生物化学复习资料
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生物化学复习资料1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失5、核酸的基本组成单位是核苷酸6、tRNA的二级结构为三叶草形7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白27、体内胆红素主要来源是血红蛋白28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶34、下列是密码子的特点，例外的是间断性35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行。
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生物化学复习资料生物化学是研究生物体内各种化学成分及其相互关系的一门学科。
它是生物学和化学两门学科的交叉领域，通过对生物体内的化学物质进行分析和研究，揭示生命现象的基本原理和机制。
以下是关于生物化学的复习资料，希望能够帮助同学们温故知新。
一、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的物质之一，由氨基酸组成，具有结构和功能多样性。
了解蛋白质的结构层次（一级结构、二级结构、三级结构和四级结构）、功能和分类是生物化学的基础。
例如，酶是一类重要的蛋白质，它可以催化生物体内的化学反应。
2. 核酸：核酸是构成生物体遗传信息的基本单位，包括DNA和RNA。
DNA是遗传信息的存储介质，RNA参与蛋白质的合成。
了解核酸的结构、功能和生物合成是理解遗传信息传递的关键。
3. 多糖：多糖是一类碳水化合物，由单糖分子通过糖苷键结合而成。
多糖在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。
了解多糖的种类、结构和生物功能对于了解生物体内的能量代谢和细胞结构具有重要意义。
二、代谢与能量1. 代谢途径：代谢是生物体内的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化。
了解代谢途径（如糖酵解、脂肪酸合成、氨基酸代谢等）和相关酶的作用是理解生物体内化学反应的基本原理。
2. 能量产生与转化：生物体内的能量主要来自ATP（三磷酸腺苷）的合成和分解。
了解ATP的结构、合成途径和参与的能量转化过程是理解生物体内能量代谢的关键。
三、酶的性质与调节1. 酶的性质：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的专一性和催化效率。
了解酶的底物特异性、酶促反应的速率和酶的催化机制是理解酶学的基础。
2. 酶的调节：生物体内的酶活性可以通过多种方式进行调节，如底物浓度、温度、pH值的变化以及酶的共价修饰等。
了解酶的调节机制对研究生物体内代谢的调控具有重要意义。
四、生物体内的信号传导1. 细胞膜受体：细胞膜受体是生物体内信号传导的重要组成部分，包括离子通道和酶联受体等。
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生物化学复习资料氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。
(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
(P45)必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。
（亚油酸和亚麻酸）(P25)必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
(P39)超二级结构：也称之基元。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
(P53)分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
(P98)解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。
符号：Tm。
每种DNA或RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多，Tm值越高。
(P98)增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。
(P98)酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。
酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。
