1、(三) 蛋白质分子设计概述

合集下载

现代生物技术第六章 蛋白质工程

现代生物技术第六章 蛋白质工程

金属硫蛋白的作用与结构特点

金属硫蛋白(metallothionein,简称MT)是一类 小分子量的球蛋白,大量存在于哺乳动物体内,其 他低等动物如鱼、螃蟹、海胆中也有分布,在植物 和微生物中也发现有各种不同亚型的金属硫蛋白。 这类蛋白质分子中半胱氨酸的含且极高,约占全部 氨基酸总量的1/3左右,在分子中以与金属原子相结 合的方式存在。金属硫蛋白参与微量元素锌、铜等 的贮存、运输和代谢,参与重金属元素铜、汞、铅 等的解毒以及拮抗电离辐射和清除羟基游离基等, 在改善健康等诸多方面发挥着重要的作用。
分子设计 氨基酸序列 蛋白质 三维结构 折叠 预期功能 生物功能
DNA
mRNA 转录 翻译
多肽链
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
二、蛋白质工程的基本原理
基因工程与蛋白质工程的区别:


基因工程通过分离目的基因重组DNA分子,使目的 基因更换宿主得以异体表达,从而创造新类型,但 这只能合成自然界固有的蛋白质。 蛋白质工程则是运用基因工程的DNA重组技术,将 克隆后的基因编码序列加以改造,或者人工合成新 的基因,再将上述基因通过载体引入适宜的宿主系 统内加以表达,从而产生数量几乎不受限制、有特 定性能的“突变型”蛋白质分子,甚至全新的蛋白 质分子。

将金属硫蛋白的β结构域改造成为α结构域需 要利用蛋白质工程中的分子设计技术,对分 子改造的设计思想进行可行性分析,并提出 具体的改造方案。首先,应在大量生物学实 验的基础上,仔细分析金属硫蛋白的结构特 点和生物功能,并利用贮存于计算机中的生 物大分子信息数据库和序列分析、分子模型 等计算机软件,确定金属硫蛋白的氨基酸序 列、一级结构和高级结构。
金属硫蛋白α结构域多倍体的构建 用MT的α结构域二倍体代替天然MT,有可能使其结 合重金属能力提高一倍。我们知道,无论是天然MT, 还是人工构建MT的α结构域二倍体,在将其转人植 物中时,都需要用环状的DNA质粒作载体。如果能把 MT的α结构域二倍体首尾相接,构建MT的α结构域 多倍体,将有可能使表达产物成倍增加,消除镉金 属的能力也就会相应的成倍提高。 根据以上设想,可以利用基因工程的方法,构建金 属硫蛋白α结构域多倍体。

蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释

蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释

蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释【摘要】蛋白质是生物体内重要的大分子,负责许多生物学功能。

蛋白质的结构可分为四个级别:一级结构指的是氨基酸的简单线性排列,二级结构是氨基酸的局部区域形成α螺旋或β折叠,三级结构是整个蛋白质分子的空间构象,四级结构是多个蛋白质分子相互组装在一起形成的复合物。

蛋白质的结构决定了其功能,例如酶的特异性和亲和力。

蛋白质的结构与功能高度相关,对于研究蛋白质功能和疾病治疗有着重要意义。

蛋白质的结构从简单到复杂,具有多种不同层次的组织关系,这些不同级别的结构相互作用,共同决定了蛋白质的生物学功能。

【关键词】蛋白质,一级结构,二级结构,三级结构,四级结构,解释,总结1. 引言1.1 蛋白质概述蛋白质是生物体内功能性非常重要的大分子,它们参与了生物体内的几乎所有生物过程。

蛋白质是由氨基酸分子通过肽键连接而成的多肽链,具有多种结构和功能。

蛋白质的结构可以分为四个层次:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是指蛋白质的氨基酸序列,即多肽链的线性排列方式。

