胃蛋白酶
胃蛋白酶
【药物名称】胃蛋白酶 Pepsin
【药物类别】助消化药
【分子式成分】胃蛋白酶系自猪、羊或牛的胃粘膜中提取的蛋白水解酶。
本品系胃蛋白酶用乳糖、葡萄糖或蔗糖稀释制得。
每1g中含蛋白酶活力不得少于120单位或1200单位。
(注：本品含糖)。
本品为白色或淡黄色的粉末；味甜，无霉败臭；有引湿性；水溶液呈酸性反应。
【制剂规格】含糖胃蛋白酶：每1g不低于120活力单位(或1200单位)；胃蛋白酶合剂：3%。
【药理毒理】能使蛋白质分解成月示及胨，不能进一步使之分解成氨基酸，在含有0.2%～0.4%盐酸时消化力最强。
由于胃蛋白酶缺乏症常伴胃酸缺乏，故单用难奏效，多与稀盐酸同时服用，以增进食欲，促进消化。
【适应证】消化不良、食欲不振及慢性萎缩性胃炎等。
【相互作用】（1）本品在中性、碱性及强酸性时，消化力较弱。
在含有0.2%～0.4%盐酸（pH值1.5～2.5）时,消化力最强。
（2）本品水溶液遇鞣酸、没食子酸或多数重金属溶液即发生沉淀。
（3）忌与碱性药物配伍，不宜与抗酸药物同服。
（4）本品与硫糖铝相拮抗，不宜合用。
【用法用量】口服含糖胃蛋白酶：2g～4g/次，3次/日，餐前服，同时服0.1mol/L稀盐酸0.5ml～2ml。
口服合剂10ml～20ml/次，3次/日，餐前服。
【注意事项】遇热不稳定，70℃以上失效。
溶液在pH 6以上不稳定，已吸潮或变性者不宜服用。
本品易吸潮，使蛋白消化力降低，如已吸潮或变性者不宜服用。
【孕妇和哺乳妇女用药】可以使用。
【生产单位】资料暂缺。
胃蛋白酶
胃蛋白酶（英文名称：Pepsin）是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞（gastricchiefcell）所分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。
胃蛋白酶的前体被称为胃蛋白酶原。
胃腺主细胞分泌的蛋白酶。
初分泌时为无活性的胃蛋白酶原，在胃酸或已激活的胃蛋白酶的作用下转变为具活性的胃蛋白酶。
在适宜环境下(pH约为2)可将蛋白质分解为和胨，很少产生小分子肽或氨基酸。
自猪、牛、羊等胃粘膜提取的胃蛋白酶用作助消化药。
常与稀盐酸同时用于幼畜消化不良性腹泻和慢性萎缩性胃炎。
蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解为胨，而且一部分被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。
胃液胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症和胃性低酸症，当胃酸过少或缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。
一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重症器质性变化所致，特别是对于恶性贫血、无酸症、无胃蛋白酶分泌是诊断上的重要所见。
慢性胃炎、慢性胃扩张、慢性十二脂肠炎等胃蛋白酶的分泌常减少。
一般胃酸基础分泌高的疾患，如十二指肠溃疡等，胃蛋白酶活性增高。
1836年，索多·施旺（TheodorSchwann）在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的物质，并将其命名为胃蛋白酶。
胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。
胃中惟一的一种蛋白水解酶。
其最适pH值为1～2。
胃蛋白酶作用的主要部位是芳香族氨基酸或酸性氨基酸的氨基所组成的肽键。
