氨基酸和蛋白质药物的分析
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常见的氨基酸的分类特点及理化性质
非极性氨基酸的理化性质
2
疏水性
非极性氨基酸具有很强的疏水性。
4
溶解性
非极性氨基酸在水中的溶解度较低,但在有机溶剂如酒精或丙酮中的溶解度较高。
8
热稳定性
非极性氨基酸的烷基或芳基结构使其具有较高的热稳定性,可以在较高温度下保持结构完整。 非极性氨基酸由于其疏水性,在蛋白质折叠过程中通常会聚集在蛋白质的内部,形成疏水性核心,使得蛋白质整体结 构更加紧密和稳定。
氨基酸的酸碱性
氨基酸中的氨基(-NH2)和羧基(-COOH)具有不同的酸碱性。氨基是弱碱性基 团,而羧基是弱酸性基团。在水溶液中,氨基和羧基会发生质子交换反应,形 成两性离子。这种两性离子的pH值称为氨基酸的等电点(pI)。
1-14
—
pH
pH 值范围
氨基酸在不同pH值下会呈现不同的 离子形式,从而影响其理化性质和
抗原-抗体反应、免 疫标记等
氨基酸的生物学功能
蛋白质合成
氨基酸是构建生物体内蛋白质 的基本单位,是决定蛋白质结构 和功能的关键要素。
能量来源
通过代谢氧化,某些氨基酸可以 向细胞提供ATP,满足机体的能 量需求。
细胞信号传导
部分氨基酸及其代谢产物可作 为细胞间信号传递的载体,调节 生理过程。
抗氧化防护
农业应用
氨基酸可用作生物农药和 叶面肥料,提高作物抗病虫 能力和产量。还可用于饲 料添加,改善动物营养和生 长。
工业生产
许多工业合成过程需要用 到氨基酸,如制药、化工、 材料等领域。它们可作为 原料、催化剂或中间体。
氨基酸的研究进展
持续创新
科学家们不断探索新的技术和方法来研 究氨基酸的结构、性质和功能,推动着这 一领域的持续创新。
如何认识蛋白质类药物纯度检测
如何认识蛋白质类药物纯度检测？
1 从蛋白质制剂中检测出少量的污染蛋白质是 很困难的。因为污染蛋白质的量可能低于很多 测定方法的检测下限。制剂中往往含有大量的 辅料。
2 当用一种方法测定蛋白质纯度时，可能有两 种或更多的蛋白质表现出相似的行为。这种类 似的行为可能会导致本来是混合物的样品也被 认为是均一物质的错误结论。
HPLC法应根据不同的纯化工艺选择不同的方法。 一般尽量采用与SDS- PAGE法原理不同的反相柱或其 他离子交换柱进行分析，而不主张用分子筛分析。在 质量标准中要说明采用的是什么性质的分析柱。如有 些产品不适合用反相柱，要说明原因。
1.3 毛细管电泳
毛细管电泳的方法简便、快速，灵敏度和 分辨率高，但价格昂贵，重现性差，尚未作为 常规检定。
与产品相关的杂质包括：
突变物、错误裂解的产品、二硫化物异构体、 二聚体和多聚体；化学修饰的形态：脱去酰氨 基的或氧化的形态、其他降解产物等。
4.1宿主细胞蛋白含量
概念: 宿主细胞蛋白质一般简称宿主蛋白，是指生产过
程中来自宿主或培养基的残留肽等杂质。基因工程 药物中的宿主蛋白含量，可用 ELISA法(enzymelinked immunosorbent assay)测定。
3 只用一种方法作为纯度试验的标准是很不 可靠的，必须选择多种测定纯度的方法。
最好的纯度标准是建立多种分析方法，从 等电点、相对分子质量、疏水性等不同的角度 来证明了蛋白质样品的均一性。
4 纯度最终取决于所用方法的类型和分辨力， 低分辨率方法检测合格的样品改用高分辨力方 法时就有可能证明它是不纯的。
3.3等电点测定 可以表征药物的理化性质和纯度 均一的重组蛋白质只有一个等电点，有时因加工 修饰等影响可出现多个等电点，但应有一定的范 围。所以等电点测定是控制重组产品生产工艺稳 定性的重要指标。
蛋白质与氨基酸测定
非必需氨基酸
人体可以自行合成，不必从食物中摄取的氨基酸，如丙氨酸、精氨酸、天冬氨 酸、谷氨酸等。
氨基酸的功能
合成蛋白质
合成其他生物活性物质
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通 过脱水缩合形成肽链，进而形成蛋白 质。
氨基酸可以作为合成其他生物活性物 质的原料，如嘌呤、嘧啶等。
