知识点总结：蛋白质及氨基酸生化基础
护理必备生化知识点总结
护理必备生化知识点总结一、蛋白质1. 概念：生物体内一种重要的有机化合物，由氨基酸组成，是生命活动的基本物质。
2. 功能：构成细胞结构，起着细胞结构和功能的基本作用；参与细胞的代谢和调节，具有生理活性；参与免疫反应等。
3. 类型：可分为结构蛋白质、酶、激素、抗体、运输蛋白等。
4. 检测指标：血清总蛋白、白蛋白、球蛋白、C-反应蛋白、免疫球蛋白等。
5. 临床意义：血清蛋白检测可以用于诊断疾病、评估营养状态、了解肝功能、肾功能、免疫功能等。
二、碳水化合物1. 概念：有机化合物的一个类别，是人体内主要营养素之一。
2. 功能：是供给人体热能的主要营养素，也是组织细胞的主要能源。
3. 类型：可分为单糖、双糖、多糖。
4. 检测指标：血糖、糖化血红蛋白、OGTT等。
5. 临床意义：用于诊断糖尿病、了解血糖控制状态。
三、脂类1. 概念：一类含有脂肪酸的有机化合物，包括脂肪、磷脂、类固醇等。
2. 功能：是供给人体热能的副要营养素，构成细胞膜的重要组成部分，参与体内物质代谢和神经传导等。
3. 类型：可分为饱和脂肪酸、不饱和脂肪酸、甘油三酯、胆固醇等。
4. 检测指标：血脂、LDL、HDL、甘油三酯、总胆固醇等。
5. 临床意义：用于评估心血管风险、了解脂质代谢状态。
四、氨基酸1. 概念：构成蛋白质的基本单位，共有20种氨基酸，人体必需氨基酸有8种。
2. 功能：是构成蛋白质的基本单位，也参与体内代谢和调节。
3. 检测指标：血清氨基酸水平等。
4. 临床意义：用于诊断代谢疾病、了解营养状态等。
五、酶1. 概念：一类生物催化剂，能加速生物体内生化反应的进行，是生命活动的调节剂。
2. 功能：参与各种生物体内生化反应，调节代谢。
3. 检测指标：肝脏酶、心肌酶、糖化酶等。
4. 临床意义：用于评估各种器官的功能、诊断相关疾病。
六、激素1. 概念：一类具有生理活性的内分泌物质，对人体的生理活动有重要的调节作用。
2. 分类：可分为蛋白激素、类固醇激素、胺类激素等。
生化基础知识点总结
生化基础知识点总结生化学是研究生命活动的化学基础的一门学科，它主要探讨生命现象在分子层面上的发生和发展规律。
生化学知识对于医学、生物学、药学等相关专业的学习和研究具有重要的意义。
本文就生化学的基础知识点进行总结，希望对读者能有所帮助。
一、生物分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的一种生物分子，它广泛参与人体的生理活动。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，具有多种结构和功能。
蛋白质的功能包括酶催化、结构支持、信号传导等。
2. 脂质脂质是生物体内一类重要的生物分子，它在细胞膜的构建、能量代谢和信号传导等方面扮演重要角色。
常见的脂质包括甘油三酯、磷脂等。
3. 碳水化合物碳水化合物是生物体内最常见的一种生物分子，它在能量代谢和细胞信号传导等方面具有重要作用。
碳水化合物包括单糖、双糖和多糖等。
4. 核酸核酸是生物体内以信息传递为主要功能的一种生物分子，它是构成遗传物质的基本单位。
核酸分为DNA和RNA两大类，它们在DNA复制、基因表达等方面扮演重要角色。
二、酶与酶促反应1. 酶的结构与功能酶是生物体内一种生物催化剂，它在生物体内促进化学反应的进行。
酶的结构包括活性中心和辅基，它们对酶的催化活性起着重要作用。
2. 酶促反应机制酶促反应是生物体内一种特殊的化学反应，它是在酶的催化下进行的。
酶促反应机制包括底物与酶的结合、底物与酶形成复合物、底物转化为产物等步骤。
3. 酶的调节酶的活性受到多种因素的调节，包括温度、pH值、底物浓度等。
正常的酶活性调节对于维持生物体内的代谢平衡具有重要作用。
三、生物能量代谢1. 细胞呼吸细胞呼吸是生物体内一种重要的代谢过程，它通过氧化有机物质来释放能量。
细胞呼吸包括糖酵解、三羧酸循环和呼吸链三大步骤。
