生物化学---蛋白质分解代谢d10[1]

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生物化学-蛋白质的分解代谢

生物化学-蛋白质的分解代谢

CH2 OH
脱水酶
CH3 -H2O COOH
CH3 COOH
丙酮酸
目录
CH NH2
丝氨酸
+H2O C O C NH
NH3
COOH
(2)脱硫化氢脱氨
CH2 SH CH NH2
脱硫酶
CH3 -H2S C NH +H2O COOH
CH3 C O COOH
丙酮酸
NH3
COOH
半胱氨酸
目录
(3)直接脱氨
COOH
氨基酸
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
γ-谷 氨酰 基转 移酶
5-氧脯氨酸 肽酶 5-氧脯 氨酸酶 谷氨酸 ATP ADP+Pi
目录
ATP ADP+Pi
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
半胱氨酸 γ-谷氨酰 半胱氨酸 合成酶
ADP+Pi ATP
谷胱甘肽 合成酶
γ-谷氨酰半胱氨酸
三、蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用
C COOH (CH2)2 COOH
H2O
O C COOH
+
NH3
COOH NAD(P)+
(CH 2)2 COOH
L-谷氨酸
α-酮戊二酸
催化酶: L-谷氨酸脱氢酶
目录
(二)转氨作用
1.转氨基作用的概念 在转氨酶(transaminase)的作用下,某一氨基酸去 掉α-氨基生成相应的α-酮酸,而另一种α-酮酸得 到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
H
草酰乙酸
天冬氨酸
目录
2.转氨酶 谷丙转氨酶
COOH CH2 CH2 CH NH2 COOH
谷氨酸 丙酮酸

蛋白质分解代谢过程

蛋白质分解代谢过程

消化系统疾病
消化酶缺乏
蛋白质的消化需要特定的酶来分解,如果缺乏这些酶,蛋白质无 法被有效消化,可能导致消化不良、腹胀、腹泻等症状。
肠道炎症
肠道炎症可能影响蛋白质的消化和吸收,导致营养不足和生长迟缓。
肠易激综合征
肠易激综合征是一种功能性肠道疾病,可能导致腹痛、腹泻和便秘 等症状,影响蛋白质的消化和吸收。
氨基酸代谢异常
苯丙酮尿症
苯丙酮尿症是一种常见的氨基酸代谢异常, 由于缺乏苯丙氨酸羟化酶,导致苯丙氨酸无 法正常代谢,可能出现智力发育迟缓、癫痫 等症状。
枫糖尿症
枫糖尿症是由于支链氨基酸代谢异常引起的 ,可能出现神经系统损害、生长迟缓等症状

肥胖与糖尿病
要点一
肥胖
过多的蛋白质摄入可能导致肥胖,肥胖又与多种健康问题 相关,如心血管疾病、糖尿病等。
要点二
糖尿病
蛋白质摄入过多可能增加肾脏负担,长期高蛋白饮食可能 增加患糖尿病的风险。糖尿病患者的蛋白质代谢也可能出 现异常,影响身体健康。
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03
主动运输需要消耗能量,能量来源于细胞内的ATP水解。ATP水解后释放的能量 用于驱动载体蛋白的构象变化,从而完成氨基酸的转运。
氨基酸的分类与转运
氨基酸的分类
中性氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
氨基酸根据其侧链基团的性质 可以分为中性、酸性、碱性氨 基酸等不同类型。不同类型氨 基酸在细胞内的转运方式和作 用也有所不同。
蛋白质分解代谢过程
目录
CONTENTS
• 蛋白质的消化 • 氨基酸的吸收 • 蛋白质分解后的代谢途径 • 蛋白质分解代谢过程中的调节 • 蛋白质分解代谢过程中的疾病与健康问