代谢调节
氨基酸参与多种代谢反应，如糖代谢、 脂肪代谢和氮代谢等，对维持人体正 常生理功能具有重要作用。
生物能源研究
蛋白质和氨基酸在生物能源领域也有应用，如通过测定蛋 白质的分解产物来评估生物燃料的生产效率和可持续性。
THANKS FOR WATCHING
感谢您的观看
蛋白质含量。
分光光度法
利用特定波长下的吸光度来测 定蛋白质含量，如双缩脲法、 酚试剂法等。
色谱法
利用色谱技术分离蛋白质，通 过测定各组分的含量来计算蛋 白质含量。
质谱法
通过测定蛋白质的质荷比来鉴 定蛋白质，常用于蛋白质组学
研究。
02
氨基酸测定
氨基酸的种类
必需氨基酸
人体无法自行合成，必须从食物中摄取的氨基酸，包括亮氨酸、异亮氨酸、缬 氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸和组氨酸。
蛋白质在生物体内可以水解成氨基酸， 氨基酸通过合成反应形成蛋白质。
蛋白质与氨基酸在生物体内的代谢过程
蛋白质的合成与分解
在生物体内，蛋白质的合成和分解是 一个动态平衡的过程。合成主要发生 在细胞内的核糖体上，而分解则通过 蛋白酶的催化作用进行。
氨基酸的代谢
氨基酸在生物体内经过一系列的代谢 反应，可以转化为其他有机物质，如 葡萄糖、脂肪等。同时，氨基酸也可 以作为合成核苷酸、激素等物质的原 料。
人体可以自行合成，不必从食物中摄取的氨基酸，如丙氨酸、精氨酸、天冬氨 酸、谷氨酸等。
氨基酸的功能
合成蛋白质
合成其他生物活性物质
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通 过脱水缩合形成肽链，进而形成蛋白 质。
氨基酸可以作为合成其他生物活性物 质的原料，如嘌呤、嘧啶等。
代谢调节
氨基酸参与多种代谢反应，如糖代谢、 脂肪代谢和氮代谢等，对维持人体正 常生理功能具有重要作用。
生物能源研究
蛋白质和氨基酸在生物能源领域也有应用，如通过测定蛋 白质的分解产物来评估生物燃料的生产效率和可持续性。
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分光光度法
利用特定波长下的吸光度来测 定蛋白质含量，如双缩脲法、 酚试剂法等。
色谱法
利用色谱技术分离蛋白质，通 过测定各组分的含量来计算蛋 白质含量。
质谱法
通过测定蛋白质的质荷比来鉴 定蛋白质，常用于蛋白质组学
研究。
02
氨基酸测定
氨基酸的种类
必需氨基酸
人体无法自行合成，必须从食物中摄取的氨基酸，包括亮氨酸、异亮氨酸、缬 氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸和组氨酸。
蛋白质在生物体内可以水解成氨基酸， 氨基酸通过合成反应形成蛋白质。
蛋白质与氨基酸在生物体内的代谢过程
蛋白质的合成与分解
在生物体内，蛋白质的合成和分解是 一个动态平衡的过程。合成主要发生 在细胞内的核糖体上，而分解则通过 蛋白酶的催化作用进行。
氨基酸的代谢
氨基酸在生物体内经过一系列的代谢 反应，可以转化为其他有机物质，如 葡萄糖、脂肪等。同时，氨基酸也可 以作为合成核苷酸、激素等物质的原 料。
食品中一般成分分析—蛋白质和氨基酸的测定
反应原理
电位滴定法是靠电极电位的突跃来指示滴定终点。 在滴定到达终点前后，滴液中的待测离子浓度往往变 化很大，引起电位的突跃，被测成分的含量仍然通过 消耗滴定剂的量来计算。
反应原理
因此，电位滴定准确度和精密度高，可用于滴定 突跃小或不明显的滴定反应，也可用于有色或浑浊试 样的滴定，电位滴定装置简单、操作方便，可自动化。 使用不同的指示电极，电位滴定法可以进行酸碱滴定， 氧化还原滴定，配合滴定和沉淀滴定。
食品中通常含有多种氨基酸，因此需要测定氨基酸的总 量，不能以氨基酸百分率来表示，只能以氨基酸中所含的 氮即氨基酸态氮的百分率来表示。
氨基酸含量一直是某些发酵产品如调味品的重要质量指 标，也是目前许多保健食品的质量指标之一。
与蛋白质中氨基酸结合状态不同，呈游离状态的氨基酸 的含氮量可直接测定，因此称为氨基酸态氮。
.
