蛋白质化学(石河子大学生物化学试题库)
生物化学考题-名解
第二章蛋白质化学1、蛋白质的变性2、氨基酸的PI3、肽4、模体（超二级结构）5、结构域6、蛋白质一级结构7、蛋白质的四级结构8、亚基9、盐析10、分子伴侣11.标准氨基酸1.在理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，其理化性质和生物学活性也丧失的过程。
2.调整溶液的pH，使氨基酸带上等量的正电荷和负电荷，此时溶液的pH值为pI。
3.氨基酸之间脱去一分子水以肽键相连而成的化合物。
4.蛋白质中，由两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体，也叫超二级结构。
5.蛋白质的三级结构中存在着若干个二级结构肽段区域或模体的聚集区，它们通常依据特定的几何位置排列，形成具有特定功能的区域，这种区域称为结构域。
6.蛋白质多肽链从N端到C端的氨基酸的排列顺序及二硫键的位置。
7.由两条以上具有独立三级结构的肽链通过非共价键连接而成的结构。
8.蛋白质四级结构中具有独立三级结构的肽链9.大量的中性盐使蛋白质沉淀下来而使蛋白质不变性的过程。
10.是通过提供一个保护环境，加速蛋白质折叠成天然构象蛋白质的伴侣分子。
由于在细胞中合成蛋白质新生多肽链的速度很快，为此存在许多可以帮助蛋白质新生多肽链折叠的蛋白质，统称为分子伴侣。
11.用于合成蛋白质的20种氨基酸为标准氨基酸，与其他氨基酸的区别是它们都有遗传密码。
第三章核酸化学1、稀有碱基2、增色效应3、减色效应4、变性温度5、核酸分子杂交1.核酸分子中，除了常规碱基之外，还存在含量很少的其他碱基，称为稀有碱基。
2.DNA变性导致其紫外吸收值增加，称为增色效应。
3.变性DNA复性恢复成天然构象时，其紫外吸收降低，称为减色效应。
4.50%DNA变性解链时的温度称为解链温度，又称变性温度、熔解温度或熔点。
5.不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链结构的过程称为核酸分子杂交。
第四章酶12.Km值Km是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度1、酶2、酶的活性中心3、酶的必需基团4、多酶体系5、酶的特异性6、酶原激活7、同工酶8、米氏常数9、酶的最适温度10、酶的激活剂1.活细胞产生的具有催化作用的蛋白质及核酸。
石河子大学生化复习题
名词解释1、肽单位：蛋白质中肽键的C、N及其相连的四个原子共同组成的肽单位2、蛋白质等电点：当溶液在某个PH时，蛋白质分子所带正电荷数与负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的PH就是该蛋白质的等电点3、肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。
4、亚基：蛋白质的最小共价单位。
由一条多肽链或以共价键连接在一起的几条多肽链组成。
5、结构域：球蛋白分子的一条多肽链中常常存在一些紧密的相对独立的区域6、a—螺旋：肽键主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状7、蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序8、蛋白质的二级结构：多肽链主链在一级结构的基础上进一步盘旋或折叠从而形成有规律的构象9、蛋白质的三级结构：多肽链中所有原子和基团在三维空间中的排布，是有生物活性的构象，或称为天然构象10、蛋白质的四级结构：亚基的种类、数目、空间排布以及相互作用称为蛋白质的四级结构11、核小体：构成真核染色质的一种重复珠状结构，是由大约200 bp的DNA区段和多个组蛋白组成的大分子复合体。
12、Tm值：通常将50%的DNA分子发生变性时的温度称为解链温度或熔点温度，即Tm13、核酸分子杂交：不同来源的多核苷酸链经变性分离和退火处理，当它们之间有互补的碱基序列时就有可能发生杂交形成DNA/RNA的杂合体，甚至可以在DNA和RNA之间形成DNA/RNA 的杂合体14、核酸的变性：碱基对之间的氢键断裂双螺旋结构分开，成为两条单链的DNA分子，即改变了DNA的二级结构，但并不破坏一级结构15、退火：当温度高于Tm约5摄氏度时，DNA的两条链由于布朗运动而完全分开，若将此溶液缓慢冷却到适当的温度称退火16、增色效应：DNA变性前，由于双螺旋分子里碱基互相堆积，加上氢键的吸引处于双螺旋的内部，时光的吸收减少，其值低于相同物质的量的碱基在溶液中的光吸收，变性后氢键断开，碱基堆积破坏，碱基暴露，于是紫外光的吸收就明显升高，可增加30%--40%或更高一些，这种现象称为增色效应17、DNA的一级结构：是指在其多核苷酸链中各个核苷酸之间的连接方式，核苷酸的种类、数量以及核苷酸的排列顺序18、DNA等电点：19、稀有碱基：核酸中有一些含量甚少的碱基称为稀有碱基20、竞争性抑制：此类抑制剂一般与酶的天然底