2014生物化学专接本简答及论述
2014年生化真题
2014年临床医学专业《生物化学》真题
1、操从子
2、糖异生
3、血糖来源与去路
4、受体的作用特点
、原发性肾小球肾炎根据病理分型不包括？
14、I型糖尿病致死的原因？
A 血管病
B 肾病
C 心脏
D 糖尿病酮
15、食管Ca下列说法错误？
A 易发生于上段 B
16、肺Ca易发生于肺尖部的Ca为Ca，压迫颈交感神经易发生。
17、“熊猫眼征”损伤?
A 眼眶
B 眶周
C 颅前窝
18、男，32岁，4小时前腹痛、压痛、反跳痛后转移至右下腹固定压痛点
①诊断为何病
②给予手术治疗、并发症
19、哪种抗结核药在酸性环境下效果良好？
A 利福平
B 吡咯
C 链霉素
20、夏柯氏三联征、、。
二、解答
1、受体的作用和特点
2、血糖的来源和去路。
生物化学(简答题、问答题)
简答题、问答题1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?答：组成蛋白质的氨基酸有20种。
结构特点：（1）除脯氨酸是α-亚氨基酸外，所有氨基酸均为α-氨基酸；（2）除甘氨酸外，其它氨基酸的α-碳原子（分子中第二个碳，Cα）均为不对称碳原子，D-型和L-型两种立体异构体，但天然蛋白质中的氨基酸都是L-型氨基酸；（3）氨基酸之间的不同，主要在于侧链R 的不同。
2．蛋白质分子结构可分为几级?维持各级结构的化学键是什么?答：蛋白质分子结构分为一、二、三、四级；维持各级结构的化学键分别是肽键、二硫键，氢键，次级键（疏水键），次级键（疏水键）。
3、酶作为一种生物催化剂有何特点?答：酶具有高效性、专一性、活性可调性。
4、解释酶的活性部位、必需基团二者之间的关系。
答：必需基团5、说明米氏常数的意义及应用。
答：米氏常数等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
应用：（1）米氏常数是酶的特征性常数，每一种酶都有它的Km 值，与酶的性质、催化的底物和酶促反应条件（如温度、pH 、有无抑制剂等）有关，而与酶浓度无关。
（2）K m 值可用于表示酶和底物亲和力的大小。
（3）当使用酶制剂时，可以根据K m 值判断使酶发挥一定反应速度时需要多大的底物浓度；在已规定底物浓度时，也可根据K m 值估算出酶能够获得多大的反应速度。
6、什么是竞争性和非竞争性抑制?试用一两种药物举例说明不可逆抑制剂和可逆抑制剂对酶的抑制作用?答：竞争性抑制：抑制剂结构与底物的结构相似，它和底物同时竞争酶的活性中心，因而妨碍了底物与酶的结合，减少了酶分子的作用机会，从而降低了酶的活性。
非竞争性抑制：抑制剂和底物不在酶的同一部位结合，抑制剂与底物之间无竞争性，酶与底物结合后，还可与抑制剂结合，或者酶和抑制剂结合后，也可再同底物结合，其结果是形成了三元复合物(ESI)。
可逆抑制剂：增效联磺的杀菌作用：增效联磺抑制细菌的二氢叶酸合成酶、二氢叶酸还原酶德活性，使细菌体内四氢叶酸的合成受到双重抑制，使细菌因核酸的合成受阻而死亡。
生物化学简答题及答案
1．说明动物体内氨的来源、转运和去路。
答:（一）体内氨的来源1.氨基酸脱氨氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。
2.肠道吸收的氨一是肠道细菌通过腐败作用分解蛋白质和氨基酸产生氨，二是血中尿素扩散入肠道后经细菌尿素酶作用下水解产生氨。
3.肾小管上皮细胞分泌氨在肾小管上皮细胞内，谷氨酰胺酶催化谷氨酰胺水解生成谷氨酸和氨。
肠道和原尿中的pH对氨的来源有一定的影响，NH3易吸收入血，NH+4不易透过生物膜，在碱性环境中，NH+4易转变为NH3，所以肠道pH 偏碱时，氨的吸收增加。
（二）氨的转运1.丙氨酸一葡萄糖循环肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运到肝。
在肝中，丙氨酸通过联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素。
转氨基后生成的丙酮酸可经糖异生途径生成葡萄糖，葡萄糖由血液输送到肌组织，沿糖分解途径转变成丙酮酸，后者再接受氨基而生成丙氨酸。
这一途径称为丙氨酸一葡萄糖循环。
通过这个循环，即使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。
2.谷氨酰胺的生成作用在脑、心脏及肌肉等组织中，谷氨酸与氨由谷氨酰胺合成酶催化生成谷氨酰胺。
谷氨酰胺生成后可及时经血液运向肾、小肠及肝等组织，以便利用。
在肾由谷氨酰胺酶水解为谷氨酸与氨，氨被释放到肾小管腔中和肾小管腔的H’以增进机体排泄多余的酸。
所以，谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输的形式。
（三）氨的去路1.尿素合成这是氨的主要代谢去路。
