生化论述题

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生化论述题(生化)

生化论述题(生化)

1.球状蛋白质的极性氨基酸残基在pH7的水溶液中一般位于蛋白质分子表面,但Ser、Thr、Asn和Gln这些极性氨基酸却常常位于球状蛋白质分子内部,为什么?⑴Ser、Thr 、Asn和Gln都有不带电荷的极性侧链⑵在pH7的水溶液中不带电荷的极性侧链参与内部氢键形成⑶它们的极性被氢键中和。

2.试述蛋白质两性解离的机制及其意义?⑴机制:蛋白质是两性电解质①蛋白质分子中有可解离的氨基末端和羧基末端以及侧链上的某些基团②解离程度和性质取决于蛋白质分子中酸、碱性基团的多少和两者的相对比例以及所处溶液的pH③在酸性较强的溶液中,酸性基团的解离被抑制,蛋白质分子解离成正离子,带正电荷;反之,在碱性较强的溶液中,蛋白质带负电荷⑵意义:①用于蛋白质分离纯化:电泳;层析等②临床检验用三氯醋酸等制备无蛋白血滤液③临床用牛奶解救误服重金属盐的患者。

3.运用所学生化知识阐述蛋白质结构与功能的关系。

⑴蛋白质的一级结构是其高级结构与其功能密切相关⑵蛋白质的一级结构是其高级结构和功能的基础①一级结构相似的蛋白质,其空间构象和功能也有相似之处②蛋白质一级结构的细微变化影响蛋白质的功能活性⑶蛋白质一级结构并非是引起蛋白质高级结构和功能改变的唯一因素。

蛋白质一级结构虽无变化,但如果出现错误折叠可引起疯牛病、老年痴呆等蛋白质构象病。

4.是疏水环境还是亲水环境更利于蛋白质a-螺旋结构的形成?为什么?⑴疏水环境更利于蛋白质a-螺旋结构的形成⑵稳定a-螺旋的力是氢键⑶在疏水环境中很少有极性基团⑷亲水环境中存在较多的极性分子或极性基团⑸极性分子或极性基团影响氢键的形成或稳定。

6.试述DNA双螺旋结构模型的要点。

⑴DNA是反向平行的互补双链结构:双链结构中,亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧而碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相结合。

腺嘌呤与胸腺嘧啶配对,形成两个氢键;鸟嘌呤与胞嘧啶配对,形成三各氢键。

每个DNA分子中的两条链互为互补链。

(生物化学)论述题

(生物化学)论述题

中国农业大学(生物化学)论述题2002第一章,蛋白质1.蛋白质的生物学功能是什么?2.蛋白质的元素组成特点及其应用如何?3.氨基酸的分类有哪几种方法?按侧链R基团分类的理由是什么?4.蛋白质的分子组成有什么特点?5.何为蛋白质氨基酸?何为非蛋白质氨基酸?6.氨基酸有什么重要的理化性质?何为氨基酸的等电点?如何pK’值计算氨基酸的等电点?7.什么是肽键,氨基酸残基和肽单位,肽平面?举例说明。

8.说明谷幌甘肽的结构式特点及生理作用?9.L(+,—)GLY存在吗?构型与构象的概念及区别是什么?10。

何为蛋白质的一级结构?研究一级结构的意义是什么?11。

何为蛋白质的二级结构?蛋白质的a-Helix and B-pleated sheet?12。

何为蛋白质的三级结构?以肌红蛋白为例说明之。

参与维持蛋白质的空间结构的作用力有哪些?13。

以血红蛋白为例说明蛋白质的四级结构含义?比较肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能的异同。

