酶知识总结
酶在知识点总结
酶在知识点总结酶的结构酶是生物体内的大分子蛋白质，通常由氨基酸组成。
酶的结构是其功能的基础，其中包括活性位点，辅助因子等。
酶通常具有特定的三维结构，这种结构使其能够与底物分子结合，从而加速化学反应的发生。
酶的活性位点常常与底物结合，并在其上发生化学变化，从而产生产物。
酶的功能酶的主要功能是加速化学反应的速率，使得生物体内的代谢过程能够迅速进行。
酶还具有高度的特异性，对特定的底物具有高度的选择性。
酶还可以被调节，其活性受到环境条件和调节蛋白的控制。
酶的分类根据其功能和生物化学过程，酶可以分为若干种类。
例如，氧化还原酶主要负责氧化还原反应；水解酶负责水解反应；脱氢酶促进脱氢反应等。
此外，酶还可以根据其底物的来源进行分类，例如糖解酶、脂解酶等。
酶的作用机制酶的作用机制是其具有高度选择性的原因，也是其能够加速化学反应的关键。
酶与底物结合后，产生酶底物复合物，然后通过酶催化的过程，使得底物分子之间的键能够更容易地断开并重新组合，从而形成产物。
酶的活性调控酶的活性可以受到多种因素的调节。
例如，温度、pH值和离子浓度都能够影响酶的活性。
此外，酶的活性还可以受到调节蛋白的影响，这些蛋白质能够促进或抑制酶的活性。
酶的应用由于酶具有高度的特异性和高效的催化作用，它在生物技术领域有着广泛的应用。
例如，酶可以用于制药、食品加工、生物柴油生产等领域。
此外，酶还可以用于环境保护，例如净化废水和污染物等。
总结酶是生物体内重要的生物催化剂，可以加速化学反应的速率，促进生物体内的代谢过程。
酶具有高度的特异性和高效的催化作用，广泛应用于生物技术，为人类提供了众多的福祉。
因此，对酶的结构、功能、分类、作用机制、活性调控和应用都有着重要的研究价值。
希望本文能够帮助读者更好地理解酶在生物体内的重要作用。
酶理论知识
（3）反应条件温和 常温、常压，中性pH环境。 （4）活性可调节 别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活 化与降解等。 （5）酶的催化活性离不开辅酶、辅基、金 属离子
二、酶的化学本质 1.发展史 (1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确 立酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性 质。 （2）1963年，牛胰核糖核酸酶的一级结构 1965年，鸡卵清溶菌酶的三维结构 1969年，人工合成核糖核酸酶
不需要辅酶的酶：活性中心是酶分子在三维结 构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这 些残基的某些基团。 需要辅酶的酶：辅酶分子或辅酶分子的某一部 分结构往往就是活性中心的组成部分。
与催化作用相关的结构特点 活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催 化反应的空间局限（部位）。 结合部位：专一性 空间形状和氨基酸残基组成上，利于酶－ 底物复合物的形成。
（1）相对专一性
不仅对键有要求，还对键一端的基团有要求，但对 另一端基团要求不严格。 α—D—Glc苷酶，水解蔗糖和麦芽糖。 （2）绝对专一性 只能作用于一个底物，或只催化一个反应。 麦芽糖酶只作用于麦芽糖，脲酶只催化尿素水解。
2、
立体异构专一性
（1） 旋光异构专一性 （2）几何异构专一性 反丁烯二酸水化酶只催化反丁烯二酸生成苹果酸 立体化学专一性还表现在酶能区分从有机化学观 点看属于对称分子中的两个等同的基团，并只 催化其中一个，而对另一个无作用。
★ 物
酶的辅助因子主要有金属离子和有机化合
金属离子：Fe2+ 、Fe3+ 、 Zn2+ 、 Cu+ 、Cu2+ 、 Mn2+、 、Mn3+ 、Mg2+ 、K+ 、 Na+ 、Mo6+ 、Co2+ 等。 有机化合物：NAD，NADP，FAD，生物素，卟啉 等
酶的相关知识点总结
酶的相关知识点总结酶的种类生物体内有数以万计的酶，它们在生物体内执行各种各样的生化反应。
酶的种类多种多样，其主要可以分为六类：1.氧化还原酶：主要负责氧化还原反应，例如过氧化物酶、还原酶等。