营养学分类
（2）半必需氨基酸或条件必需氨基酸 人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足 正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需 氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。 （3）非必需氨基酸 指能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨 基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
.
.
化学结构分类
仪器及试剂
仪器及试剂
1.仪器 分光光度计、容量瓶、具塞刻度试管、移液管、恒温水浴锅等； 2.试剂 （1）20g/L茚三酮溶液 称取茚三酮1g置于盛有35mL热水的烧杯中使 其溶解，加入40mg氯化亚锡，搅拌过滤作为防腐剂。滤液放置于棕色 瓶中冷暗处过夜，加水至58.04 磷酸盐缓冲溶液 准确称取磷酸二氢钾4.5350g于烧杯中，用少量蒸馏水溶解，移入500mL 容量瓶中，加水稀释至刻度，摇匀备用； 准确称取磷酸氢二钠11.9380g于烧杯中，用少量蒸馏水溶解，移入 500mL容量瓶中，加水稀释至刻度，摇匀备用； 取上述配制好的磷酸二氢钾溶液10mL与190mL磷酸氢二钠溶液混匀即为 pH8.04磷酸盐缓冲溶液。
氨基酸、多肽及蛋白质类药物分析方法
氨基酸、多肽及蛋白质类药物分析方法1. 引言氨基酸、多肽及蛋白质类药物是一类重要的生物大分子，广泛应用于医学、生物学和药物研发领域。
分析方法的研发和优化对于确保药物的质量和安全性至关重要。
本文将介绍氨基酸、多肽及蛋白质类药物分析方法的原理、常用技术和应用。
2. 氨基酸分析方法2.1 色谱法色谱法是最常用的氨基酸分析方法之一。
其中，离子交换色谱法（Ion-exchange chromatography）和高效液相色谱法（High-performance liquid chromatography, HPLC）是最常用的技术。
离子交换色谱法基于氨基酸的电荷性质，通过固定相上的阴离子交换树脂将氨基酸分离。
而HPLC则利用溶液中氨基酸的亲水性质，通过不同流动相的梯度洗脱将氨基酸分离。
2.2 光谱法光谱法基于氨基酸的吸光特性，常用的有紫外-可见光谱法（UV-Vis spectroscopy）和红外光谱法（Infrared spectroscopy, IR）。
紫外-可见光谱法利用氨基酸在特定波长下的吸光度差异进行分析，而红外光谱法则通过氨基酸吸收、发射或散射红外光的特性进行定性和定量分析。
3. 多肽分析方法3.1 质谱法质谱法是多肽分析的主要方法之一。
质谱法利用质谱仪对多肽进行分析，可以进行结构鉴定、定性和定量分析。
常用的质谱方法包括基质辅助激光解析电离飞行时间质谱（Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization Time-of-Flight Mass Spectrometry, MALDI-TOF-MS）和液相色谱-质谱联用（Liquid Chromatography-Mass Spectrometry, LC-MS）。
3.2 磁共振波谱法磁共振波谱法（Nuclear Magnetic Resonance, NMR）提供了多肽的结构信息。
通过分析多肽所产生的NMR信号，可以揭示多肽的空间构象和相互作用等重要信息。
氨基酸片的功效与作用
氨基酸片的功效与作用氨基酸是生命机体的重要物质基础。
每一个细胞的重要组成部分都要氨基酸的参与，没有氨基酸就没有生命。
下面就由店铺为大家介绍下氨基酸片的功效和作用，希望可以帮到大家哦。
氨基酸片的功效和作用1、蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的：作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。