生物化学:第 十 章 蛋白质的分解代谢

生物化学:第 十 章 蛋白质的分解代谢

(二)氧化脱氨基作用(特点:有氨生成)
R CH COOH
氨基酸氧化酶
NH2
– 2H
氨基酸
R C COOH NH
亚氨基酸
+ H2O R2 C
O -酮酸
COOH
+ NH3
反应过程包括脱氢和水解释氨两步。
-2H
+H2O
R-CH(NH2)COOH → R-C(=NH)COOH → R-COCOOH + NH3
第三节 氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
氨基酸(amino acids)是蛋白质(protein)的基 本组成单位。氨基酸代谢包括合成代谢和分 解代谢,本章主要讨论氨基酸的分解代谢。
个别分解代谢 → 特殊侧链的分解代谢
氨基酸的
分解代谢
脱羧基作用 CO2 + 胺 一般分解代谢→
氮平衡(nitrogen balance)。
1、氮平衡(nitrogen balance)
氮平衡 状态
氮总平衡
氮正平衡
氮负平衡
进、出氮 情况
摄入氮= 排出氮
摄入氮> 排出氮
摄入氮< 排出氮
常见人群
健康成年人
儿童、孕妇及恢复期病人
长期饥饿、消耗性疾病患者、 大面积烧伤和失血的患者
2. 蛋白质的最低生理需要量
氨基酸 代谢库
尿素 氨
酮体
α-酮酸
氧化供能
合成组织蛋白 糖
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
代谢转化
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
胺类
目录
二、 氨基酸的脱氨基作用
定义:指氨基酸在酶的作用下脱去氨基生成相应

生物化学蛋白质的分解代谢

生物化学蛋白质的分解代谢

③ 肠中氨的来源 a、腐败作用经还原脱氨后产生 b、尿素的肠肝循环
第二节
氨基酸的分解代谢
氨基酸代谢库
吸收到体内的氨基酸可部分地在机体 (可以是细胞、组织或个体)中累积起来 可以是细胞、组织或个体) 形成氨基酸代谢库供必要时动用。 形成氨基酸代谢库供必要时动用。 氨基酸代谢库供必要时动用
食物蛋白 组织蛋白质
二、氨的代谢
(二) 氨的去路 氨的毒性: 氨的毒性:损害中枢神经系统
如:NH4+ + α-酮戊二酸 + NADPH+ H+ 酮戊二酸
谷氨酸 + NADP+
+
H2O
(二) 氨的去路
1、氨的转运
谷氨酰胺是氨运输的主要形 ① 谷氨酰胺是氨运输的主要形 式
②葡萄糖-丙氨酸循环 葡萄糖---NH ---NH3的另一种运输形式和暂时储存形式
1) 氨甲酰磷酸的合成(反应部位:线粒体) ) 反应部位:线粒体)
反应不可逆
CO2 + NH3 + H2O
氨甲酰磷酸合成酶I(CPS-І) 氨甲酰磷酸合成酶 ( )
O H2N C O ~PO32-
N-乙酰谷氨酸 乙酰谷氨酸 2ATP Mg2+ 2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸
N-乙酰谷氨酸是 乙酰谷氨酸是CPS-І的变构激活剂 乙酰谷氨酸是
氨基酸分解代谢
氨基酸分解第一步为脱氨,脱氨后产生酮酸和氨。 氨基酸分解第一步为脱氨,脱氨后产生酮酸和氨。 脱氨 酮酸和氨 在代谢中有的酮酸具有产生糖,有的具有产生酮的潜 在代谢中有的酮酸具有产生糖, 因此,在代谢上氨基酸可分为生糖与生酮分类。 生糖与生酮分类 力,因此,在代谢上氨基酸可分为生糖与生酮分类。 氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用, 氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用,分为氧化脱 脱氨基作用 氨基作用( 氨基作用(动、植物)和非氧化脱氨基作用(微生物) 植物)和非氧化脱氨基作用(微生物)

生物化学第11章 蛋白质的分解代谢

生物化学第11章 蛋白质的分解代谢

生物化学第11章蛋白质的分解代谢第十一章蛋白质的分解代谢课外练习题一、名词解释1、氮平衡;2、一碳单位;3、转氨基作用;4、联合脱氨基作用;5、必须氨基酸;6、生糖氨基酸;7、尿素循环。