(P147)酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。
提高酶活性的别构效应，称为别构激活或正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。
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⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。
即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。
（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。
3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。
生物化学复习材料
生物化学复习材料1.氨基酸、蛋白质等电点？Pl和ph的关系氨基酸等电点：不同的氨基酸结构不同，等电点也不同。
在水溶液中，氨基和羧基的解离程度不同，所以氨基酸的水溶液一般不呈中性。
一般来讲，所谓中性氨基酸，酸性比碱性稍微强一点，正离子浓度小于负离子浓度，要调节到等电点，需要向溶液中加酸，抑制羧酸的解离。
中性氨基酸的等电点一般在5.0-6.3之间，酸性氨基酸在2.8-3.2，碱性氨基酸为7.6-10.9.氨基酸的两性电解质性质，氨基酸可以作为缓冲试剂使用。
在等电点时，氨基酸的偶极离子浓度最大，溶解度最小。
可以根据等电点分离氨基酸的混合物。
第一种方法：利用等电点时溶解度最小，将某种氨基酸沉淀出来；第二种方法：利用同一ph下，不同氨基酸所带的电荷不同而分离。
蛋白质的等电点：2.蛋白质的1-4级结构分别是什么，有什么特点，有哪些类型第一结构：多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。
特点：是蛋白质最基本的结构。
第二结构：多肽主链有一定的周期性，由氢键维持的局部空间结构。
a-螺旋、b-折叠、b-转角。
特点:有周期性，有规则。
类型：（1）a-螺旋：最常见的结构，广泛的存在于纤维状蛋白和球蛋白中。
在水溶液中，a螺旋的N端带有部分正电荷，C端带有部分负电荷，a螺旋可构成偶极矩。
L型氨基酸组成的a螺旋多为右手螺旋，D型氨基酸组成的多为左手螺旋，右手螺旋比左手螺旋稳定。
（2）b-折叠：是一种重复性的结构。
可有多条肽链组成也可由一条肽链组成。
折叠的两种方式：平行式（相邻肽链是同向的）（更规则）和反平行式（相邻肽链是反向的）。
（3）b-转角（b-弯曲、发夹结构）：简单的二级结构。
多肽链需要经过弯曲和回折才能形成稳定的球形结构。
是比较稳定的结构。
（4）b凸起：是一种小的非重复性结构，能单独存在，大多数为b折叠中的一种不规则的情况，可引起多肽链方向的改变，但改变程度不如b转角。
（5）无规卷曲：没有一定规律的松散肽链结构（但对于一定的球蛋白来说，特定的区域有特定的卷曲方式，因而归入二级结构），酶的功能结构常处于该构象中，故而受到人们的重视。
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第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，N为特征性元素2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
4.两性解离：氨基酸是两性电解质是指在溶液中既可以给出H+而表现酸性，其氨基可以结合H+而表现碱性。
在一定条件下，氨基酸是一种既带正电荷，又带负电荷的离子，这种离子称为兼性离子。
5．等电点：在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子的形式存在，且净电荷为0 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合形成的化学键。
肽键：一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。
氨基酸通过钛键连接成肽，根据所含氨基酸的多少分为寡肽和多肽；根据结构功能分为生物活性肽和蛋白质。
肽键结构的六个原子构成一个钛单元，六个原子处于同一个平面上称为肽平面pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋白质的一级结构（Primary structure）：它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
