有机化学 第十四章 氨基酸和蛋白质的性质
氨基酸专业知识
• 双缩脲能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜-
双缩脲络合物，称为双缩脲反应。含有两个以上肽 键的多肽，具有与双缩脲相似的结构特点，也能发 生双缩脲反应，生成紫红色或蓝紫色络合物。这是 多肽定量测定的重要反应。
3，食品工业
• 营养强化剂； • 谷氨酸钠－味精； • 天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉
感并使香味浓厚爽口； • 天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：－甜味素APM
4，农业
• 杀虫剂：刀豆氨酸、5-羟色氨酸可使南方毛虫拒食 而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨酸乙酯衍生的 二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜虫和杀螨效果；
苯丙氨酸 脯氨酸 门冬氨酸 赖氨酸 （1）pH=7.0 负 阳极 负 阳极 负 阳极 正 阴极 （2）pH=6.0 负 阳极 正 阴极 负 阳极 正 阴极 （3）pH=5.0 正 阴极 正 阴极 负 阳极 正 阴极 （4）pH=2.0 正 阴极 正 阴极 正 阴极 正 阴极
注意： (1)中性氨基酸的pI<7,往往pI≈6； (2)各种氨基酸处于等电点时，是电中 性的，以偶极离子形式存在，与H2O的亲 合力小于正、负离子状态，因此，等电 点时，其溶解度最小，易沉淀。
NH2
or H2O2
NH
亚氨基酸
R C COOH
O
+ NH3
酮酸
（3）与2.4—二硝基氟苯(DNFB)的反应：
O2N
F+ R
H C
COOH
DNFB NO2
NH2
R
O2N
H N
C
COOH + HF
H
NO2 N-DNP-氨基酸 （黄色）
• Sanger法。2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，能够与肽链 N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP）。
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质有机化学基础知识点：氨基酸与蛋白质的结构与性质在有机化学中，氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位。
了解氨基酸的结构和性质对于深入理解蛋白质的功能和作用至关重要。
本文将介绍氨基酸的基本结构、分类以及蛋白质的结构和性质。
一、氨基酸的基本结构氨基酸是由一个氨基基团(-NH2)、一个羧酸基团(-COOH)和一个侧链基团(R)组成的。
氨基酸的碳原子上还有一个氢原子和一个与侧链基团连接的碳原子，即α碳原子。
氨基酸的侧链基团可以是不同的有机基团，决定了氨基酸的性质和功能。
根据侧链基团的性质，氨基酸可分为以下几类：1. 构成氨基酸主链的非极性氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸等。
它们的侧链基团都是非极性的烷基或芳香烃基，不带电荷。
2. 构成氨基酸主链的极性氨基酸，如天冬酰胺酸、谷氨酸等。
它们的侧链基团含有极性官能团，具有某种电荷。
3. 构成氨基酸主链的带电氨基酸，如赖氨酸、精氨酸等。
它们的侧链基团带正电荷，在生物体内具有重要的生理功能。
此外，还有一些特殊的氨基酸，如脯氨酸、半胱氨酸等，它们在氨基酸的结构中具有特殊的官能团或化学键，参与了许多重要的生物反应。
