第02章 蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能
三、氨基酸的理化性质：
1．两性解离及等电点： (1) 氨基酸在晶体和水溶液中主要以兼性离子形式存在 ①晶体溶点高 → 离子晶格，不是分子晶格。 ②不溶于非极性溶剂 →极性分子 ③介电常数高→ 水溶液中的氨基酸是极性分子。 (2) 氨基酸的两性解离和酸碱滴定曲线 HA → A- + H+ pH=pKa/ +Log[A-]／[HA] pKa/ 就是HA50%解离（[碱] = [酸]）时溶液的pH值， Ka/就是此时溶液的[H+] 当HA50%解离时，溶液的pH值等于pKa/ pH = pKa/ 时，[碱] = [酸]（50%解离） pH > pKa/ 时，[碱] > [酸]（＞50%解离） pH < pKa/ 时， [酸] > [碱]（＜50%解离）
蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链
原子局部的空间结构，但不包括与其他肽
段的相互关系及侧链构象的内容。维系蛋
白质二级结构的主要化学键是氢键。
酰胺平面（肽平面） 1. 由于C=O双键中的π 电子云与N原子上 的未共用电子对发生“电子共振”，使肽 键具有部分双键的性质，不能自由旋转。 2. 与肽键相连的六个原子构成刚性平面 结构，称为肽单元或肽键平面。但由于 α - 碳原子与其他原子之间均形成单键， 因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。
氨基酸的光吸收性 Tyr、Phe、Trp的 R基含有共轭双键， 在220-300nm近紫外 区有吸收。 λ（nm） ε Tyr 275 1.4×103 Phe 257 2.0×102 Trp 280 5.6×103
3．氨基酸的化学反应
（1）氨基参与的反应
与亚硝酸反应（Van Slyke 法测定氨基酸） Sanger 反应 ：2.4一二硝基氟苯（DNFB） Edman反应：苯异硫氰酸酯，PITC 生成西佛碱的反应（Schiff）：西佛碱是某 些酶促反应的中间产物（如转氨基反应的中 间产物）。 甲醛反应
第二章 蛋白质的结构与功能(中职护理 《生物化学》)
氨基酸的结构
亚氨基酸
脯氨酸 Proline
H N C OH O
2，根据R侧链的极性分类
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
1，非极性疏水性氨基酸
特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水 溶液中的溶解度较小）,共7种。
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸
3， β-转角
定义： 在肽链进行180° 回折时的转角上，通 常由四个氨基酸残基 构成，其中第二个残 基常为脯氨酸。
作用力：氢键
4，无规卷曲
定义： 是指多肽链中没有确定规 律性的那部分肽链构像。
（二）三级结构
定义：
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再 进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间 结构，称为蛋白质的三级结构。
含硫氨基酸
O H2N CH C CH2 SH OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
۶ 组成蛋白质的氨基酸
（一）氨基酸的结构
1、结构通式
侧链基团
氨基 羧基
2、结构特点：
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧 基，并且连接在同一个碳原子上，故称α -氨基酸 （脯氨酸除外：亚氨基——NH2+）。 ②除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的Cα 是不对称 碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异，它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命体中最重要的类别之一，也是细胞的基本组成部分之一。
蛋白质的结构与功能密切相关，对于理解蛋白质的重要性以及其功能的多样性具有重要意义。
本文将就蛋白质的结构与功能进行详细阐述。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸的多肽链组成的，而氨基酸是蛋白质的构成单元。
不同的氨基酸组合形成了不同的氨基酸序列，从而赋予了蛋白质不同的结构和功能。
蛋白质的结构包括了四个层次，分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
每个氨基酸都与相邻的两个氨基酸通过肽键相连，形成一个多肽链。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链的局部折叠方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，其中氨基酸通过氢键相互连接。
β-折叠是一种折叠的结构，其中多肽链在平面上折叠成β片。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个空间结构的折叠方式。
蛋白质的三级结构是由一段多肽链的不同区域折叠而成。
三级结构的形成通常受到氢键、离子键、范德华力等相互作用的影响。
4. 四级结构：四级结构是指两个或多个多肽链之间的空间排列方式。
多肽链之间通过非共价键相互连接，形成一个完整的蛋白质分子。
多肽链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力等。
二、蛋白质的功能蛋白质具有多种不同的功能，这取决于其结构和氨基酸序列的不同。
1. 结构功能：蛋白质作为细胞的基本组成部分，可以提供细胞的结构支持。
例如，肌肉组织中的肌动蛋白负责肌肉的收缩，细胞膜上的蛋白质起到维持细胞形态和细胞信号传递的作用。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以催化化学反应。