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而降低酶与底物的结合效率，抑制酶的活性，这种抑制作用称为竞争性抑制作用21、非竞争性抑制：有些抑制剂可与酶活性中心以外的必须基团结合，但不影响酶与底物的结合，酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，但形成的酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放出产物致使酶活性丧失，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用22、活性中心：有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并催化底物转化为产物23、酶的共价修饰：有些酶分子上的某些氨基酸残基的基团在另一组酶的催化下发生可逆的共价修饰从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的共价修饰调节24、变构酶：有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为变构调节(allosteric regulation)，受变构调节的酶称变构酶25、同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化特性和免疫学性质不同一组酶26、三羧酸循环：以乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成含有三个羧基的柠檬酸开始，故称为三羧酸循环27、糖异生：非糖物质转变成葡萄糖和糖原的过程28、乳酸循环：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。
石河子大学生物化学考试复习题与答案
第一章核酸的结构与功能一、名词解释1. 碱基堆积力2. DNA的熔解温度（Tm）3. 核酸的变性与复性4. 增色效应与减色效应5. 分子杂交6. 查格夫法则（Chargaff's rules）7．反密码环8. 核酶二、写出下列符号的中文名称1. T m2. m5C3. 3′,5′-cAMP4.ψ5.dsDNA6. ssDNA7. tRNA 8. U 9. DHU10. Southern-blotting 11. hn-RNA 12. cGMP三、填空题1. 构成核酸的基本单位是，由、和磷酸基连接而成。
2. 在核酸中，核苷酸残基以互相连接，形成链状分子。
由于含氮碱基具有，核苷酸和核酸在 nm波长附近有最大紫外吸收值。
3. 嘌呤环上的第_____位氮原子与戊糖的第_____位碳原子相连形成_______键，通过这种键相连而成的化合物叫_______。
4. B-型结构的DNA双螺旋，每个螺旋有对核苷酸，螺距为，直径为。
5. 组成DNA的两条多核苷酸链是的，两链的碱基序列，其中与配对，形成个氢键；与配对，形成个氢键。
6. 某DNA片段的碱基顺序为GCTACTAAGC，它的互补链顺序应为。
7. 维持DNA双螺旋结构稳定的因素主要是、和。
8. DNA在溶液中的主要构象为，此外还有、和三股螺旋，其中为左手螺旋。
9. t RNA的二级结构呈形，三级结构的形状像。
10. 染色质的基本结构单位是，由核心和它外侧盘绕的组成。
核心由各两分子组成，核小体之间由相互连接，并结合有。
11. DNA复性过程符合二级反应动力学，其值与DNA的复杂程度成_____比。
12. 测定DNA一级结构主要有Sanger提出______法和MaxamGilbert提出_____法。
四、选择题1. 自然界游离核苷酸中，磷酸最常见是位于：（）A．戊糖的C-5′上 B．戊糖的C-2′上C．戊糖的C-3′上 D．戊糖的C-2′和C-5′上E．戊糖的C-2′和C-3′上2. 可用于测量生物样品中核酸含量的元素是：（）A．碳 B．氢 C ．氧 D．磷 E．氮3. 大部分真核细胞mRNA的3′-末端都具有：（）A．多聚A B．多聚U C．多聚T D．多聚C E．多聚G4. DNA Tm值较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致？A．G+A B．C+G C．A+T D．C+T E．A+C5. 某病毒核酸碱基组成为：A=27%，G=30%，C=22%，T=21%，该病毒为：（）A. 单链DNAB. 双链DNA C 单链RNA D. 双链RNA6. DNA复性的重要标志是：A. 溶解度降低B. 溶液粘度降低（）C. 紫外吸收增大D. 紫外吸收降低7. 真核生物mRNA 5’端帽子结构的通式是：（）A. m7A5’ppp5’(m)NB. m7G5’ppp5’(m)NC. m7A3’ppp5’(m)ND. m7G3’ppp5’(m)N8. 下列哪种性质可用于分离DNA与RNA？（）A. 在NaCl溶液中的溶解度不同B. 颜色不同C. Tm值的不同D. 