生化复习资料
生化考试必看(终极版资料)
5.核酸： 以核苷酸为基本机构单位，按照一定的顺序，以3′，5′-磷酸二酯键连接并通过折叠，卷曲形成有特定生物功能的线形或环形多聚核苷酸。
6.基因组： 某生物体所含全部遗传物质的总和。
第三章
1.核酶： 具有催化活性的RNA。
8.反转录作用： 以RNA为模板在逆转录酶的催化下合成与其碱基互补的DNA的过程。
9.RNA的复制：以RNA为模板在RNA复制酶的催化作用下，合成与模板链互补的RNA的过程。
10.引物酶： DNA复制时需要找到复制点的物质。
第九章
1.翻译：以mRNA为模板合成蛋白质的过程。
2.密码子： 由mRNA上三个相邻的核苷酸组成的一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起至或终止信号。
1.真核生物基因组特点
以染色体存在 , 重复序列多 2.原核生物基因组特点:重复序列少，多位编码区,,多为操纵子形式组织,有重叠基因存在
简答
蛋白质二级结构的主要内容？
1.a-螺旋结构（螺旋体模型及螺旋体中的作用力）2.b-折叠结构（折叠结构内作用力及平行性结构及反平行性结构）3.b—转角结构（转角之间的作用力）4.自由回旋（无规则松散肽键结构）
1.氢键，对于稳定的DNA的双螺旋结构，以及RNA中局部的双螺旋和三级结构都有重要作用。3.碱基堆积力，是稳定核算空间结构的主要因素3.环境中的正离子，可以中和核酸分子中磷酸碱基团所携带的负电荷，消除静电斥力。
核酸的变性及其影响因素？
核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程，称为核酸的变性，影响因素：温度、G-C对含量，PH、离子强度、变性剂等
生化复习资料ygl
生物化学复习资料一、生化复习中常见名词总结：1.蛋白质一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要由肽键维持。
2.蛋白质二级结构：指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。
主要由氢键维持。
3.蛋白质三级结构：蛋白质三级结构是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也即整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
4.蛋白质四级结构：数个具有三级结构的多肽链在三维空间的特定排布，每一条多肽链称为亚基。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基间的相互作用，称为蛋白质的四级结构。
5.蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
6.肽键：一个氨基酸的α¬羧基与另一个氨基酸的α¬氨基脱水缩合形成的酰胺键称为肽键7.蛋白质的两性解离：由于所有的蛋白质都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，既可以在酸性溶液中与H+结合成带正电的阳离子，也可以在碱性溶液中与—OH结合成带负电的阴离子，即蛋白质的两性解离。
8.碱基互补规律：在DNA 双链结构中两条链的碱基之间以氢键相连，产生了固有的配对方式，即腺嘌呤与胸腺嘧啶、鸟嘌呤与胞嘧啶配对存在，这种配对方式称为碱基互补。
9.DNA的变性: 在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
10.增色效应：在DNA解链过程中，由于更多的共扼双键得以暴露，DNA在紫外线区260nm处的吸光值增加，并与解链程度有一定的比例关系，这种关系称为DNA的增色效应。
11.Tm值：DNA变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度(Tm)。
在Tm时，DNA分子内50％的双链结构被解开。
Tm值与DNA的分子大小和所含碱基中的G、C所占比例相关。
12.酶：是由活细胞合成的，对其特异性底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化多种代谢反应最主要的催化剂。
生物化学复习资料
生物化学复习资料1。
氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。
所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。
氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。
试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。
简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。
四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。
