第2篇蛋白类生物活性物质
蛋白质总结（共6篇）
蛋白质总结(共6篇)：蛋白质蛋白质知识点总结化学高中蛋白质知识网络图高中生物蛋白质知识点篇一：蛋白质总结第二章蛋白质蛋白质：由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定构象和特定生物功能的生物大分子。
蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。
蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。
一、蛋白质的分类1、组成：单纯蛋白质；结合蛋白质2、形状：纤维状蛋白质：球状蛋白质；膜蛋白质3、功能：酶；调节蛋白；储存蛋白；转运蛋白；运动蛋白；防御蛋白与毒蛋白；受体蛋白；支架蛋白；结构蛋白；异常功能蛋白二、蛋白质的组成单位——氨基酸1、元素组成：C H O N S，蛋白质系数6.252、氨基酸组成：①氨基酸（amino acid）：分子中既含氨基又含羧基的化合物，蛋白质中仅含有20（+2）种基本氨基酸。
②氨基酸的结构通式：α－氨基酸的结构通式（除脯氨酸外，均为α-氨基酸）3、氨基酸的光学活性和立体化学特性①α－氨基酸的α－碳是一个不对称原子（手性碳原子），α－氨基酸是光活性物质（甘氨酸除外）。
②除甘氨酸外，其它19种基本氨基酸至少有两种异构体；具有两个不对称碳原子的氨基酸（例如苏氨酸、异亮氨酸）可以有4种异构体；构成蛋白质的氨基酸（除脯氨酸和甘氨酸外）均为L型氨基酸；蛋白质用碱进行水解时，或用一般的有机合成方法合成氨基酸时，得到的氨基酸为D型氨基酸和L型氨基酸的混合物。
4、氨基酸的分类（20种基本氨基酸）①根据人体需要：必需氨基酸；版必需氨基酸；非必需氨基酸。
②根据R基团的化学结构：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸；杂环氨基酸。
③根据R基团的极性和带电性质：非极性氨基酸；极性氨基酸（不带电，带正电，带负电）。
④不常见的蛋白质氨基酸，非蛋白质氨基酸。
5、氨基酸的理化性质①1）一般物理性质；2）旋光性；3）紫外吸收光谱和荧光光谱②两性解离和等电点：1）两性解离；2）氨基酸的解离；3）等电点③氨基酸的化学性质：1）?－氨基参加的反应；2）?－羧基参加的反应；3）?－氨基和?－羧基共同参加的反应；4）侧链R基参加的反应6、氨基酸的生理功能三、肽1、肽：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水所形成的化合物。
科学中考第二篇生命科学22人体的新陈代谢
第2节人体的新陈代谢考点梳理参与人体新陈代谢的系统主要有消化系统、呼吸系统、循环系统、泌尿系统。
1．食物的消化和吸收食物中的营养素主要有糖类、蛋白质、脂肪、无机盐、维生素、水和粗纤维等七大类。
人体所需的能量主要来自糖类，蛋白质是细胞生长及修补组织的主要原料，脂肪是生物体贮存能量的主要物质。
消化道：口→咽→食道→胃→小肠→大肠→肛门唾液腺：分泌含唾液淀粉酶的唾液进入口腔，有助于淀粉的初步消化胃腺：分泌含胃蛋白酶的胃液进入胃，有助于蛋白质的消化胰腺：分泌含多种消化酶的胰液进入小肠，有利于食物消化消化系统消化腺肠腺：分泌含多种消化酶的肠液进入小肠，有利于食物消化肝脏：分泌不含消化酶的胆汁进入胆囊储存，然后流入小肠，对脂肪起到乳化作用消化是指大分子物质分解为小分子物质的过程，通过消化使食物中的营养成分变成可吸收的物质。
三大营养物质的消化过程分别为：淀粉→葡萄糖；蛋白质→氨基酸；脂肪→甘油和脂肪酸。
吸收是指营养物质通过消化道壁进入血液或淋巴的过程。
人体的胃能吸收少量的水及酒精；大肠能吸收少量的水、无机盐和维生素；而绝大部分的营养物质(葡萄糖、氨魑酸、甘油和脂肪酸、大部分的水、无机盐、维生素等)都是在小肠内被吸收的。
2．酶酶是活细胞产生的具有催化能力的蛋自质，具有高效性、专一性和多样性。