14。

蛋白质有哪些重要性质?何为蛋白质的变性与复性?试述变性的特点和机理。

15。

举例说明蛋白质的结构与功能的关系。

第二章,核酸1.举例说明核酸是遗传信息的载体2.简述DNA的种类和分布3.简述RNA的种类和分布4.DNA与RNA分子组成有什么差别?5.DNA分子大小与生物进化有什么关系?6.什么是稀有碱基?如何产生的?7.简述核苷酸的生理功能8.简述RNA与DNA的分离提取方法9.什么是DNA的增色效应和减色效应?10 在温和碱性条件下为什么DNA比RNA稳定?11什么是Tm值?与DNA分子组成有什么关系?12什么是退火,DNA分子在什么温度下退火最好?13,DNA变性后其结构及理化特性有什么重要变化?14.什么是分子杂交?举例说明15为什么说DNA及RNA是两性分子?16 什么是Chargaff定则,有什么意义?17什么是DNA的一级结构?18 Watson—Crick DNA分子模型的特点是什么?19 稳定DNA双螺旋结构的力是什么?20 B型DNA双螺旋结构模型的建立有什么生物学意义?21什么是左旋DNA22 什么是超螺旋结构,正负超螺旋结构有什么不同?23.什么是拓扑异构酶?有什么生理功能?24.RNA分子结构的主要特点是什么?25简述RNA的二,三级结构26真核生物与原核生物的rRNA有什么差别?27真核与原核生物的mRNA有什么差别?28简述核酸的生物学功能29简述Ti及TMV病毒的结构特点30计算题第五章电子传递链与氧化磷酸化1.什么是生物氧化?有几种方式?2.什么是呼吸链?由那些成员组成?简述其结构特点及功能3.NADH和FANDH2的氢通过呼吸链时为什么能产生A TP4.什么是氧化磷酸化?什么是底物水平磷酸化,他们有什么区别?5.生物体内常见的高能分子有哪些?6.7.细胞色素b和c与a有什么不同?8.NADH是怎样进入线粒体的?9.A TP是怎样进入线粒体的?10.什么是末端氧化酶?植物中有那些末端氧化酶?11.磷氧比(p/o)表示什么含义?为什么苹果酸和琥珀酸的磷氧比不同?12.呼吸链受哪些阻抑剂阻抑13.一克分子葡萄糖在细胞中完全氧化为CO2和H2O时能量利用率是多少?14.呼吸链的氧化磷酸化效率有多高?15.16.17.什么是能荷?能荷与代谢有什么关系?18.何谓氧化还原电势?简述它与标准自由能变化的关系第六章脂类代谢1.植物体中甘油是怎样生成的?2,乙酰CoA羧化酶由哪些成分组成?3.乙酰CoA是怎样由线粒体中运出来的?4.什么物质可以抑制乙酰CoA羧化酶?5.脂肪酸合成酶包括哪些成员?6.什么是ACP?有什么生物功能?7.简述脂肪酸的从头合成途径(非线粒体途径)8.脂肪酸合成中的还原剂是什么?来自何处?NADH能否参与脂肪酸合成?9.动物细胞溶质中为什么不能合成16碳以上的脂肪酸?10. 18碳脂肪酸的合成在动物、植物中有什么差别?11.硫激酶和的功能有什么不同?12.三酰甘油是怎样通过线粒体膜的?13.脂酰-ACP是怎样转变为脂先CoA的?14.卵磷脂是怎样合成的?15.什么是β-氧化作用?在细胞什么部位进行?16.脂酰ACP硫脂酶与β-酮脂酰硫解酶的作用有什么差别?17.简述β-氧化作用与脂肪酶合成途径的差异?18.棕榈酸(15碳)进行β-19.什么是乙酸循环?有什么生理作用?20.什么是α-及β-氧化作用?21.什么是生物膜?膜中有哪些成分?什么是单位膜?简述膜的流动镶嵌模型生物膜有哪些重要的功能?第七章含氮化合物代谢(核苷酸代谢部分)1.嘌呤与嘧啶由哪些化合物合成?2.3.简述IMP合成过程要点4,IMP怎样改变为AMP及CMP5,甲川四氢叶酸在核苷酸合成中的作用是什么?6.简述嘧啶核苷酸合成途径?7.尿核酸怎样改变为胞苷酸和脱氧胸嘧啶?8.9.10.在不同进化水平的动物中嘌呤分解的最终产物是什么?11.什么是限制性核酸内切酶?12.13.核苷酸及其衍生物在代谢中由什么重要性?第八章核酸的生物合成1.什么是中心法则?什么是遗传信息?2.什么是半保留复制?如何证明?有什么生物学意义?3.引物酶与经典的RNA聚合酶有什么不同?4.DNA聚合酶I有什么功能?受什么抑制?5.DNA聚合酶2由哪些亚基组成,各亚基的功能是什么?6.DNA聚合酶1.2.3的特点和功能有什么不同和相同?7.原核与真核DNA连接酶的作用机理有何相同和差异?8.DNA生物合成酶需要哪些酶及因子参加?它们的功能是什么?9.什么是引物体?含有什么成分?10.什么是复制,领头链,随后链,岗其片断。