旋光性的不同9. DNA的Tm与介质的离子强度有关，所以DNA制品应保存在：（）A. 高浓度的缓冲液中B. 低浓度的缓冲液中C. 纯水中D. 有机溶剂中10. 热变性后的DNA：（）A. 紫外吸收增加B. 磷酸二酯键断裂C. 形成三股螺旋D.（G-C）%含量增加11．稀有核苷酸碱基主要是在下列哪类核酸中发现的：（）A. rRNA B. mRNA C. tRNA D.核仁DNA E.线粒体DNA 12．DNA双螺旋结构中，最常见的是: （）A. A-DNA结构 B. B-DNA结构 C. X-DNA结构D. Y-DNA结构E. Z-DNA结构五、简答题1.指出生物体RNA的种类，结构，功能与生物学意义2.如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA含量为6.4×109个碱基对。
生物化学山大威海试题库蛋白质
生物化学-蛋白质题库（附参考答案）（一）是非题1．一个氨基酸在水溶液中或固体状态时是以两性离子的形式存在。
2．亮氨酸的非极性比丙氨酸大。
3．肽键能自由旋转。
4．一个可以解离的基团在pH 高于pKa 时，该基团有一半以上可以解离。
5．纸电泳分离氨基酸是根据它们的极性性质。
6．从理论上讲，可以用Edman 降解法完全地测定任何非折叠的多肽链。
7．一个多肽的C 末端为脯氨酸，那末羧肽酶A 和羧肽酶B 都可切下该多肽的C 末端。
8．蛋白质中主链骨架由－CONHCONHCONH －和－NCCCNCCC －等组成。
9．蛋白质中所有氨基酸用浓盐酸处理后，除色氨酸外，其它氨基酸都能正确地被分析出来。
10．任何一条多肽链，它都能被胰蛋白酶在精氨酸和赖氨酸处切断。
11．每一种蛋白质的多肽链中，氨基酸都有一定的排列顺序，不是随机的。
12．蛋白质表面氢原子之间形成氢键。
13．从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。
14．浓NaCl 易破坏离子键，浓尿素易破坏氢键。
15．亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸大多分布在球蛋白溶液分子内部形成疏水内核。
16．变性后，蛋白质溶解度降低是因为中和电荷和去水膜所引起的。
17．变性后的蛋白质分子量发生改变。
18．切开胰岛素分子中链间两对二硫键后，分子量并不改变。
19．肽键可以自由旋转，从而可出现多种空间构象。
20．蛋白质变性过程都是可逆的。
21. 蛋白质变性后的最显著特征是生物学活性丧失, 分子量降低。
22. 具备有二级结构的蛋白质就有生物活性。
23．维持蛋白质二级结构的化学键是H 键和盐键。
24．自然界里的蛋白质和多肽彻底水解后都产生L —型氨基酸。
25．某化合物与茚三酮反应生成紫色复合物，该化合物必是氨基酸、多肽或蛋白质。
26．一个未知蛋白质样品经酸水解后、可用异硫氰酸苯酯与之作用以准确测定它的所有氨基酸。
27．原则上用异硫氰酸苯酯法（Edmam 降解法）可测定任何非封闭多肽的全部氨基酸顺序。
石河子大学生物化学问答题
1.呼吸链的排列顺序是什么？答：1.复合体Ⅰ即NADH：辅酶Q氧化还原酶复合体，由NADH脱氢酶（一种以FMN为辅基的黄素蛋白）和一系列铁硫蛋白（铁—硫中心）组成。
它从NADH得到两个电子，经铁硫蛋白传递给辅酶Q。
铁硫蛋白含有非血红素铁和酸不稳定硫，其铁与肽类半胱氨酸的硫原子配位结合。
铁的价态变化使电子从FMNH2转移到辅酶Q。
2.复合体Ⅱ由琥珀酸脱氢酶（一种以FAD为辅基的黄素蛋白）和一种铁硫蛋白组成，将从琥珀酸得到的电子传递给辅酶Q。
3.辅酶Q 是呼吸链中唯一的非蛋白氧化还原载体，可在膜中迅速移动。
它在电子传递链中处于中心地位，可接受各种黄素酶类脱下的氢。
复合体Ⅲ辅酶Q：细胞色素C氧化还原酶复合体，是细胞色素和铁硫蛋白的复合体，把来自辅酶Q的电子，依次传递给结合在线粒体内膜外表面的细胞色素C。
细胞色素类都以血红素为辅基，红色或褐色。
将电子从辅酶Q传递到氧。
根据吸收光谱，可分为三类：a,b,c。
呼吸链中至少有5种：b、c1、c、a、a3(按电子传递顺序)。
细胞色素aa3以复合物形式存在，又称细胞色素氧化酶，是最后一个载体，将电子直接传递给氧。
从a传递到a3的是两个铜原子，有价态变化。
复合体IV：细胞色素C氧化酶复合体。
将电子传递给氧。
2.指出生物体内RNA的种类，结构，功能与生物学意义答：细胞中的RNA，按其在蛋白质合成中所起的作用，主要可分为三种类型。
核糖体RNA （rRNA）、转运RNA（tRNA）、信使RNA（mRNA），此外还有多种小RNA。
tRNA约占全部RNA的15%，主要功能是在蛋白质生物合成过程中转运氨基酸。
结构特点：①分子量在25kd左右，70~90b，沉降系数4S（沉降系数：单位离心场中的沉降速度，以S为单位，即10-13秒左右）。
②碱基组成中有较多稀有碱基。
③3＇末端为…CpCpA-OH，用来接受活化的氨基酸，此末端称接受末端。
④5＇末端大多为pG…或pC…，＇⑤二级结构是三叶草形。
(完整版)生物化学习题及答案
