蛋白质组学研究方法
蛋白质组学研究方法与实验方案
蛋白质组学研究方法与实验方案1. 什么是蛋白质组学？好吧，咱们先聊聊什么是蛋白质组学。
想象一下，咱们的身体就像一个精密的机器，每个部件都有它的角色，而这些部件就是蛋白质。
蛋白质组学，简单来说，就是研究这些蛋白质的科学。
通过它，我们能够了解它们的结构、功能，以及它们在身体里是如何相互作用的。
就像侦探破案一样，蛋白质组学帮我们解开生命的奥秘。
真是既神秘又有趣，尤其是当你发现一些小细节时，那种“啊哈！”的感觉，简直让人兴奋得想跳起来！2. 蛋白质组学的研究方法2.1 样本准备首先，样本准备可是一门艺术。
你不能随便拿个东西就往实验室一扔，这样可不行哦！一般来说，样本可能是血液、细胞或者组织。
准备这些样本时，注意卫生和安全，搞得像开派对一样，干净利索才行。
样本收集后，我们需要把它们冷藏，保持它们的新鲜度，毕竟没人想要一份过期的蛋白质套餐，对吧？2.2 蛋白质提取接下来，我们进入蛋白质提取的阶段。
想象一下，像是在厨房里做大餐，首先要把食材准备好。
提取蛋白质就像把牛肉从牛排里切下来，一刀切下去，油油的鲜香就出来了。
我们用各种化学试剂，像是盐酸、乙醇这些，来分离出蛋白质，得小心别让它们变成一团糟。
处理得当，才能确保后面的分析顺利进行。
3. 蛋白质分析3.1 质谱分析然后就是蛋白质分析环节。
这时候，质谱仪就像一位高级侦探，能够识别出蛋白质的身份。
你可以把质谱想象成一个超级厉害的放大镜，它能让我们看到蛋白质的分子量和结构。
分析结果能告诉我们这些蛋白质的种类、数量，甚至还可以了解它们的相互作用。
哇哦，真的是一门高科技的艺术呢！3.2 数据解读最后，我们得对数据进行解读。
就像读一本悬疑小说，刚开始可能没看懂，但越往后看越有趣。
这个过程需要耐心和细心，数据可能会让你感到困惑，但一旦你理解了其中的奥妙，简直就像解开了一个千古之谜。
通过这些数据，我们能够找到疾病的潜在标志物，或者探索新药物的目标，真是让人感到自豪的工作！4. 实验方案小贴士当然啦，在整个实验过程中，有几个小贴士可以帮助你事半功倍。
蛋白质组学的主要研究方法
蛋白质组学的主要研究方法蛋白质组学那可是超级厉害的领域呀！就像一个神秘的宝库，等着我们去探索。
先说双向凝胶电泳，这就好比在大海里捞针。
先把蛋白质混合物进行分离，步骤呢，就是将样品溶解在特定的缓冲液中，然后在电场作用下让蛋白质在凝胶上跑起来。
哇塞，不同的蛋白质就会跑到不同的位置。
注意事项可不少呢，样品制备得干净不？缓冲液选对了没？要是搞不好，那结果可就差之千里啦。
安全性嘛，一般没啥大问题，只要操作规范，不会有啥危险。
稳定性呢，就得看实验条件控制得好不好啦。
这方法的应用场景那可多了去了，比如研究疾病发生机制。
优势就是可以直观地看到很多蛋白质的分布情况。
就像你有一张地图，可以清楚地知道宝藏都在哪里。
实际案例嘛，在癌症研究中，通过双向凝胶电泳可以发现一些与癌症相关的特殊蛋白质，为治疗提供新方向。
质谱分析呢，简直就是蛋白质组学的超级侦探。
把蛋白质打碎成小片段，然后通过分析这些小片段来确定蛋白质的身份。
步骤就是先对蛋白质进行酶解，然后把这些小片段送入质谱仪。
嘿，这可得小心操作，酶解的条件得把握好，不然结果就不准确啦。
安全性也挺高的，只要仪器正常运行，一般不会有危险。
稳定性主要取决于仪器的性能和操作的规范性。
应用场景广泛得很，药物研发就离不开它。
优势就是非常灵敏，可以检测到微量的蛋白质。
这就像一个超级放大镜，能让我们看到那些平时看不到的小细节。
