2013年806生物化学考研大纲

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农学考研大纲:详解生物化学变化(历年)

农学考研大纲:详解生物化学变化(历年)

农学考研大纲:详解生物化学变化(历年)13年07月04日,Liuxue86考研频道的小编昼夜编辑、收集、整理考研精品内容,为实现您的成功考试而奋斗,《2011年考研农学大纲变化详解之生物化学》一文由我们整理收集,以供同学们复习参考!一、生物化学考查目标生物化学是研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化的一门科学,或者说是研究生命现象及其化学本质的科学,它利用化学的理论和方法作为主要手段研究生物(微生物、植物、动物及人体等)的化学组成、生命物质各组分的结构和性质、及它们在生命过程中的变化规律的一门科学。

试图用化学的观点来揭示生命现象。

农学考研大纲对该学科的考查目标为:1、了解生物化学研究的基本内容及发展简史,理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论以及实验原理和方法。

2、能够运用辩证的观点正确认识生命现象的生物化学本质和规律,具备分析问题和解决问题的能力。

二、生物化学考点解析大纲中明确考试内容有糖类、蛋白质、核酸、酶、脂类等各种生命物质物质的结构特点、化学组成和性质及代谢过程。

本学科知识体系分为十个章节,对大纲中各章节内容考点的解析及相应的复习要求如下:1、生物化学概述生物化学研究的基本内容和发展简史,是常识性的知识,了解即可。

2、蛋白质化学掌握蛋白质的概念和生物学意义;掌握氨基酸的两性性质、等电点和光吸收性质,理解氨基酸酸碱性,熟知20种常见氨基酸的分类及三字简写,尤其是20种常见氨基酸的三字符表示,应引起考生高度重视,是大纲唯一的变化之处;掌握肽的概念及理化性质、蛋白质初级结构、二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构、蛋白质的结构和功能关系、结构特点;掌握蛋白质相对分子量、两性电离及等电点、蛋白质的胶体性质、紫外光吸收特征、变性与复性;重点理解和掌握蛋白质抽提原理及方法、蛋白质分离与纯化的主要方法:电泳、层析和离心、蛋白质的定量方法。

3、核酸化学了解核酸的种类和组成单位;理解DNA的一级结构、二级结构、三级结构和RNA的分子结构:tRNA的结构、mRNA的结构、rRNA 的结构,并掌握每种结构的特点;掌握核酸的一般性质、紫外光吸收特征、核酸的变性与复性;重点掌握核酸的分离纯化步骤及方法。

有机化学(科目代码806)考试大纲

有机化学(科目代码806)考试大纲

有机化学(科目代码806)考试大纲I、考查范围绪论和立体化学约10%,烷烃环烷烃、卤代烷、醇和醚约10%,烯烃、炔烃和芳香烃约40%,羰基化合物、酚醌约15%,羧酸、羧酸衍生物和含氮化合物约15%,其他10%。

II、考查要求要求考生系统掌握有机化学的基本原理和基本知识,以及利用相关知识解决药学实际问题的能力。

III、考查形式及试卷结构1.考试方式:闭卷,笔试2.考试时间:180分钟3.试卷分值:满分150分4.题型结构:选择题(A型题)约占20%名词解释约占10%简答约占30%论述题/计算题约占40%IV、考查内容一、有机化学(一)绪论【考试目标】1. 掌握有机化合物的定义,研究对象和特点;掌握共价键的形成、价键理论、杂化轨道理论和键参数;掌握键的极性、键的极化性和分子的极性;掌握有机合物结构表示方式和共价键断裂的方式;2. 熟悉有机酸碱的概念及定义、有机化合物的分类和常见官能团的名称与结构;3. 了解有机化合物结构测定方法。

【考试内容】有机化合物的定义;价键理论、杂化轨道理论和键参数;键的极性、键的极化性和分子的极性;有机合物结构表示方式和共价键断裂的方式。

(二)烷烃和环烷烃【考试目标】1. 掌握烷烃命名方法、物理性质的变化规律、物理性质与结构的关系、环烷烃的稳定性与环大小的关系、拜尔的张力理论,以及环己烷及取代环己烷的构象;2. 熟悉各类烷烃/环烷烃的命名方法、化学结构、物理性质、化学性质和烷烃的光卤代反应及其机理;3. 了解烷烃的定义、同系物和同分异构;了解环烷烃的结构特征和同分异构。