2. 光合作用光合作用是植物体内一种特殊的代谢过程，它能够将光能转化为化学能。
光合作用包括光反应和暗反应两大步骤，它们共同完成了光合作用的进行。
3. ATP的合成ATP是生物体内一种重要的高能化合物，它储存了细胞内的大部分能量。
生物化学-生化知识点_第一章氨基酸与蛋白质
第一章氨基酸与蛋白质上册 P1231. 1 氨基酸①①①蛋白质水解最后成为氨基酸混合物酸水解得19种 L-AA，色氨酸破坏。
碱水解得色氨酸，其余氨基酸消旋破坏。
酶水解不消旋破坏，但水解不彻底。
①①①α-氨基酸的一般结构生物体内已发现氨基酸180种，常见氨基酸20种1. 2 氨基酸的分类：常见蛋白质氨基酸，不常见蛋白质氨基酸，非蛋白氨基酸①①①常见蛋白质氨基酸，或称基本氨基酸。
每个氨基酸可用三个字母或单字母简写表示。
按侧链R基不同进行分类。
①1①按R基化学结构分类1.脂肪族氨基酸15个①.中性氨基酸5个甘氨酸 Glycine 氨基乙酸 Gly G 无旋光丙氨酸 Alanine α-氨基丙酸 Ala A缬氨酸 Valine α-氨基-β-甲基丁酸 Val V亮氨酸 Leusine α-氨基-γ-甲基戊酸 Leu L异亮氨酸 Isoleucine α-氨基-β-甲基戊酸 Ile I①.含羟基或硫氨基酸4个丝氨酸 Serine α-氨基-β-羟基丙酸 Ser S苏氨酸 Threonine α-氨基-β-羟基丁酸 Thr T半胱氨酸 Cysteine α-氨基-β-基丙酸 Cys C甲硫氨酸 Methionine α-氨基-γ-甲硫基丁酸 Met M③．酸性氨基酸及其酰胺4个天冬氨酸 Aspartic acid α-氨基丁二酸 Asp D谷氨酸 Glutamic acid α-氨基戊二酸 Glu E天冬酰胺 Asparagine α-氨基丁二酸一酰胺 Asn N谷氨酸胺 Glutamine α-氨基戊二酸一酰胺 Gln Q④. 碱性氨基酸2个赖氨酸 Lysine α，ε-二氨基已酸 Lys K精氨酸 Arginine α-氨基-δ-胍基戊酸 Arg R2.芳香族氨基酸3个苯丙氨酸 Phenylalanine α-氨基-β-苯基丙酸 Phe F酪氨酸 Tyrosine α-氨基-β-对羟苯基丙酸 Tyr Y色氨酸 Tryptophan α-氨基-β-吲哚基丙酸 Trp W3.杂环族氨基酸2个组氨酸 Histidine α-氨基-β-咪唑基丙酸 His H脯氨酸 Proline α-吡咯烷羧酸 Pro P①2①按R基极性性质分类1.非极性R基8个Ala(A) Val(V) Leu(L) Ile(I) Pro(P)Phe(F) Trp(W) Met(M)1。
氨基酸的代谢知识点
氨基酸的代谢知识点氨基酸代谢学习重点考纲提示：1.氨基酸，蛋白质生化2.个别重要氨基酸的代谢一、蛋白质的生理功能及营养作用1.营养必需氨基酸的概念和种类(1)定义：必须由食物供应的氨基酸称为营养必需氨基酸(2)地位：必需氨基酸的种数比(种类，数量，比例)决定蛋白质的生理价值(3)种类：八类——口诀记忆：甲携来一本亮色书(甲硫氨酸，缬氨酸，赖氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸和亮氨酸、色氨酸、苏氨酸)2.氮平衡(1)氮平衡概念：是指氮的摄入量与排出量之间的平衡状态(2)氮平衡分类1)总氮平衡：摄入氮=排出氮，如正常成年人2)正氮平衡：摄入氮排出氮，如生长期的儿童少年，孕妇和恢复期的伤病员3)负氮平衡：苏氨酸缺乏，引起负氮平衡，摄入氮排出氮，如慢性消耗性疾病，组织创伤和饥饿3.氨基酸和蛋白质的生理功能氨基酸是组成蛋白质的基本组成单位，氨基酸的重要生理作用是合成蛋白质，也是核酸、尼克酰胺、儿茶酚胺类激素、甲状腺素及一些神经介质的重要原料。
多余的氨基酸在体内也可以转变成糖类或脂肪，或作为能源物质氧化分解释放能量。
蛋白质是生命的物质基础，维持细胞、组织的生长、更新、修补;参与体内多种重要的生理活动，如催化物质反应、代谢调节、运输物质、机体免疫、肌肉收缩和血液凝固等;作为能源物质氧化供能。