2.转移酶：主要负责转移功能，例如葡萄糖转移酶、氨基转移酶等。
3.水解酶：主要负责水解反应，例如淀粉酶、脂肪酶等。
4.缩合酶：主要负责合成反应，例如脱氢酶、羧化酶等。
5.异构酶：能使底物分子发生构象变化，例如异构酶、光异构酶等。
6.水合酶：主要负责水合反应，例如碳酸脱水酶、水合酶等。
酶的结构酶是一种生物大分子，通常由多肽链构成，具有特定的空间结构。
酶的结构包括原核酶和蛋白质酶两种。
1.原核酶：由RNA组成，其代表是核糖体。
2.蛋白质酶：由氨基酸组成，其中催化活性部位主要由氨基酸残基组成。
酶活性的调节酶的活性受多种因素的调节。
1.温度：在一定的范围内，温度上升可以增加酶的活性，但过高的温度会破坏酶分子的结构，使其失活。
2.酸碱度（pH值）：pH值的改变会影响酶分子的电荷状态，从而影响其活性。
不同的酶对pH值的适应范围不同。
3.底物浓度：酶活性受到底物浓度的影响，通常情况下，酶活性与底物浓度呈正相关关系。
4.抑制物：有些物质可以抑制酶的活性，分为竞争性抑制和非竞争性抑制两种。
5.激活物：有些物质可以激活酶的活性，提高酶的催化效率。
酶的应用酶在生物技术、医药、食品和环保等领域有广泛的应用。
1.生物技术：酶在DNA重组、基因工程、酶工程等领域的应用广泛。
2.医药：酶在疾病诊断、药物生产、治疗等方面有重要的作用。
3.食品：酶在食品加工、酿造、酶解等方面有广泛的应用。
4.环保：酶在废水处理、土壤修复、生物降解等方面有重要的应用。
酶在生物技术、医药、食品和环保等领域的应用为人类生产生活带来了巨大的便利和经济效益。
酶工程酶工程是利用基因重组技术和发酵工程技术对酶进行改造和生产，是将“天然酶”进行改造，以满足实际需要的技术。
酶工程技术的应用为酶的生产提供了更多的选择，扩大了酶的用途范围和提高了酶的效率。
“酶”专题知识(知识+练习+问题详解)
“酶”专题知识一、酶的发现过程（略）二、酶的概念：活细胞产生的一类具有生物催化作用的特殊有机物。
1、来源：由活细胞产生。
（除某些没有细胞核的细胞外，如哺乳动物成熟的红细胞、血小板，植物筛管细胞）2、作用：催化生物化学反应（降低化学反应活化能）3、本质：绝大多数是蛋白质，少数是RNA（暂时还没有把DNA列入）。
三、酶的合成1、合成的原料：氨基酸或核糖核苷酸2、合成的场所：核糖体（与唾液淀粉酶等胞外酶合成和分泌有关的主要细胞结构有核糖体、内质网、高尔基体、线粒体和细胞膜。
）3、合成的过程：遵循中心法则，通过转录和翻译合成的4、合成的控制：酶的合成是在基因控制下进行的四、酶和激素的比较1、化学成分：前者主要是蛋白质，少数是RNA；后者有多肽及蛋白类、氨基酸衍生物、脂质等。
2、生理功能：前者对生化反应起催化作用；后者对生命活动起调节作用。
3、相互关系：能合成激素的细胞一定也能合成酶，但能合成酶的细胞不一定能合成激素。
要注意酶与激素、蛋白质、维生素、脂质的关系：维生素脂质激素蛋白质酶五、酶的类型1、按其发挥作用的场所不同分为：（1）胞外酶：消化酶、SOD（超氧化歧化酶）、基因工程中的工具酶（限制性核酸内切酶和DNA连接酶）等，在细胞外发挥作用。
注意限制性核酸内切酶和DNA连接酶的作用：DNA连接酶的作用是催化切割的DNA片段（黏性末端）形成化学键（磷酸二酯键）而拼接起来。
不是促使碱基配对形成氢键。
消化酶属于分泌蛋白如唾液淀粉酶（注意与生物膜和细胞器的联系）。
（2）胞内酶：在细胞内发挥作用。
如光合酶、呼吸酶、转氨酶、ATP酶、解旋酶、DNA聚合酶、DNA连接酶、RNA聚合酶、逆转录酶、存在于微生物中的限制性核酸内切酶等。
2、具有酶活性的蛋白质分为简单蛋白质类和结合蛋白质类：（1）简单蛋白质类的酶只由氨基酸组成，不含任何其他物质，如胃蛋白酶。
（2）结合蛋白质类的酶（又称全酶）是由蛋白质与辅因子组成，其中蛋白质部分称为酶蛋白，辅因子部分称为辅酶或辅基。
高中生物酶的知识点总结
高中生物酶的知识点总结
酶是一类能够催化生化反应的蛋白质，常见于生物体内，具有高效、特异性和可逆性等特点。
下面是高中生物酶的知识点总结：
1. 酶的性质：
- 酶分子激活能较低，催化反应速度快。
- 酶可以选择性地促进某种底物的反应，也可以受到抑制剂的影响。
- 酶催化的反应通常是可逆的。
在反应达到一定平衡时，产物和底物的浓度不再改变。