2、起氮平衡作用：当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。
实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。
正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。
食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。
完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。
3、转变为糖或脂肪：氨基酸分解代谢所产生的a-酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。
a-酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。
4、参与构成酶、激素、部分维生素：酶的化学本质是蛋白质(氨基酸分子构成)，如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。
含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。
有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。
酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。
氨基酸片的营养地位人类为了生存必需摄取食物，以维持抗体正常的生理、生化、免疫机能，以及生长发育、新陈代谢等生命活动，食物在体内经过消化、吸收、代谢，促进抗体生长发育、益智健体、抗衰防病、延年益寿的综合过程称为营养。
食物中的有效成分称为营养素。
作为构成人体的最基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐(即矿物质，含常量元素和微量元素)、维生素、水和食物纤维，也是人体所需要的营养素。
食品中蛋白质和氨基酸的测定(精)
苋菜红 胭脂红 柠檬黄 日落黄 靛蓝 亮蓝
2．合成色素的提取
聚酰胺吸附色素
3．定性分析 14． 定量分析 5 ．薄层层析法、高效液相色谱法测定的基本要 求
三、甜味剂的测定
糖精钠的测定：糖精是应用较为广泛的人工甜味 剂 其学名为邻—磺酰苯甲酰亚胺其结构式为：
1．HPLC法 2．酚磺酞比色法 [原理] 样品中的糖精钠在酸性条件下用乙醚提 取分离后，与酚和硫酸在175 ℃作用，生成酚 磺酞，再与氢氧化钠反应产生红色溶液，与标 准系列比较定量。 [说明] ①本法受温度影响较大，要使糖精充分与 酚在硫酸作用下生成酚磺酞，应严格控制在 175士2℃温度下反应 2小时。②苯甲酸等有机 物对测定有干扰，故要通过碱性氧化铝层析柱 以排除干扰。 3． 紫外分光光度法
二、蛋白质和氨基酸的分类
三、蛋白质的一般性质
1． 物理性质
2 ．化学性质
第二节 蛋白质的测定
蛋白质的测定方法分两大类：一类是利用蛋白质 的共性即含氮量、肽键和折射率等测定蛋白质 含量；另一类是利用蛋白质中的氨基酸残基、 酸性和碱性基因以及芳香基团等测定蛋白质含 量 。 具体测定方法：凯氏定氮法是最常用的，国内 外应用普遍；双缩脲反应、染料结合反应、酚 试剂法； 国外：红外分析仪
④ 样品中若含脂肪较多时，消化过程中易产生大 量泡沫，为防止泡沫溢出瓶外，在开始消化时 应用小火加热，并时时摇动；或者加入少量辛 醇或液体石蜡或硅油消泡剂，并同时注意控制 热源强度。 ⑤ 当样品消化液不易澄清透明时，可将凯氏烧 瓶冷却，加入30％过氧化氢 2—3 m1 后再继 续加热消化。 ⑥ 若取样量较大，如干试样超过5 g 可按每克 试样5 m1的比例增加硫酸用量。
[步骤] 整个过程分三步：消化、蒸馏、吸收与 滴 定 1.消化 总反应式： 2NH2（CH2）2COOH+13H2SO4= （NH42SO4+6CO2+12SO2+16H2O
2．合成色素的提取