二级结构是指多肽链中氨基酸的局部空间构象,包括α-螺旋和β-折叠等。

三级结构是指整个多肽链的立体空间结构,由各个二级结构元素的折叠方式决定。

四级结构则是由多个多肽链之间的相互排列和交互作用所形成的整体结构。

通过这四个层次的结构,蛋白质可以实现其特定的生物功能,如催化化学反应、传递信号等。

蛋白质的结构和功能密切相关,任何一个层次的结构改变都可能影响到其功能。

对蛋白质结构的深入理解对于揭示其功能机制具有重要意义。

2. 正文2.1 蛋白质一级结构蛋白质的一级结构指的是它的氨基酸序列。

氨基酸是组成蛋白质的基本单位,共有20种不同的氨基酸,它们通过肽键连接在一起形成多肽链。

蛋白质的氨基酸序列是由基因决定的,不同的基因编码不同的氨基酸序列,从而确定了蛋白质的结构和功能。

在蛋白质的一级结构中,氨基酸序列的特定顺序决定了蛋白质的二级结构。

《蛋白质工程的设计思路与应用》 讲义

《蛋白质工程的设计思路与应用》 讲义

《蛋白质工程的设计思路与应用》讲义一、蛋白质工程的概述蛋白质是生命活动的主要承担者,它们在细胞内执行着各种各样的功能,如催化化学反应、运输物质、免疫防御、调节基因表达等。

蛋白质工程则是在深入了解蛋白质结构与功能关系的基础上,通过对蛋白质的基因进行改造,从而有目的地设计和改造蛋白质分子,使其具有更优良的性能或产生新的功能。

蛋白质工程的出现,为解决许多生物学和医学领域的问题提供了有力的手段。

它不仅可以改进现有的蛋白质,还可以创造出自然界中原本不存在的蛋白质,为人类的生产和生活带来了巨大的影响。

二、蛋白质工程的设计思路(一)确定蛋白质的功能需求在设计蛋白质之前,首先要明确所需蛋白质的功能。

这可能是提高某种酶的催化效率,增强抗体的特异性和亲和力,或者是改变蛋白质的稳定性和溶解性等。

只有明确了功能需求,才能有针对性地进行设计。

(二)分析蛋白质的结构蛋白质的结构决定了其功能。

因此,需要对目标蛋白质的三维结构进行详细的分析,包括一级结构(氨基酸序列)、二级结构(如α螺旋、β折叠等)、三级结构(整体的空间构象)以及四级结构(多个亚基的组合)。