生化复习资料
第七章糖类化合物代谢1.名词解释限速酶：对反应速度的快慢起决定性的酶EMP：糖酵解途径：在无氧条件下，葡萄躺糖转变为丙酮酸并形成ATP的一系列反应糖异生作用:指生物体利用非碳水化合物的前体（如丙酮酸或草酰乙酸）合成葡萄糖的过程。
糖核苷酸:UDPG的中文名称是尿苷二磷酸葡萄糖，而ADPG的中文名称是腺苷二磷酸葡萄糖，它们是重要的活化单糖，称为糖核苷酸。
底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成某些高能中间产物或某种高能状态，再通过酶的作用促使其将能量转给ADP生成ATP的过程。
2.什么是乙醛酸循环？其有什么生物学意义？乙醛酸循环glyoxylate cycle 存在于微生物和植物的以乙酸作为碳源，并作为能源来利用时所进行的代谢途径。
另外也是种子在靠贮藏脂肪发芽时，把腈肪酸分解成乙酰辅酶A的循环代谢过程。
其特点是异柠檬酸通过异柠檬酸酶（isocitratas EC.4.1.3.1）分解成琥珀酸和乙醛酸以及乙醛酸和乙酰辅酶A（CoA）结合而形成苹果酸。
其生物学意义：除了提供能量及中间产物外，更重要的是它使萌发的种子将贮存的三酰甘油通过乙酰CoA转变葡萄糖。
3.何谓TCA，它有何特点，有什么生物学意义？（Tricarboxylic acid cycle）是需氧生物体内普遍存在的环状代谢途径。
因为此代谢途径中有几个中间代谢物具有三个羧基，故称三羧酸循环。
又因此循环由柠檬酸开始，故也称柠檬酸循环。
乙酰CoA+2H2O +3NAD++FAD+GDP+Pi——>2CO2+3NADH+3H++FADH2+CoA-SH+GTP(总反应式) 主要事件顺序为：（1）乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成六碳的柠檬酸，放出CoA（2）柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸（3）异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成5碳的a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+（4）a-酮戊二酸发生脱氢、脱羧反应，并和CoA结合，生成含高能硫键的4碳琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+（5）碳琥珀酰CoA脱去CoA和高能硫键，放出的能通过GTP转入ATP（6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，（7）延胡索酸和水化合而成苹果酸（8）苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1分子NADH+H+小结：一次循环，消耗一个2碳的乙酰CoA，共释放2分子CO2，8个H，其中四个来自乙酰CoA，另四个来自H2O，3个NADH+H+，1FADH2。
生化复习资料
蛋白质化学一、名词解释1、基本氨基酸：是指构成蛋白质最常见的20种氨基酸，分别为：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、天门冬氨酸、谷氨酸、天门冬酰胺、谷氨酰胺、精氨酸、赖氨酸、组氨酸、脯氨酸2、α-碳原子：在氨基酸中，与羧基相邻的碳原子称为α-碳原子3、两性电解质：既含有酸性基团，又含有碱性基团的电解质。
氨基酸即为一种两性电解质4、氨基酸的等电点：当在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点5、肽：由两个以上的氨基酸通过肽键连接起来的化合物，称为肽6、肽键：由1个氨基酸的α-氨基与另1个氨基酸的α-羧基缩合失去1分子水而形成的化学键叫做肽键7、二肽：两个氨基酸由1个肽键连接而成的化合物称为二肽8、多肽：含有10个以上氨基酸的肽称为多肽9、蛋白质的两性解离：与氨基酸相似，蛋白质既可以在酸性溶液中解离，也可以在碱性溶液中解离，但其解离情况比氨基酸复杂，可解离基团包括末端的α-NH2、α-COOH及可解离的侧链R基10、蛋白质的等电点：对某一蛋白质而言，当在某一pH值时，其所带的正、负电荷恰好相等（净电荷为零），这一pH值就称为该蛋白的等电点11、蛋白质的沉淀反应：蛋白质的稳定性是相对的、暂时的、是有条件的。
当改变条件时，稳定性就会被破坏，蛋白质就从溶液中沉淀出来，这就是蛋白质的沉淀作用12、盐溶：中性盐对蛋白质的溶解度有显著的影响，这种影响具有双重性。
