生化名解
生化名解和简答
生化复习题一、名解：1.生物氧化：营养物质在生物体内彻底氧化分解，生成CO2和H2O并释放能量的过程称为生物氧化2.核酸的变性：DNA分子受到某些理化因素的作用，维系空间结构的氢键断裂，使双螺旋结构松散变成单链的过程3.蛋白质的二级结构：蛋白质的某一肽链的主链骨架原子的相对空间排列分布4.蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失5.呼吸链：在线粒体内膜上的递氢体和递电子体构成的链式反应体系6.酮体：脂肪酸在心肌，骨骼肌等肝外组织线粒体内氧化生成的乙酰CoA可直接进入三羧酸循环彻底氧化分解供能7.生物转化：非营养物质经过氧化，还原，水解和结合反应，使其极性增加或活性改变，而易于排出体外的这一过程8.糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化生成二氧化碳和水并释放大量能量的过程9.糖的无氧氧化：葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下，分解生成乳酸并释放少量能量的过程10.翻译：DNA的遗传信息经过转录传给mRNA，按照mRNA分子中密码信息指导合成蛋白质的过程11.转录：以DNA为模板合成RNA，将DNA的遗传信息传递到RNA分子中的过程二、简答：1.八种必需氨基酸：蛋氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸2.糖在体内代谢途径以及意义：意义:生成5-磷酸核糖5-磷酸核糖是体内合成核苷酸及核酸的原料。
生成NADPH＋H＋葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化生成二氧化碳和水并释放大量能量葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下分解生成乳酸并释放少量能量3.血浆脂蛋白的种类及功能：乳糜微粒(CM)，是外源性甘油三酯的主要运输形式。
极低密度脂蛋白(VLDL),是运输内源性甘油三酯的主要形式。
低密度脂蛋白(LDL),是转运肝合成的内源性胆固醇的主要形式。
高密度脂蛋白(HDL),是参与胆固醇的逆向转运,即将肝外组织的胆固醇转运到肝脏。
4.三种RNA在蛋白质的合成中发挥的作用：mRNA是蛋白质生物合成的直接模板tRNA有识别密码子和转运氨基酸的功能rRNA是多肽链合成的装配机5.蛋白质沉淀方法:①盐析②重金属盐沉淀法③生物碱试剂沉淀法④有机溶剂沉淀法6.什么是蛋白质沉淀？蛋白质分子相互聚集从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
生化名解
生物化学：是应用化学的理论和方法来研究生命现象，在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科。
新陈代谢：机体与外界环境之间的物质和能量交换以及生物体内物质和能量的自我更新过程叫做新陈代谢。
同化作用:是生物新陈代谢中的一个重要过程，即把消化后的营养重新组合，形成有机物和贮存能量的过程。
异化作用:是生物体将体内的大分子转化为小分子并释放出能量的过程细胞：细胞是生物体基本的结构和功能单位，是生命体进行物质代谢，能量转换，遗传以及其他生理活动的基本场所。
质膜：所有的细胞都以一层薄膜将它的内含物与外界环境分开，其内含物即为细胞质，这层薄膜就称为质膜。
生物膜：是一种具有重要功能的双层脂膜，具有保护，物质转运，能量转换，信息传递，运动和免疫等生物功能。
单分子层膜：是由高度有序排列的两亲性分子形成的单层分子膜结构。
氨基酸：是含有一个碱性氨基（-NH2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
氨基酸是蛋白质的构件分子。
氨基酸的等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，用符号pI表示，是氨基酸的特征常数。
两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
必需氨基酸：指机体又必需，自身不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。
非必需氨基酸：指人自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
稀有氨基酸：存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们没有对应的遗传密码，都是在肽链合成后由相应的常见的氨基酸经过化学修饰衍生而来的氨基酸。
肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键。
构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
蛋白质：是由一条或多条肽链以特殊方式结合而成的生物大分子。
蛋白质的一级结构:包括组成蛋白质的多肽链数目，多肽链的氨基酸序列以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。
生化名词解释
第一部分：糖酵解（glycolysis，EMP）：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。
该途径也称作Embden-Meyethof途径。
柠檬酸循环（citric acid cycle，tricarboxylic acid cycle，TCA cycle）：也叫三羧酸循环，又叫做TCA循环，是由于该循环的第一个产物是柠檬酸，它含有三个羧基，故此得名。
乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成六碳三羧酸即柠檬酸，经过一系列代谢反应，乙酰基被彻底氧化，草酰乙酸得以再生的过程称为三羧酸循环。
生物氧化（biological oxidation）：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化，其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程，所以又称为细胞氧化或细胞呼吸。
质子梯度（gradients of protons）：化学渗透学说认为，电子传递释放的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度即质子梯度。
这个梯度的电化学势驱动ATP合成。
Fe -S蛋白：(简写为Fe-S)是一种与电子传递有关的蛋白质，它与NADH Q还原酶的其它蛋白质组分结合成复合物形式存在。
它主要以(2Fe-2S) 或(4Fe-4S) 形式存在。
(2Fe-2S)含有两个活泼的无机硫和两个铁原子。
铁硫蛋白通过Fe3+ Fe2+ 变化起传递电子的作用。
细胞色素（cytochrome)：是一类含有血红素辅基的电子传递蛋白质的总称。
因为有红颜色，又广泛存在于生物细胞中，故称为细胞色素。
血红素的主要成份为铁卟啉。
根据吸收光谱分成a、b、c三类，呼吸链中含5种（b、c、c1、a和a3)。
Q循环：是指在线粒体内膜中电子传递链上QH2分别传递一个电子到细胞色素中，即共使2个细胞色素得到电子，从而被氧化。
电子传递链（eclctron transfer chain)：线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧化所产生的NADH和FADH2将质子和电子转移到内膜的载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给O2生成H2O。
生化名解(完整版)
生物化学名词解释1、蛋白质(protein)：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
2、等电点(isoelectric point, pI) ：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
3、茚三酮反应（ninhydrin reaction）：氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
脯氨酸与茚三酮反应后生成黄色化合物。
4、肽键（peptide bond）：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，具有部分双键性能，不能自由旋转。
（所以肽单元在同一平面）5、氨基酸残基(residue)：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。
6、寡肽(oligopeptide)：由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)7、多肽(polypeptide)：由十个以上的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)8、谷胱甘肽(glutathione, GSH)：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
9、一级结构(primary structure)：蛋白质的一级结构指多肽链N到C端中氨基酸的排列顺序。
10、二级结构(secondary structure)：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键11、三级结构(tertiary structure)：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布。
主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等。
12、四级结构(quaternary structure)：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，以共价键相连接，称为蛋白质的四级结构。
生化名解
28.酶的活性中心(active center):必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物的区域。
29.同工酶 (isoenzyme)：是指在同一种属中，催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
30.酶的竞争性抑制(competitive inhibition of enzyme):抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低.
22.核酸的分子杂交（hybridization of nucleic acid）：两条来源不同的单链核酸，只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋的现象。
23.限制性核酸内切酶（restriction endonuclease）：能识别特定的核苷酸顺序，并从特定位点水解核酸的内切酶。
11.亚基（subunit）：是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。
12.变构效应（allosteric effect ）：由于蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象。