酶可以加速化学反应的速率，使得细胞内的代谢过程能够正常进行。
例如，消化系统中的酶可以加速食物的消化过程。
3. 运输功能：蛋白质可以通过细胞膜或血液循环，将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血液中的血红蛋白可以运输氧气到身体各个器官。
第二章蛋白质的结构和生理功能
二、氨基酸的性质和生理特点 （一）性质 1.物理性质 无味、无色晶体物质； 熔点200－300oC之间，会分解成胺和CO2； 具有较高的介电常数； 一般可溶于水，其水溶液为无色透明液体， 溶解度各不相同； 一般不溶于有机溶剂； 均溶于稀酸或稀碱。
2.氨基酸的晶体存在形式
氨基酸晶体是以离子晶格组成的，维系晶 格中质点的作用力是较强的静电吸引力，因而 熔点高，而一般的有机化合物晶体是由分子晶 格组成，其维系力为较弱的范德华力，此类物 质熔点较低。
蛋白质功能的多样性
• 具有储藏氨基酸的功能。用作有机体及其胚胎 或幼体生长发育的原料。如蛋类中的卵清蛋白、 乳中的酪蛋白、小麦种子中的麦醇蛋白。 • 运输功能。脊椎动物红细胞里的血红蛋白、无 脊椎动物中的血蓝蛋白在呼吸过程中起着输送 氧气的作用；血液中的脂蛋白随血流输送脂质； 生物氧化过程中的某些色素蛋白如细胞色素C 等起电子传递体的作用。
• • • • 氨基酸排列随机性 周期性的重复未发现 二硫键的数目和位置也没有明显的规律 每种蛋白质化学结构的独特性 在同源蛋白质氨基酸顺序中有许多位置的氨基 酸对所有种属来说是相同的（不变残基），但 其他位置的氨基酸却不同（可变残基）。这种 相似性被称为顺序同源现象。
蛋白质一级结构的重要性
氨基酸组成及顺序不同会导致蛋 白质生物功能的改变（病态现象）。如 镰刀形细胞贫血病就是血红蛋白（4个 亚基，582个氨基酸组成）中的一个谷 氨酸变为缬氨酸导致的。 一级结构是立体结构的基础。
在研究蛋白质氨基酸组成时一般先用完全 水解的方法，将蛋白质水解成各种氨基酸的 混合物，然后采用高效液相色谱等方法进行 定量测定。通常采用的水解方法有酸水解、 碱水解和酶水解。
酸水解
用硫酸(6 mol/L)或盐酸(4 mol/L)煮沸回流20小时。
第二章 蛋白质的结构与功能
第二节
蛋白质的分子结构
蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起 来的，具有特定分子结构的高分子化合物。
蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、三、 四级结构。除一级结构外，蛋白质的二、三、 四级结构均属于空间结构，即构象。
构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。 蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维 系。
人胰岛素的一级结构
测定蛋白质的一级结构的主要意义: 一级结构是研究高级结构的基础。
可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功 能的关系。 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
二、蛋白质的空间结构
空间结构：指Pr分子内各原子围绕某些 共价键的旋转而形成的各种空间排布及 相互关系，称为Pr的构象。 主链构象 侧链构象
手性C原子：与α-C原子相连的四个 原子或基团各不相同。
L-α -氨基酸的结构通式
（三）氨基酸的分类 自然界存在的aa有300种，但作为 蛋白质基本单位的aa有20种，且 都有特异的遗传密码，为编码aa。
根据R侧链基团解离性质的不同，可将 氨基酸进行分类： 1.酸性侧链氨基酸——Glu，Asp；侧 链基团在中性溶液中解离后带负电荷 的氨基酸。
一、蛋白质的一级结构
1、概念： 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽 键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的 线状结构。 2、 维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键 3、胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成， 分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30 个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫 键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
2、两性解离与等电点
A、aa是两性电解质：有碱性的-NH2 和酸性的-COOH B、等电点（PI）： aa处于两性离子时溶液的PH值
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子，它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分，只有了解其结构，才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能，并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中，氨基酸序列可以有很大的变化，导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构，具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构，具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象，从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能，如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下，多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位，这种现象被称为四级结构。