在食物的消化过程中消化酶起了至关重要的作用．可以说没有消化酶，食物就无法在人体内快速消化。
但是，酶的高效性与其环境因素(温度、酸碱性等)有着密切关系，如唾液淀粉酶在37℃时活性最强，胃蛋白酶在PH为1．8时活性最强。
3．呼吸系统呼吸道：空气进入肺的通道，包括鼻、咽、喉、气管、支气管等（1）呼吸系统肺：气体交换的场所。
由许多肺泡组成(2)人体内气体交换包括肺泡内气体交换与组织细胞内气体交换。
肺泡内气体交换：实现了氧气与血红蛋白结合，从而使静脉血变成含氧丰富的动脉血。
肺泡 血液 血液 细胞组织细胞内气体交换：实现了氧与血红蛋白分离．使动脉血变成静脉血，带走呼吸作用产生的二氧化碳，人体的组织细胞获得了氧。
19年新二篇物质代谢
糖有氧氧化的反应过程
转移乙酰基
H |
N CH3 S
HO-C-C C |
CH3 S C 酶
+| S
L 酶
羟乙基TPP-酶
CO~ S | CH3 S
H
L +
酶
N -
CH3
CC
SC 酶
糖有氧氧化的反应过程
转移乙酰基
CO~ S | CH3 S
H
L +
酶
HSCoA
HS
L+
CO~ SCoA |
HS 酶
发现史： 1 鸽胸肌中一些二羧酸（Fum,Suc,Mal)可 促进其摄取O2，而本身量不变 （实质：促进 Pyr氧化） 2 Cit 也促进氧化，可转变成KG 3 加入丙二酸，促使Suc堆积，继而引起 KG
三羧酸循环
4 OAA在肌匀浆中可与乙酸（乙酰CoA）
Na+
Na+
G
Na+
Na+泵
G
糖的运输
运输形式：血糖
空腹时：4.5~5.5 mmol/L
进食后：0.5~1hr, 有一高峰
2hr 后恢复
糖尿病指标：糖代谢不正常的后果
组织细胞有葡萄糖转运体(GLUT)，可将 葡萄糖转运至细胞。
糖的分解代谢
1 糖酵解途径Glycolytic pathway
CH3 乙酰CoA
糖有氧氧化的反应过程
从Lip(SH)2上转氢, FADH2NADH+H
HS L
HS 酶
FAD 。酶
NADH酶+H +
S |L S
酶
FADH2 。酶
高一生物必修一复习提纲(完整版)3篇
高一生物必修一复习提纲(完整版)第一篇：细胞与遗传一、细胞的结构与功能1. 细胞的基本组成和分类2. 细胞膜的结构和功能3. 细胞质的结构和功能4. 线粒体、叶绿体、高尔基体和内质网的结构和功能5. 细胞核的结构和功能二、细胞的代谢1. 糖代谢（糖原的合成与分解、糖酵解）2. 蛋白质代谢（蛋白质的合成与降解）3. 脂质代谢（脂肪的合成与分解）三、细胞的分裂1. 有丝分裂的过程和特点2. 减数分裂的过程和特点3. 生殖细胞的形成和功能四、遗传的基本概念1. 基因的概念和特点2. 基因型和表现型的概念和联系3. 基因的遗传规律（孟德尔遗传规律、染色体遗传规律）4. 突变和变异的概念和类型（基因突变、染色体畸变、基因重组）五、DNA的结构与复制1. DNA的核苷酸组成和结构2. DNA的复制过程和机制（半保留复制）3. DNA复制与遗传稳定性六、RNA和蛋白质的合成1. RNA的种类和作用（mRNA、tRNA、rRNA）2. 转录的过程和机制3.转录调控4. 翻译的过程和机制5. 翻译后修饰七、遗传信息的传递和表达1. 基因的表达和调控2. 遗传信息的传递（性状的形成和变化）3. EPI基因调控4. 社会责任第二篇：生物体内外环境的动态平衡一、生物体的体液环境1. 细胞外液和细胞内液的概念与作用2. 水离子、电解质和蛋白质的分布及作用3. 活性物质的作用（荷尔蒙、神经递质）二、内环境的调节1. 负反馈调节机制2. 内分泌调节与神经调节的比较3. 胰岛素与糖尿病4. 突变体三、人体器官的功能与调节1. 心血管系统的结构和功能（心脏、血管和血液）2. 呼吸系统的结构和功能（肺、气管和支气管）3. 消化系统的结构和功能（口腔、食管、胃、小肠、大肠）4. 泌尿系统的结构和功能（肾、尿管、膀胱和尿道）5. 脑和神经系统的结构和功能四、生物体对外环境的适应1. 