肝是合成尿素最主要的器官，通过鸟氨酸循环过程完成的。
首先NH3和CO2在ATP、Mg2+及N\|乙酰谷氨酸存在时，合成氨基甲酰磷酸，氨基甲酰磷酸在线粒体中与鸟氨酸氨在鸟氨酸氨基甲酰基转移酶催化下，生成瓜氨酸，然后瓜氨酸与另一分子的氨结合生成精氨酸，最后在精氨酸酶的作用下，水解生成尿素和鸟氨酸。
鸟氨酸再重复上述反应。
尿素合成是一个耗能过程，每生成一分子尿素需要4个高能键，尿素中的两个氮原子，一个来自氨基酸脱氨基生成的氨，另一个则来自天冬氨酸。
生物化学论述题 -回复
生物化学论述题-回复摘要：一、引言二、生物化学的基本概念1.生物化学的定义2.生物化学的研究对象三、生物化学的主要研究领域1.蛋白质化学2.核酸化学3.碳水化合物化学4.脂类化学5.代谢途径四、生物化学的应用1.医学和生物技术2.农业和食品科学3.环境保护五、生物化学的发展趋势1.分子生物学的发展2.生物化学与医学研究的结合3.跨学科研究的发展六、结论正文：生物化学是一门研究生物体内化学反应和生物大分子的结构与功能的科学。
它主要关注蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等生物大分子的组成、结构和功能，以及生物体内各种代谢途径的机制。
生物化学在医学、生物技术、农业、食品科学和环境保护等领域都有广泛的应用。
本文将介绍生物化学的基本概念、研究领域、应用和发展趋势。
生物化学的基本概念包括生物化学的定义和研究对象。
生物化学是研究生物体内化学反应和生物大分子的结构与功能的科学，它的研究对象包括生物大分子、小分子和细胞。
生物化学的主要研究领域包括蛋白质化学、核酸化学、碳水化合物化学、脂类化学和代谢途径。
蛋白质化学研究蛋白质的组成、结构和功能，核酸化学研究DNA 和RNA 的组成、结构和功能，碳水化合物化学研究碳水化合物分子的组成、结构和功能，脂类化学研究脂类分子的组成、结构和功能，代谢途径研究生物体内各种代谢途径的机制。
生物化学的应用包括医学和生物技术、农业和食品科学、环境保护。
在医学和生物技术领域，生物化学可以用于研究疾病机制、药物设计、基因编辑等方面;在农业和食品科学领域，生物化学可以用于研究植物和动物的生长发育、食品成分和营养、食品加工和保鲜等方面;在环境保护领域，生物化学可以用于研究环境污染物的生物降解和生物修复等方面。
生物化学的发展趋势包括分子生物学的发展、生物化学与医学研究的结合和跨学科研究的发展。
随着分子生物学的发展，生物化学的研究重点逐渐从整体水平向分子水平转移。
生物化学简答题和论述题
1、从以下几方面对蛋白质及DNA进行比较:①分子组成;②一、二级结构;③主要生理功能答:1.分子组成相同点：都含有碳、氢、氧、氮元素不同点：蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫组成，基本组成单位是氨基酸DNA的基本组成单位是脱氧核糖核苷酸2.一、二级结构相同点：都含有一、二级结构蛋白质的一级结构:氨基酸排列顺序。
蛋白质二级结构: 是指蛋白质分子中某一段肽键的局部空间结构DNA一级结构：碱基序列。
DNA二级结构：双螺旋结构。
不同点：蛋白质还含有三、四级结构DNA有超螺旋结构3.主要生理功能蛋白质:生理功能多种多样，具有催化作用，代谢调控功能;物质转运功能；运动功能；抗体具有免疫功能；凝血功能；调节血液酸碱平衡功能等等。
DNA：是生物遗传信息的载体，并为基因复制和转录提供了模板，用来保持生物体系遗传的相对稳定性；是遗传信息的物质基础。
联系：DNA通过转录、翻译合成蛋白质2、简述DNA双螺旋结构模式的要点①DNA是平行反向、右手螺旋结构。
②脱氧核糖基和磷酸骨架位于双螺旋的外侧，碱基位于双螺旋内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。
③遵守碱基互补原则：T—A G—C○4维系DNA双螺旋结构稳定：横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
3、什么是酶?酶与一般催化剂有何区别?酶：酶是由活细胞合成的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
区别：1高效性2特异性。
3可调节性4不稳定性。
4、磺胺是抗菌药物，试述磺胺抗菌的机理抑制剂和酶的底物在结构上相似，可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间底物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
磺胺类药物抑菌的机制属于对酶的竞争性抑制作用。
磺胺类药物与对氨基苯甲酸的化学结构相似,竞争性结合二氢叶酸合成酶的活性中心,抑制二氢叶酸以至于四氢叶酸合成,干扰一碳单位代谢,进而干扰核酸合成使细菌的生长受到抑制。
