蛋白质的结构知识要点总结
【知识解析】蛋白质的结构与性质
蛋白质的结构与性质1．蛋白质的存在蛋白质广泛存在于生物体内，是组成细胞的基础物质。
动物的肌肉、皮肤、血液、乳汁以及毛、发、蹄、角等都是由蛋白质构成的。
许多植物（如大豆、花生、小麦、稻谷）的种子里也含有丰富的蛋白质。
2．蛋白质的组成和结构蛋白质的相对分子质量很大，从几万到几千万。
例如，烟草斑纹病毒的核蛋白的相对分子质量就超过两千万。
因此，蛋白质属于天然有机高分子化合物。
（1）蛋白质的组成蛋白质是一类非常复杂的化合物，由C、H、O、N、S等元素组成，有些蛋白质含有P，少数蛋白质还含有微量Fe、Cu、Zn、Mn等。
（2）蛋白质分子的结构氨基酸是构成蛋白质的物质基础，氨基酸分子的种类和排列顺序决定了蛋白质分子的种类及相对分子质量的大小。
名师提醒（1）蛋白质是由不同氨基酸按不同顺序相互结合而形成的高分子化合物。
（2）蛋白质溶液具有胶体的性质。
3．蛋白质的性质（1）蛋白质的物理性质溶解性：有的蛋白质不溶于水，如丝、毛等；有的蛋白质溶于水，如鸡蛋清等。
少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）能促进蛋白质溶解。
当向蛋白质溶液中加入的盐溶液达到一定浓度时，反而使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出，这种作用称为盐析。
实验探究 教材P89实验4－2 蛋白质的盐析名师提醒（1）盐析只改变蛋白质的溶解度，不改变其结构和化学性质，析出的蛋白质还能溶于水。
（2）盐析必须是浓的盐溶液，少量盐能促进蛋白质溶解。
（3）盐析常用于分离提纯蛋白质。
（2）蛋白质的化学性质 ①蛋白质的两性形成蛋白质的多肽是由多个氨基酸脱水形成的，在多肽链的两端存在着自由的—NH 2和—COOH 。
而且，侧链中也有酸性或碱性基团。
因此，蛋白质与氨基酸一样具有两性，既能与酸反应，又能与碱反应。
②蛋白质的水解在酸、碱或酶的催化作用下，蛋白质能发生水解反应。
蛋白质是由多种氨基酸构成的高分子化合物，其水解反应逐步进行：蛋白质−−−−−→水解酸、碱或酶相对分子质量较小的肽类化合物−−−→水解各种氨基酸。
蛋白质的结构知识要点总结
1.蛋白质的二级结构
定义:指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即蛋 白质主链原子的局部空间排布(不涉及侧链原子的位置)。 维持二级结构的化学键:氢键 二级结构的主要类型 ■α-螺旋 ■β-折叠 ■3-转角 ■3-凸起 ■无规则卷曲
(1)α一螺旋 多肽链主链的段(肽段)从 N端到C端形成顺时针方向 的右手螺旋结构。 特征
一 一级结构是蛩白质最基本的结构。研究一个蛋白质 的结构和功能。首先要测定氨基酸序列。 直接测定蛋白质的氨基酸序列是很困难的, Sanger 通过近10年的工作,于1953年完成了牛胰岛素51个氨基 酸的序列测定。因此而荣获了1958的诺贝尔化学奖。我 国科学家通力合作,于1965年人工合成了有活性的牛胰 岛素。 胰岛素由A、B两条肽链组成。A链由21个氨基酸组 成B链由30个氨基酸组成。A链和B链之间通过两对二硫 键相连另外A链内部6位和l1位上的两个半胱氨酸通过二 硫键相连形成链内小环,下图为牛胰岛素的一级结构。
β-凸起的结构
（5）无规卷曲 无规卷曲指没有一定规律的松散肽链结构。但对一 定的球蛋白而言,特定的区域有特定的卷曲方式,因此,将 其归入二级结构。酶的功能部位常常处于这种构象区域 里。所以受到人们的重视。
2.超二级结构和结构域
①超二级结构 超二级结构指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此 相互作用。形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组 合体，常见的有ααβ,βαβ,βαβαβ( Rossman折叠),ββ,β曲折和希腊图案拓扑结构等。 ②结构域
二、蛋白质的空间结构
