蛋白质的结构与功能及理化性质资料
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
组成蛋白质的元素主要有C、H、0、N和S。
有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100g样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×100(一)组成人体蛋白质的氨基酸存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸(甘氨酸除外）。
L-氨基酸的通式如图1-2-1所示。
连在一C00-基上的碳被称为α-碳原子，为不对称碳原子(甘氨酸除外），不同的氨基酸其侧链(R)不同。
(二）氨基酸的分类20种组成人体蛋白质的氨基酸可以根据其侧链结构和理化性质的不同分为5类：①侧链含烃链的非极性脂肪族氨基酸，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸；②侧链有极性但不带电荷的极性中性氨基酸，包括丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸；③侧链含芳香基团的芳香族氨基酸，包括苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸；④侧链含负性解离基团的酸性氨基酸，包括天冬氨酸和谷氨酸；⑤侧链含正性解离基团的碱性氦基酸，包括赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
20种氨基酸中，脯氨酸和半胱氨酸的结构比较特殊。
脯氨酸应属于亚氨基酸，N在杂环中移动的自由度受限制，但其亚氨基仍能与另一羧基形成肽链；半胱氨酸的巯基则容易失去质子，极性很强，2个半胱氨酸通过脱氢后可以与二硫键相结合，形成胱氨酸。
（三）氨基酸的理化性质1.氨基酸具有两性解离的性质氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
.蛋白质的结构与功能
三、蛋白质的三级结构（tertiary structure）
（二）氨基酸的分类
1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类 。
2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不 带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙 （Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫 （Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser） 、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys ）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨 基酸。
（一）氨基酸的结构通式
组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点 ：
1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨 酸为α-亚氨基酸）。
2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的 氨基酸都是L-型。
注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要 求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性 ，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左 旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。
20世纪30年代末，L.Panling 和R.B.Corey应用X射线衍射分 析测定了一些氨基酸和寡肽的晶体结构，获得了一组标准 键长和键角，提出了肽单元（peptide unit）的概念, 还提出 了两种主链原子的局部空间排列的分子模型（α-螺旋）和 （β-折叠）。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命体中最重要的类别之一，也是细胞的基本组成部分之一。
蛋白质的结构与功能密切相关，对于理解蛋白质的重要性以及其功能的多样性具有重要意义。
本文将就蛋白质的结构与功能进行详细阐述。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸的多肽链组成的，而氨基酸是蛋白质的构成单元。
不同的氨基酸组合形成了不同的氨基酸序列，从而赋予了蛋白质不同的结构和功能。
蛋白质的结构包括了四个层次，分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
每个氨基酸都与相邻的两个氨基酸通过肽键相连，形成一个多肽链。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链的局部折叠方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，其中氨基酸通过氢键相互连接。
β-折叠是一种折叠的结构，其中多肽链在平面上折叠成β片。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个空间结构的折叠方式。
蛋白质的三级结构是由一段多肽链的不同区域折叠而成。
三级结构的形成通常受到氢键、离子键、范德华力等相互作用的影响。
4. 四级结构：四级结构是指两个或多个多肽链之间的空间排列方式。
多肽链之间通过非共价键相互连接，形成一个完整的蛋白质分子。
多肽链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力等。
二、蛋白质的功能蛋白质具有多种不同的功能，这取决于其结构和氨基酸序列的不同。
1. 结构功能：蛋白质作为细胞的基本组成部分，可以提供细胞的结构支持。
例如，肌肉组织中的肌动蛋白负责肌肉的收缩，细胞膜上的蛋白质起到维持细胞形态和细胞信号传递的作用。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以催化化学反应。
酶可以加速化学反应的速率，使得细胞内的代谢过程能够正常进行。
例如，消化系统中的酶可以加速食物的消化过程。
3. 运输功能：蛋白质可以通过细胞膜或血液循环，将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血液中的血红蛋白可以运输氧气到身体各个器官。