5、人体生成ATP的方式有哪几种?请举例说明1、氧化磷酸化（偶联磷酸化）例：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化、生成ATP,是机体内ATP生成的主要方式。
生物化学简答题
生物化学简答题生物化学是研究生物体内的化学成分和生物体内化学反应过程的科学。
它涉及到很多重要的概念和原理，下面我将依次回答几个简答题，以帮助您更好地理解生物化学的基本知识。
1. 什么是酶？酶在生物体中起到什么作用？酶是一类催化生物化学反应的蛋白质分子。
它们能够加速化学反应的速率，使反应达到生物体内所需的程度。
酶可以在非常温和的条件下，提高化学反应的速度。
生物体内的代谢、合成反应、分解反应等都离不开酶的催化作用。
2. DNA和RNA有什么区别？DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）是生物体内两种重要的核酸分子。
它们在结构上和功能上存在着一些差异。
首先，在结构上，DNA是由两条螺旋结构的链组成，而RNA则是单链结构。
其次，在碱基组成上，DNA包含腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C），而RNA则包含腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、尿嘧啶（U）和胞嘧啶（C）。
此外，DNA在存储和传递遗传信息方面起到关键作用，而RNA则在蛋白质合成中发挥重要作用。
3. 核糖酸循环是什么？它在生物体内的作用是什么？核糖酸循环，也称为三羧酸循环或Krebs循环，是生物体内的一种重要的代谢途径。
它是将碳源分解为能够供应细胞产生能量所需的化合物的过程。
核糖酸循环主要发生在线粒体中，通过一系列的反应，将葡萄糖、脂肪酸等有机物分解为二氧化碳和水，并在此过程中产生三氧化磷（ATP）等高能化合物。
核糖酸循环是细胞内能量代谢的重要组成部分，也是产生细胞需要的能量的关键过程。
4. 蛋白质是生物体内重要的有机物质，它有什么功能和结构特点？蛋白质是生物体内功能最为多样复杂的有机分子，具有多种重要的功能。
首先，蛋白质是生物体内大部分酶的组成部分，能够催化和调控许多关键的生化反应。
其次，蛋白质在细胞结构和功能的维持中发挥着重要的作用，例如构成细胞骨架、参与免疫反应等。
此外，蛋白质还可以作为激素、抗体和运输分子等。
蛋白质的结构特点包括四级结构：一级结构指由氨基酸残基的线性序列组成；二级结构指由α螺旋和β折叠等基本结构单元组成；三级结构指蛋白质折叠成三维结构的形态；四级结构指多个蛋白质亚单位组合形成功能性蛋白质复合物。
2014生物化学专接本名词解释
1.必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
2.等电点（pI）：使分子处于两性性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
3.构象:指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。
（一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
）4.构型: 指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
（构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
）5.肽平面:每个肽单位的六个原子（Cα-CO-NH-Cα），都被酰胺键固定在同一个平面上，该平面称为肽平面。
6.结构域: 是指蛋白质分子中，多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状三维实体。
(结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
)6.寡聚蛋白：由两个或两个以上亚基组成的蛋白质。
7. 蛋白质等离子点：指在没有其他盐类存在(纯水)时,蛋白质中质子供体解离出的质子数与质子受体结合的质子数相等时的pH。
（也即蛋白质在纯水中的等离子点为等电点。
）8.蛋白质变构作用：当一个亚基的构象发生变化，而引起其余亚基和整个蛋白质分子构象、性质和功能发生改变的作用9.蛋白质变性:蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失的现象。
10．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。
11．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