【考试内容】烷烃命名方法、物理性质的变化规律、物理性质与结构的关系、环烷烃的稳定性与环大小的关系、拜尔的张力理论,以及环己烷及取代环己烷的构象;烷烃的光卤代反应;环烷烃的同分异构。

(三)立体化学基础【考试目标】1. 掌握对映异构体的理化性质、对映异构体的费歇尔投影式、对映异构体构型的DL命名法和RS命名法、旋光异构体的数目、非对映体、内消旋体和外消旋体。

《生物化学基础》考试大纲

《生物化学基础》考试大纲

《生物化学基础》测验大纲生物化学根底研究生入学测验是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的程度测验。

要求学生比拟系统地舆解和掌握生物化学的根本概念和根本理论;掌握各类生化物质的布局、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的根本途径和调控方法;理解基因表达、调控和基因工程的根本理论;能综合运用所学的常识阐发问题和解决问题。

一、测验内容绪论了解生物化学的概念、研究对象和内容了解生物化学与其它学科的关系生物化学的应用和开展前景第一章糖类化学了解糖的概念和分类重点掌握以下内容:能画出主要的单糖葡萄糖、果糖、核糖以及一些双糖,如麦芽糖、蔗糖、乳糖等糖分子的布局;〔1〕单糖的布局与理化性质,〔2〕重要双糖的布局及性质〔3〕重要的植物多糖:淀粉的布局、性质;纤维素的布局〔4〕了解几种微生物经济多糖:葡聚糖及sephadex;黄原胶;甲壳素、透明质酸的布局及特性、工业来源及应用领域;环状糊精的布局及特性、工业来源及应用。

第二章蛋白质化学了解氨基酸一些重要的化学反响以及一些阐发方法,了解几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法。

了解有关概念与尝试方法的道理与应用:羰氨反响褐变、镰刀状贫血症;总结蛋白质定量、定性阐发的常用方法。

重点掌握以下内容:〔1〕蛋白质的概念、化学组成及生物学作用〔2〕蛋白质的水解方法及优错误谬误比拟;〔3〕氨基酸的布局及性质。

注意氨基酸是具有两性性质的分子,弄清楚氨基酸的pK 值,以及会求pI。

〔4〕掌握肽键、蛋白质一级布局概念,蛋白质别离纯化的各种方法〔5〕掌握α-螺旋、β-折叠的布局特征,二级、三级和四级布局概念,维持蛋白质空间布局的主要作用力。

〔6〕蛋白质布局〔包罗一级布局与高级布局〕与功能的关系。

〔7〕有关概念与尝试方法的道理与应用:等电点、构象、次级键、变构蛋白、透析、蛋白质变性与沉淀、蛋白质的紫外吸收性质、双缩脲反响、纸层析、离子交换层析、凝胶过滤层析〔7〕几种蛋白质相对分子质量测定方法的道理第三章核酸化学〔1〕能画出主要的嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸的布局。

806生物化学-生物化学考试大纲

806生物化学-生物化学考试大纲

806生物化学-生物化学考试大纲集美大学硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲一、考试性质硕士研究生生物化学入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。

要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念、基本理论、基本实验技术和计算方法,掌握生物大分子的结构、组成、性质和功能以及分析分离方法,生物大分子在体内的代谢和调节,生物能的转化和利用,生物信息分子的复制、转录、表达和调节等,理解各种生物大分子在代谢过程的作用机理,灵活运用所学的生物化学知识从分子水平认识和解释生命过程中所发生的现象,能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。