生化论述题

生化论述题

1. 什么是蛋白质变性?简单叙述变性与沉淀的关系。

在某些理化因素作用下,蛋白质的构象被破坏,失去其原有的性质和生物活性,称为蛋白质的变性。

当破坏了维持蛋白质胶体稳定的因素甚至蛋白质的构象时,蛋白质就会从溶液中析出,这种现象称为蛋白质的沉淀。

变性的蛋白质不一定沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性,但变性蛋白质容易沉淀。

2. 底物浓度对反应速度的影响答:在酶量恒定的情况下,酶促反应的速度主要取决于底物的浓度;底物浓度太低时,反应速度随着底物浓度的增加而上升,加大底物浓度,反应速度缓慢,底物进一步增高,反应速度不在随底物浓度的增加而加快,达到最大反应速度,此时酶的活性中心被底物饱和。

3. 请简述一下苹果酸-天冬氨酸穿梭的过程。

胞浆中生成的NADH在苹果酸脱氢酶的作用下,使草酰乙酸还原成苹果酸,后者通过线粒体内膜上的苹果酸-α-酮戊二酸转运体进入线粒体,又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和NADH。

NADH进入NADH氧化呼吸链进行氧化磷酸化,生成2.5分子ATP。

线粒体内生成的草酰乙酸经天冬氨酸氨基转移酶的作用生成天冬氨酸,后者经谷氨酸天冬氨酸转运体运出线粒体再转变成草酰乙酸,继续进行穿梭。

苹果酸-天冬氨酸穿梭主要存在于肝和心肌组织中。

4. 糖异生过程是否为糖酵解的逆反应?为什么?糖异生不是糖酵解的逆反应。

糖酵解过程中有三步不可逆反应,在糖异生途径之中须由另外的反应和酶代替。

这三步反应是:①丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸,有2个反应组成,分别由丙酮酸所化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化;②1,6-双磷酸果糖转变成6-磷酸果糖,由果糖双磷酸酶催化③6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖,由葡萄糖-6-磷酸酶催化5.什么是乳酸循环?乳酸循环的生理意义是?肌肉特别是在缺氧收缩时产生大量的乳酸,乳酸经血液运输到肝,在肝中进行经糖异生,再生成葡萄糖释入血液,可再回到肌肉,就构成乳酸循环。

乳酸循环的形成的是由肝脏和肌肉中的酶的特点所致。

生化论述题

生化论述题

一、试述呼吸链的组成成分,存在形式及排列顺序。

呼吸链的组成部分包括NADH、黄素蛋白、CoQ、铁硫蛋白和细胞色素体系。

大部分成员以复合体的形式镶嵌在线粒体内膜上,CoQ和Cytc游离存在于线粒体内膜。

FAD (FeS) ↓NADH →FP1(FMN)→CoQ→Cyt b→Cyt c1 →Cyt c→Cyt aa 3 →O2 (FeS)二、影响酶促反应速度的因素有哪些?各因素如何影响酶促反应速度?温度、pH、底物浓度、酶浓度、激活剂、抑制剂等。

如温度:高温变性、低温抑制、最适温度;最适pH,过酸过碱使酶变性失活;底物浓度与酶促反应速度成米氏方程关系;酶浓度与酶促反应速度成正比;抑制剂可抑制酶促反应速度,分为不可逆抑制和可逆抑制;激活剂可激活酶活性等。

三、机体剧烈运动后肌肉出现酸痛的生化机制是什么?休息一段时间后,酸痛会自然消失,解释其原因。

(1)当机体剧烈运动时:1肌肉局部血流相对不足,氧气缺乏,葡萄糖在缺氧条件下主要通过糖酵解提供能量,而糖酵解的终产物是乳酸,导致肌肉内乳酸过多;2肌肉内ATP含量很低,肌收缩几秒中即可耗尽,这时即使氧不缺乏,但因葡萄糖进行有氧氧化的反应过程比糖酵解长。