生化测试一：蛋白质化学一、填空题1.氨基酸的结构通式为 H 3N CH C O OR -+a 。
2.氨基酸在等电点时，主要以 兼性/两性 离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以阴 离子形式存在，在pH<pI 的溶液中，大部分以阳离子形式存在。
3.生理条件下（pH7.0左右），蛋白质分子中的Arg 侧链和 Lys__侧链几乎完全带正电荷，但 His 侧链带部分正电荷。
4.测定蛋白质紫外吸收的波长，一般在280nm ，要由于蛋白质中存在着Phe 、 Trp 、 Tyr 氨基酸残基侧链基团。
5.皮肤遇茚三酮试剂变成 蓝紫 色，是因为皮肤中含有 蛋白质 所致。
6.Lys 的pk 1（COOH-α）=2.18，pk 2（3H N +-α）=8.95，pk 3（3H N +-ε）=10.53，其pI 为 9.74 。
在pH=5.0的溶液中电泳，Lys 向 负 极移动。
7.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱（NaOH ）来滴定 NH 3+/氨基 上放出的 H 。
8. 一个带负电荷的氨基酸可牢固地结合到阴离子交换树脂上，因此需要一种比原来缓冲液pH 值 小 和离子强度 高 的缓冲液，才能将此氨基酸洗脱下来。
9. 决定多肽或蛋白质分子空间构像能否稳定存在，以及以什么形式存在的主要因素是由 一级结构 来决定的。
10. 测定蛋白质中二硫键位置的经典方法是___对角线电泳 。
11. 从混合蛋白质中分离特定组分蛋白质的主要原理是根据它们之间的 溶解度 、 分子量/分子大小 、 带电性质 、 吸附性质 、 生物亲和力 。
12. 蛋白质多肽链主链构象的结构单元包括__α-螺旋__、_β-折叠__、__β-转角__等，维系蛋白质二级结构的主要作用力是__氢__键。
13. 蛋白质的α—螺旋结构中， 3.6 个氨基酸残基旋转一周，每个氨基酸沿纵轴上升的高度为 0.15 nm ，旋转 100 度。
生物化学试题库及其答案――蛋白质的生物合成甄选
生物化学试题库及其答案――蛋白质的生物合成（优.选)一、选择题1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（）A、mRNA是基因表达的最终产物B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合E、每分子mRNA有3个终止密码子2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（）A、AUGB、AUIC、ACUD、GUA3．下列密码子中，终止密码子是（）A、UUAB、UGAC、UGUD、UAU4．下列密码子中，属于起始密码子的是（）A、AUGB、AUUC、AUCD、GAG5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（）A、密码子阅读是有特定起始位点的B、密码子阅读无间断性C、密码子都具有简并性D、密码子对生物界具有通用性6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（）A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个碱基决定7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（）A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因子和各种酶相结合的位点8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（）A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNAD、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（）A、tRNA的二级结构均为“三叶草形”B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关D、D环也具有保守性,它在被氨酰-tRNA合成酶识别时,是与酶接触的区域之一10．下列有关氨酰- tRNA合成酶叙述中，哪一项有误（）A、氨酰-tRNA合成酶促反应中由ATP提供能量，推动合成正向进行B、每种氨基酸活化均需要专一的氨基酰- tRNA合成酶催化C、氨酰-tRNA合成酶活性中心对氨基酸及tRNA都具有绝对专一性D、该类酶促反应终产物中氨基酸的活化形式为R－CH－C－O－ACC－tRNA 11．原核生物中肽链合的起始过程叙述中，不恰当的一项是（）A、mRNA起始密码多数为AUG，少数情况也为GUGB、起始密码子往往在5′-端第25个核苷酸以后，而不是从mRNA5′-端的第一个苷酸开始的C、在距起始密码子上游约10个核苷酸的地方往往有一段富含嘌呤的序列，它能与16SrRNA3′-端碱基形成互补D、70S起始复合物的形成过程，是50S大亚基及30S小亚基与mRNA自动组装的12．