二、考试形式与试卷结构(一)考试方式:闭卷,笔试(二)考试时间:180分钟(三)题型及分值1. 填空题30分2. 选择题20分3. 是非题 10分4. 名词解释30分5. 完成反应方程式 10分6. 问答及计算题 50分合计 150分三、参考书目王镜岩,朱圣庚,徐长法主编.《生物化学》(上、下册)(第三版)高等教育出版社2003.四、考试内容及考试要求1. 蛋白质化学考试内容●蛋白质的化学组成,20种氨基酸的三字母缩写符号●氨基酸的理化性质及化学反应●蛋白质分子的结构(一级、二级、三级、四级结构的概念及形式)●蛋白质一级结构测定的一般步骤及肽链中氨基酸排列顺序的确定●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法●蛋白质的变性作用●蛋白质结构与功能的关系考试要求●理解氨基酸、肽的分类●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质●掌握蛋白质一级结构的测定方法●理解氨基酸的通式与结构●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构及亚基的概念●掌握肽键的特点●掌握蛋白质的变性作用●掌握蛋白质结构与功能的关系2. 核酸化学考试内容●核酸的基本化学组成及分类●核苷酸的结构●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;RNA的三级结构的特点●RNA的分类及各类RNA的生物学功能●核酸的主要理化特性●核酸的研究方法考试要求●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术及有关应用3. 糖类结构与功能考试内容●糖的主要分类及其各自的代表●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能考试要求●掌握糖的概念及其分类●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用●理解变旋现象●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质●掌握斐林氏法测定糖含量的原理4. 脂质与生物膜考试内容●生物体内脂质的分类,其代表脂及各自特点●磷脂类、鞘脂类、固醇类化合物的结构特点及天然脂肪酸的特性;●生物膜的化学组成和结构,“流体镶嵌模型”的要点考试要求●了解脂质的类别、功能●熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构●掌握磷脂、鞘脂的通式以及脂肪酸的特性5. 酶学考试内容●酶的作用特点●酶的作用机理●影响酶促反应的因素(含米氏方程的推导)●酶的提纯与活力测定的基本方法●熟悉酶的国际分类和命名●了解抗体酶、核酶和同工酶的基本概念和应用考试要求●了解酶的概念●掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制●了解酶的分离提纯基本方法●熟悉酶的国际分类(第一级分类)●了解特殊酶,如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制●掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法●了解抗体酶、核酶和同工酶的基本概念6. 维生素和辅酶考试内容●维生素的分类及性质●各种维生素的活性形式、生理功能考试要求●了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病●了解脂溶性维生素的结构特点和功能7.新陈代谢和生物能学考试内容●新陈代谢的概念、类型及其特点●ATP与高能磷酸化合物●ATP的生物学功能●电子传递过程与ATP的生成●呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序考试要求●理解新陈代谢的概念、类型及其特点●了解高能磷酸化合物的概念和种类●理解ATP的生物学功能●掌握(NADH和FADH2)呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序●掌握氧化磷酸化偶联机制8.糖的分解代谢和合成代谢考试内容●糖的代谢途径,包括物质代谢、能量代谢和有关的酶●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程●糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径●糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶考试要求●全面了解糖的各种代谢途径,包括物质代谢、能量代谢和酶的作用●理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程●了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点●掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点9. 脂类的代谢与合成考试内容●脂类的酶促水解;甘油代谢●脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算●酮体的生成和利用●胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄●血脂及血浆脂蛋白考试要求●全面了解甘油代谢:甘油的来源和去路,甘油的激活●了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白●掌握脂肪酸β-氧化过程及能量生成的计算●掌握脂肪的合成代谢●理解脂肪酸的生物合成途径●了解磷脂和胆固醇的代谢10. 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢考试内容●蛋白质的酶促降解●氨基酸的一般分解代谢●氨基酸的一般合成代谢考试要求●掌握氨基酸的脱氨基作用、脱羧基作用●掌握L-Glu脱氢酶,GPT, GOT所催化的反应●理解鸟氨酸循环,生糖氨基酸,生酮氨基酸的概念●了解生物体合成氨基酸的基本途径11. 核酸的酶促降解和核苷酸代谢考试内容●嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径●外源核酸的消化和吸收●碱基的分解●核苷酸的生物合成●常见辅酶核苷酸的结构和作用考试要求●了解外源核酸的消化和吸收●理解碱基的分解代谢●理解核苷酸的分解和合成途径●掌握核苷酸的从头合成途径●了解常见辅酶核苷酸的结构和作用12. 核酸的生物合成考试内容●DNA复制的一般规律●参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用(重点是原核生物的DNA聚合酶)●DNA复制的基本过程●真核生物与原核生物DNA复制的比较●不对称转录的概念;参与转录的酶●原核生物的转录过程●RNA转录后加工的意义●逆转录的过程考试要求●理解DNA复制的半保留方式和分子机制●掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类●掌握DNA复制的特点●掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点●掌握RNA转录的一般规律●掌握RNA聚合酶的作用机理●理解原核生物的转录过程●理解RNA转录后加工过程及其意义●了解逆转录的过程13. 蛋白质的生物合成考试内容●mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点●tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理●蛋白质生物合成的过程●翻译后的加工过程考试要求●全面了解蛋白质生物合成的分子基础●掌握翻译的步骤●掌握翻译后加工过程14. 物质代谢的相互联系和调节控制考试内容●物质代谢的相互联系●代谢的调节考试要求●理解糖、脂肪、蛋白质和核酸代谢的相互关系●理解酶水平的调节对物质代谢所起的作用●了解激素对代谢所起的调节●了解激素的分类●常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素)。