来不及满足需要,而通过糖酵解则可迅速产生ATP。

由于糖酵解过程加强,肌肉内产生乳酸过多,导致肌肉出现酸痛。

(2)机体剧烈运动时,通过糖酵解过程在肌肉内产生大量乳酸。

肌肉内糖异生活性低,所以乳酸进入血中运输至肝脏,在肝内乳酸异生成葡萄糖,葡萄糖再弥散入血,释入血中的葡萄糖又被肌肉摄取利用,构成的循环过程称为乳酸循环。

休息一段时间后,肌肉内的乳酸通过乳酸循环逐渐被利用,故酸痛会自然消失。

四、什么是β-氧化,脂肪酸B氧化的具体过程是什么??1mol硬脂酸(十八碳酸)彻底氧化可净产生多少molATP?(1)β氧化是代谢氧化的一个长链脂肪酸通过连续周期的反应在每一步的脂肪酸是缩短形成含两个原子碎片移除乙酰辅酶A (2)过程:脂酰CoA在线粒体基质中进入β氧化要经过四步反应,即脱氢、加水、再脱氢和硫解,生成一分子乙酰CoA和一个少两个碳的新的脂酰CoA。

植物生理生化简答题论述题集

植物生理生化简答题论述题集

1、种子萌发时发生了哪些生理生化变化?(一)种子吸水分为三个阶段:急剧吸水阶段—吸胀性吸水,吸水停顿阶段,胚根出现,大量吸水阶段—渗透性吸水(二)呼吸作用的变化:在吸水的第一和第二阶段进行无氧呼吸;吸水的第三阶段进行有氧呼吸,大量产生ATP。

(三)酶的变化1、酶原的活化:种子吸胀后立即出现,如:β-淀粉E。

2、重新合成:如α-淀粉E,两种途径:(1)活化长寿的mRNA →新蛋白质→新酶(2)新合成的mRNA→新蛋白质→新酶(四)储存物质的动员(五)含磷化合物的变化(六)植物激素的变化:ABA等抑制剂下降,IAA、GA、CTK增多2、试述光对植物生长的影响。

间接影响:(1)光合作用合成的有机物是植物生长的物质基础。

(2)光合作用转化的化学能是植物生长的能量来源。

(3)加速蒸腾,促进有机物运输。

直接影响:①光抑制茎的生长:a、光照使自由IAA转变为结合态IAA。

b、光照提高IAA氧化E 活性,加速IAA的分解。

②光抑制多种作物根的生长:光可能促进根内形成ABA,或增加ABA活性。

③光形态建成(光控制植物生长、发育与分化的过程)3、植物生长的相关性表现在哪些方面?根冠比的大小与哪些因素有关?相关性:植物各部分间的相互制约与协调的现象。

(一)地下部与地上部的相关1、相互依赖—有机营养物质和植物激素的交流“根深叶茂本固枝荣”根供给地上部生长所需的水分、矿物质、少量有机物、CTK和生物碱等。

而地上部供给根生长所需的糖类、维生素、生长素等2、相互制约—对水分、营养的争夺影响根冠比的因素:(1)水分:土壤缺水R/T 增;水分充足R/T减(2)矿物质N多,R/T减;缺N,R/T 增;P、K充足,R/T增;(3)温度较低温度时,R/T增4、高山上的树木为何比平地的矮小?高山上云雾稀薄,光照较强,强光特别是紫外光抑制植物生长高山上水分较少;土壤较贫瘠;气温较低;且风力较大,这些因素不利于树木纵向生长。

5、向光性产生的原因是什么?对向光性最有效的光是什么光?感受光刺激的受体是什么?答:向光性:指植物随光的方向而弯曲的能力。

生物化学简答题和论述题

生物化学简答题和论述题

1、从以下几方面对蛋白质及DNA进行比较:①分子组成;②一、二级结构;③主要生理功能答:1.分子组成相同点:都含有碳、氢、氧、氮元素不同点:蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫组成,基本组成单位是氨基酸DNA的基本组成单位是脱氧核糖核苷酸2.一、二级结构相同点:都含有一、二级结构蛋白质的一级结构:氨基酸排列顺序。

蛋白质二级结构: 是指蛋白质分子中某一段肽键的局部空间结构DNA一级结构:碱基序列。

DNA二级结构:双螺旋结构。

不同点:蛋白质还含有三、四级结构DNA有超螺旋结构3.主要生理功能蛋白质:生理功能多种多样,具有催化作用,代谢调控功能;物质转运功能;运动功能;抗体具有免疫功能;凝血功能;调节血液酸碱平衡功能等等。