实际案例呢，在新药研发中，质谱分析可以帮助确定药物的作用靶点。
蛋白质芯片呢，就像一个魔法盒子。
把不同的蛋白质固定在芯片上，然后与样品中的蛋白质相互作用。
步骤就是先制备芯片，然后进行杂交反应。
这过程中要注意芯片的质量和反应条件哦。
安全性也不错，没啥大风险。
稳定性要看芯片的保存和使用方法。
应用场景很多，比如生物标志物的发现。
优势就是高通量，可以同时检测很多蛋白质。
就像一个超级市场，里面有各种各样的商品等你来挑选。
实际案例嘛，在疾病诊断中，蛋白质芯片可以快速检测出疾病相关的生物标志物。
蛋白质组学 自上而下 自下而上
蛋白质组学自上而下自下而上蛋白质组学是研究生物体内蛋白质的种类、结构和功能，并通过大规模和高通量的技术手段进行分析和研究的学科。
蛋白质是生物体内最重要的功能分子，它们可以参与细胞的结构、运输、代谢、信号传导等多种生命活动，因此对蛋白质的研究对于理解生命活动、疾病机制以及药物研发具有重要意义。
蛋白质组学的研究可以从两个方向进行：自上而下和自下而上。
自上而下的研究方法是先对整个生物体的蛋白质进行分离和纯化，然后通过质谱等技术手段进行鉴定和定量分析。
自下而上的研究方法则是从蛋白质的序列出发，通过基因组、转录组等信息来推断蛋白质的结构和功能。
下文将详细介绍这两种研究方法及其在蛋白质组学中的应用。
自上而下的蛋白质组学研究方法主要包括蛋白质分离、纯化和质谱分析。
蛋白质分离常用的方法包括凝胶电泳、液相色谱和等电聚焦等，通过这些方法可以将生物体内的蛋白质按照大小、电荷、极性等物理性质进行分离。
分离后的蛋白质需要进行纯化，以去除杂质和提高样品的纯度。
质谱分析是自上而下蛋白质组学的核心技术，它可以通过质谱仪测定蛋白质的质量和荷电量，并进一步通过质谱图谱鉴定和定量目标蛋白质。
自上而下的蛋白质组学方法在蛋白质组学研究中得到了广泛应用，特别是在疾病蛋白标志物的发现和定量、药物作用机制研究以及蛋白质修饰等方面取得了重要进展。
例如，通过质谱分析可以发现一些具有特异性的疾病标志物，从而实现早期诊断和个体化治疗。
此外，质谱分析还可以用于研究蛋白质的翻译后修饰，如糖基化、磷酸化等，从而揭示蛋白质的功能调控机制。
自下而上的蛋白质组学研究方法则是从蛋白质的基因组和转录组出发，通过生物信息学方法来预测蛋白质的结构和功能。
常用的自下而上的方法包括同源建模、蛋白质结构预测和功能预测等。
同源建模是利用已知蛋白质结构的模板来预测目标蛋白质的结构，通过结合同源序列比对和蛋白质结构预测软件可以获得目标蛋白质的三维结构模型。
蛋白质功能预测则是通过比对蛋白质序列与数据库中已知功能蛋白质的序列，从而推测目标蛋白质的功能。
比较蛋白质组学研究常用方法
比较蛋白质组学研究常用方法蛋白质组学研究是一门关于生物体内所有蛋白质的研究，它在生物科学领域具有重要意义。
蛋白质组学研究的常用方法包括质谱法、二维电泳法和蛋白质芯片技术等。
下面将对这些方法进行详细比较。
质谱法是蛋白质组学研究中最常用的技术之一、它可以对生物样本中的蛋白质进行分离、鉴定和定量。
质谱法有两种主要类型：质谱-质谱联用（MS-MS）和质谱成像（MSI）。
质谱-质谱联用技术结合了质谱和质谱技术，可以对复杂的样本进行更深入的分析，同时还能确定蛋白质的化学结构和功能。
质谱成像技术则可以在样本表面上实时进行蛋白质定量和定位。
与质谱法相比，二维电泳法是另一种经典的蛋白质组学技术。
二维电泳法通过两个连续的电泳步骤将蛋白质在空间和pH梯度上进行分离。