13.蛋白质的变性（denaturation of protein ）：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏，从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变。
33.关键酶(key enzyme):可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速率或方向发生改变的酶.
34.酶的变构调节(allosteric regulation of enzyme):某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速率的过程。
20.DNA的变性（denaturation of DNA ):在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变。
生化名解
生物化学名词解释蛋白质：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
肽键：由一个氨基酸的氨基和另一个氨基酸的羧基发生脱水缩合形成的酰胺键。
等电点：一种蛋白质静电荷为零时的溶液PH，此时该蛋白质在电场中无移动。
蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致理化性质的改变和生物活性的丧失。
蛋白质沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出的现象。
核小体：染色质的基本组成单位，由DNA和5种组蛋白组成。
DNA变性：某些理化因素（温度、PH、离子强度等）会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，是双链DNA解离为单链，这种现象叫做DNA的变性。
DNA的增色效应：在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260nm 处的吸光度随之增加的现象。
解链温度（TM）：在解链过程中，紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度。
酶：活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质或核酸。
酶的活性中心：必需基团在一级结构上可能相距很远，但是在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异性的结合将底物转化为产物，这区域称为酶的活性中心。
同工酶：指催化相同的化学反应，但是酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解。
有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程。
糖异生：从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
脂肪动员：储存在脂肪细胞里的甘油三酯，被脂酶逐步水解为游离脂酸（FFA）和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
酮体：包括乙酰乙酸，β-羟丁酸及丙酮，是脂酸在肝细胞分解氧化时产生的特有中间产物。
生化名词解释
静态生化名词一．糖化学部分1.Monosaccharides[单糖]：含有一个游离醛基或酮基以及含有多余2个羟基的糖。
最简单的醛糖是甘油醛（糖），最简单的酮糖是二羟（基）丙酮（糖）。
2.Configuration& conformation(糖的构型和构象）－前者指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。
两种构型间的转变需要共价键的断裂和重组。
如D-葡萄糖和L-葡萄糖。
后者指取代原子或基团当单键旋转时可能形成的不同立体结构。
这种空间位置的改变不涉及共价键的断裂。
也见蛋白质和多肽章.3.Mutarotation（糖的变旋现象）：单糖的异头物在水溶液中互相转化的过程。
或者指一个吡喃糖、呋喃糖或糖苷伴随着它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
4.异头物（anomers）:仅在氧化数最高的碳原子（异头碳）具有不同构型的糖分子的两种异构体。
5.异头碳（anomeric carbon）：一个环化单糖的氧化数最高的碳原子。
异头碳具有一个羰基的化学反应性。
6.成苷反应、糖（苷）基和糖苷键：活泼半缩醛/半缩酮羟基与含羟基的化合物（如醇、酚等）生成的缩醛/缩酮，称为成苷反应。
其产物称为配糖物，简称为“苷”，全名为某糖某苷。
糖（苷）基与配基之间连接的键称为糖苷键(Glycosidic bond)。
7.Glycosidic bond(糖苷键)－一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键。
在糖蛋白中常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
8.Epimerization（差向异构化）：在一个含多个手性中心的分子中，只有一个手性中心构型发生转化的现象。
如D-葡萄糖和D-甘露糖就是。
9.糖酸：单糖的醛基被氧化为COOH的产物。
10.糖醛酸：单糖的伯醇基氧化为COOH的产物。
11.糖二酸：单糖的醛基和伯醇基都被氧化COOH的产物。
12.转化糖：由于水解前后旋光度发生改变（由右旋变为左旋），所以蔗糖的水解产物叫做转化糖，转化糖具有还原糖的一切性质。
生化名解
