生物化学复习资料
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生物化学复习资料1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失5、核酸的基本组成单位是核苷酸6、tRNA的二级结构为三叶草形7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白27、体内胆红素主要来源是血红蛋白28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶34、下列是密码子的特点，例外的是间断性35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行。
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生物化学复习资料生物化学是研究生物体内各种化学成分及其相互关系的一门学科。
它是生物学和化学两门学科的交叉领域，通过对生物体内的化学物质进行分析和研究，揭示生命现象的基本原理和机制。
以下是关于生物化学的复习资料，希望能够帮助同学们温故知新。
一、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的物质之一，由氨基酸组成，具有结构和功能多样性。
了解蛋白质的结构层次（一级结构、二级结构、三级结构和四级结构）、功能和分类是生物化学的基础。
例如，酶是一类重要的蛋白质，它可以催化生物体内的化学反应。
2. 核酸：核酸是构成生物体遗传信息的基本单位，包括DNA和RNA。
DNA是遗传信息的存储介质，RNA参与蛋白质的合成。
了解核酸的结构、功能和生物合成是理解遗传信息传递的关键。
3. 多糖：多糖是一类碳水化合物，由单糖分子通过糖苷键结合而成。
多糖在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。
了解多糖的种类、结构和生物功能对于了解生物体内的能量代谢和细胞结构具有重要意义。
二、代谢与能量1. 代谢途径：代谢是生物体内的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化。
了解代谢途径（如糖酵解、脂肪酸合成、氨基酸代谢等）和相关酶的作用是理解生物体内化学反应的基本原理。
2. 能量产生与转化：生物体内的能量主要来自ATP（三磷酸腺苷）的合成和分解。
了解ATP的结构、合成途径和参与的能量转化过程是理解生物体内能量代谢的关键。
三、酶的性质与调节1. 酶的性质：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的专一性和催化效率。
了解酶的底物特异性、酶促反应的速率和酶的催化机制是理解酶学的基础。
2. 酶的调节：生物体内的酶活性可以通过多种方式进行调节，如底物浓度、温度、pH值的变化以及酶的共价修饰等。
了解酶的调节机制对研究生物体内代谢的调控具有重要意义。
四、生物体内的信号传导1. 细胞膜受体：细胞膜受体是生物体内信号传导的重要组成部分，包括离子通道和酶联受体等。
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生物化学复习资料氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。
(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
(P45)必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。
（亚油酸和亚麻酸）(P25)必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
(P39)超二级结构：也称之基元。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
(P53)分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
(P98)解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。
符号：Tm。
每种DNA或RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多，Tm值越高。
(P98)增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。
(P98)酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。
酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。
(P147)酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。
提高酶活性的别构效应，称为别构激活或正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。
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⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。
即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。
（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。
3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。
生物化学复习材料
生物化学复习材料1.氨基酸、蛋白质等电点？Pl和ph的关系氨基酸等电点：不同的氨基酸结构不同，等电点也不同。
在水溶液中，氨基和羧基的解离程度不同，所以氨基酸的水溶液一般不呈中性。
一般来讲，所谓中性氨基酸，酸性比碱性稍微强一点，正离子浓度小于负离子浓度，要调节到等电点，需要向溶液中加酸，抑制羧酸的解离。
中性氨基酸的等电点一般在5.0-6.3之间，酸性氨基酸在2.8-3.2，碱性氨基酸为7.6-10.9.氨基酸的两性电解质性质，氨基酸可以作为缓冲试剂使用。
在等电点时，氨基酸的偶极离子浓度最大，溶解度最小。
