免疫印迹技术方法研究

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immunoblotting免疫印迹法

immunoblotting免疫印迹法

immunoblotting免疫印迹法免疫印迹法(Immunoblotting)免疫印迹法是一种常用的实验技术,用于检测和分析蛋白质的存在与表达水平。

它结合了免疫学和电泳技术,能够帮助研究者确定特定蛋白质的分子量、定量和免疫反应性。

本文将对免疫印迹法的原理、操作流程和应用范围进行探讨。

一、免疫印迹法的原理免疫印迹法的原理基于抗原抗体反应。

首先,待检样品经过电泳分离,然后将蛋白质从凝胶转移到聚丙烯酰胺膜上。

接着,利用一系列步骤将目标蛋白质与特异性的一抗和二抗结合,形成特异性的免疫复合物。

最后,通过酶促发色反应,将免疫复合物标记出来,产生相应的信号。

二、免疫印迹法的操作流程1. 样品制备:待检样品应首先经过蛋白提取、浓缩和纯化处理,以保证分析的准确性。

其中关键的步骤是蛋白质的电泳分离,常用的方法有SDS-PAGE和聚丙烯酰胺凝胶电泳。

2. 转印:将分离的蛋白质从凝胶转移到聚丙烯酰胺膜上,常用的方法有湿式和半湿式转印。

湿式转印适用于小分子量蛋白质,而半湿式转印适用于大分子量蛋白质。

3. 阻断:将转印膜放入含有蛋白质的阻断缓冲液中,防止非特异性结合。

通常使用的阻断缓冲液有牛奶粉、鸡蛋清或BSA。

4. 孵育:将特异性一抗加入阻断缓冲液中,与目标蛋白质发生特异性结合。

一抗的选择应该根据具体的研究目的来确定。

5. 洗涤:将转印膜反复洗涤以去除非特异性结合的抗体和杂质。

洗涤缓冲液的选择应该根据一抗的种类来确定。

6. 结合:加入特异性的二抗,与一抗结合形成免疫复合物。

二抗通常是由小鼠或兔子制备的抗小鼠或反兔子的抗体。

7. 洗涤:再次洗涤以去除未结合的二抗和杂质。

8. 检测:利用酶标技术将免疫复合物标记出来。

常用的酶标方法有辣根过氧化物酶和碱性磷酸酶。

酶标反应产生的信号可以使用荧光、发光或显色来检测。

9. 分析:通过分析免疫印迹结果,可以确定目标蛋白质的存在与表达水平。

常用的分析方法有荧光成像、蛋白质印迹仪和密度分析软件。

免疫印迹的原理和应用

免疫印迹的原理和应用

免疫印迹的原理和应用1. 原理免疫印迹(Western Blotting),也称为蛋白质印迹或蛋白免疫印迹,是一种用于检测特定蛋白质的方法。

它基于免疫学技术,通过将样品中的蛋白质分离并转移到固相载体上,然后使用特异性抗体与目标蛋白质结合,最后使用化学发光或染色方法进行可视化。

免疫印迹的原理主要包括以下几个步骤:1.1 蛋白质分离首先,样品中的蛋白质需要被分离开来,常用的方法有聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和聚丙烯酰胺凝胶二维电泳等。