二、符号辨识1、GPT;2、GOT;三、填空1、蛋白质消化吸收的主要部位是(),肠液中的肠激酶可激活()酶原。

2、体内主要的转氨酶是()转氨酶和()转氨酶,其辅酶是()。

3、体内氨的主要代谢去向是在()内合成尿素,经()排出。

4、肝脏通过()循环将有毒的氨转变为无毒的()。

5、谷氨酰胺是体内氨的()、()和()形式。

6、氨在血液中的运输形式是()和()。

7、胃液中胃蛋白酶可激活胃蛋白酶原,此过程称为()作用。

8、转氨酶的辅酶是(),它与接受底物脱下的氨基结合转变为()。

9、体内不能合成而需要从食物供应的氨基酸称为()氨基酸。

10、人体先天性缺乏()羟化酶可引起苯丙酮酸尿症;而缺乏()酶可引起白化病。

四、判别正误1、蛋白质在人体内消化的主要器官是胃和小肠。

()2、蛋白质的生理价值主要取决于必须氨基酸的种类、数量和比例。

()3、L-谷氨酸脱氢酶不仅是L-谷氨酸脱氨的主要的酶,同时也是联合脱氨基作用不可缺少的重要的酶。

()4、尿素的合成和排出都是由肝脏来承担的。

()5、磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。

()6、体内血氨升高的主要原因往往是肝功能障碍引起的。

()7、谷氨酸是联合脱氨基作用的重要中间代谢物,若食物中缺乏时可引起脱氨基作用障碍。

() 8、人体内若缺乏维生素B6、维生素PP、维生素B12和叶酸,均会引起氨基酸代谢障碍。

() 9、在体内,半胱氨酸除作为蛋白质组成成分外,仅是产生硫酸根的主要来源。

() 10、氨基酸的降解能导致糖的合成。

()五、单项选择1、食物蛋白质的互补作用是指()。

A、糖与蛋白质混合食用,提高营养价值;B、脂肪与蛋白质混合食用,提高营养价值;C、几种蛋白质混合食用,提供营养价值;D、糖、脂肪和蛋白质混合食用,提高营养价值; 2、必须氨基酸不包括()。

生物化学---蛋白质分解代谢

生物化学---蛋白质分解代谢

三、急性胰腺炎 (Acute pancteatitis)
胰液分泌到肠内的分泌途径障碍,蛋白水解酶酶原预先成熟转变为 催化的活性形式,这些活性水解酶在胰腺细胞内攻击自身组织,损伤器 官,严重时可致命。
四、食物蛋白过敏
有时体内蛋白酶受抑制或缺失,少量蛋白可直接被吸收进入血液, 导致食物蛋白过敏。
五 、组织蛋白的水解
Drogenase)
L-Glu dHE
L-Glu+NAD(P)+- ketoglutarate+NH3+NAD(P)H+H+
味精生产发酵菌的L-Glu dHE活力非常高,利用糖代谢的中间产物 -ketoglutarate发酵生产味精,NADPH来自于异柠檬酸脱氢。
L-谷氨酸脱氢酶(Glu dHE)
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第二节、氨基酸的分解代谢
一、脱氨(基)作用(Deamination) 氨基酸失去氨基的作用,包括: 1、氧化脱氨,动、植物中普遍存在; 2、非氧化脱氨,微生物中,不普遍。 3、转氨基作用 4、联合脱氨基作用 四种方式 动物的脱氨主要发生在肝脏中。
脱氨(基)作用
AA oxidase 2AA+O22Ketoacid+2NH3
组织中存在的蛋白质在组织蛋白酶 的作用下被水解为氨基酸。组织蛋白酶 主要存在于细胞的溶酶体中。
六、植物组织中蛋白质的降解
植物一般无降解外源蛋白质的能力(少数捕虫植物如猪笼草、捕蝇草可消化 外界蛋白质),植物可分解自身组织的蛋白质,特别是在植物代谢旺盛的组 织和器官和种子萌发时,蛋白质被自身的蛋白酶 分解。
第十章蛋白质的分解代谢
◆第一节 ◆第二节 ◆第三节 ◆第四节
蛋白质的酶促降解 氨基酸的分解代谢 氨基酸分解产物的代谢 氨基酸的合成代谢