可以根据等电点分离氨基酸的混合物。
第一种方法：利用等电点时溶解度最小，将某种氨基酸沉淀出来；第二种方法：利用同一ph下，不同氨基酸所带的电荷不同而分离。
蛋白质的等电点：2.蛋白质的1-4级结构分别是什么，有什么特点，有哪些类型第一结构：多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。
特点：是蛋白质最基本的结构。
第二结构：多肽主链有一定的周期性，由氢键维持的局部空间结构。
a-螺旋、b-折叠、b-转角。
特点:有周期性，有规则。
类型：（1）a-螺旋：最常见的结构，广泛的存在于纤维状蛋白和球蛋白中。
在水溶液中，a螺旋的N端带有部分正电荷，C端带有部分负电荷，a螺旋可构成偶极矩。
L型氨基酸组成的a螺旋多为右手螺旋，D型氨基酸组成的多为左手螺旋，右手螺旋比左手螺旋稳定。
（2）b-折叠：是一种重复性的结构。
可有多条肽链组成也可由一条肽链组成。
折叠的两种方式：平行式（相邻肽链是同向的）（更规则）和反平行式（相邻肽链是反向的）。
（3）b-转角（b-弯曲、发夹结构）：简单的二级结构。
多肽链需要经过弯曲和回折才能形成稳定的球形结构。
是比较稳定的结构。
（4）b凸起：是一种小的非重复性结构，能单独存在，大多数为b折叠中的一种不规则的情况，可引起多肽链方向的改变，但改变程度不如b转角。
（5）无规卷曲：没有一定规律的松散肽链结构（但对于一定的球蛋白来说，特定的区域有特定的卷曲方式，因而归入二级结构），酶的功能结构常处于该构象中，故而受到人们的重视。
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第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，N为特征性元素2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
4.两性解离：氨基酸是两性电解质是指在溶液中既可以给出H+而表现酸性，其氨基可以结合H+而表现碱性。
在一定条件下，氨基酸是一种既带正电荷，又带负电荷的离子，这种离子称为兼性离子。
5．等电点：在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子的形式存在，且净电荷为0 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合形成的化学键。
肽键：一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。
氨基酸通过钛键连接成肽，根据所含氨基酸的多少分为寡肽和多肽；根据结构功能分为生物活性肽和蛋白质。
肽键结构的六个原子构成一个钛单元，六个原子处于同一个平面上称为肽平面pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋白质的一级结构（Primary structure）：它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
7.蛋白质二级结构的概念：是指蛋白质多肽链局部片段的构象该片段的氨基酸序列是连续的，而主链构象通常是规则的的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转角维持二级结构的作用力：氢键a-螺旋（a-Helix）：是指蛋白质多肽通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋结构。
生物化学超详细复习资料图文版
一。
核酸的结构和功能脱氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,DNA）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。
在真核细胞中，DNA主要集中在细胞核内，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA。
原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。
核糖核酸（ribonucleicacid,RNA）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞内的RNA主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。
DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为DNA旋相互盘绕而形成。
?—C配对（碱基配对原则，?结构每隔隔为DNA?氢键??DNADNA构.?RNA类别：?信使RNA（messengerRNA，mRNA）：在蛋白质合成中起模板作用；?核糖体RNA（ribosoalRNA，rRNA）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome）,核糖体是蛋白质合成的场所；?转移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。
rRNA的分子结构特征：?单链，螺旋化程度较tRNA低?与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能mRNA的分子结构原核生物mRNA特征：先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列真核生物mRNA特征：5′－“帽子”（m7G-5′ppp5′-Nmp）+单顺反子+“尾巴”（PolyA）－3′核酸的变性、复性和杂交变性：在物理、化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。
复性：在一定条件下，变性DNA单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。
不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交Tm：熔解温度DNA的熔6、计算（1）分子量为3?105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。