806生物化学考试大纲

806生物化学考试大纲

806生物化学考试大纲生物化学是一门研究生物体内化学过程的科学,它涉及到生物分子的结构、功能以及它们在生物体内的相互作用。

以下是一份806生物化学考试大纲,旨在帮助学生了解考试的重点和范围。

# 一、生物分子基础1. 蛋白质结构与功能- 氨基酸的化学性质- 蛋白质的一级、二级、三级和四级结构- 蛋白质的合成与折叠2. 核酸结构与功能- DNA和RNA的化学组成- 核酸的双螺旋结构- 基因表达与调控3. 糖类的分类与功能- 单糖、多糖和复合糖- 糖在细胞识别和信号传递中的作用4. 脂质的结构与作用- 脂肪、磷脂和类固醇- 脂质在细胞膜结构中的作用# 二、酶学1. 酶的催化机制- 酶的活性位点- 酶的动力学- 酶的抑制与激活2. 酶的分类与命名- 按照催化反应类型分类 - 酶的国际命名法3. 酶的调节- 酶的活性调节- 酶的合成调节# 三、代谢途径1. 糖酵解与糖异生- 糖酵解途径- 糖异生途径2. 柠檬酸循环(TCA循环) - 柠檬酸循环的化学过程 - 能量的产生与转移3. 氧化磷酸化- 电子传递链- ATP的合成4. 脂肪酸的代谢- 脂肪酸的氧化- 脂肪酸的合成5. 氨基酸代谢- 氨基酸的脱氨作用- 氨基酸的转氨作用# 四、遗传信息的传递1. DNA复制- 复制机制- 复制的准确性2. 转录- RNA聚合酶的作用- 转录过程3. 翻译- 核糖体的功能- 氨基酸的激活与肽链的合成4. 基因表达的调控- 转录后调控- 表观遗传调控# 五、细胞信号传导1. 信号分子与受体- 第一信使与第二信使- 受体的类型与功能2. 信号传导途径- G蛋白偶联受体途径- 受体酪氨酸激酶途径3. 细胞内信号传导网络- 信号的放大与整合- 信号的终止与反馈# 六、生物化学研究方法1. 生物化学分析技术- 色谱法- 电泳法2. 分子生物学技术- PCR- 基因克隆与表达3. 结构生物学方法- X射线晶体学- NMR# 七、生物化学在医学中的应用1. 疾病的分子机制- 遗传性疾病- 代谢性疾病2. 药物作用的分子基础- 药物与受体的相互作用- 药物的代谢与排泄3. 生物标志物与疾病诊断- 生物标志物的发现与应用 - 疾病早期诊断# 八、考试形式与要求- 考试将包括选择题、简答题和论述题。