(精选)蛋白质的分解代谢


12
(2)其他腐败物的产生
• 酪氨酸经过一系列反应生成苯酚和甲酚 • 色氨酸经肠道菌作用生成吲哚和甲基吲哚,成为粪臭的主
要原因 • 半胱氨酸腐败产生H2S和CH4
13
第三节 氨基酸的一般代谢
一、氨基酸在体内的代谢动态
氨基酸代谢库:食物蛋白经消化吸收的氨 基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白降 解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一 起,分布于体内各处参与代谢,称为氨基 酸代谢库。
残基,如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
8
(2)肠粘膜细胞分泌的蛋白酶 根据水解特性分为肠激酶和
寡肽酶
9
三、蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作 用
蛋白质的腐败作用:肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白 质及其消化产物所起的作用。
腐败作用的产物大多有害,如胺、氨、苯酚、吲哚等; 也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物 质。
内停留时间短,并不完全消化,主要水解多肽和少量氨基 酸。
7
(2)小肠中的消化
——小肠是蛋白质消化的主要部位。 胰酶及其作用
胰酶是消化蛋白质的主要酶,最适pH 为7.0左右,包括内肽酶和外肽酶。
内肽酶: 水解蛋白质肽链内部的一些肽键,如胰 蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
外肽酶: 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸
※赖氨酸 脯氨酸 羟脯氨酸不能转氨基 AST 心 ALT肝
17
转氨作用的生理意义
转氨基作用不仅是体内多数氨基酸 脱氨基的重要方式,也是机体合成非 必需氨基酸的重要途径。
通过此种方式并未产生游离 的氨。
18
2.氧化脱氨基:在酶的催化下氨基 酸氧化脱氢,水解脱氨基生成NH3 和ɑ-酮酸
3.联合脱氨基…可以转移可以养

蛋白质的分解代谢


2.肠激酶
胰蛋白酶原
胰蛋白酶
糜蛋白酶原
糜蛋白酶
弹性蛋白酶原 羧基肽酶原
弹性蛋白酶 羧基肽酶
➢ 寡肽酶(氨基肽酶及二肽酶)
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
氨基酸 + 蛋白水解酶作用示意图
二肽酶
氨基酸
二、氨基酸的吸收
• 吸收部位:主要在小肠 • 吸收形式:氨基酸 • 吸收机制:耗能的主动吸收过程
蛋白质的吸收
在糖和脂肪等物质充分供应的条件下,为维持氮的总平衡,至 少必需摄入的蛋白质的量,称为~。成人每日最低蛋白质需要量为 30~50g,我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为70~80g。
3. 蛋白质的营养价值
①必需氨基酸(essential amino acid)
指体内需要但自身不能合成,或合成不能满足需要的,必 须由食物供给的氨基酸,共有8种:赖、色、苯丙、蛋、苏、亮、 异亮及缬氨酸。另有两种半必需氨基酸:精氨酸、组氨酸
•其余10种氨基酸utrition value)
蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、含 量和比例。衡量蛋白质营养价值高低的指标是蛋白质的 生理价值。
③蛋白质的互补作用
指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需氨基酸 可以互相补充而提高营养价值。
谷类:色氨酸多,赖氨酸少 豆类:色氨酸少,赖氨酸多
某些物质结构与神经递质结构相似,可取代正常神
经递质从而影响脑功能,称假神经递质。
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
苯乙胺
苯乙醇胺
OH 酪胺
OH β-羟酪胺
β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺,它们可取代儿 茶酚胺与脑细胞结合,但不能传递神经冲动,使大脑发生 异常抑制而昏迷,临床称为肝昏迷。

生物化学第十一章蛋白质的分解代谢


目录
(三)蛋白酶体: 存在于细胞核和胞浆内,主要降解异常蛋白质和短寿蛋白

26S蛋白 质酶体
20S的核心 2个α环:7个α亚基 颗粒(CP) 2个β环:7个β亚基
19S的调节颗粒(RP) : 18个亚基, 6 个亚基具有ATP酶活性
目录
目录
三、细胞内蛋白质降解过程
泛素介导的蛋白质降解过程
泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接,并使 其激活,即泛素化,包括三种酶参与的3步反应, 并需消耗ATP。
CHNH2 CH2 CH2 C NH
γ-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
γ-谷氨 酰环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH
H2NCH R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
R
5-氧脯氨酸
肽酶 半胱氨酸
5-氧脯 氨酸酶
ATP ADP+Pi
γ-谷氨酰
通过此种方式并未产生游离的氨。
目录
(三)联合脱氨基作用 定义 两种脱氨基方式的联合作用,使氨基酸 脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。
目录
转氨基偶联氧化脱氨基作用
氨基酸
转氨酶
α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
H2O+NAD+
此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式,也 是体内合成非必需氨基酸的主要方式。
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
催化酶:
存在于肝、脑、肾中 辅酶为 NAD+ 或NADP+

