乳酸脱氢酶
乳酸脱氢酶与乳酸脱氢酶同工酶
乳酸脱氢酶与乳酸脱氢酶同工酶乳酸脱氢酶（LDH）是一种常见的酶类，广泛存在于生物体内。
它参与乳酸的代谢过程，将乳酸转化为丙酮酸，同样也可以反向催化丙酮酸的转化为乳酸。
这一过程在维持细胞内部能量平衡和酸碱平衡方面起着重要作用。
乳酸脱氢酶同工酶是指具有相似酶活性但在结构上略有差异的多种同源酶。
同工酶由于其在组织分布、酶学性质以及结构上的差异，赋予了生物体更多的适应性和功能多样性。
首先，根据多个研究表明，乳酸脱氢酶同工酶在不同组织中的分布具有差异性。
比如，肌肉组织中的LDH A亚型含量较高，而心脏组织则以LDH B亚型为主。
这种不同的组织特异性分布使得乳酸脱氢酶同工酶能够更好地适应不同组织的能量需求和代谢环境。
其次，乳酸脱氢酶同工酶在不同生理状态下表达水平也存在差异。
例如，研究发现，肝脏组织中的LDH C亚型在肝损伤时会显著上调，具有一定的预警功能。
这种针对不同生理状态的调节表明乳酸脱氢酶同工酶在维持生物体内稳态的过程中起着重要作用，并且可能成为一种潜在的生物标志物。
另外，乳酸脱氢酶同工酶的结构差异也赋予了其多样化的功能。
研究发现，不同的同工酶具有不同的底物亲和力和催化速率。
这意味着乳酸脱氢酶同工酶在调控细胞内乳酸与丙酮酸浓度比例等方面起着重要作用，进而影响细胞内的能量代谢和生物活性物质的合成。
综上所述，乳酸脱氢酶与乳酸脱氢酶同工酶在维持细胞内能量平衡、酸碱平衡以及适应不同生理状态方面发挥着重要作用。
研究乳酸脱氢酶同工酶的组织分布、表达调节以及底物特异性等方面，不仅有助于深入理解生物体的代谢机制，还有助于开发新的诊断和治疗策略，提高人类健康水平。
乳酸脱氢酶意义
乳酸脱氢酶意义乳酸脱氢酶（Lactate dehydrogenase，简称LDH）是一种重要的酶类，广泛存在于动植物体内。
它在生物体内起着至关重要的作用，对于维持细胞内能量代谢平衡、调节乳酸代谢以及参与乳酸酸中毒的调解等方面具有重要意义。
乳酸脱氢酶主要参与细胞内的糖酵解代谢过程。
在无氧条件下，细胞为了维持能量供给，通过糖酵解途径将葡萄糖分解成乳酸来产生ATP。
乳酸脱氢酶是糖酵解途径中的一个关键酶，它能够催化将葡萄糖代谢产物中的丙酮酸转化为乳酸，并同时将NADH再氧化为NAD+。
这个反应对于维持细胞酸碱平衡具有重要意义。
乳酸脱氢酶的活性和存在形式在不同组织和细胞中有所差异。
在心肌细胞中，乳酸脱氢酶的存在形式主要是LDH1和LDH2，它们对乳酸的氧化能力较强，有利于维持心肌细胞的能量供给。
而在肝脏和肌肉组织中，乳酸脱氢酶的存在形式主要是LDH4和LDH5，它们对乳酸的生成能力较强，有利于将多余的乳酸转化为葡萄糖，从而维持血液中葡萄糖浓度的稳定。
乳酸脱氢酶在临床诊断中也有重要应用。
通过检测血液或组织中乳酸脱氢酶的活性和同工酶谱，可以判断某些疾病的发生和发展情况。
例如，在心肌梗死的早期阶段，心肌细胞受损，乳酸脱氢酶的活性会明显升高。
通过检测血清中的乳酸脱氢酶活性，可以及早发现心肌梗死的征兆，以便采取相应的治疗措施。
乳酸脱氢酶还与肿瘤发生和发展密切相关。
肿瘤细胞糖酵解代谢增强，乳酸脱氢酶的活性也会相应增加。
因此，通过检测血液和组织中乳酸脱氢酶的活性，可以评估肿瘤的恶性程度和预后情况，为肿瘤的治疗提供重要依据。
乳酸脱氢酶在乳酸酸中毒的调解过程中也发挥着重要的作用。
乳酸酸中毒是由于乳酸产生增加或乳酸清除减少导致体液pH下降而引起的一种病理状态。
