2-蛋白质结构与功能
蛋白质结构与功能关系的一般规则

蛋白质结构与功能关系的一般规则引言蛋白质是生物体中起着重要功能的大分子,并且其功能与其结构密不可分。
蛋白质的结构决定了其功能表现形式,而功能的发挥则依赖于蛋白质的准确结构折叠。
本文将探讨蛋白质结构与功能之间的一般规则。
1.蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构是由氨基酸残基的线性排列组成。
不同的蛋白质可以通过氨基酸序列的差异来实现其多样化的功能。
一级结构的重要性在于确定了蛋白质的二级和三级结构的形成方式。
2.蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指由氨基酸残基之间的氢键作用而形成的局部结构。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键将多个氨基酸残基紧密地连接形成的螺旋状结构,而β-折叠则是由氢键将相邻的β-链进行连接而形成的折叠片段。
3.蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质分子整体的空间结构。
三级结构是由许多氨基酸残基之间的非共价相互作用力(如疏水作用、电荷作用、氢键和范德华力等)使蛋白质正确折叠而成的。
在三级结构中,氨基酸残基的空间位置决定了蛋白质的功能。
4.蛋白质的结构稳定性蛋白质的结构稳定性是指蛋白质在特定条件下能够保持其正确的三维结构的能力。
结构稳定性受到多种因素的影响,如温度、p H值和离子强度等。
对于不同的蛋白质,其结构稳定性可能有所差异。
5.蛋白质的功能与结构相关性蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的功能包括酶活性、结构支撑、信号传导和运输等。
不同的蛋白质功能通常与特定的结构域或结构模块相关联。
通过对蛋白质结构的深入了解,可以揭示其功能的机制。
6.蛋白质结构与功能之间的变化蛋白质的结构与功能之间存在相互关联的变化。
结构的细微变化或突变可能导致蛋白质功能的改变或失去。
相反,功能上的变化可能要求蛋白质结构的适应性调整,以实现其新的功能。
结论蛋白质结构与功能之间存在密切的联系,结构决定了功能的发挥方式。
理解蛋白质结构与功能之间的一般规则对于揭示蛋白质的生物学功能以及研究药物的设计和生物工程的开发具有重要意义。
蛋白质二级结构与功能关联分析

蛋白质二级结构与功能关联分析蛋白质是生物体内大量存在的一类生物分子,起着构建细胞结构、调节生物活动、催化化学反应等重要功能。
蛋白质在我们的身体中扮演着举足轻重的角色,它的功能与其二级结构密切相关。
本文将重点探讨蛋白质的二级结构与功能之间的关联。
蛋白质的二级结构是通过蛋白质分子内部的氢键、电荷相互作用、疏水效应等各种相互作用在局部形成的稳定结构。
常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠和无序结构。
α-螺旋是一种形如螺旋状的结构,由蛋白质链中的氢键相互作用稳定;β-折叠是通过氢键和侧链间的相互作用形成的折叠结构。
研究表明,蛋白质的二级结构对其功能发挥起到了非常重要的作用。
首先,二级结构能够决定蛋白质的三维结构,而蛋白质的三维结构是其功能发挥的关键。
例如,α-螺旋结构通常参与蛋白质质构建,如胶原蛋白,具有很好的拉伸和稳定性,可以维持细胞的形态和结构,同时也为细胞提供了强大的支撑力。
而β-折叠结构则常见于蛋白质的功能部位,如酶活性区域、受体结合区等。
二级结构的不同组合形式使蛋白质具有不同的结构属性和功能特点。
其次,蛋白质的二级结构对于蛋白质在细胞内的稳定性和折叠状态起到重要影响。
蛋白质二级结构的稳定性是由其内部的氢键、电荷相互作用和疏水效应等因素决定的。
当蛋白质的二级结构稳定时,它将保持良好的折叠状态,从而保证其正常的功能发挥。
然而,当蛋白质的二级结构发生变化或受到外界因素的干扰时,可能会导致蛋白质的结构失序和功能丧失。
这种失序可能导致蛋白质不能正确地与其他分子相互作用,进而影响细胞的正常功能。
另外,蛋白质的二级结构也与蛋白质的稳定度和抗蛋白质降解的能力相关。
一些具有稳定的二级结构的蛋白质可以抵抗外界环境的变化和降解。
举例来说,β-折叠结构通常比α-螺旋结构更稳定,因为它包含了更多的氢键相互作用。
这种稳定性可以使蛋白质更耐受高温、酸碱性等极端环境,能够更长时间地发挥功能。
最后,蛋白质的二级结构还可以影响蛋白质之间的相互作用。
蛋白质结构与功能

蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内最基础且重要的分子之一,它们在维持生命活动中扮演着关键角色。