第一次电泳通常使用等电聚焦电泳技术，根据蛋白质的等电点将其分离出来。
然后，使用SDS-电泳技术将蛋白质按照分子量进行分离。
二维电泳法具有高分辨率和高灵敏度的优点，但是它在分析大量样品时存在一定的局限性。
蛋白质芯片技术是一种新兴的蛋白质组学方法。
它通过将蛋白质分子固定在芯片表面上，使用流式细胞仪等设备对蛋白质进行高通量的鉴定和定量。
蛋白质芯片技术具有高灵敏度、高通量和高自动化性的特点，可以同时分析多个样本，因此在蛋白质组学研究中非常受欢迎。
除了上述常用方法外，还有一些其他的蛋白质组学研究方法。
例如，蛋白质亲和纯化技术可以通过结合靶蛋白质与其他蛋白质或配体来寻找特定蛋白质，并从中分离出目标蛋白质。
蛋白质相互作用研究方法，如酵母双杂交技术和亲和纯化-质谱法，可以用于检测和分析蛋白质之间的相互作用和信号传递网络。
综上所述，蛋白质组学研究涉及多种常用方法，每种方法都有其优点和局限性。
研究人员可以根据研究目的、样本特性和实验需求选择合适的方法。
此外，随着技术的不断发展和改进，蛋白质组学研究方法将越来越多样化和多样性，为研究人员提供更好的工具来揭示蛋白质的结构、功能和相互作用。
蛋白质组学的研究方法和进展
蛋白质组学的研究方法和进展蛋白质是细胞中最重要的一类生物大分子，不仅构成生物体的大部分物质，而且参与多种生物过程。
在生物学的研究中，蛋白质组学就是广泛用于研究蛋白质及其解析结构、功能和相互作用的一种技术。
蛋白质组学技术的不断发展，为科学家们提供了更广阔的研究领域和更深入的认识和理解。
一、蛋白质分离技术蛋白质在细胞中有着多种不同的类型和数量，分离这些蛋白质对于进一步的研究至关重要。
凝胶电泳是一种最早应用于蛋白质分离的技术，在这一技术中，蛋白质被分离到一条凝胶条中，并且能够根据其分子量进行鉴定。
近年来，液相色谱技术得到快速发展，以逆相高效液相色谱（RP-HPLC）为主的技术广泛应用于蛋白质的分离、富集和纯化中。
二、蛋白质鉴定技术现代蛋白质组学技术的特点是高通量、高分辨率、高灵敏度和准确率。
鉴定样品中的所有蛋白质非常复杂，多组学技术的整合在蛋白质组学的研究中显得尤为重要。
代表性的鉴定技术是质谱法，可将蛋白质析出后离线或在线进行鉴定。
其中，MALDI-TOF 质谱技术是蛋白质鉴定中的重要方法之一，该技术使用激光脱附离子化（MALDI）策略以减少化学修饰和分离过程对蛋白质结构的影响。
三、蛋白质表达技术从DNA转录到蛋白质翻译的过程，是生物体逐步实现功能的一个重要环节。
蛋白质表达技术是在外部体系中重现这一过程的有效方法，在研究中应用极为广泛。
常见的蛋白质表达系统有大肠杆菌、酵母、哺乳动物等，其中，大肠杆菌是最常用的单细胞表达体系。
近年来，蛋白质表达与修饰的转化药学已经成为一个热门领域，各种新型表达体系也层出不穷。
四、蛋白质数据分析鉴定蛋白质，只是蛋白质组学研究的第一步，有关数据分析和解释的关键环节，对于进一步的研究显得尤为重要。
目前，由于蛋白质比较庞大并且互相之间联系复杂，因此数据分析技术的不断发展就格外重要了。
从最初的数据搜索和标识，到后来的蛋白质序列分析、结构预测、功能预测和网络分析等，蛋白质数据分析技术已经成为蛋白质组学研究的重要环节。
蛋白组学检测方法
蛋白组学检测方法蛋白组学是研究生物体内所有蛋白质的组成、结构和功能的一门学科，而蛋白组学检测方法则是用来分析和检测生物体内蛋白质的方法。
蛋白组学检测方法的发展为我们深入了解蛋白质的功能和作用机制提供了有力工具。
在本文中，我们将介绍几种常见的蛋白组学检测方法。