光、温度、湿度、光周期和自然地理环境对生物的适应2. 饮食、睡眠、锻炼和心理对人体健康的影响3. 人类的工作、生活方式对环境的影响五、环境生态1. 生态学的概念和意义2. 群落的组成和结构3. 生物间的相互作用（捕食、共生、竞争、拟态）4. 生态系统的功能和稳定性6. 生态环境的保护第三篇：生物技术的应用一、基因工程1. 基因重组技术（DNA剪切、DNA连接、转基因）2. 克隆技术（人工克隆、活体克隆、动植物克隆）3. 基因治疗（基因疗法、干细胞技术）二、细胞工程1. 细胞培养技术和细胞生物学2. 细胞工程的应用（制药、医学、生物技术）三、免疫工程1. 免疫学的基本概念及其应用（免疫反应、抗体、疫苗）2. 抗体工程和医学应用（单克隆抗体、免疫诊断和治疗）四、生物多样性保护、遗传资源和农业生态1. 生物多样性的概念和重要性2. 生物多样性保护的措施（濒危物种保护、自然保护区、生态修复）3. 遗传资源与生物技术4. 农业生态的概念和应用五、生物技术的社会影响1. 生物安全问题和生物伦理问题（转基因食品、人类基因编辑、生命保险）2. 生物技术的经济、产业和文化影响。
食品生物化学3篇
食品生物化学第一篇：食品生物化学基础知识食品生物化学是研究食品基本成分及其生化反应的学科。
它探索食品中的营养物质、生物活性物质及其作用机理，有助于加深人们对食品的认识，为食品安全和营养改良提供理论支持和实践指导。
一、食品基本成分1.蛋白质：蛋白质是由氨基酸组成的大分子有机化合物。
在食品中，蛋白质是维持人体生命活动的重要成分，具有促进生长发育、维持组织结构、调节代谢等作用。
2.碳水化合物：碳水化合物是由碳、氢、氧三种元素组成的有机化合物。
在食品中，碳水化合物是人体获取能量的主要来源，能够提供额外的热量和提高血糖水平。
3.脂肪：脂肪是由甘油与脂肪酸组成的高级生物物质。
在食品中，脂肪是人体的能量贮存物，是细胞膜、结缔组织和神经组织的主要组分，还能合成激素和维生素。
4.维生素：维生素是一种有机化合物，可以促进人体的代谢和生长发育。
在食品中，维生素种类繁多，每一种维生素都有其独特的生物活性和作用机理。
5.矿物质：矿物质是无机物质，是维持人体正常生理功能和形态构造的必需成分。
在食品中，矿物质非常重要，包括钙、钠、钾、铁、锌等。
二、生化反应1.酸碱中和反应：在食品中，蛋白质是一个很重要的组分，其中包含大量的氨基酸。
而蛋白质经氢离子作用而酸化，会发生酸碱中和反应，产生氢氧化物并释放二氧化碳和水。
2.糖的代谢反应：糖是一种碳水化合物，是人体的能量来源。
在人体中，糖的代谢反应包括糖酵解和糖原合成。
3.脂肪的氧化反应：脂肪是人体的能量贮存物，但当人体的能量需求变大时，脂肪就会进行氧化反应，释放出大量的能量。
4.酸解食品中的维生素：有些维生素在酸条件下会被破坏，因此在食品加工和储存过程中要注意减少酸的作用。
总之，食品生物化学是一门非常重要的学科，它可以帮助人们更好地认识食品，了解食品的基本成分及其生化反应，对于保证食品安全和营养改良起到了重要的作用。
第二篇：食品生物化学的应用食品生物化学作为一门重要的学科，广泛应用于食品工业、营养学和食品安全等领域。
生物教研活动蛋白质(3篇)
第1篇一、活动背景蛋白质是生物体中最重要的有机化合物之一，它参与构成细胞结构、调控细胞功能、传递遗传信息等生命活动。
为了提高教师对蛋白质的认识，促进生物教学质量的提升，我们学校生物教研组决定开展一次以“蛋白质”为主题的教研活动。
二、活动目标1. 提高教师对蛋白质的认识，掌握蛋白质的结构和功能；2. 探讨蛋白质在生物教学中的应用，提高教学质量；3. 增强教师之间的交流与合作，促进共同成长。
三、活动内容1. 蛋白质的基本概念活动开始，由教研组长介绍蛋白质的基本概念，包括蛋白质的定义、分类、组成、结构等。
教师们通过听讲，对蛋白质有了初步的认识。
2. 蛋白质的结构与功能接下来，教研组邀请了一位蛋白质研究专家进行讲座，深入讲解蛋白质的结构与功能。
