第十章 酶催化反应动力学
酶催化反应的动力学模拟与实验研究
酶催化反应的动力学模拟与实验研究酶催化反应是生物常见的化学反应之一，其在人类生命和健康中具有重要的作用。
酶催化反应的动力学模拟与实验研究，是一个非常有意义的课题。
本文将从酶催化反应的基本原理、动力学模拟方法、实验研究等方面进行探讨。
一、酶催化反应的基本原理酶是一种特殊的蛋白质分子，可以加速化学反应的进行而不改变反应自身的本质。
在酶催化反应中，酶与反应物发生作用，形成酶-底物复合物，接着发生化学反应，生成产物。
该反应过程遵循酶动力学原理，即反应速率与反应物浓度、酶浓度等因素有关。
二、酶催化反应的动力学模拟方法酶催化反应的动力学模拟常用的方法有两种：基于玻尔兹曼方程的分子动力学模拟和基于传统动力学方法的酶cinética模拟。
基于玻尔兹曼方程的分子动力学模拟是一种从分子层面模拟酶催化反应过程的方法。
该方法主要针对酶-底物复合物的形成、分子振动、化学反应等方面进行模拟研究。
通过该方法，可以精确描述反应过程中分子的能量、位移、速度等信息，揭示反应从活性位置到产物生成的全过程。
基于传统动力学方法的酶kinética模拟是一种通过数学模型描述酶催化反应过程的方法。
该模型基于酶动力学原理，考虑反应物浓度、酶浓度、反应速率等多个因素，建立了酶催化反应的动力学模型。
该方法主要研究反应过程中的热力学特性，如反应速率的变化、转移态的分析等。
三、酶催化反应的实验研究酶催化反应的实验研究是将酶在一定反应条件下挑战不同反应物，探索反应过程中的动力学特性、产物性质等信息。
实验研究中，对于反应物浓度、pH值、温度等条件进行控制，再加入一定量的酶，观察反应过程中产生的产物种类和数量，并通过实验数据拟合等手段，解析酶催化反应的动力学性质。
四、酶催化反应的应用酶催化反应在生产和科研中具有广泛应用。
例如，在医疗领域中，酶催化反应可以用于新型药物的合成和分离纯化等方面；在食品工业中，酶催化反应可以用于酿造和加工过程中的催化处理和防腐鲜等领域；在环境领域中，酶催化反应可用于废水的处理和固体废物降解等方面。
第10章 酶促反应动力学
用这些数据求丝氨酸脱水酶的表观米氏常数。 解：1、v对[S]作图法:
v
丙 酮 0.3 酸
Vm
0.2 Vm 2 0.1
Vmax=0.36 1/2Vmax=0.18 Km=3.210-7
M/20min
0
1
2
3
4
5
6
7
8 10-6 [S]
解2、1/v 对1/[S]作图法：
[S]
0.20 0.40 0.85 1.25 1.70 2.00 8.00
说：当酶催化反应时，酶首先与底物结合，生成酶-底物复合物，
然后生成产物，并释放出酶。
V
Vmax
[S] 当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比；反 应为一级反应。
V
Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应 为混合级反应。
V
Vmax
[S]
当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度； 反应为零级反应
[S] 1000km 100km 10km 4km 3km v 0.999V 0.99V 0.91V 0.8V 0.75V
1km
0.10km
0.5V
0.091V
（5）判断反应方向或趋势：催化正逆反应的酶，其正逆 两向的反应的Km不同。如果正逆反应的底物浓度相当，则
反应趋向于Km小方向进行。
4、Vmax
磺胺药物的抑菌作用
增效联磺（抗菌增效剂-甲氧苄氨嘧啶(TMP)）能特异地抑制细 菌的二氢叶酸还原为四氢叶酸，故能增强磺胺药的作用。
（四）一些重要的抑制剂
• 1、不可逆抑制剂
①有机磷化合物：与酶活性直接有关的丝氨酸羟基共价结合，从而抑制
酶催化反应的动力学和热力学模型
酶催化反应的动力学和热力学模型酶催化反应是生命体系中关键的一环，它在细胞代谢、信号传导、免疫反应等生命活动中发挥着至关重要的作用。