有关大肠杆菌肽链延伸叙述中，不恰当的一项是（）A、进位是氨酰-tRNA进入大亚基空差的A位点B、进位过程需要延伸因子EFTu及EFTs协助完成C、甲酰甲硫氨酰－tRNA f进入70S核糖体A位同样需要EFTu－EFTs延伸因子作用D、进位过程中消耗能量由GTP水解释放自由能提供13．延伸进程中肽链形成叙述中哪项不恰当（）A、肽酰基从P位点的转移到A位点，同时形成一个新的肽键，P位点上的tRNA 无负载，而A位点的tRNA上肽键延长了一个氨基酸残基B、肽键形成是由肽酰转移酶作用下完成的，此种酶属于核糖体的组成成分C、嘌呤霉素对蛋白质合成的抑制作用，发生在转肽过程这一步D、肽酰基是从A位点转移到P位点，同时形成一个新肽键，此时A位点tRNA空载，而P位点的tRNA上肽链延长了一个氨基酸残基E、多肽链合成都是从N端向C端方向延伸的14．移位的叙述中哪一项不恰当（）A、移位是指核糖体沿mRNA（5′→3′）作相对移动，每次移动的距离为一个密码子B、移位反应需要一种蛋白质因子（EFG）参加，该因子也称移位酶C、EFG是核糖体组成因子D、移位过程需要消耗的能量形式是GTP水解释放的自由能15．肽链终止释放叙述中，哪一项不恰当（）A、RF1能识别mRNA上的终止信号UAA，UAGB、RF1则用于识别mRNA上的终止信号UAA、UGAC、RF3不识别任何终止密码，但能协助肽链释放D、当RF3结合到大亚基上时转移酶构象变化，转肽酰活性则成为水解酶活性使多肽基从tRNA上水解而释放16．70S起始复合物的形成过程的叙述，哪项是正确的（）A、mRNA与30S亚基结合过程需要超始因子IF1B、mRNA与30S亚基结合过程需要超始因子IF2C、mRNA与30S亚基结合过程需要超始因子IF3D、mRNA与30S亚基结合过程需要超始因子IF1、IF2和IF317．mRNA与30S亚基复合物与甲酰甲硫氨酰-tRNA f结合过程中起始因子为（）A、IF1及IF2B、IF2及IF3C、IF1及IF3D、IF1、IF2及IF3二、填空题1．三联体密码子共有个，其中终止密码子共有个，分别为、、；而起始密码子共有个，分别为、，这两个起始密码又分别代表氨酸和氨酸。
石河子大学生化复习题讲述
名词解释1、肽单位：蛋白质中肽键的C、N及其相连的四个原子共同组成的肽单位2、蛋白质等电点：当溶液在某个PH时，蛋白质分子所带正电荷数与负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的PH就是该蛋白质的等电点3、肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。
4、亚基：蛋白质的最小共价单位。
由一条多肽链或以共价键连接在一起的几条多肽链组成。
5、结构域：球蛋白分子的一条多肽链中常常存在一些紧密的相对独立的区域6、a—螺旋：肽键主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状7、蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序8、蛋白质的二级结构：多肽链主链在一级结构的基础上进一步盘旋或折叠从而形成有规律的构象9、蛋白质的三级结构：多肽链中所有原子和基团在三维空间中的排布，是有生物活性的构象，或称为天然构象10、蛋白质的四级结构：亚基的种类、数目、空间排布以及相互作用称为蛋白质的四级结构11、核小体：构成真核染色质的一种重复珠状结构，是由大约200 bp的DNA区段和多个组蛋白组成的大分子复合体。
12、Tm值：通常将50%的DNA分子发生变性时的温度称为解链温度或熔点温度，即Tm13、核酸分子杂交：不同来源的多核苷酸链经变性分离和退火处理，当它们之间有互补的碱基序列时就有可能发生杂交形成DNA/RNA的杂合体，甚至可以在DNA和RNA之间形成DNA/RNA 的杂合体14、核酸的变性：碱基对之间的氢键断裂双螺旋结构分开，成为两条单链的DNA分子，即改变了DNA的二级结构，但并不破坏一级结构15、退火：当温度高于Tm约5摄氏度时，DNA的两条链由于布朗运动而完全分开，若将此溶液缓慢冷却到适当的温度称退火16、增色效应：DNA变性前，由于双螺旋分子里碱基互相堆积，加上氢键的吸引处于双螺旋的内部，时光的吸收减少，其值低于相同物质的量的碱基在溶液中的光吸收，变性后氢键断开，碱基堆积破坏，碱基暴露，于是紫外光的吸收就明显升高，可增加30%--40%或更高一些，这种现象称为增色效应17、DNA的一级结构：是指在其多核苷酸链中各个核苷酸之间的连接方式，核苷酸的种类、数量以及核苷酸的排列顺序18、DNA等电点：19、稀有碱基：核酸中有一些含量甚少的碱基称为稀有碱基20、竞争性抑制：此类抑制剂一般与酶的天然底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而降低酶与底物的结合效率，抑制酶的活性，这