定义：蛋白质的空间结构通常称作蛋白质的构象,或 高级结构,是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的分布 和肽链的走向。 一个天然蛋白质在一定条件下,往往只有一种或很少 几种构象,这是因为主链上有3是C-N键,不能自由旋转,另 两个可旋转的键所形成的φ角和Ψ角,也受到主链原子空 问位阻的限制。只有一小部分二面角的搭酉是空间位置 所允许的。此外,侧链R基团有大有小,相互间或者相斥, 或者吸引,使多肽链的构象数目受到进一步的限制。研究 蛋白质构象的主要方法有X射线衍射法、核磁共振法等。
蛋白质的生物学知识点
蛋白质的生物学知识点蛋白质是生物体内的重要有机分子，不仅构成了细胞的主要组成部分，还承担着许多生物学功能。
在本文中，我们将逐步介绍蛋白质的结构、合成和功能等生物学知识点。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构是指蛋白质分子的层次结构，主要包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1.一级结构：蛋白质的一级结构是指由氨基酸组成的线性多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，共有20种氨基酸。
它们通过肽键连接在一起，形成多肽链。
2.二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中局部区域的空间排列方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是螺旋状的空间结构，而β-折叠是折叠状的空间结构。
3.三级结构：蛋白质的三级结构是指整个多肽链的三维空间结构。
它是由一级结构和二级结构共同决定的。
三级结构的稳定性主要依靠氢键、离子键和疏水作用等非共价相互作用力。
4.四级结构：蛋白质的四级结构是指由多个多肽链和辅助分子组成的复合物。
这些多肽链可以相同或不同，它们之间通过各种相互作用力相互结合而成。
二、蛋白质的合成蛋白质的合成是指生物体内将氨基酸组装成多肽链的过程，主要包括转录和翻译两个步骤。
1.转录：转录是指在细胞核中，DNA的一个段落作为模板合成RNA的过程。
转录过程中，DNA的双链解旋，RNA聚合酶根据DNA模板合成RNA链，形成信使RNA（mRNA）。
2.翻译：翻译是指在细胞质中，mRNA的信息被翻译成氨基酸序列的过程。
翻译过程中，mRNA与核糖体结合，tRNA将对应的氨基酸运输到核糖体，核糖体根据mRNA的信息合成多肽链。
三、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的重要分子，具有多种功能，包括结构功能、酶功能、运输功能、激素功能和抗体功能等。
1.结构功能：蛋白质是细胞的主要组成部分，可以构成细胞膜、细胞骨架和细胞器等结构。
2.酶功能：蛋白质中的酶可以催化生物体内的化学反应，例如消化食物、合成物质和分解废物等。
3.运输功能：一些蛋白质可以作为运输载体，将物质从一个位置运输到另一个位置，例如血红蛋白可以运输氧气到细胞。
蛋白质的知识点总结
蛋白质的知识点总结篇一：蛋白质的知识点总结一个通式-两个标准-三个数量关系--四个原因--五大功能(1)一个通式：是指组成蛋白质的基本单位氨基酸；氨基酸的通式只有1个，即(形象记忆：碳周围有四个邻居，三个固定邻居即-H、-COOH、-NH2，一个变动邻居即-R基)。
不同的氨基酸分子，具有不同的-R基。
(2)两个标准：是指判断组成蛋白质的氨基酸必须同时具备的标准有2个：一是数量标准，即每种氨基酸分子至少都含有一个氨基(-NH2)和一个羧基(-COOH)；二是位置标准，即都是一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。
(3)三个数量关系：是指蛋白质分子合成过程中的3个数量关系(氨基酸数、肽键数或脱水分子数、肽链数)，它们的关系为：当m个氨基酸缩合成一条肽链时，脱水分子数为(m-1)，形成(m-1)个肽键，即脱去的水分子数=肽键数=氨基酸数-1；当m个氨基酸形成n条肽链时，肽键数=脱水分子数=m-n。
(4)四个原因：是指蛋白质分子结构多样性的原因有4个：①组成蛋白质的氨基酸分子的种类不同；②组成蛋白质的氨基酸分子的数量成百上千；③组成蛋白质的氨基酸分子的排列次序变化多端；④蛋白质分子的空间结构不同。