生化名词解释1、肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、模体(motif)：模体是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
3、结构域（domain）：三级结构中、分割成折叠较为紧密且稳定的区域，各行使其功能。
结构域也可看作是球状蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的三维空间结构。
4、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
5、蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
6、亚基(subunit)：四级结构中每条具有完整三级结构的多肽链。
7、谷胱甘肽（glutathione，GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
8、协同效应(cooperativity) ：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力,称为协同效应。
若是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativit );若是抑制作用则称为负协同效应(negative cooperativity).9、分子病（molecular disease）：由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病。
10、DNA变性（DNA denaturation）:某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致DNA双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使DNA双链解离为单链。
这种现象称为DNA变性。
11、磷酸二酯键(phosphodiester bond)：一个脱氧核苷酸3'的羟基与另一个核苷酸5'的α-磷酸基团缩合形成磷酸二酯键。
生化技术名解
1katal指在规定的条1mol底物转化为产物所需要PT能力比对分析（proficiency testing，PT）是室间质量控制评价技术方案之一，是通过实验室之间的比对判断实验室的检测能力的活动。
ROC曲线：受试者工作特征曲线，是通过将连续变量设定出多个不同的临界值，从而计算出一系列敏感度恶特异度，再以敏感度为纵坐半宽度（Δν）：在峰值吸收系数的一半（Ko/2）处吸收线上两点间的距离称为吸收线的半宽度。
保留时间：指组分从进样至浓度极大点时的时间。
保留体积：是指组分从进样至出现浓度极大点时所耗用流动相的体积。
保留值（retention value）：表示样品中各中停留时间的长短，是保留时间和保留体积的总称，用来描述层析峰在层析图上的位置。
比例系统误差（proportional error）：与度的变化而成比例的变化比吸光系数(百分吸光系数)E1cm1%：是指浓度以百分浓度表示，液层厚度以厘米表示，常数称为比吸光系数。
标准品：它的一种或几种物理或化学性质已经定方法或给材料赋值的物质。
参比电极：是构成电化学电池的两个必要条件之一，其电位恒定，不受试液组成变化的影响。
参考方法（reference method）：是指准确素少，系统误差很小，与重复测定的随机误差相比可以忽略不计，有适当的灵敏度、特异参考区间：依据所有参考值的分布特性以及临床使用要求，选择合适的统计方法进行归纳分析后，确定参考值范围中的一部分为参考区间。
层析法是一种基于被分离物质的物理、化学及生物学特性的不同使它们在某种基质中移动速度不同而进行分离和分析的方法。
常规方法（routine method）：是指方法的分析范围，而且经济实用。
沉降速度是指在离心力场作用下单位时间内物质运动的距离。
沉降系数S：颗粒在离心力场中粒子移动的速度。
单底物反应动力学是指没有激活剂或抑制剂存在时，酶催化单底物反应的动力学。
电化学分析技术：利用物质的电化学性质来测定物质含量的分析方法。
临床生化检验 名解
急性时相反应(ＡPＲ): 对炎症与组织损伤得非特异性反应,血浆蛋白质(如α1—抗胰蛋白酶、α1—酸性糖蛋白、结合珠蛋白、铜蓝蛋白、Ｃ4、Ｃ3、纤维蛋白原与C-反应蛋白等)浓度显著升高,而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降,此炎症反应过程称为急性时相反应、该过程中出现得蛋白质统称为急性时相反应蛋白(APRＰ)、增加得蛋白质称为正相APP,减少得蛋白质称为负相APP、Ｍ蛋白:为浆细胞病患者异常浆细胞克隆增殖,而产生得大量单一得免疫球蛋白或其轻链或重链片段,病人血清或尿液中得Ｍ蛋白在蛋白电泳时呈现一条色泽深染得窄区带、C反应蛋白在急性炎症病人血清中出现得可以结合肺炎球菌细胞壁C—多糖得蛋白质,就是急性时相反应时极灵敏得指标,升高早且程度高。
血浆运载蛋白在血浆中能结合其她物质并对之起运输载体作用得蛋白质,如ALＢ、PA、HDL、ＬＤL、TRF等。
前清蛋白由肝细胞合成、分子量比清蛋白小,电泳位置在清蛋白之前得蛋白质,主要起运输载体与营养蛋白作用。
痛风(ｇoｕt)由于遗传性与(或)获得性得尿酸排泄减少与(或)嘌呤代谢障碍,导致高尿酸血症,当出现尿酸盐结晶形成与沉积,并引起特征性急性关节炎、痛风石、间质性肾炎、尿酸性尿路结石时,即为痛风,严重者有关节畸形及功能障碍。
痛风就是一组疾病,高尿酸血症中10%～20％发生痛风、氨基酸血症:氨基酸或其中间代谢物或其旁路代谢物在血液中增高称为氨基酸血症空腹血糖FＰG:就是指8小时内不摄入含热量得食物后,所测得得静脉血浆葡萄糖浓度、FPG 为糖尿病最常用检测项目,若空腹血糖浓度不止一次高于７、０mｍol/L即可诊断为糖尿病。