种抑制作用称为竞争性抑制作用21、非竞争性抑制：有些抑制剂可与酶活性中心以外的必须基团结合，但不影响酶与底物的结合，酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，但形成的酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放出产物致使酶活性丧失，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用22、活性中心：有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并催化底物转化为产物23、酶的共价修饰：有些酶分子上的某些氨基酸残基的基团在另一组酶的催化下发生可逆的共价修饰从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的共价修饰调节24、变构酶：有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为变构调节(allosteric regulation)，受变构调节的酶称变构酶25、同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化特性和免疫学性质不同一组酶26、三羧酸循环：以乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成含有三个羧基的柠檬酸开始，故称为三羧酸循环27、糖异生：非糖物质转变成葡萄糖和糖原的过程28、乳酸循环：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。
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蛋白质化学（客观题带答案）蛋白质化学一、名词解释1．氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
2.必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
3.等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
4.茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
5.肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
6.肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
7.Edman降解(Edman degradation)：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
8.同源蛋白质（homologous proteins）:来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。
例如血红蛋白。
9.酰胺平面（肽单位peptide unit）：又称之肽基（peptide group），是肽链主链上的重复结构。
是由参与肽键形成的氮原子和碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。
10.蛋白质二级结构（protein secondary structure）:在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
11.蛋白质三级结构（protein tertiary structure）:蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键（静电作用力）维持的。
12.蛋白质四级结构（quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。
13.α-螺旋(α-helix)：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氮形成氢键。
在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
14.β-折叠(β-sheet)：是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。
15.β-转角（β-turn）:也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。
含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。
常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。