聚酰胺吸附色素
3．定性分析 14． 定量分析 5 ．薄层层析法、高效液相色谱法测定的基本要 求
三、甜味剂的测定
糖精钠的测定：糖精是应用较为广泛的人工甜味 剂 其学名为邻—磺酰苯甲酰亚胺其结构式为：
1．HPLC法 2．酚磺酞比色法 [原理] 样品中的糖精钠在酸性条件下用乙醚提 取分离后，与酚和硫酸在175 ℃作用，生成酚 磺酞，再与氢氧化钠反应产生红色溶液，与标 准系列比较定量。 [说明] ①本法受温度影响较大，要使糖精充分与 酚在硫酸作用下生成酚磺酞，应严格控制在 175士2℃温度下反应 2小时。②苯甲酸等有机 物对测定有干扰，故要通过碱性氧化铝层析柱 以排除干扰。 3． 紫外分光光度法
二、蛋白质和氨基酸的分类
三、蛋白质的一般性质
1． 物理性质
2 ．化学性质
第二节 蛋白质的测定
蛋白质的测定方法分两大类：一类是利用蛋白质 的共性即含氮量、肽键和折射率等测定蛋白质 含量；另一类是利用蛋白质中的氨基酸残基、 酸性和碱性基因以及芳香基团等测定蛋白质含 量 。 具体测定方法：凯氏定氮法是最常用的，国内 外应用普遍；双缩脲反应、染料结合反应、酚 试剂法； 国外：红外分析仪
④ 样品中若含脂肪较多时，消化过程中易产生大 量泡沫，为防止泡沫溢出瓶外，在开始消化时 应用小火加热，并时时摇动；或者加入少量辛 醇或液体石蜡或硅油消泡剂，并同时注意控制 热源强度。 ⑤ 当样品消化液不易澄清透明时，可将凯氏烧 瓶冷却，加入30％过氧化氢 2—3 m1 后再继 续加热消化。 ⑥ 若取样量较大，如干试样超过5 g 可按每克 试样5 m1的比例增加硫酸用量。
[步骤] 整个过程分三步：消化、蒸馏、吸收与 滴 定 1.消化 总反应式： 2NH2（CH2）2COOH+13H2SO4= （NH42SO4+6CO2+12SO2+16H2O
蛋白质和多肽的氨基酸序列分析
蛋白质和多肽的氨基酸序 列分析
• 引言 • 蛋白质和多肽的氨基酸组成 • 氨基酸序列分析方法 • 氨基酸序列分析的应用 • 氨基酸序列分析的挑战与展望
01
引言
蛋白质和多肽的定义
蛋白质
由氨基酸组成的大分子，是生命 活动中不可或缺的组成部分，具 有多种生物学功能。
多肽
由2-50个氨基酸组成的短链肽， 具有较低的分子量和稳定性，在 生物体内发挥着重要的生理作用 。
蛋白质相互作用研究
通过分析蛋白质之间的相互作用，可以了解蛋白质在细胞内的功能 和调控机制，为疾病治疗提供新思路。
蛋白质修饰研究
通过对蛋白质的修饰进行分析，可以了解蛋白质的修饰对蛋白质功 能的影响，为药物设计和治疗提供依据。
生物进化研究
物种进化关系研究
通过对不同物种的氨基酸序列进行分析，可以了解物种之间的进 化关系和亲缘关系。
02
蛋白质和多肽的氨基酸组成
常见氨基酸的种类和特性
甘氨酸（Gly）：最简单的氨基酸，无手性碳原 子，呈中性。
01
缬氨酸（Val）：支链氨基酸，呈中性。
03
02
丙氨酸（Ala）：含有三个碳原子的氨基酸， 呈中性。
04
亮氨酸（Leu）：支链氨基酸，呈中性。
异亮氨酸（Ile）：支链氨基酸，呈中性。
05
药物设计与优化
氨基酸序列分析在药物设计 与优化中发挥着关键作用。 通过对靶点蛋白或活性多肽 的氨基酸序列进行分析，可 以发现潜在的药物作用靶点 ，为新药研发提供有力支持 。
生物进化与物种 分类
氨基酸序列分析在生物进化 与物种分类中具有重要价值 。通过对不同物种的蛋白质 和多肽进行氨基酸序列比对 ，可以揭示物种之间的亲缘 关系和进化历程。
• 引言 • 蛋白质和多肽的氨基酸组成 • 氨基酸序列分析方法 • 氨基酸序列分析的应用 • 氨基酸序列分析的挑战与展望
01
引言
蛋白质和多肽的定义
蛋白质
由氨基酸组成的大分子，是生命 活动中不可或缺的组成部分，具 有多种生物学功能。
多肽
由2-50个氨基酸组成的短链肽， 具有较低的分子量和稳定性，在 生物体内发挥着重要的生理作用 。
蛋白质相互作用研究
通过分析蛋白质之间的相互作用，可以了解蛋白质在细胞内的功能 和调控机制，为疾病治疗提供新思路。
蛋白质修饰研究
通过对蛋白质的修饰进行分析，可以了解蛋白质的修饰对蛋白质功 能的影响，为药物设计和治疗提供依据。