这些方法能够根据蛋白质的大小、电荷等物理性质将蛋白质分离成不同的带状图案。

1.2 转膜将分离后的蛋白质从凝胶转移到固相载体上,一般使用聚乙烯二烯基氟乙烯膜(PVDF)或硝酸纤维素膜(NC)等。

转膜的方法有湿式转膜和半干式转膜等,其中湿式转膜常用于蛋白质较大的情况,半干式转膜则适用于蛋白质较小的情况。

1.3 结合抗体将转膜后的蛋白质与特异性的抗体结合。

抗体可以是单克隆抗体或多克隆抗体,通过特异性结合目标蛋白质来实现分析和检测。

1.4 可视化最后,通过化学发光或染色等方法将目标蛋白质可视化。

其中,化学发光方法常用于检测蛋白质的表达水平,而染色方法则常用于定性分析。

2. 应用免疫印迹技术在科研和临床诊断中有着广泛的应用。

下面是一些免疫印迹技术常见的应用领域:2.1 研究蛋白质表达和功能免疫印迹技术可用于研究蛋白质的表达和功能。

通过对不同组织或细胞中特定蛋白质的印迹分析,可以了解蛋白质的表达模式以及在细胞功能中的作用。

2.2 肿瘤标志物检测在临床诊断中,免疫印迹技术常用于肿瘤标志物的检测。

例如,可以利用免疫印迹技术检测血清中的癌胚抗原(CEA)和前列腺特异性抗原(PSA)等肿瘤标志物,以辅助肿瘤的早期诊断和疾病监测。

2.3 蛋白质-蛋白质相互作用研究免疫印迹技术还可用于研究蛋白质-蛋白质相互作用。

通过对蛋白质的印迹分析,可以了解不同蛋白质之间的相互作用关系,有助于揭示蛋白质通路和信号转导网络的机制。

免疫印迹实验操作具体步骤及详细说明

免疫印迹实验操作具体步骤及详细说明

免疫印迹实验操作具体步骤及详细说明免疫印迹(Western Blotting,简称WB)是一种常用的分子生物学技术,主要用于检测和鉴定蛋白质的存在以及其在不同样本中的表达水平。

