酶的化学组成
食品化学 第六章_酶
第三节
固定化酶
固定化酶是通过吸附、偶联、交联和包埋等物理或 化学的方法把酶连接到某种载体上，做成仍具有酶 催化活性的水不溶性酶。
作用特点：稳定性提高，易分离，可反复使用，提 高操作的机械强度。
1.固定化酶的制备
2.固定化酶在食品工业中的应用
酶的化学本质是蛋白质，其最大弱点是不稳定性，对
体。
酶和一般催化剂的共性：
◦ 加快反应速度；
◦ 不改变平衡常数；
◦ 自身不参与反应。
专一性：即酶只能对特定的一种或一类底物起作用。 可分为：
◦ 绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化 一个反应，而不作用于任何其它物质。 ◦ 相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都 有作用。包括键的专一性和基团的专一性。 ◦ 立体异构专一性：这类酶只对底物的某一种构 型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异 构专一性和几何异构专一性。
生成不稳定的中间络合物
（ES），再分解成产物（ P）并释放出酶，使反应
E1
能 量 水 平
ES
E2
E+S
G
沿一个低活化能的途径进
行，降低反应所需活化能 ，所以能加快反应速度。
P+ E
反应过程
酶原：没有活性的酶的前体。 酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用
可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶
原的激活。
本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露
的过程。
第二节
影响酶活力的因素
一、底物浓度对酶活力的影响
在酶浓度，pH，温度等条件 不变的情况下研究底物浓度 和反应速度的关系。如右图 所示： 在低底物浓度时, 反应速度 与底物浓度成正比，表现为 一级反应特征。 当底物浓度达到一定值，几 乎所有的酶都与底物结合后， 反应速度达到最大值 （Vmax），此时再增加底 物浓度，反应速度不再增加， 表现为零级反应。
多种酶的组成成分 -回复
多种酶的组成成分-回复酶（enzyme）是生物体内的一类生物催化剂，能加速生物化学反应的发生。
酶能够提高反应速率，同时不参与其中，因此在许多生命活动中具有重要的作用。
酶的组成成分是多种多样的，下面将详细介绍。
1. 蛋白质（Protein）：酶主要是由蛋白质构成的。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的高分子化合物。
酶中的蛋白质具有特定的空间构象，使其能够与特定底物结合，并在催化过程中发挥作用。
蛋白质可以通过基因的转录和翻译来合成，因此酶的合成受到基因的调控。
2. 辅因子（Coenzyme）：辅因子是一类辅助酶催化反应的非蛋白质有机分子。
辅因子可以通过与酶结合来参与催化过程，但是在反应的最终产物中并不留下。
辅因子可以分为两类：辅酶和金属离子。
- 辅酶（Cosubstrate）：辅酶是一类可溶于水的有机分子，能够转移化学基团，参与酶催化反应的过程。
常见的辅酶有NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸）、FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）、ATP（腺苷三磷酸）等。
辅酶在反应中与底物发生氧化还原反应，转移电子或化学基团，从而参与催化过程。
- 金属离子（Metal Ion）：一些酶的催化活性需要金属离子的参与，如锌、镁、铁等。
金属离子可以作为催化剂的中心，提供或接受电子，从而促进酶催化反应的进行。
金属离子可以与催化中心中的蛋白质残基结合，形成酶的活性中心。
3. 辅酶与金属离子联合作用：辅酶和金属离子有时候会共同作用，提高酶催化反应的速率和效率。
例如，某些酶在催化反应过程中同时需要辅酶和金属离子的协同作用。
辅酶能够转移化学基团，而金属离子可以提供辅酶还原所需电子，从而进一步促进酶催化反应的进行。
4. 碳水化合物类（Carbohydrate）：酶的组成成分还包括一些碳水化合物。
这些碳水化合物可以与蛋白质或辅酶部分共价结合，形成糖蛋白质或糖辅酶复合物。
这些复合物在酶催化反应中发挥重要的作用，参与特定底物的结合和催化反应的进行。