专家从蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构、四级结构等方面进行详细阐述，并通过实际案例，使教师们更加直观地了解蛋白质的结构与功能。
3. 蛋白质在生物教学中的应用随后，教研组组织教师们围绕“蛋白质在生物教学中的应用”进行讨论。
教师们结合自身教学经验，分享了在课堂教学中如何运用蛋白质知识，提高学生的学习兴趣和效果。
4. 教学案例分析为了使教师们更好地理解蛋白质在生物教学中的应用，教研组选取了几个典型案例进行分析。
这些案例涉及蛋白质的合成、代谢、调控等方面，教师们通过分析这些案例，进一步认识到蛋白质在生命活动中的重要作用。
5. 教学设计竞赛为了激发教师们的创新思维，教研组组织了一场蛋白质教学设计竞赛。
教师们根据所学的蛋白质知识，设计了一堂精彩的生物课。
在竞赛过程中，教师们互相借鉴、取长补短，共同提高。
6. 总结与反思活动最后，教研组长对本次活动进行总结，并对教师们提出以下要求：（1）加强对蛋白质的学习，提高自身专业素养；（2）将蛋白质知识融入课堂教学，提高教学质量；（3）积极开展教研活动，促进教师共同成长。
四、活动效果本次教研活动取得了圆满成功，达到了预期目标。
教师们纷纷表示，通过本次活动，他们对蛋白质有了更深入的认识，掌握了蛋白质在生物教学中的应用方法。
蛋白质知识点(汇总9篇)
蛋白质知识点（汇总9篇）蛋白质知识点第1篇蛋白质溶液与盐溶液的反应盐溶液的浓度大小，轻金属盐溶液和重金属盐溶液对蛋白质的影响是不同的：(1)浓的轻金属盐溶液能使蛋白质发生盐析。
蛋白质凝结成固体而从溶液中析出，盐析出来的蛋白质仍保持原有的性质和生理活性，盐析是物理过程，也是可逆的。
利用盐析，可分离提纯蛋白质。
(2)稀的轻金属盐溶液，不会降低蛋白质在水中的溶解度，反而会促进蛋白质的溶解。
(3)重金属盐溶液，不论是浓溶液还是稀溶液，均能使蛋白质变性，变性后的蛋白质不再具有原有的可溶性和生理活性，变性过程是化学过程，变性是不可逆的。
加热、紫外线、强酸、强碱、某些有机物也能使蛋白质变性。
利用此性质可杀菌、消毒。
蛋白质知识点第2篇1.蛋白质：以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。
氨基酸分子以脱水缩合的方式相互结合：一个氨基酸分子的羧基（—COOH）和另一个氨基酸分子的氨基（—NH2）相连接,同时脱去一分子的水。
如图所示：肽键：连接两个氨基酸分子的化学键,如图中虚框内所示。
二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物。
多肽：由多个氨基酸分子缩合而成的、含有多个肽键的化合物。
2.蛋白质分子结构的多样性蛋白质分子结构的多样性可以从以下四个层次加以理解：(1)氨基酸的种类不同；(2)氨基酸的数量不同；(3)氨基酸的排列顺序不同；(4)肽链的数目和空间结构不同。
蛋白质知识点第3篇蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
(1)水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。
(2)胶体性质有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。
蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9～10-7m)时，所以蛋白质具有胶体的性质。
(3)沉淀原因：加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。
蛋白功能体外实验报告(3篇)
第1篇一、实验背景蛋白质是生命活动中不可或缺的分子，参与调控细胞内的各种生物学过程。
蛋白质功能的体外实验是研究蛋白质功能的重要手段之一，通过对蛋白质在体外环境中的行为进行研究，有助于揭示蛋白质的结构与功能关系，以及其在疾病发生发展中的作用机制。