糖尿病就是一组由于胰岛素分泌不足或(与)胰岛素作用低下而引起得代谢性疾病,高血糖就是其特征。
长期高血糖将导致多种器官得损害、功能紊乱与衰竭,尤其就是眼肾神经、心脏与血管系统。
两种病理过程参与糖尿病得发病机制:胰岛β细胞得自身免疫性损伤及机体对胰岛素得作用产生抵抗、妊娠期糖尿病指在妊娠期间任何程度得糖耐量减退或糖尿病发作、低血糖症指血糖浓度低于空腹参考水平下限、低血糖由多种原因引起,其症状主要就是由交感神经兴奋与脑缺血所致,临床分为空腹性低血糖与反应性低血糖。
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核酸1．核小体(nucleosome)核小体由DNA和组蛋白共同构成。
组蛋白分子共有五种，分别称为H1，H2A，H2B，H3和H4。
各两分子的H2A，H2B，H3和H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体。
2．增色效应（hyperchromic effect）DNA的增色效应是指在其解链过程中，DNA的A260增加，与解链程度有一定的比例关系。
3．Tm值5 DNA变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。
在Tm 时，核酸分子内50％的双链结构被解开。
Tm值与DNA的分子大小和所含碱基中的G＋C比例成正比。
4．退火（annealing）即核酸的复性，变性核酸在一定的条件下（如温度）逐步恢复到生理范围内，两条互补链重新恢复到天然的双螺旋构象。
7．核酶（ribozyme）具有自我催化的能力RNA分子自身可以进行分子的剪接，这种具有催化作用的RNA被称为核酶。
8．核酸分子杂交（molecular hybridization）热变性的DNA经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。
9．小分子干扰RNA (siRNA)小片段双链RNA，诱导序列特异的转录后基因沉默，其作用具有放大和持续的特点。
10．核酸变性（denaturation在某些理化因素下，核酸分子互补双链之间氢键断裂，是双螺旋结构松散变成单链过程称为核酸变性。
核苷酸代谢1．核苷酸从头合成（de novo synthesis）：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成核苷酸的途径。
2．核苷酸的补救合成(salvage pathway)：利用体内游离的嘌呤（嘧啶）或嘌呤（嘧啶）核苷，经过简单的反应，合成嘌呤（嘧啶）核苷酸的过程，称为补救合成（或重新利用）途径。
3．核苷酸合成的抗代谢物：一些嘌呤（嘧啶）、氨基酸或叶酸等的类似物竞争性抑制或“以假乱真”方式干扰或阻1．中心法则234．引发体-DNA复制起始时，在解链基础上形成DnaB、DnaC蛋白与起始点相结合的复合体后，引物酶进入，形成的由DnaB、DnaC蛋白、引物酶（DnaG蛋白）及DNA组成的复合结构称为引发体。
5．领头链-顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。
6．冈崎片段-复制中的不连续片段称为岡崎片段转录1．编码链：DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链，称为模板链，相对的另一股单链是编码链。
2．不对称转录：在DNA分子双链上某一区段，一股链可以转录，另一股链不转录，而且模板链并非永远在同一单链上。
4．转录起始前复合物（PIC）：RNApol (α2ββ'σ) - DNA - pppGpN- OH 3'8．剪接修饰：去除初级转录产物上的内含子，把外显子连接成成熟的RNA，称为剪接9．外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列。
10．内含子：隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列。
11．并接体：snRNP与hnRNA结合成为并接体12．核酶：具有酶促活性的RNA称为核酶。
翻译1.顺反子(cistron)遗传学将编码一个多肽的遗传单位称为顺反子。
2．密码的摆动性:转运氨基酸的tRNA的反密码需要通过碱基互补与mRNA上的遗传密码反向配对结合，但反密码与密码间不严格遵守常见的碱基配对规律，称为摆动配对。
4．核糖体的P位:肽酰位(peptidyl site)结合肽酰-RNA的肽酰位称为P位。
5．转肽酶和转位酶：转肽酶，是核糖体大亚基的组成成分，催化核糖体P位上的肽酰基转移至A位氨基酰-tRNA 的氨基上，使酰基和氨基结合形成肽键，它受释放因子的作用后发生变构，表现出酯酶的水解活性，使P位上的肽键与tRNA分离。
转位酶，其活性存在于延长因子G中，催化核糖体向mRNA的3’-端移动一个密码子的距离，使下一个密码子定位于A位。
6．核糖体结合序列：在各种mRNA起始AUG上游约8~13个核苷酸部位，存在一段由4~9个核苷酸组成的一致序列，富含嘌呤碱基，如-AGGAGG-,称为S-D序列，又称核糖体结合位点（RBS）。
一条多顺反子mRNA序列上的每个基因编码序列均拥有各自的S-D序列和起始AUG。
小亚基中的16S rRNA3’-端有一富含嘧啶碱基的短序列，如-UCCUCC-,通过S-D序列互补而使mRNA与小亚基结合。
7.分子伴侣（molecular chaperon）：分子伴侣是细胞一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
8．遗传密码：mRNA分子上从5'至3'方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码(triplet coden)。