1. 质谱分析质谱分析是一种高效、灵敏的蛋白质检测方法。
通过将待测样品中的蛋白质分子进行离子化，然后通过质谱仪对离子进行质量分析，从而确定蛋白质的分子量、序列和修饰情况。
质谱分析可以用于研究蛋白质的组成、结构和互作关系，对于发现新的蛋白质标志物和药物靶点具有重要意义。
2. 蛋白质芯片技术蛋白质芯片技术是一种高通量的蛋白质检测方法。
它利用微阵列技术将大量的蛋白质分子固定在芯片上，并通过特定的探针与待测样品中的蛋白质发生特异性结合，从而实现对蛋白质的快速、高效的检测和定量。
蛋白质芯片技术可以广泛应用于蛋白质的功能研究、疾病诊断和药物筛选等领域。
3. 蛋白质组学测序蛋白质组学测序是一种用于确定蛋白质氨基酸序列的方法。
在蛋白质组学测序中，蛋白质样品首先经过蛋白质分解酶的消化，然后通过质谱分析或色谱分离技术，将产生的蛋白质片段进行逐一测序，最终得到蛋白质的完整序列信息。
蛋白质组学测序可以用于研究蛋白质的结构与功能，鉴定蛋白质的修饰和突变，进而揭示蛋白质的作用机制。
4. 蛋白质结构分析蛋白质结构分析是一种用于确定蛋白质三维结构的方法。
常见的蛋白质结构分析方法包括X射线晶体学、核磁共振和电子显微镜等。
通过这些方法，可以高分辨率地解析蛋白质的原子结构，从而深入理解蛋白质的功能和相互作用。
蛋白质结构分析对于药物设计和疾病治疗具有重要的指导意义。
5. 蛋白质互作网络分析蛋白质互作网络分析是一种研究蛋白质相互作用关系的方法。
通过蛋白质互作网络分析，可以揭示蛋白质间的相互作用网络，了解蛋白质的功能模块和信号通路，进而推断蛋白质的功能和作用机制。
蛋白质互作网络分析对于疾病的发生和发展具有重要的启示作用，为疾病的诊断和治疗提供新的思路和靶点。
蛋白质组学的研究方法
蛋白质组学的研究方法蛋白质组学是运用先进的分析技术，通过对细胞内的蛋白质分子进行检测、分离、同位素标记与定量等方法，研究不同细胞型、组织型、发育阶段以及病变状态等生物样本中蛋白质组成及其功能性调控的科学。
它是一门综合性学科，既涉及生物化学、蛋白质工程、分子生物学等学科，也涉及信息学及计算机科学等学科，运用了各种生物学技术和数学模型，将复杂的生物体蛋白质组织成一个有机的整体，从而更好地了解蛋白质的结构与功能关系。
蛋白质组学的研究方法主要包括：一、蛋白质分离与鉴定：蛋白质分离是蛋白质组学的基础步骤，其目的是从生物样本中提取蛋白质。
常用的技术包括凝胶电泳、膜分离、微萃取、液相色谱法以及离心分离等。
蛋白质分离之后，还需要进行鉴定，以获得蛋白质的名称及其细胞定位等信息，以便进行后续研究。
常用的方法包括凝集试验、蛋白质印迹、Western blotting、质谱分析以及二级结构分析等。
二、定量蛋白质组学：定量蛋白质组学是指利用有效的检测技术，对生物样本中的蛋白质进行定量分析，以便获得蛋白质组成及其功能性调控情况的精确信息。
定量蛋白质组学技术主要包括酶标记蛋白质定量、质谱定量以及流式细胞蛋白质定量等。
三、蛋白质组学的应用：蛋白质组学的研究结果可以用来研究基因调控、细胞信号转导、疾病机理等方面的问题。
它可以帮助研究人员更好地理解生物的复杂性，并为有效的治疗策略的制定提供重要的参考和指导。
它还可以用于研究新型药物的研究和开发，为疾病的治疗提供新的思路。
蛋白质组学的发展前景广阔，它不仅可以用于解决当前生物学上的实际问题，还可以为未来的研究提供重要的科学研究基础。
随着技术的进步和数据量的增加，蛋白质组学技术将会为生物学研究带来更多的惊喜和发现。