乳酸脱氢酶能够催化乳酸的氧化过程，将乳酸转化为葡萄糖，并同时还原NAD+为NADH。
这个过程能够有效地调节体内乳酸的积累，使其浓度保持在正常范围内。
乳酸脱氢酶在细胞能量代谢、乳酸代谢调节以及临床诊断中都具有重要的意义。
乳酸脱氢酶释放
乳酸脱氢酶释放1. 什么是乳酸脱氢酶？乳酸脱氢酶（Lactate dehydrogenase，简称LDH）是一种存在于许多生物体内的酶，它在糖酵解和无氧代谢中起着重要作用。
LDH能够将乳酸和NAD+（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸）作为底物，通过催化反应将乳酸氧化为丙酮酸，并同时还原NAD+为NADH。
乳酸脱氢酶的释放是一种生物体内的重要代谢指标，可以反映细胞损伤、炎症反应、肿瘤活动等情况。
2. 乳酸脱氢酶释放的生理意义乳酸脱氢酶释放是生物体内代谢状态发生变化的一种反应。
正常情况下，乳酸脱氢酶主要存在于细胞内，只有在细胞损伤或炎症反应等情况下才会释放到细胞外。
乳酸脱氢酶的释放可以反映细胞膜的完整性和通透性的改变，也可以作为细胞损伤的指标之一。
乳酸脱氢酶的释放对维持细胞内外乳酸浓度平衡具有重要意义。
乳酸是糖酵解的产物，乳酸脱氢酶能够将乳酸氧化为丙酮酸，从而使细胞内外的乳酸浓度保持平衡。
当细胞损伤或炎症反应导致乳酸脱氢酶释放增加时，乳酸浓度的平衡也会被打破，进而影响细胞内的代谢功能。
3. 乳酸脱氢酶释放的临床意义乳酸脱氢酶释放的改变在临床上具有重要的意义。
乳酸脱氢酶的释放增加可以反映细胞损伤、炎症反应、肿瘤活动等情况。
临床医生可以通过监测乳酸脱氢酶的水平来判断疾病的严重程度、病情的发展以及治疗的效果。
以下是一些常见疾病中乳酸脱氢酶释放的变化情况：3.1 心肌梗死心肌梗死是由于冠状动脉供血不足引起的心肌细胞坏死。
在心肌梗死发生后，乳酸脱氢酶的释放会明显增加。
临床上可以通过检测乳酸脱氢酶的水平来判断心肌梗死的程度和范围。
3.2 肝炎肝炎是肝脏发生炎症的疾病。
在肝炎患者中，乳酸脱氢酶的释放也会增加。
乳酸脱氢酶的水平可以反映肝脏的损伤程度，临床医生可以通过监测乳酸脱氢酶的变化来评估肝炎的病情和治疗效果。
3.3 肿瘤肿瘤细胞的代谢活性通常较高，因此乳酸脱氢酶的释放也会增加。
乳酸脱氢酶可以作为肿瘤标志物，用于评估肿瘤的活动程度和预后。
乳酸脱氢酶名词解释
乳酸脱氢酶名词解释
嘿，你知道乳酸脱氢酶不？这玩意儿可重要啦！就好比是身体里的一个小助手，默默地工作着。
乳酸脱氢酶呀，它能催化乳酸和丙酮酸之间的相互转化呢！比如说，你跑完步后觉得腿酸吧，这时候乳酸脱氢酶就开始发挥作用啦。
它能把乳酸变成丙酮酸，让你的身体能更好地处理这些疲劳产物。
它存在于好多地方呢，像心脏、肝脏、肌肉等等。
就好像是一群小士兵分布在不同的岗位上，随时准备行动。
要是这些地方出了问题，乳酸脱氢酶的数值可能就会不正常哦！这不就像是一个警报器嘛，提醒我们身体可能有状况啦。
你想想看，如果没有乳酸脱氢酶，我们的身体会变成啥样呀？那肯定会乱套啦！所以说，乳酸脱氢酶可真是个不可或缺的家伙呀！
我的观点就是：乳酸脱氢酶对我们的身体非常重要，我们得重视它呀！。
乳酸脱氢酶参与的反应
乳酸脱氢酶参与的反应乳酸脱氢酶（Lactate Dehydrogenase，简称LDH）是一种重要的酶类分子，它在细胞内发挥着重要的作用。
乳酸脱氢酶参与的反应主要与乳酸的代谢有关，是维持细胞内能量供应平衡的关键环节之一。
本文将从深度和广度两个方面来探讨乳酸脱氢酶参与的反应。