(5)五大功能：是指蛋白质分子主要有5大功能(由分子结构的多样性决定)：①有些蛋白质是构成细胞和生物体的重要物质，如人和动物的肌肉主要是蛋白质；②有些蛋白质有催化作用，如参与生物体各种生命活动的绝大多数酶；③有些蛋白质有运输作用，如细胞膜上的载体、红细胞中的血红蛋白；④有些蛋白质有调节作用，如胰岛素和生长激素都是蛋白质，能够调节人体的新陈代谢和生长发育；⑤有些蛋白质有免疫(包括细胞识别)作用，如动物和人体的抗体能清除外来蛋白质对身体生理功能的干扰，起着免疫作用。
篇二：蛋白质的知识点总结1.蛋白质：以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。
氨基酸分子以脱水缩合的方式相互结合：一个氨基酸分子的羧基（—COOH）和另一个氨基酸分子的氨基（—NH2）相连接,同时脱去一分子的水。
高一生物必修知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能
高一生物必修知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能【必修一】高中生物必备知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能1、组成及特点：(1) 蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。
(2) 一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
(3) 氨基酸分子相互结合的方式是：一个氨基酸分子的羧基(-COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(—NH 2 )相连接，同时脱去一分子水，这种结合方式叫做脱水缩合。
连接两个氨基酸分子的化学键(-NH-CO-)叫做肽键。
有两个氨基酸分子缩合而成的化合物，叫做二肽。
肽链能盘曲、折叠、形成有一定空间结构的蛋白质分子。
2、蛋白质的性质：(1) 两性：蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
(2) 水解反应：蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
(3) 胶体性质：有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。
蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9～10-7m)时，所以蛋白质具有胶体的性质。
(4) 盐析：少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。
如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出。
这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程.利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。
(5) 变性：在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性。
蛋白质的结构
7
多肽链旳形成及其方向性
8
H3N+ N-端
Ser H
O
CC
Val H O
NCC
CH2
H CH
OH
CH3 CH3
肽键
Tyr H
O NCC H CH2
OH
Asp H
O NCC
H CH2 CO2H
Cα
1
2．根据分子旳形状： （1）球状蛋白质――分子对称性佳，外形
接近球状或椭球状，溶解度很好，能结晶。 Eg.血红蛋白、血清球蛋白。 （2）纤维状蛋白质――对称性差，分子类 似细棒或纤维。 • 可溶性纤维状蛋白质――肌球蛋白。 • 不溶性纤维状蛋白质――胶原、弹性蛋 白。
2
3. 根据蛋白质旳功能分； （1） 活性蛋白 按生理作用不同又可分为:
上旳碳基上氧之间所形成，α—螺旋体旳构造允许全
部肽键都能参加链内氢键旳形成，所以α—螺旋旳构 R R R
象是相当稳定旳，
R
R
⑶ 有Pro等亚氨基酸存在（不能形成氢键）。