二、蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽链组成，每个多肽链由多个氨基酸残基以肽键相连而成。
多肽链的折叠和空间排布决定了蛋白质的功能和性质。
1. 一级结构：指多肽链上氨基酸残基的线性排列顺序。
氨基酸之间通过肽键连接，多肽链的N端和C端分别指代氨基末端和羧基末端。
2. 二级结构：指蛋白质中多肽链的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠，它们是由氢键相互作用所稳定的。
3. 三级结构：指整个多肽链的三维空间结构。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元通过各种非共价键相互作用而形成。
4. 四级结构：指多肽链与多肽链之间的空间排布和相互作用。
多个多肽链通过非共价键和共价键相互连接而形成更复杂的蛋白质结构。
蛋白质的结构多种多样，不同的结构决定了不同的功能。
高二有机化学优质课件 2.4.2氨基酸和蛋白质
，C 为 α－氨基酸，则 C 的结构简式为
；
D 符合氨基酸的通式，但不与强酸、强碱反应，应该为硝基化
合物，即 CH3CH2NO2。
（2）H2NCH2COOH 和
形成的二肽有 4 种，其结
构如下：
、
、
、
。
答 案 （ 1 ） CH3COONH4 CH3CH2NO2 （2）4
H2NCH2COOH
二、蛋白质的性质 1.蛋白质的水解
除 去 Cl － 的 方 法 是 ____________________________________ 。
（4）浓HNO3溅到皮肤上，使皮肤呈
色，这是由于
浓HNO3和蛋白质发生了
反应的缘故。
（5）鉴定一种物质的成分是真丝还是人造丝，可取一小块进
行
，这是因为___________________________________
【议一议】 1.如何鉴别蛋白质？ 答案 鉴别蛋白质的主要依据有：（1）有些蛋白质分子中有 苯环存在，这样的蛋白质与浓硝酸反应时呈黄色。（2）蛋白 质灼烧时有烧焦的羽毛味（常以此来区别毛纺物和棉纺物、 合成纤维等）。
2.如何分离提纯蛋白质？ 答案 常用盐析来分离提纯蛋白质。因为盐析是可逆的，在 蛋白质溶液中加入浓的轻金属盐或铵盐溶液，蛋白质的溶解 度降低而从溶液中析出，析出的蛋白质又能溶于水中，并不 影响它原来的生理活性，常用来分离提纯蛋白质。
用途 分离提纯蛋白质
消毒、灭菌，如
除杂，如除去淀
给果树使用波尔
粉溶液中的
多液，保存动物
标本
NaNO3杂质
【特别提醒】 （1）蛋白质的分离与提纯：①常用盐析法分离提纯蛋白质， 因为盐析是可逆的。②可用渗析法除去蛋白质溶液（属于胶 体）中的杂质离子，因为蛋白质属于高分子化合物，不能透 过半透膜，而离子可以通过。 （2）不是所有的蛋白质都能发生颜色反应，只有结构中含有 苯环的才能遇浓HNO3呈黄色。 （3）蛋白质的检验：加浓HNO3溶液显黄色或灼烧有烧焦羽 毛气味。 （4）有机物的水解：能水解的有机物有卤代烃、酯、低聚糖 和多糖、油脂、蛋白质、多肽等。
有机化学基础知识点氨基酸的结构和性质
有机化学基础知识点氨基酸的结构和性质氨基酸是有机化合物中的一类重要分子，它具有特殊的分子结构和多种性质。
本文将围绕氨基酸的结构和性质展开相关探讨。
一、氨基酸的结构氨基酸的基本结构由一个氨基（NH2）、一个羧基（COOH）、一个带有特定侧链的碳原子组成。
其中，碳原子与氨基和羧基相连，形成一个称为α-碳的中心原子。
氨基酸的侧链（R基团）可以是疏水性的烃基、亲水性的羟基或带电离子的酸基等，这些不同的侧链决定了氨基酸的特性和功能。