一、乳酸脱氢酶的基本概念和作用机制乳酸脱氢酶是一种将乳酸和NAD+之间进行氧化还原反应的酶类分子。
该反应的化学方程式为：乳酸 + NAD+ ↔丙酮酸 + NADH + H+。
其中，乳酸被氧化为丙酮酸，同时NAD+被还原为NADH。
这个过程是细胞内能量供应的重要步骤之一。
乳酸脱氢酶参与的反应主要发生在细胞质中，通过调节乳酸和丙酮酸之间的平衡，维持着正常的细胞内氧化还原状态。
二、乳酸脱氢酶参与的反应与能量代谢的关系1. 乳酸脱氢酶参与的反应与糖酵解之间的关系糖酵解是细胞内能量供应的重要途径，其主要产物为乳酸或丙酮酸。
乳酸脱氢酶参与的反应将乳酸氧化为丙酮酸，使糖酵解能够继续进行。
这一反应在有氧和无氧条件下均能发挥作用，但在无氧条件下，乳酸脱氢酶的活性会显著增强。
2. 乳酸脱氢酶参与的反应与有氧与无氧代谢之间的平衡有氧代谢主要发生在线粒体内，通过氧化磷酸化生成大量的三磷酸腺苷（ATP）。
而无氧代谢则发生在细胞质中，通过乳酸脱氢酶的参与，将产生的乳酸转化为丙酮酸，进而生成能量。
乳酸脱氢酶在有氧和无氧代谢之间起到了重要的平衡作用，确保了细胞内能量供应的平衡。
三、乳酸脱氢酶参与的反应与疾病的关系乳酸脱氢酶参与的反应在一些疾病中具有重要的临床意义。
1. 心肌梗死心肌梗死发生时，由于心肌缺血缺氧，乳酸脱氢酶的活性会显著增高，因此乳酸脱氢酶可以作为心肌梗死的生物标志物进行诊断。
2. 癌症在某些恶性肿瘤中，乳酸脱氢酶的活性会显著升高。
这与肿瘤细胞的高速增殖和高度依赖无氧代谢有关。
乳酸脱氢酶作为癌症标志物，在临床中具有一定的意义。
结论与个人观点：乳酸脱氢酶作为维持细胞内能量供应平衡的关键酶类分子，参与的反应涉及到糖酵解、能量代谢和疾病发生等多个方面。
乳酸脱氢酶活力测定注意事项
乳酸脱氢酶活力测定注意事项乳酸脱氢酶（LDH）活力测定是一种用于评估细胞损伤或组织损伤的常见实验方法。
以下是进行乳酸脱氢酶活力测定时的一些建议和注意事项：1.样品处理：样品的获取和处理对于测定结果至关重要。
确保样品的采集和处理过程中避免引入细菌、污染物或其他可能影响测定结果的因素。
2.温度控制：乳酸脱氢酶活性受温度影响较大，因此在整个实验过程中要保持恒定的温度。
通常，室温或37摄氏度是常用的温度条件。
3.反应时间：控制反应时间以确保测定的准确性。
一般来说，设定一个适当的反应时间，过短或过长的反应时间都可能影响测定结果。
4.底物浓度：底物（如乳酸）的浓度也会影响乳酸脱氢酶活力的测定。
确保底物的浓度在合适的范围内，并在测定前进行标定。
5.pH值：乳酸脱氢酶活性对pH值敏感，因此保持反应体系的适当pH值是必要的。
使用适当的缓冲液来调整和维持pH。
6.试剂质量：使用高质量的试剂，特别是酶的提取液和底物。
使用过期或质量不佳的试剂可能导致结果不准确。
7.标准曲线：在进行实验之前，制备标准曲线以用于计算未知样品的乳酸脱氢酶活性。
确保标准曲线的准确性和可重复性。
8.控制组：始终包括一个阴性对照组和一个阳性对照组，以确保测定的准确性和可靠性。
9.避免光照：避免样品或试剂受到直接阳光或强光的照射，因为光照可能影响测定结果。
10.记录实验条件：记录实验的所有条件，包括温度、时间、底物浓度、pH 值等。
这有助于排除实验中的潜在变量，并提高结果的可重复性。
在进行乳酸脱氢酶活力测定时，严格遵循实验方法、仪器使用说明和相关安全操作规程，以确保实验的准确性和可靠性。
在有需要的情况下，最好由经验丰富的研究人员进行实验，或在需要时咨询相关专业人士的建议。