二、蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用1.蛋白酶在消化中的作用(1)蛋白消化作用：主要靠酶完成(2)胰液中的蛋白酶：外肽酶和内肽酶1)外肽酶：羧基肽酶和氨基肽酶。
想象氨基酸的氨基，羧基在其两端，在外侧，为外肽酶2)内肽酶：胰蛋白酶(能激活其他蛋白酶原的蛋白酶，蛋白质的消化主要靠它完成)、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
2.氨基酸吸收(1)小肠直接被吸收(2)耗能靠钠需载体的主动转运而吸收：载体主要是中性氨基酸载体(3)-谷氨酰基循环：是氨基酸吸收另一机制3.蛋白质的腐败作用(1)定义：大肠进行，细菌参与，通过氨基酸脱氨基，脱羧基作用完成。
(2)产物1)大多数有害产物：氨类2)少数经肝解毒为无害产物三、氨基酸的一般代谢1.联合脱氨作用(1)定义：脱氨作用和转氨作用联合为联合脱氨作用，是体内脱氨基主要方式，也是体内氨****的主要方式，是合成非必需氨基酸重要途径(2)参与联合脱氨作用的维生素：B6，PP(3)反应特点1)可逆2)互变：氨基酸完成互变，原有的氨基酸脱氨，转变成相应的-酮酸，而作为受氨的-酮酸则因接受氨基而转变成另一种氨基酸。
生化知识点总结
生化知识点总结一、蛋白质结构与功能。
1. 氨基酸。
- 结构特点：氨基酸是蛋白质的基本组成单位，具有共同的结构通式，即中心碳原子连接一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R基）。
不同的氨基酸R 基不同，这决定了氨基酸的性质差异。
- 分类：根据R基的化学结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸等；根据R基的极性可分为非极性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
- 理化性质：- 两性解离：氨基酸分子中既含有酸性的羧基，又含有碱性的氨基，在不同的pH 溶液中可发生两性解离，当溶液pH等于其等电点（pI）时，氨基酸呈电中性。
- 紫外吸收：色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大紫外吸收峰，可用于蛋白质的定量分析。
2. 蛋白质的一级结构。
- 定义：蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键为肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
- 意义：一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
例如，镰刀型红细胞贫血病就是由于β - 球蛋白N端第6个氨基酸残基由正常的谷氨酸被缬氨酸取代，导致蛋白质的一级结构改变，进而引起其空间结构和功能的异常。
3. 蛋白质的二级结构。
- 定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
- 主要形式：- α - 螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。
其稳定因素是每个肽键的N - H和第四个肽键的C=O形成的氢键。
- β - 折叠：多肽链充分伸展，相邻肽段之间折叠成锯齿状结构，靠链间氢键维系。
可分为平行式和反平行式β - 折叠。
- β - 转角：常发生于肽链进行180°回折的转角处，由4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。
- 无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构。
4. 蛋白质的三级结构。
