SDS-聚丙烯酰胺凝胶垂直板电泳分离蛋白质
生物化学实验报告(实验五)
天津科技大学生物化学实验报告专业：班级：姓名学号组别第组实验项目同组人完成时间年月日【实验名称】《垂直板聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质》【实验目的】学习SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法(SDS—PAGE)测定蛋白质的分子量的原理和基本操作技术。
【实验原理】蛋白质的性质：三种物理效应：、、。
1、2、3、成绩：教师签字：批阅日期：聚丙烯酰胺凝胶电泳的四个不连续：、、、。
1、2、3、4、蛋白质的分子量与电泳迁移率之间的关系是：Mr=K(10-b·m)logMr=LogK—b·Rm式中Mr——蛋白质的分子量；logK——截距；b——斜率；Rm——相对迁移率。
实验证明，蛋白质分子量在15,000～200,000的范围内，电泳迁移率与分子量的对数之间呈线性关系。
蛋白质的相对迁移率Rm＝蛋白质样品的迁移距离／染料(溴酚蓝)迁移距离。
这样，在同一电场中进行电泳，把标准蛋白质的相对迁移率与相应的蛋白质分子量对数作图，由未知蛋白的相对迁移率可从标准曲线上求出它的分子量。
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)法测定蛋白质的分子量具有简便、快速、重复性好的优点，是目前一般实验室常用的测定蛋白质分子量的方法。
【材料与设备】1.仪器设备DYCZ-24D垂直板电泳槽(北京市六一仪器厂),电泳仪,微量移液器2.材料烧杯(250mL、500mL)、量筒(500mL、250mL)、培养皿3.主要试剂（1）标准蛋白混合液：内含磷酸化酶(Mw94,000)，牛血清蛋白(Mw67,000)，肌动蛋白(Mw43,000)，磷酸酐酶(Mw30,000)和溶菌酶(Mw14,000)（2）30％凝胶贮备液：Acr30g，Bis0.8g,加蒸馏水至100mL（3）分离胶缓冲液(1.5mol／L):Tris18.15g,加水溶解,6mol/L HCl调pH8.9,定容100mL（4）浓缩胶缓冲液(0.5mol／L):Tris6g,加水溶解，6mol/L HCl调pH6.8，并定容到100mL（5）5×电极缓冲液(pH8.3)：SDS lg，Tris6g，Gly28.8g，加水溶解并定容到1000mL。
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)测定蛋白质分子量
(4)聚丙烯胺凝胶的生成：
四、实验步骤：
1、贮液的配制：
2、凝胶的制备： 2.1 胶板的制备： 2.2 分离胶的制备： 2.3 浓缩胶的制备：
3、蛋白样品的制备：
4、装槽、点样： 5、电泳： 6、剥胶、染色、脱色：
2.1 胶板的制备：
3、植物组织蛋白质提取：
称取大豆叶片1g放在研钵中用液氮研磨，加
第二、不连续系统中的三种物理效应：
①电荷效应：
②分子筛效应: ③浓缩效应:
三、实验材料、仪器和试剂：
1、实验材料：黄瓜叶片(芽黄叶和正常叶)
2、仪器、器皿：
(1)垂直板电泳装置
（电泳槽，玻璃板，胶条，电泳梳子，制胶架等）； (2)稳流稳压电泳仪； （4）电子天平； （6）瓷盘、微量进样器； （3）高速冷冻离心机； （5）电冰箱；
②光聚合：
催化剂是核黄素（VB2 ），在痕量氧存在下，核黄素光
解形成无色基，无色基再被氧氧化成自由基，激活单体发 生聚合。光聚合形成的凝胶孔径较大，且不稳定，适于制 备大孔径的浓缩胶。
5)聚丙烯酰胺凝胶结构上的特点：
① 聚丙烯酰胺的基本结构为丙烯酰胺单体构成的长 链，链与链之间通过甲叉桥联结在一起；
⑧支持物筛孔大小：
孔径小，电泳速度慢，反之则快。
2、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDSPAGE）
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定蛋白质分子量