酶催化反应的动力学和热力学模型则是研究这些反应本质和控制机制的关键工具。
本文将介绍酶催化反应的动力学和热力学背景，探讨几种常见的酶催化反应模型，并简述大分子反应的特点及控制机制。
一、酶催化反应的动力学和热力学背景酶催化反应是指在生物体内，酶作为催化剂促进化学反应的进行。
酶能够显著降低反应所需的能垒，从而提高反应速率。
这是因为酶与底物之间形成的酶底物复合物能够在化学反应中提供一个更加稳定的、能量较低的过渡态，从而降低反应所需的能量和活化能。
在酶催化反应中，反应速率是非常重要的一个参数。
反应速率和底物浓度、酶浓度、反应温度等因素相关，因此需要建立反应速率的动力学模型。
此外，酶催化反应的热力学特性也是研究的关键点之一，热力学模型的建立可以帮助我们理解反应的驱动力和热力学限制。
二、几种常见的酶催化反应模型1. 米高斯-明茨动力学模型米高斯-明茨动力学模型是最早提出的酶动力学模型之一。
这个模型假设底物结合酶的速率比化学反应速率快很多，因此酶底物复合物的形成是反应速率的控制步骤。
当底物浓度很低时，酶活性不会受到抑制。
但是随着底物浓度的增加，酶活性会逐渐达到饱和，反应速率也会趋于常数。
2. 酶抑制模型酶抑制模型是一种描述酶和抑制剂之间互作关系的动力学模型。
抑制剂可以直接地或者通过结合酶活性部位抑制酶的活性。
在酶活性被抑制的情况下，反应速率呈现非线性关系，其动力学方程可以写成一个双曲线形式。
3. 酶电化学模型酶电化学模型结合了动力学和电化学的理论，描述酶催化反应的电化学过程和催化剂对电极反应动力学的影响。
这种模型在电化学和生物传感领域有着广泛的应用。
三、大分子反应的特点及控制机制除了小分子酶催化反应，大分子反应也是生物体系中一种重要的反应类型。
大分子反应包括蛋白质合成和降解、DNA复制和修复等过程。
酶催化反应动力学
• 在一定条件下每种酶都
有其催化反应的最适温
度。
图 温度对酶促反应速度的影响
• 最适温度不是酶的特征物理常数，相反它常常受 到其他各种条件如底物种类、作用时间、pH和离 子强度等因素影响。如最适温度随酶促反应进行 时间的长短而改变，这是因为温度使酶蛋白发生 变性效应是随时间而逐步累加的。
• 一般而言，酶促反应进行时间长时酶的最适温度 低，酶促反应进行时间短则最适温度高，所以只 有在规定的酶促反应时间内才可确定酶的最适温 度。
在不同pH条件下进行某种酶促化学反应， 然后将所测得的酶促反应速度相对于pH 来作图，即可得到钟罩形曲线。
图 pH对酶活力的影响
• 各种酶在一定条件下都有其特定的最适pH， 因此最适pH是酶的特性之一。
• 但是酶的最适pH并不是一个常数，它受诸 如底物种类和浓度、缓冲液种类和浓度等 众多因素的影响，因此只有在一定条件下 最适pH才有意义。
• 如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原 激活及激素控制等。
• 某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
2. 酶促反应动力学
研究各种因素对酶促反应速度的影响， 对阐明酶作用的机理和建立酶的定量方法都 是重要的。
影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。
研究某一因素对酶反应速度的影响时，必须使 酶反应体系中的其他因素维持不变，而单独变动 所要研究的因素。
• 酶所表现的最适温度是上述两种影响综合作用的 结果。
在较低的温度范围内， 酶催化反应速率会随着 温度的升高而加快，超 过某一温度，即酶被加 热到生理允许温度以上 时，酶的反应速率反而 随着温度的升高而下降。
这是由于温度升高，虽然可加速酶的催化反应速率， 同时也加快了酶的热失活速率。
酶工程第10章固定化酶催化的动力学特征)
一些酶在溶液中和固定化后的米氏常数值
酶
底物
固定化试剂