2. 酶的分类：
- 按照反应类型：氧化还原酶、转移酶、水解酶、脱羧酶等。
- 按照反应底物：蛋白酶、脂肪酶、糖苷酶等。
- 按照反应条件：酸性酶、碱性酶等。
3. 酶的影响因素：
- pH值：不同的酶对pH值的适应范围不同，酶活性在特定pH值区间内最高。
- 温度：酶活性在一定温度范围内最高，但超过一定温度会导致酶失活。
- 底物浓度：当底物浓度高于一定值时，反应速率不再随着底物浓度的增加而增加，因为酶的催化位点已全部占满。
4. 酶在生物体内的作用：
- 帮助生物体进行代谢活动，例如消化食物、合成有机物质。
- 调节代谢反应的速率，维持代谢平衡。
- 参与抵御病原微生物的攻击，例如生物体内的酶可低温杀菌。
5. 酶在实际应用中的应用：
- 酶技术广泛应用于食品、医药、纺织、制浆造纸等领域。
- 酶制剂也可用于环境保护，例如处理废水、垃圾等。
酶的一般知识
酶的一般知识最佳答案概念:酶（enzyme）是活细胞产生的具有催化作用的有机物，除少数RNA外几乎都是蛋白质。
酶催化作用实质：降低化学反应活化能酶与无机催化剂比较：1、相同点：1）改变化学反应速率，本身不被消耗；2）只催化已存在的化学反应；3）加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点；4）降低活化能，使化学反应速率加快。
2、不同点：即酶的特性酶的特性1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；3、多样性：酶的种类很多，大约有4000多种；4、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。
一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40摄氏度之间，植物体内的酶最适温度在40-50摄氏度之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有得酶最适温度可高达70摄氏度。
动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。
酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切酶的发现1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani,1729—1799）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。
过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。
于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。
但是什么，他不清楚。
1836年，德国科学家施旺（T.Schwann,1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。
解开胃的消化之谜。
1926年，美国科学家萨姆钠（J.B.Sumner,1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。
酶 知识点总结
酶知识点总结一、酶的分类根据酶的作用方式和反应类型，可以将酶分为六类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶、异构酶和降解酶。
氧化还原酶是通过氧化还原反应来催化化学反应的酶，如过氧化物酶、还原酶等；转移酶是通过转移功能基团来催化化学反应的酶，如激酶、酯酶等；水解酶是通过水解反应来催化化学反应的酶，如葡萄糖苷酶、淀粉酶等；合成酶是通过合成反应来催化化学反应的酶，如聚合酶、缺氧酶等；异构酶是通过异构反应来催化化学反应的酶，如异构酶、畸形酶等；降解酶是通过降解反应来催化化学反应的酶，如蛋白酶、脂肪酶等。
二、酶的结构酶的结构通常由一个或多个蛋白质构成，如大肠杆菌在酶毒素设计中使用了一种特殊的蛋白酶以瞄准许多不同的靶标。
酶的结构通常由蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构组成。
蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，如甘氨酸-丙氨酸-赖氨酸等；蛋白质的二级结构是指氨基酸间的氢键作用形成的结构，如α-螺旋和β-折叠等；蛋白质的三级结构是指蛋白质整体所呈现的立体构象，如酶的活性中心，金属离子的配位作用等；蛋白质的四级结构是指蛋白质与其他蛋白质或非蛋白质结合形成的复合物结构，如多酶复合体和酶-底物复合物等。
酶的结构决定了其功能和催化活性，因此对酶的结构进行研究对于理解酶的功能和机制具有非常重要的意义。
三、酶的作用机制酶的作用机制通常包括底物结合、酶-底物复合物形成、催化作用和产物释放等步骤。
底物结合是指底物与酶的活性中心结合形成酶-底物复合物；酶-底物复合物形成是指酶与底物形成一个稳定的复合物结构；催化作用是指酶通过降低反应的活化能，使反应更容易发生；产物释放是指底物被催化转化成产物后，产物从酶的活性中心释放出来。
酶的作用机制是非常复杂的，涉及到多种相互作用和调控，因此对酶的作用机制进行研究可以帮助我们深入理解酶的功能和活性。
四、酶的应用酶在生物技术、食品工业、医药保健和环境保护等领域有着广泛的应用。
在生物技术中，酶被广泛应用于DNA重组、蛋白质工程、酶工程等领域，如限制性内切酶、DNA连接酶、聚合酶等；在食品工业中，酶被广泛应用于面包、酒、奶制品等食品的生产过程中，如淀粉酶、葡萄糖氧化酶、纤维素酶等；在医药保健中，酶被广泛应用于药物的制备和诊断试剂的开发中，如蛋白酶、转移酶、酯酶等；在环境保护中，酶被广泛应用于废水处理、土壤修复和固体废物降解等领域，如脱氮酶、脱磷酶、脂肪酶等。
酶的一般知识
五、 别构酶
别构酶(allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶，酶分子中除有催化作用的活性中心也称催化位点（catalytic site）外；还有别构位点(allosteric site)．后者是结合别构剂(allesteric effector)的位置，当它与别构剂结合时，酶的分子构象就会发生轻微变化，影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使酶与底物亲和力或催化效率增高的称为别构激活剂(allostericactivator)，反之使酶底物的r亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂(allostericinhibitor)。酶活性受别构剂调节的作用称为别构调节(allosteric regulation)作用．别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位，但更多的是分别处于不同亚基上．在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基，而具别构位点的称调节亚基。多数别构酶处于代谢途径的开端，而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(feedback inhibition)．说明一旦细胞内终产物增多，它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶，及时调整该代谢途径的速度，以适应细胞生理机能的需要。别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。故别构酶又称调节酶。（regulatory enzyme）
图说明这三个酶的底物结合部位均有一个袋形结构，糜蛋白酶该处能容纳芳香基或非极性基；胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一个氨基酸残基为天冬氨酸取代，使该处负电荷增强，故该处对带正电荷的赖氨酸或精酸残基结合有利；弹性蛋白酶口袋二侧为缬氨酸和苏氨酸残基所取代，因此该处只能结合较小侧链和不带电荷的基团．说明酶的催化特异性与酶分子结构的紧密关系。
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酶、ATP与细胞呼吸考纲解读