通过结构分析,可以了解蛋白质中哪些部位对其功能起关键作用,哪些部位相对不那么重要,从而为后续的改造提供依据。

(三)预测和设计突变位点基于对蛋白质结构和功能的分析,可以预测可能影响蛋白质功能的关键位点,并设计相应的突变。

突变可以是氨基酸的替换、插入或缺失。

在选择突变位点时,要考虑到氨基酸的性质(如亲水性、疏水性、带电性等)以及它们在蛋白质结构中的位置和相互作用。

(四)构建基因文库通过基因工程技术,将设计好的突变基因构建成基因文库。

基因文库中包含了大量不同的突变基因,为筛选出具有理想功能的蛋白质提供了丰富的资源。

(五)筛选和鉴定利用各种筛选方法,从基因文库中筛选出具有所需功能的突变体。

筛选方法可以基于蛋白质的活性测定、结合能力检测、稳定性评估等。

对筛选出的突变体进行进一步的鉴定和分析,确定其结构和功能是否符合预期。

蛋白质分子钟-概述说明以及解释

蛋白质分子钟-概述说明以及解释

蛋白质分子钟-概述说明以及解释1.引言1.1 概述蛋白质是生物体中一类非常重要的有机分子,是构成细胞的基本单位之一。

它们不仅在构建细胞结构中起着关键作用,还承担着许多生物体内的重要功能。

蛋白质的结构相对复杂,由氨基酸经过特定方式组合而成。

通过对蛋白质结构和功能的理解,我们可以深入了解生物体内各种生理过程的发生机制。

蛋白质分子钟是一种用于研究蛋白质稳定性和功能的工具。

它基于蛋白质的结构变化和其它特定性质的测量,可以帮助我们了解蛋白质分子在时间尺度上的变化。

通过分析蛋白质分子钟,我们可以揭示出蛋白质结构和功能之间的关联,从而为药物研发和疾病治疗提供指导和启示。

本文将首先介绍蛋白质的重要性和其在生物体内的作用,然后重点讨论蛋白质的结构和功能,包括折叠、稳定性和相互作用等方面。

随后,我们将详细解释蛋白质分子钟的概念和原理,包括如何测量和监测蛋白质的结构和动态变化。

最后,我们将探讨蛋白质分子钟的应用前景、局限性以及对未来的展望。

通过本文的阅读,读者将对蛋白质分子钟有一个基本的了解,并能够认识到蛋白质在生物体内的重要性和其研究的潜力。

我们希望本文能够为相关领域的科研人员提供一些有益的信息和思路,促进蛋白质分子钟的研究和应用的进一步发展。

1.2文章结构文章结构部分内容应该包括文章的主要章节和各章节的简要介绍。

以下是文章结构部分的内容示例:1.2 文章结构本文将按照以下结构进行论述:第二章正文本章将介绍蛋白质的重要性、结构和功能,以及蛋白质分子钟的概念和原理。

2.1 蛋白质的重要性在本节中,我们将探讨蛋白质在生物体中的重要性。

蛋白质是生物体内最为丰富的有机物,扮演着多种功能角色,包括结构支持、传递信号、催化化学反应等。

我们将阐述蛋白质在细胞生物学、医学和食品科学领域的重要应用。

2.2 蛋白质的结构和功能在本节中,我们将详细介绍蛋白质的结构和功能。

蛋白质的结构包括一级结构(氨基酸序列)、二级结构(α螺旋、β折叠等)、三级结构(立体构型)和四级结构(多个蛋白质链的组合)。

1教学设计-蛋白质的分子结构

1教学设计-蛋白质的分子结构

《蛋白质的分子结构》教学设计一、教材分析本节课是生物化学第二章第二节蛋白质分子结构的内容。

它是在学生学完氨基酸、肽、稳定蛋白质分子的作用力的知识后,转入难度较大的蛋白质分子结构的学习。

蛋白质是学生接触到的第一个生物大分子,部分学过生物的同学对蛋白质的了解也只是基础知识。

学生没有建立起蛋白质分子结构的概念。

因此本堂课蛋白质的分子结构是本章节的重点内容。

它与前面所学的氨基酸、肽等内容联系紧密:也为今后学习酶、理解其它生物大分子的结构奠定基础。

二、教学目标【知识目标】①掌握蛋白质的一级、二级、三级、四级结构的概念及其作用力②掌握蛋白质二级结构的基本类型和结构特点。

③理解蛋白质结构与功能的关系。

【能力目标】通过观察、总结、推理等手段,培养学生的观察思考、归纳总结和创造思维能力。

【情感目标】通过发现问題、解決问题的过程,培养学生的探素精神。

使学生完成由感性认识到理性认识的过程,促进学生形成正确的世界观。

三、教学重点与难点蛋白质的分子结构属于微观世界,是看不见、摸不着的,通过展示图片,动画讲解来帮助学生理解,仍要学生发主观能动性,所以本节课的重点是蛋白的一级结构、二级结构,难点是白质的空间结构。

四、教学方法根据本节课的内容及学生的实际水平,我采取启发式学法。

作为理解蛋白质功能的重要理论,蛋白质的结构是一个极其抽象的知识。

对于学生米说,蛋白质的创设一种氛国,引导学生进入积极思考的学习状态就很重要了。

而启发式教学就重在教师的启发,创设问题情景,以此调动学生内在的认知需求,激发学生的探究蛋白质结构的兴趣。

五、教学手段充分发挥电脑多媒体的辅助教学作用。

多媒体以图片、动画等多种形式强化对学生感观的刺激,加强教学的直观性,増强学生的感性认识,提高学习兴趣,使学生在主动获取知识的过程中完成重点、难点的学习,从面完成教学日标。

六、教学过程五、板书设计第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的分子结构(一)蛋白质的一级结构(二)蛋白质的空间结构1、蛋白质的二级结构(1)α-螺旋(2)β-折叠(3)β-转角(4)无规则卷曲2、蛋白质的三级结构3、蛋白质的四级结构二、蛋白质结构与功能的关系(一)蛋白质一级结构与功能的关系(二)蛋白质空间结构与功能的关系。

09135蛋白质工程

09135蛋白质工程

《蛋白质工程》课程(09135)教学大纲一、课程基本信息课程中文名称:蛋白质工程课程代码:09135学分与学时:2学分38学时课程性质:专业选修授课对象:生物工程专业二、本课程教学目标与任务蛋白质工程是随着生物化学、分子生物学、结构生物学、晶体学和计算机技术等的迅猛发展而诞生的,也与基因组学、蛋白质组学、生物信息学等的发展密切相关,是融合了蛋白质晶体学、蛋白质动力学、蛋白质化学和计算机辅助设计等多学科而发展起来的新兴研究领域。