12．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
13.层析:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
生化专升本试题及答案
生化专升本试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 以下哪个选项不是蛋白质的功能？A. 催化作用B. 运输作用C. 调节作用D. 储存能量答案：D2. DNA复制过程中，下列哪种酶是必需的？A. 聚合酶B. 限制酶C. 内切酶D. 连接酶答案：A3. 下列哪种物质不是细胞膜的组成成分？A. 磷脂B. 胆固醇C. 蛋白质D. 核酸答案：D4. 下列哪种化合物是细胞内能量的主要储存形式？A. 葡萄糖B. 脂肪酸C. ATPD. 氨基酸答案：B5. 细胞呼吸过程中，下列哪个阶段产生的能量最多？A. 糖酵解B. 柠檬酸循环C. 电子传递链D. 糖原分解答案：C6. 酶促反应中，下列哪个因素可以提高酶的催化效率？A. 底物浓度B. 温度C. pH值D. 所有选项答案：D7. 蛋白质合成过程中，mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子配对方式是？A. 一对一B. 一对多C. 多对一D. 多对多答案：B8. 下列哪种维生素是辅酶的组成部分？A. 维生素AB. 维生素BC. 维生素CD. 维生素D答案：B9. 细胞凋亡与细胞坏死的主要区别是什么？A. 细胞凋亡是程序性的，而细胞坏死是非程序性的B. 细胞凋亡是被动的，而细胞坏死是主动的C. 细胞凋亡是快速的，而细胞坏死是缓慢的D. 细胞凋亡是受控的，而细胞坏死是不受控的答案：A10. 下列哪种物质是DNA聚合酶的底物？A. dNTPsB. ATPC. RNAD. 氨基酸答案：A二、填空题（每空1分，共20分）1. 蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中的________。
答案：氨基酸序列2. 细胞周期中，DNA复制发生在________阶段。
答案：S期3. 细胞膜上的________是细胞间通讯的重要结构。
答案：糖蛋白4. 脂肪酸的氧化分解主要发生在________。
答案：线粒体5. 核酸的组成单位是________。
答案：核苷酸6. 细胞信号传导中，________是细胞外信号分子与细胞膜受体结合后传递信号的分子。
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简答题1.简述蛋白质水解的方法及特点（2010.10）答：蛋白质水解方式有三种，分别是酸水解、碱水解和酶水解。
（1）酸水解特点：优点是不引起消旋作用，得到的仍是L-氨基酸。
缺点是色氨酸完全被沸酸破坏，羟基氨基酸和酰胺被部分水解。
（2）碱水解特点：在水解过程中，多数氨基酸有不同程度的破坏，产生消旋作用。
特别是引起精氨酸脱氨。
（3）酶水解特点：不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。
但一种酶往往水解不彻底，需要几种酶的协同作用才能使蛋白质完全水解，并且酶水解所需时间较长。
2.简述蛋白质变性作用的机制（2010.10）答：在某些物理、化学因素的影响下，蛋白质分子中维持蛋白质空间构象稳定的次级键被破坏，结果蛋白质分子从有序紧密的构象变为无序而松散的构象，即蛋白质的空间构象遭到破坏，引起变性。
3.为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构（2011.10）（一级结构、空间结构和生物功能关系）答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
（蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。
空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的）4.简述蛋白质的变性作用（2012.1）答：（1）蛋白质的变性作用：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，并伴随发生一些理化性质的异常变化的现象。
（一级结构并未破坏）（2）引起蛋白质变性的因素：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。
绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。