下面将详细介绍WB实验的具体步骤。

1.细胞裂解和蛋白质提取:首先将待检测的组织样本或细胞样本通过离心将其收集,并添加适量的裂解缓冲液。

使用超声波或机械破碎手段将细胞打乱,使蛋白质溶解在裂解缓冲液中。

再通过离心去除细胞碎片和细胞核等。

2.蛋白质浓度测定:根据实验需要,采用BCA法、Lowry法或Bradford法等方法测定蛋白质浓度,以确定后续实验的载体中待加载的蛋白质量。

3.蛋白质电泳:将相同量的蛋白质样品加入SDS-凝胶槽中,进行电泳。

电泳时蛋白质在凝胶中向阴极迁移,分子量小的蛋白质迁移速度较快,分子量大的较慢。

电泳结束后,将凝胶转移到膜上。

4.膜上瞬时染色:在转移至膜上后,可以使用Ponceau S染色或其他瞬时染色方法,以确认蛋白质在膜上的存在和转移效果。

5.阻断:在膜上的蛋白质检测之前,需要对膜进行阻断处理,以防止非特异性结合。

常用的方法是在膜上加入牛血清蛋白或脱脂奶粉的溶液,进行阻断。

6.一抗反应:加入已稀释好的一抗抗体,与目标蛋白质特异性结合。

一抗的选择要根据待检测蛋白的特异性来确定。

7.清洗:一抗反应后,用TBST或PBS等缓冲液进行多次清洗,以去除未结合的一抗抗体。

8.二抗反应:9.清洗:二抗反应后,用TBST或PBS等缓冲液进行多次清洗,以去除未结合的二抗抗体。

10.显色和成像:使用显色剂(如ECL)使膜上的蛋白质发生化学发光反应,然后将膜放入X射线片中,进行曝光。

最后使用化学显影废片机或Gel Doc System等设备进行成像。

11.数据分析:使用专业的成像软件分析成像结果,计算蛋白质的相对表达水平,并与内参蛋白进行比较。

需要注意的是,在进行WB实验的过程中,要严格操作,避免污染和交叉反应的出现。

同时,应根据实验需求选择适当的试剂和抗体,并进行标记、保存和储存等操作。

免疫印迹技术原理

免疫印迹技术原理

免疫印迹技术原理免疫印迹技术(Immunoassay)是一种广泛应用于生物医学领域的检测方法,其原理是利用抗体与抗原之间的特异性结合来检测目标物质的存在。

该技术基于生物学分子间的相互作用,具有高灵敏度、高特异性和高准确性的特点,广泛应用于临床诊断、生物学研究和环境监测等领域。

免疫印迹技术的原理主要包括制备免疫印迹材料、样品处理、免疫反应和检测四个步骤。

制备免疫印迹材料是免疫印迹技术的关键步骤。

通过将目标分子与功能单体(如丙烯酰胺、甲基丙烯酸等)在适当条件下共聚合,形成具有空腔结构的免疫印迹材料。

在共聚合过程中,目标分子充当模板,功能单体围绕目标分子形成空腔,模板去除后形成与目标分子形状结构相匹配的免疫印迹材料。

样品处理是为了提取目标分子并与免疫印迹材料发生特异性结合。

样品处理包括样品的提取、纯化和预处理等步骤,确保样品中目标分子的完整性和稳定性。

接着,免疫反应是将经过处理的样品与免疫印迹材料接触,使目标分子与免疫印迹材料中的空腔发生特异性结合。

在免疫反应过程中,目标分子与免疫印迹材料之间形成稳定的配对,非特异性结合物被洗脱,提高检测的特异性和灵敏度。

检测是通过测定免疫反应后的样品中目标分子的含量来实现。

常见的检测方法包括光谱法、电化学法、质谱法等,根据不同的检测方法选择合适的检测参数和仪器设备,实现目标分子的定量和定性检测。