乳酸脱氢酶
乳酸脱氢酶科技名词定义中文名称：乳酸脱氢酶英文名称：lactate dehydrogenase;LDH定义：广泛存在的催化乳酸和丙酮酸相互转换的酶。
L-乳酸脱氢酶(编号：EC 1.1.1.27)作用于L-乳酸；D-乳酸脱氢酶(编号：EC 1.1.1.28)作用于D-乳酸，两者均以NAD ＋为氢受体。
在厌氧酵解时，催化丙酮酸接受由3-磷酸甘油醛脱氢酶形成的NADH的氢，形成乳酸。
应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；酶（二级学科）本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布催化机理编辑本段基本信息英文名称： LDH（lactate dehydrogenase）序列信息：1 gsgcnldsar frylmg长度:16 aa{物种来源:Homo sapiens (human)}正常范围：血清 135.0～215.0U/L；尿 560～2050U/L；脑脊液含量为血清的1/10。
编辑本段乳酸脱氢酶及其同工酶的简介乳酸脱氢酶[1]（LD）分子量为135～140KD，由两种亚单位组成：H（表示heart）和M（表示muscle）。
它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即：LD1（H4）、LD2（H3M1）、LD3（H2M2）、LD4（HM3）、LD5（M4）。
LD催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反应，在碱性条件下促进lactic acid向pyruvic acid方向的反应，而在中性条件下促进pyruvic acid向lactic acid的转化（为逆反应）。
LD是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。
由于LD几乎存在于所有体细胞中，而且在人体组织中的活性普遍很高，所以血清中LD的增高对任何单一组织或器官都是非特异的。
在AMI时升高迟、达峰晚，故对早期诊断价值不大。
由于半寿期长（10～163小时），多用于回顾性诊断，如对人院较晚的AMI病人、亚急性MI的诊断和病情监测医学教育`网搜集整理。
LD在组织中的分布特点是心、肾以LD1为主，LD2次之；肺以LD3．LD4为主；骨骼肌以LD5为主；肝以LD5为主，LD4次之。
乳酸脱氢酶
乳酸脱氢酶 LDH.
乳酸脱氢酶 LDH.
兔子肌肉细胞乳酸脱氢酶一级结构：【由8条链构成】 A链：
AALKDQLIHNLLKEEHVPQNKITVVGVGAVGMACAISILMKDLADELALVDVMEDK LKGEMMDLQHGSLFLRTPKIVSGKDYSVTANSKLVIITAGARQQEGESRLNLVQRN VNIFKFIIPNVVKYSPHCKLLVVSNPVDILTYVAWKISGFPKNRVIGSGCNLDSARFR YLMGERLGVHALSCHGWILGEHGDSSVPVWSGMNVAGVSLKTLHPELGTDADK EQWKQVHKQVVDSAYEVIKLKGYTTWAIGLSVADLAESIMKNLRRVHPISTMLKGL YGIKEDVFLSVPCVLGQNGISDVVKVTLTSEEEAHLKKSADTLWGIQKELQF
乳酸脱氢酶 LDH.