二、氨基酸的分类根据氨基酸的侧链特征，可以将其分为以下几类：1. 脂溶性氨基酸：侧链为非极性的疏水性基团，如甲基（Alanine），苯基（Phenylalanine）等；2. 极性氨基酸：侧链含有氢键形成原子，具有一定的亲水性，如羟基（Serine），酸基（Aspartic acid）等；3. 硫氨基酸：侧链含有硫原子，具有特殊的性质，如半胱氨酸（Cysteine）；4. 离子型氨基酸：侧链带有正电荷或负电荷，如精氨酸（Arginine），谷氨酸（Glutamic acid）等。
三、氨基酸的性质氨基酸具有以下几种重要的性质：1. 生理性质：氨基酸是构成生物体内蛋白质的基本组成单元，参与细胞代谢和生命活动的调控。
其中人体无法自行合成的氨基酸称为必需氨基酸，必须从外部食物中摄入。
2. 光学性质：氨基酸的α-碳上存在手性中心，可以分为D-型和L-型两种异构体。
天然氨基酸大部分为L-型，而工业合成的氨基酸多为D-型。
3. 缔合性质：氨基酸能够通过脱羧和脱氨反应与其他分子发生缔合，形成肽键和蛋白质。
这个过程称为蛋白质的合成。
4. 缓冲性质：氨基酸中的羧基和氨基可以接受或释放质子，并能维持生物体内pH的稳定。
5. 亲水性和疏水性：由于氨基酸的不同侧链，其溶解度和溶液中的行为也会不同，包括溶解度、水合作用等。
四、应用举例1. 蛋白质合成：氨基酸是构成蛋白质的基本单元，了解氨基酸的结构和性质对研究蛋白质的合成机制和调控具有重要意义。
有机化学ppt-氨基酸蛋白质
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
氨基酸的化学性质
Ⅱ、多 肽 >二、多肽结构的测定 例：某八肽 A 、完全水解后，经分析氨基酸的组成为：丙、亮、
赖、苯丙、脯、丝、酪、缬。
B 、端基分析： N- 端 丙 …………………… 亮 C- 端。 C 、胰蛋白酶催化水解：分离得到酪氨酸，一种三
肽和一种四肽。
D、用Edman降解分别测定三肽、四肽的顺序，结果 为：丙-脯-苯丙；赖-丝-缬-亮。 E、由上述信息得知，八肽的顺序为：
反应是定量完成的，衡量的放出N2，测定N2的体积便可 计算出氨基酸只氨基的含量。 3、与甲醛作用 甲醛能与氨基酸中的氨基作用，使氨基酸的碱性消失， 这样就可以用碱来滴定羧基的含量。
Ⅰ、氨基酸 > 三、氨基酸的化学性质 2、与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO 2 NH2
R CH COOH + N2 + H2O OH
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸
-氨基乙酸
-氨基丙酸 3-甲基-2-氨基丁酸
NH 2 CH3 H3C CH CH2 CH COOH
亮氨酸
4-甲基-2-氨基戊酸
Ⅰ、氨基酸 >一、氨基酸的构型 氨基酸除甘氨酸外，其它氨基酸分子中碳原子均为 手性碳原子，因此都具有旋光性。 大多数-氨基酸都只有一个手性碳原子，其构型一
中性氨基酸
酸性氨基酸 碱性氨基酸
pI = 4.8~6.3
pI = 2.7~3.2 pI = 7.6~10.8
2°等电点时，偶极离子在水中的溶解度最 小，易结晶析出。
Ⅰ、氨基酸 > 三、氨基酸的化学性质 2、与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO 2 NH2
R CH COOH + N2 + H2O OH
实验4 氨基酸
实验4 氨基酸、蛋白质的主要化学性质一、目的要求用实验方法验证氨基酸、蛋白质的主要化学性质，增强感性认识。
二、原理α-氨基酸和蛋白质均含有α-氨基酰基R—CH—C—的结构，故都能与水合| ||NH2 O茚三酮作用生成兰紫色物质。
OC O HCC O H O +R C H C O O HN H2OCC H O HCO+N H3pH5100℃+R C H O C O2++N H3O CC H O H C +OH O CCH O COOCC CO OCCCON+3H2OOCC CO OCCCNO N H4CCCOOCCCON-+（蓝紫色）水合茚三酮N H3脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应不释放氨而直接生成黄色化合物。