2-第01章 蛋白质的结构与功能
学习指导
重 点：
1. 蛋白质的生物学重要性。
2. 蛋白质的分子组成特点和基本单位。 3. 蛋白质的分子结构及其与功能的关系。
难 点：
1. 蛋白质的结构与功能的关系。
2. 蛋白质分离纯化的原理。
进 展：
1. 蛋白质模体和结构域。 2. 分子伴侣及其作用。
概 述
蛋白质的概念和生物学重要性
蛋白质存在于所有的生 物细胞中，是构成生物 体最基本的结构物质和 功能物质。
蛋白质是生命活动的物 质基础，它参与了几乎 所有的生命活动过程。
(a)
(b)
(c)
蛋白质的一些功能： (a)荧光素酶(luciferase)催化荧光素蛋白与ATP的反应 而产生荧光； (b)红血球含有大量的氧转运蛋白——血红蛋白 (hemoglobin)；
(c)脊椎动物产生的角蛋白是毛发、蹄、角、羊毛、指 甲、羽毛等组织的主要结构成分，如黑犀牛的角）。
4. R为含醇基基团的AA
• Ser, Thr含β-羟
•
基 其β-羟基参与 很多酶的活性 部位反应 Thr类似Ile， 有四种立体异 构体
•
5. R为碱性基团的AA
• 侧链亲水 • 侧链有碱性基团 • 其侧链：
His含咪唑基 Lys含ε-氨基 Arg含δ-胍基
• Arg是20种AA中 碱性最强的AA, 侧链胍基基团 pK=12.5
定义:
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间 结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位臵，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的化学键：氢键
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
参与肽键的 6 个原子 C 1 、 C 、 O 、 N 、 H 、 C 2 位于同一
蛋白质的理化性质
蛋白质的理化性质蛋白质是一类高分子生物大分子化合物，由氨基酸分子结合而成。
下面将从化学、物理、生化等方面来介绍蛋白质的理化性质。
1. 氨基酸的性质氨基酸是蛋白质的基本组成单位，其分子结构具有酸性和碱性两部分，分别是羧基和氨基。
氨基酸的酸性和碱性反应性决定蛋白质的异性和电性。
氨基酸的酸性基团和碱性基团在不同的环境下会存在不同的离子形式，从而影响蛋白质的电性质。
2. 构象的性质蛋白质的构象是指氨基酸之间的立体构型，决定了蛋白质的特殊结构和功能。
蛋白质的构象主要由五种不同层次的结构组成，包括原生构象、二级构象、三级构象、四级构象和超级结构。
每一层次的构象都有一定的稳定性和特殊结构，是蛋白质功能和特性的决定因素。
3. 溶解和凝固的性质蛋白质在水中具有一定的溶解性，但可能会因为温度、pH值、离子强度等因素的改变而发生凝固。
这种溶解或凝固的性质取决于蛋白质的特殊结构以及其所处环境。
当蛋白质分子与水分子之间的相互作用受到破坏或受到特定溶剂或离子的作用时，蛋白质分子会转化为凝胶态或沉淀态。
4. 热力学性质蛋白质分子的热力学性质涉及其结构及其所处溶液环境的物理化学性质，可用于研究蛋白质折叠和复性过程。
蛋白质的热力学性质包括热容量、热稳定性、相转化、热解离等。
这些性质的变化与蛋白质结构的稳定性和功能密切相关。
蛋白质的光学性质主要表现为它们具有的吸收、发射光线的光学行为。
蛋白质的吸收和发射光束涉及其分子内的色团，这些分子内的色团主要由氨基酸的芳香族侧链所构成。
蛋白质的光学性质可以利用光谱分析来研究蛋白质的结构和功能。
综上所述，蛋白质的理化性质是多方面的，包括氨基酸的性质、构象的性质、溶解和凝固的性质、热力学性质以及光学性质等，这些性质的变化都会导致蛋白质的性质和功能的变化。
因此，对蛋白质的理化性质进行研究对于理解蛋白质的结构、功能与机制具有重要意义。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
第二章 蛋白质的结构与功能
第二节
蛋白质的分子结构
蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起 来的，具有特定分子结构的高分子化合物。
蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、三、 四级结构。除一级结构外，蛋白质的二、三、 四级结构均属于空间结构，即构象。
构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。 蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维 系。
人胰岛素的一级结构
测定蛋白质的一级结构的主要意义: 一级结构是研究高级结构的基础。
可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功 能的关系。 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
二、蛋白质的空间结构
空间结构：指Pr分子内各原子围绕某些 共价键的旋转而形成的各种空间排布及 相互关系，称为Pr的构象。 主链构象 侧链构象
手性C原子：与α-C原子相连的四个 原子或基团各不相同。
L-α -氨基酸的结构通式
（三）氨基酸的分类 自然界存在的aa有300种，但作为 蛋白质基本单位的aa有20种，且 都有特异的遗传密码，为编码aa。
根据R侧链基团解离性质的不同，可将 氨基酸进行分类： 1.酸性侧链氨基酸——Glu，Asp；侧 链基团在中性溶液中解离后带负电荷 的氨基酸。
一、蛋白质的一级结构
1、概念： 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽 键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的 线状结构。 2、 维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键 3、胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成， 分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30 个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫 键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
2、两性解离与等电点
A、aa是两性电解质：有碱性的-NH2 和酸性的-COOH B、等电点（PI）： aa处于两性离子时溶液的PH值