综上所述，酶的组成成分主要包括蛋白质、辅因子（包括辅酶和金属离子）以及一些碳水化合物。
酶工程课程复习资料整理
绪论一．酶是生物催化剂酶是具有生物催化功能的生物大分子，按其化学组成的不同可以分为两类：蛋白类酶（P-酶）与核酸类酶（R-酶）。
理解：1、酶是由生物细胞产生2、酶发挥催化功能不仅在细胞内，在细胞外亦可二．酶学研究简史1897年，Buchner兄弟发现，用石英砂磨碎的酵母细胞或无细胞滤液能和酵母细胞一样进行酒精发酵。
标志着酶学研究的开始。
说明：酶分子不仅只是在细胞内起作用，而且在细胞外同样具有催化功能。
这一发现开启了现代酶学，乃至现代生物化学的大门。
三．酶工程的现状：目前大规模利用和生产的商品酶还很少。
第一章．酶学概论第一节．酶作为生物催化剂的显著特点一．酶作为生物催化剂的显著特点：高效、专一二．同工酶（概）：能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成不同的一组酶。
三．共价修饰调节1．概念：通过其它的酶对其结构进行共价修饰，从而使其在活性形式和非活性形式之间相互转变。
2．常见修饰类型：磷酸化与去磷酸化；腺苷酸化与脱腺苷酸化；尿苷酸化与脱尿苷酸化；泛素化；类泛素化3．例子：糖原磷酸化酶——磷酸化形式有活性（葡萄糖）n+Pi→（葡萄糖）n-1+1-磷酸葡萄糖4．常见磷酸化部位：丝氨酸/苏氨酸，酪氨酸和组氨酸四．酶活性调节方式要能判断所举酶的例子是什么类型调节1. 别构调节2. 激素调节：如乳糖合酶修饰亚基的水平是由激素控制的。
妊娠时，修饰亚基在乳腺生成。
分娩时，由于激素水平急剧的变化，修饰亚基大量合成，它和催化亚基结合，大量合成乳糖。
3. 共价修饰调节：如糖原磷酸化酶、磷酸化酶b激酶4．限制性蛋白水解作用与酶活性控制。
如酶原激活5．抑制剂和激活剂的调节6．反馈调节7．金属离子和其它小分子化合物的调节8．蛋白质剪接五．反馈调节（概）：催化某物质生成的第一步反应的酶的活性，往往被其终端产物所抑制。
这种对自我合成的抑制叫反馈抑制。
A-J ：代谢物实线箭头：酶促催化步骤虚线箭头：反馈抑制步骤代谢途径的第一步和共同底物进入分支途径的分支点是反馈抑制的最为重要的位点。
生物化学-知识点_1酶、维生素整理
酶、维生素1.酶的定义：酶是活细胞产生的，能在体内或体外发挥相同催化作用的一类具有活性中心和特殊结构的生物大分子，包括蛋白质和核酸，以蛋白质为主。
酶的化学组成：酶的活性中心：1)由酶分子在空间位置上比较靠近的几个氨基酸残基或其上某些功能基团所组成。
2)位于酶分子表面。
3)酶分子结构中其它部分为酶活性中心形成提供结构基础。
4)必需基团：结合基团、催化基团2.酶原：有些酶在细胞内合成或刚分泌时，无催化活性，这种无催化活性的酶的前体称为酶原。
酶原的激活：某种物质（活化素）作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程。
酶原激活的生理意义：1)保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏。
2)在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。
3)酶原激活是生物体内的一种重要的调控酶活性的方式。
3.酶促反应的特点：加速化学反应，但不改变反应的平衡、高效性:更有效地降低反应的活化能。
酶促反应动力学：酶浓度对速度的影响：底物浓度对速度的影响：米氏方程：米氏常数Km的意义：Km是酶的特征性常数，只与酶的性质和酶所催化的底物和反应环境有关v=1/2Vm时，Km=[S]。
Km与酶和底物的亲和力成反比。
4.竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
特点：I与S结构类似,竞争酶的活性中心抑制作用强弱取决于[I]/[S]，故抑制作用可被高浓度S解除动力学， v 降低，Vmax不变,Km增大,斜率增大医学相关性：磺胺类药物的抑菌机制,与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶。
多种酶的组成成分
多种酶的组成成分
酶是生物体内参与化学反应的蛋白质分子，它们在维持生命过程中发挥着重要作用。
不同的酶在结构上具有巨大的多样性，这种多样性源于它们的组成成分。
下面我们将探讨几种酶的组成成分。
1. 蛋白质：所有酶的基本组成成分都是蛋白质。