7.蛋白质二级结构的概念：是指蛋白质多肽链局部片段的构象该片段的氨基酸序列是连续的，而主链构象通常是规则的的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转角维持二级结构的作用力：氢键a-螺旋（a-Helix）：是指蛋白质多肽通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋结构。
生物化学超详细复习资料图文版
一。
核酸的结构和功能脱氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,DNA）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。
在真核细胞中，DNA主要集中在细胞核内，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA。
原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。
核糖核酸（ribonucleicacid,RNA）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞内的RNA主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。
DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为DNA旋相互盘绕而形成。
?—C配对（碱基配对原则，?结构每隔隔为DNA?氢键??DNADNA构.?RNA类别：?信使RNA（messengerRNA，mRNA）：在蛋白质合成中起模板作用；?核糖体RNA（ribosoalRNA，rRNA）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome）,核糖体是蛋白质合成的场所；?转移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。
rRNA的分子结构特征：?单链，螺旋化程度较tRNA低?与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能mRNA的分子结构原核生物mRNA特征：先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列真核生物mRNA特征：5′－“帽子”（m7G-5′ppp5′-Nmp）+单顺反子+“尾巴”（PolyA）－3′核酸的变性、复性和杂交变性：在物理、化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。
复性：在一定条件下，变性DNA单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。
不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交Tm：熔解温度DNA的熔6、计算（1）分子量为3?105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。
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1.水分活度与含水量关系:I区:Aw=0~0. 25，水分含量为0~0.07g/g干物质，这部分水通过H20~离子或H20偶极相互作用与可接近的极性部位缔合，是食品中与非水物质结合最为紧密的水。
II区:Aw=0.25~0.80，水分含量为0.07~0.32g/g干物质，该部分水主要占据了固形物表面第一层剩余部位和亲和水基团周围的另外几层位置。
III区: Aw=0.80~0. 99，水分含量大于0.40g/g干物质，这部分水是食品中结合最不牢固和最容易流动的水，主要为体相水。
2.水分活度与微生物生长的关系:随着Aw增加，微生物生长速度快速增加，达到生长速度最大值后略有下降。
酶促反应的关系:酶促反应在Aw值很低时速度也很慢，但Aw高于0.35后随着Aw继续提高，酶促反应速度迅速提高。
水分活度与脂质氧化作用的关系:脂类氧化在Aw值极低时保持较高的氧化速度，随着Aw值的增加氧化速度降低，直到Aw值接近MSI的区I和Ⅱ的边界。
3.淀粉的糊化（gelatination）：淀粉粒在受热（60-80℃）时会在水中溶胀，淀粉链之间的氢键断裂，形成均匀的糊状溶液，分散在水中，此过程称为淀粉糊化或凝胶化。
糊化后的淀粉又称为α-化淀粉，即食型的谷物制品的制造原理就是使生淀粉“α化”。
影响淀粉糊化的因素：1温度：温度越高，越易糊化；2水分活度：水分活度低，不能糊化或糊化程度低；3直链或支链淀粉含量：直链淀粉含量越高，越难糊化；4pH：低pH值时，淀粉水解产生糊精而变稀，不易糊化。
4.老化（retrogradation）：淀粉溶液经缓慢冷却，或长期放置，会产生不透明甚至沉淀。
本质：糊化的淀粉分子又自动排序，形成致密的不溶性分子微束，分子间氢键又恢复。