转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。
这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。
16.超二级结构（super-secondary structure）：也称之基元（motif）。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
17.结构域(structural domain)：较大的多肽链或亚基，多肽链往往在二级结构的基础上先折叠成若干个球状的单位，这种相对独立的三维实体即为结构域。
18.二硫键（disulfide bond）：通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。
二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
19.蛋白质变性（denaturation）：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
20.复性（renaturation）：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
21.别构效应（allosteric effect）：又称之变构效应。
是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
22.分子病：蛋白质一级结构改变所引起的疾病，追其根源是由于基因突变引起的遗传病23.盐析：高浓度的盐使蛋白质沉淀析出的现象24.盐溶：低浓度的盐促进蛋白质溶解的现象25.蛋白质等电点(protein isoelectric point)：当蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液的pH值为该蛋白质的等电点。
二、论述、问答题1．蛋白质在生命活动中有何重要意义？2．其基本结构单元是什么？写出其结构通式。
3．蛋白质中有哪些常见的氨基酸？写出其中文名称和三字缩写符号?答：甘氨酸；丙氨酸；缬氨酸；亮氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；丝氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸；天冬氨酸；天冬酰胺；谷氨酸；谷氨酰胺；精氨酸；赖氨酸；苯丙氨酸；酪氨酸；组氨酸；色氨酸；脯氨酸；Gly;Ala;Val;Leu;Ile;Thr;Ser;Cys;Met;Asp;Asn;Glu;Gln;Arg;Lys;Phe;Tyr;His;Trp;Pro4．什么是氨基酸的等电点，如何进行计算？5．何谓谷胱甘肽？简述其结构特点和生物学作用？6．什么是构型和构象？它们有何区别？7．蛋白质有哪些结构层次？分别解释它们的含义。
8．简述蛋白质的a-螺旋和b-折迭。
9．维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？答：肽键和二硫键维持一级结构；氢键维持二级结构；疏水键维持三级结构；盐键和范得华力维持四级结构10．多肽的骨架是什么原子的重复顺序，写出一个三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基。
11．一个三肽有多少NH2和COOH端？牛胰岛素呢？12．什么是蛋白质的变性？变性的机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。
13．试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。
14.试比较较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？15.聚赖氨酸（poly Lys）在pH7时呈无规则线团，在pL10时则呈α-螺旋；聚谷氨酸（polyGlu）在pH7时呈无规则线团，在pH4时则呈α-螺旋，为什么？16．什么是同工酶？请举例说明定义：具有不同分子形式(分子组成或结构不同)但却能催化相同的化学反应的一组酶例如：乳酸脱氢酶有五种亚基组成M4;MH3;M2H2;M3H;H417．请举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。
