLDL、LDL、IDL D. VLDL、LDL、CM、HDL 6.一碳单位不包括(C) A.—CH3 B.—CH2— C. CO2 D.—CH=NH 7.不出现蛋白质中的氨基酸是(B) A.半胱氨基酸 B.瓜氨酸 C.精氨酸 D.赖氨酸 8.维系蛋白质一级结构的最主要的化学键是(C) A.离子键 B.二硫键 C.肽键 D.氢键 9、关于α—螺旋的概念下列哪项是错误的(D) A.一般为右手螺旋 B. 3.6个氨基酸为一螺旋 C.主要以氢键维系 D.主要二硫键维系

10.结合酶在下列哪种情况下才有活性( D) A.酶蛋白单独存在 B.辅酶单独存在 C.酶基单独存在 D.全酶形式存在 E.有激动剂存在 11.关于Km值的意义,不正确的是( C) A.Km是酶的特性常数 B.Km值与酶的结构有关 C.Km等于反应为最大速度一半时的酶的浓度 D.Km值等于反应速度为最大度一半时的底物浓度 12.维生素B2是下列哪种辅基或辅酶的组成成分(D) A .NAD B.NADPH C.磷酸吡哆醛 D. FAD 13、1 mol乙酰CoA彻底氧化生成多少mol ATP(B) A. 11 B.1 2 C.13 D.14 14、合成DNA的原料是( A) A、dATP、dGTP、dCTP、dTTP B、ATP、dGTP、CTP、TTP C、ATP、UTP、CTP、TTP D、dATP、dUTP、dCTP、dTTP 15、合成RNA的原料是( A) A、ATP、GTP、UTP、CTP B、dATP、dGTP、dUTP、dCTP C、ATP、GTP、UTP、TTP D、dATP、dGTP、dUTP、dTTP 16、嘌呤核苷酸分解的最终产物是( C)

临床生物化学检验试卷及答案

《临床生物化学检验》考试试题与答案 一、名词解释(每小题2分,共10分) 1、临床化学 2、前带效应 3、色素原底物 4、溯源性 5、酶的比活性 二、填空(每空1分,共15分) 1 、翻译下列英文缩写(英译汉):IFCC 的中文全称为 _______________________________________ ,其中文简称为 _______________________________ 。NCCLS 的中文全称为 _______________________________。PNPP 为_____________________。AMS 为_____________。AChE 为________________________。CRM 为________________。质量保证中的 VIS 为____________________。 2、将十几个步骤简化为样本采集、样本分析、质量控制、解释报告等四个步骤的过程称为病人身边检验 (床边检验),其英文缩写为_____________ 。(中国)实验室国家认可委员会的英文缩写为_________ 。美国临床化学协会的英文缩写为_____________。 3、最早对临床生物化学检验做出开创性研究的我国科学家是_______________。 4、NCCLS的精密度评价试验中,规定合乎要求的批内不精密度CV范围为_______________,批间不精密 度CV变异范围为_______________,其中的EA来源于_______________的规定标准。 三、单选(每小题1分,共30分) 1、连续监测法测定酶活性的吸光度读数次数应不少于()次 A、2 B、3 C、4 D、7 2、测定待测酶Ex的酶偶联反应A??E?x→B??E?a→C ??Ei→D 之中,关于零级 反应、一级反应的描述正确的是() A、三个酶催化的都是零级反应 B、Ex和Ea催化的是零级反应,Ei催化一级反应 C、Ex催化的是零级反应,Ea和Ei催化一级反应 D、三个酶催化的都是一级反应 3、测定代谢物Ax的酶偶联反应A B C D Ea Ea Ei x ???→ ???→ ??→ 1 2 之中,关于零级反应、一级反应的描述正 确的是() A、三个酶催化的都是零级反应 B、Ea1和Ea2催化的是零级反应,Ei催化一级反应 得分 阅卷人 得分 阅卷人 得分 阅卷人

生物化学考试重点笔记(完整版)

第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S,有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼,个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量, 就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位 (一)氨基酸的分类 1.非极性氨基酸(9):甘氨酸(Gly)丙氨酸( Ala)缬氨酸(Val)亮 氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)苯丙氨酸(Phe)脯氨酸(Pro)色氨酸(Try) 蛋氨酸(Met) 2、不带电荷极性氨基酸(6):丝氨酸(Ser)酪氨酸(Try) 半胱氨 酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)(2): 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)(3):赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) (二)氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点 :在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等, 成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 (2)大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸 收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽 (一)肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的 化学键。

生物化学试题及答案.