此酶由胃腺的主细胞合成，以酶原颗粒形式分泌，经胃液中盐酸激活后，具有消化蛋白质的能力。
药用胃蛋白酶，可以从猪胃中提取，用于消化不良。
消化性溃疡禁用此药。
性状本品为白色或淡黄色的粉末；无霉败臭；有引湿性；水溶液显酸性反应。
鉴别取本品的水溶液，加鞣酸、没食子酸或多数重金属盐的溶液，即发生沉淀。
检查干燥失重 取本品，在100℃干燥4小时，减失重量不得过5.0％（附录ⅧL）。
胃蛋白酶的提取实验报告
一、实验目的1. 了解胃蛋白酶的化学性质和生理功能。
2. 掌握从胃黏膜中提取胃蛋白酶的方法。
3. 学习实验操作技巧，提高实验技能。
二、实验原理胃蛋白酶是一种消化酶，主要存在于胃液中，能将蛋白质分解成肽和氨基酸。
本实验通过从新鲜猪胃黏膜中提取胃蛋白酶，探讨其提取方法及活性。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：新鲜猪胃黏膜、生理盐水、蒸馏水、氢氧化钠、硫酸铵、乙酸、酚酞指示剂、标准蛋白质溶液、考马斯亮蓝G-250染料、酶标仪、离心机、冰箱、烧杯、玻璃棒、移液管、滴定管、电子天平等。
2. 实验试剂：胃蛋白酶提取液、胃蛋白酶活性测定液、胃蛋白酶标准曲线、缓冲液等。
四、实验步骤1. 胃蛋白酶提取液的制备（1）将新鲜猪胃黏膜洗净，去除脂肪和杂质。
（2）将胃黏膜剪成小块，放入烧杯中，加入适量的生理盐水，用玻璃棒搅拌。
（3）将搅拌后的胃黏膜液过滤，收集滤液。
（4）向滤液中加入氢氧化钠溶液，调节pH至7.0。
（5）将溶液在室温下静置30分钟。
（6）加入硫酸铵溶液，使蛋白质盐析，沉淀蛋白质。
（7）将沉淀物用蒸馏水洗涤，直至无色。
（8）将洗涤后的沉淀物溶于适量的乙酸溶液中，制成胃蛋白酶提取液。
2. 胃蛋白酶活性测定（1）配制标准蛋白质溶液，用考马斯亮蓝G-250染料进行比色，绘制标准曲线。
（2）取一定量的胃蛋白酶提取液，加入适量的缓冲液，使pH值调至7.0。
（3）取标准蛋白质溶液和胃蛋白酶提取液，分别加入适量的胃蛋白酶活性测定液。
（4）将混合液置于37℃水浴中保温15分钟。
（5）取出混合液，加入适量的酚酞指示剂，用NaOH溶液滴定至终点。
（6）根据滴定结果，计算胃蛋白酶活性。
五、实验结果与分析1. 胃蛋白酶提取液的制备通过实验，成功从新鲜猪胃黏膜中提取出胃蛋白酶，提取液呈淡黄色。
2. 胃蛋白酶活性测定根据实验结果，绘制出胃蛋白酶标准曲线。
在实验条件下，胃蛋白酶活性为（XX±XX）U/mg。
六、实验结论1. 本实验成功从新鲜猪胃黏膜中提取出胃蛋白酶，提取方法简单可行。
胃蛋白酶用途
胃蛋白酶用途
胃蛋白酶是一种消化酶，主要用于分解食物中的蛋白质。
它在人体消化过程中起着重要的作用：
1. 消化食物：胃蛋白酶可以将食物中的蛋白质分解成较小的肽段和氨基酸，使其更容易被肠道吸收和利用。
2. 帮助消化蛋白质：对于蛋白质含量较高的食物，如肉类、鱼类、豆类等，胃蛋白酶的作用尤为重要。
3. 促进营养吸收：通过分解蛋白质，胃蛋白酶有助于提高食物的营养价值，确保身体能够充分吸收所需的营养物质。
4. 药物制剂：胃蛋白酶也常用于一些药物制剂中，如某些消化不良药物，以帮助改善消化功能。
需要注意的是，胃蛋白酶的使用应根据个体情况和医生的建议进行。
在某些情况下，如消化系统疾病或特殊饮食需求，可能需要额外补充胃蛋白酶或限制其摄入。
此外，过度使用或不适当使用胃蛋白酶可能会对消化系统造成不良影响。
如果你对胃蛋白酶的具体用途或与之相关的健康问题有进一步的疑问，建议咨询医生或相关医疗专业人士的意见。
胃蛋白酶名词解释
胃蛋白酶名词解释1.引言1.1 概述胃蛋白酶是一种重要的消化酶，在胃中发挥着至关重要的功能。
它属于一类酶的家族，被称为蛋白酶，主要用于分解食物中的蛋白质。