兔子肌肉细胞乳酸脱氢酶一级结构：【由8条链构成】 C链：
AALKDQLIHNLLKEEHVPQNKITVVGVGAVGMACAISILMKDLADELALVDVMEDK LKGEMMDLQHGSLFLRTPKIVSGKDYSVTANSKLVIITAGARQQEGESRLNLVQRN VNIFKFIIPNVVKYSPHCKLLVVSNPVDILTYVAWKISGFPKNRVIGSGCNLDSARFR YLMGERLGVHALSCHGWILGEHGDSSVPVWSGMNVAGVSLKTHPELGTDADKE QWKQVHKQVVDSAYEVIKLKGYTTWAIGLSVADLAESIMKNLRRVHPISTMLKGLY GIKEDVFLSVPCVLGQNGISDVVKVTLTSEEEAHLKKSADTLWGIQKELQFF
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乳酸脱氢酶科技名词定义中文名称：乳酸脱氢酶英文名称：lactate dehydrogenase;LDH定义：广泛存在的催化乳酸和丙酮酸相互转换的酶。
L-乳酸脱氢酶(编号：EC 作用于L-乳酸；D-乳酸脱氢酶(编号：EC 作用于D-乳酸，两者均以NAD＋为氢受体。
在厌氧酵解时，催化丙酮酸接受由3-磷酸甘油醛脱氢酶形成的NADH的氢，形成乳酸。
应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；酶（二级学科）本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布求助编辑百科名片催化机理乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。
乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。
乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶，几乎存在于所有组织中。
同功酶有五种形式，即LDH－1（H4）、LDH-2（H3M）、LDH－3（H2M2）、LDH-4（HM3）及LDH-5（M4），可用电泳方法将其分离。
LDH同功酶的分布有明显的组织特异性，所以可以根据其组织特异性来协用诊断疾病。
正常人血清中LDH2，〉LDH1。
如有心肌酶释放入血则LDH1〉LDH2，利用此指标可以观察诊断心肌疾病。
目录基本信息临床意义乳酸脱氢酶及其同工酶的简介血清乳酸脱氢酶（LDH）同工酶测定及意义乳酸脱氢酶高的原因乳酸脱氢酶偏低的原因乳酸脱氢酶（LDH）实验基本信息临床意义乳酸脱氢酶及其同工酶的简介编辑本段基本信息英文名称：LDH（lactate dehydrogenase）序列信息：1 gsgcnldsar frylmg长度:16 aa{物种来源:Homo sapiens (human)}正常范围：血清～L；尿560～2050U/L；脑脊液含量为血清的1/10。
编辑本段乳酸脱氢酶及其同工酶的简介乳酸脱氢酶[1]（LD）分子量为135～140KD，由两种亚单位组成：H（表示heart）和M（表示muscle）。
它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即：LD1（H4）、LD2（H3M1）、LD3（H2M2）、LD4（HM3）、LD5（M4）。
LD催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反应，在碱性条件下促进lactic acid向pyruvic acid方向的反应，而在中性条件下促进pyruvic acid向lactic acid的转化（为逆反应）。
LD是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。
由于LD几乎存在于所有体细胞中，而且在人体组织中的活性普遍很高，所以血清中LD的增高对任何单一组织或器官都是非特异的。