免疫印迹技术在临床诊断中被广泛应用,可用于检测血清中的蛋白质、激素、药物等,帮助医生进行疾病的诊断和治疗。

同时,免疫印迹技术也在食品安全、环境监测、药物研发等领域发挥重要作用,为人类健康和生活质量提供有力支持。

总的来说,免疫印迹技术以其独特的原理和优势在生物医学领域得到广泛应用,为疾病的早期诊断、药物研发和环境监测提供了重要技术支持。

随着科学技术的不断进步和发展,免疫印迹技术将更加完善和普及,为人类健康和生活带来更多福祉。

免疫印迹技术的原理

免疫印迹技术的原理

免疫印迹技术的原理免疫印迹技术,又称Western blotting技术,是一种常用的蛋白质分析方法。

它能够检测特定抗原在复杂混合物中的存在与数量,并对蛋白质分子进行定性和定量研究。

免疫印迹技术的原理基于抗原与抗体的特异性结合,通过将样品中的蛋白质分离并转移到固相载体上,再用特异性抗体与抗原结合,最后通过检测系统检测抗原与抗体结合的信号。

免疫印迹技术主要分为以下几个步骤:样品制备、蛋白质分离、电泳转移、膜上固定、抗体结合和信号检测。

样品制备是免疫印迹技术的重要步骤之一。

样品可以是细胞提取物、组织提取物或纯化的蛋白质。

在样品制备过程中,需要加入蛋白质提取缓冲液使细胞或组织破碎,并加入蛋白酶抑制剂以防止蛋白质降解。

然后,通过离心将细胞碎片沉淀,收集上清液中的蛋白质。

接下来,蛋白质分离是为了将复杂的样品中的蛋白质按照大小分开,常用的方法是聚丙烯酰胺凝胶电泳。

在凝胶中加入样品,通过电场作用使蛋白质向电泳方向运动,根据其大小被分离在凝胶中不同的位置。

分离完毕后,将蛋白质转移到固相载体上。

电泳转移是将蛋白质从凝胶转移到固相载体(如聚氟乙烯膜)上的过程。

凝胶和膜之间放置一个缓冲液,通过电场作用使蛋白质从凝胶中迁移到膜上。

这样可以将蛋白质固定在膜上,便于后续的抗体结合步骤。

转移完毕后,膜上的蛋白质需要被固定,以防止其在后续处理过程中的溶解或移动。

通常使用甲醛或乙醛等物质进行固定。

固定后,膜上的蛋白质就可以与特异性抗体结合了。

抗体结合是免疫印迹技术的核心步骤。

在抗体结合步骤中,膜上的蛋白质首先需要与一个特异性抗体结合,形成抗原-抗体复合物。

这个抗体可以是单克隆抗体或多克隆抗体。

抗体结合后,通过洗涤去除非特异性结合的抗体,只留下与目标抗原结合的特异性抗体。

通过信号检测系统检测抗原与抗体结合的信号。

常用的信号检测方法有化学发光、荧光或显色反应。

这些方法可以将抗原与抗体结合的信号转化为可见的光信号或色信号,以便观察和记录。

免疫印迹怎么测定磷酸化的蛋白

免疫印迹怎么测定磷酸化的蛋白

免疫印迹怎么测定磷酸化的蛋白免疫印迹(Western blot,WB)是利用抗原抗体特异性结合的原理,基于SDS-PAGE凝胶电泳进行蛋白质分离、纯化以及相互作用研究的技术,也是评估蛋白磷酸化状态的最常用方法。

蛋白印迹技术先利用SDS-PAGE分离蛋白质样品,随后将电泳条带转移到固相载体膜上(如PVDF或尼龙膜),再利用磷酸化特异的抗体(一抗)来鉴定目的蛋白,能与磷酸化特异抗体结合的蛋白质即为磷酸化蛋白,最后通过标记的二抗识别一抗可以指示一抗的位置,即是待研究的磷酸化蛋白质的位置。