DNA:是生物遗传信息的载体,并为基因复制和转录提供了模板,用来保持生物体系遗传的相对稳定性;是遗传信息的物质基础。

联系:DNA通过转录、翻译合成蛋白质2、简述DNA双螺旋结构模式的要点①DNA是平行反向、右手螺旋结构。

②脱氧核糖基和磷酸骨架位于双螺旋的外侧,碱基位于双螺旋内侧,两条链的碱基之间以氢键相接触。

③遵守碱基互补原则:T—A G—C○4维系DNA双螺旋结构稳定:横向靠两条链间互补碱基的氢键维系,纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。

3、什么是酶?酶与一般催化剂有何区别?酶:酶是由活细胞合成的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。

区别:1高效性2特异性。

3可调节性4不稳定性。

4、磺胺是抗菌药物,试述磺胺抗菌的机理抑制剂和酶的底物在结构上相似,可与底物竞争结合酶的活性中心,从而阻碍酶与底物形成中间底物,这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

磺胺类药物抑菌的机制属于对酶的竞争性抑制作用。

磺胺类药物与对氨基苯甲酸的化学结构相似,竞争性结合二氢叶酸合成酶的活性中心,抑制二氢叶酸以至于四氢叶酸合成,干扰一碳单位代谢,进而干扰核酸合成使细菌的生长受到抑制。

5、人体生成ATP的方式有哪几种?请举例说明1、氧化磷酸化(偶联磷酸化)例:在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化、生成ATP,是机体内ATP生成的主要方式。

生化复习简答题与论述题

生化复习简答题与论述题

生化复习简答题与论述题Document serial number【UU89WT-UU98YT-UU8CB-UUUT-UUT108】第一章1.何为蛋白质的变性作用其实质是什么答:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间构象变成无序的空间结构,从而导致其理化性质和生物活性的丧失。

变性的实质是破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。

2.何谓分子伴侣它在蛋白质分子折叠中有何作用答:分子伴侣:是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。

它在蛋白质分子折叠中的作用是:(1)可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开,如此重复进行可防止错误的聚集发生,使肽链正确折叠;(2)可与错误聚集的肽段结合,使之解聚后,再诱导其正确折叠;(3)在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键正确配对。

3.试述蛋白质等电点与溶液的pH和电泳行为的相互关系。

答:PI>PH时,蛋白质带净正电荷,电泳时,蛋白质向阴极移动;PI<PH时,蛋白质带净负电荷,电泳时,蛋白质向阳极移动;PI=PH是,蛋白质净电荷为零,电泳时,蛋白质不移动。

4.试述蛋白质变性作用的实际应用答:蛋白质的变性有许多实际应用,例如,第一方面利用变性:(1)临床上可以进行乙醇、煮沸、高压、紫外线照射等消毒杀菌;(2)临床化验室进行加热凝固反应检查尿中蛋白质;(3)日常生活中将蛋白质煮熟食用,便于消化。

第二方面防止变性:当制备保存蛋白质制剂(如酶、疫苗、免疫血清等)过程中,则应避免蛋白质变性,以防止失去活性。

第三方面取代变性:乳品解毒(用于急救重金属中毒)。

第二章1.简述RNA的种类及其生物学作用。

答:(1)RNA有三种:mRNA、tRANA、rRNA;(2)各种RNA的生物学作用:①mRNA是DNA的转录产物,含有DNA的遗传信息,从5’-末端起的第一个AUG开始,每三个相邻碱基决定一个氨基酸,是蛋白质生物合成中的模板。

生化论述题

生化论述题

生化论述题生化论述题1、现有两支试管,有一支装有一种DNA溶液,另外一支装有一种RNA溶液,请根据核酸的理化性质设计一个实验来对二者进行鉴别,并对相关的核酸理化性质进行解释(可使用的设备和试剂:水浴锅,分光光度计,蒸馏水,移液器,试管)。

题解:1)通过加热后测定吸光度,吸光度升高的是DNA,吸光度基本不变的是RNA。

2)DNA和RNA的结构上的不同,DNA为双链双螺旋结构,RNA为单链。

3) DNA双链之间通过硷基之间的氢键相连接,加热会破坏氢键,暴露出硷基,260nm吸光度增加。

2、凝血因子II,VII, IX和X是依赖维生素K的凝血因子.γ-羧化酶参与了催化这些凝血因子的合成过程.维生素K对γ-羧化酶的催化活性是必需的.所以临床上,为防止手术中及术后出血过多,常补充一定量的维生素K,对促进病人的凝血功能有明显效果.请结合酶的结构和功能相关理论进行解释。