生物进化研究
物种进化关系研究
通过对不同物种的氨基酸序列进行分析，可以了解物种之间的进 化关系和亲缘关系。
02
蛋白质和多肽的氨基酸组成
常见氨基酸的种类和特性
甘氨酸（Gly）：最简单的氨基酸，无手性碳原 子，呈中性。
01
缬氨酸（Val）：支链氨基酸，呈中性。
03
02
丙氨酸（Ala）：含有三个碳原子的氨基酸， 呈中性。
04
亮氨酸（Leu）：支链氨基酸，呈中性。
异亮氨酸（Ile）：支链氨基酸，呈中性。
05
药物设计与优化
氨基酸序列分析在药物设计 与优化中发挥着关键作用。 通过对靶点蛋白或活性多肽 的氨基酸序列进行分析，可 以发现潜在的药物作用靶点 ，为新药研发提供有力支持 。
生物进化与物种 分类
氨基酸序列分析在生物进化 与物种分类中具有重要价值 。通过对不同物种的蛋白质 和多肽进行氨基酸序列比对 ，可以揭示物种之间的亲缘 关系和进化历程。
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2、氨基酸的解离
氨基酸在水中的两性离子既能像酸一样放出质子，也能像碱一 样接受质子，氨基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质。
As an acid（proton donor）：
COO +
H3N C H
R
COO H2N C H + H+
R
As a base（proton acceptor）：
COO -
+
α-氨基酸有两种构型:D构型和L构型 它们是与甘油醛或乳酸相比较而决定的。凡
是与L－甘油醛（或L－乳酸）构型相同的，就 定义为L－氨基酸，反之为D－氨基酸。
蛋白质中的氨基酸都是L-型。 (Gly除外)
以丙氨酸为例：
旋光性：
组成蛋白质的氨基酸除Gly以外，都有手性碳原子， 所以 都有旋光性，能使偏振光的偏振面向左或向右旋转，向左旋转 的称左旋，用“一”号表示，向右旋转的称右旋，用“＋”号 表示。
第十一章 氨基酸与蛋白质 药物的分析
第一节 氨基酸类药物的分析 第二节 蛋白质类药物的分析
一. 氨基酸的结构与分类
（一）氨基酸的通式： -氨基酸
H2N
COOH CH R
不变部分 可变部分
COOH 羧基 H2N—Cα—H
氨基
R
为什么称为－氨基酸？ 与羧基相邻的－碳原子上都有一个氨基。
组成蛋白质的常见氨基酸共有 20 种
O2N
F + H2N
H C
在弱碱中
COOH
R NO 2
O2N
HH N C COOH
不同蛋白质中这些氨基酸的含量不同，所以它们的摩尔吸收系数是完全不同的
（2）氨基酸的酸碱性质
1、氨基酸的两性离子形式
COOH H2N—Cα—H
R
不带电形式
COO+H3N—Cα—H
R
两性离子形式
氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基 形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子 化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
非极性氨基酸（8）
非解离的极性氨基酸(不带电7)
极性氨基酸
酸性氨基酸（带负电2） 碱性氨基酸(带正电3)
硒代半胱氨酸
丙氨酸 Ala
H CH3 C COOH
NH2
I
非 极 性 缬氨酸 Val 氨 基 酸
CH3 CH
CH3
H C COOH NH2
什么叫非极性氨基酸？
亮氨酸 Leu
CH3 CH3 CH CH2
H C COOH NH2
II
甘氨酸 Gly 非 解 丝氨酸 Ser 离 的 极 性 氨 苏氨酸 Thr 基 酸
半胱氨酸 Cys
H H C COOH
NH2 H HO CH2 C COOH NH2
H HO CH C COOH
CH3 NH2
HS CH2
H C COOH NH2
H
酪氨酸 Tyr HO
CH2 C COOH
当将等量的右旋体和左旋体混合时，两者的旋光能力相同，但方向 相反，旋光作用互相抵消，旋光性消失。此混合物称外消旋体 .