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子，它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分，只有了解其结构，才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能，并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中，氨基酸序列可以有很大的变化，导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构，具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构，具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象，从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能，如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下，多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位，这种现象被称为四级结构。
例如，红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能，而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说，酶作为一类具有催化作用的蛋白质，其特定的结构使得它可以与底物结合，并通过催化反应来转化底物。
同样，抗体作为一种免疫分子，其特定的结构允许它与抗原结合，并发挥识别和中和作用。
总结起来，蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次，有助于我们更好地理解其功能的表现。
蛋白质的结构与功能【111页】
1 目录
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
2 目录
什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸
(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
3 目录
蛋白质研究的历史
Ø 蛋白质分子中20种氨基酸残基的某些基团还可被 甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化 等。
Ø 这些翻译后修饰，可改变蛋白质的溶解度、稳定 性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的 性质等，体现了蛋白质生物多样性的一个方面。
24 目录
三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
（一）氨基酸具有两性解离的性质
n 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所
处溶液的酸碱度。
等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和
阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
25 目录
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
14 目录
体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有 重要生理作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的 鸟氨酸（ornithine）、瓜氨酸（citrulline）和精氨 酸代琥珀酸（argininosuccinate）。
15 目录
二、氨基酸可根据侧链结构和理化 性质进行分类
Ø 非极性脂肪族氨基酸 Ø 极性中性氨基酸 Ø 芳香族氨基酸 Ø 酸性氨基酸 Ø 碱性氨基酸
C 端
N端
55 目录
56 目录
第二节蛋白质的结构与功能
第二章蛋白质的结构与功能蛋白质(protein)是生命的物质基础。
种类繁多，人体含蛋白质种类在10万种以上。
是生物体含量最丰硕的生物大分子，约占人体固体成份的45%，细胞干重的70％。
几乎所有的器官都含有蛋白质，并各自具有其特殊的结构，因此决定了蛋白质功能的多样性。
第一节蛋白质的分子组成(protein composition and construction )一、蛋白质的元素组成蛋白质的元素要紧有碳（50%～55%）、氢（6%～7%）、氧（19%～24%）、氮（13%～19%）。
大部份蛋白质还含有硫，有的还含有少量的磷或铁、锰、锌、铜、钴、钼，个别还含有碘。
蛋白质元素组成特点：含氮量很接近，平均为16%。
1g氮相当于6.25g蛋白质。
测定诞生物样品的含氮量可按下式计算出其蛋白质大致含量：100g样品中蛋白质含量（g%）＝每克样品中含氮克数××100二、蛋白质的大体组成单位——氨基酸（the basic unit of protein composition——amino acid）氨基酸(amino acid)是组成蛋白质的大体单位。
（一）氨基酸的命名（略）（二）氨基酸的结构特点自然界中的氨基酸有300余种，组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。
都有相应的遗传密码，故又称为编码氨基酸。
氨基酸的结构通式可用下式表示（R为氨基酸侧链）：尽管各类氨基酸结构各不相同，但都具有如下特点：1.组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。
即氨基均连在α-碳原子上。
脯氨酸为α-亚氨基酸。
2.除甘氨酸外，其余氨基酸的α-碳原子是不对称碳原子，有两种不同的构型，即L型和D型。
组成人体蛋白质的氨基酸都是L型，即L-α-氨基酸。
L-α-氨基酸 D-α-氨基酸（三）氨基酸的分类氨基酸的按侧链的结构和理化性质可分为４类：非极性侧链氨基酸：甘氨酸（Gly），丙氨酸(Ala)，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，丙氨酸，脯氨酸(Pro)；侧链为烃基、吲哚环或甲硫基等非极性疏水集团。
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二、生物化学的发展过程
①静态生物化学时期（1920年以前）研究内 容以分析生物体内物质的化学组成、性质 和含量为主； ②动态生物化学时期（1950年以前）这是一 个飞速发展的辉煌时期； ③机能生物化学时期（1950年以后）真正意 义上的现代的生命化学，蛋白质化学和和 核酸化学成 为研究重点。
三、生物化学与医学
一级结构是蛋白质空间构象和特异生 物学功能的基础。
21
30
胰岛素的一级结构
二、蛋白质的二级结构