第十章蛋白质的分解代谢

• 腐败作用的产物大多有害,如胺[àn]、氨、苯 酚、吲哚等;也可产生少量的脂肪酸及维生素 等可被机体利用的物质。
(一)肠菌通过脱羧基作用产生胺类
蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脱羧基作用 胺类
组氨酸 色氨酸 酪氨酸 赖氨酸
组胺 色胺 酪胺 尸胺
降血压
升压 升压 降血压
• 假神经递质(false neurotransmitter)
• 降低肠道pH,NH3转变为NH4+以胺盐形式排出, 可减少氨的吸收,这是酸性灌肠的依据。
(三)其它有害物质的生成
酪氨酸 半胱氨酸
色氨酸
苯酚 硫化氢 吲哚
上述物质大部分可以随粪便排出,只有小部分
被吸收,在肝脏代谢转变而解毒,故不会发生中 毒现象。
氨基酸代谢库 P197
• 食物蛋白质经消化吸收产生的氨基酸(外 源性氨基酸)与体内组织蛋白质降解生成 的氨基酸以及其它物质经代谢转变而来的 氨基酸(内源性氨基酸)混在一起,分布 于体内各处,参与代谢,这些游离的氨基 酸的总和,称为氨基酸代谢库(metabolic pool)。
20
2000 1200 700
16
转氨基作用的生理意义
转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨 基的重要方式,也是机体合成非必需氨基酸 和氨基酸互变的重要途径之一。
• 通过此种方式并未产生游离的氨。
(二)氧化脱氨基作用(线粒体内进行)
定义:-AA在酶的作用下,氧化生成-酮 酸,同时消耗氧并产生氨的过程。
第一节
蛋白质的营养作用
Nutritional Function of Proteins
一、 蛋白质营养的重要性
1. 维持细胞、组织的生长、更新和修补
2. 参与多种重要的生理活动
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第二节、氨基酸的分解代谢 第二节、
脱氨( 作用( 一、脱氨(基)作用(Deamination) ) 氨基酸失去氨基的作用,包括: 氨基酸失去氨基的作用,包括: 1、氧化脱氨,动、植物中普遍存在; 植物中普遍存在; 、氧化脱氨, 2、非氧化脱氨,微生物中,不普遍。 、非氧化脱氨,微生物中,不普遍。 3、转氨基作用 、 4、联合脱氨基作用 、 四种方式 动物的脱氨主要发生在肝脏中。 动物的脱氨主要发生在肝脏中。
胰液分泌到肠内的分泌途径障碍,蛋 胰液分泌到肠内的分泌途径障碍, 白水解酶酶原预先成熟转变为催化的活 性形式, 性形式 , 这些活性水解酶在胰腺细胞内 攻击自身组织, 损伤器官, 攻击自身组织 , 损伤器官 , 严重时可致 命。
四、食物蛋白过敏
有时体内蛋白酶受抑制或缺失, 有时体内蛋白酶受抑制或缺失,少量 蛋白可直接被吸收进入血液, 蛋白可直接被吸收进入血液,导致食物 蛋白过敏。 蛋白过敏。
腺苷酸的联合脱氨
四 、 脱 酰 胺 作 用
二、脱羧(基)作用 脱羧( Decarboxylation) (Decarboxylation)
脱羧酶( 脱羧酶 ( Decarboxylase) 催化生成相应 ) 的一级胺, 放出CO2 , 反应需要磷酸吡 的一级胺 , 放出 哆醛, 作用专一性很高, 哆醛 , 作用专一性很高 , 一般一种氨基 酸只有一种脱羧酶, 且只对L-型氨基酸 酸只有一种脱羧酶 , 且只对 型氨基酸 起作用,只有His脱羧酶不需要辅酶 脱羧酶不需要辅酶。 起作用,只有 脱羧酶不需要辅酶。 His→histamine(降血压、刺激胃酸分泌) → (降血压、刺激胃酸分泌) Tyr→tyramine(升高血压) 升高血压) → Glu→γ 氨基丁酸(神经介质) →γ-氨基丁酸 神经介质) →γ
二、体腔(腹腔)疾病 体腔(腹腔) disease) (Celiac disease)