低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，称为盐溶13、盐析：高浓度的中性盐可降低蛋白质的溶解度，使蛋白质发生沉淀，这种由于在蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质沉淀析出的作用称为盐析14、蛋白质的变性：在某些物理化学因素影响下，可使蛋白质分子的空间结构解体，从而使其活性丧失，这称为变性15蛋白质的复性：当变性因素除去后，变性蛋白质重新回复到天然结构的现象二、简述和论述1、酸碱性质氨基酸可分为哪几大类？分别包括哪些氨基酸？中性氨基酸可分为五类：脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸含硫基氨基酸：半胱氨酸、甲硫氨酸亚氨基酸：脯氨酸酸性氨基酸：天门冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸2、蛋白质的α—螺旋结构模型。
生化复习提纲(统一打印)
第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二．思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别？2．核酸的种类及分布，核酸的组成3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？5．RNA的种类及作用？6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异（一级结构）？7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？第三章酶学一．名词解释酶全酶多酶体系（多酶复合体）活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质有何新的看法（补充）？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。
（如丙二酸，磺胺类药物等）6．诱导锲合学说的内容是什么？其解决了什么问题？7．Km有什么意义？怎样求法？影响Km值变化因素有哪些？8．国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类？醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类？9．别构酶（变构酶）是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义？维生素一．名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二．思考题1．FAD，FMN，NAD+，NADP+，Tpp是何种维生素的衍生物，在催化反应中起什么作用？2．泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分，这些辅酶有何作用？3．糖酵解过程中需要哪些维生素参与？4．为什么说维生素，尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要？5．脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么？熟记书中所列的B族维生素的名称，辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1．简述蔗糖的合成与降解途径2．简述淀粉的合成与降解途径3．糖酵解过程定义？是否需要O2，是否发生氧化还原反应？其关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。
生化复习资料
判断题1、所有单糖均有还原性。
( √ )2、淀粉，糖原，与维生素又有均具有与还原端，所以它们都有还原性。
( × )3、脂类就是脂肪酸与甘油醇形成的脂类及其衍生物。
( × )4、氨基酸与茚三酮反应都会产生蓝紫色化合物。
( × )5、因为羟基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。
( √ )6、在具有四级结构的蛋白质分子中每个具有三级结构的多肽键是一个亚基。
( √ )7、维持蛋白质三机结构物的主要作用力是氢键。
( × )8、蛋白质在等电点时，净电荷为零，溶解度最小。
（√）9、蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质分子活性的改变。
(√ )10、在蛋白质分子和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。
( × )11、双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应。
( √)12、蛋白质的亚基（亚单位）和肽链是同义的。
( ×)13、蛋白质的α-螺旋结构通过侧链之间形成氢键而稳定。
（×）14、酶的Km值是酶的特征常数，它不能随PH和温度的改变而改变。
（×）15、别构酶动力学曲线的特点都是S形曲线。
（×）16、对一个酶而言，其过度态的底物类似物与底物类似物相比较，是更有效的竞争性抑制剂。
(√)17、蛋白酶对变性后的蛋白质水解作用更有效。