例如，红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能，而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说，酶作为一类具有催化作用的蛋白质，其特定的结构使得它可以与底物结合，并通过催化反应来转化底物。
同样，抗体作为一种免疫分子，其特定的结构允许它与抗原结合，并发挥识别和中和作用。
总结起来，蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次，有助于我们更好地理解其功能的表现。
第二节蛋白质的结构与功能
第二章蛋白质的结构与功能蛋白质(protein)是生命的物质基础。
种类繁多，人体含蛋白质种类在10万种以上。
是生物体含量最丰硕的生物大分子，约占人体固体成份的45%，细胞干重的70％。
几乎所有的器官都含有蛋白质，并各自具有其特殊的结构，因此决定了蛋白质功能的多样性。
第一节蛋白质的分子组成(protein composition and construction )一、蛋白质的元素组成蛋白质的元素要紧有碳（50%～55%）、氢（6%～7%）、氧（19%～24%）、氮（13%～19%）。
大部份蛋白质还含有硫，有的还含有少量的磷或铁、锰、锌、铜、钴、钼，个别还含有碘。
蛋白质元素组成特点：含氮量很接近，平均为16%。
1g氮相当于6.25g蛋白质。
测定诞生物样品的含氮量可按下式计算出其蛋白质大致含量：100g样品中蛋白质含量（g%）＝每克样品中含氮克数××100二、蛋白质的大体组成单位——氨基酸（the basic unit of protein composition——amino acid）氨基酸(amino acid)是组成蛋白质的大体单位。
（一）氨基酸的命名（略）（二）氨基酸的结构特点自然界中的氨基酸有300余种，组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。
都有相应的遗传密码，故又称为编码氨基酸。
氨基酸的结构通式可用下式表示（R为氨基酸侧链）：尽管各类氨基酸结构各不相同，但都具有如下特点：1.组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。
即氨基均连在α-碳原子上。
脯氨酸为α-亚氨基酸。
2.除甘氨酸外，其余氨基酸的α-碳原子是不对称碳原子，有两种不同的构型，即L型和D型。
组成人体蛋白质的氨基酸都是L型，即L-α-氨基酸。
L-α-氨基酸 D-α-氨基酸（三）氨基酸的分类氨基酸的按侧链的结构和理化性质可分为４类：非极性侧链氨基酸：甘氨酸（Gly），丙氨酸(Ala)，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，丙氨酸，脯氨酸(Pro)；侧链为烃基、吲哚环或甲硫基等非极性疏水集团。
第02章：蛋白质结构与功能(science ediion)
定义：多肽链中，从N端至C端的氨基酸 排列顺序。
主要化学健：肽键，二硫健
primary structure of bovine insulin
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
二、蛋白质的二级结构
Secondary structure refers to regularities in local conformations, maintained by hydrogen bonds between amide hydrogens and carbonyl oxygens of the peptide backbone. 定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间 结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间 位臵，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 主要化学键：氢键
8、参与凝血作用：凝血因子
三、氧化供能
蛋白质分解产生氨基酸，脱氨基作用产生 酮酸，可进入三羧酸循环，提供能量。
第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
The element composition of protein
1. main elements：C、H、O、N and S.
1、非极性疏水性氨基酸
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脯氨酸
苯丙氨酸
甲硫（蛋）氨酸
色氨酸
2、极性中性氨基酸
丝氨酸
酪氨酸
谷氨酰胺
天冬酰胺
半胱氨酸
苏氨酸
3、酸性氨基酸
天冬氨酸
谷氨酸
4、碱性氨基酸
组氨酸
赖氨酸
精氨酸
含苯环的氨基酸
侧链含有硫元素的氨基酸
生物人教版必修1课件：第2章 第2节 第2课时 蛋白质的结构与功能
答案：(1)氨基酸种类和排列顺序 (2)氨基 酸的种类、数量、排列顺序不同 (3)1 1 肽 链两端 (4)49 (5)调节 免疫 运输 570 (6)多样性 蛋白质分子具有多种功能
•不习惯读书进修的人，常会自满于现状，觉得没有什么事情需要学习，于是他们不进则退2022年4月13日星期三2022/4/132022/4/132022/4/13 •读书，永远不恨其晚。晚比永远不读强。2022年4月2022/4/132022/4/132022/4/134/13/2022 •正确的略读可使人用很少的时间接触大量的文献，并挑选出有意义的部分。2022/4/132022/4/13April 13, 2022 •书籍是屹立在时间的汪洋大海，试从蛋白质的功能角度分析原因。
提示：营养不良导致蛋白质摄入不足，影 响血红蛋白和抗体的合成。血红蛋白具有运输 O2 的功能，抗体具有免疫功能。
[特别提醒] 蛋白质的盐析和变性的区别 (1)盐析：鸡蛋清中加入食盐溶液看到白色 絮状物，加水后白色絮状物消失。盐析属于物 理变化。 (2)变性：高温、过酸、过碱或在重金属离 子的作用下，蛋白质的分子结构变得伸展、松 散，失去活性。变性属于化学变化。
(6)这些实例说明蛋白质的分子结构具有 ____，这种结构特点决定了___________。