知识框架
重难点突破
一、酶
1、酶的化学本质及作用
酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物，绝大多数酶是蛋白质，少数酶是RNA
①酶未必都是蛋白质；未必均能与双缩脲试剂发生紫色反应；其
合成原料未必都是氨基酸；其合成场所未必都是核糖体
②酶未必只在细胞内发挥作用（如消化酶）
③酶一定只能起催化作用（无其他功能）
④酶、激素、载体、抗体与蛋白质的关系图：
2
⑴．高效性：酶的催化效率大约是无机催化剂的107～1013倍。
⑵．专一性：每一种酶只能催化一种或一类化学反应。
⑶．作用条件较温和
①最适pH和温度下，酶活性最高，温度和pH偏高或偏低，酶活性都会明显降低。
②过酸、过碱或高温下，酶失活。
3、与酶有关的实验设计思路归纳
（1）酶是蛋白质的验证实验(利用双缩脲试剂)
⎩⎪⎨⎪⎧实验组：待测酶液＋双缩脲试剂―→是否出现紫色反应对照组：已知蛋白液＋双缩脲试剂―
→紫色反应 通过对照，实验组若出现紫色，证明待测酶的化学本质是蛋白质；不出现紫色，则该酶液的化学本质不是蛋白质。
（2）酶具有催化作用的实验设计思路及结果分析
⎩⎨
⎧实验组：底物＋相应酶液――→检测底物是否被分解
对照组：底物＋等量蒸馏水――→检测底物不被分解
根据底物性质利用相应试剂检测，若底物被分解，则证明酶具有催化作用，否则不具有催化作用。
（3）验证淀粉酶的专一性
⎩⎨⎧⎭
⎬⎫
淀粉非还原性糖――→酶麦芽糖蔗糖非还原性糖――→酶葡萄糖＋果糖还原糖＋斐林试
剂―→砖红色沉淀
用淀粉酶分别催化淀粉和蔗糖后，再用斐林试剂鉴定，根据是否有砖红色沉淀来判定淀粉酶是否对二者都有催化作用，从而验证酶的专一性。
（4）验证H 2O 2酶具有高效性
实验组：H 2O 2+鲜猪肝研磨液 对照组：H 2O 2+Fe 3+
观察标准：因变量：过氧化氢分解反应速率，观测指标：点燃但无火焰的卫生香燃烧的猛烈程度或气泡产生速率。
（5）探究酶的适宜温度
设计思路：
（5）是否出现蓝色及蓝色的深浅
（6）探究酶的最适PH
设计思路：
⎭
⎬⎫H 2O 2酶＋ ＋H 2O 2溶液H 2O 2酶＋ ＋H 2O 2溶液
⋮ ⋮ ⋮H 2O 2
酶＋ ＋H 2O 2
溶液→
（6）pH 1 pH 2 pH n 检测O 2产生的多少和速率或卫生香燃烧情况
二．与酶有关的曲线分析
1．表示酶高效性的曲线
分析：(1)催化剂可加快化学反应速率，与无机催化剂相比，酶的催化效率更高。
(2)酶只能缩短达到化学平衡所需时间，不改变化学反应的平衡点
2．表示酶专一性的曲线
分析：加入酶B的反应速率与无酶A或空白对照条件下的反应速率相同，而加入酶A的反应速率随反应物浓度增大明显加快，说明酶B对此反应无催化作用。
进而说明酶具有专一性。
3．影响酶活性的曲线
分析：(1)甲、乙曲线表明：
①在一定温度(pH)范围内，随温度(pH)的升高，酶的催化作用增强，超过这一范围，酶的催化作用逐渐减弱。
②过酸、过碱、高温都会使酶失活，而低温只是抑制酶的活性，酶分子结构未被破坏，温度升高可恢复活性。
(2)从丙图可以看出：反应溶液pH的变化不影响酶作用的最适温度。
4．底物浓度和酶浓度对酶促反应的影响
分析：(1)在其他条件适宜，酶量一定条件下，酶促反应速率随底物浓度增加而加快，但当底物达到一定浓度后，受酶数量和酶活性限制，酶促反应速率不再增加。
(2)在底物充足，其他条件适宜的条件下，酶促反应速率与酶浓度成正比。
二、细胞的能量通货——ATP 1．ATP 的结构和功能
(1) ATP 分子结构简式（说出A 、P 、～的含义，描述其结构特点）
ATP 是三磷酸腺苷的英文名称缩写，其结构简式是A —P ～P ～P ，(远离腺苷A 的那个高能磷酸键容易断裂，也容易形成) 各字母代表的含义：A ——腺苷(腺嘌呤＋核糖)；P ——磷酸基团；～——高能磷酸键。
(2) ATP 的功能:细胞内的一种高能磷酸化合物，直接给细胞生命活
动提供能量 2．ATP 与ADP 的相互转化
⑴A TP 与ADP 的相互转化
转化式：ADP ＋Pi ＋能量 酶1酶2ATP (2)ATP 形成的能量来源
二、 ATP 的主要来源----细胞呼吸
一、有氧呼吸和无氧呼吸过程对比1、图示对比
2、反应式对比。