( √)18、酶与底物作用时，酶的构像会发生一定程度的改变，从某种意义上说，底物可诱导酶产生活性中心。
( × )19、酶原激活的过程实际上是酶活性中心形成或暴漏的过程。
( √ )没种酶只有与一个Km值。
( × )20、如果加入足够多的底物，即使存在非竞争性抑制剂，酶催化反应也能达到正常的Vmax。
（×)21、一种酶有几种底物就有几种Km值。
( √ )22、可将基因定意为DNA分子中核酸的特定序列。
（×）23、维持DNA分子稳定的化学键是氢键。
生化期末复习资料
第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S（P7）2、定氮法:样品中含蛋白质克数＝样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
（P11）4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
10个以下氨基酸组成成寡肽，10个以上氨基酸组成称多肽。
（P11）5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。
具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。
（P11）6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸（残基）从N端到C端的排列顺序，即氨基酸序列。
主要化学键为肽键。
（P12）7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
主要化学键为氢键。
（P13）8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括主链和侧链在内所形成的空间结构。
主要化学键为疏水键。
（P15）9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。
（P16）10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后，结集在此蛋白质最高层次空间结构。
在此空间结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基。
主要化学键为疏水键，氢键，离子键。
（P16）第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。
亚基:骨骼肌形和心肌形。
组成的五种同工酶:LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M4）、LDH4（HM3）、LDH5（M5）。
（P40）2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。
（P41）第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应，整个过程均在胞质中完成，无需氧的参与，终产物是乳酸；反应中适放能量较少，一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
1.根据含氮量如何计算蛋白质含量？100克样品中蛋白质含量（g%）=每克样品含氮克数x6.25x1002.天然蛋白的组成单位。
氨基酸3.不具有手性碳原子的氨基酸。
甘氨酸4.蛋白质二级结构的类型与维系键？α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲；维系键：氢键。
5.蛋白质不发生聚沉的因素？水化膜、同种电荷6.变性蛋白质的主要特点是？溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失、生物学活性丧失、易被蛋白酶水解，易沉淀7.蛋白质的等电点？pH与pI的关系？蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
Ph<pI 阳离子pH=pI 兼性离子pH>pI 阴离子电泳：通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,。
8.蛋白质的紫外吸收性质？由于蛋白质分子中含有共轭双键的色氨酸和酪氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。
蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定二，1.DNA双螺旋结构要点？（1）反向平行右手双螺旋（2）碱基互补配对，外侧是由磷酸与脱氧核糖组成的亲水性骨架内侧是疏水的碱基，碱基平面与双螺旋纵向垂直；A=T C=G （3）氢键和碱基堆积力（4）其他参数:直径为2nm,螺距为3.4nm,跨距为0.34nm，每一个螺旋有10个碱基对，没两个相邻的碱基对平面之间的垂直，没两个碱基对之间的相对旋转角度为36℃1.核苷酸的组成？碱基、戊糖、磷酸2.DNA与RNA 碱基组成？DNA ：A（腺嘌呤）、G（鸟嘌呤）、C（胞嘧啶）、T （胸腺嘧啶）RNA :A、G、C、U（尿嘧啶）3.DNA分子中的脱氧核苷酸？）脱氧核苷一磷酸（dNMP)、脱氧核苷二磷酸(dNDP）、脱氧核苷三磷酸（dNTP)4.原核生物含有的三种rRNA、mRNA与tRNA的结构特点及功能？mRNA的结构特点：1.5’端帽子结构 2.3’端多聚A尾结构，功能：蛋白质生物合成的直接模板，指导蛋白质的合成tRNA结构特点：1、含有较多的稀有碱基，占10%-20% 稀有碱基，如DHU，I等2、二级结构为三叶草型3、三级结构为倒L型tRNA的功能：在蛋白质合成过程中作为氨基酸的运输工具，将氨基酸运送到核糖体中，识别密码子。
rRNA的结构：1、种类少，相对稳定，细胞內含量最多的RNA，原核生物中有三中rRNA，呈发夹式螺旋。
功能：与核糖体蛋白质结合形成核糖体，有助于mRNA与核糖体结合2、原核生物含5S，23S和16S rRNA，真核生物含5S，5.8S，28S rRNA3、不同rRNA与数十种蛋白质组成核蛋白体rRNA的功能：组成核糖体核糖体的功能：蛋白质合成的加工厂5.chargaff规则第一条的应用Chargaff 规则：1、嘌呤碱与嘧啶碱的摩尔数总是相等的。
[A] = [T] [G] = [C] 且A+G=C+T （应用）2、不同生物种属DNA碱基组成不同3、同一个体的不同器官，不同组织DNA具有相同的碱基组成6.解链温度或融解温度（Tm）？Tm：在DNA解链过程中，A260的紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA 的解链温度，又称融解温度( Tm)。
其大小与G+C含量成正比。
1.结合酶？酶的化学本质？结合酶是由蛋白质部分与非蛋白质部分共同组成，其中蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子，酶蛋白与辅助因子结合在一起称为全酶。
化学本质：具有催化作用的蛋白质2.酶促反应的特点？（一）高度的催化效率（二）高度的特异性（三）高度的不稳定性（四）酶活性的可调节性3.酶催化作用机制？（1）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说（2）邻近效应与定向排列（3）表面效应（4）多元催化作用4.同工酶概念？指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
（一级结构不同的一组酶）5.km的意义？1. Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L2.Km是酶的特征性常数之一3. Km可近似表示酶对底物的亲和力。
4.km降低，底物的亲和力下降，反之。
6.重金属离子中毒引起哪种酶的中毒？引起巯基酶的中毒7.可逆性抑制的动力学特点？动力学特点：Vmax 与终产物的生成呈正相关Km 表示酶对底物的亲和力，成反比Vmax 不变Km 增大（1）竞争性抑制作用（2）非竞争性抑制作用（3）反竞争性抑制作用1 、NADH和FADH2有氧代谢去向？NADH 有氧时，进入有氧呼吸链氧化产生ATPFADH 有氧时，进入氧化呼吸链氧化磷酸化产生ATP1.、ATP生成方式？（1）底物水平磷酸化（2）、氧化磷酸化（为主）3.呼吸链中细胞色素类中的传递顺序？b→c1→c→aa3→O24.NADH与FADH2产生ATP的个数？NADH进入氧化呼吸链氧化磷酸化产生2.5个ATPFADH进入氧化呼吸链氧化磷酸化产生1.5个ATP5.两种穿梭机制发生部位α-磷酸甘油穿梭：脑及骨骼肌苹果酸-天冬氨酸穿梭：肝、肾、心肌1.糖酵解与有氧氧化（净生成ATP个数、ATP生成个数、ATP生成方式，产物，生理意义）？净生成2个ATP、30~32个，方式：底物水平磷酸化，产物：糖酵解2分子丙酮酸意义：（1）是机体在缺氧情况下获能的主要方式（2）在正常生理状况下，也是个别组织细胞的获能方式（3）是成熟红细胞供能的主要方式2.三羧酸循环（概念、特点、生理意义）？三羧酸循环也称为柠檬酸循环，（4C）草酰乙酸与（2C）乙酰CoA羧合生成（6C）柠檬酸开始，经历四次脱氢，两次脱羧，一次底物水平磷酸化，又生成（4C）草酰乙酸的过程特点：1、三羧酸循环是不可逆的反应体系，整个循环不可逆2、三羧酸循环必须在有氧条件下进行3、三羧酸循环是机体主要的产能途径4、三羧酸循环必须不断补充中间产物。
生理意义：（1）三羧酸循环是三大营养物质氧化分解的共同途径（2）三羧酸循环是三大营养物质代谢联系的枢纽3.磷酸戊糖途径生成的物质？（1）氧化反应，生成5-磷酸核糖（2）生成NADPH+H+座位供氢体，参与体内许多重要的代谢反应（4）非氧化反应，包括一系列基因转移）4.肌糖原不能补充血糖是由于缺乏哪种酶？葡萄糖-6-磷酸酶5.糖异生器官、原料、糖异生与糖酵解的关系？器官：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体原料：主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸糖异生途径与酵解途径大多数反应是共有的、可逆的；但糖异生过程并不是糖酵解的逆过程酵解途径中有3个由关键酶催化的不可逆反应。