在AMI时升高迟、达峰晚，故对早期诊断价值不大。
由于半寿期长（10～163小时），多用于回顾性诊断，如对人院较晚的AMI病人、亚急性MI的诊断和病情监测医学教育`网搜集整理。
LD在组织中的分布特点是心、肾以LD1为主，LD2次之；肺以LD3．LD4为主；骨骼肌以LD5为主；肝以LD5为主，LD4次之。
血清中LD含量的顺序是LD2>LD1>LD3>LD4>LD5.编辑本段血清乳酸脱氢酶（LDH）同工酶测定及意义人组织中的乳酸脱氢酶（LDH）用电泳法可以分离出5种同工酶区带，根据其乳酸脱氢酶电泳迁移率的快慢，依次命名为LDH1，LDH2，LDH3，LDH4，LDH5。
不同组织的乳酸脱氢酶同工酶分布不同，存在明显的组织特异性，人心肌、肾和红细胞中以LDH1和LDH2最多，骨骼肌和肝中以LDH4和LDH5最多，而肺、脾、胰、甲状腺、肾上腺和淋巴结等组织中以LDH3最多。
后来从睾丸和精子中发现了LDHx，其电泳迁移率介于LDH4和LDH5之间。
LDH是由H(心肌型)和M(骨骼肌型)两类亚基组成，分别形成LDH1(H4)、LDH2(H3M)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)、LDH5(M4)。
正常参考值琼脂糖电泳法：LDH1（±）%；LDH2（±）%；LDH3（±）%；LDH4（±）%；LDH5（±）%。
醋酸纤维素薄膜法：LDH1（±）%LDH2（±）%LDH3（±）%LDH4（±）%LDH5（±）%聚丙烯酰胺法：LDH1（±）%LDH2（±）%LDH3（±）%LDH4（±）%LDH5（±）%总之，健康成人血清LDH同工酶有如下的规律：LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5。
临床意义心肌细胞LD活性远高于血清数百倍，尤以LDH1和LDH2含量最高。
急性心肌梗塞时，血清LDH1和LDH2显著升高，约95%的病例的血清LDH1和LDH2比值大于1，且LDH1升高早于LDH总活性升高。
病毒性和风湿性心肌炎及克山病心肌损害等，病人的血清LDH同工酶的改变与心肌梗塞相似。
LDH1/LDH2比值>1还见于溶血性贫血、恶性贫血、镰形细胞性贫血、肾脏损伤、肾皮质梗塞、心肌损伤性疾病、瓣膜病等。
脑干含LDH1较高。
颇脑损伤仅累及大脑半球时，只有血清同工酶谱的绝对值增高，而不影响同工酶的相互比值，如果累及脑干时，病人血清LDH1的含量也增高。
急性心肌梗塞发病后12～24小时，血清LDH1业已升高。
若同时测定LD总活性，可发现LDH1/总LDH的比值对急性心肌梗塞诊断的阳性率与可靠性优于单纯测定LDH1或CK-MB。
胚胎细胞瘤病人的血清LDH1活性升高。
肝细胞损伤或坏死后，向血流释入大量的LDH4和LDH5，致使血中LDH5/LDH4比值升高，故LDH5/LDH4>1可做为肝细胞损伤的指标。
急性肝炎以LDH5明显升高，LDH4不增，LDH5/LDH4>1为特征；若血清LDH5持续升高或下降后再度升高，则可认为是慢性肝炎；肝昏迷病人的血清LDH5．LDH4活性极高时，常示预后不良；原发性肝癌以血清LDH4>LDH5较为常见。
肾皮质以LDH1和LDH2含量较高，肾髓质以LDH4和LDH5活性较强。
患急性肾小管坏死、慢性肾盂肾炎、慢性肾小球肾炎以及肾移植排异时，血清LDH5均可增高。
肺含LDH3较多，肺部疾患时血清LDH3常可升高。
肺梗塞时LDH3和LDH4相等，LDH1明显下降；肺脓肿病人的血清LDH3．LDH4常与LDH5同时升高。
血清LD总活性升高而同工酶谱正常（LDH1/LDH2<1）的病例，临床出现率依次为；心肺疾病、恶性肿瘤、骨折、中枢神经系统疾患、炎症、肝硬变、传染性单核细胞增多症、甲状腺机能低下、尿毒症、组织坏死、病毒血症、肠梗阻等。
肌营养不良病人肌肉中LDH1．LDH2明显增高，LDH5显著下降；而血清则相反，LDH1．LDH2明显减少，LDH4．LDH5显著，表明血清LDH同工酶主要来自肌肉组织。
