第二章蛋白质化学2
生物化学02第二章 多肽与蛋白质
Glu-Cys-Gly SH
Glu-Cys-Gly S S
Glu-Cys-Gly
谷胱甘肽的生理功用：
• 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其 毒性作用；生物转化。
• 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂， 参与体内多种氧化还原反应；
• 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基 团-SH维持还原状态；
• 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂 对红细胞膜结构的破坏作用。
锌指结构是一个常见的模体。
由一个α-螺旋和两个反向平行的β-折迭组 成，形似手指。
Ｎ－端两个半胱氨酸，Ｃ－端两个组氨酸， 此四个氨基酸残基在空间上构成一个洞穴， 容纳一个锌，具结合锌离子功能。
含锌指结构的蛋白质都可与ＤＮＡ或ＲＮＡ 结合。
锌指结构 (折迭-折迭模序)
亮氨酸拉链结构：
• 见于真核生物DNA结合蛋白质的C端，与 癌基因表达调控有关。
第二章
多肽与蛋白质
Peptides and Proteins
1833年，Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年，Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，
并将其制成结晶。 19世纪末，Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，
并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年，德国化学家Gerardus J. Mulder引用
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
一、肽和蛋白质是由氨基酸组成的多聚体
生物化学 第2章 蛋白质化学
第二章蛋白质化学一、填空题：1、不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为____%。
2、蛋白质中存在种氨基酸，除了氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。
3、能形成二硫键的氨基酸是，分子量最小的氨基酸是。
4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带负电荷。
当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的________。
5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。
6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。
7、一个四肽Lys-Val-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向极方向移动。
8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。
9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构，稳定其结构的作用力是。
10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。
11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。
13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。
14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。
15、已知下列肽段：(1)-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu—(2)-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala—(3)-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala—(4)-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-Val—其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是；在280nm有最大光吸收的是；可能形成二硫键桥的是；α—螺旋中断的是。
二、选择题(只有一个最佳答案)：1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( )A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面D、随不同外界环境而变化的状态3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60，它的等电点（pI）是( )A、7.26B、5.97C、7.14D、10.774、肽链中的肽键是：( )A、顺式结构B、顺式和反式共存C、反式结构5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：( )A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力6、蛋白质变性是由于（）A、一级结构改变B、空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解7、必需氨基酸是对（）而言的。
动物生物化学 第二章 蛋白质
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
生物化学 第二章 蛋白质化学 上
一 氨基酸的一般结构特征
氨基酸的基本结构特征：
•酸性：
•碱性：
•手性（旋光性）：
•特异性
蛋白质是由20种L-型 的α-氨基酸构成。
非极性氨基酸（6个）
极性不带电荷（6个）
芳香族（3个）
带电荷（5个）
二 氨基酸的分类和结构 1．按照氨基酸侧链的极性分类 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His（碱性氨基酸） 带负电荷：Asp, Glu（酸性氨基酸）
胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。
第二节 蛋白质的组成单位-氨基酸
发现：
法国化学家H Braconnot 纤维素酸热解---葡萄糖（单体） 明胶酸热解----含氮化合物（甘氨酸） 肌肉酸水解---含氮化合物（含氨基和羧基）---氨基酸 蛋白质的基本组成单位是（***）氨基酸（amino acid，AA）
3 根据组成分类 简单蛋白质 分子中只有氨基酸 结合蛋白质 简单蛋白+非蛋白成分，
也称复合蛋白质（conjugated protein）或全蛋白质（holoprotein） 结合蛋白根据结合的非蛋白成分进一步分为：
① 色蛋白（chromoprotein）色素+Pr
血红素蛋白；细胞色素类（蛋白）；叶绿素蛋白；血蓝蛋白；黄 素蛋白
Tyr、Phe
Trp
N
红色 胍基 Arg
酚试剂反应 (Folin-Cioculteu 反应)
Ellman反应
碱性 CuSO4 及磷 钨酸-钼酸
二硫硝基苯甲酸 DTNB
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
第二章生物化学--蛋白质上幻灯片PPT课件
H
CH3-S-CH2CH2-CHCOO+NH3 甲硫（蛋）氨酸 methionine Met M 5.74
2、极性不带电荷的氨基酸
HS-CH2-CHCOO+NH3
半胱氨酸 cysteine Cys，C 5.07
HO-
-CH2-CHCOO+NH3
酪氨酸
tyrosine Tyr，Y
5.66
结构
名称
缩写
Glu ，E 3.22
+NH3
Glutamic acid
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
LOGO
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
二、蛋白质的分类
1. 按组成分为：简单蛋白质 结合蛋白质 2. 按分子形状和溶解度分为：
纤维状蛋白质 球状蛋白质
LOGO
3.按功能分：酶、转运蛋白、贮存蛋白、运动蛋 白、结构蛋白、防御蛋白、调节蛋白等。
三、蛋白质的元素组成
碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼
第二章生物化学 蛋 白质上幻灯片
第一节 蛋白质在生命活动中的作用 第二节 氨基酸 第三节 蛋白质的结构 第四节 蛋白质结构与功能的关系 第五节 蛋白质的溶解性质及分离鉴定
LOGO
第一节 蛋白质在生命活动中的作用
一、蛋白质的概念
蛋白质(protein):是由氨基酸(amino acids) 通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子 含氮化合物。
大学生物化学课件 第2章 蛋白质化学
肽链上的氨基酸不是完整的氨基 酸，因而称为氨基酸残基（Amino acid residues）。 一条肽链有两端。 具有游离氨基的一端称为氨基末端 （Amino terminal,或叫N端）。 具有游离羧基的一端称为羧基末端 （Carboxyl terminal，或叫C端）。
3. 肽的书写方法 Calligraph of peptides 书写肽链时，习惯把N端写在左 边，把C端写在右边。 两个氨基酸之间用·或-分开，也 可以用圆圈将氨基酸符号圈开。
4.