题解:1) 酶蛋白与辅助因子共同组成全酶,单独存在无活性,γ-羧化酶是一个结合酶,只有辅助因子维生素K存在的情况下,酶才具有活性。

2) 酶的辅助因子分为辅酶和辅基,辅酶和酶蛋白结合疏松;辅基和酶蛋白结合紧密。

3、举例论述蛋白质的结构与功能之间的紧密关联。

每一种蛋白质都具有特定的结构,也具有特定的功能。

一)蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系蛋白质一级结构是空间结构的基础,特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持,在生物体内,蛋白质的多肽链一旦被合成后,即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲,形成一定的空间构象。

一级结构相似的蛋白质,其基本构象及功能也相似,例如,不同种属的生物体分离出来的同一功能的蛋白质,其一级结构只有极少的差别,而且在系统发生上进化位置相距愈近的差异愈小。

在蛋白质的一级结构中,参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基,即使在整个分子中发生一个残基的异常,那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响。

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生化论述题1、现有两支试管,有一支装有一种DNA溶液,另外一支装有一种RNA溶液,请根据核酸的理化性质设计一个实验来对二者进行鉴别,并对相关的核酸理化性质进行解释(可使用的设备和试剂:水浴锅,分光光度计,蒸馏水,移液器,试管)。

题解:1)通过加热后测定吸光度,吸光度升高的是DNA,吸光度基本不变的是RNA。

2)DNA和RNA的结构上的不同,DNA为双链双螺旋结构,RNA为单链。

3) DNA双链之间通过硷基之间的氢键相连接,加热会破坏氢键,暴露出硷基,260nm吸光度增加。

2、凝血因子II,VII, IX和X是依赖维生素K的凝血因子.γ-羧化酶参与了催化这些凝血因子的合成过程.维生素K对γ-羧化酶的催化活性是必需的.所以临床上,为防止手术中及术后出血过多,常补充一定量的维生素K,对促进病人的凝血功能有明显效果.请结合酶的结构和功能相关理论进行解释。

题解:1) 酶蛋白与辅助因子共同组成全酶,单独存在无活性,γ-羧化酶是一个结合酶,只有辅助因子维生素K存在的情况下,酶才具有活性。

2) 酶的辅助因子分为辅酶和辅基,辅酶和酶蛋白结合疏松;辅基和酶蛋白结合紧密。

3、举例论述蛋白质的结构与功能之间的紧密关联。

每一种蛋白质都具有特定的结构,也具有特定的功能。

一)蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系蛋白质一级结构是空间结构的基础,特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持,在生物体内,蛋白质的多肽链一旦被合成后,即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲,形成一定的空间构象。

一级结构相似的蛋白质,其基本构象及功能也相似,例如,不同种属的生物体分离出来的同一功能的蛋白质,其一级结构只有极少的差别,而且在系统发生上进化位置相距愈近的差异愈小。

在蛋白质的一级结构中,参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基,即使在整个分子中发生一个残基的异常,那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响。

被称之为“分子病”的镰刀状红细胞性贫血仅仅是574个氨基酸残基中,一个氨基酸残基即β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异所造成的,这种变异来源于基因上遗传信息的突变。

(二)蛋白质空间构象与功能活性的关系蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关,蛋白质的空间构象是其功能活性的基础,构象发生变化,其功能活性也随之改变。