蛋白质分子中含有肽键，与双缩脲结构相似，故在碱性环境中能与硫酸铜结合成紫红色的络合物，此反应称为双缩脲反应。
蛋白质分子中若存在含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸等，当其与浓硝酸共热时，则变成黄色，这就是黄蛋白反应，若再继续加碱则颜色转变成橘黄色。
若蛋白质分子中具有含硫氨基酸如半胱氨酸、蛋氨酸等，则与碱及醋酸铅共热时，分解而产生硫离子，后者遇铅盐即生成黑色硫化铅沉淀。
蛋白质胶体是亲水胶体，若除去其质点上的水膜和电荷，蛋白质粒子则凝聚析出，这就是蛋白质的沉淀作用，使蛋白质胶体沉淀的方法有多种，常用的有下列几种：1、盐析法：加中性盐或硫酸铵等电解质试剂于蛋白质溶液中，这些电解质离子的水化能力比蛋白质强，可以夺去蛋白质粒子外围的水膜，并且蛋白质粒子外围的双电层又受到了压缩，也就是使其所带的电荷削弱，蛋白质胶体粒子由于失去两种使自己稳定的因素而沉淀。
2、有机溶剂的沉淀作用：水溶性的有机溶剂如乙醇、丙酮等，它们与水的亲和力大于蛋白质，因此能破坏蛋白质粒子的水膜，而使其沉淀析出。
3、生物碱试剂的沉淀反应：生物碱沉淀剂如三氯醋酸、若味酸、鞣酸等都能与蛋白质阳离子结成不溶性的盐而沉淀析出。
4、重金属离子的沉淀作用：某些重金属离子，如Cu2+、Hg2+、Pb2+、Ag+等，能与蛋白质阴离子结合成不溶性盐类而沉淀析出。
苏教版有机化学基础选修——氨基酸蛋白质
R–CH–COO － NH3 ＋
不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。 不同的氨基酸出现这种情况的 值各不相同。 值各不相同 利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 PH 分离氨基酸及多肽或蛋白质。 分离氨基酸及多肽或蛋白质。
（2）成肽（缩合）反应 成肽（缩合）
（3）颜色反应
实验： ●实验：
（1）鸡蛋白溶液 ） （2）鸡蛋白溶液 ） （3）鸡蛋白溶液 ）
0.1%茚三酮 茚三酮 浓硝酸
变成黄色
10%NaOH 1%CuSO4
双缩脲 试剂 紫玫瑰色溶液
蓝紫色溶液
结论：蛋白质可以跟许多试剂发生特殊的颜色反应。 ●结论：蛋白质可以跟许多试剂发生特殊的颜色反应。 应用： ●应用： 用于鉴别蛋白质的存在
丙氨酸（ 氨基丙酸） 丙氨酸（α—氨基丙酸） 氨基丙酸 苯丙氨酸（ α—氨基 β苯基丙酸） 氨基—β苯基丙酸） 苯丙氨酸（ 氨基
谷氨酸（ 谷氨酸（α—氨基戊二酸 ） 氨基戊二酸
请说明以上氨基酸在结构上的共同特点
采用系统命名比较繁琐， 采用系统命名比较繁琐，常采 用俗名， 用俗名，通常采用缩写省去氨 ●20种常见氨基酸在结构上的相似之处？ 不同之处？ 如甘氨酸，中文缩写甘， 酸，如甘氨酸，中文缩写甘， 都是α 氨基酸， 都是α-氨基酸， 英文glycine缩写为 缩写为Gly。 英文 缩写为 。 R-基不相同 ●氨基酸如何命名？
二、蛋白质
1、
蛋白质的概念 蛋白质是由氨基酸通过肽键等相互连接而形成的一类具有特定结 蛋白质是由氨基酸通过肽键等相互连接而形成的一类具有特定结 和一定生物学功能的生物大分子。 生物学功能的生物大分子 构和一定生物学功能的生物大分子。
2、组成元素： 组成元素：
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第十四章氨基酸和蛋白质的性质蛋白质和核酸是生命现象的物质基础，是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。