煤矿、钨矿矽肺病人的血清LDH1．LDH2下降，LDH4．LDH5升高。
（4）恶性病变时LDH3常增高。
编辑本段乳酸脱氢酶偏低的原因乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。
血清乳酸脱氢酶正常范围是100～300U/L，当出现乳酸脱氢酶偏低时，常见原因如下。
乳酸脱氢酶偏低的原因1：检查过程中出现误差;乳酸脱氢酶偏低的原因2：内分泌失调;乳酸脱氢酶偏低的原因3：过于劳累、睡眠不好、心情不好等。
总之，乳酸脱氢酶偏低一般不是很严重，经过调理即可恢复。
但如果出现乳酸脱氢酶偏高就要引起重视了。
因为肺梗塞、恶性贫血、休克及肿瘤转移所致的胸腹水时，会引起乳酸脱氢酶的偏高。
[3]概述乳酸脱氢酶（LDH）是催化乳酸和丙酮相互转化的同工酶，属于氢转移酶。
该酶存在于所有动物的组织中，在肝脏中活性最高，其次为心脏、骨骼肌、肾脏，在肿瘤组织及白血病细胞中也能检测到。
在大多数动物组织中，它是由两种肽链按一定比例组成的5种四聚体。
它的每条肽链各由一个基因编码，经转录、翻译、修饰加工等过程，最后成为有生物学活性的物质。
不同的动物，不同的组织或器官在不同的发育阶段或不同的生活周期均有其特异性的同工酶酶谱。
自然界中存在L和D两种乳酸脱氢酶[4]。
实验原理用纯化的抗体包被微孔板，制成固相载体，往包被抗D-LDH抗体的微孔中依次加入标本或标准品、生物素化的抗D-LDH抗体、HRP标记的亲和素，经过彻底洗涤后用底物TMB显色。
TMB在过氧化物酶的催化下转化成蓝色，并在酸的作用下转化成最终的黄色。
颜色的深浅和样品中的D-LDH呈正相关。
用酶标仪在450nm波长下测定吸光度（OD值），计算样品浓度。
试剂盒组成及试剂配制1. 酶联板（Assay plate ）：一块（96孔）。
2. 标准品（Standard）：2瓶（冻干品）。
3. 样品稀释液（Sample Diluent）：1×20ml/瓶。
4. 生物素标记抗体稀释液（Biotin-antibody Diluent）：1×10ml/瓶。
5. 辣根过氧化物酶标记亲和素稀释液（HRP-avidin Diluent）：1×10ml/瓶。
6. 生物素标记抗体（Biotin-antibody）：1×120μl/瓶（1：100）7. 辣根过氧化物酶标记亲和素（HRP-avidin）：1×120μl/瓶（1：100）8. 底物溶液（TMB Substrate）：1×10ml/瓶。
9. 浓洗涤液（Wash Buffer）：1×20ml/瓶，使用时每瓶用蒸馏水稀释25倍。
10. 终止液（Stop Solution）：1×10ml/瓶（2N H2SO4）。
需要而未提供的试剂和器材1. 标准规格酶标仪2. 高速离心机3. 电热恒温培养箱4. 干净的试管和Eppendof管5. 系列可调节移液器及吸头，一次检测样品较多时，最好用多通道移液器6. 蒸馏水，容量瓶等操作步骤实验开始前，请提前配置好所有试剂，试剂或样品稀释时，均需混匀，混匀时尽量避免起泡。
每次检测都应该做标准曲线。
如样品浓度过高时，用样品稀释液进行稀释，以使样品符合试剂盒的检测范围。
1. 加样：分别设空白孔、标准孔、待测样品孔。
空白孔加样品稀释液100μl，余孔分别加标准品或待测样品100μl，注意不要有气泡，加样将样品加于酶标板孔底部，尽量不触及孔壁，轻轻晃动混匀，酶标板加上盖或覆膜，37℃反应120分钟。
为保证实验结果有效性，每次实验请使用新的标准品溶液。
2. 弃去液体，甩干，不用洗涤。
每孔加生物素标记抗体工作液100μl （取1μl生物素标记抗体加99μl生物素标记抗体稀释液的比例配制，轻轻混匀，在使用前一小时内配制），37℃，60分钟。
3. 温育60分钟后，弃去孔内液体，甩干，洗板3次，每次浸泡1-2分钟，350μl/每孔，甩干。
4. 每孔加辣根过氧化物酶标记亲和素工作液（同生物素标记抗体工作液）100μl，37℃，60分钟。