由于蛋白质工程学科的边缘性,所以本课程在介绍蛋白质基本内容的同时,兼顾学科发展动向,旨在使学生了解现代蛋白质工程理论的新进展并为相关学科提供知识和技术。

通过本课程的学习,使学生掌握蛋白质工程的基本理论、基础知识、主要研究方法和技术以及生物信息学和现代生物技术在蛋白质工程上的应用及典型研究实例,熟悉从事蛋白质工程的重要方法和途径。

努力培养学生具有科学思维方式、启发学生科学思维能力和勇于探索,善于思考、分析问题的能力,激发学生的学习热情,为未来的学习和工作奠定坚实的理论和实践基础。

三、学时安排四、课程教学内容与基本要求第一章绪论教学目的:使学生了解蛋白质工程的基本概况。

基本要求:理解掌握蛋白质工程研究内容和蛋白质工程设计的原理。

重点与难点:蛋白质工程的原理,蛋白质工程的程序和操作方法。

教学方法:课堂讲授为主。

主要内容:一、蛋白质工程的物质基础二、蛋白质工程的原理三、蛋白质工程的程序和操作方法四、蛋白质工程的产生与发展五、蛋白质工程的应用领域第二章蛋白质结构基础教学目的:使学生理解蛋白质的结构与功能及二者之间的关系,理解蛋白质多肽链的折叠方式。

基本要求:要求掌握蛋白质各个结构层次的组成、基本特点和维持结构的作用力、结构与功能的关系。

蛋白质的变性和复性、蛋白质的折叠以及分子伴侣和折叠酶在蛋白质折叠中的作用。

重点与难点:重点:蛋白质的结构与功能,蛋白质结构与功能的关系。

难点:多肽链的折叠。

第五章 蛋白质结构预测和分子设计

第五章  蛋白质结构预测和分子设计

• TMpred (/software/TMPRED_form.html)
预测蛋白质的跨膜区段和在膜上的取向,它根据来自SWISS-PROT的跨 膜蛋白数据库Tmbase,利用跨膜结构区段的数量、位置以及侧翼信息,通
过加权打分进行预测。
•SignalP (http://www.cbs.dtu.dk/services/SignalP/) 信号肽(signal peptide)是未成熟蛋白质中,可被细胞转运系统识别的 特征氨基酸序列。预测蛋白质序列中信号肽的剪切位点。
级结构则效果很差。
二级结构预测的基本策略: (1)相似序列→相似结构
QLMGERIRARRKKLK
QLMGAERIRARRKKLK
结构?
(2)分类分析
α 螺旋
提取样本
预测….-Gly-Ala-Glu-Phe-….
聚类分析
学习分类规则
二级结构预测的方法:
(1)
经验参数法 又称Chou-Fasman方法,是一种基于单个氨基酸残基统计的经验预测方法。 通过统计分析,获得的每个残基出现于特定二级结构构象的倾向性因子, 进而利用这些倾向性因子预测蛋白质的二级结构。
蛋白质结构预测主要有两大类方法:
(1)理论分析方法
通过理论计算(如分子力学、分子动力学计算)进行结构预测。
这种方法由于折叠前后的能量差太小、蛋白质可能的构象空间庞大和 质折叠的计算量太大等原因不大可行。 (2)统计的方法 对已知结构的蛋白质进行统计分析,建立序列到结构的映射模型, 进而对未知结构的蛋白质根据映射模型直接从氨基酸序列预测结构。
预测每个氨基酸的二级结构类型。 它将蛋白质结构类型分为全α蛋白、
全β蛋白和α/β蛋白,输出结果包括“H”(螺旋)、“E”(折叠)和“-”(转角)。 这个方法对全α蛋白能达到79%的准确率。