胃蛋白酶通过催化作用将蛋白质分解成更小的肽链和氨基酸，这样可以使胃中的食物更容易被身体吸收和利用。
胃蛋白酶的功能十分重要，它在消化过程中起着关键作用。
当我们食用含有蛋白质的食物时，胃蛋白酶被释放到胃中，开始分解食物中的蛋白质成更小的肽链。
这些消化产物随后会进一步在小肠中被其他消化酶分解成氨基酸，以供机体吸收和利用。
胃蛋白酶是由胃细胞分泌的。
它的产生受到神经和激素的调控，具有一定的特异性。
胃蛋白酶主要分泌于胃的上皮细胞中，然后释放到胃腔中。
它的酶活性主要存在于胃的酸性环境下，可能会受到胃酸的影响而发生变化。
胃蛋白酶的研究具有重要的理论和临床意义。
理论上，对胃蛋白酶的深入研究有助于我们了解胃肠道的消化过程及其调控机制。
临床上，胃蛋白酶的异常活性与一些胃肠道疾病密切相关，如胃溃疡、胃癌等。
因此，研究胃蛋白酶有助于我们更好地预防和治疗这些疾病。
本文将介绍胃蛋白酶的定义和功能，总结其重要性，并展望其未来的研究方向。
通过对胃蛋白酶的深入了解，我们可以更好地认识消化过程以及与之相关的疾病，为临床诊断和治疗提供科学依据。
1.2文章结构1.2 文章结构本篇文章主要包括以下几个部分：1. 引言：在这一部分，我们将对胃蛋白酶进行简要的介绍，包括其背景和研究意义。
2. 正文：在这一部分，我们将详细讨论胃蛋白酶的定义和功能。
首先，我们会解释胃蛋白酶的定义，包括它的结构和特征。
接下来，我们将描述胃蛋白酶在消化系统中的作用和功能，包括其对蛋白质消化的重要性以及与其他消化酶的关系。
3. 结论：在这一部分，我们将总结胃蛋白酶的重要性，并展望其未来的研究方向。
我们将强调胃蛋白酶在消化过程中的关键作用，并探讨可能的应用领域和未来的研究方向，包括胃蛋白酶相关疾病的治疗和胃蛋白酶的改良等。
胃蛋白酶的功能主治
胃蛋白酶的功能主治什么是胃蛋白酶？胃蛋白酶是一种位于胃部的酶，起到消化蛋白质的作用。
它主要由胃壁分泌，能够将蛋白质分解成小分子的氨基酸和多肽。
胃蛋白酶的功能主治胃蛋白酶在人体中起着重要的消化作用。
主要的功能和主治如下：1.分解蛋白质：胃蛋白酶能够将蛋白质分解成氨基酸和多肽。
蛋白质是人体必需的营养物质，但是由于蛋白质的结构复杂，需要经过消化才能被吸收利用。
胃蛋白酶的分解作用使得蛋白质更容易被吸收，从而提供给身体所需的氨基酸。
2.促进食物消化：胃蛋白酶在胃内起着促进食物消化的作用。
当进食时，胃蛋白酶会被分泌到胃内，与胃酸混合，形成胃液。
胃液中的胃蛋白酶能够分解蛋白质，使其更易于消化。
3.防止消化不良：胃蛋白酶的分泌和活性能够帮助减少消化不良的发生。
消化不良是一种胃部不适感，常常出现在进食过多或过饱的情况下。
胃蛋白酶的正常分泌和功能可以帮助消化过多的蛋白质，从而缓解消化不良的症状。
4.促进肠道健康：蛋白质在胃蛋白酶的作用下被分解为小分子的氨基酸和多肽后，会进入肠道继续被吸收。
这些小分子的氨基酸和多肽对肠道的健康起着重要的作用。
它们能够提供营养，促进肠道细胞的生长和修复，维持肠道的正常功能。
5.对抗衰老：胃蛋白酶的活性和功能也与抗衰老有关。
研究发现，胃蛋白酶能够帮助清除体内的自由基，减少氧化应激对身体造成的损伤。
同时，胃蛋白酶还能够促进胶原蛋白的生成，维持皮肤的健康和弹性，从而减缓皮肤的老化过程。
如何保持胃蛋白酶的功能为了保持胃蛋白酶的功能，我们可以采取以下的方法：1.合理饮食：饮食中适量摄入蛋白质，可以刺激胃蛋白酶的分泌和活性。
同时，避免过度饮食、暴饮暴食等行为，有助于保持胃蛋白酶的正常功能。
2.注意饮食环境：饮食时要营造良好的饮食环境，包括吃饭时放慢进食的速度，咀嚼食物充分等。
这样可以有效提高胃蛋白酶的作用效果。
3.保持良好的生活习惯：良好的生活习惯如规律作息、适度的运动和减少压力，能够促进消化系统的正常工作，维持胃蛋白酶的功能。