消化酶不能分解小麦中水不溶性蛋白 尤其是醇溶蛋白质, (尤其是醇溶蛋白质,gliadin)对肠衬 ) 细胞产生不利作用,引起体腔(腹腔) 细胞产生不利作用,引起体腔(腹腔) 疾病。 疾病。
三、急性胰腺炎 pancteatitis) (Acute pancteatitis)
5 、 PLP PLP 作 用 机 理
6、PLP与Asp氨基转移酶 PLP与Asp氨基转移酶
7、PLP与Asp氨基转移酶 PLP与Asp氨基转移酶
(三)、联合脱氨作用
(United Deamination) Deamination)
氨 基 酸 脱 氨 通 过 转 氨 作 用 和 L-Glu dHE催化的 催化的Glu氧化脱氨作用联合完成。 氧化脱氨作用联合完成。 催化的 氧化脱氨作用联合完成 弥补L-aa oxidase分布少、活力低的缺陷。 分布少、 弥补 分布少 活力低的缺陷。 广泛存在, 广泛存在 , 但并不是所有组织细胞的主 要脱氨方式。 要脱氨方式。
五 、组织蛋白的水解
组织中存在的蛋白质在组织蛋白酶 的 作用下被水解为氨基酸。 作用下被水解为氨基酸。组织蛋白酶主 要存在于细胞的溶酶体中。 要存在于细胞的溶酶体中。
六、植物组织中蛋白质的降解
植物一般无降解外源蛋白质的能力( 植物一般无降解外源蛋白质的能力(少 数捕虫植物如猪笼草、 数捕虫植物如猪笼草、捕蝇草可消化外 界蛋白质), ),植物可分解自身组织的蛋 界蛋白质),植物可分解自身组织的蛋 白质, 白质,特别是在植物代谢旺盛的组织和 器官和种子萌发时, 器官和种子萌发时,蛋白质被自身的蛋 分解。 白酶 分解。
3、氮平衡
)、氮平衡 (1)、氮平衡 生物体吸收氮和排出氮的关系 )、 )、总平衡 (2)、总平衡 生物体吸收氮等于排出氮 )、 )、正平衡 (3)、正平衡 生物体吸收氮大于排出氮 )、 )、负平衡 (4)、负平衡 生物体吸收氮小于排出氮 )、 保持机体蛋白质的正常合成, 保持机体蛋白质的正常合成,不仅要有充足 的食物蛋白,还要注意必需AA的含量和配比 的含量和配比, 的食物蛋白,还要注意必需 的含量和配比, 要合理调整饮食结构,避免偏食, 要合理调整饮食结构,避免偏食,否则严重影 响体内蛋白质的合成,影响健康。 响体内蛋白质的合成,影响健康。
1 、 消 化 的 系 分 统 泌 及 蛋 白 酶
2、几种常见的蛋白水解酶
酶 作用位点(或底物) 作用位点(或底物)
胰蛋白酶(Trypsin) ) Lys,Arg的羧基端 胰蛋白酶 的羧基端 胰凝乳(糜 蛋白酶 胰凝乳 糜)蛋白酶 (Chymotrypsin) Phe,Trp, Tyr 的羧基端 胃蛋白酶(Pepsin) Phe,Trp,Tyr的氨基端 胃蛋白酶 的氨基端 氨肽酶(aminopeptidase) 氨肽酶 肽的氨基端 羧肽酶(carboxypeptidase) 羧肽酶 肽的羧基端 二肽酶(dipeptidase) 二肽酶 二肽 弹性蛋白酶(elastase) 各种脂肪族AA形 弹性蛋白酶 各种脂肪族 形 成的肽
3、氧化专一氨基酸的酶
(1)、甘氨酸氧化酶(Gly Oxidase) 甘氨酸氧化酶( 甘氨酸氧化酶 )
Gly+1/2O2→Glyoxylate+NH3 ( 2 ) 、 D- 天 冬 氨 酸 氧 化 酶 ( D-Asp Oxidase) ) Asp+1/2O2→Oxaloacetate+NH3
3、氧化专一氨基酸的酶
第十章蛋白质的分解代谢
◆第一节 ◆第二节 ◆第三节 ◆第四节 蛋白质的酶促降解 氨基酸的分解代谢 氨基酸分解产物的代谢 氨基酸的合成代谢
第十章 蛋白的酶促降解和氨基
酸代谢
第一节 蛋白质的酶促降解
一、蛋白质的消化与氮平衡 食物蛋白→ 胃蛋白酶(pepsin)作用为小肽 食物蛋白→胃,胃蛋白酶 作用为小肽 小肠,胰蛋白酶(trypsin)、胰凝乳 糜)蛋白 →小肠,胰蛋白酶 、胰凝乳(糜 蛋白 酶(chymotrypsin)作用为更小短肽,肠黏膜的 作用为更小短肽, 作用为更小短肽 二肽酶(dipeptidase)、氨肽酶 二肽酶 、氨肽酶(aminopeptidase) 和胰脏分泌的羧肽酶(carboxypeptidase)彻底水 和胰脏分泌的羧肽酶 彻底水 解为各种AA→肠壁细胞→肝脏→血液→组织、 解为各种 →肠壁细胞→肝脏→血液→组织、 细胞。 细胞。