蛋白质组学实验技术
蛋白质组学实验技术蛋白质组学实验技术是一种从全局视角研究蛋白质组成、结构和功能的技术。
随着基因组学技术的发展，蛋白质组学已成为研究细胞示踪、疾病生物标志物、药物靶点等领域的重要手段。
本文将介绍比较典型的蛋白质组学实验技术。
1. 二维凝胶电泳（2-DE）2-DE是目前最常用的分离和检测蛋白质的方法之一。
该方法将蛋白质样品通过等电聚焦和SDS-PAGE两次分离，从而实现高分辨率的蛋白质分离。
根据pI和分子量的差异，蛋白质可以被分离成数百到数千个斑点。
这些斑点可以通过印记染色、银染色及荧光染色等方法检测。
此外，2-DE也可用于检测蛋白质的修饰状态或表达水平的变化。
2. 液相色谱-质谱联用（LC-MS）LC-MS是一种高分辨率分析技术，可以根据分子质量和结构鉴定蛋白质及其修饰。
它通过将分离得到的蛋白质通过高效液相色谱（HPLC）分离，再通过质谱分析确定蛋白质的质量和结构信息。
与其他蛋白质分析方法相比，LC-MS可以分析非常复杂的样品，并且可以分析一些低丰度蛋白质和代谢产物。
3. 蛋白质微阵列蛋白质微阵列是一种高通量检测技术，可以检测上千种蛋白质。
它是将大量的蛋白质在玻璃片或硅片上固定成阵列，从而实现对多个蛋白质的检测。
蛋白质微阵列的制备过程相对简单，可以通过打印技术快速生产。
与其他技术相比，它具有检测速度快、样品体积少、数据可重复性好等优点。
4. 捕获质谱法（CAPTURE）CAPTURE是一种高灵敏度的蛋白质检测技术，它可以在低浓度条件下检测蛋白质。
与传统的质谱法不同，CAPTURE通过大量捕获和富集相同或不同类型的蛋白质，从而提高检测的灵敏度。
CAPTURE技术直接从体液中检测目标蛋白质，能够检测多种临床疾病的生物标志物。
5. 蛋白质定量技术蛋白质定量技术是实验过程中必不可少的一步。
目前比较常用的蛋白质定量技术包括倍半胱氨酸定量法、Bradford法、BCA法、Lowry法等。
BCA法和Bradford法常用于蛋白质的定量，因为它们具有高灵敏度、广泛适用性和快速的分析速度。
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2. 蛋白质的分离
2-DE实验操作
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2. 蛋白质的分离
蛋白质检测
适用于质谱的染色方法
考马斯亮兰染色 ：灵敏度为10-30 ng，所需试剂少，操
作简便，无毒性，染色后背景及对比度好，与下游质谱兼 容，线性程度好。
银染：灵敏度为200pg，但其线性很差。普通银染过程中
因醛类的特异反应，而与下游质谱不兼容。
荧光染色：SYPRO染料，与银染相比灵敏度相当，操作
简便；但价格昂贵。
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2. 蛋白质的分离
电泳图谱分析
典型流程
凝胶图像的扫 描
图像加工
斑点检测和定 量
凝胶配比 数据分析
数据呈递和解 释
iTRAQ标记定量技术
iTRAQ（isobaric tags for relative and absolute quantitation,同位素标记相对与绝对定量技术）技术是由 ABI公司于2004年开发，其标签试剂可与氨基（包括氨基
酸N端及赖氨酸侧链氨基）反应实现连接。
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6
1.