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5.“SDS — 聚丙稀酰胺凝胶电 泳法测定蛋白质分子量”一实验的开 设达到了与国内同类院校相当的较高 水平。
对本科生的实验教学、本科生的 论文设计、研究生的高级生化实验等 方面都充实了内容。
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（二）特点：
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，是在 聚丙烯酰胺凝胶系统中引进SDS（十二 烷基磺酸钠）。
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蛋白质在一定浓度的含有强还原剂 的SDS溶液中，与SDS分子按比例结合， 形成带负电荷的SDS-蛋白质复合物。
蛋白质丧失了原有的电荷状态形成 仅保持原有分子大小为特征的负离子团 块，降低或消除了各种蛋白质分子之间 天然的电荷差异，因此在进行电泳时，
电泳分类：移动界面电泳、区带电泳等。
区带电泳 是在半固相或胶状介质上加一个点或一薄 层样品溶液，然后加电场，分子在支持介质上或支 持介质中迁移。
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区带电泳使用不同的支持介质，有
滤纸、纤维素粉、聚氯乙烯树脂、淀 粉凝胶、琼脂凝胶、醋酸纤维素膜， 现在则多用聚丙烯酰胺（PAGE）和 琼脂糖凝胶。
球蛋白（去年完成的基金项目）
（三）纯化免疫球蛋白G DEAE-离子交换纤维素法纯化免疫球蛋白G子量（ 连续四个单项实验）。
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（1）制胶（简单叙述）（双层胶，摸索胶浓度）
A.将玻璃板用蒸馏水洗净晾干, 准备2个干 净的锥形瓶。把玻璃板在灌胶支架上固定好。
开封后溶于200µl蒸馏水，置-20℃保存，使用前室温融化，沸水浴中加热3-5分钟后上样。
。 样品1：称3mg样品1，加2 ml蒸馏水溶解
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)实验报告一、实验目的1.学习SDS-PAGE分离蛋白质的原理；2.掌握垂直板电泳的操作方法。
二、实验原理1、电泳：(1)定义：是指带电粒子在电场中向与其自身所带电荷相反的电极方向移动的现象。
(2)影响电泳效果的因素：①带电颗粒的大小和形状：颗粒越大，电泳速度越慢，反之越快；②颗粒的电荷数：电荷越少，电泳速度越慢，反之越快；③溶液的粘度：粘度越大，电泳速度越慢，反之越快；④溶液的pH值：影响被分离物质的解离度，离等电点越近，电泳速度越慢，反之越快；⑤电场强度：电场强度越小，电泳速度越慢，反之越快；⑥离子强度：离子强度越大，电泳速度越慢，反之越快；⑦电渗现象：电场中，液体相对于固体支持物的相对移动；⑧支持物筛孔大小：孔径小，电泳速度慢，反之则快。
2、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）(1)定义聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）：是以聚丙烯胺凝胶作为载体的一种区带电泳。
SDS-PAGE:是在聚丙烯酰胺凝胶系统中引进SDS（十二烷基磺酸钠）(2)SDS的作用SDS是一种阴离子去垢剂，可与蛋白质结合，形成SDS-蛋白质复合物。
由于SDS带有大量负电荷，好比蛋白质穿上带负电的“外衣”，蛋白质本身带有的电荷则被掩盖,即消除了蛋白质分子之间电荷差异。
因此在电泳时，蛋白质分子的迁移速度则主要取决于蛋白质分子大小(3) SDS-PAGE分类：¾SDS-PAGE按照缓冲液pH值和凝胶孔径差异分为连续系统和不连续系统两大类：连续系统：电泳体系中缓冲液pH值及凝胶浓度相同，带电颗粒在电场作用下，主要靠电荷和分子筛效应。
不连续系统：缓冲液离子成分，pH，凝胶浓度及电位梯度均不连续性，带电颗粒在电场中泳动不仅有电荷效应，分子筛效应，还具有浓缩效应，因而其分离条带清晰度及分辨率均较前者佳(4)聚丙烯胺凝胶的生成：聚丙烯胺凝胶由丙烯酰胺单体（Acr）和N，N’-甲叉双丙烯酰胺（Bis）在催化剂作用下聚合而成。