定义： 蛋白质分子中某一段肽链的局部空 间结构，即该段肽链主链骨架原子的相 对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链 的构象 。
稳定因素： 氢键
（一）肽单元 (peptide unit)
参与组成肽键的6个原子位于同一平面， 又叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构 象的基本结构单位。
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量平均为16％。
• 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：
蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25
一、氨基酸
——蛋白质的基本组成单位
存在自然界中的氨基酸有300余种，
但组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20种， 且均属 L--氨基酸（甘氨酸除外）。
H3C CH CH COO HO NH3
苏氨酸 Threonine (Thr)
3. 酸性氨基酸
OOC CH2 CH COO NH3 OOC CH2 CH2 CH COO NH3
天冬氨酸 Aspartic acid (Asp)
谷氨酸 Glutamic acid (Glu)
4. 碱性氨基酸
NH2CH2CH2CH2CH2 CH COO NH3 NH2CNHCH 2CH2CH2 CH COO NH NH3
赖氨酸 Lysine (Lys)
HC N C H C Cne (Arg)
组氨酸 Histidine (His)
（二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 2. 紫外吸收 3. 茚三酮反应
第二节 蛋白质的结构与功能
• 蛋白质的功能：
• • • • • 生物催化剂，如酶 代谢调节作用，如胰岛素 免疫保护作用，如抗体 物质的转运和储存，如血红蛋白 结构物质，如指甲和毛发
• 多肽链(polypeptide chain) • 二肽，三肽…… • 寡肽(oligopeptide)，多肽(polypeptide) • 氨基酸残基(residue) • 氨基末端（amino terminal）和羧基末端 （carboxyl terminal） • 主链和侧链
多肽链
多肽链
一、肽和键肽
（一）肽(peptide) * 肽键(peptide bond)：是由一个氨基 酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基 脱水缩合而形成的化学键。
R1 H2N C C H O H OH + H N C COOH H R2 H2O R1 H2N C
H
H C N O
H C COOH R2
肽键
（一）生物化学与疾病的发生 （二）生物化学与疾病的诊断 （三）生物化学与疾病的治疗
四、如何学好生物化学
（一）建立广泛的联想，与其他学科联系。
（二）不要把注意力放在结构式上。 （三）理解记忆。 （四）做好预习和复习。
第二章 蛋白质和核酸化学
第 一 节
蛋白质的分子组成
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、 Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
第一章
• 生物化学的概念：
绪 论
生物化学是研究生物体的组成、化学结 构以及各种化学变化的科学，是从分子水 平解释一切生命现象的科学，是生命科学 和医学的重要组成部分。
• 研究对象：生物体 • 主要任务：研究生物体的物质组成、新陈
代谢和生物大分子的结构与功能等。
一、生物化学的内容
（一）研究生物体的物质组成 （二）研究新陈代谢（物质代谢） （三）研究生物大分子的结构和功能
右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。 ②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm。 ③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形 成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平 行。
（三）-折叠
①多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯 齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。
②两段以上的β -折叠结构平行排列 ，两链间可 顺向平行，也可反向平行 。 ③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β -折叠 结构。氢键与螺旋长轴垂直。
（二）蛋白质的分子结构
一级结构 (primary structure) 二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure) 高级结构
一、蛋白质的一级结构
定义： 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的 排列顺序。 主要化学键：肽键 二硫键的位置属于一级结构研究范畴。
H2N C CH2 CH COO O NH3
C CH2 CH COO CH N H HO CH2 CH COO NH3 HO CH2 CH COO NH3 HS CH2 CH COO NH3 NH3
天冬酰胺 Asparagine (Asn)
谷氨酰胺 酪氨酸 H2N C CH2 CH2 CH COO Glutamine O NH 3 Tyrosine (Tyr) (Gln) 半胱氨酸 Cysteine (Cys)
肽单元
H
O
肽单元
H
R C Cα N
N
Cα
ψ
φ
C
H
R
H
O
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn )
• 无规卷曲 ( random coil )
（二） -螺旋 结构要点:
①多肽链主链围绕中心轴形成
（一）氨基酸的结构
• 特点：一个氨基和一个羧基链 接在同个碳原子上
（一）氨基酸的分类
• 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 • 碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸
• 中性氨基酸：其他
2. 极性中性氨基酸
蛋氨酸 CH3SCH2CH2 CH COO 色氨酸 Methionine NH 3 Tryptophan (Try) (Met) 丝氨酸 Serine (Ser)