蛋白质的结构决定了其功能和活性。
本文将深入探讨蛋白质的结构特征以及与功能之间的关系。
一、蛋白质的结构层次蛋白质的结构可以分为四个层次:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构:一级结构是蛋白质的线性序列,由氨基酸组成。
氨基酸的顺序和类型决定了蛋白质的终极结构和功能。
共有20种常见氨基酸,它们的排列方式多种多样,因此不同的蛋白质具有不同的氨基酸序列。
2. 二级结构:二级结构是由蛋白质内部氨基酸间的氢键相互作用所形成的局部结构特征。
最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由蛋白质链的某一片段呈螺旋形式排列而成,而β-折叠则是由链的不同片段呈折叠形式排列而成。
二级结构的形成大大增强了蛋白质的稳定性。
3. 三级结构:三级结构是蛋白质空间结构的进一步折叠排列。
蛋白质通过各种原子间的相互作用,如疏水作用、静电作用和氢键等,形成特定的三维折叠结构。
这种结构的稳定性非常重要,因为它决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构:四级结构指的是由多个蛋白质聚合体组成的复合物。
多个蛋白质单体通过静电作用、亲水作用或共价键连接在一起,形成更复杂的分子结构。
例如,人体中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的复合物。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构和功能密切相关,不同的结构决定了不同的功能。
1. 结构蛋白质:结构蛋白质是组成细胞和组织的重要组成部分,它们提供了细胞和组织的形态支持。
例如,胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管的重要组成成分,使它们具有机械强度和韧性。
2. 功能蛋白质:功能蛋白质是参与生物化学反应和调节生理过程的蛋白质。
例如,酶是生物体内的催化剂,能够加速化学反应的速率。
激素是一类能够在体内传递信号的蛋白质,例如胰岛素可以调节血糖水平。
3. 运输蛋白质:运输蛋白质能够帮助物质在细胞和体液中进行运输。
例如,血红蛋白能够携带氧气从肺部到组织器官,维持正常的呼吸和新陈代谢。
蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系蛋白质是一类生物大分子,扮演着生物体内多个重要功能的角色。
蛋白质的结构与功能密切相关,不同的结构决定了蛋白质的不同功能。
本文将探讨蛋白质结构与功能之间的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质由氨基酸残基组成,而氨基酸是由氨基基团、羧基和侧链组成的。
蛋白质的结构可以粗略地分为四个层次:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构:一级结构是指蛋白质的氨基酸序列,也即是蛋白质链上的氨基酸的排列顺序。
一级结构决定了蛋白质的种类与特性。
2. 二级结构:二级结构是指蛋白质链内部小区域的折叠形式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
这种结构形式的组合方式可以使蛋白质更加稳定。
3. 三级结构:三级结构是指蛋白质整个链的折叠形式。
蛋白质链折叠后形成了特定的形状,如球状、柱状等。
这种三维结构决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构:四级结构是由多个蛋白质链聚集形成的大分子复合物。
这种结构形式常见于多肽激素或者酶分子。
二、蛋白质的功能蛋白质拥有多种重要的功能,包括酶活性、结构支持、运输、免疫等等。
这些功能与蛋白质的结构密切相关。
1. 酶活性:许多蛋白质是酶,负责调控生物体内的代谢反应。
酶的活性与其结构密切相关,特定的结构可以提供适应特定环境的催化场所,从而使酶能够有效地催化化学反应。
2. 结构支持:蛋白质在细胞内起到了结构支持的作用。
例如,细胞骨架蛋白质赋予了细胞形态和机械强度,胶原蛋白构成了组织的结构基础。
不同的蛋白质结构决定了其在结构支持方面的功能。
3. 运输:蛋白质可以作为运输分子,将重要的物质如氧气、营养物质等运送到细胞或组织内。
例如,血红蛋白是负责运输氧气的蛋白质。
4. 免疫:抗体是一种特殊的免疫蛋白质,它们可以检测并结合病原体,从而促进机体的免疫反应。
抗体的结构决定了其能够与不同的抗原结合,从而对抗体的免疫功能起到重要作用。