实验二聚丙烯酰胺凝胶电泳SDS-PAGE鉴定免疫球蛋白
将制备好的凝胶放入电泳槽，加入电泳缓冲液， 拨除梳子。用微量移液器点样。 5、电泳
样品在浓缩胶时，低电压（60~80V，起始电流不超过10~15mA）， 进入分离胶后，提高电压（100~200V，电流不超过30mA），当 指示剂溴酚蓝前沿距离胶1~2mm，终止电泳。最好在低温下进行。
6、染色与脱色
2、在一塑料盒里加入少量转膜液，将滤纸与胶浸泡 于其中5-10min；PVDF膜浸入甲醇中2min
3、制备“夹心饼”：（膜可比滤纸稍大，防止短路） 提起滤纸平放在盒盖上，用洁净15ml离心管压走多 余的buffer，以不滴水为宜，平铺在半干转印槽上， 再将湿润的膜（实验室统一剪角标记）放在该层滤纸 上；接下来将已切角的胶平铺在膜上，在最上层再铺 上滤纸并压走多余液体。
四肽链结构
所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。两条重 链（H）和两条轻链（L）。
三、试剂与器材
1、30%的丙烯酰胺
2、10%SDS 3、TEMED 4、10%过硫酸铵
5、5xSDS-PAGE电泳缓冲液
6、浓缩胶缓冲液（PH6.8）
6.0 g Tris , 48mL 1mol/L HCl,加水至100ml.
4、转膜：（半干转）（PVDF膜0.22UM） 半干转移中，一般恒流（1-1.5mA/cm2，60-90min），
恒压的话15v 60分钟就可以了。 5、关闭电源，用镊子夹取PVDF膜，转移到塑料盒中，加入
5%脱脂奶粉4℃封闭过夜。 6、弃去封闭液，用TBST洗膜3次，每次5min 7、加入一抗，室温平缓摇动2h； 8、废弃液体用TBST洗膜3次，每次5min； 9、加入二抗，室温下孵育1h； 10、废弃液体用TBST洗膜3次，每次5min； 11、显色 在DAB中显色约10-30min，待蛋白质带的颜色
生化大实验实验聚丙烯酰胺凝胶垂直板电泳
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聚丙烯酰胺凝胶有下列特性：
(1)在一定浓度时，凝胶透明，有弹性，机械性能好；
(2)化学性能稳定，与被分离物不起化学反应，在很多溶剂中不 溶；
(3)对pH和温度变化较稳定；
(4)几乎无吸附和电渗作用，只要Acr纯度高，操作条件一致， 则样品分离重复性好；
(5)样品不易扩散，且用量少，其灵敏度可达10-6g
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SDS的作用
SDS是一种阴离子表面活性剂，能使蛋白质 的氢键、疏水键打开，并结合蛋白质疏水部 分，形成SDS-蛋白质复合物。在一定条件下， SDS与大多数蛋白质的结合比为1.4g SDS/1g蛋白质。由于SDS带有负电荷，使各 种SDS-蛋白质复合物都带上相同密度的负电 荷，它的量大大超过了蛋白质分子原有的电 荷量，因而掩盖了不同蛋白质分子原有的电 荷和形状的影响，电泳速度只与蛋白质的分 子量有关。
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电泳概述：
电泳：带电荷的质点，在一定条件的电场作用下，可向一极 移动，如带正电荷的质点移向负极，这种现象称为电泳。
影响电泳的主要因素： 1） 电泳介质的pH 2） 缓冲液的离子强度 3） 电场强度 4） 电渗作用 5） 对支持物的选择 6） 温度对电泳的影响 电泳分类： 按原理分：区带电泳、移界电泳、等速电泳、聚焦电泳
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不连续凝胶分离蛋白质原理：
（1）样品浓缩效应
(a)凝胶孔径不连续性：
(b)缓冲体系离子成分及pH值的不连续性；
在pH6.7的凝胶缓冲体系中
前导离子或快离子：HC1解离出的氯根(C1-)
尾随离子(trailing ion)或慢离子：甘氨酸根