本实验旨在探讨某特定蛋白质在体外条件下的功能特性。
二、实验目的1. 验证目标蛋白质在体外条件下的活性。
2. 研究目标蛋白质的底物特异性。
3. 探讨目标蛋白质与其他蛋白质的相互作用。
三、实验材料与试剂1. 实验材料：目标蛋白质纯品、细胞提取物、底物等。
2. 试剂：缓冲液、酶抑制剂、蛋白激酶、抗体等。
四、实验方法1. 蛋白质活性检测- 将目标蛋白质与底物混合，在适宜的温度和pH条件下进行反应。
- 通过检测反应产物或反应速率，评估目标蛋白质的活性。
2. 底物特异性研究- 将目标蛋白质与多种底物混合，在适宜条件下进行反应。
- 比较不同底物与目标蛋白质的反应速率，确定目标蛋白质的底物特异性。
3. 蛋白质相互作用研究- 将目标蛋白质与已知蛋白质或抗体混合，在适宜条件下进行反应。
- 通过免疫共沉淀、免疫荧光等方法，检测目标蛋白质与其他蛋白质的相互作用。
五、实验结果与分析1. 蛋白质活性检测- 实验结果显示，目标蛋白质在体外条件下具有活性，与底物反应产生产物。
- 通过与阴性对照比较，证实目标蛋白质的活性。
2. 底物特异性研究- 实验结果显示，目标蛋白质对特定底物具有较高的反应速率，而对其他底物反应速率较低。
- 结果表明，目标蛋白质具有底物特异性。
3. 蛋白质相互作用研究- 实验结果显示，目标蛋白质与已知蛋白质存在相互作用。
- 通过免疫共沉淀和免疫荧光实验，证实了这一结论。
六、实验结论1. 目标蛋白质在体外条件下具有活性，并具有底物特异性。
2. 目标蛋白质与其他蛋白质存在相互作用，可能参与调控细胞内的生物学过程。
七、实验讨论1. 本实验验证了目标蛋白质在体外条件下的活性，为后续研究其功能提供了基础。
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牛初乳Ig在乳牛体内半衰期约21天，但牛犊持续摄入初乳在 4～6个月 内均有较强的抗病能力。IgG更是惟一能通过胎盘的抗体，故对哺乳 动物新生幼仔、新生儿抗感染起重要作用，通常婴儿出生后3个月内 不能合成IgG。
牛乳和人乳免疫球蛋白含量比较
（4）免疫球蛋白的生物学功能
（一）与相应抗原特异性结合：免疫球蛋白最主要的功能是能与相应 抗原特异性结合，在体外引起各种抗原-抗体的反应。抗原可以是侵入 人体的菌体、病毒或毒素，它们被Ig特异性结合后便丧失破坏机体健 康的能力。需指出，若Ig发生变性，空间构象发生变化便可能无法与 抗原发生特异性结合，即丧失了相应的抗病能力。
功能区（结构域 domain）
➢ Ig的多肽分子约110个氨基酸可折叠由链内二硫键连 接的、具有特定功能的单位。
第三节 各种Ig的分类
试比较 各类Ig 的异同
点?
2021/1/25
Department of Microbiology & Immunology © 2006MBS
免疫球蛋白A结构
（3）牛乳中免疫球蛋白
乳牛或其他物种通过乳腺分泌的免疫球蛋白并非乳腺独有的产物，乳 腺局部合成与机体其他部位合成的免疫球蛋白完全相同。
现已经证实，牛初乳中存在IgG、IgA、IgM、IgE和lgD等5类Ig，其中 IgD尚未发现具有作为功能性食品的潜力。
IgG是牛初乳和常乳中含量最高的Ig，例如牛初乳中IgG占Ig总量的55 ％以上。 IgG占血清Ig总量的75％～80％，多以单位形式存在，分子 质量为149 680。IgG也是血清半衰期（约23天）最长的Ig，主要由脾 脏和淋巴结中的浆细胞合成，是机体重要的抗菌、抗病毒和抗毒素抗 体。
（二）活化补体：IgG1～3和IgM与相应抗原结合后，可活化补体经典 途径（Classical pathway，CP），即抗原—抗体复合物刺激补体固有 成分C1－C9发生酶促连锁反应，产生一系列生物学效应，最终发生 细胞溶解作用的补体活化途径。
（三）结合细胞产生多种生物学效应：免疫球蛋白（Ig）能够通过其 FC段与多种细胞（表面具有相应FC受体）结合，从而产生多种不同 的生物效应。