蛋白质组学简介
蛋白质调控及功能实现的复
杂性 DNA
Riboso me
tRN A mRN A Polypeptide
Protei n
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7
1. 蛋白质组学简介
蛋白质组学研究特点
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8
1. 蛋白质组学简介
蛋白质组学研究内容
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9
1. 蛋白质组学简介
蛋白质组学研究常用技术
优点：
分离能力高，技术比较 成熟
可同时提供等电点和分 子量信息
缺点：
• 不易获得低丰富度或者特 殊（过酸、过碱、难溶膜 蛋白等）的蛋白
• 操作繁琐，难以实现自动 化
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2. 蛋白质的分荧离 光差异双向电泳(2DDIGE)
在传统2-DE基础上引入三种 荧光标记(Cy2进行标记，实现 不同蛋白样品的同时分离、 单独成像、提高了重复性及 结果的可靠性。
蛋白质组学研究方法
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1
概要
1. 蛋白质组学简介 2. 蛋白质的分离 3. 质谱分析鉴定
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2
1. 蛋白质组学简介
组学时代（Age of omics）
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3
1. 蛋白质组学简介
从基因组学到蛋白质组学
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4
1. 蛋白质什组学么简介是蛋白质组（学） ？
蛋白质组(proteome = protein + genome)：一种细胞 、组织或生物体所表达的全套蛋白质，具整体性和动 态性。
。
凝胶
丙烯酰胺缓冲
液: CH2=CH-
CO-NH-R,
编辑版ppt R ：羧基或叔
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2. 蛋白质的分离
不同pH和长度的IPG胶（以BIO-
RAD的ReadyStrip™ IPG 胶条为例）
相对聚焦功率表示在使用不同长度或 pH 范围的 IPG 胶条时，在第一维中预
期获得的增强的分辨率。 为 7 cm pH 3–10 IPG 胶条任意分配基线聚焦功率 1.0
分离原理的多种色谱技术能够为
复杂蛋白质或多肽混合物的分析
提供足够分辨率，并能够直接同
质谱仪连用，实现样品制备分离
到质谱鉴定的自动化。或者色编谱辑版ppt
起始材 料
蛋白质的 溶解
酶解消 化
肽段混 合物
亲和色谱富集 （AC）
第一维：IEC
收
第二维：RP-
集
HPLC
组
分
ESI-MS
ESI-
MS/MS
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2. 蛋白质的分离
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23
2. 蛋白质的分离
2D-DIGE中内标的重要性
以样品中的蛋白点与其内 标的比值作为其定量数据
使不同凝胶之间的点的分 析和定量更加精确
使不同凝胶之间的匹配更 加可信
使实验间的误差与样品之
分间析的说明差：异区分开来
1)在没有内标的情况下，我们通过AB两
块胶的分析，会得出结论： 图中红色圆
常用软件
• PDQuest • ImageMaster 2D Elite
(MelanieTM)
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2. 蛋白质的分离
感兴趣蛋白点的切取
灭菌的0.2 ml枪头前端 剪去2cm左右，用此 枪头垂直戳向凝胶上 的蛋白点，旋转枪头 直至将胶点取下。注 意避免污染。
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2. 蛋白质双的分向离 凝胶电泳（2-DE）优缺 点
环所标记的蛋白质点在处理组(样品3和
样品4)表达量增高；
2)通过内标的校正，我们可以证明，这
实际上是由凝胶之间的误差造成的，并
不是样品之间的真实差异。
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2. 蛋白质的分离
多维液相色谱
亲和色谱（AC） 离子交换色谱（IEC） 反相高效液相色谱（
RP-HPLC）
顺序使用基于不同物理化学
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2. 蛋白质的分离
蛋白质的分离策略
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2. 蛋白质的分离
总蛋白质的提取（植物）
三氯乙酸（TCA）-丙酮法 苯酚法 裂解液法 尿素/硫脲法 KCl-醋酸铵甲醇法 改良丙酮沉降法 硫酸铵沉降法 直接提取法等
……
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2. 蛋白质的分离等电聚焦（Isoelectric focusing, IEF）
原理：根据蛋白质的等电点进行蛋白分离
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2. 蛋白质的固分离相pH梯度(Immobilized pH gradiet, IPG)胶
在IPG胶中，丙烯酰胺缓冲液通过乙烯键共价聚
合至固体凝胶聚丙烯酰胺骨架中而形成pH梯度。
通过这种方式生成的IPG不会发生电渗透作用，
因而可进行稳定的IEF分离达固到相 真正的平衡状态
蛋白质组学(proteomics) ：研究细胞组织或生物体蛋 白质组成及其变化规律的科学。
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Tip：蛋白质组学是研究领 域和方向，也是研究工具 和策略
5
1. 蛋白质组学简介
蛋白质组学研究思路
表达蛋白质组 功能蛋白质组 蛋白质与蛋白质的相互作用 结构蛋白质组 蛋白质组与基因组、转录组、糖组、代谢组间的相互关系
以便计算其他胶条的相对聚焦功率 编辑版ppt
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2. 蛋白质的分离
宽pH、窄pH 范围胶条
宽pH梯度胶条应 用：
整个蛋白图谱
窄pH梯度胶条应 用：
提高分辨率
增加样品上样量
检测分析更多蛋 白
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2.
蛋白质的分离
SDS-PAGE
(SDS-聚丙烯酰胺
凝胶电泳)
根据蛋白质的 分子量进行蛋 白分离。