- 定义：整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
高中生物必修一蛋白质知识点
高中生物必修一蛋白质知识点蛋白质是生物体中最重要的生物大分子之一，它们在细胞的结构和功能中扮演着关键角色。
以下是高中生物必修一中关于蛋白质的一些重要知识点：1. 蛋白质的组成：蛋白质由氨基酸组成，氨基酸是蛋白质的基本单位。
每个氨基酸分子由一个氨基（-NH2）、一个羧基（-COOH）和一个特定的侧链（R基）组成。
2. 氨基酸的种类：自然界中存在的氨基酸有20种，每种氨基酸的侧链不同，这决定了它们在蛋白质中的不同功能。
3. 蛋白质的合成：蛋白质的合成过程包括转录和翻译两个步骤。
在转录过程中，DNA上的遗传信息被转录成mRNA。
在翻译过程中，mRNA上的遗传密码被翻译成特定的氨基酸序列。
4. 蛋白质的结构层次：蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构是氨基酸的线性排列；二级结构是由氢键形成的α-螺旋和β-折叠；三级结构是蛋白质分子的整体折叠形态；四级结构是指由多个亚基组成的蛋白质复合体。
5. 蛋白质的功能：蛋白质在生物体中承担多种功能，包括催化生化反应（酶）、传递信号（激素）、运输分子（载体蛋白）、提供结构支持（结构蛋白）等。
6. 蛋白质的变性：蛋白质的变性是指蛋白质分子结构的改变，导致其功能丧失。
变性可以由多种因素引起，如高温、pH值变化、有机溶剂等。
7. 蛋白质的消化和吸收：在人体消化系统中，蛋白质首先被胃蛋白酶和胰蛋白酶等酶分解成多肽，然后进一步被肠肽酶分解成氨基酸，最后被吸收进入血液。
8. 蛋白质的合成调控：细胞通过多种机制调控蛋白质的合成，包括转录调控、翻译调控和翻译后修饰等。
9. 蛋白质的疾病关联：许多疾病与蛋白质异常有关，如遗传性疾病、神经退行性疾病和某些类型的癌症。
10. 蛋白质工程：通过基因工程技术，科学家可以改变蛋白质的结构，以提高其功能或创造新的功能。
了解这些蛋白质的基本知识对于理解生物体的复杂性和生物技术的应用至关重要。
在高中生物课程中，这些知识点将帮助学生构建对生命科学的基础理解。
生物化学知识点高三总结
生物化学知识点高三总结随着生物化学研究的深入，人们对于生物体内化学反应的理解也日益深刻。
本文将从几个主要的生物化学知识点出发，进行高中生物化学知识的总结。
一、生物大分子——蛋白质蛋白质是生命的基础，也是生物体内最广泛存在的大分子。
蛋白质由氨基酸构成，结构多样，功能广泛。
人体中约有20种常见氨基酸，它们通过肽键相连形成肽链，再进一步折叠成特定的三维结构。
蛋白质具有多种功能，如酶催化、运输、结构支持等。
蛋白质的结构决定了其功能，而蛋白质的功能则对生命活动起着重要作用。
二、酶的催化作用酶是生物体内的催化剂，可以极大地加速生化反应的进行。
酶通过特定的活性位点与底物结合，并降低活化能，使反应更容易发生。
酶的活性受到温度、pH值、底物浓度和激活剂的影响。
在生物体内，酶在调控代谢过程、合成分子以及分解有害物质等方面发挥重要作用。
三、细胞呼吸与光合作用细胞呼吸与光合作用是生物体内能量转换的两个重要过程。
细胞呼吸是将有机物分解为二氧化碳和水，并合成三磷酸腺苷（ATP）释放能量的过程。
而光合作用是植物利用阳光能将二氧化碳和水合成有机物质，同时释放氧气。
这两个过程相互联系，共同维持着生物体的能量供给和物质循环。
四、核酸的结构与功能核酸是生物体内储存遗传信息的分子。
DNA和RNA是两种常见的核酸。
DNA以双螺旋结构存在，由磷酸、糖和碱基构成。
DNA的主要功能是储存遗传信息，并通过蛋白质的合成来发挥作用。
而RNA在蛋白质合成中起到传递信息、决定蛋白质氨基酸序列的作用。
五、生物膜与物质运输生物膜是细胞内外环境的分隔层，由脂质和蛋白质构成。
生物膜具有选择性通透性，可以控制物质进出细胞。
生物膜参与细胞内外的物质运输过程，如主动转运、被动扩散等。