1、联合脱氨 (United Deamination)
2、联合脱氨作用 Deamination) (United Deamination)
嘌呤核苷酸循环的联合脱氨作用, 嘌呤核苷酸循环的联合脱氨作用,次 黄嘌呤核苷一磷酸(IMP)与Asp形成腺苷 黄嘌呤核苷一磷酸 与 形成腺苷 酸代琥珀酸(adenylosuccinate), 再经裂 酸代琥珀酸 , 合酶分解AMP和延胡索酸,AMP水解产 和延胡索酸, 合酶分解 和延胡索酸 水解产 生游离NH3 和 IMP。 骨骼肌、 心肌、 肝 生游离 。 骨骼肌 、 心肌 、 脏及脑中主要的脱氨方式。 脏及脑中主要的脱氨方式。
1、脱羧作用机理
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第三节、氨基酸分解产物的代谢 第三节、
一、氨的转运 主要是通过谷氨酰胺( ),多数 主要是通过谷氨酰胺(Gln),多数 ), 动物细胞有谷氨酰胺合成酶( 动物细胞有谷氨酰胺合成酶(Gln synthetase),该酶催化 ),该酶催化 ), NH3+Glu+ATP→Gln+ADP+Pi。 → 。 Gln运送到肝脏,谷氨酰胺酶 运送到肝脏, 运送到肝脏 (glutaminase)催化其裂解,释放 )催化其裂解,释放NH4+。
GPT
Glu+Py⇔Ala+α-ketoglutaric acid ⇔ α
GOT
Glu+oxaloacetate⇔Asp+α-ketoglutaric acid ⇔ α
1、转氨作用
(Transamination)
2 、 转 氨 作 用 机 理
3、 VitB6
氨 基 酸 代 谢
4 、 磷 酸 吡 哆 醛 与
1、生成Gln解除氨 生成Gln解除氨
α-酮戊 酮戊 二酸
谷氨酸
谷氨酰胺
2、氨的去路—尿素循环 氨的去路— 鸟氨酸循环) (鸟氨酸循环)
Hans Krebs,Kurt Hehseleit(1932)发现, 发现, 发现 氨基酸代谢产生的氨在肝脏中代谢为尿 素解毒,必须有精氨酸酶( 素解毒,必须有精氨酸酶(Arginase), ), 水解精氨酸为尿素而实现在肝脏中解除 氨的毒性。 氨的毒性。
L-谷氨酸脱氢酶(Glu dHE) 谷氨酸脱氢酶( dHE)
Glu dHE催化的反应 dHE催化的反应
(二)、转氨(基)作用 转氨(
(Transamination) Transamination)
由转氨酶(Transaminase) 催化 , 一个 ) 催化, 一个L-aa 由转氨酶 转移到一个α 酮酸上使之变成相应的 的 α -NH3转移到一个 α-酮酸上使之变成相应的 酮酸。 α-aa,自身转变为相应的α-酮酸。酶均以磷酸 ,自身转变为相应的α 酮酸 吡哆醛为辅基。 吡哆醛为辅基。 Lys, Arg, Thr, Pro不能通过转氨酶转氨。 不能通过转氨酶转氨。 不能通过转氨酶转氨
(3)、 L-谷氨酸脱氢酶(L-Glu Dehy 谷氨酸脱氢酶( 谷氨酸脱氢酶 Drogenase) )
L-Glu dHE
L-Glu+NAD(P)+⇔α ⇔αketoglutarate+NH3+NAD(P)H+H+ 味精生产发酵菌的L-Glu dHE活力非 味精生产发酵菌的 活力非 常高,利用糖代谢的中间产物α 常高,利用糖代谢的中间产物αketoglutarate发酵生产味精,NADPH来 发酵生产味精, 发酵生产味精 来 自于异柠檬酸脱氢。 自于异柠檬酸脱氢。
脱氨(基)作用 脱氨(
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