氨基酸的光吸收：
➢构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都 没有光吸收，在红外区和远紫外区（λ ＜200nm）都有光吸收. •但芳香族氨基酸因为其R基含有苯环共轭 π键系统，在近紫外区(200-400nm) 酪 氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能 力。
蛋白质一般在280nm有最大光吸收，可 用来测定蛋白质浓度。
分光光度法的原理是Lamber-Beer(朗伯比尔)定律：
A = log I0 /I = - log T = εcl
T= I/I0
A： 吸光值（absorbance） （光密度, optical density,OD）
ε： 摩尔吸收系数（摩尔消光系数） c： 摩尔浓度 l： 比色杯的内径或光程厚度 I0： 入射光强 I： 透射光强 T： 透光率
H H2N ( CH2)4 C COOH
NH2
IV
碱
NH
H
性 氨
精氨酸
Arg H2 C NH ( CH2)3 C COOH
N
基
NH2
酸
H
组氨酸 His
CH2 C COOH HN N
NH2
氨基酸的理化性质
一般物理性质 氨基酸的酸碱性质 氨基酸的化学反应
（一）一 般 物 理 性 质
• α氨基酸为无色晶体，不同氨基酸
H3N
C
H + H+
COOH
+
H3N C H
R
R
（3）氨基酸的化学反应
－氨基参加的反应
氨基酸的化学反应
－羧基参加的反应
侧链功能基团参加的反应
3. 1 α-氨基参加的反应
与亚硝酸反应
测量氮气的体积可计算氨基酸的含量。
NH2
R
C H
COOH +
HNO2
OH
R C COOH + H2O + N2
H
这是Van Slyke（范斯来克 ）法测定氨基酸的基础。
其晶体形状不相同。
• 氨基酸熔点一般在200—300°C。 • 氨基酸的溶解度：水中溶解度 差别
大，能溶解于烯酸、烯碱，不溶于有机 溶剂
• 各种氨基酸有不同的味感（味精：
谷氨酸钠）
（1） 氨基酸的光学活性和光谱性质
构型：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有手性碳原子（ α-碳 是一个手性碳原子），在三维空间上就有两种不同的排列方式，它们 互为镜影，这两种不同的构型分别称为D-型和L-型。
II
非
NH2
解
离
O
H
的 极
天冬酰胺 Asn
H2 C CH2 C COOH N
性
NH2
氨
基 酸
O
H
谷氨酰胺 Gln H2 C CH2 CH2 C COOH
N NH2
O
H
III
天冬氨酸 Asp
HO C CH2 C COOH
酸
NH2
性
氨
基
O
H
酸
谷氨酸
Glu HO C CH2 CH2 C COOH
NH2
赖氨酸 Lys
H C COOH NH2
I
非
极
性
异亮氨酸 Ile
氨
基
酸
CH3 CH2 CH CH3
H C COOH NH2
H
脯氨酸 Pro
CH2 CH2 CH2
C COOH NH
苯丙氨酸 Phe
H CH2 C COOH
NH2
I
非 极 性 色氨酸 Trp 氨 基 酸
H
CH2 C COOH
N H
NH2
甲硫氨酸
Met
CH3 S CH2 CH2
与酰化试剂反应
O
COC H2
苄氧酰氯
Cl + H2N
COONa CH R
在弱碱中 （后酸化）O NhomakorabeaCOONa
C O C N CH
H2
H
R
+ Na+ + Cl-
苄氧酰氨基酸
这些酰化试剂在多肽和蛋白质的人工合成中被用 作氨基的保护试剂。
烃基化反应
（1）与2，4－二硝基氟苯的反应 （sanger反应）
在弱碱性溶液中，氨基酸的α－氨基容易与2，4－二硝基 氟苯的反应（DNFB）作用，生成稳定的黄色2，4－二硝基苯 氨基酸（简写DNP－氨基酸）。