二 . 蛋白质的分类 Classification of proteins
1. 根据蛋白质的分子形状分类 Classification according to the shape of protein molecules 球状蛋白质 Globulins 纤维状蛋白质 Fibrins
2. 根据蛋白质的功能分类 Classification according to the functions of proteins 活性蛋白质 Active proteins 酶，转运蛋白，调节蛋白，信号蛋 白，防御蛋白等。 非活性蛋白质 Passive proteins 结构蛋白等。 3. 根据组成分类 Classification according to the composition of proteins 简单蛋白质 Simple proteins 结合蛋白质 Conjugated proteins
2. 由氨基和羧基参与的几种重要化学反应 Several important reactions of amino acids 1）茚三酮反应 Ninhydrin reaction 茚三酮 + 氨基酸 蓝紫色化合物
*
茚三酮反应
生物化学第2章 蛋白质
蛋白质的生物学意义
生命是蛋白质的存在形式，是重要的生物大分子； 蛋白质是生物功能的载体，每种细胞活性都依赖于一种 或几种特定的蛋白质；
蛋白质有极其重要的生物学意义（生物学功能）：
蛋白质功能多样性 5-1（阅读）
蛋白质是生物功能的载体，每种细胞活性都依赖于一种
或几种特定的蛋白质；
蛋白质的生物学功能有以下几个方面： 内各种化学反应几乎都是在相应酶参与下进行的，催化 效率远大于合成的催化剂；
极移动，即处于等电兼性离子（极少数为中性分子）状
态，少数解离成阳离子和阴离子，但解离成阳离子和阴 离子的数目和趋势相等；
第2章
蛋白质
2.1 蛋白质的分类 2.2 蛋白质的组成单位—氨基酸
2.3 肽 2.4 蛋白质的结构
2.5 蛋白质结构与功能的关系 2.6 蛋白质的性质与分离、分析技术
2.1 蛋白质的分类
P17
蛋白质分类方法至少有4种：
1. 根据分子形状分类；
2. 根据分子组成分类 ；
3.根据功能分类；
2. 1. 1 根据分子形状分类
引起精氨酸脱氨，生成鸟氨酸和尿素 （色氨酸稳定）；
3. 酶水解:
优点：不破坏氨基酸，不产生消旋作用。 缺点：使用一种酶常水解不彻底，需几种酶协同作用才 能使蛋白质完全水解；水解所需时间较长；
酶法主要用于部分水解； 常用的蛋白水解酶： 胰蛋白酶、糜（胰凝乳）蛋白酶、胃蛋白酶等；
这些酶的作用点见第6章（酶）表6-3 （P148） 。
泌一类胶质蛋白，能将贝壳牢固地粘在岩石或其他硬表
面上；
2. 2 蛋白质的组成单位--氨基酸
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第二章核酸的结构和功能一、选择题1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（B）。
A、骤然冷却B、缓慢冷却C、浓缩D、加入浓的无机盐2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（D）。
A、DNA的Tm值B、序列的重复程度C、核酸链的长短D、碱基序列的互补3、核酸中核苷酸之间的连接方式是（C）。
A、2’，5’—磷酸二酯键B、氢键C、3’，5’—磷酸二酯键D、糖苷键4、tRNA的分子结构特征是（A）。
A、有反密码环和3’—端有—CCA序列B、有反密码环和5’—端有—CCA序列C、有密码环D、5’—端有—CCA序列5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系（D）是不正确的。
A、C+A=G+TB、C=GC、A=TD、C+G=A+T6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中（A）是正确的。
A、两条单链的走向是反平行的B、碱基A和G配对C、碱基之间共价结合D、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧7、具5’－CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列（C）RNA杂交。
A、5’-GpCpCpAp-3’B、5’-GpCpCpApUp-3’C、5’-UpApCpCpGp-3’D、5’-TpApCpCpGp-3’8、RNA和DNA彻底水解后的产物（C）。
A、核糖相同，部分碱基不同B、碱基相同，核糖不同C、碱基不同，核糖不同D、碱基不同，核糖相同9、下列关于mRNA描述，（A）是错误的。