生物膜还承担着细胞识别、信号传导和细胞黏附等重要功能。
综上所述，生物化学是生命科学的重要分支，通过对生物体内化学反应和分子结构的研究，揭示了生命的奥秘。
蛋白质、酶、细胞呼吸与光合作用、核酸和生物膜等知识点是高中生物化学不可或缺的内容。
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蛋白质▲蛋白质的化学知识历史1.1838, Mulder发现了组成生物体的复杂含氮物。
2.1902, Fischer, Hofmeister同时提出肽键理论。
(Nobel，1902)3.1950, Pauling提出蛋白质的二级结构的基本单位：α-螺旋和β-折叠，肽键6个原子在同一平面。
(Nobel，1954)4.1953, Sanger确定了牛胰岛素一级结构。
(Nobel，1958)5.1961, Anfinsen证明蛋白质的一级结构决定其三级结构, 利用核糖核酸酶的变性和复性20种氨基酸–一级氨基酸， Primary amino acid⏹缩写丙氨酸（Ala），缬氨酸（Val），亮氨酸（Leu），异亮氨酸（Ile），脯氨酸（Pro），苯丙氨酸（Phe），色氨酸（Trp），蛋氨酸/甲硫氨酸（Met），甘氨酸（Gly），丝氨酸（Ser），苏氨酸（Thr），半胱氨酸（Cys），酪氨酸（Tyr），天冬酰胺（Asn），谷氨酰胺（Gln），赖氨酸（Lys），精氨酸（Arg），组氨酸（His），天冬氨酸（Asp），谷氨酸（Glu）口诀：⏹分类及特性：✓非极性，通过疏水作用稳定蛋白质的结构, Met, Val, Ala, Gly, Ile, Leu✓芳香族氨基酸，相对非极性，都能参与疏水作用。
Trp, Try, Phe✓极性不带电：水中溶解度较大或更加亲水，可以与水形成氢键。
Ser, Thr, Cry, Asn, Gln, Pro✓植物受到逆境条件的危害，积累Pro。
积累一定量的溶质降低水势。
Pro主要以游离状态广泛存在于植物中，水溶性最大的氨基酸，具有较强的水和能力。
Pro大量积累，含量甚至高达百倍以上。
✓带正电和的三个碱性氨基酸，最为亲水，侧链上有第二个氨基，Arg有带正电的胍基，His有可带电的咪唑基。
Lys✓旋光性与手性原子上的构型没有确定的关系。
⏹氨基酸的理化性质✓一般物理性质：无色晶体，熔点较高，溶解度各不同，在紫外有特征吸收的仅三个芳香族的氨基酸Trp、Tyr、Phe。
测定280nm处的紫外吸收值。
✓两性电解质：同一氨基酸分子上可以同时解离携带正电荷和负电荷，被称为两性电解质ampholyte。
氨基和羧基在不同的PH条件下表现出不同的解离状态。
电荷总量为零时（净电荷为零），溶液的PH值为等电点 isoelectric point, pI.✓ -氨基参与的反应➢与亚硝酸反应（Van Slyke 定氮）➢与甲醛发生羟甲基化反应，直接测定氨基酸浓度。
➢烃基化反应（DNFB）法，二硝基氟苯法，桑格反应，Sanger reaction, 鉴定多肽N端氨基酸的重要方法➢烃基化反应（PITC）法。
Edman氨基酸顺序分析法。
N端测序，苯异硫氰酸酯。
能够不断重复循环，将肽链N端氨基酸逐一进行标记和解离。
➢酰基化反应（丹磺酰氯法），N端测序，丹磺酰-氨基酸有很强的荧光性质，DNS-Cl➢酰基化反应（氨基保护反应），用于保护氨基以及肽链合成➢生成西佛碱，多种酶促反应的中间过程➢脱氨基反应：酶催化的反应✓羧基的化学反应➢Strecker降解：弱氧化剂（次氯酸钠）作用下生成NH3和醛；特殊条件下还原成醇、醛；与肼反应，C端氨基酸分析➢成盐成酯，成盐后COOH被保护；酰卤；叠氮化反应，作为多肽合成活性中间体，活化羧基；脱羧✓侧链的化学反应➢羟基：酯化（磷酸化），修饰蛋白质➢巯基：氧化还原，与金属离子的螯合可用于体内解毒✓氨基和羧基共同参与➢茚三酮反应（定性、定量），紫色产物，Pro黄色，比色测定和纸层析显色➢成肽反应▲理化性质、测定及分离纯化理化性质：➢蛋白质溶液是一种胶体溶液；➢特定的空间构象，分子量一定–分子筛层析➢大部分pH条件下，蛋白质分子同时存在两种电荷–等电点沉淀，盐溶，盐析，电泳，离子交换层➢一般而言，蛋白质上同时存在疏水和亲水区域–有机溶剂沉淀，疏水层析（反相层析）胶体性质：分子量大，一万到百万。