基于蛋白质工程技术的新型酶的设计与应用

基于蛋白质工程技术的新型酶的设计与应用

基于蛋白质工程技术的新型酶的设计与应用酶是一类催化反应的生物大分子,广泛应用于制药、食品、能源等领域。

随着生物技术的发展,蛋白质工程技术成为设计和优化新型酶的重要手段,为酶的性能改良和应用拓展提供了新的可能性。

一、蛋白质工程技术概述蛋白质工程技术是通过对酶分子结构进行改造和调整,达到提高酶的活性、稳定性和特异性的目的。

蛋白质工程技术主要包括蛋白质设计、蛋白质表达和蛋白质改造三个主要方面。

1. 蛋白质设计蛋白质设计是指通过合理设计和调整酶的氨基酸序列和空间结构,以达到改变酶的功能和性质的目的。

常用的蛋白质设计方法包括定向进化、理论模拟等。

2. 蛋白质表达蛋白质表达是指通过基因工程技术将目标酶基因导入宿主细胞中进行表达和生产。

常用的表达系统包括大肠杆菌、酵母菌和哺乳动物细胞等。

3. 蛋白质改造蛋白质改造是指通过对酶分子进行定点突变、基因重组、修饰等方法,改变酶的结构和性质。

蛋白质改造可通过改变酶的底物适应性、温度适应性、耐酸碱性等来提高酶的适用范围和稳定性。

二、新型酶的设计与应用案例基于蛋白质工程技术,研究人员设计和开发了许多具有特殊功能的新型酶。

以下是一些新型酶的设计与应用案例。

1. 温度适应酶温度适应酶是指具有较高热稳定性和催化能力的酶。

通过蛋白质工程技术,研究人员可以对酶的氨基酸序列进行改造,增强酶的热稳定性和抗变性。

这种酶可以广泛应用于高温条件下的工业生产和生物催化。

2. 底物特异酶底物特异酶是指具有高度选择性对特定底物进行催化的酶。

通过蛋白质工程技术,可以对酶的催化口袋进行改造,增强酶与特定底物的结合能力。

这种酶可以用于废水处理、医药合成等领域,提高催化效率和产物纯度。

3. 抗氧化酶抗氧化酶可以抑制活性氧的产生和损伤,具有抗氧化、抗衰老等保健功能。

通过蛋白质工程技术,可以改造酶的结构,提高其抗氧化活性和稳定性。

抗氧化酶可以应用于食品、保健品等领域,具有广阔的市场前景。

三、蛋白质工程技术的挑战和前景尽管蛋白质工程技术在酶的设计和应用上取得了显著的成就,但仍面临着一些挑战。

  1. 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性,平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
  2. 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
  3. 3、如文档侵犯您的权益,请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间:9:00-18:30)。

(二)蛋白质三维结构
• 1. 蛋白表达和纯化:获得目的蛋白的cDNA, 克隆到表达载体上,得到大量纯化的蛋白 质(>10mg),其浓度通常在10mg/ml。蛋 白表达量高,容易形成包涵体;
蛋白不能正确折叠;大肠杆菌没有真核细 胞应有的翻译后修饰。
(二)蛋白质三维结构
• 2、蛋白结晶
• 将高浓度的蛋白质(10-50mg/ml)溶液加入适当的溶剂, 慢慢降低蛋白质的溶解度,使其接近自发性的沉淀状态时, 蛋白质分子将在整齐的堆栈下形成晶体。
第三章 蛋白质分子设计
第一节 第二节 蛋白质分子设计概述 基于天然蛋白质结构的分子设计
第三节 全新蛋白质分子设计
(一)蛋白质的重要性