三、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能。
特定的结构使得蛋白质能够在特定的环境中发挥其功能。
2 蛋白质的结构和功能

目录
二、蛋白质的二级结构
指肽链的主链在空间的 排列,或规则的几何走
向、旋转及折叠。它只
涉及肽链主链的构象及 链内或链间形成的氢键, 并不涉及到氨基酸侧链 R基团的构象。
蛋白质的二级结构类型
α-螺旋结构 β-折叠结构 β-转角 无规卷曲
(1) -螺旋
Pauling和Corey于 1965年提出。
(2) -折叠
也叫 -结构或 -构象,
它是蛋白质中第二种最常见 的二级结构。是一种肽链相
当伸展的结构。肽链按层排 列,依靠相邻肽链上的羰基
和氨基形成的氢键维持结构
的稳定性。肽键的平面性使 多肽折叠成片,氨基酸侧链 伸展在折叠片的上面和下面。
-折叠的特点:
①在-折叠中,-碳原子总是处于折叠的角上,
肽键的特点:
C O
反式
N
H
O
顺式
H N
C
C—N单键键长为0.149nm, C=N双键键长为0.127nm 肽键中C-N键长为0.132nm,具有部分双
键性质,不能自由旋转;
有顺反二型,与C-N相连的H、O均为反式,
形成肽键平面。
肽键平面示意图
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨 基酸缩合则形成三肽…… * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide),由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。
第二节 蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
蛋白质的分子结构包括
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure)
蛋白质的一二三四级结构与功能的关系

蛋白质的一二三四级结构与功能的关系(原创实用版)目录一、引言二、蛋白质的一级结构与功能的关系1.一级结构的定义2.一级结构与功能的关系三、蛋白质的二级结构与功能的关系1.二级结构的定义2.二级结构与功能的关系四、蛋白质的三级结构与功能的关系1.三级结构的定义2.三级结构与功能的关系五、蛋白质的四级结构与功能的关系1.四级结构的定义2.四级结构与功能的关系六、结论正文蛋白质是生命的物质基础,是有机大分子,是构成细胞的基本有机物,是生命活动的主要承担者。
没有蛋白质就没有生命。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。
蛋白质占人体重量的 18%,在细胞中可达细胞干重的 70% 以上。
蛋白质的结构与功能关系是生物学中的重要研究领域。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
这些结构决定了蛋白质的功能。
蛋白质的一级结构是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位置。
一级结构决定了蛋白质的化学性质,如酸碱性、亲水性和疏水性等。
一级结构与功能的关系非常密切,蛋白质的功能往往与其氨基酸序列有关。
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中的局部结构,如α-螺旋、β-折叠等。
二级结构决定了蛋白质的物理性质,如稳定性、柔韧性等。
二级结构与功能的关系也非常密切,不同的二级结构往往对应不同的功能。
蛋白质的三级结构是指蛋白质分子中的整体结构。
三级结构决定了蛋白质的功能。
蛋白质的一级结构和二级结构决定了其三级结构,而三级结构反过来影响一级和二级结构。
蛋白质的四级结构是指蛋白质分子中的寡聚体结构,即多个多肽链通过非共价键相互连接形成的结构。
四级结构决定了蛋白质的生物学功能,不同的四级结构往往对应不同的功能。
总的来说,蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构都与蛋白质的功能密切相关。
这些结构决定了蛋白质的化学性质、物理性质和生物学功能。
高一生物必修知识点:2.2.2蛋白质的结构和功能

高一生物必修知识点:2.2.2蛋白质的结构和功能【必修一】高中生物必备知识点:2.2.2蛋白质的结构和功能1、组成及特点:(1) 蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成,一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为:碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。