肌酸激酶 乳酸脱氢酶 α－糜蛋白酶 无花果蛋白酶 胰蛋白酶
ATP NADH N-乙酰酪氨酸乙酯 N-苯酰精氨酸乙酯 苯酰精氨酰胺
无（溶液酶） 对氨苯基纤维素
当 Da <<1时，酶催化的最大反应速度要大大 慢于底物的传质速率，此时该反应过程由反应动 力学控制；当 Da>>1时，底物的传质速率大大慢 于酶催化的最大反应速度，此时该反应过程由传 质扩散控制。
外扩散限制效应
（2）作图法求[S]i值和Vi值
根据 Vm[S]i
Km [S]i
kLa ([S]0
[S ]0
[S]0 [S]0
外扩散限制效应
引入 [S] [S]i ， K K m ，并定义 Da Vm ，
[S ]0
[S ]0
k L a [S ]0
[S ]i
Vm [S]0 1 [S]i
kLa [S]0 K m [S]i
[S ]0
[S]0 [S]0
Da [S] 1 [S] K [S]
Viห้องสมุดไป่ตู้
Vm [S ]0 Km [S]0
V0
在这种情况下，酶反应速度不受传质速率的 影响，为该酶的本征反应速度，或称在此条件下 可能达到的最大反应速度，用V0表示。
外扩散限制效应
当外扩散传质速率很慢，而酶表面上的反应 速度很快，此时传质速率成为限制步骤。固定化 酶外表面上的底物浓度趋于零，有
Vi k L a[S ]0 Vd max
kLa ([S]0
[S]i )
酶催化反应动力学概况课件
目 录
• 酶催化反应动力学概述 • 酶催化反应的速率方程 • 酶促反应的速率常数与酶活性 • 酶促反应的抑制剂与激活剂 • 酶催化反应的动力学应用
01
酶催化反应动力学概述
酶的定义与特性
总结词
酶是一种生物催化剂，具有高度专一性和高效性的特性，能够加速生物体内的 化学反应。
03
利用酶的催化作用可以构建生物传感器，用于检测生物分子或
小分子物质，用于医学诊断和环境监测。
酶催化反应在农业领域的应用
有机肥料生产
利用酶催化反应可以将农业废弃物转化为有机肥料，提高土壤肥 力。
生物农药
通过酶的催化作用可以合成具有杀虫、杀菌或除草功能的生物农药 ，减少化学农药的使用。
转基因作物
通过基因工程技术将酶编码基因导入作物中，以提高作物的抗逆性 、产量和品质。
蛋白质工程
通过酶催化反应对蛋白质进行定向进化或改造，以优化蛋白质的性 能，应用于生物医学、工业和农业等领域。
酶催化反应在医药领域的应用
药物研发
01
酶催化反应可用于合成新药或优化现有药物的合成路线，降低
药物的生产成本。
疾病诊断
02
某些酶的活性与某些疾病相关，通过检测酶的活性可以用于疾
病的诊断。
生物传感器
金属离子
如Mg^2+、Zn^2+等， 能够通过提供催化活性所 需的电子或稳定酶的结构 来促进酶促反应。
蛋白质
如蛋白激酶等，能够通过 磷酸化等方式激活酶的活 性。
抑制剂与激活剂的应用
药物研发
通过抑制或激活特定的酶来治疗疾病。
生物工程
在发酵工程、酶工程等领域中，利用抑制剂与激 活剂来调控酶促反应过程。
酶催化反应动力学分析
酶催化反应动力学分析酶是生物体内最常见的催化剂，能够加速化学反应的速率，使化学反应在生命体内发生。
酶结构复杂，需要在特定的温度、pH值和离子浓度等条件下才能发挥最佳催化作用。
酶催化反应动力学分析是研究酶催化反应特性和机理的重要手段。
本文将对酶催化反应动力学分析进行探讨。
一、酶催化反应动力学酶催化反应动力学是研究酶催化反应速率的学科，主要关注酶催化反应的速率常数。
速率常数即反应速度与物质浓度之间的关系。
酶催化反应基本上遵循米氏动力学（Michaelis-Menten，简称M-M）方程。
M-M方程是描述酶催化反应速率的一种数学表达式。
其中，Vmax表示酶反应速率的最大值，Km表示酶与底物结合能力的常数。
酶对底物的亲和力越强，则Km值越小，酶在底物浓度足够大的条件下，其反应速率趋向于最大值Vmax。
当底物浓度为Km时，反应速率的一半为Vmax/2。
公式：V=Vmax*[S]/(Km+[S])其中，V表示反应速率，[S]表示底物浓度。