胃蛋白酶的应用原理
胃蛋白酶的应用原理胃蛋白酶简介胃蛋白酶是一种消化酶，定位于胃腔中，并起着重要的消化功能。
它主要负责分解蛋白质，将其分解为更小的肽链和氨基酸，为身体吸收提供必要的分子。
胃蛋白酶的原理胃蛋白酶的应用原理可以概括为以下几个方面：1. 蛋白质水解胃蛋白酶通过将蛋白质水解为肽链和氨基酸，实现对蛋白质的消化作用。
蛋白质是生命的重要组成部分，在胃蛋白酶的作用下，大分子的蛋白质可以被分解成更小的分子，方便身体吸收和利用。
2. 选择性特异性胃蛋白酶具有选择性强的特点，对不同种类的蛋白质具有不同的水解能力。
这是由于不同蛋白质的氨基酸组成不同，胃蛋白酶能够根据蛋白质的序列结构，选择性地切割特定的键，使得蛋白质能够得到最有效的分解。
3. 酶活性受环境影响胃蛋白酶的活性受到环境因素的影响，如酸碱度、温度和离子浓度等。
在胃腔中，胃蛋白酶的最佳活性pH为2-3，这是因为胃腔的环境呈酸性。
温度也对胃蛋白酶的活性有影响，一般在37°C左右时，胃蛋白酶的活性最高。
胃蛋白酶的应用领域由于胃蛋白酶具有良好的酶活性和特异性，它在多个领域都有应用。
以下是胃蛋白酶的几个重要应用领域：1. 医药领域在医药领域，胃蛋白酶广泛应用于制备药物和治疗疾病。
胃蛋白酶可以用于制备肽类药物，通过对蛋白质的水解，获得具备特定功能的肽链。
此外，胃蛋白酶还可以用于治疗胃病，如胃溃疡和消化不良等，通过增加胃蛋白酶的摄入来促进胃腔内的消化过程。
2. 食品工业在食品工业中，胃蛋白酶常被用作添加剂。
胃蛋白酶可以用于嫩化肉类和奶制品，改善其口感和口感。
此外，胃蛋白酶还可以用作发酵剂，提高食品的口感和风味。
3. 生物工程在生物工程领域，胃蛋白酶常被用作分子生物学研究的重要工具。
胃蛋白酶可以用于蛋白质的纯化和鉴定，帮助科研人员更好地研究蛋白质的结构和功能。
此外，胃蛋白酶还可以用于基因工程中的限制性内切酶，用于DNA的切割和连接。
结论胃蛋白酶是一种重要的消化酶，具有在医药、食品和生物工程等多个领域的应用价值。
胃蛋白酶
0 6
效价测定
类别
贮藏
制剂
本品系自猪、羊或牛的胃黏膜中提取制得的胃蛋白酶。按干燥品计算，每1g中含胃蛋白酶活力不得少于3800 单位。
本品应从检疫合格的猪、羊或牛的胃黏膜中提取，所用动物的种属应明确，生产过程应符合现行版《药品生 产质量管理规范》的要求。本品为动物来源，工艺中应进行病毒的安全性控制。
助消化药。
密封，在阴凉干燥处保存。
1、胃蛋白酶片。 2、胃蛋白酶颗粒。 3、含糖胃蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解为肽，而且一部分 被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。胃液胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症和胃性低酸症，当胃酸过少或 缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重 症器质性变化所致，特别是对于恶性贫血、无酸症、无胃蛋白酶分泌是诊断上的重要所见。慢性胃炎、慢性胃扩 张、慢性十二脂肠炎等胃蛋白酶的分泌常减少。一般胃酸基础分泌高的疾患，如十二指肠溃疡等，胃蛋白酶活性 增高。1836年，索多·施旺（Theodor Schwann）在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的 物质，并将其命名为胃蛋白酶。胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。胃中惟一的一种蛋白水解酶。其最适 pH值为1～2。胃蛋白酶作用的主要部位是芳香族氨基酸或酸性氨基酸的氨基所组成的肽键。此酶由胃腺的主细胞 合成，以酶原颗粒形式分泌，经胃液中盐酸激活后，具有消化蛋白质的能力。药用胃蛋白酶，可以从猪胃中提取， 用于消化不良。消化性溃疡禁用此药。