m代cl表cl甘>m氨p酸p根>m)有G效G迁(C移l代率表=氯m根，，mP代为表迁蛋移白率质，，为G
实验二十五 SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳
（二）、器材
1．垂直板型电泳槽
2．直流稳压电源(电压300～600V，电流50～100mA)
3．50或100μl的微量注射器
四、操作步骤
（一）安装垂直板型电泳装置
此种夹心式垂直板电泳装置(如图2，3)的两侧为有机玻璃制成的电极槽，两个电极槽中间夹有一个凝胶模子。凝胶模子由3部分组成；一个“U”形的硅胶框、两块长短不等的玻璃片、样品槽模板(俗称“梳子”)。电极槽由上贮槽(白金电极在上或面对短玻璃片)、下贮槽(白金电极在下或面对长玻璃片)和冷凝系统组成。凝胶模子的硅胶框内侧有两条凹槽，可将两块相应大小的玻璃片嵌入槽内。玻璃片之间形成一个2～3mm厚的间隙，将来制胶时，将胶灌入其中。灌胶前，先将玻璃片洗净、晾干、嵌入胶带凹槽中。长玻璃片下沿与胶带框底之间保持有一缝隙，以使此端的凝胶与一侧的电极槽相通；而短玻璃片的下沿则插入橡胶框的底槽内。将已插好玻璃片的凝胶模子置于仰放的上贮槽上，短玻璃片应面对上贮槽，再合上下贮槽，用4条长螺丝将两个半槽固定在一起。上螺丝时，要按一定顺序逐个拧紧，均匀用力。将装好的电泳装置垂直放置，在长玻璃片下端与硅胶框交界的缝隙内加入用电极缓冲溶液配制的1％琼脂糖溶液，待其凝固后，即堵住凝胶模板下面的窄缝(通电时又可作为盐桥)。（二）凝胶的制备
8．凝胶贮液：Acr30.0g，Bis0.8g，加蒸馏水到100ml
9．电极缓冲溶液：SDS l g，Tris6g，甘氨酸28.8g，加蒸馏水至1000ml，pH=8.3。
10．固定液：取50％甲醇454ml，冰醋酸46ml，混匀。
11．染色液：1.25 g考马斯亮蓝R-250，加454 ml 50％甲醇溶液和46ml冰醋酸，混匀。
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳实验报告.
分子生物学实验报告实验名称：SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳班级：生工xxx姓名：xxx同组人：xxx学号：xxxx日期：xxxxSDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳1 引言SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）是目前分离蛋白质亚基并测定其分子量的常用方法，为检测电泳后凝胶中的蛋白质，一般使用考马斯亮蓝（CBB）染色[1]。
本次实验的目的在于学习聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理，并掌握聚丙烯酰胺凝胶垂直板电泳分离蛋白质的操作技术。
2 材料和方法.1 实验原理2.1.1 聚丙烯酰胺凝胶的性能及制备原理2.1.1.1 性能聚丙烯酰胺凝胶的机械性能好，有弹性，透明，相对地化学稳定，对pH和温度变化比较稳定，在很多溶剂中不溶，是非离子型的，没有吸附和电渗作用。
通过改变浓度和交联度，可以控制孔径在广泛的范围内变动，并且制备凝胶的重复性好。
由于纯度高和不溶性，因此还适于少量样品的制备，不致污染样品。
2.1.1.2 制备原理聚丙烯酰胺凝胶是用丙烯酰胺（Acr）和交联剂甲叉双丙烯酰胺（Bis）在催化剂的作用下聚合而成。
聚丙烯酰胺凝胶聚合的催化系统有化学聚合和光聚合两种。
本实验是用化学聚合。
化学聚合的催化剂通常多采用过硫酸铵（AP）或过硫酸钾，此外还需要一种脂肪族叔胺作加速剂，最有效的加速剂是N,N,N’,N’-四甲基乙二胺（TEMED）。
在叔胺的催化下，由过硫酸铵形成氧的自由基，后者又使单体形成自由基，从而引发聚合反应。
叔胺要处于自由碱基状态下才有效，所以在低pH 时，常会延长聚合时间；分子氧阻止链的延长，妨碍聚合作用；一些金属也能抑制聚合；冷却可以使聚合速度变慢。
通常控制这些因素使聚合在1小时内完成，以便使凝胶的性质稳定。