9．信号肽：靶向不同的蛋白质各有特异的信号序列或成分。
多数靶向输送到溶酶体、质膜或分泌到细胞外的蛋白质，其肽链的N-端有一长度为13~36个氨基酸残基的信号序列称为信号肽。
10．SRP：信号肽识别颗粒。
真核细胞内存在的由6个多肽亚基和3分子7SRNA组成的有GTP酶活性的对分泌型蛋白质靶向进入内质网提供协同作用的蛋白质成分。
基因重组1．Plasmid: 质粒（plasmid）：细菌染色体外小型双链环状DNA。
2.沉默子(silencer)某些基因的负性调节元件，当其结合特异蛋白因子时，对基因转录起阻遏作用。
3.vector：载体，携带目的DNA片段进入宿主细胞进行扩增和/或表达的一类DNA分子。
4．DNA cloning：是按人类的意愿，在体外对DNA分子进行重组，再将重组分子导入受体细胞，使其在细胞中扩增和繁殖，以获得该DNA分子的大量拷贝过程。
又称分子克隆（molecular cloning)，基因克隆（gene cloning）、重组DNA ( recombinant DNA) 。
5．目的基因：某一感兴趣的基因或DNA序列6．同源重组：依赖两个DNA分子之间序列相同或相似性，通过DNA链的断和接到达部分单链或双链片段交换的重组，也称基本重组。
7．cDNA文库：将分离纯化获得某种真核细胞中的全部mRNA逆转录成cDNA，并通过重组、克隆方法保存在宿主细胞中。
这种保存在宿主细胞内的cDNA集合体称~。
8．基因组DNA文库：将某种生物细胞的基因组DNA切割成一定大小的片段后，分别与合适的载体重组并导入宿主细胞内克隆保存。
这种保存在宿主细胞内的整个基因组DNA片段集合体称~。
9．转座：由插入序列和转座子介导的基因转移或重排10．转化（transformation）：细胞从周围介质中吸收裸露的DNA,而获得新的遗传表型11．转导（transduction）通过病毒（噬菌体）介导发生在供体细胞与受体细胞之间的DNA转移和重组过程。
12．感受态细胞（competent cell）:具有摄取周围介质中游离DNA分子能力的细菌细胞。
有十多个蛋白质分子参与感受态的形成，即参与转化过程。
13.操纵子（operons）是由一个或多个相关基因以及调控它们转录的操纵基因和启动子序列组成的基因表达单位。
14.顺式作用元件(cis-acting element)可影响自身基因表达活性的DNA序列15.反式作用因子(trans-acting factor)由某一基因表达产生的蛋白质因子，通过与另一基因的特异的顺式作用元件相互作用，调节其表达.16.转录因子（transcription factors）反式作用因子中，直接或间接结合RNA聚合酶的。
17.单顺反子(monocistron)即一个编码基因转录生成一个mRNA分子，经翻译生成一条多肽链。
18.启动子（promoter）真核基因启动子是RNA聚合酶结合位点周围的一组转录控制组件，至少包括一个转录起始点以及一个以上的功能组件。
19.增强子(enhancer)增强启动子转录活性，决定基因表达的时间、空间特异性的DNA序列。
蛋白质1．肽单元（peptide unit）:参与构成肽键的6个原子（Cα1、C、O、N、H、C α2）被约束在同一个平面上，Cα1和C α2处平面对角，这样的平面单位称为肽单元（肽平面（peptide plane）或酰胺平面）。
2．模体（motif）:是指在多肽链内顺序上相互靠近的二级结构常常在空间折叠中彼此相互作用，形成一个具有特殊功能的二级结构聚合体（空间区域）。
3．蛋白质变性（protein denature）:在某些理化因素的作用下，蛋白质分子中非共价键（有时也包括二硫键）被破坏，而引起其空间结构改变，并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为变性。
4．肽键（Peptide bond）:一个氨基酸的氨基和一个氨基酸的羧基脱去一分子的水，所形成的酰胺键称为肽键。
5．β－折叠（β-pleated sheet）:一种常见的蛋白质二级结构形式，特点为:肽链呈锯齿状、α－碳位于折叠的顶点、肽链间借氢键连接、可顺向平行或逆向平行。
6.蛋白质一级结构（primary structure）：蛋白质多肽链中的氨基酸种类、数目和特定排列顺序，还包括肽链数目和二硫键位置等。
7．蛋白质二级结构（protein secondary structure）在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
8．蛋白质三级结构（secondary structure）:指在二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲、折叠而形成的更为复杂的空间结构。
三级结构是一条多肽链的完整的构象，包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布9．蛋白质四级结构（quaternary structure）:指含有两条或多条肽链的蛋白质，其每一条肽链都具有其固定的三级结构（亚基，subunit），并靠次级键相连接，这类结构层次的构象就是蛋白质的四级结构。
10．蛋白质等电点（Isoelectric point）:当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
11．等电点（Isoelectric point）:当某一两性解离物质处于某一pH溶液中时，其解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该物质的等电点。
12．α-螺旋（α-helix）:一种常见的蛋白质二级结构形式，特点为:肽链呈右手螺旋、每周含3.6个残基,螺距0.54nm、肽键的H 和O间形成氢键、R 基团位于螺旋的外侧。