蛋白质是由氨基酸组成的长链状分子，通过不同的氨基酸序列和二级结构来决定酶的功能特性。
2. 辅因子：一些酶在正常活性需要辅助因子的参与。
辅因子可以是有机分子（如酶的辅酶和辅酶A）或无机离子（如金属离子）。
这些辅因子可以通过与酶分子的特定部分结合和活化酶。
3. 辅基团：一些酶分子的结构中，含有特定的非蛋白质分子，称为辅基团。
辅基团可以与特定底物结合并参与反应的催化过程。
例如，辅基团可以通过氧化还原反应向底物转移电子。
4. 反应中心：酶的反应中心是酶分子上具有催化能力的部分。
反应中心通常位于酶分子的活性位点，并与底物相互作用。
通过反应中心，酶能够在适当的条件下加速化学反应的进行。
需要注意的是，不同的酶在组成成分上有很大的多样性，这种多样性对于它们在细胞代谢过程中的特定功能至关重要。
不同的酶在同一生物体内能够发挥不同的生化反应，因此也对细胞的正常功能发挥起到了关键的作用。
总之，多种酶的组成成分包括蛋白质、辅因子、辅基团和反应中心。
这些成分共同作用，使得酶能够催化生物体内各种化学反应，维持生命的正常运行。
酶的概念组成
酶的概念组成酶是一类具有生物催化活性的蛋白质，它们可以加速化学反应的速率，但本身在反应中并不消耗或改变。
酶在细胞中起着至关重要的作用，参与了几乎所有生物体内的化学反应，包括新陈代谢、信号传导和细胞分裂等。
酶的研究和应用广泛应用于生物医学、工业生产和食品加工等领域。
酶的组成主要由两部分构成：蛋白质部分和非蛋白质部分（有时也称为辅酶或辅因子）。
1. 蛋白质部分：蛋白质是酶的主要组成部分，通常由一条或多条多肽链组成，通过肽键连接起来。
蛋白质部分在酶的催化过程中起到关键的作用，其结构和功能决定了酶能够催化特定的化学反应。
2. 非蛋白质部分：非蛋白质部分是一些辅助物质，它们能够增强酶的催化作用或提供酶催化所需的特定环境。
非蛋白质部分包括辅酶、金属离子和底物。
- 辅酶：辅酶是酶催化过程中的一个重要辅助物质，能够与酶结合并参与反应催化。
辅酶通常是一种有机分子，能够提供特定的化学功能基团。
常见的辅酶有辅酶NADH、辅酶CoA和辅酶A等。
- 金属离子：一些酶需要金属离子作为辅助因子来催化反应。
金属离子可以通过与酶的氨基酸残基或辅酶结合来提供催化所需的特定环境。
- 底物：底物是酶所催化的反应的反应物，它们与酶的活性位点结合，并在酶的作用下发生化学反应。
底物的结构和属性决定了酶对其的催化活性。
除了上述组成部分外，酶还具有一定的空间结构和立体排列。
酶的空间结构对其催化活性具有重要影响，因为在酶催化过程中，底物要与酶的活性位点相互作用。
相应地，任何改变酶的空间结构的因素（如温度、pH值和离子强度等）也会影响酶的催化活性。
对于酶的催化机制，主要有两种理论解释：1. 锁-键模型：该模型认为酶的活性位点和底物之间的相互作用类似于锁和钥匹配。
酶的活性位点具有特定的空间和化学性质，能够特异性地与底物结合。
酶和底物结合后，发生一系列的过渡态中间体形成和氧化还原反应，最终形成产物。
2. 诱导拟合模型：该模型认为在酶和底物结合之前，它们都存在某种程度的构象变化。
生物化学05.第五章 酶
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
3.胃、肠黏膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶
的抗酶物质。
三、酶促反应的机制
(一)活化分子与活化能
1.活化能：底物分子从基态转变到活化态所需的能量。 2.活化分子：从基态转变到活化态的底物分子。
能 量 非催化反应活化能
一般催化剂催 化反应的活化能 酶促反应 活化能
底物 反应总能量改变 产物 应 过 程
反
酶促反应活化能的改变
(二)诱导契合假说
酶底物复合物
E+S
ES
E+P
酶与底物相互接近 时，其结构相互诱导、 相互变形和相互适应， 进而相互结合。这一过 程称为酶-底物结合的诱 导契合假说 。
酶的诱导契合动画
(三)邻近效应与定向排列
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间 构象所必需。
活性中心以外 的必需基团 底物
+ +
催化基团
结合基团
活性中心
二、酶原与酶原的激活
(一)酶原
有些酶在细胞 内合成或初分泌时 无活性，此无活性 前体称为酶原。
(三)激活过程
酶原
在特定 条件下
特定的肽链水解 分子构象发生改变 酶的活性中心形成
(二)酶原的激活