解析：(1)虽然①②③的氨基酸数目相同，但其 种类和排列顺序未必相同，因此形成的多肽结 构不同，生理功能各异。(2)结构的特异性决定 了功能的专一性，就③与④、⑤与⑥而言，均 为肽类物质，其结构的差异是由氨基酸的种 类、数量、排列顺序不同导致的。(3)从氨基酸 脱水缩合生成多肽的过程可知，肽链为开链式 结构，其两端各游离着一个氨基和一个羧基。
解析：蛋白质的多样性可以从氨基酸和肽 链两个角度来分析。氨基酸的种类、数目、排 列顺序和肽链的空间结构不同都会导致蛋白 质的结构不相同。D 项最符合。
蛋白质化学-蛋白质结构和功能关系
• 变性的本质
—— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白 质的一级结构。
•造成变性的因素 物理因素：加热、紫外线、X线、超声波 化学因素：乙醇等有机溶剂、强酸、强 碱、重金属离子及生物碱试剂等 。
➢ 变性特征： 生物活性丧失；
理化性质改变：溶解度降低、球状蛋白质的 不对称性增加、粘度增加、扩散系数降低，某 些蛋白质不能够再形成结晶, 变性后分子结构 松散、易被水解，变性蛋白易被酶消化。
2、不可逆沉淀
▪ 定义：蛋白质发生沉淀后，不能用透析等方法除 去沉淀剂而使蛋白质重新溶解的现象
▪ 在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液 的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质， 产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。
▪ 由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化， 所以又称为变性沉淀。
▪ 如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物 碱沉淀等都属于不可逆沉淀。
肌红蛋白（myoglobin, Mb）
肌红蛋白是一个只有三级结
构的蛋白质，有8段α-螺旋
结构，分别成为A B C D E F G H肽段。整条多肽链折叠 成紧密球状分子，氨基酸残 基上的疏水侧链大都在分子 内部，富极性及电荷的则在 分子表面，因此水溶性较好。 Mb分子内部有个袋形空穴， 血红素居于其中。
（1）抗体的基本结构
Ig分子基本结 构是由四个肽 链组成的。
包括二条较小 的轻链和二条 较大的重链。
轻链与重链之 间是由二硫键 连接形成Ig分 子单体。
（1）抗体的基本结构
（2）可变区和恒定区
➢ 可变区和抗原识别有关，决定抗体识别的特异 性，而恒定区和效应功能相关。
➢ 此外在Y形分子伸出的两臂和主干之间还有个 可弯曲的铰链区(hinge R)，能改变两个结合抗 原的Y形臂之间的距离。
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CH3
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
含硫氨基酸
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
-氨基--巯基丙酸
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine
H2N
芳香族氨基酸
，-二氨基己酸
NH2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
H2 N
碱性氨基酸
O CH C CH2 N OH-氨基--咪唑基丙酸 NhomakorabeaNH
氨基酸的结构 酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C O OH
天冬氨酸 Aspartate
OH -氨基丁二酸
4. 茚三酮反应
氨基酸与水合茚三酮共热，可生成 蓝紫色
化合物 ，其最大吸收峰在 570nm 处。由于此吸
收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作
为氨基酸定量分析方法。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应生成 黄色
化合物。
三、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式
（一）肽(peptide) * 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸 的 - 羧基与另一个氨基酸的 - 氨基 脱水缩合而形成的化学键。
O CH C CH2 OH
-氨基--苯基丙酸
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine
H2N
芳香族氨基酸
O CH C CH2 OH
酪氨酸
Tyrosine
OH
-氨基--对羟苯基丙酸
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine
H2 N
芳香族氨基酸
O CH C CH2 OH
酪氨酸
Tyrosine 色氨酸 Tryptophan Trp
几种特殊氨基酸
甘氨酸—结构最简单的氨基酸
O H2N CH C H OH
-氨基乙酸（甘氨酸）
• 脯氨酸（亚氨基酸）
CH2 CH2 CH2 CHCOONH2+
半胱氨酸
-SH HS-CH -CH-COO + 2 2
-OOC-CH-CH
+NH 3
-HH
+NH
3
-OOC-CH-CH
+NH 3
-S S-CH -CH-COO 2 2
HN
-氨基--吲哚基丙酸
氨基酸的结构
碱性氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 CH2 NH C NH2 NH OH
精氨酸 Arginine
-氨基--胍基戊酸
氨基酸的结构 碱性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 CH2 CH2 OH
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
形成的高分子含氮化合物。