研究发展
1836年，Theodor Schwann在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的，并将其命名为胃 蛋白酶。胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。
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一：苏玉永,徐楚鸿,吕永宁.多酶微片胶囊中胃蛋白酶的活力测定[J].2004.24(4):214-1252.1.1对照品溶液的制备精密称取经105℃干燥至恒重的酪氨酸对照品适量,加盐酸溶液(取1 moL·L-1盐酸溶液65 mL,加水至1000 mL,摇匀,即得)制成每1 mL中含0.5 mg的溶液,摇匀,备用。
2.1.2供试品溶液的制备取本品5粒,将内容物中的5片粉红色的胃蛋白酶糖衣片置研钵中,研细。
加上述盐酸溶液少许,研磨均匀,移至100 mL量瓶中。
加上述盐酸溶液至刻度,摇匀。
精密量取适量,用上述盐酸溶液制成每1 mL中约含0.2～0.4单位的溶液。
2.1.3测定法取试管6支,其中3支各精密加入对照品溶液1 mL,另3支各精密加入供试品溶液 1 mL,置(37±0.5)℃水浴中,保温 5 min。
精密加入预热至(37±0.5)℃的血红蛋白试液5 mL,摇匀,并准确计时,在(37±0.5)℃水浴中反应10 min。
立即精密加入5%三氯醋酸溶液5 mL,摇匀,滤过。
取续滤液备用。
另取试管2支,各精密加入血红蛋白试液5 mL。
置(37±0.5)℃水浴中保温10 min,再精密加入5%三氯醋酸溶液5 mL。
其中1支加供试品溶液1 mL,另1支加盐酸溶液1 mL,摇匀,滤过。
取续滤液,分别作为供试品和对照品的空白对照,照分光光度法,在275 nm波长处测定吸收度,见图1,图2。
算出平均值A s和A,按下式计算:式中,As为对照品的平均吸收度;A为供试品的平均吸收度;Ws为对照品溶液每1 mL中含酪氨酸对照品的量μg;n为供试品稀释倍数。
在上述条件下,每分钟能催化水解血红蛋白生成1μmoL酪氨酸的酶量,为一个蛋白酶活力单位。
2.2干扰试验按照处方配制无胃蛋白酶的空白样品,取适量,按2.1项下方法操作,结果在275 nm波长处几乎无吸收,说明处方中其他组分对胃蛋白酶活力的测定无干扰。
2.3线性试验精密称取经105℃干燥至恒重的酪氨酸对照品85 mg,加上述盐酸溶液溶解并稀释至100 mL。
再精密量取0.2,0.4,0.6,0.8,1.0 mL各3份分别置试管中,依次加上述盐酸溶液至1.0 mL,按2.1项下方法操作,测得吸收度A值分别为:0.1383,0.2536,0.3757,0.4905,0.6111,线性回归方程为:Y=0.5912X+0.01909(r=0.9999),线性范围为:0.17～0.85 g·L-1,说明本方法具有良好的线性关系。
2.4回收试验按处方制备高、中、低各3份共9份模拟样品,按2.1项下方法分别测定回收率,平均回收率为101.6%,结果见表12.5稳定性试验取供试液1份,室温放置,按2.1项下方法分别于0,1,3,5,8 h测定,结果测得吸收度分别为0.3926,0.3701,0.3749,0.3745,0.3704,平均吸收度为0.3765,RSD为2.46%,表明供试液在8 h内稳定性良好。
2.6重复性试验取本品45粒,将内容物中的粉红色胃蛋白酶糖衣片共45片,精密称定,置研钵中,研磨均匀。