A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。
B、真核细胞mRNA在3’端有特殊的“尾巴”结构C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构D、原核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构10、tRNA的三级结构是（B ）。
A、三叶草叶形结构B、倒L形结构C、双螺旋结构D、发夹结构11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是（C）。
A、氢键B、离子键C、碱基堆积力D范德华力12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中（A）是不正确的。
A、3'，5'－磷酸二酯键C、碱基堆积力B、互补碱基对之间的氢键D、磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键13、Tm是指（C）情况下的温度。
A、双螺旋DNA达到完全变性时B、双螺旋DNA开始变性时C、双螺旋DNA结构失去1/2时D、双螺旋结构失去1/4时14、稀有核苷酸碱基主要见于（C）。
A、DNAB、mRNAC、tRNAD、rRNA15、双链DNA的解链温度的增加，提示其中含量高的是（D）。
A、A和GB、C和TC、A和TD、C和G16、核酸变性后，可发生的效应是（B）。
A、减色效应B、增色效应C、失去对紫外线的吸收能力D、最大吸收峰波长发生转移17、某双链DNA纯样品含15％的A，该样品中G的含量为（A ）。
A、35％B、15％C、30％D、20％18、预测下面（B ）基因组在紫外线照射下最容易发生突变。
A、双链DNA病毒B、单链DNA病毒C、线粒体基因组D、细胞核基因组19、下列关于cAMP的论述（B ）是错误的。
A、是由腺苷酸环化酶催化ATP产生B、是由鸟苷酸环化酶催化ATP产生的C、是细胞第二信息物质D、可被磷酸二酯酶水解为5'-AMP20、下列关于Z型DNA结构的叙述（D）是不正确的。
A、它是左手螺旋B、每个螺旋有12个碱基对，每个碱基对上升0.37nmC、DNA的主链取Z字形D、它是细胞内DNA存在的主要形式21、下列关于DNA超螺旋的叙述（B ）是不正确的。
A、超螺旋密度α为负值，表示DNA螺旋不足B、超螺旋密度α为正值，表示DNA螺旋不足C、大部分细胞DNA呈负超螺旋D、当DNA分子处于某种结构张力之下时才能形成超螺旋22、下列（B）技术常用于检测凝胶电泳分离后的限制性酶切片段。
A、Eastern blottingB、Southern blottingC、Northern blottingD、Western blotting23、下列复合物中除（C）外，均是核酸与蛋白质组成的复合物。
A、核糖体B、病毒C、核酶D、端粒酶24、胸腺嘧啶除了作为DNA的主要组分外，还经常出现在（ B ）分子中。
A、mRNAB、tRNAC、rRNAD、hnRNA25、艾滋病病毒HIV是一种（D）病毒。
A、双链DNA病毒B、单链DNA病毒C、双链RNA病毒D、单链RNA病毒26、对DNA片段作物理图谱分析，需要用（C）。
A、核酸外切酶B、DNaseIC、限制性内切酶D、DNA聚合酶I27、引起疯牛病（牛海绵脑病）的病原体是（ C ）。
A、一种DNAB、一种RNAC、一种蛋白质D、一种多糖28、RNA经NaOH水解，其产物是（D）。
A、5’－核苷酸B、2’－核苷酸C、3’－核苷酸D、2’－核苷酸和3’－核苷酸29、下述DNA中（B）是单拷贝DNA。
A、组蛋白基因B、珠蛋白基因C、rRNA基因D、tRNA基因30、snRNA的功能是（B）。
A、作为mRNA的前身物B、促进mRNA的成熟C、催化RNA的合成D、使RNA的碱基甲基化31、在mRNA中，核苷酸之间（D ）连接。
A、磷酸酯键B、氢键C、糖苷键D、磷酸二酯键32、真核细胞RNA帽样结构中最多见的是（B ）。
A、m7ApppNmp(Nm)pNB、m7GpppNmp(Nm)pNC、m7UpppNmp(Nm)pND、m7CpppNmp(Nm)pN33、DNA变性后理化性质有下述那个改变（B ）。
A、对260nm紫外光吸收减少B、溶液粘度下降C、磷酸二酯键断裂D、糖苷键断裂34、决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是（A）。
A、-XCCA 3'末端B、TψC环C、HDU环D、反密码环35、下列单股DNA片段中（C）在双链状态下可形成回文结构。
A、ATGCCGTAB、ATGCTACGC、GTCATGACD、GTATCTAT36、下列对环核苷酸的描述（D）是错误的。