（3）变性蛋白质的性质变化：a.蛋白质理化性质改变，如溶解度下降、粘度增加、光吸收性质增加、易沉淀等；b.生化性质的改变，如变性后的蛋白质更易被蛋白酶水解等；c.生物活性的丧失：生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。
5.什么是蛋白质的构象？构象与构型有什么异同？（2012.10）答：构象:指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。
（一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
）构型: 指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
（构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
6.简述判断一种食品蛋白质质量优劣的依据。
（2013.1）答：决定食物蛋白质营养价值高低的因素有：（1）必需氨基酸的含量；（2）必需氨基酸的种类；（3）必需氨基酸的比例。
食物中所含必需氨基酸的种类和数量与人体蛋白质相接近，则易于被机体利用，蛋白质质量优。
7.简述蛋白质α-螺旋结构的特点（2013.10）答：（为蛋白质中最常见，含量最丰富的二级结构，且几乎都是右手的。
α-螺旋中的氢键是由肽键上的N—H上的氢与它后面（N端）第四个残基上的C=O上的氧之间形成的。
）（1）主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；（2）螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；（3）相邻螺旋圈之间形成许多氢键；（4）侧链基团位于螺旋的外侧。
8.简述核酸的变性和复性（2010.10）【DNA变性有何特点（2012.10）】答：（1）DNA的变性：在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变的现象。
引起DNA变性的因素主要有：①高温，②强酸强碱，③有机溶剂等。
DNA变性后的性质改变：①紫外吸收显著增强（增色效应）；②沉降速率增加；③溶液粘度降低；④生物功能丧失或改变。
（2）DNA复性：将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DNA的复性。
复性后的DNA的某些理化性质和生物活性也可以得到部分或全部恢复。
如：减色效应。
9.简述DNA分子二级结构的特征（特点）（2011.10）（2013.1）答：（1）为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；（2）主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；（3）两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A-T、G-C（碱基互补原则）；（4）螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力；（5）螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm。
10.简述核酸分子的杂交（2011.10）答：两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，以退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。
核酸杂交的分子基础是：碱基互补配对原则。
杂交双链可以在DNA与DNA链之间，也可在RNA与DNA链之间形成。
11.简述DNA的减色效应（2012.1）答：若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低,这种现象叫减色效应。
12.简述真核mRNA一级结构的特点。
（2013.10）答：①mRNA的3’-末端为一段由多个A组成的polyA，是在mRNA转录后经polyA聚合酶的作用下添加上去的，与mRNA从细胞核到细胞质的转移有关；也与mRNA 的半衰期有关②真核细胞的mRNA的5’-末端还有一个结构，叫G-帽，5’-末端的鸟嘌呤的被甲基化，其作用是抗5’-核酸外切酶对mRNA的降解，同时还可能与蛋白质N7合成的正确起始作用有关。
13.简述酶的诱导契合学说（2010.10）答：当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于底结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，发生反应。
14.简述酶与非生物催化剂的共性（2011.10）答：（1）用量少、催化效率高。