聚丙烯酰胺凝胶电泳和SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳有两种系统，即只有分离胶的连续系统和有浓缩胶与分离胶的不连续系统，不连续系统中最典型、国内外均广泛使用的是著名的Ornstein-Davis高pH碱性不连续系统，其浓缩胶丙烯酰胺浓度为4％，pH = 6.8，分离胶的丙烯酰胺浓度为12.5％，pH = 8.8。
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当进入pH8.9的分离胶时，甘氨酸解离度增加，其有效迁移 率超过蛋白质；
（c)电位梯度的不连续性：
(2)分子筛效应
(3)电荷效应
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图4 电泳过程示意图
A为电泳前3层凝胶排列顺序，3层胶中均有快离子，慢离子 B显示电泳开始后，蛋白质样品夹在快、慢离子之间被浓缩成极窄的
区带。C显示蛋白质样品分离成数个区带。
器材：垂直板电泳槽、稳压稳流电泳仪 、脱色摇 床
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五、 操作方法
1.安装夹心Leabharlann 垂直板电泳槽(1)装上贮槽和固定螺丝销钉，仰放在桌面上。
(2)将长、短玻璃板分别插到凵形硅橡框的凹形槽中， 注意勿用手接触灌胶面的玻璃。
(3)将已插好玻璃板的凝胶模平放在上贮槽上，短玻璃 板应面对上贮槽。
(4)将下贮槽的销孔对准已装好螺丝销钉的上贮槽，双 手以对角线的方式旋紧螺丝帽。
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聚丙烯酰胺凝胶电泳分为连续系统与不连续系统两 大类。
目前常用的多为圆盘电泳(如图1)和板状电泳(如图2)， 两者电泳原理完全相同。
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图1 聚丙烯酰胺凝胶圆盘电泳示意图
(A为正面,B为剖面)
(1)样品胶pH6.7
(2)浓缩胶pH6.7
(3)分离胶pH8.9 (4)电极缓冲液pH8.3
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（1）样品浓缩效应
(a)凝胶孔径不连续性：
(b)缓冲体系离子成分及pH值的不连续性；
在pH6.7的凝胶缓冲体系中
前导离子或快离子：HC1解离出的氯根(C1-)
尾随离子(trailing ion)或慢离子：甘氨酸根
mclcl>mpp>mGG(Cl代表氯根，P代表蛋白质，G代表甘氨 酸根)有效迁移率=m，m为迁移率，为解离度)
(5)竖直电泳槽，在长玻璃板下端与硅胶模框交界的缝 隙内加入已融化的1%琼脂(糖)。其目的是封住空隙， 凝固后的琼脂(糖)中应避免有气泡。
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• 2 配胶
表 SDS–不连续体系凝胶的制备
配制20 mL不同浓度的分离胶 配制10 mL浓缩
试剂名称
所需试剂用量/mL
所需试剂用量/mL
7.5% 10% 15%
电泳(polyacrylamide gel electrophoresis，简称
PAGE)。
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聚丙烯酰胺凝胶有下列特性：
(1)在一定浓度时，凝胶透明，有弹性，机械性能好；
(2)化学性能稳定，与被分离物不起化学反应，在很多溶剂中不 溶；
(3)对pH和温度变化较稳定；
(4)几乎无吸附和电渗作用，只要Acr纯度高，操作条件一致， 则样品分离重复性好；
3%
凝胶贮液
5.00 6.66 10.0
1.00
分离胶缓冲液
methylene-bisacylamide ， 简 称 Bis) 在 加 速 剂 N ，
N ， N ， N— 四 甲 基 乙 二 胺 (N ， N ， N ， N—
tetramethyl ethylenedia mine，简称TEMED)和催