蛋白质变性时,由于其空间构象被破坏,故引起功能活性丧失,变性蛋白质在复性后,构象复原,活性即能恢复。

如血红蛋白结构与氧离曲线,Hb中的亚基和氧结合后,会促进下一个亚基和氧的结合。

4、在不同生物细胞色素C或其它某种蛋白的一级结构的异同比较的基础上,思考生物分子进化。

物种越接近,则细胞色素c的一级结构越相似,其空间构想和功能也越相似。

猕猴与人类很接近,两者的一级结构只相差一个氨基酸,,而人类与黑猩猩的细胞色素c一级结构完全相同。

面包酵母与人类从物种进化看,两者的细胞色素c的一级结构相差51个氨基酸之多。

而保守区的存在说明这些结构对于各自的功能是十分重要的,因而在生物进化过程中不容轻易改变。

至于个别基因或染色体片段的位置改变则在进化过程中可以发生而保存下来。

个别核苷酸的改变同样可以发生而保存下来,这些变化可以清楚地反映在各种近缘生物的染色体和遗传学图的比较研究中,也可以反映在蛋白质的比较研究中。

功能强的分子或分子局部的进化具有较强的“保守性”。

生物大分子进化的保守性说明大分子进化并非完全随机的。

中性学说将分子的进化与生物个体的进化联系起来,并说明了长期进化过程中变异从量变导致质变。

它是从更深的一个层次对达尔文的自然选择学说进行阐释,是在分子水平上对达尔文主义的补充和发展5、论述DNA双螺旋结构的特点及其生物学功能。

DNA的二级结构是双螺旋结构,其特点为:DNA两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。

碱基位于双螺旋内侧,磷酸与糖基在外侧,通过磷酸二脂键相连,形成核酸的骨架。

碱基平面与假象的中心轴垂直,糖环平面则与轴平行,2.两条链皆为右手螺旋。

双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核甘酸之间的夹角是36゜,每对螺旋由10对碱基组成,碱基按A-T,G-C配对互补,彼此以氢键相联系。

3.维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。

双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。

由于腺膘呤总是与胸腺嘧啶配对、鸟膘呤总是与胞嘧啶配对,这说明两条链的碱基顺序是彼此互补的,只要确定了其中一条链的碱基顺序,另一条链的碱基顺序也就确定了。

因此,只需以其中的一条链为模版,即可合成复制出另一条链,所以DNA具有独特的双螺旋结构,能为复制提供模板;碱基具有互补配对的能力,能够使复制准确无误。

从而保证了物种的相对稳定性,保持了遗传信息的连续性,使种族得以延续。

6、论述核酸分子杂交技术原理及其应用。

不同来源的核酸变性后,合并在一处进行复性,这时,只要这些核酸分子的核苷酸序列含有可以形成碱基互补配对的片段,复性也会发生于不同来源的核酸链之间,形成所谓的杂化双链,这个过程称为杂交。

杂交可以发生于DNA与DNA之间,也可以发生于RNA与RNA之间和DNA与RNA之间。

核酸杂交技术是目前研究核酸结构、功能常用手段之一,不仅可用来检验核酸的缺失、插入,还可用来考察不同生物种类在核酸分子中的共同序列和不同序列以确定它们在进化中的关系。

在核酸杂交的基础上发展起来的一种用于研究和诊断的非常有用的技术称探针技术例如:想知道某种病毒是否和某种肿瘤有关,可把病毒的DNA制成探针。

从肿瘤组织提取DNA,与探针杂交处理后,有杂化双链的出现,就说明两种DNA之间有同源性。

这不等于可以说这种病毒引起肿瘤,但至少这是可以继续深入研究下去的一条重要线索。

探针技术在遗传性疾病诊断上已开始应用。

例如诊断地中海贫血或血红蛋白病,可以由已确诊的病人白细胞中提取DNA,这就是诊断探针。

用诊断探针检查,不但可以对有症状患者进行确诊,还可以发现一些没有症状的隐性遗传性疾病。

从胎儿的羊水也可以提取到少量DNA。

由于探针技术比较灵敏,就使遗传性疾病的产前诊断较为容易办得到了7、以实际例子论述酶促反应高效性原理。

在无酶催化的情况下,底物需要越过一个较高的活化能才能发生反应,变成产物。

酶作为催化剂所起的作用就是降低活化能,从而使反应速度加快。

酶为什么会降低酶促反应活化能屏障?现在一般认为,从底物角度来说,当底物进入酶活性中心区域得到集中、浓缩后,由于酶与底物的相互作用,致使两者的构象都发生了变化,此时底物分子内某些基团电子密度发生了变化,形成所谓电子张力,使与之相连的敏感键一端变得更加敏感,更易断裂。

稳定的酶-底物共价中间物,此中间物很容易变成过渡态。

使反应活化能大为降低,这样底物就可以越过较低活化能屏障形成产物。

同时酶和底物的相互作用时要释放一些结合能,以使酶-底物复合物稳定,同时可用来降低化学反应所需的活化能了。

由于催化反应中,只需较小的能量就可使反应物进入活化状态,所以和非催化反应相比较,活化分子数量大大的增加,从而加快了反应的速度。

如过氧化氢的分解。

当没有催化剂的时候需要活化能是75.24千焦每摩尔,用胶态钯作催化剂的时候,只需要活化能48.94千焦每摩尔,当有过氧化氢酶催化的时候,活化能下降到8.36千焦每摩尔,酶作为催化剂参加一次反应以后,酶分子立即恢复到原来的状态,继续参加反应。