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第一章核酸名词解释1.增色效应；DNA变性后，其紫外吸收值升高的现象。
2.分子杂交；在一定条件下，不同来源的单链核酸分子按碱基互补配对原则结合在一起。
3.DNA变性；在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。
4.DNA复性；在适当的条件下，两天彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。
5.Tm；热变性过程中光吸收达到最大吸收的一半时的温度。
填空题：1. 核酸分子中糖环与碱基之间为核苷键，核苷与核苷之间通过 3ˋ-5ˋ磷酸二脂键连接成多聚体。
2. DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性丧失。
3. DNA双螺旋直径为2nm，每隔3.4nm上升一圈，相当于10个碱基对。
4. Z－DNA为左手螺旋。
5．维系DNA双螺旋结构稳定的力主要有氢键和碱基堆积力。
6．DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick于1953年提出的。
选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案）1、有关核酸的杂交AA．DNA变性的方法常用加热变性B．相同来源的核酸才能通过变性而杂交C．不同来源的核酸复性时，若全部或部分碱基互补就可以杂交D．杂交可以发生在DNA与DNA之间，RNA与DNA，RNA与RNA之间E．把待测DNA标记成探针进行杂交2．DNA的复性速度与以下哪些有关ABCDA．温度B．分子内的重复序列C．变性DNA的起始浓度 D．以上全部3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为DA．15% B．30% C．40% D．35% E．70%4．DNA变性是指DA．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂E．DNA分子中碱基丢失5．关于双螺旋结构学说的叙述哪一项是错误的BCDA．由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成B．碱基在螺旋两侧，磷酸与脱氧核糖在外围C．两条链间的碱基配对非常严格，A与T间形成三个氢键，G与C间形成两个氢键D．碱基对平面垂直于中心轴，碱基对之间的作用力为范德华力E．螺旋每转一圈包含10个碱基对6．下列关于双链DNA碱基含量关系，哪一个是错误的ABA．A＝T，G＝C B．A＋T＝G＋C C．A＋G＝C＋T D．A＋C＝G ＋T7．下列是几种DNA分子的碱基组成比例。
哪一种的Tm值最高CA．A＋T＝15% B．G＋C＝25% C．G＋C＝40% D．A＋T＝80%8．ATP分子中各组分的连接方式是：BA．R-A-P-P-P B．A-R-P-P-P C．P-A-R-P-P D．P-R-A-P-P9．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：EA．–XCCA3`末端 B．TψC环；C．DHU环 D．额外环 E．反密码子环10．根据Watson-Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为：DA．25400 B．2540 C．29411 D．2941 E．350511．构成多核苷酸链骨架的关键是：EA．2′3′-磷酸二酯键 B．2′4′-磷酸二酯键C．2′5′-磷酸二酯键 D．3′4′-磷酸二酯键 E．3′5′-磷酸二酯键12．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：BA．m7APPPNmPNmP B． m7GPPPNmPNmPC．m7UPPPNmPNmP D．m7CPPPNmPNmP E． m7TPPPNmPNmP13．真核生物DNA缠绕在组蛋白上构成核小体，核小体含有的蛋白质是D A．H1、H2、 H3、H4各两分子 B．H1A、H1B、H2B、H2A各两分子C．H2A、H2B、H3A、H3B各两分子 D．H2A、H2B、H3、H4各两分子E．H2A、H2B、H4A、H4B各两分子判断题1．生物体内，天然存在的DNA分子多为负超螺旋。
对2．RNA分子可以发生热变性，并有增色效应。
错3．水分子可以插入天然DNA分子双螺旋空隙中。
错4．从结构基因中的DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。
对5．提高盐浓度可使DNA分子的熔点（Tm）升高。
错6．RNA的局部螺旋区中，两条链之间的方向也是反向平行的。
对问答题1．简述B－DNA的结构特征。
答；①DNA分子由两条链组成，相互平行，方向相反，呈右手双螺旋结构②磷酸和核糖交替排列于双螺旋外侧，形成DNA分子的骨架与螺旋的纵轴平行。
碱基位于内侧A-T、G-C配对，碱基对平面与纵轴垂直。
③双螺旋的平均直径为2nm；每一圈螺旋的螺距为3。
4nm，包括10对碱基④双螺旋表面有1条大沟和1个小沟。
2．何谓Tm?影响Tm大小的因素有哪些?在实验中如何计算Tm值?①Tm是指热变性的DNA的吸光值达到最大吸光值的一半时的温度②影响Tm的大小因素有DNA中的C-G含量以及介质离子强度③（G-C）％=（Tm-69.3）×2.443．什么是DNA变性?DNA变性后理化性有何变化？①DNA变性是指在物理或化学的因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断裂，变成单键的过程。
②其紫外吸收值增大，黏度下降，浮力度升高，溶解度下降。