（2）都能降低反应的活化能。
（3）能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。
（4）反应前后不发生质与量的变化。
15.酶和无机催化剂的区别主要在哪些方面？（2013.1）（酶作为生物催化剂的特性）答：酶与无机催化剂相比，具有以下特点：（1）酶的催化效率极高：催化效率比一般催化剂高出107-1013。
（2）酶具有高度的专一性：酶只对特定的一种或一类底物起作用。
（3）酶催化反应条件温和：常温常压，pH值接近中性。
（4）酶的催化活性是受调节控制的。
（5）酶不稳定，容易失活。
16.简述影响酶催化效率的有关因素。
（2013.10）答：与酶的高效率催化有关的因素：（1）底物与酶的接近与定向效应：（底物的反应基团与酶活性中心的催化基团相互严格的定向。
）（2）底物分子的敏感键产生张力或变形（3）共价催化作用：（酶与底物形成反应活性很高的共价中间复合物。
）（4）酸碱催化作用；（5）酶活性中心部位的微环境效应。
17.简述可逆抑制的类型。
（2012.1）答：可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制三种类型。
①竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。
其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。
（典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。
）②反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。
其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。
③非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。
其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。
18.简述糖酵解的生理意义（2010.10）答：（1）是单糖分解代谢的一条最重要的途径。
（2）细胞在缺氧条件下可通过糖酵解得到有限的能量来维持生命活动。
1葡萄糖分子可产生2ATP。
（3）在有氧条件下，糖酵解是单糖完全分解成CO2和H2O的必要准备阶段。
19.简述磷酸戊糖途径的生理意义（2012.1）答：（1）产生大量的NADPH，为生物合成提供还原力。
（2）HMP途径中生成的C3、C4、C5、C6、C7等各种长短不等的碳链，这些中间产物都可作为生物合成的前体。
（3）是戊糖代谢的主要途径：产生磷酸戊糖参加核酸代谢。
（4）在特殊情况下，HMP也可为细胞提供能量。
20.简述乙醛酸循环的生理意义。
（2013.10）答：（1）乙醛酸循环实现了脂肪到糖的转变，对植物的生长发育起着重要的作用：（如在油料作物种子发芽期，乙醛酸循环进行的非常活跃，在此期间种子中储藏的脂类经乙酰-CoA生成糖，及时供给生长点所需的能量和碳架，促进发芽、生长。
）（2）乙醛酸循环提高了生物体利用乙酰-CoA的能力：只要极少量的草酰乙酸做引物，乙醛酸循环就可以持续运行，不断产生琥珀酸，为TCA回补四碳单位。
21.酵母可以依赖葡萄糖厌氧或有氧生长，试解释当一直处于厌氧环境中的酵母细胞暴露在空气中时，葡萄糖的消耗为什么会下降？（2013.1）答：在无氧条件下，酵母菌利用葡萄糖，葡萄糖并不完全氧化成二氧化碳和水，而是转变成乙醇和二氧化碳，第一个葡萄糖分子通过酵解途径可转化成乙醇和二氧化碳，只净生成2个ATP。
当氧气存在时，酵母能够更加有效地利用葡萄糖，通过糖的酵解，柠檬酸循环和呼吸电子链反应，每个葡萄糖分子完全氧化成二氧化碳和水可以生成更多的ATP，只需要很少的葡萄糖就可提供细胞生长所需的ATP，因此有氧条件下葡萄糖消耗的速率大大降低了。
22.简述生物膜的流动性（2011.10）答：生物膜的流动性也可称之为运动性，包括膜脂和膜蛋白的运动状态。
（1）膜脂的运动方式：①分子摆动；②围绕自身轴线旋转；③脂肪酰基链的旋转异构化；④侧向扩散和在双层间的翻转运动。
（2）膜蛋白的运动方式①沿着与膜平面垂直的轴作旋转运动；②在膜平面作侧向扩散运动，但不能翻转。
与膜脂相比，膜蛋白的侧向扩散要慢得多。
23.简述膜的被动运送及方式。
（2013.10）答：（1）物质在细胞内外浓度不同形成梯度，物质顺着梯度由高浓度向低浓度转运的过程叫被动运输。
膜的被动运送方式有简单扩散和促进扩散。
（2）简单扩散：不需能量，从高浓度到低浓度，没有膜蛋白的协助。
（3）促进扩散：不需能量，从高浓度到低浓度，但有特异（被动运输）性膜蛋白促进转运。
24.简述氧化磷酸化过程中电子传递链的组成及其作用。