A、是由5'-核苷酸的磷酸基与核糖C-3'上的羟基脱水缩合成酯键,成为核苷的3',5'-环磷酸二酯B、重要的环核苷酸有cAMP及cGMPC、cAMP在生理活动及物质代谢中有重要的调节作用,被称之为第二信使D、环核苷酸的核糖分子中碳原子上没有自由的羟基37、DNA携带生物遗传信息这一事实意味着（C）。
A、不论哪一物种的碱基组成均应相同B、病毒的侵染是靠蛋白质转移至宿主细胞来实现的C、同一生物不同组织的DNA,其碱基组成相同D、DNA的碱基组成随机体年龄及营养状态而改变38、下列关于核酸的描述（C）是错误的。
A、核酸分子具有极性B、多核苷酸链有两个不相同的末端C、多核苷酸链的3'-端为磷酸基D、多核苷酸链的5'-端为磷酸基39、自然界游离核苷酸中的磷酸最常位于（C）。
A、核苷的戊糖的C-2'上B、核苷的戊糖的C-3'上C、核苷的戊糖的C-5'上D、核苷的戊糖的C-2'及C-3'上40、核酸（C）。
A、是生物小分子B、存在于细胞内唯一的酸C、是遗传的物质基础D、是组成细胞的骨架二、是非题（在题后括号内打√或×）1、杂交双链是指DNA双链分开后两股单链的重新结合。
×2、tRNA的二级结构是倒L型。
×3、DNA分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。
√4、Z型DNA与B型DNA可以相互转变。
√5、在tRNA分子中，除四种基本碱基（A、G、C、U）外，还含有稀有碱基。
√6、一种生物所有体细胞的DNA，其碱基组成均是相同的，这个碱基组成可作为该类生物种的特征。
√7、核酸探针是指带有标记的一段核酸单链。
√8、DNA是遗传物质，而RNA则不是。
×9、真核生物成熟mRNA的两端均带有游离的3ˊ－OH。
√10、核糖体不仅存在于细胞质中，也存在于线粒体和叶绿体中。
√11、基因表达的最终产物都是蛋白质。
×12、毫无例外从结构基因中的DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。
×13、对于提纯的DNA样品，测得OD260/OD280＜1.8，则说明样品中含有RNA。
×14、在所有病毒中，迄今为止还没有发现既含有RNA又含有DNA的病毒√15、生物体内，天然存在的DNA多为负超螺旋。
√16、由两条互补链组成的一段DNA有相同的碱基组成。
×17、所有生物的染色体都具有核小体结构。
×18、核酸是两性电解质，但通常表现为酸性。
√19、真核生物成熟tRNA的两端均带有游离的3′-OH。
×20、用于核酸分离的凝胶电泳有琼脂糖凝胶电泳和聚丙烯酰胺凝胶电泳。
√三、问答题：1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。
答：根据碱基互补配对原则A=T=15.1% C=G=（1-15.1%）/2所以结果是：A(腺嘌呤)：15.1% T(胸腺嘧啶): 15.1%C（细胞嘧啶）: 34.9% G（鸟嘌呤）: 34.9%2、DNA和RNA的结构和功能在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么？答：1）DNA化学组成：组成DNA的碱基有A、T、C、G四种，戊糖为D-2-脱氧核糖。
分子结构：DNA分子常为双链结构，包括一级结构、二级结构、三级结构等。
细胞内分布：DNA在细胞内主要分布于细胞核，组成染色质(染色体)，此外线粒体中也有少部分DNA。
生理功能：主要是作为遗传物质，通过复制将遗传信息由亲代传给子代。
2）RNA化学组成：组成RNA的碱基有A、U、C、G这四种，戊糖为D-核糖。
分子结构：RNA为单链线形分子，可自身回折形成局部双螺旋（二级结构），进而折叠（三级结构）。
细胞内分布：RNA分为三类：tRNA、rRNA和mRNA，分布于细胞质中的核糖体上。
生理功能：RNA的功能是与遗传信息在子代的表达有关，如转录、翻译。
某些病毒的基因组为RN A，此外RNA还有催化功能。
3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？答：1）（1）两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。
（2）磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基对形成氢键，按A—T，G—C配对（碱基配对原则，Chargaff定律）（3）螺旋直径2nm，沿螺旋的中心轴形成大沟和小沟交替出现。
（4）相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp）重复一次，间隔为3.4nm。
2）解释生命活动：双螺旋DNA是储存遗传信息的分子，通过半保留复制，储存遗传信息；通过转录和翻译表达出生命活动所需信息。