二、酶催化反应动力学分析过程1.测定酶反应速率酶催化反应速率可以通过测定产生的产物量或消耗的底物量来反应。
通常需要对底物和产物的浓度进行测定分析。
比如，在酶催化下，葡萄糖可以被转化为葡萄糖酸，可以通过测定葡萄糖和葡萄糖酸的浓度来反应酶的催化速率。
2.绘制酶反应速率曲线在实验中，通常会对不同底物浓度下的反应速率进行测定，并将反应速率与底物浓度绘制成曲线。
根据M-M方程，当底物浓度充分大时，反应速率趋向于最大值Vmax。
曲线的最大值即为酶反应速率的最大值Vmax，曲线的一半处即为酶的底物浓度Km。
3.计算酶催化常数通过实验测定的结果，可以计算出酶的催化常数。
其中，Km越小，表示酶与底物结合的亲和力越强，反应速率越快；Vmax则表示酶催化反应的最大速率，与酶的浓度和酶的催化效率有关。
三、酶催化反应动力学分析在生物学中的应用酶催化反应动力学分析是生物学领域中的重要研究方法之一。
酶催化反应机理的研究可以帮助我们理解生物反应的基本特性，例如代谢反应和细胞信号转导等。
酶工程 第十章 酶的催化特性与反应动力学 2013-2
½Vmax 分数级反应 一级反应 [S]<<K
零级反应 [S]>>K
K
[S]
当v = ½Vmax时，K=[S]，即米氏常数，记做Km
35/138
3. 稳态学说
中间复合物假说
假定[ES]处于稳态中，即形成速率等于分解速率： k1[E][S]=k-1[ES]+k2[ES] k1[E][S] [ES]= k-1+k2 酶以ES形式存在的比例: [S] k-1+k2 +[S] k1
41/138
（4）直接线性作图法：
Vmax
Vmax (Vmax, Km)
v1
v2 [S]2 -[S]1 -[S]3
Km
42/138
（5）常用动力学数据处理方法的比较 Lineweaver-Burk法最常用，优点是v和[S]在不同轴上 ，但误差分布不均衡 直接线性作图法优点是v 和[S]直接表现在图线上，具有 统计合理性，可采用Vmax和Km的中位数。采用非线性回 归进行拟合，可得到最优Vmax和Km的值。
15/138
4. 酶专一性的确定
（1）选择底物，测定最适温度、pH等条件 （2）确定米氏常数Km和最大反应速度Vmax （3）选用结构类似物确定专一性 （4）相对专一性的酶确定几个底物的Km、Vmax （5）确定是否有立体异构专一性
16/138
（二）酶催化作用的效率高
转换数（每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数）一般 103 min-1，β-半乳糖苷酶的转换数为12.5×103min-1， 碳酸酐酶的转换数达到3.6×107min-1 。 酶的催化作用可使反应速度提高107～1013倍 例如：H2O2的分解反应
H2O2 → H2O +
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ES
k1 k-1
ES
k2
k-2
EP
1、与底物浓度 [S]相比，酶的浓度 [E] 是很小的， 因而可忽略由于生成中间复合物[ES]而消耗的底物。
2、不考虑这个逆反应的存在 3、认为基元反应的反应速率最慢，为该反应速率 的控制步骤。 4、在一定时间内虽然[S]和[P]在不断变化，ES复 合体也在不断地生成和分解，但ES的生成速率 与分解速率接近相等，[ES]基本保持不变
非竞争性抑制 1 ＝ （1+ 〔I〕 ） × Vi Ki （ Vmax 1
Km 1 ＋ ） Vmax〔S〕
Vmax〔S Vi＝ 〔I 〕 ( Km+〔S ) ( 1+ ) Ki 〕 〕
3. 反竞争性抑制
(1)含义和反应式
反竞争性抑制剂必须在酶结合了底物之后才能与酶与 底物的中间产物结合，该抑制剂与单独的酶不结合。
快速平衡学说：米氏方程
S
ES k1 [ E ][S ] KM 反应快速建立平衡： k1 [ ES ]
Et ES
反应体系的总酶量为：Et
t
SE
k 1
k1
ES
P E
k2