是糊化的逆转，但老化不会使淀粉彻底复原成生淀粉（β–淀粉）的结构，与生淀粉相比，晶化程度低。
直连淀粉越多，越容易老化。
例：面包陈化，米汤粘度下降产生白色沉淀加速淀粉老化的因素：1低温，特别是0℃附近；2中性pH；高聚合度的淀粉；3无表面活性剂；4淀粉老化趋势：马铃薯<玉米<小麦。
直链淀粉（amylose）遇碘呈棕蓝色，聚合度：（4-6）不显色；（8-20）呈红色；（>40）呈深蓝色；支链淀粉（amylopectin）遇碘呈蓝紫色5.油脂氧化的评价方法：①过氧化值，指1kg油脂中含氢氧化物的毫克当量数2碘值，100克油脂吸收碘的克数3皂化值，完全单化1g油脂所需的氢氧化钾毫克数④酸值，中和1g油脂中游离脂肪酸所需氢氧化钾毫克数6.油脂在储存过程中的变化：（一）气味劣变：回味；酸败：1.氧化酸败：受光、微量元素等诱发而与空气中氧缓慢而长期作用的结果。
2.水解酸败:主要发生在人造奶油等深加工产品以及米糠油等含截酯酶较多的油品中。
（二）回色：油脂经过精炼，制品呈淡黄色或接近原色，但在产品贮藏过程中又租金着色，向精炼前的原有颜色转变，这种现象称为“回色”原因:生育酚在空气、热、光、微量金属元素的作用下氧化成色满5,6-昆类色素。
豆油回色较少，棉籽油回色明显。
7.蛋白质变性作用：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用8.复性的概念:蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为复性。
9.蛋白质变性作用的特征：1生物活性的丧失：这是蛋白质变性的主要特征；2某些理化性质的改变：一些天然蛋白质可以结晶，而变性后失去结晶的能力10.蛋白质变性导致的结果：1生物活性丧失（Inactivation）；2一些侧链基团暴露；3蛋白质的物理化学性质改变：易沉淀（热变性、酸变性等）；碱、脲、盐酸胍变性（溶解性很好）；粘度增加、扩散系数降低；CD、紫外、荧光发射光谱等发生明显变化；4生物化学性质改变：易被蛋白酶水解11.蛋白质沉淀的作用的概念：蛋白质的沉淀作用又可分为可逆的和木可逆的两种类型。
可逆的沉淀作用是指蛋白质发生沉淀后，若用透析等方法除去使蛋白质沉淀的因素后，可使蛋白质恢复原来的溶解状态，如等电点和中性盐沉淀。
不可逆的沉淀作用是指蛋白质沉淀后不能用透析等方法除去沉淀剂而使蛋白质重新溶解于原来的溶剂中，如重金属盐类、有机溶剂、生物碱试剂等都可使蛋白质发生不可逆沉淀。
12.蛋白质盐析作用的概念：在蛋白质溶液中加入定量的中性盐时，则能使蛋白质脱水并中和其电荷而从溶液中沉淀出来，中性盐的这种沉淀作用称为盐析作用。
13、盐溶的概念（P135）：低盐浓度可以使大多数蛋白质溶解度增加，称为盐溶作用。
14、蛋白质沉淀方法（反应的种类）（P135）：①中性盐沉淀反应：②有机溶剂沉淀反应：③加热沉淀反应：④重金属盐沉淀反应：⑤生物碱试剂。
15、维持蛋白质的空间结构的作用力有哪几种？各级结构的作用力主要有哪几种？维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、盐键、疏水键和范德华力、空间相互作用力、配位键等非共价键，又称次级键。
此外，在某些蛋白质中还有二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。
蛋白质一级结构主要作用力是通过肽键连接；二级结构主要是氢键；三级结构的形成和稳定主要靠疏水键、盐键、二硫键、氢键和范德华力，其中疏水键是最主要的作用力；在四级结构中，各亚基之间的结合力主要是疏水作用，氢键和离子键也参与维持四级结构。
16.酶促反应的特点？酶对底物具有极高的效率：1酶的催化效率通常比非催化反应高10^8~10^20倍，比一般催化剂高10^7~10^13倍；2酶的催化不需要较高的反应温度；3酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能，酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。
17.酶在食品工业中主要应用？主要应用于淀粉加工、乳品加工、水果加工、酒类酿造、肉蛋鱼类加工、面包与焙烤食品的制造、食品保藏、以及甜味剂制造等。
18.生物氧化的特点？1在细胞内进行，条件温和2由酶催化分阶段逐步进行，能量逐步释放3释放的化学能转换成ATP4受调节控制19.呼吸链的种类和组成？种类:在具有线粒体的生物中有NADH呼吸链、FADH2呼吸链组成:NADH脱氢酶复合体、琥玻酸脱氢酶、细胞色素还原酶、细胞色素氧化酶。
20.糖酵解的概念、场所、无氧氧化的过程、限速酶？概念:在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程。