免疫印迹法不适用放射性32P标记,避免了使用放射性同位素时的危险品和废物处理。

此外,磷酸化抗体的灵敏性较强,可以轻松的检测常规细胞提取物中的磷酸化蛋白,对样品的用量要求不算严格。

WB除了能定性检测磷酸化蛋白外,还能一定程度上评估磷酸化蛋白质的水平,由于受到不同实验处理和凝集上样误差的影响,通常先用一个抗体来检测同源蛋白的总水平(而不考虑磷酸化状态),以确定磷酸化组分相对于总组分的比例,并充当上样内对照。

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免疫印迹法原理

免疫印迹法原理

免疫印迹法原理
免疫印迹法是一种实验室技术,用来检测抗体与抗原之间的相互作用。

它是一种比较灵敏的技术,可以快速准确地测量抗体和抗原之间的交互作用。

这一方法的特点是可以检测到极低浓度的抗体,并且可以在短时间内完成测试。

免疫印迹法通常具有五个步骤:1)准备抗原:将抗原溶解在溶剂中,以便它能够与抗体结合。

2)制备抗体:将抗体溶解在溶剂中,以便它能够与抗原结合。

3)将抗体与抗原混合:将抗体和抗原混合,使它们能够形成结合物。

4)检测结合物:使用某种技术,如荧光技术,来检测抗体和抗原之间的结合物。

5)分析结果:对检测到的结合物进行分析,以确定抗体与抗原之间的交互作用。

免疫印迹法在医学诊断中有着重要的应用。

它可以用来检测抗体与抗原之间的结合,以确定患者是否患有特定病毒或疾病。

此外,它还可以用来检测肿瘤细胞,以确定是否有癌症。

免疫印迹法的优点是,它可以检测到极低浓度的抗体,可以在短时间内完成测试,并且可以检测出抗体与抗原之间的结合物。

它的缺点是,它只能检测出抗体与抗原之间的结合,而不能检测出抗体与抗原之间的其他关系。

免疫印迹法是一种灵敏、准确的技术,可以用来检测抗体与抗原之
间的结合,以确定患者是否患有特定病毒或疾病。

它可以快速准确地检测出极低浓度的抗体,并且可以在短时间内完成测试。

因此,免疫印迹法在医学诊断中具有重要的应用。

免疫印迹技术实验报告

免疫印迹技术实验报告

免疫印迹技术实验报告一、引言免疫印迹技术(Western Blotting)是一种用于检测特定蛋白质的定性和定量分析方法。

它基于免疫学原理,通过将待测蛋白质进行电泳分离,并利用抗体与目标蛋白质特异性结合的原理,最终实现对目标蛋白质的检测和定量分析。

本实验旨在通过免疫印迹技术检测目标蛋白质在不同样本中的表达水平,并观察其变化情况,以深入了解该蛋白质的功能和作用机制。

二、实验步骤1. 样本制备首先,我们需要准备样本。

样本可以是细胞或组织。

在实验中,我们选择了A 细胞和B细胞作为样本,分别进行后续实验。

2. 蛋白质提取将A细胞和B细胞分别加入适量的细胞裂解缓冲液,通过离心等操作将细胞裂解并获取蛋白质提取物。

3. SDS-PAGE电泳分离将蛋白质提取物加入SDS-PAGE凝胶中,进行电泳分离。

电泳时间和电压根据实验需要来确定。

4. 转膜将电泳分离后的蛋白质从凝胶中转移到聚丙烯酰胺膜上。

转膜可以通过湿法或半湿法等方法实现。

5. 阻断将转膜后的聚丙烯酰胺膜放入阻断液中,在室温下进行阻断。

阻断的目的是防止非特异性结合。

6. 一抗处理将目标蛋白质的一抗加入到含有阻断液的培养皿中,将转膜的聚丙烯酰胺膜放置在一抗液中,进行一抗处理。

一抗的选择根据目标蛋白质的特异性来确定。

7. 洗涤将转膜的聚丙烯酰胺膜从一抗液中取出,进行洗涤。

洗涤的目的是去除非特异性结合的抗体。

8. 二抗处理将与目标蛋白质一抗结合的二抗加入到含有阻断液的培养皿中,将转膜的聚丙烯酰胺膜放置在二抗液中,进行二抗处理。

9. 洗涤将转膜的聚丙烯酰胺膜从二抗液中取出,再次进行洗涤,确保清洗干净。

10. 显色将合适的显色剂加入到含有阻断液的培养皿中,将转膜的聚丙烯酰胺膜放置在显色剂中,进行显色反应。

显色剂的选择根据实验需要和目标蛋白质的特性来确定。

11. 照相观察显色结果,并使用相机拍摄转膜的聚丙烯酰胺膜,记录实验结果。

三、结果与讨论根据实验步骤,我们成功地使用免疫印迹技术检测了A细胞和B细胞中目标蛋白质的表达情况。

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免疫印迹技术方法研究
一、前言
免疫印迹技术借助的是抗体与抗原的特异性结合的作用,来检测样品中蛋白质表达情况的一项免疫学检测技术,不需要复杂的大型机器,主要依靠凝胶电泳和电转移来对蛋白质提取,最终对蛋白质进行定性定量分析。

二、内容
1、技术原理
(1)样品的凝胶电泳:制备凝胶,加入样品进行凝胶电泳,使样品中蛋白质分离。

(2)电印迹:所谓电印迹就是将凝胶电泳上的经过分离的蛋白转移到一个固相膜上。

因为如果让蛋白质在凝胶电泳后直接检测,部分蛋白质会嵌在凝胶里面,探针无法到达,同时可能对蛋白质条带有破坏作用,因此为了方便探针与蛋白质互相结合,将其转移到另一个与探针结合度更好的物质上,也就是固相膜。

(3)选择性封闭:为避免探针和无关物质结合,将膜上没有结合蛋白质的部分封闭,防止其他干扰。

(4)免疫结合:将抗体与膜上的蛋白质结合,使其反应,再用二抗与一抗反应。

(5)产物检测:通过二抗间接检测目的蛋白,将膜上的抗体和能发出荧光的物质结合,
对产生的发光物质进行检测。

2、方法
(1)聚丙烯酰胺凝胶的制备:把玻璃板洗净并晾干,四边对齐,置于制胶架上。

其次配制分离胶,蛋白质的相对分子量不同制胶也不同。

分离胶制好后沿玻璃板
上的一角缓慢、平稳地注入两层玻璃板中间,待其充分凝固后,把浓缩后的胶溶液
沿玻璃板一角注入,立刻插入梳子。

(2)蛋白样品的前处理:将缓冲液和蛋白质样品按一定比例混合,待其沸腾若
干分钟后,放入冰块中待用。

(3)样品上样和电泳:将制好的凝胶缓慢从架上取下,放进电泳槽,将缓冲液注
入电泳槽,再拔出梳子。

吸取经过预处理的蛋白样品20μL加样。

打开电泳槽电源,选择稳压模式,100v左右的工作电压,待电泳时加入的指示染料到达胶底部时
关闭电泳槽。

经凝胶电泳处理后,样品蛋白质带负电荷,在凝胶中游动,游动速
度与分子量大小成反比,自阴极游到阳极。

(4)蛋白质转移(电转印):将凝胶板取下,切去不用的部分,剪裁和凝胶
一样大小的NC膜或PVDF膜,再在电转移液中浸泡固相膜,裁剪数张比凝胶尺寸
稍微小一点的滤纸,放入缓冲液中浸泡。