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》复习纲要

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》复习纲要
第一章 生物化学导论 第二章 蛋白质 I:蛋白质的组成 第三章 蛋白质 II:蛋白质的结构与功能 第四章 蛋白质 III:蛋白质的性质、分离与鉴定 第五章 酶 核酸化学 第六章 第七章 维生素与辅酶、辅基 第八章 脂类与生物膜 第九章 糖类 第十章 生物能学与生生命体的化学组成与化学变化。用化学术语解释生命的本质。 生命体共有特征 新陈代谢 自我繁殖 生物化学组成的同一性 相对稳定的内环境 严整的结构 对环境的感应性和适应性 生命--是物质运动的高级形式,它建立在物理、化学规律之上,但又不能完全归结为物理、 化学规律。 生命是以蛋白质和核酸为主的高度有序的多分子体系, 是能进行新陈代谢和自我 繁殖的开放系统。 生物化学领域三大发现:酶、维生素、激素 美国生物学家 Watson , 英国物理学家 Crick: 1953 DNA 双螺旋(1962 获诺贝尔奖) 英国化学家 Sanger : 牛胰岛素结构(1958) 英国物理学家 Kendrew: 解析肌红蛋白结构(1962) 法国生物学家 Jocob, Monod:遗传信息流(1965) 美国生物化学家 Nirenberg:破解遗传密码(1969) 美国生物化学家 Holly: 解析 tRNA 结构(1969) 英国化学家 Sanger : DNA 测序(1983) 21 世纪生命科学的特点 生命科学是 21 世纪自然科学的前沿学科 生命科学与多学科发生交叉 综合、系统 我国科学家在生物化学领域中的贡献 1965 生化所与有机化学所人工合成有功能的蛋白质-牛胰岛素 1973 X-射线分析出猪胰岛素空间结构 1983 酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工全合成(tRNAAla) 2002 水稻基因组测序 生命物质的特征 (characteristics)
1. 生命物质大多由轻元素 (lightest elements)组成 2. 生物分子是碳的化合物 3. 许多生物大分子为多聚体 (polymers) 4. 生物分子之间的相互作用具有立体特异性(stereospecificity) 三、 水 (一)水的重要作用 1. 水是生命物质的溶剂 2. 水作为底物或产物参与生物化学反应 3. 水环境非常适合生命体 (二)水是极性分子 水的特殊性质: 水具有比较高的沸点和蒸发热。 此性质源于相邻水分子间比较强的吸引力-高的内聚力。 (三)水是很好的溶剂 水溶解盐,是通过水化(hydration)和电荷屏蔽作用(charge screening)实现的。 水的介电常数高。 F=Q1Q2/r2 F:离子间作用力 Q:所带电荷你 : 介电常数 r: 电荷基团间距 电常数是表示溶剂中偶极数量的一种物理特性参数。 在极性大的环境中离子间的作用力小。 四)非极性物质不溶于水 双亲性物质迫使水结构发生变化 非极性分子排开水的力量即疏水力 (五)弱键对生物分子结构与功能很重要 非共价键( Noncovalent Interaction) : 氢键 (hydrogen bonds) 离子键 (charge-charge interactions) 范德华力 (van der Waals force) 疏水键 (hydrophobic interaction) 范德华力(van der vaals interaction) :近距离接触的任意两个原子之间的弱吸引力。 弱键虽然作用力小, 但数量之大, 在维持生物大分子结构和生物分子相互作用中起重要作用。 思考题 生命体的基本特征是什么? 生命物质的特征是什么? 讨论水的性质与生命体的关系。 中国科学家在 年 用 法合成牛胰岛素。 中国科学家在 1983 年人工合成 。 中国科学家在 2002 年完成了 全序列分析。 生物大分子的三维结构主要靠 键维持,包括 、 、 和 。 带电生物大分子或电解质在水中的溶解是通过 作用和 作用实现 的。

研究生《生物化学》考试大纲

研究生《生物化学》考试大纲一、考试总体要求考查目标生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科,在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。

《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上,注重考查理论联系实际和综合分析能力。

正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断;运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。

要求考生:①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论;②比较全面了解生物化学的常用技术的原理、方法和应用范围;③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。

同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。

考查内容(一)蛋白质的结构与功能1、蛋白质的化学组成;2、氨基酸的分类及简写符号;3、氨基酸的理化性质及化学反应;4、氨基酸的分析分离方法;5、肽的结构、性质与生物活性肽;6、蛋白质分子结构:一级、二级、高级结构的概念、主要化学键及形式,包括超二级结构、结构域等;7、蛋白质一级结构测定:多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法;蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法;二硫键的断裂和多肽的分离,二硫键位置的确定,多肽的人工合成等;8、蛋白质的理化性质:包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等;9、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术:包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等;10、蛋白质结构与功能的关系:包括一级结构和高级结构与功能的关系,如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能,血红蛋白分子病的机理。