蛋白质是生命的物质基础
蛋白质的生物学功能
1.催化功能
2.调节功能
6.运动功能 7.防御功能 8.识别功能
3.支持功能
4.运输功能 5.营养功能
9.信息传递功能
10.凝血与抗凝血功能
蛋白质的种类繁多
大肠杆菌约含蛋白质3 000种，人体内含 蛋白质10万余种。
蛋白质是细胞中含量最丰富的生物大分子
2.组成人体蛋白质的氨基酸都是 L 型，即
L-α-氨基酸。 不同的氨基酸其侧链不同，除甘氨酸外，其余
氨基酸的α-碳原子分别连接 4 个不同原子或基团， 是手性碳原子，有两种不同的构型，即L型和D型。
氨基酸的结构通式可用下式表示：
COOH H 2N C R H 或 H3N+
COOC R H
R代表氨基酸侧链
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
测氮的方法：凯氏定氮法
二、组成蛋白质的基本单位——氨基酸 蛋白质受酸、碱或蛋白酶水解产生游 离氨基酸。因此，组成蛋白质的基本单位 是——氨基酸(amino acid) 。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端
N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端 主链 H2N CH CO NH CH CO NH CH CO NH CH COOH
5.89 5.68 5.66 5.07 5.74 5.41
谷氨酰胺
苏氨酸
glutamine
threonine
Gln
Thr
Q
T
5.65
5.60
3. 酸性氨基酸 天冬氨酸 aspartic acid 谷氨酸 4. 碱性氨基酸 赖氨酸 lysine Lys K
9.74
Asp Glu
D E
2.97 3.22
第二章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
主 要 内 容
蛋白质的分子组成 蛋白质的分子结构 蛋白质的理化性质 蛋白质的分类
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连
异亮氨酸 Ileucine
O
脯氨酸
Proline
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
H2 N
含硫氨基酸
O CH C CH2 CH2 S OH
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine
-氨基--甲硫基丁酸
The Molecular Structure of Protein
蛋白质的分子结构包括
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure)
三级结构(tertiary structure)
四级结构(quaternary structure)
高级 结构
一、蛋白质的一级结构
COOH H 2N C H
COOH H C NH2
R L-α -氨基酸
R D-α -氨基酸
（三）氨基酸的分类
存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20种， 且都有特异的遗传密码，为编码氨基
酸。
根据侧链基团的结构和性质不同将20种氨 基酸分为4类：
1. 非极性疏水性氨基酸
含羟基氨基酸
O H2N CH C CH OH CH3
-氨基--羟基丁酸
OH
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
含酰胺氨基酸
O H2N CH C CH2 C NH2 O OH
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
谷酰胺 Glutamine
含酰胺氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 C NH2 O OH
+NH 3
二硫键
胱氨酸
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 glycine alanine valine leucine isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F P
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
侧链上有羧基，在水溶液中
能释放出 H+ 而带负电荷的氨基酸。有谷氨酸、天
侧链上有氨基、胍基或咪唑基，
在水溶液中能结合H+而带正电荷的氨基酸。有赖氨 酸、精氨酸和组氨酸等。
蛋白质分子中几种特殊的氨基酸
1.脯氨酸是亚氨基酸。 2.不少半胱氨酸在蛋白质中以胱氨酸形式存 在。2个半胱氨酸脱氢以二硫键结合形成胱氨酸。 3.被修饰的氨基酸 羟脯氨酸、羟赖氨酸等。
R CH COOH NH2
+OH+OH R CH COOR CH COO-
R CH COOH +H+ NH3+
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
3. 紫外吸收
色氨酸、酪氨酸和 苯丙氨酸的最大吸收峰 在 280 nm 附近。 大多数蛋白质含有 这三种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
氨基酸的结构 酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
-氨基戊二酸
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸
O H2N CH C CH2 OH OH
-氨基--羟基丙酸
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
苏氨酸 Threonine
glutamic acid
精氨酸
arginine
Arg
R
10.76
组氨酸
histidine
His
H
7.59
编码氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C H
-氨基乙酸
OH
氨基酸的结构 脂肪族氨基酸
甘氨酸
丙氨酸
Glycine