球状蛋白质表面亲水，形成水化膜，从而阻止蛋白质颗粒的相互聚集。
颗粒大小：1-100nm之间，属胶体。
稳定亲水胶体的因素：水化膜，表面电荷相同蛋白质分子扩散速度慢，不易透过半透膜，粘度大，将混有小分子杂质的蛋白质溶液置于半透膜制成的透析袋或管内，浮于流动动水或适宜的缓冲液中，小分子杂质易从袋中透出，保留了比较纯化的蛋白质，即透析（dialysis）。
蛋白质大分子溶液在一定溶剂中超速离心时可发生沉降。
沉降速度与离心加速度之比值即为蛋白质的沉降系数S。
s = v/w2r；沉降系数以每单位重力的沉降时间表示，蛋白质、核酸、核糖体、病毒等的沉降系数通常为1-200*10-13s，10-13这个因子叫做沉降单位S。
两性电离和等电点：氨基酸分子中除两端游离的氨基和羧基外，Glu、Asp残基中的γ和β羧基，Lys残基中的ε-氨基，Arg的胍基和His的咪唑基。
作为带点颗粒，在电场中移动，移动方向取决于蛋白质分子所带电荷性质。
蛋白质的电荷即决定于分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量，又受所处溶液的pH影响。
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为碱性离子（净电荷为0），此时溶液的pH值成为蛋白质的等电点。
➢pH=pI，净电荷为零，电场中不移动；➢pH大于pI，带负电，向阳极移动；➢pH小于pI，带正电，向阴极移动；➢pI时，蛋白质失去了胶体的稳定条件，没有相同电荷相互排斥的作用，不稳定，溶解度最小，易沉淀。
蛋白质的变性，denaturation➢蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失。
变性只是空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性的本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。
➢内部侧链疏水基团暴露于表面，溶解度降低；多肽链松弛伸展，粘度增加；结晶性破坏；生物学活性丧失；结构松散，侧链基团暴露，易于发生化学反应；疏水侧链暴露，导致紫外吸收增加。
➢物理因素–加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波➢化学因素–强酸强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠（SDS）➢复性，renaturation：变性程度较轻时，去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。
许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆变性。
蛋白质的沉淀， Precipitation➢蛋白质分子从溶液中析出的现象–蛋白质沉淀。
➢蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。
➢盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏蛋白质交替的稳定性而使其析出。
各种蛋白质所需的盐浓度及pH不同，故可用于对混合蛋白质组分的分离。
盐析沉淀的蛋白质，经透析除盐，仍保证蛋白质活性。
调节蛋白质溶液的pH至等电点后，再用盐析法则蛋白质沉淀的效果更好。
➢重金属盐沉淀蛋白质：可以与重金属离子如汞、铅等结合成盐沉淀，沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜。