(二)核酸的结构与功能1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能;2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等;3、DNA的分子结构:DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点;核酸的早期研究和双螺旋结构模型的理论依据等;4、RNA的分子结构:包括RNA一级结构、高级结构,如tRNA的二、三级结构,真核生物mRNA 结构特点,tRNA及rRNA的结构、RNA的降解等;5、RNA 的分类及各类RNA的生物学功能,包括各种新发现的小RNA的功能;6、DNA测序方法及其过程;7、核酸及核苷酸的性质:包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质;8、核酸的变性、复性与杂交;9、核酸及其组分的分离纯化:包括分离核酸的一般原则、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等;10、核酸研究的常用技术和方法:包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等。

806生物化学第二章课件


(二)化学性质
1.异构化 (弱碱作用下) 葡萄糖、果糖、甘露糖三者通过
烯醇式结构相互转化。
2.酯化作用 (G-6-P, F-6-P)
3. 单糖的还原性
因含游离半缩醛羟基而具有还原性。
可以还原Fehling试剂(硫酸铜的碱性溶 液),Cu++ Cu2O。(还原糖的定量反 应)
4. 形成糖苷(glycosides) 甲基--D-吡喃葡糖苷
(二)蔗糖(sucrose)
-D-葡萄糖,-D-果糖 (12)糖苷键 无还原性 O--D-吡喃葡糖基-(12)- -D-呋喃果糖 Glc(1 2 )Fru
(三)乳糖(lactose) -D-半乳糖,-D-葡萄糖 (14)糖苷键 有还原性 O--D-吡喃半乳糖基-(14)- -D-吡喃葡糖 Gal(14)Glc
-D-葡萄糖,(14)糖苷键
伸展链
氢键;片层结构
(四)几丁质(chitin) 壳多糖 N-乙酰葡糖胺的同聚物 (-2-N-乙酰葡糖胺) -(14)
二、杂多糖
(一)半纤维素(hemicellulose)
碱溶性的植物细胞壁多糖 (15% NaOH) ,包括多聚戊糖和多聚己糖(如木聚糖, 葡甘露聚糖等) 。
(一)丙糖(三碳糖)
D-甘油醛 二羟丙酮 (二)丁糖(四碳糖)
D-赤藓糖 D-赤藓酮糖
(三)戊糖(五碳糖)
D-核糖
D-核酮糖
D-脱氧核糖
(四)己糖(六碳糖) D-葡萄糖 D-半乳糖 D-甘露糖 D-果糖
(五)庚糖 D-景天庚酮糖
(六)单糖的衍生物 1. 糖醇 (不能还原Fehling试剂)
甘露醇 2. 糖酸 (伯醇基氧化成羧基)
葡糖醛酸 3. 糖苷
强心苷

中国农业大学_806生物化学_《生物化学》教学大纲


第十章
生物能学与生物氧化
第一节 自由能 第二节 高能磷酸化合物 第三节 线粒体电子传递链 第四节 氧化磷酸化作用 第五节 光合磷酸化作用(自学,植物生理会详细介绍) [主要内容]:介绍自由能、氧化还原电势的概念和在生物化学中的应用;线粒体电子传递链组成,氧化磷 酸化。 [教学要求]:要求掌握 ATP 的分子结构和作用,线粒体电子传递链组分的顺序;了解氧化磷酸化偶联机理。 [教学重点]:电子传递链与氧化磷酸化 [教学难点]:自由能,ATP 合成机理。
第二章
糖类
第一节 单糖 第二节 寡糖 第三节 多糖 第四节 结合糖 [主要内容]:重要单糖、双糖、多糖的化学结构和性质。 [教学要求]:掌握葡萄糖的构型、构象、理化性质和常见双糖的结构式;了解多糖的种类和功能。 [教学重点]: 糖的结构、化学连键。 [教学难点]:L-,D-构型,-,-异头/构体,烯醇式结构的活性,不均一多糖。
第十一章 糖代谢
第一节 糖原分解与合成 第二节 糖酵解 第三节 柠檬酸循环 第四节 戊糖磷酸途径 第五节 葡萄糖异生作用及血糖 第六节 多糖和双糖代谢 [主要内容] 介绍糖在生物体内的合成、分解及转化,以及其生理意义。 [教学要求] 要求学生掌握糖在体内的来龙去脉,即合成、分解及转化。 [教学重点] 糖酵解,柠檬酸循环。 [教学难点] 糖代谢途径的联系及其意义。
第六章