[ ES ]
[ E ][S ] KM
[ ES] [ E]
具有温和的反应条件
一般在生理温度25~37℃的范围，仅有少数酶 反应可在较高温度下进行。
在接近中性的pH值条件下进行
易变性与失活
蛋白酶的化学本质是蛋白质，因而具有蛋白质 的所有性质。
常因变性而使活力下降，甚至完全失活。
酶的变性多数为不可逆。
激活剂和抑制剂
激活剂：能提高酶活性的物质
1）无机离子：酶的辅因子；桥梁作用 2）中等大小的有机分子：还原剂；EDTA 3）蛋白质性质的大分子：激活酶原
v Vm
Vm k2 Et
(4)
米氏常数的意义
（1）物理意义：Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物 浓度。 （2）Km 值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底 物亲和力愈大。酶与底物亲和力大，表示不需要很高的底物 浓度，便可容易地达到最大反应速度。 （3）Km 值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底 物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关，与酶 的浓度无关。酶的种类不同，Km值不同，同一种酶与不同底 物作用时，Km 值也不同。
第七章 酶的催化特性和反应动力学
7.1 酶的催化特性
能降低反应的活化能，加快生化反应的 速率 不改变反应的方向和平衡关系，即不能 改变反应的平衡常数，而只能加快反应 达到平衡的速率
7.1 酶的催化特性
（1）较高的催化效率 （2）很强的专一性 （3）具有温和的反应条件 （4）易变性与失活
很强的专一性
根据产生抑制的机理不同，可逆抑制分为:
竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 混合性抑制
1.竞争性抑制(competitive inhibition)
(1)含义和反应式
抑制剂I和底物S结构相似，抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有 竞争作用，互相排斥，已结合底物的ES复合体，不能再结合I。
（2）特点：
① 抑制剂I与底物S在化学结构上相似，能与底物 S竞争酶E分子活性中心的结合基团.
例如，丙二酸、苹果酸及草酰乙酸皆和琥珀酸的结构 相似，是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。
②抑制程度取决于抑制剂与底物的浓度比、 〔ES〕和〔EI〕的相对稳定性； ③加大底物浓度，可使抑制作用减弱甚至消除。
（3）竞争性抑制剂的动力学方程 ki k1 k3 E+S ES E+P E+I k2
Et S K m S
由于酶促反应速度由[ES]决定，即 将（2）代入（1）得：
v k2 ES
，所以
ES
Et S v k2 K m S
所以
v
k2 Et S (3) Km S
v k2
(2)
当[Et]=[ES]时，
Vmax S v 将（4）代入（3），则： K m S
由米氏方程得：Km＝
EI
①
〔E〕〔S〕
〔ES〕
〔E〕〔I〕 Ki＝ 〔EI〕
②
〔E〕＝〔E〕t－〔ES〕－〔EI〕 ③
解方程①②③得： 〔E〕t
〔 I〕 （1 + ）＋1 Ki 〔 S〕 又因vi＝k3〔ES〕,代入上式得：
Vi＝
Km
〔ES〕=
Vmax〔S〕
Km （1 +
〔 I〕 ）＋〔S〕 Ki
绝对专一性 ：一种酶只能催化一种化合物进行一种反应
相对专一性：一种酶能够催化一类具有相同化学键或基团的 物质进行某种类型的反应
反应专一性：一种酶只能催化某化合物在热力学上可能进行 的许多反应中的一种反应
底物专一性 ：一种酶只能催化一种底物
立体专一性：一种酶只能作用于所有立体异构体中的一种
抑制剂：降低酶的催化活性甚至完全失活的 物质（区别于变性剂）