目录
一. 免疫球蛋白
基本概念、分布、结构与组成 牛乳中的免疫球蛋白、免疫球蛋白的生物学功能
二.乳铁蛋白
基本性质、生物活性及其影响因素 乳铁蛋白的分离方法
第一节. 免疫球蛋白
一、免疫球蛋白基本概念
（1）免疫球蛋白（Immunoglobulin，简称Ig）是一类具有抗体 活性，能与相应抗原发生特异性结合的球蛋白。免疫球蛋白不 仅存在于血液中，还存在于体液、粘膜分泌液以及B淋巴细胞 膜中。它是构成体液免疫作用的主要物质，与补体结合后可杀 死细菌和病毒，因此，可增强机体的防御能力。
运用：结合SPA（葡萄球菌蛋白Ａ），纯化抗体，并用于免疫 诊断。
IgM—机体抗感染的“先头部队”
血清型（五聚体） 分子量最大；个体发育中合成最早，机体受Ag刺激后最早出 现的抗体，分布于血清内，半衰期较短。 天然（血型）抗体、类风湿因子属此类 功能 具有强大的杀菌、激活补体、免疫调理和凝集 作用 运用 感染的早期诊断，宫内感染（脐带血IgM水平增高）
目前，食物来源的免疫球蛋白主要是来自乳、蛋等畜产品。特 别是近年来人们对牛初乳和蛋黄来源的免疫球蛋白研究开发的 较多。
u（2）免疫球蛋白的结构与组成
免疫球蛋白基本结构
1、基本结构：链间二硫键连接四肽链构成单体。 • 重链和轻链 • 可变区和恒定区 • 铰链区 • 结构域（功能区）
重链和轻链
重链(heavy chain，H)：由450～550个氨基酸残基组成，根据 重链恒定区免疫原性的差异分5类 IgM.(μ 链 ) 、 IgD(δ 链 ) 、 IgG.(γ 链 ) 、 IgA.(α 链 ) 、 IgE.(ε链)。
免疫球蛋白G结构
IgG—机体抗感染的“主力军”
1)工gG:出生3个月开始形成。血清中主要的杭体成分，在机体免疫防 护中起着主要的作用，约占血清总工g的75%。工gG是唯一能通过胎 盘的工g。
血清和细胞外液中含量最高，唯一通过胎盘；
半衰期20-23天，再次免疫应答产生的主要抗体；
功能：抗感染（抗菌、抗病毒和中和毒素）；调理作用、 ADCC，活化补体，协同凝集及引起II、III型超敏反应等；
血清中含量低（1%），半衰期3天，其作பைடு நூலகம்尚不清楚
mIgD可作为B细胞分化成熟标记，成熟B细胞同时表达mIgM和 mIgD。
mIgM
mIgD
未成熟B细胞
成熟B细胞
活化B细胞
IgE—亲细胞抗体
正常人血清含量极低；过敏性疾病和肠道蠕虫感染时，IgE 对肥大细胞及嗜碱性粒细胞具有高度亲和性。 功能 参与I型超敏反应；抗寄生虫感染等。
膜型（单聚体） B淋巴细胞膜表面；是B细胞表面特有标志。
IgA—机体抗感染的“边防军”
血清型：单体，有IgA1和IgA2亚类 分泌型（SIgA）：双体
• 主要分布：初乳、唾液、泪液及与粘膜相关的外分泌液中。（婴儿可从初乳 中获得高浓度的SIgA为自然被动免疫）
• 功能：局部抗感染。
IgD—B细胞分化成熟标记
（四）通过胎盘传递免疫力：Ig的转移方式，不同类型的Ig在不同的 动物的母体和幼体间有不同的Ig转移方式，对于在多种病原菌中出生 的幼体，母亲传递给幼体多种抑菌物质，Ig是其中最主要的一种。
恒定区：重链可变区中 非HV区部分称为骨架 区。重链剩余3／4区域 因氨基酸组成和排列顺 序变化较小且相对稳定， 称重链恒定区（CH 区）。
铰链区 Hinge region
位置 位于CH1与CH2之间 (IgM和IgE无铰链区) 特点 (1)富含脯氨酸，易伸展弯曲，有利于结合Ag表位；
(2)对蛋白酶（木瓜蛋白酶和胃蛋白酶）敏感。
u轻链(light chain，L)：由214个氨基酸残基组成，根据轻链恒定区免疫原 性的差异分为两型κ型、λ型。
型
型
➢可变区和恒定区
可变区：N端1／4区域 因氨基酸组成及排列顺 序多变，称重链可变区 （VH区），特别是其中 第31～35，49～66， 86～91和101～110位置 上的氨基酸具有更大的 变异性，称之为超变区 （HV区）。