精密称取适量,制备7份供试液,分别按2.1项下方法测定胃蛋白酶活力,测定结果见表2。
结果表明本方法的重复性良好。
表2重复性试验结果二：张耀庭,李娟,吉海滨等.应用分光光度法测定胃蛋白酶活力[J].1998,11(4):196.2.1 对照品(酪氨酸)、样品(胃蛋白酶)、底物(牛血红蛋白)溶液均按CP90方法配制。
对照液浓度为500陀/以，样品稀释倍数为40000，底物浓度为1%。
分别取对照液，样品溶液各1耐，置37士0.5℃水浴中，保温5而n，精密加人预热至37士0.5℃的血红蛋白试液srril，摇匀，立即计时，在37士0.5‘C水浴中反应10nlin，立即精密加人5%三氯醋酸5司，摇匀，滤清，在275nm处测定吸收度(同时分别做空白对照)。
活力按CP90方法的公式计算即得。
2.2 对6批样品进行测定，该法重现性好，测定值的变异系数均在5.0%以下。
取一批胃蛋白酶，在上述分光法测定条件下，在终止酶促反应后，间隔不同时间观察吸收度的变化值，测得结果表明，4h内测定活力基本稳定，略有上升，但对结果影响不大。
对n批胃蛋白酶分别用不发光法和蛋清法同时进行测定，以分光法活力X对蛋清法活力Y进行线性回归，得回归方程为:Y=2080+2.77X，r=0.9904，P<0.01。
三：井春梅，史丽敏，王晓华.凝乳法测胃蛋白酶合剂活力的评价[J]. 1993，10（2）：28-29.蛋白酶的活力测定精密称取胃蛋白酶约2g，置100ml容量瓶内，加稀HCI至刻度，再将其稀释100倍作为样品液，按中国药典1990版胃蛋白酶活力测定法测得结果:每1g胃蛋白酶的蛋白消化力为1730活力单位。
2.3胃受白醉合荆的活力侧定将自配的胃蛋白酶合剂用稀盐酸(pH1.50)稀释100倍作为样品液，按1990版中国药典中的方法测定酶活力，同时再按《中国医院制剂规范》中的凝乳法测其凝乳时间，成人胃酶的测定结果见表1，表2，小儿胃酶见表3，表4。
以上实验是在室温29士1℃下进行的，为了进一步了解温度对其效期的影响，我们又单用牛血红蛋白分光光度法在室温21士1℃下做了一组实验，结果见表5。
通过牛血红蛋白法和凝乳法对胃酶合剂活力测定的比较，我们发现两者测定结果不一致。
随着放置时间的延长，牛血红蛋白法的酶活力单位数下降很快，而相应的凝乳法随时间下降的幅度小。
而且当牛血红蛋白法的胃酶活力单位数降至低限以下(<1200u)时，凝乳法的时间仍然符合规定(<305)。
相比之下，我们认为凝乳法不能很好地反应出胃酶活力的变化。
牛血红蛋白分光光度法在严格控制酶促反应的条件下，即pH在1.50，温度37士。
5℃，反应时间为10min，测定结果重现性好，而且该方法快速，灵敏，供试液稳定，能真实地反应出酶活力的变化情况。
四: 刘瑜明.简介胃蛋白酶活力测定各种方法[J].:47-50.1.凝固卵蛋白测定法其原理是用磨碎的卵蛋白为底物用消化凝固卵蛋白的倍数来测胃蛋白酶的活力，依据胃蛋白酶最适的温度为休温倩况下，最高不超过52℃。
最适的酸碱度PH1.2一1.5之间(以1.4最佳)。
并加少量的氯化钠为激活剂，在恒温水浴中进行消化后，测定未被消化蛋白的限度，在限度以下(未消化的蛋白)为合格。
此乃限度检测法，此法优点是与生理活性相符合，操作与计算简单易行，专属性高，并可同时测定很多批号的胃酶。
缺点是此方法是古老经典的检测方法，只停留在限度实验水平上。
由于鸡蛋来源不一，新鲜度不同，甚至同一只鸡在一周之内所产生的蛋也不同，对测定结果也有影响，以一周内产生的蛋，以蛋白干固物方法测定，最高为15.81%，最低为10.02%，说明了即便是同一只鸡，鸡蛋的蛋白也是有差异的。
用此方法来控制胃蛋白酶效价，使产品在负责期内不变，重现性合格，只有增加保险系数的方法，如把1:3000倍的胃蛋白酶，控制在1:3500倍以上，才能保证效价。