7.2.1 Michaelis-Menten 方程:快速平衡学说
ES
k1 k-1
ES
k2 k-2
EP
①与底物浓度 [S] 相比，酶的浓度 [E] 是很小的， 因而可忽略由于生成中间复合物[ES]而消耗的底物。 ②不考虑这个逆反应的存在(只适应于反应初期） ③认为基元反应的反应速率最慢，为该反应速率的 控制步骤, k-1>>k2,也就是说ES分解生成P的速率不足 以破坏E和ES之间的快速平衡
1
2.非竞争性抑制(non-competitive inhibition)
(1)含义和反应式 抑制剂I和底物S与酶E的结合完全互不相关，既不排 斥，也不促进结合，抑制剂I可以和酶E结合生成EI， 也可以和ES复合物结合生成ESI。底物S和酶E结合成ES 后，仍可与I结合生成ESI，但一旦形成ESI复合物，再 不能释放形成产物P。
k2 Et S (3) K M S
v k2
(2)
当[Et]=[ES]时，
Vmax S v 将（4）代入（3），则： K m S
v Vm
Vm k2 Et
(4)
7.2.1 Briggs-Haldane 方程:拟稳态学说
1925年Briggs G. E.和Haldane J. B. S.对该模型提出了修正
竞争性抑制剂双倒数曲线，如下图所示：
1 Km 1 〔 I 〕 + ＝ （1+ ） Ki 〔S Vmax vi Vmax 〕
有竞争性抑制剂存在的 曲线与无抑制剂的曲线相 交于纵坐标1/Vmax处，但 横坐标的截距，因竞争性 抑制存在变小，说明该抑 制作用，并不影响酶促反 应的最大速度Vmax，而使 Km值变大。
（2）特点：
① I和S在结构上一般无相似之处，I常与酶分子上结合 基团以外的化学基团结合，这种结合并不影响底物和酶 的结合，增加底物浓度并不能减少I对酶的抑制。
② 非竞争性抑制剂的双倒数曲线：有非竞争性抑制剂 存在的曲线与无抑制剂的曲线相交于横坐标 -1/Km处， 但纵坐标的截距，因竞争性抑制存在变大，说明该抑 制作用，并不影响酶促反应的Km值，而使Vmax值变小， 如下图所示：
复杂的酶促反应——双底物反应
复杂的酶促动力学：乒乓反应(无三元复合物， 酶的过度态
乒乓反应：氨基酸的氨基转移反应
序列反应和乒乓反应的区别
本章重点
酶催化的基本特征 影响酶催化活性的因素 米氏方程的推导 米氏常数的意义 酶反应抑制动力学，几种抑制的反应式 和特点
7.3 有抑制的Βιβλιοθήκη 催化反应动力学在酶催化反应中，由于某些外源化合物的存在而 使反应速率下降，这种物质称为抑制剂。
可逆抑制
可用诸如透析等物理方法把抑制剂去掉而恢复酶的 活性，酶与抑制剂的结合存在着解离平衡的关系。
不可逆抑制
抑制剂与酶的基因成共价结合，不能用物理方法去 掉抑制剂。此类抑制可使酶永久性地失活。例如重 金属离子Hg2+”、Pb2+”等对木瓜蛋白酶、菠萝蛋白 酶的抑制都是不可逆抑制。
k1 Et ESS k1ES k2 ES
k1 k2 Km k1
Et S ESS k1 k2 ES k1 则： Km ES ESS Et S
(1)
v1 v2
经整理得：
ES
M t
[ES] E [E] E K
ES
[ ES] [S ]
(1)
经整理得：
Et S K M S
由于酶促反应速度由[ES]决定，即 将（2）代入（1）得：
v k2 ES
，所以
ES
Et S v k 2 K M S
所以
v
酶
（2）特点：
反竞争性抑制剂存在下，Km、Vmax都变小。 1 ＝ Km 1 + 〔 I〕 (1+ ) Vmax Ki 1 Vi＝
Vmax〔S〕
Vi
Vmax 〔S〕
〔 I〕 K m＋ （1＋ Ki 〔 ）S〕
复杂的酶促反应——双底物反应
A+B
P+Q
序列反应：在任何产物释放前两种底物 必须先结合到酶上 乒乓反应：在所有底物完全结合之前即 有产物释放
稳态学说：Brigges-Haldane方程
S
ES [ES]生成速度： v1 k1 Et ESS
Et ES
SE
k1 k 1
ES