所以一定量的酶在短时间内能催化大量的底物发生反应。

8、以实际例子论述酶在临床实践中的重要价值。

酶与疾病的发生、临床诊断与治疗密切相关。

许多疾病与酶的质和量的异常有关。

如:酪氨酸酶缺乏引起白化病;胰腺蛋白酶在胰腺中被激活水解胰腺细胞而导致胰腺炎;肝糖合成与分解的酶活性降低时会引起饥饿低血糖。

人体中酶的活性、含量可作为某些疾病的诊断指标。

如急性胰腺炎时,丙氨酸转氨酶可因肝细胞的破坏而大量释放入血,引起民血清此栈活性升高。

如前列腺癌病人血清酸性磷酸酶含量增高。

酶与临床治疗有着密切关系。

酶作为药物可用于补充机体某种酶的不足,如消化腺分泌不良所致的消化不良可服用胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰脂肪酶、胰淀粉酶等。

利用酶的催化作用对某些疾病进行针对性的治疗。

如利用一些蛋白酶溶解和清除炎症渗出物与疤痕等。

许多化学药物通过掏或通过激活体内某种酶的活性对疾病进行治疗。

如阻断肿瘤细胞内某些酶的活性,抑制肿瘤细胞的生长。

许多抗菌药物通过抑制细菌的某些栈发挥抑菌作用。

如青霉素通过阻断细菌细胞壁合成过程中糖肽转肽酶的活性而破坏细菌细胞壁的合成,从而达抑菌作用。

9.论述维生素A缺乏时,为什么会换夜盲症?熟悉维生素A又名视黄醇。

由于维生素A是人类在食物中第一个被发现的维生素,因而排名第一为维生素A眼睛的视网膜上杆状细胞具有在黑暗的条件下分辨物体的能力,这是因为它里面含有视紫红质。

视紫红质是一种由维生素A和视蛋白结合而成的物质,当饮食中缺乏维生素A或因某些消化系统疾病影响维生素A的吸收,致使视网膜杆状细胞没有合成视紫红质的原料,造成夜盲。

这又叫暂时性夜盲。

只要多吃猪肝、胡萝卜、鱼肝油等,即可补充维生素A的不足,很快就会痊愈。

维生素A除了有效防治夜盲症以及结膜干燥、角膜软化、皮肤干燥等症状。

10、论述生物氧化与体外物质氧化的异同。

熟记相异:体外氧化生物氧化、氧化方式燃烧加氧、脱氢、失电子,遵循氧化还原反应的一般规则、能量的释放突然释放逐步释放、条件有氧体温、PH接近中性、酶催化、产物来源CO2、H2O由物质中的碳和氢加水脱氢使物质间接获得氧,直接与氧结合成增多脱氢机会、水是由脱下的氢和氧结合来的。

CO2是由有机酸脱羟产生、相同:物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物(CO2\H2O)和释放的能量均相等。

11、体内氨基酸的来源与主要代谢去路熟记答:(1)、体内氨基酸的来源:⑴食物中的蛋白质经消化吸收后进入内环境。

这是体内氨基酸来源中最主要的一条途径。

⑵体内蛋白质的分解。

在动物和人体内,每天都要更新大量的蛋白质,这些被更新的蛋白质最初分解成氨基酸,这些氨基酸中的大部分被重新用来合成新的蛋白质,只有一小部分通过脱氨酸作用分解掉。

所以体内被更新的蛋白质被分解成氨基酸,是内环境中氨基酸的另一个重要来源⑶合成一些非必需氨基酸。

通过转氨基作用可以合成一些非必需氨基酸,也是内环境中氨基酸的一种来源。

(2)、主要代谢去路:⑴.合成各种组织蛋白,酶和激素;⑵.通过氨基转换作用形成人体的非必需氨基酸;⑶.通过脱氨基作用形成含氮部分和不含氮部分,其中含氮部分在肝脏中转化成尿素排出体外,不含氮部分又有两条代谢途径,一是氧化分解成二氧化碳和水,释放能量,二是转化成糖和脂肪。

12.论述一碳单位的代谢及生理功能。

熟记一碳单位的代谢1.定义:某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团,称一碳单位。

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