蛋白质存在于一切细胞中，它们是构成人体和动植物的基本材料，肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的。
蛋白质在有机体中承担不同的生理功能，它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运动等。
核酸分子携带着遗传信息，在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生命过程中起着极为重要的作用。
人们通过长期的实验发现：蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解，最终均产生α-氨基酸。
因此，要了解蛋白质的组成、结构和性质，我们必须先讨论α-氨基酸。
第一节氨基酸氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2）取代后的衍生物。
目前发现的天然氨基酸约有300种，构成蛋白质的氨基酸约有30余种，其中常见的有20余种，人们把这些氨基酸称为蛋白氨基酸。
其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。
一、α-氨基酸的构型、分类和命名构成蛋白质的20余种常见氨基酸中除脯氨酸外，都是α-氨基酸，其结构可用通式表示：RCHCOOHNH2这些α-氨基酸中除甘氨酸外，都含有手性碳原子，有旋光性。
其构型一般都是L-型（某些细菌代谢中产生极少量D-氨基酸）。
氨基酸的构型也可用R、S标记法表示。
根据α-氨基酸通式中R-基团的碳架结构不同，α-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸；根据R-基团的极性不同，α-氨基酸又可分为非极性氨基酸和极性氨基酸；根据α-氨基酸分子中氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的数目不同，α-氨基酸还可分为中性氨基酸（羧基和氨基数目相等）、酸性氨基酸（羧基数目大于氨基数目）、碱性氨基酸（氨基的数目多于羧基数目）。
氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名，例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。
在使用中为了方便起见，常用英文名称缩写符号（通常为前三个字母）或用中文代号表示。
例如甘氨酸可用Gly或G 或“甘”字来表示其名称。
氨基酸的系统命名法与其它取代羧酸的命名相同，即以羧酸为母体命名。
组成蛋白质的氨基酸中，有八种动物自身不能合成，必须从食物中获取，缺乏时会引起疾病，它们被称为必需氨基酸。
二、α-氨基酸的物理性质α-氨基酸一般为无色晶体，熔点比相应的羧酸或胺类要高，一般为200—300℃（许多氨基酸在接近熔点时分解）。
除甘氨酸外，其它的α-氨基酸都有旋光性。
大多数氨基酸易溶于水，而不溶于有机溶剂。
三、α-氨基酸的化学性质氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，因此它具有羧酸和胺类化合物的性质；同时，由于氨基与羧基之间相互影响及分子中R-基团的某些特殊结构，又显示出一些特殊的性质。
1．氨基酸的两性性质和等电点氨基酸分子中同时含有羧基（-COOH ）和氨基（-NH 2），不仅能与强碱或强酸反应生成盐，而且还可在分子内形成内盐。
RCHCOHRCHCO-NH 2OO NH 3+内盐（偶极离子）氨基酸内盐分子是既带有正电荷又带有负电荷的离子，称为两性离子或偶极离子。
固体氨基酸以偶极离子形式存在，静电引力大，具有很高的熔点，可溶于水而难溶于有机溶剂。