生物化学试题及答案(6) 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2. 呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O 比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9.琥珀酸呼吸链的组成成分有 ___ 、 __ 、___ 、 _ 、____ 。 10.在NADH氧化呼吸链中,氧化磷酸化偶联部位分别是、、___ ,此三处释放的能量均超过 __ KJ 11.胞液中的NADH+H通+过______ 和_________________________________ 两种穿梭机制进入线粒体,并可进入_________________ 氧化呼吸链或______________________________ 氧化呼 吸链,可分别产生 __ 分子ATP 或分子ATP。 12.ATP 生成的主要方式有___ 和。 13.体内可消除过氧化氢的酶有 __ 、 ___ 和。 14.胞液中α- 磷酸甘油脱氢酶的辅酶是___ ,线粒体中α- 磷酸甘油脱氢酶的辅基是___ 。 15.铁硫簇主要有__ 和____ 两种组成形式,通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____ 相连接。 16.呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____ 和__ 。 17.FMN 或FAD 作为递氢体,其发挥功能的结构是 __ 。 18.参与呼吸链构成的细胞色素有、 ____ 、____ 、___ 、____ 、___ 。 19.呼吸链中含有铜原子的细胞色素是 __ 。 20.构成呼吸链的四种复合体中,具有质子泵作用的是___ 、___ 、___ 。 21.ATP 合酶由_ 和____ 两部分组成,具有质子通道功能的是____ ,__ 具有催化生成ATP 的作用。 22.呼吸链抑制剂中, __ 、_____ 、 _ 可与复合体Ⅰ结合, ____ 、___ 可抑制复合体Ⅲ,可抑制细胞色素c 氧化酶的物质有 __ 、___ 、___ 。 23.因辅基不同,存在于胞液中SOD 为__ ,存在于线粒体中的SOD 为___ ,两者均可消除体内产生的 24.微粒体中的氧化酶类主要有 __ 和 三、选择题

生物化学试卷及答案

一、名词解释(每题2分,共20分) 1、同工酶 2、酶活性中心 3、蛋白质等电点 4、底物水平磷酸化 5、葡萄糖异生作用 6 7 8 9 10 ( ) 10、考马斯亮蓝染料与蛋白质(多肽)结合后形成颜色化合物,在534nm波长下具有最大吸收光。 三、选择题(每题1分,共10分) ( ) 1、Watson和Crlick的DNA双股螺旋中,螺旋每上升一圈的碱基对和距离分别是: A. 11bp, 2.8nm B. 10bp, 3.4nm C. 9.3bp, 3.1nm D. 12bp, 4.5nm

( ) 2、哪一种情况可用增加底物浓度的方法减轻抑制程度: A. 不可逆抑制作用 B. 非竞争性可逆抑制作用 C. 竞争性可逆抑制作用 D. 反竞争性可逆抑制作用 ( ) 3、米氏动力学的酶促反应中,当底物浓度([S])等于3倍Km时,反应速度等于最大反应速度的百分数(%)为: A. 25% B. 50% C. 75% D. 100%( ) 4、TCA循环中发生底物水平磷酸化的化合物是: A. α-酮戊二酸 B. 琥珀酸 C. 琥珀酰CoA D. 苹 A. 考马斯亮蓝试剂 B. 二苯胺试剂 C. 地衣酚试剂 D. DNS试剂 四、填空题(每空1分,共30分) 1、20种天然氨基酸中_____和色氨酸只有一个密码子。 2、某一种tRNA的反密码子是UGA,它识别的密码子序列是 ___ 。 3、pI为4.88的蛋白质在pH8.6的缓冲液将向电场的 _______ 极移动。

4、核酸的基本结构单元是 __ ,蛋白质的基本结构单元是 _ _ 。 5、糖酵解途径的限速酶是 _ _、_ _、__ 。 6、大肠杆菌RNA聚合酶全酶由 ___????____ 组成;参与识别起始信号的是 __?___ 因子。 7、3-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭可将 ___ 产生的___所携带的电子转 入线粒体内膜。 8、某DNA模板链核酸序列为5’ TTACTGCAATGCGCGATGCAT-3’,其转录产物mRNA的核苷 酸排列顺序是____,此mRNA编码的多肽链N-端第一个氨基酸为 ___,此多 9 10 O O ( CH 3 CH 2 ) 11 _____________________ 五、简答题(30分) 1、请写出米氏方程,并解释各符号的含义(5分) 2、计算1mol丙酮酸彻底氧化为CO 2和H 2 O时产生ATP的mol数。(6分) 3、按下述几方面,比较软脂酸氧化和合成的差异:发生部位、酰基载体、二碳片段供 体、电子供体(受体)、底物穿梭机制、合成方向。(6分) 4、简述三种RNA在蛋白质生物合成过程中所起的作用。(6分) 5、请写出参与原核生物DNA复制所需要的主要酶或蛋白,并简要解释其功能。(7分)

生物化学糖代谢知识点总结

各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物,是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况,糖主要可分为以下四大类: 单糖:葡萄糖(G )、果糖(F ),半乳糖(Gal ),核糖 双糖:麦芽糖(G-G ),蔗糖(G-F ),乳糖(G-Gal ) 多糖:淀粉,糖原(Gn ),纤维素 结合糖: 糖脂 ,糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下: 淀粉:植物中养分的储存形式 糖原:动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素:作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构,调节细胞信息传递,形成生物活性物质,构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位:主要在小肠,少量在口腔。 消化过程:口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位:小肠上段 吸收形式:单糖 吸收机制:依赖Na+依赖型葡萄糖转运体(SGLT )转运。 2.吸收吸收途径:

第二阶段:丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段:三羧酸循环 第四阶段:氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳 酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调 第一阶段:糖酵解途径 G (Gn ) 丙酮酸乙酰CoA 胞液 线粒体

○1糖酵解途径(同糖酵解,略) ②丙酮酸进入线粒体,氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述:三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环,这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。 反应部位:所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。 涉及反应和物质:经过一轮循环,乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2;在循 环中有1次底物水平磷酸化,可生成1分子ATP ;有4次脱氢反应,氢的接受体分别为NAD +或FAD ,生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。 总反应式:1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3(NADH+H + ) + FADH 2 + CoA + GTP 特点:整个循环反应为不可逆反应 生理意义:1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路 。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。 丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体

相关文档
最新文档