(2) 一切蛋白质都含N元素,且各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
(3) 氨基酸分子相互结合的方式是:一个氨基酸分子的羧基(-COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(—NH 2 )相连接,同时脱去一分子水,这种结合方式叫做脱水缩合。
连接两个氨基酸分子的化学键(-NH-CO-)叫做肽键。
有两个氨基酸分子缩合而成的化合物,叫做二肽。
肽链能盘曲、折叠、形成有一定空间结构的蛋白质分子。
2、蛋白质的性质:(1) 两性:蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物,在蛋白质分子中存在着氨基和羧基,因此跟氨基酸相似,蛋白质也是两性物质。
(2) 水解反应:蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应,经过多肽,最后得到多种α-氨基酸。
(3) 胶体性质:有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。
蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9~10-7m)时,所以蛋白质具有胶体的性质。
(4) 盐析:少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。
如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液,可使蛋白质的溶解度降低,而从溶液中析出。
这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中,而不影响原来蛋白质的性质,因此盐析是个可逆过程.利用这个性质,采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。
(5) 变性:在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下,蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的,不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性。
蛋白质的结构和功能的关系

蛋⽩质的结构和功能的关系蛋⽩质结构与功能的关系摘要:蛋⽩质特定的功能都是由其特定的构象所决定的,各种蛋⽩质特定的构象⼜与其⼀级结构密切相关。
天然蛋⽩质的构象⼀旦发⽣变化,必然会影响到它的⽣物活性。
由于蛋⽩质的构象的变化引起蛋⽩质功能变化,可能导致蛋⽩质构象紊乱症,当然也能引起⽣物体对环境的适应性增强!现⽽今关于蛋⽩质功能研究还有待发展,⼀门新兴学科正在发展,⾎清蛋⽩组学,⽣物信息学等!本⽂仅就蛋⽩质结构与其功能关系进⾏粗略阐述。
关键词:蛋⽩质分⼦⼀级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋⽩质构象紊乱症;分⼦伴侣正⽂:1、蛋⽩质分⼦⼀级结构和功能的关系蛋⽩质分⼦中关键活性部位氨基酸残基的改变,会影响其⽣理功能,甚⾄造成分⼦病(molecular disease)。
例如镰状细胞贫⾎,就是由于⾎红蛋⽩分⼦中两个β亚基第6位正常的⾕氨酸变异成了缬氨酸,从酸性氨基酸换成了中性⽀链氨基酸,降低了⾎红蛋⽩在红细胞中的溶解度,使它在红细胞中随⾎流⾄氧分压低的外周⽑细⾎管时,容易凝聚并沉淀析出,从⽽造成红细胞破裂溶⾎和运氧功能的低下。
另⼀⽅⾯,在蛋⽩质结构和功能关系中,⼀些⾮关键部位氨基酸残基的改变或缺失,则不会影响蛋⽩质的⽣物活性。
例如⼈、猪、⽜、⽺等哺乳动物胰岛素分⼦A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同,有种族差异,但这并不影响它们都具有降低⽣物体⾎糖浓度的共同⽣理功能。
蛋⽩质⼀级结构与功能间的关系⼗分复杂。
不同⽣物中具有相似⽣理功能的蛋⽩质或同⼀种⽣物体内具有相似功能的蛋⽩质,其⼀级结构往往相似,但也有时可相差很⼤。
如催化DNA 复制的DNA聚合酶,细菌的和⼩⿏的就相差很⼤,具有明显的种族差异,可见⽣命现象⼗分复杂多样。
2、蛋⽩质分⼦空间结构和功能的关系蛋⽩质分⼦空间结构和其性质及⽣理功能的关系也⼗分密切。
不同的蛋⽩质,正因为具有不同的空间结构,因此具有不同的理化性质和⽣理功能。