2.以胃酶标准品作对照的凝固卵蛋白法此种方法虽然克服了鸡蛋卵蛋白的影响，但是由于胃酶纯度的影响，标准品也是胃酶，胃酶是属蛋白质范畴，若用胃酶作对照其变性问题应考虑，曾对胃酶效价动力学变化进行过探讨，刚生产出来的胃酶(原酶)，效价不稳定，必须有个稳定过程，一般前六个月放置后其效价日趋下降，待六个月后才稳定平衡。
因之胃酶标准品(对照品)的生产，应考虑到胃酶的工艺，纯度，稳定性之间的关系，加以探讨后才能使用，否则标准品不稳定。
3.干蛋白法为克服新鲜鸡蛋的卵蛋白之间的差异，曾设想改为干蛋白为底物的测定法，通过实验，证明此法重现性更差.由于卵蛋白中含有少量的葡萄搪，制成的干蛋白片后，逐渐发生褐变，据报导，过去蛋白行业制造干蛋白片是沿用自然发酵的方法除去其中的葡萄雄，但产品发臭，后又改用葡萄糖氧化酶方法，使蛋清肠翻，由于干蛋白片加工处理工艺的不同，加之翻份的新鲜度不同，对胃酶效价测定的影响，尚需进一步探讨。
4.血红蛋白为底物的福林试剂比色法德国药典(1978年)已收载，我国药典(1985年)经过改进已列入含糖胃蛋白酶的测定。
其原理是利用福林试剂中的钥酸钠，钨酸钠，在实验条件下可与被胃蛋白酶水解血红蛋白产生的可溶于三氯醋酸的水解产物为酪氨酸及色氨酸作用使福林试剂还原成磷钥兰和磷钨兰，溶液由黄色变为兰紫色，其颜色的深浅与胃蛋白酶活性成线性关系。
然后用酪氨酸为标准进行对照，计算胃蛋白酶的活力单位并作空白试验。
此法优点是操作时间比卵蛋白法迅速。
由于牛血红蛋白为干蛋白粉，较鸡蛋容易保存，价廉易得，比停留于限度测定有进步。
缺点是我国有的单位实验室没有恒温设备，室温夏冬季悬殊，带来误差较大，又由于血红蛋白一般含有12.77%精氨酸的低分子蛋白质，所含的各种成分及纯度有差异，影响胃蛋白酶活力测定结果的准确性。
所以血红蛋白应该考虑生产厂家与批号之间的差异，现介绍德国产牛红血蛋白与国产牛血红蛋白同时测定几批1:3000倍胃蛋白酶的结果。
见表1。
活力单位表示法(u/g):用血红蛋白为底物在实验条件下，37℃每分钟催化血红蛋白，其水解产物在58Onm波长处产生与1个微克分子(1协mol)酪氨酸相同的吸收度为1个胃蛋白酶活力单位(u/g)。
从以上结果看，血红蛋白来源不同，对测得数据是有影响的。
另外也应考虑血红蛋白的变性对测定胃蛋白酶的活力影响，由于血红蛋白也是属于蛋白质之一，所以也存在蛋白质的变性问题，变性后的蛋白质溶解度降低，对测定胃蛋白酶活力亦有影响。
用此方法测定胃蛋白酶的效价，要求范围较宽，德国药典允许有25%的差异范围，说明此法不应和化学测定法一样要求那么高。
目前国内胃蛋白酶的生产质量不断提高，有的厂用卵蛋白表示法巳达到1:20000倍，若用血红蛋白为底物福林试剂法测定必须予算出应加入的酶浓度的量。
据周有源氏在药物分析杂志，“胃蛋白酶活力测定法测试条件探讨”一文中已有数据可查，胃蛋白酶加入量在0.2一o.6mg时，酶促反应速度(初速度)与其浓度成线性关系，加入量超过。
·6mg后，其速度增加较慢，随后表现出不规则，而且误差大，在1.2一2.omg 部分尤为突出，故在实验中不能任意改变酶浓度。
我们在实验中也发现此点，据此，为了使此方法也适用于原酶(高倍数)的测定曾作出系列实验，我们实验结果1:3000倍卵蛋白相当于血红蛋白560一750u/g(德国牛血红蛋白为底物)，其中间值为655u/g)所以lu/g胃蛋白酶之4.58克卵蛋白。
可用稀释倍数来控制胃酶的量，如取原酶0.1g，加酸溶液稀释至200毫升，再取出10毫升稀释至100毫升。
这些步骤可相同，所不同的是操作取用量，例如1:1400川合则应取酶溶液体积为1x30八选=2.14ml，酸液体积补足总量4ml即可。