化剂过硫酸铵(ammonium persulfate (NH4)2S2O8， 简 称 AP) 或 核 黄 素 (ribofavin 即 vita min B2 ， C17H20O6N4)的作用下聚合交联成三维网状结构的凝 胶，以此凝胶为支持物的电泳称为聚丙烯酰胺凝胶
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图5 不连续系统浓缩效应示意图
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SDS － 聚 丙 烯 酰 胺 凝 胶 电 泳 （ SDSPAGE） ：蛋白质在聚丙烯酰胺凝胶电泳时， 它的迁移率取决于它所带净电荷以及分子
的大小和形状等因素。如果在丙烯酰胺凝
胶系统中加入阴离子去污剂十二烷基磺酸 钠(sodium dodecyl sulfate,简称SDS)，则 蛋白质分子的电泳迁移率主要取决于它的
表3.4 分子量范围与凝胶浓度的关系
分子量范围
适用的凝胶浓度/(%)
蛋白质
104 1-4×104 1-5×104-1×105 1×105 5×105
104 104–105 105-2×106
核酸(RNA)
20-30 15-20 10-15 5-10 2-5
15–20 5-10 2-2.6
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分子量，而与所带电荷和形状无关。因此 可以利用SDS-PAGE测定蛋白质分子量。
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三、试剂与器材
试剂：10%SDS、 凝胶贮液（30％ACr-0.8%Bis)、 分离胶缓冲液（3.0 mol/L pH8.9Tris－HCl 缓冲 液）、 浓缩胶缓冲液（ 0.5 mol/L pH6.7Tris－ HCl 缓冲液）、10%过硫酸铵、 10%TEMED、 pH8.3Tris-Gly电极缓冲液、 1%琼脂糖溶液、 0.05％考马斯亮兰R250 、7%醋酸
(5)样品不易扩散，且用量少，其灵敏度可达10-6g
(6)凝胶孔径可调节，根据被分离物的分子量选择合适的浓度， 通过改变单体及交联剂的浓度调节凝胶的孔径；
(7)分辨率高，尤其在不连续凝胶电泳中，集浓缩、分子筛和电
荷效应为一体。因而较醋酸纤维薄膜电泳、琼脂糖电泳等有
更高的分辨率。
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凝胶浓度(T)的选择与被分离物质分子量密切相关。
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图2 夹心垂直板电泳槽示意图 图3 凝胶模示意图 1.样品槽模板 2.长玻璃板 1.导线接头 2.下贮槽 3.凹形橡胶框
4.样品槽模板 5.固定螺丝 6.上可贮编槽辑ppt 7.冷凝系统
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不连续体系由电极缓冲液、浓缩胶及分离胶所组成。 浓缩胶是由AP催化聚合而成的大孔胶，凝胶缓冲液 为pH6.7的Tris-HC1。分离胶是由AP催化聚合而成 的小孔胶，凝胶缓冲液为pH8.9 Tris-HC1。电极缓 冲液是pH8.3 Tris-甘氨酸缓冲液。2种孔径的凝胶、 2种缓冲体系、3种pH值使不连续体系形成了凝胶孔 径、pH值、缓冲液离子成分的不连续性，这是样品 浓缩的主要因素。
实验八 SDS－聚丙烯酰胺凝胶 垂直板电泳分离蛋白质
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一、目的要求
1.学习电泳原理和技术 2.学习和掌握SDS－聚丙烯酰胺凝胶垂直板电
泳分离蛋白质技术
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二、原理
聚丙烯酰胺凝胶是由单体丙烯酰胺(acrylamide，
简称Acr) 和交联 剂 N,N- 甲叉双 丙烯酰 胺(N ，N—