氨基酸分子是偶极离子，在酸性溶液中它的羧基负离子可接受质子，发生碱式电离带正电荷；而在碱性溶液中铵根正离子给出质子，发生酸式电离带负电荷。
偶极离子加酸和加碱时引起的变化，可用下式表示：正离子 偶极离子 负离子 pH < pI pI pH > pI 因此，在不同的pH 值中，氨基酸能以正离子、负离子及偶极离子三种不同形式存在。
如果把氨基酸溶液置于电场中，它的正离子会向阴极移动，负离子则会向阳极移动。
当调节溶液的pH 值，使氨基酸以偶极离子形式存在时，它在电场中既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点，通常用符号pI 表示。
当调节溶液的pH 值大于某氨基酸的等电点时，该氨基酸主要以负离子RCHCOH RCHCO -OO NH 3++NH3NH 2O RCHCO--H-HR-CH-COOH + HNO 2 ─→ R -CH-COOH + H 2O + N 2↑ | | NH 2 OH形式存在，在电场中移向阳极；当调节溶液的pH 值小于某氨基酸的等电点时，该氨基酸主要以正离子形式存在，在电场中移向阴极。
应当指出，在等电点时，氨基酸的pH 值不等于7。
对于中性氨基酸，由于羧基电离度略大于氨基，因此需要加入适当的酸抑制羧基的电离，促使氨基电离，使氨基酸主要以偶极离子的形式存在。
所以中性氨基酸的等电点都小于7，一般在5-6.3之间。
酸性氨基酸的羧基多于氨基，必须加入较多的酸才能达到其等电点，因此酸性氨基酸的等电点一般在2.8-3.2之间。
要使碱性氨基酸达到其等电点，必须加入适量碱，因此碱性氨基酸的等电点都大于7，一般在7.6-10.8之间。
见表13-2。
氨基酸在等电点时溶解度最小，最容易沉淀，因此可以通过调节溶液pH 值达到等电点来分离氨基酸混合物；也可以利用在同一pH 值的溶液中，各种氨基酸所带净电荷不同，它们在电场中移动的状况不同和对离子交换剂的吸附作用不同的特点，通过电泳法或离子交换层析法从混合物中分离各种氨基酸。
2．氨基酸中氨基的反应（1）与亚硝酸反应 大多数氨基酸中含有伯氨基，可以定量与亚硝酸反应，生成α-羟基酸,并放氮气。
该反应定量进行，从释放出的氮气的体积可计算分子中氨基的含量。
这个方法称为范斯莱克（Van Slyke ）氨基测定法，可用于氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。
（2）与甲醛反应 氨基酸分子中的氨基能作为亲核试剂进攻甲醛的羰基，生成（N,N-二羟甲基）氨基酸。
在（N,N-二羟甲基）氨基酸中，由于羟基的吸电子诱导效应，降低了氨基氮原子的电子云密度，削弱了氮原子结合质子的能力，使氨基的碱性削弱或消失，这样就可以用标准碱液来滴定氨基酸的羧基，用于氨基酸含量的测定。
这种方法称为氨基酸的甲醛滴定法。
在生物体内，氨基酸分子中的氨基在某些酶的催化下，可与醛酮反应生成弱碱性的西佛碱（Schiff’ base ）,它是植物体内合成生物碱及生物体内酶促转氨基反应的中间产物。
（3）与2,4-二硝基氟苯反应 氨基酸能与2,4-二硝基氟苯（DNFB ）反应生成N-（2,4-二硝基苯基）氨基酸，简称N-DNP-氨基酸。
这个化合物显黄色，可+用于氨基酸的比色测定。
英国科学家桑格尔（Sanger ）首先用这个反应来标记R-CH-COOH + 2HCHO R-CH-COOH | ─→ |NH 2 HOH 2C-N-CH 2OHR ’CHO + H 2 N-CH-COOH ─→R ’CH=N-CH-COOH | | R R西佛碱多肽或蛋白质的N-端氨基酸 ，再将肽链水解，经层析检测，就可识别多肽或蛋白质的N-端氨基酸。
（4）氧化脱氨反应 氨基酸分子的氨基可以被双氧水或高锰酸钾等氧化剂氧化，生成α-亚氨基酸，然后进一步水解，脱去氨基生成α-酮酸。
生物体内在酶催化下，氨基酸也可发生氧化脱氨反应，这是生物体内蛋白质分解代谢的重要反应之一。