在糖异生时，须由另外的反应和酶代替6.正常血糖值、降血糖激素？正常血糖浓度：3.89~6.11mmol/L 降低血糖：胰岛素7.血糖来源与去路？来源：食物中糖的消化吸收、肝糖原分解、糖异生去路：氧化供能、合成糖原、转变为其他物质、随尿排出1.人体必须脂肪酸？供给必需脂肪酸，亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸2.胆固醇和脂肪酸合成原料？乙酰CoA、ATP供能、NADPH+H供氢3.脂肪动员限速酶（脂解激素）？甘油三酯脂肪酶，脂解激素：能促进脂肪动员的激素（肾上腺素，去甲上腺素，胰高血糖素）4.胆固醇的酯化？（一）细胞内胆固醇的酯化（ACAT）（二）血浆内胆固醇酯化（LCAT）5.血脂（来源）血脂指血浆中的脂类，包括甘油三酯，胆固醇及其酯，磷脂及游离的脂肪酸来源（一）外源性，由脂类食物经消化道吸收入血（二）内源性，由人体内组织自身合成或体内各组织的分解释放入血6.酮体：乙酰乙酸（30%）、β-羟丁酸（70%）、丙酮（微量）三者总称为酮体。
7.血浆脂蛋白分类方法及功能？方法：点用分离法、差速离心法功能; 乳糜微粒（CM）转运外源性甘油三酯极低密度脂蛋白（vLDL）转运内源性甘油三酯低密度脂蛋白（LDL）转运胆固醇到肝外高密度脂蛋白（HDL）逆转胆固醇回肝1.氮平衡见于人群？氮总平衡：摄入氮= 排出氮（正常成人）氮正平衡：摄入氮> 排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡：摄入氮< 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.营养必需氨基酸？赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸3.氨基酸脱氨基方式？氧化脱氨基作用转氨基作用联合脱氨基（为主）嘌呤核苷酸循环4.肌肉组织中有毒氨的主要运输形式？谷氨酰胺转运氨5.尿素亚细胞定位？胞液和线粒体6.氨气（最主要的代谢去路、限速酶、氨气两个氮原子的来源）？去路：①在肝内合成尿素，这是最主要的去路②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物③合成谷氨酰胺限速酶：鸟氨酸氨基甲酰转移酶来源：氨基酸脱氨基作用、天冬氨酸提供7.一碳单位（概念、载体、类型）概念：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的有机基团，称为一碳单位。
、载体：四氢叶酸（FH4）类型：甲基、亚甲基、甲烯基、次甲基、甲炔基、甲酰基、亚氨甲基（HCO3.CO2 .cO不属于一碳单位）8.白化病原因？先天性酪氨酸酶缺陷时，可导致黑色素合成障碍，皮肤毛发等皆成白色，称为白化病，1.嘌呤碱基分解代谢的终产物？尿酸2.嘌呤嘧啶合成的原料？嘌呤：5磷酸核糖，甘、谷，天冬氨酸，CO2，一碳团，1氮天冬，2，8碳，3,9二氮谷酰胺， 4 ,5碳甘连7氮，CO2供6碳嘧啶：5-磷酸核糖，天冬酸，二氧化碳，谷酰氨2碳3氮氨甲酰，1、4、5、6天冬酸1.复制（模板、子代链方向、酶的作用）？模板: 亲代DNA两条单链子代链方向：5，→3，DNA聚合酶：合成DNA、切除引物、填补空隙、引物酶：合成引物DNA连接酶：连接DNA片段拓朴异构酶酶：松解DNA超螺旋解螺旋酶：解开DNA 双链单链结合蛋白作用，2.复制的基本规律？（一）半保留复制（二）特定起始位点（三）双向复制（四）半不连续复制（五）高保真性复制3.转录时所需的全酶与核心酶？Α2ββ’亚基合称核心酶核心酶加上δ亚基称为全酶4.启动子？位于转录起始点之前的一段核苷酸序列5.识别起始点的因子？δ因子6.根据模板链5’-TCGA-3’写出转录产物？3’-AGCT-5’7.翻译的（原料、方向）多肽链合成开始于哪种氨基酸？原料：20种编码氨基酸方向：从N端到C端开始于：甲硫氨酸8.密码子（特点、个数、起始终止密码子）特点：连续性、简并性、方向性、通用性、摆动性个数：64个起始密码子：AUG 终止密码子：UAA UAG UGA1.生物转化第一及二项反应？第一相反应：氧化、还原和水解第二相反应：结合反应2.胆红素载体？胆色素分解代谢产物？载体：Y蛋白和Z蛋白（清蛋白）代谢产物：胆红素、胆绿素、胆素原、胆素3.初级胆汁酸：胆酸、鹅脱氧胆酸及其与甘氨酸和牛磺酸的结合产物名词解释1.蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失2.酶原：由葡萄糖聚合而成的具有多分支结构的大分子多糖，是动物体内葡萄糖的储存形式3.氧化磷酸化：是代谢物氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化生成ATP 的过程。