第一节 酶的本质 第二节 酶的分类与命名 第三节 酶活力测定 第四节 酶促反应的动力学 第五节 酶的作用机理 第六节 核酶与同工酶 第七节 酶的调节 第八节 酶工程简介 [主要内容]:酶活性中心、酶促反应的动力学和高效、专一的作用机制。 [教学要求]:要求掌握酶活性的表示与酶活力的计算,以及酶动力学的规律;掌握各种类型抑制剂的作用 特点;了解酶的作用特点和作用机制。 [教学重点]:酶活力、酶动力学与酶作用机理;米氏常数的理解和应用;酶活性调节。 [教学难点]:过渡态,酶催化机理。源自第九章脂类与生物膜

江汉大学2013年硕士研究生入学考试自命题科目考试大纲

第十三章代谢调节
1.理解糖代谢、脂代谢、蛋白质代谢、核酸代谢的相互关系
2.理解乳糖操纵子和色氨酸操纵子的调节特点
五、参考书目
1.王金胜等编,《生物化学》,第一版,科学出版社,2007.
2.王镜岩等编,《生物化学》(上、下册),第三版,科学出版社,2002.
3.刘国琴等编,《生物化学》第二版,中国农业出版社,2011.
第四章维生素与辅因子
1.了解维生素的分类及相关的缺乏症
2.理解维生素在物质代谢、生物氧化及遗传信息传递中的作用
3.掌握维生素B1、B2、B5、B6、泛酸、四氢叶酸和硫辛酸及相关辅因子的重要作用
第五章生物膜
1.本章暂不作要求
第六章生物氧化
1.了解高能磷酸合化物
2.理解生物氧化概念及其特点
3.掌握ATP的作用和在呼吸链中产生的部分以及形成机制
2.理解原核生物、真核生物的DNA聚合酶和RNA聚合酶的异同
3.掌握半保留复制、半不连续复制和不对称转录的特点
4.理解DNA复制特点及聚合酶链式反应(PCR技术)
第十二章蛋白质的生物合成
1. 以原核生物为例掌握蛋白质合成体系的重要组成及作用
2.理解蛋白质合成过程的特点
3.运用“中心法则”进行相关计算与分析
4.掌握呼吸链的概念、组成和功能
5.理解呼吸链的抑制剂,氧化磷酸化的解偶联剂和抑制剂的区别
第七章糖类代谢
1.了解糖的分类
2.掌握糖酵解,三羧酸循环的反应过程、特点、参与的关键酶和生物学意义
3.计算糖酵解和三羧酸循环产生的能量(ATP)
4.理解有氧氧化和无氧氧化的区别
5.理解磷酸戊糖及糖异生作用的意义
2.理解核酸的理化性质和分离纯化及含量测定的相关技术
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华南农业大学2013年硕士研究生入学
《生物化学(806)》考试大纲
命题方式招生单位自命题科目类别初试
满分150
考试性质
华南农业大学硕士研究生入学生物化学考试是为招收理学类硕士研究生而设置的选拔考试。