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的 某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变 酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
1.变构酶 (allosteric enzyme) 2.变构部位 (allosteric site) 3.变构效应剂 (allosteric effector)
变构激活剂
变构抑制剂
(二) 共价修饰调节
酶的生物有机化学
酶的生物有机化学1. 概述酶是一类生物大分子催化剂，广泛存在于生物体内，对生物体的正常代谢和生长起着重要作用。
酶通过催化生化反应中的底物转化为产物，加速反应速率，并在反应过程中不参与或仅参与微弱的变化。
酶的催化作用是通过酶活性中心上特定的氨基酸残基或金属离子来实现的。
本文将介绍酶的生物有机化学。
2. 酶的结构酶分子主要由蛋白质组成，具有复杂的结构。
酶的结构可以分为四个层次：一级结构为氨基酸的线性排列顺序；二级结构为氨基酸的局部立体空间构型，如α-螺旋和β-折叠；三级结构为整个分子的三维立体空间构型；四级结构为多个蛋白质分子组合形成的复合体。
酶的活性中心通常位于蛋白质的三级结构上，通过与底物特异性结合来催化化学反应。
3. 酶的分类根据酶催化的反应类型，酶可以分为多种类型。
常见的酶分类包括：•氧化还原酶：催化氧化还原反应，如过氧化物酶；•水解酶：水解底物，如酯酶；•转移酶：将功能基团从一个底物转移到另一个底物，如转氨酶；•合成酶：催化两个底物合成一个产物，如聚合酶。
不同的酶在催化作用和底物选择上具有明显的差异，起着不可替代的作用。
4. 酶的催化机制酶的催化作用有多种机制。
其中，常见的酶催化机制包括：•酸碱催化：酶活性中心上的特定氨基酸残基可以作为酸或碱，与底物发生酸碱反应，降低反应的能垒；•亲合催化：酶与底物之间形成的酶底物复合物比底物本身更稳定，从而加速反应速率；•共价催化：酶活性中心上的氨基酸残基与底物形成共价键，并通过这个共价键来催化反应。
此外，酶还可以通过调节底物的立体构型、提供合适的环境条件等方式来加速反应速率。
5. 酶的调控生物体内酶的活性需要得到精确调控，以维持正常的代谢和生长。
常见的酶调控方式包括：•底物浓度调控：酶的活性可以受到底物浓度的影响，通过底物浓度的调节来控制酶反应速率；•反馈抑制：某些产物可以作为酶反应的抑制剂，通过反馈抑制来调节酶活性；•磷酸化修饰：细胞内激酶酶可以通过将磷酸基团附加到酶上，改变酶的构象，从而调节酶的活性。
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酶的化学组成
酶是生物体内一类特殊的蛋白质分子，具有催化生物化学反应的能力。
酶的化学组成包括氨基酸残基、辅因子和其他辅助结构。
酶的氨基酸残基是构成酶分子的主要组成部分，其种类和序列决定了酶的功能和特性。
常见的氨基酸残基包括丝氨酸、组氨酸、赖氨酸等。
这些氨基酸残基通过共价键和非共价键相互作用，形成酶的三维结构。
酶的活性位点通常由氨基酸残基的特定序列和空间结构决定，该活性位点能够与底物结合并催化化学反应的进行。
辅因子是酶活性所必需的非蛋白质结构。
辅因子可以是无机离子，如铁离子、镁离子等，也可以是有机分子，如辅酶、辅基等。
辅因子可以参与底物与酶的结合，改变酶的构象或提供催化反应所需的功能基团。
例如，某些酶的活性需要辅酶B12的参与，辅酶B12能够提供甲基基团或乙基基团，参与底物的转移反应。
除了氨基酸残基和辅因子外，酶还包括其他辅助结构，如配体结合位点和调控区域等。
配体结合位点是酶分子上的特定区域，能够与配体分子结合，改变酶的活性或稳定性。
调控区域是酶分子上的特定区域，能够与其他分子相互作用，调控酶的活性或表达水平。
这些辅助结构的存在使得酶能够对外界环境变化做出响应，并调节酶的活性以适应生物体的需要。
酶的化学组成对其功能和特性具有重要影响。
不同的氨基酸序列和
结构可以使酶具有不同的底物特异性和催化效率。
辅因子的存在可以提供额外的催化功能或调节酶的活性。
其他辅助结构则能够使酶对环境变化做出响应，实现对底物的高效催化或适应不同生物体的需求。
酶的化学组成包括氨基酸残基、辅因子和其他辅助结构。
这些组成部分相互作用，形成酶的三维结构和活性位点，决定了酶的功能和特性。
了解酶的化学组成有助于我们理解酶的催化机制和在生物体内的重要作用。