场所:胞浆无氧氧化过程:有两个阶段1.由葡萄糖分解成丙酮酸2.由丙酮酸转变成乳酸限速酶:磷酸果糖激酶21.糖的有氧氧化的概念、场所、过程、限速酶？概念:指在机体供氧充足时，葡萄糖彻底氧化成水和二氧化碳，并释放出能量的过程，是机体主要供能方式。
场所:胞液和线粒体过程:1.酵解途径2.丙酮酸的氧化脱羧3.三羧酸循环4.氧化磷酸化。
22.限速酶: HMGCoA还原酶23.三羧酸循环的概念、要点？概念:三羧酸循环也称为柠檬酸循环，这是因为循环反应中的第一个中间产物是一个含三个羧基的柠檬酸。
要点:经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA，经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化，生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子二氧化碳，1分子GTP关键酶:柠檬酸合酶，α–酮戊二酸脱氢酶复合体，异柠檬酸脱氢酶整个循环反应为不可逆反应。
24.糖的异生途径的生理意义，关键酶，与糖酵解的异同？糖异生生理意义:1.保证血糖水平的相对恒定2.糖异生作用与乳酸的利用有密切关系3.促进肾小管分泌氨的作用4.协助氨基酸代谢关键酶:丙酮酸羧化酶，辅酶为生物素。
磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶异同:糖异生的主要原料是乳酸、甘油和生糖氨基酸。
乳酸在乳酸脱氢酶作用下转变为丙酮酸，经前述羧化支路成糖。
甘油在甘油激酶作用下转变为磷酸甘油后，经脱氢酶氧化成磷酸二羟丙酮，再循酵解逆过程合成糖。
生糖氨基酸则通过多种渠道成为糖酵解代谢中的中间产物，然后生成糖。
而糖酵解的原料是葡萄糖并且是在无氧条件下进行分解。
25.脂肪酸的氧化分解、β–氧化的概念、四步反应过程？脂肪酸氧化分离的部位:多数组织均可（除成熟红细胞RBC及脑）组织定位:肝、肌肉组织最活跃细胞定位:胞液和线粒体脂肪酸的分解有:β–氧化、α–氧化、ω–氧化等不同的方式概念:脂肪酸通过酶催α与β碳原子间的键的断裂，β–碳原子上的氧化，相继切下二碳单位而降解的方式。
四步反应过程:1.第一次脱氢:由脂酰CoA脱氢酶作用2.加水:由烯脂酰CoA水合酶作用3.第二次脱氢:由L（+）–β–羟脂酰CoA脱氢酶作用，需要NAD+作辅酶。
4.硫解:由硫解酶作用。
26.软脂酸进行氧化分解的过程，以及分解过程中ATP生成的数量？27.酮体的概念、生成的场所、原料？概念:乙酰乙酸、β–羟丁酸、丙酮三者称为酮体生成场所:肝脏线粒体原料:乙酰CoA，主要来自脂酸的β–氧化28.氨基酸的脱氨作用？1.转氨基作用:在转氨酶的作用下α–氨基酸的氨基转移到α–酮酸的α–碳上，使其生成相应的氨基酸，而原来的氨基酸则转变成α–酮酸。
2.氧化脱氨基作用:谷氨酸脱氢酶催化L-谷氨酸脱去氨基。
3.联合脱氨基作用:两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α–氨基生成α–酮酸的过程，如转氨作用和谷氨酸脱氢作用的结合。
4.非氧化脱氨基作用:L–丝氨酸和L-苏氨酸可以利用脱水方式脱氨基。
谷氨酰胺和天冬氨酸可在谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶作用下，直接脱掉酰胺基生成相应的氨基酸和氨。
29.体氨的来源，运输？来源:1.氨基酸脱氨基作用和胺类的分解均可以产生氨2.肠道细菌腐败作用产生氨3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺运输:1.以谷氨酰胺的形式转运氨2.葡萄糖-丙酮酸循环30.体内氨的去路？1.在肝内合成尿素，这是最主要的去路2.合成非必需氨基酸及其它含氮化合物3.合成谷氨酰胺4.肾小管泌氨31.尿素的合成？1.NH3、CO2和ATP缩合生成氨基甲酰磷酸，在线粒体中进行2.氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸，在线粒体中进行3.瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥玻酸，在胞液中进行4.精氨酸代琥玻酸裂解成精氨酸和延胡索酸5.精氨酸裂解释放出尿素并再形成鸟氨酸，在胞液中进行。
32.DNA突变的分子基础、分类、诱变因素？突变分子基础:突变是DNA分子上碱基的改变:自发突变是遗传过程中“自发”发生的突变。
诱变事研究核酸与遗传时应用一些物理或者化学方法对DNA分子或者整个组织细胞处理使DNA发生突变，是人工手段使DNA发生突变。
分类:1.点突变:一个碱基的变异。
有转换同型碱基和颠换异型碱基2.缺失:一个碱基或一段核苷酸从DNA上消失3.插入:一个碱基或一段核苷酸插入到DNA大分子中4.倒位:DNA链内部迁移诱变因素:物理因素:紫外线照射、离子辐射化学因素:溴尿嘧啶、羟胺、亚硝酸盐、氮芥类。