把气泡赶走,按一定的顺序放在转膜仪上。

打开电源,设置成恒流模式,计算转膜需要的电流。

常用的转印法有电泳印迹、点印迹、扩散印迹等。

使用最广泛的是半干式电转印,方法是通电后将凝胶
上的蛋白转移到被浸湿的膜上。

这种方法的条件容易控制,同时分辨率也高。

(5)封闭:取下转移膜,漂洗,在袋子中加入封闭液,赶走气泡,用仪器封口
后在置于摇床上,选择室温。

封闭是为了避免固相膜和一抗的非特异性结合。


品蛋白转移到固相膜上后,如果没有对膜上未吸附蛋白的位置进行封闭,探针会与
膜上的未吸附样品的位置产生非特异的结合,降低了结合效率。

封阻物质可以选
牛血清蛋白、凝集素等。

封闭液的浓度不能过高或过低,温度通常是室温。

(6)一抗与样品结合:取出封闭处理后的膜,放入另一袋子中,加入一抗液体,
赶走气泡后封口。

在摇床上摇,选择室温。

(7)洗膜:用洗膜液将未结合蛋白样品的抗体液洗脱。

(8)二抗与一抗的结合:将漂洗过的膜放入干净袋子中,再加入二抗液体。


摇床上摇,选择室温。

(9)化学发光反应检测样品:取出滤膜,晾干,将膜放入暗盒中,在膜上加
发光液,孵育两分钟,之后立刻压片。

(10)曝光和冲洗X光片:在暗盒中观察条带发光情况和光强大小的强度,
测定曝光时间,之后冲洗X光片。

3、免疫印迹在食品检验检疫中的应用
(1)食品中过敏原的半定量检测
斑点免疫印迹是将前处理好的蛋白样品加在偏二氟乙烯固相膜上,用一抗二
抗孵育,再加入底物反应,加入显色剂,可观察到有色斑点,斑点越亮说明蛋白
质含量越高。

该方法可以检测食品中的过敏原如花生蛋白,是一种半定量的测定,方便且成本低。

(2)发酵水解食品的分析
使用凝胶进行分离,然后转移到PVDF膜或其他固相膜上,使用特异性抗体
进行免疫印迹。

发酵水解的样品不需稀释,进行电泳分离。

对标记蛋白进行预实
验染色,发现不含IgG结合位点,所以此蛋白的化学发光图像不明显,需要用成
像仪测量。

在化学发光成像过程中使用了多种暴露水平,有助于观察强度较低的
蛋白条带和区分相邻的带,从而估计样品中蛋白质的相对含量。

将斑点图像和化
学发光图像叠加,可估计肽和蛋白质的分子量。

所有的蛋白质免疫印迹分析都进
行两次重复实验,以确保实验的准确性。

(3)对鱼类的主要过敏原帕瓦尔布特征化
鱼类中的主要过敏原之一是帕瓦尔布,它具有主要过敏原的免疫吸附功能。

准备生的和煮熟的鱼提取物。

通过SDS-PAGE和2D(2-DE)电泳分离。

鱼过敏患
者的1-DE 蛋白印迹血清。

通过2-DE免疫印迹进一步分析血清。

去除主要的过敏
性蛋白质污渍,进行消化并通过质量分析仪进行分析。

来自SDS-PAGE的原始提
取物在沸腾的提取物中显示出较低的蛋白质含量。

原始的2-DE提取物的凝胶特
性进一步将蛋白质带划分为不同的蛋白质斑点。

原始1-DE提取物的蛋白质指纹
图谱显示,在实验中主要的过敏原是42 kDa和51 kDa的两个热激部分,而煮沸
的提取物仅显示一个结合区。

被显示。

是的,原始提取物的2-DE免疫印迹法还
检测到各种重要的反应点。

消化点上产生的肽的质量分析表明,这些点是帕瓦尔布、肌酸激酶和乳糖酶。

除帕瓦尔布外,两种新的热实验室过敏原已被确定为主
要过敏原。

这项研究表明,热固醇和实验性热蛋白在对金枪鱼的局部过敏中非常
重要,应纳入诊断策略。

三、结语
免疫印迹检测是一种应用广泛、灵敏高效的检测方法,它不仅在医学上有着
应用,比如在检测HIV方面具有突出贡献,对于食品卫生与营养学上具有相当大
的作用,在食品及其食品相关检测时,可以灵敏地分析出不易检测出的物质,只
需少量试剂与比其他方法更快的孵化、洗涤时间即可进行微量物质的灵敏检验,
是判定是否存在特定的有害元素的重要依据。

它是根据抗原和抗体的特异性结合
作用,对复杂样本中的某一蛋白进行检测,并对其进行半定量分析。

主要用于目
标蛋白特异性表达的定性或半定量分析,后续分析蛋白-蛋白或蛋白-DNA相互作用,鉴定和分析蛋白修饰。

适用于复杂蛋白质样品中微量靶蛋白的检测,如毒素、蛋白质标记物和分子量分析。

免疫蛋白检测采用聚丙烯酰胺凝胶电泳,蛋白是被
检测物,抗体是探针,标记的二抗可以用来显色。

免疫印迹的广泛的优势也包括
从复杂混合物中识别和量化特异性抗原的能力,以及单克隆抗体对多克隆抗体的
优势。

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