3．氨基酸中羧基的反应（1）与醇反应 氨基酸在无水乙醇中通入干燥氯化氢，加热回流时生成氨基酸酯。
α-氨基酸酯在醇溶液中又可与氨反应，生成氨基酸酰胺。
这是生物体内以谷氨酰胺和天冬酰胺形式储存氮素的一OH O[O] H 2O | -NH 3 ‖R-CH-COOH ─→ R-C-COOH ─→ R-C-COOH ─→ R-C-COOH | ‖ | NH 2 NH NH 2α-亚氨基酸 α-羟基-α-氨基酸O O ‖ 干HCl ‖R-CH-C-OH + C 2H 5-OH ─→ R-CH-C-O-C 2H 5 + H 2O | | NH 2 NH 2O O‖ ‖R-CH-C-OC 2H 5 + NH 3 ─→ R-CH-C- NH 2 + C 2H 5-OH | | NH 2 NH 2F NO 2O 2N + H 2N-CHCOOH R弱碱NO 2O 2NNH-CHCOOH R + HF DNP-氨基酸（黄色）N-种主要方式。
（2）脱羧反应 将氨基酸缓缓加热或在高沸点溶剂中回流，可以发生脱羧反应生成胺。
生物体内的脱羧酶也能催化氨基酸的脱羧反应，这是蛋白质腐败发臭的主要原因。
例如赖氨酸脱羧生成1,5-戊二胺（尸胺）。
4．氨基酸中氨基和羧基共同参与的反应（1）与水合茚三酮的反应 α-氨基酸与水合茚三酮的弱酸性溶液共热，一般认为先发生氧化脱氨、脱羧，生成氨和还原型茚三酮，产物再与水合茚三酮进一步反应，生成蓝紫色物质。
这个反应非常灵敏，可用于氨基酸的定性及定量测定。
凡是有游离氨基的氨基酸都和水合茚三酮试剂发生显色△H 2N-CH 2(CH 2)3-CH-COOH ─→ H 2N-(CH 2)5-NH 2 |NH 2 戊二胺（尸胺）C C C OOH OHC C C O OOH OH+ H 2N -CH-COOH│R──→ + R -CHO + CO 2 +NH 3 C C CO OH OHC C C OOHOHO蓝紫色+ NH 3 + ──→还原型茚三酮CCCOOC C CO NO -反应，多肽和蛋白质也有此反应，脯氨酸和羟脯氨酸与水合茚三酮反应时，生成黄色化合物。
（2）与金属离子形成配合物 某些氨基酸与某些金属离子能形成结晶型化合物，有时可以用来沉淀和鉴别某些氨基酸。
例如二分子氨基酸与铜离子能形成深紫色配合物结晶：（3）脱羧失氨作用 氨基酸在酶的作用下，同时脱去羧基和氨基得到醇。
工业上发酵制取乙醇时，杂醇就是这样产生的。
此外，一些氨基酸侧链具有的官能基团，如羟基、酚基、吲哚基、胍基、巯基及非α-氨基等，均可以发生相应的反应，这是进行蛋白质化学修饰的基础。
α-氨基酸还可通过分子间的-NH 2基与-COOH 基缩合脱水形成多肽，该反应是形成蛋白质一级结构的基础，将在蛋白质部分介绍。
5. 氨基酸的受热分解反应α-氨基酸受热时发生分子间脱水生成交酰胺；γ-或δ-氨基酸受热时发生分子内脱水生成内酰胺；β-氨基酸受热时不发生脱水反应，而是失氨生成不饱和酸。
酶(CH 3)2CH-CH 2-CH-COOH + H 2O ──→ (CH 3)2CH- CH 2 - CH 2OH + CO 2 +NH 3 │ NH 2O/R-CH C=O ││2R-CH-COOH + Cu 2 +──→ O = C CH-R + 2H +│ / NH 2 O NH 2α-氨基酸 交酰胺β-氨基酸 α,β-不饱和酸γ-氨基酸 内酰胺RCH=CHCOOH + N HNH 2RCHCH 2COOHOC NH 2RCH NHRCHCH 2CH 2COOHCH 2CH2R-CH OH NH 2HO CC O ONH 2CH-RO C R-CH NHNH CH-R OC教案首页课程名称有机化学C Organic Chemistry C 计划学时（2）授课章节第十四章氨基酸和蛋白质第二节蛋白质protein教学目的和要求：1.掌握蛋白质的沉淀与变性等性质。