此时蛋白质分子有较多的负离子，易成盐。
重金属沉淀的蛋白质常是变性的。
临床上抢救误服重金属盐中毒的病人，给病人口服大量蛋白质，然后用催吐剂将结合的重金属盐吐出。
➢蛋白质与生物碱试剂以及某些酸结合成不溶性的盐沉淀，沉淀条件为pH小于等电点。
正电荷易于与酸根成盐。
➢有机溶剂沉淀蛋白质，可与水混合的有机溶剂，能破坏蛋白质颗粒的水化膜，在等电点时使蛋白质沉淀。
常温下会引起变性，低温下缓慢进行可用于分离制备各种血浆蛋白质。
➢不可逆沉淀：沉淀出来的蛋白质分子，其内部结构发生了较大的改变，失去了原来的生物活性，即使沉淀因素消失也不重新溶解。
加入某些水溶性的有机溶剂，破坏水化膜，进入蛋白质内部，短时间及低温时，沉淀可逆。
但作用时间长或温度较高则不可逆。
生物碱沉淀不可逆，重金属阳离子不可逆。
➢加热凝固：接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，首先使蛋白质变性，有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构，疏水基团暴露，进而凝聚成凝胶状的蛋白块。
➢蛋白质的变性、沉淀、凝固之间有密切的关系。
但蛋白质变性后不一定沉淀，变性蛋白质只在等电点附近才沉淀，沉淀的变性蛋白质也不一定凝固。
蛋白质的紫外吸收：波长，280nm。
主要是色氨酸和酪氨酸的共轭双键。
Phe在紫外光下也有光吸收。
蛋白质的颜色反应➢双缩脲反应，蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用呈现紫红色。
凡分子有两个以上-CO-NH-键的化合物都由此反应。
因此所有蛋白质都能与双缩脲试剂发生反应。
➢米伦反应：蛋白质溶液中加入米伦试剂，蛋白质首先沉淀，加热变为红色沉淀。
此为酪氨酸的酚核特有的反应，因此含有酪氨酸的蛋白质均呈米伦反应。
➢茚三酮反应：蓝色，α－氨基酸➢黄蛋白反应：含有苯环的氨基酸，与硝酸共热，呈黄色，再加碱则变为橙黄。
一般蛋白质均有。
➢含硫蛋白质：含有Cys或Met等，与碱基醋酸铅共热时，分解产生的硫遇铅即产生黑色的硫化铅沉淀。
➢色氨酸反应：滴入乙醛酸 + 浓硫酸，如果有吲哚环，则两液层的界面上会出现紫色环，这个反应称为色氨酸反应，也称乙醛酸反应或霍普金（Hopking）反应。
用来检验Trp残基。
蛋白质的定量测定法➢凯氏定氮法：消化、蒸馏、吸收、滴定。
➢双缩脲法测定蛋白质含量。
碱性溶液中蛋白质与Cu2+形成紫红色络合物，其颜色的深浅与蛋白质浓度成正比，而与蛋白质的分子量及氨基酸成分无关，因此被广泛应用。
标准曲线（560nm）。
➢Folin-酚法测定蛋白质含量。
1。
在碱性条件下，蛋白质与铜作用生成蛋白质–铜络合物；2。
此络合物将磷钼酸-磷钨酸试剂（Folin试剂）还原，产生深蓝色，颜色深浅与蛋白质含量成正比。
灵敏度比双缩脲法高100倍。
改良Lowry法。
➢紫外吸收法，通常以1mg蛋白质/ ml溶液的A280为1.0进行估算。
蛋白质浓度（mg/ml） =0.144(A215-A225)➢BCA法测定蛋白质浓度，碱性溶液中，蛋白质将二价铜还原成一价铜，后者与测定试剂中BCA（双辛丹宁）生成一个在562nm处有最大光吸收的紫色复合物。
复合物的光吸收强度成正比。
抗干扰能力强。
➢考马斯亮蓝法：根据蛋白质与CBB结合的原理设计。
使染料的最大吸收峰位置由465nm变为595nm,溶液的颜色也由棕黑色变为蓝色。
染料主要是与蛋白质中的碱性氨基酸（特别是精氨酸）和芳香族氨基酸残基相结合。
蛋白质的分离纯化✓破碎细胞及离心–粗提液✓分部分离：利用蛋白质大小或带电性将混合物中的蛋白质分离成不同的组分。
利用溶解度不同，涉及pH、温度、盐浓度等。
盐析✓透析：半透膜的袋子或管子中，脱盐。
✓超速离心：不同蛋白质的密度与形态不同，沉降速度不同。
大体上S与蛋白质分子量成正比；S与密度和形状相关，紧密颗粒的摩擦系数小–快；疏松颗粒的摩擦系数大–慢。
分离纯化和分子量测定。