R R
R R
螺旋旳横33 截面
2. -折叠（-pleated sheet）：
34
• -折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成旳扇面状 片层构象，其构造特征为：
蛋白质立体构造原则： (1) 因为C=O双键中旳π电子云与N原子上旳未共用电子对
发生“电子共振”，使肽键具有部分双键旳性质，不能 自由旋转（图）。 (2) 与肽键相连旳六个原子构成刚性平面构造。但因为碳原子与其他原子之间均形成单键，所以两相邻旳平面 构造能够作相对旋转。
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
生物选修三上册知识点总结
生物选修三上册知识点总结生物选修三上册主要包括了生物学的蛋白质生物化学、生物的调节和协调、植物的生长发育、生态系统的结构和功能等内容。
以下是对这些知识点的详细总结：一、蛋白质生物化学1.1 蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸组成的长链状分子，其中包括20种常见的氨基酸。
蛋白质的结构主要分为四级结构：一级结构由氨基酸序列构成，二级结构由氢键或离子键使得氨基酸链折叠成α螺旋或β折叠片，三级结构由二级结构的折叠进而形成的立体结构，四级结构是由多个三级结构相互作用而形成的。
1.2 蛋白质的功能蛋白质在生物体内具有多种功能，包括结构功能、酶功能、传递信息、免疫功能等。
不同的蛋白质在生物体内扮演不同的角色，对于生物体的正常功能具有重要的调节作用。
1.3 蛋白质的合成蛋白质的合成包括转录和翻译两个过程：转录是将DNA中的遗传信息转录成mRNA，而翻译则是将mRNA编码的信息翻译成氨基酸序列的蛋白质。
1.4 蛋白质的降解蛋白质的降解是指将蛋白质分解成小分子的氨基酸，通常由蛋白酶来完成。
蛋白质的降解是维持生物体内蛋白质平衡以及提供氨基酸供能的重要过程。
1.5 基因工程与蛋白质生物技术基因工程技术可以通过重组DNA将特定基因导入到宿主细胞中，使其表达目标蛋白质。
蛋白质生物技术包括重组蛋白质的生产、蛋白质的纯化以及蛋白质的应用等。
二、生物的调节和协调2.1 神经调节神经系统通过神经元之间的电化学信号传递，实现了生物体内外环境信息的感知和调节，包括感觉神经元、传导神经元和运动神经元等。
2.2 激素调节内分泌系统通过激素的分泌和循环传递实现对生物体内外环境的调节和协调，包括兴奋激素、抑制激素和调节激素等。
2.3 生物节律生物节律是指生物体在一定条件下表现出周期性的生理和行为变化，包括昼夜节律、生理周期性节律等。
2.4 生物的协调生物体内外环境的变化需要生物体通过神经和内分泌系统的协同作用来完成调节和协调。
同时，细胞内的信号转导通路也是实现生物体内外环境的协调的重要手段。
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1.蛋白质的二级结构
定义:指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即蛋 白质主链原子的局部空间排布(不涉及侧链原子的位置)。 维持二级结构的化学键:氢键 二级结构的主要类型 ■α-螺旋 ■β-折叠 ■3-转角 ■3-凸起 ■无规则卷曲
(1)α一螺旋 多肽链主链的段(肽段)从 N端到C端形成顺时针方向 的右手螺旋结构。 特征
结枃域指多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠 成的近似球状的紧密结构。
3.蛋白质的三级结构
定义:指球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结 构域等结构层次的基础上,组装而成的完整的结构单元。 换一句话说。三级结构指多肽链上包括主链和侧链在内 的所有原子在三维空间内的分布。 化学健:疏水键和氢键、离子键、范德华力等来维持其空 间结构的相对稳定。
1、每隔3.6个AA残基螺 旋上升一圈,螺距0.54nm
2、螺旋体中所有氨基酸 残基R侧链都伸向外侧链中 的全部>C=0和>N-H几乎都 平行于螺旋轴 3、每个氨基酸残基的 >NH与前面第四个氨基酸残 基的>C=0形成氢键,肽链上 所有的肽键都参与氢键的形 成