答：例同源蛋白质：胰岛素：不同物种一级结构有差异，但其中21种氨基酸的种类和位置不变细胞色素C：不同物种氨基酸组成有差异，但关键氨基酸都不变，亲缘关系越近的差异越小，反之差异越大18．一些异常血红蛋白(Hb-D, Hb-J, Hb-N, Hb-C)和正常血红蛋白(Hb-A)仅仅是一个AA差异Hb- C (α-68): Asn→LysHb- N (β-69): Gly→AspHb- J (β-95): Lys→GluHb- D (β-6): Glu→Lys将上述4种异常血红蛋白与正常血红蛋白在pH8.6条件下进行电泳,电泳迁移率如下:问:a,b,c,d带分别代表哪种异常血红蛋白?答：b:HB-C；d:HB-J；c:HB-N；a:HB-D19．丙氨酸在pH4.34的溶液中主要以哪种离子形成存在？(已知丙氨酸解离基因的pK值分别如下: (a-COOH)=2.34, (a-NH3+)=9.69)答：PI=(2.34+9.69)/2=6.015PH4.34小于等电点，所以以Ala+的形式存在三、单项选择题（ 2 ）1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少①2．00g ②2．50g ③6．40g ④3．00g（ 3 ）2．下列含有两个羧基的氨基酸是①精氨酸②赖氨酸③谷氨酸④色氨酸（ 4 ）3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是①．盐键②疏水键③肽键④氢键（ 2 ）4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是①天然蛋白质分子均有的这种结构②具有三级结构的多肽链都具有生物学活性③三级结构的稳定性主要是次级键维系④亲水基团聚集在三级结构的表面（ 1 ）5．具有四级结构的蛋白质特征是：①由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成②在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成③每条多肽链都具有独立的生物学活性④分子中必定含有辅基（ 3 ）6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定①溶液pH值大于pI②溶液pH值小于pI③溶液pH值等于pI④在水溶液中（ 4 ）7．蛋白质变性是由于①氨基酸排列顺序的改变②蛋白质的水解③肽键的断裂④蛋白质空间构象的破坏（ 4 ）8．变性蛋白质的主要特点是：①粘度下降②容易被盐析出现沉淀③不易被蛋白酶水解④生物学活性丧失( 2 )9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：①=8②＞8③＜8④≤8( 3 )10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？①半胱氨酸②蛋氨酸③瓜氨酸④丝氨酸( 3 ) 11.在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓:①三级结构②缔合现象③四级结构④变构现象( 3 )12.形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于①不断绕动状态②可以相对自由旋转③同一平面④随不同外界环境而变化的状态( 2 )13.甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60 ，它的等电点（pI）是①7.26②5.97③7.14④10.77( 2 )14.维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：①静电作用力②氢键③疏水键④范德华作用力（ 2 ）15.蛋白质变性是由于①一级结构改变②空间构象破坏③辅基脱落④蛋白质水解（ 3 ）16.在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是①丙氨酸②亮氨酸③甘氨酸④丝氨酸（ 4 ）17.天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构①全部是L－型②全部是D型③部分是L－型，部分是D－型④除甘氨酸外都是L－型（ 4 ）18.谷氨酸的pK1(-COOH)为2.19，pK2(-NH+3)为9.67，pK3(-COOH)为4.25，其pI是①4.25②3.22③6.96④5.93（ 4 ）19.在生理pH情况下，下列氨基酸中哪个带净负电荷？①Pro②Lys③His④Glu（ 1 ）20.组成谷胱甘肽的氨基酸A①谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸②谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸③谷氨酰胺、半胱氨酸和甘氨酸④谷氨酰胺、胱氨酸和甘氨酸（ 3 ）21.破坏α－螺旋结构的氨基酸残基之一是：①亮氨酸②丙氨酸③脯氨酸④谷氨酸（ 4 ）22.当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的①稳定性增加②表面净电荷不变③表面净电荷增加④溶解度最小（ 3 ）23.蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是①加尿素②透析法③加过甲酸④加重金属盐（ 1 ）24.血红蛋白分子中四条多肽链之间的连接键是①非共价键②二硫键；③配位键；④共价键。