第三章蛋白质一、单项选择题1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g2．下列含有两个羧基的氨基酸是：EA．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．色氨酸E．谷氨酸3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：DA．盐键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：BA．天然蛋白质分子均有的这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5．具有四级结构的蛋白质特征是：EA．分子中必定含有辅基B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成C．每条多肽链都具有独立的生物学活性D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：CA．溶液pH值大于pIB．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pID．溶液pH值等于7．4E．在水溶液中7．蛋白质变性是由于：DA．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解8．变性蛋白质的主要特点是：DA．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失E．容易被盐析出现沉淀9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：BA．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8E．≥810．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？EA．半胱氨酸B．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸E．瓜氨酸二、多项选择题1．含硫氨基酸包括：ADA．蛋氨酸B．苏氨酸C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACDA．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸3．芳香族氨基酸是：ABCA．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸4．关于α-螺旋正确的是：ABD第四章酶学（一）名词解释1米氏常数;它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕2寡聚酶；由几个或几十个不同或相同的亚基组成的酶。
4别构酶；酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价键结合后发生构象改变，从而改变其活性的酶。
5同工酶；来源不同但催化效应相同的酶。
6活性中心；是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
7竞争性抑制作用；有些抑制剂与底物结构相似，可和底物竞争与酶结合。
8非竞争抑制作用；此类抑制剂和底物与酶的结合没有竞争性。
9反竞争性抑制作用；此类抑制剂只与复合物结合而不与游离酶结合。
10酶原的激活；11 别构效应；底物或效应物和酶分子的相应部位结合后，引起酶分子的构象改变而影响酶的催化活性。
12正协同效应；开始酶对底物的亲和力不高，一旦与某些物质结合后引起酶分子的构象发生变化，而大大加快反应速度。
13 酶活力；是指酶催化一定化学反应的能力。
14不可逆抑制作用；抑制剂与酶结合后不能除去抑制剂而恢复其活性。
15可逆抑制作用；抑制剂以非共价键可逆与酶结合后能除去抑制剂恢复酶的活性。
（二）填充题1．别构酶活性中心外还有变构中心，当以v对[S]作图时，它表现出s型曲线。
2．酶活性的国际单位（I．U．）定义为在最适条件下，将底物转化为产物的速度为1umol／min的酶量。
3．对于符合米氏方程的酶，v－[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver－Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距为-1／Km，纵轴上的截距为1／Vmax。
4．若同一种酶有n个底物就有n个Km值，其中Km值最小的底物，一般为该酶的最适底物。
5．当底物浓度等于0．25Km时，反应速度与最大反应速度的比值是1；5。
6. 酶催化反应的实质在于降低反应的活化能，使底物分子在较低的能量状态下达到活化态，从而使反应速度加快。
7. 竞争抑制剂不改变酶促反应Vmax，非竞争抑制剂不改变酶促反应Km。
(三）选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案）1．酶催化作用对能量的影响在于BA．增加产物能量水平 B．降低活化能 C．降低反应物能量水平D．降低反应的自由能 E．增加活化能2．下列哪些项是Km值的意义?ABCDA． Km值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶B． Km值可以表示酶与底物之间的亲和力，Km值越小，亲和力越大C．用Km值可以选择酶的最适底物D．比较Km值可以估计不同酶促反应速度3．酶原激活的实质是CA．激活剂与酶结合使酶激活B．酶蛋白的变构效应C．酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心D．酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变 E．以上都不对4．同工酶的特点是EA．催化相同的反应，但分子结构和理化性质不同的一类酶B．催化相同反应，分子组成相同，但辅酶不同的一类酶C．催化同一底物起不同反应的酶的总称D．多酶体系中酶组分的统称E．催化作用，分子组成及理化性质相同，但组织分布不同的酶6．乳酸脱氢酶（LDH）是一个由两种不同的亚基组成的四聚体。
假定这些亚基随机结合成四聚体，这种酶有多少种同工酶?DA．两种B．三种C．四种D．五种E．六种7、酶的比活力是指DA．以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力B．每毫克蛋白的酶活力单位数C．任何纯酶的活力与其粗酶的活力比D．每毫升反应混合液的活力单位E．一种酶与另一种酶的活力比（四）判断题1．测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。
错2．酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间愈长，则最适温度愈高。
错3．别构酶的速度－底物关系曲线均呈S形曲线。
错4．酶的过渡态底物类似物与底物类似物相比较，是更有效的竞争性抑制剂。