（2）β-折叠
β-折叠(β结构或β构象)是一种重复性的结构,可以把它想 象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是 一肽链。在这里主链沿纸条形成锯齿状.R-基垂直于折平 面,交替分布于平面的上下。
β-凸起的结构
（5）无规卷曲 无规卷曲指没有一定规律的松散肽链结构。但对一 定的球蛋白而言,特定的区域有特定的卷曲方式,因此,将 其归入二级结构。酶的功能部位常常处于这种构象区域 里。所以受到人们的重视。
2.超二级结构和结构域
①超二级结构 超二级结构指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此 相互作用。形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组 合体，常见的有ααβ,βαβ,βαβαβ( Rossman折叠),ββ,β曲折和希腊图案拓扑结构等。 ②结构域
蛋 白 质 的 结 构
知识要点总结
由长度不等、序列各异的氨基酸序列构成的蛋白质，可 以折叠成复杂的三维空间结构。为了研究方便，通常将蛋白 质的结构分为以下几个层次来描述：
一、蛋白质的一级结构
二、蛋白质的空间结构
1、蛋白质的二级结构
2、蛋白质的三级结构
3、蛋白质的四级结构
一、蛋白质的一级结构
定义:蛋白质的一级结构指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸 序列的多样性决定了蛋白质空间结构和列的多样性决定了蛋 白质空间结构和功能的多样性。 主要的化学键:肽键，二硫键
β-折叠可以由多条肽链构成,也可由局条肽链通过回 折构成。 折叠可以有两种形式,一种是平行式,另一种是反平 行式,在平行β-折叠中相邻肽链是同向的,每个残基的长 度是0.325mmo在反平行β-折叠片中,相邻肽链是反向的, 每个残基的长度是0.347nm。在平行折叠中的氢键有明 显的弯折,其伸展构象略小于反平行折叠中的构象。 平行β-折叠比反平行β-折叠更规则,平行折叠一般是 大结构,少于5条肽链的很少见。而反平行折叠可以少到 仅由两条肽链组成。
4.蛋白质的四级结构
概念1:蛋白质分子中几条各具独立三级结构的多肽链间 相互结集和相互作用,排列形成的更高层次的空间构象。 概念2:是指蛋白质分子中各亚基的空间排布和相互作用。 亚基:蛋白质分子含有两条或两条以上多肽链,且每一条 多肽链都有完整的三级结构,称为亚基。 作用力:亚基间以离子键、氢键、疏水力连接。此外,还 有范德华力、二硫键(如抗体)。
二、蛋白质的空间结构
定义：蛋白质的空间结构通常称作蛋白质的构象,或 高级结构,是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的分布 和肽链的走向。 一个天然蛋白质在一定条件下,往往只有一种或很少 几种构象,这是因为主链上有3是C-N键,不能自由旋转,另 两个可旋转的键所形成的φ角和Ψ角,也受到主链原子空 问位阻的限制。只有一小部分二面角的搭酉是空间位置 所允许的。此外,侧链R基团有大有小,相互间或者相斥, 或者吸引,使多肽链的构象数目受到进一步的限制。研究 蛋白质构象的主要方法有X射线衍射法、核磁共振法等。
(3)β-转角 指肽链出现180左右转向回折形成的“U”形有规律的 二级结构单元。含4个氨基酸残基,第一个氨基酸残基与第 四个形凸起 β-凸起是一种小的非重复性结构,能单独存在,但大多数 为反平行β折叠中的一种不规则情况。β凸起可认为是β折 叠链中额外插入的一个残基,在凸起折叠链上是两个残基, 而另一侧上的是一个残基。
一 一级结构是蛩白质最基本的结构。研究一个蛋白质 的结构和功能。首先要测定氨基酸序列。 直接测定蛋白质的氨基酸序列是很困难的, Sanger 通过近10年的工作,于1953年完成了牛胰岛素51个氨基 酸的序列测定。因此而荣获了1958的诺贝尔化学奖。我 国科学家通力合作,于1965年人工合成了有活性的牛胰 岛素。 胰岛素由A、B两条肽链组成。A链由21个氨基酸组 成B链由30个氨基酸组成。A链和B链之间通过两对二硫 键相连另外A链内部6位和l1位上的两个半胱氨酸通过二 硫键相连形成链内小环,下图为牛胰岛素的一级结构。