它的主要目的是测试考生的生物化学基础,包括对生物化学各项内容的掌握程度和应用相关知识解决问题的能力。

考试对象为参加全国硕士研究生入学考试,报考生物化学与分子生物学专业、微生物学、生物物理学的考生。

考试方式和考试时间
生物化学考试采用闭卷笔试形式,试卷满分为150分,考试时间为3小时。

试卷结构
1、填空、选择、判断题:占总分的60分左右,内容为概念和基本原理,主要覆盖本门课程的各部分知识点。

2、名词解释题:占总分的30分左右,主要为各章节的重要概念、生物化学词汇。

3、问答题:占总分的60分左右。

考试内容和考试要求
(一) 蛋白质化学
考试内容
蛋白质的化学组成,20种氨基酸的简写符号氨基酸的理化性质及化学反应蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念
及形式)蛋白质的理化性质蛋白质的变性作用蛋白质结构与功能的关系
考试要求
1. 了解氨基酸、肽的分类
2. 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质
3. 理解氨基酸的通式与结构
4. 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基
5. 掌握肽键的特点
6. 掌握蛋白质的变性作用
7. 掌握蛋白质结构与功能的关系
(二)核酸化学
考试内容
核酸的基本化学组成及分类核苷酸的结构DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点;DNA的三级结构RNA的分类及
各类RNA的生物学功能核酸的主要理化特性
考试要求
1. 全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质
2. 全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质
3. 掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术
(三) 糖类结构与功能
考试内容
糖的主要分类及其各自的代表糖聚合物及其代表和它们的生物学功能糖链和糖蛋白的生物活性
考试要求
1. 理解糖的概念及其分类
2. 掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用
3. 了解旋光异构
4. 掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质
5. 了解糖的鉴定原理
(四)脂类
考试内容
生物体内脂质的分类,其代表脂及各自特点甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性油脂和甘油磷脂的结构与性质
考试要求
1. 了解脂质的类别、功能
2. 熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构
3. 掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性
4. 掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质
(五)酶学
考试内容
酶的作用特点酶的作用机理影响酶促反应的因素(米氏方程的推导)酶的提纯与活力鉴定的基本方法熟悉酶的国际分类和命名了解同工酶、核酶和别构酶的基本概念和应用
考试要求
1. 了解酶的概念
2. 掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制
3. 了解酶的分离提纯基本方法
4. 熟悉酶的国际分类(第一、二级分类)
5. 掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法
6. 了解同工酶、核酶和别构酶的基本概念
(六)维生素和辅酶
考试内容
维生素的分类及性质各种维生素的活性形式、生理功能
考试要求
1. 理解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病
2. 了解脂溶性维生素的结构特点和功能
(七)糖的分解代谢和合成代谢
考试内容
糖的代谢途径,包括物质代谢、能量代谢和有关的酶糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶
考试要求
1. 全面了解糖的各种代谢途径,包括物质代谢、能量代谢和酶的作用
2. 理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程
3. 了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶
4. 掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点
5. 了解磷酸戊糖途径
6. 了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程
(八)脂类的代谢与合成
考试内容
脂肪动员的概念、限速酶;甘油代谢脂肪酸的?-氧化过程及其能量的计算酮体的生成和利用胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄
考试要求
1. 全面了解甘油代谢:甘油的来源合去路,甘油的激活
2. 了理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶
3. 掌握脂肪酸β-氧化过程及能量生成的计算
4. 掌握脂肪的合成代谢
5. 掌握脂肪酸的生物合成途径
(九)DNA,RNA和遗传密码
考试内容
DNA复制的一般规律参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类核作用(重点是原核生物的DNA聚合酶)DNA复制的基本过程真核生物与原核生物DNA复制的比较转录基本概念;参与转录的酶及有关因子原核生物的转录过程RNA转录后加工的意义mRNA、tRNA、rRNA的后加工逆转录的过程逆转录病毒的生活周期RNA的复制:单链RNA病毒的RNA复制,双链RNA病毒的RNA复制RNA传递加工遗传信息染色体与DNA
考试要求
1. 理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程
2. 掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类
3. 掌握DNA复制的特点
4. 掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点
5. 掌握DNA的损伤与修复的机理
6. 全面了解RNA转录与复制的机制
7. 掌握转录的一般规律
8. 掌握RNA聚合酶的作用机理
9. 理解原核生物的转录过程
10. 掌握启动子的作用机理
11. 了解真核生物的转录过程
12. 理解RNA转录后加工过程及其意义
13. 掌握逆转录的过程
14. 了解RNA的复制
15. 掌握RNA传递加工遗传信息
(十)蛋白质的合成
考试内容
mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能蛋白质生物合成的过程真核生物与原核生物蛋白质合成的区别蛋白质合成的抑制剂
考试要求
1. 全面了解蛋白质生物合成的分子基础
2. 掌握翻译的步骤
3. 理解真核生物与原核生物蛋白质合成的区别
4. 理解蛋白质合成抑制因子的作用机理。

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