• • •
• •
• •
蛋白质是遗传信息的表现形式,是生命活动的最终执 行者,充斥着我们生活的方方面面。 优点: 生物合成不需要消耗很多能量; 专一性很强; 不产生副作用并且能很快降解。 缺点: 分子量非常大(10 000-1000 000Da),不能通过化学 方法生产; 蛋白质的功能是在生理条件下发挥的,在其他条件下是不 稳定的; 专一性使其应用范围受到影响。
四、蛋白质分子设计考虑的因素
※ 氨基酸 ※ 肽链特性 ※ 蛋白质构象的特点 ※ 蛋白质分子间的作用 ※ 蛋白质分子内的作用
氨基酸的性质
电荷 酸碱性
亲水性、疏水性
肽链特性
• 多肽链的酰胺平面是刚性的,但酰胺平面 之间的相对位置可以变化。
蛋白质构象的特点
蛋白质分子间的作用
• 酶-底物相互作用 • 受体-配体相互作用 • 抗原-抗体相互作用
蛋白质-蛋白质相互作用力
• 氢键 • 静电作用 • 范德华力
五、蛋白质分子设计存在的问题
※ 设计的蛋白质与天然蛋白质相比缺乏结构的 独特性及明显的功能优越性. ※ 设计的蛋白质有正确的形貌、显著的二级结 构及合理的热力学稳定性,但三级结构的确 定性较差.
•施一公,1967年生(现年48岁),河南郑州人,现任 清华大学校长助理。
一、蛋白质分子设计的概念
蛋白质分子设计:为了获得具有特定功能 的蛋白质,在分子水平上对蛋白质的结构进行 改造,甚至构建具有特定结构的蛋白质。 蛋白质的分子设计包括:对已有蛋白质的 分子改造,亦称蛋白质的理性设计(或改造); 设计尚未在自然界中发现的、具有全新结构和
功能的蛋白质,亦称蛋白质的从头设计。
(二)蛋白质三维结构分析
• X晶体衍射(必须先获得晶体) • 核磁共振 • 蛋白质测序
血红蛋白晶体衍射图
(三)基因工程是蛋白质工程的基础
• 20世纪70年代,基因工程诞生 • 基因工程是在分子水平上对基因进行操作 的复杂技术,是将外源基因通过体外重组 后导入受体细胞内,使这个基因能在受体 细胞内大量扩增的操作。 (PCR、限制性 内切酶、DNA连接酶、载体、受体细胞);
• 蛋白质分子设计是一门实验性科学, 是理论设计过程与实验过程相互结 合的产物,在设计过程中,计算机 模拟技术和基因工程操作技术是两 个必不可少的工具。
设计目标
• 就目前的水平而言,所选择的目标 均是一些残基不多(60-80个AA残 基)、结构简单并且具有对称性的多 肽结构。
二、蛋白质分子设计的意义与作用
酶-底物相互作用
诱导契合学说
受体-配体相互作用
抗原-抗体相互作用
• 抗体: 机体在 抗原物质刺激下, 由B细胞分化成 的浆细胞所产生 的、可与相应抗 原发生特异性结 合反应的免疫球 蛋白。 • 抗原:为任何可 诱发免疫反应的 物质。
意义: ※ 获得具有特定功能、能满足人类需要的蛋白质。 ※ 用于研究蛋白质结构-功能的关系。 作用: ※ 检验蛋白质折叠机理及蛋白质结构-功能关系的
知识和信息的正确性。
※ 获得和积累关于蛋白质折叠和结构-功能关系的
信息。
三、蛋白质分子设计的分类
1、按照改造部位的多寡可分为三类: ※ 小改(或点突变):少数残基的替换。可通过
• 1984年获得全国高中数学联赛一等奖(河南省第一名),保送清华大学 生物科学与技术系; • 1989年,提前一年毕业并获得数学系学位; • 1995年获得美国约翰霍普金斯大学医学院分子生物物理博士学位,随后 在美国纪念斯隆-凯特琳癌症中心进行博士后研究; • 1998年—2008年,历任美国普林斯顿大学分子生物学系助理教授、副教 授、终身教授 ; • 2008年,全职回到清华大学工作,任清华大学生命科学学院院长,教授、 博导。 • 2013年4月25日当选为美国艺术与科学学院院士;4月30日 当选美国国家 科学院外籍院士; • 2013年12月19日当选中国科学院院士; • 2013年9月13日,瑞典皇家科学院宣布授予清华大学施一公教授2014年 度爱明诺夫奖 ; • 主要运用结构生物学和生物化学的手段研究肿瘤发生和细胞凋亡的分子 机制,集中于肿瘤抑制因子和细胞凋亡调节蛋白的结构和功能研究; • 迄今为止,他在国际权威学术杂志发表学术论文百余篇,其中作为通讯 作者在《Cell》发表11篇、《Nature》发表7篇、《Science》发表3篇 。
定位突变或化学修饰来实现。
※ 中改(或分子拼接):对来源于设计):从头设计全新的蛋白质。
2、根据设计层次的不同可分为两类:
※ 蛋白质结构的分子设计。 目标是设计出具有特定结构的蛋白质。 ※ 蛋白质功能的分子设计。 目标是获得具备特定功能的蛋白质。
结构设计是功能设计的基础和前提,功能设计是结 构设计的升华。结构设计主要是基于对蛋白质折叠和稳 定机理认识进行,功能设计还要考虑结构-功能的联系, 所以功能设计会更难、更具挑战性。
第一节 蛋白质分子设计概述
分子生物学最有意义的进展之一就是能够设计和生 产新型的蛋白质分子。 重组DNA技术使人们能够定向的改变蛋白质中的氨 基酸序列,包括氨基酸的取代、插入、缺失以及蛋白 质的融合等。 蛋白质工程是在深入了解蛋白质结构与功能关系的 基础上,利用化学和分子生物学方法有目的地改造蛋 白质,使之性能得到改善。 作为蛋白质工程的组成部分,蛋白质分子设计在其 中起着关键的作用。
相关文档
最新文档