如指甲和⽑发中的⾓蛋⽩,分⼦中含有⼤量的α-螺旋⼆级结构,因此性质稳定坚韧⼜富有弹性,这是和⾓蛋⽩的保护功能分不开的;⽽胶原蛋⽩的三股π螺旋平⾏再⼏股拧成缆绳样胶原微纤维结构,使其性质稳定⽽具有强⼤的抗张⼒作⽤⼜如细胞质膜上⼀些蛋⽩质是离⼦通道,就是因为在其多肽链中的⼀些α-螺旋或β-折叠⼆级结构中,⼀侧多由亲⽔性氨基酸组成,⽽另⼀侧却多由疏⽔性氨基酸组成,因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点,⼏段α-螺旋或β-折叠的亲⽔侧之间就构成了离⼦通道,⽽其疏⽔侧,即通过疏⽔键将离⼦通道蛋⽩质固定在细胞质膜上。
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蛋白质结构与功能一级要求单选题1 组成蛋白质的氨基酸基本上有多少种A 300B 30C 20D 10E 5 C2 蛋白质元素组成的特点是含有的16%相对恒定量的是什么元素A CB NC HD OE S B3 组成蛋白质的氨基酸之间分子结构的不同在于其A CαB Cα-HC Cα-COOHD Cα-RE Cα-NH2 D4 氨基酸的平均分子量是A 1000B 500C 110D 100E 80 C5 组成蛋白质的酸性氨基酸有几种A 2B 3C 5D 10E 20 A6 组成蛋白质的碱性氨基酸有几种A 2B 3C 5D 10E 20 B7 组成蛋白质中的含巯基氨基酸是A 酪氨酸B 缬氨酸C 谷氨酸D 胱氨酸E 半胱氨酸 E8 蛋白质分子中属于亚氨基酸的是A 脯氨酸B 甘氨酸C 丙氨酸D 组氨酸E 天冬氨酸 A9 组成蛋白质的氨基酸在自然界存在什么差异A 种族差异B 个体差异C 组织差异D 器官差异E 无差异 E10 体内蛋白质分子中的胱氨酸是由什么氨基酸转变生成A 谷氨酸B 精氨酸C 组氨酸D 半胱氨酸E 丙氨酸 D11 精氨酸与赖氨酸属于哪一类氨基酸A 酸性B 碱性C 中性极性D 中性非极性E 芳香族 B12 下列那种氨基酸无遗传密码子编码A 谷氨酰氨B 天冬酰胺C 对羟苯丙氨酸D 异亮氨酸E 羟脯氨酸 E13 氨基酸间脱水的产物首先产生小分子化合物为A 蛋白质B 肽C 核酸D 多糖E 脂肪 B14 人体内的肽大多是A 开链B 环状C 分支D 多末端E 单末端链,余为环状 A15 谷胱甘肽是由几个氨基酸残基组成的小肽A 2B 3C 9D 10E 39 B16 氨基酸排列顺序属于蛋白质的几级结构A 一B 二C 三D 四E 五 A17 一般蛋白质空间结构分成几个层次A. 1B. 2C. 3D. 4E. 5 D18 Sanger测出的第一条蛋白质分子的一级结构是什么A 胰高血糖素B 胰岛素C 血浆白蛋白D 血浆免疫球蛋白E 血红蛋白 B19 胰岛素分子A链、B链间主要连接键是A 肽键B 二硫键C 磷酸酯键D 磷酸二酯键E 盐键 B20 角蛋白分子中出现频率最高的二级结构是A α-螺旋B β-片层C π-螺旋D β-转角E 随意弯曲 A21 维持蛋白质α-螺旋的化学键主要是A 肽键B 二硫键C 盐键D 氢键E 疏水键 D22 维持蛋白质β-片层结构的化学键主要是A 肽键B 氢键C 盐键D 疏水键E 二硫键 B23 π-螺旋主要出现在什么蛋白质分子中A 血红蛋白B 肌红蛋白C 酶蛋白D 组蛋白E 胶原蛋白 E24 β-转角主要出现在什么蛋白质分子中A 球状蛋白质B 纤维状蛋白质C 单纯蛋白质D 糖蛋白E 脂蛋白 A25 随意卷曲属于蛋白质那一层次的分子结构A 一级B 二级C 超二级D 三级E 四级 B26 免疫球蛋白分子的三级结构类似什么形状A B字型B A字型C X字型D Y字型E Z字型 D27 免疫球蛋白分子最高层次分子结构是A 一级B 二级C 超二级D 三级E 四级 D28 血红蛋白四级结构亚基间连接主要是A H键B 盐键C 疏水键D 肽键E 范德华力 B29 稳定蛋白质三级结构形成分子内核的连接键是A H键B 盐键C 疏水键D 肽键E 范德华力 C30 肽键与氢键的键能相比是A 大B 小C 相同D 略大E 略小 A31 一般蛋白质分子中二硫键断裂,生物活性变化是A 升高B 降低C 不变D 丧失E 略有改变 D32 一般细胞内蛋白质分子中二硫键数目要比分泌性蛋白质A 多B 少C 一样D 不一定E 不确定 A33 胰岛素分子由几条肽链组成,相互间再以二硫键相连A 1B 2C 3D 4E 5 B34 肌红蛋白分子中比较多的二级结构是A α-螺旋B β-片层C β-转角D π-螺旋E 随意弯曲 A35 “分子病”首先是蛋白质什么基础层次结构的改变A 一级B 二级C 超二级D 三级E 四级 A36 变构作用发生在具有几级结构的蛋白质分子上A 一级B 二级C 超二级D 三级E 四级 E37 注射时用70%的酒精消毒是使细菌蛋白质A 变性B 变构C 沉淀D 电离E 溶解 A38 Pb2+可使蛋白质发生改变的是A 变构B 变性C 变异D 等电点改变E 紫外吸收峰改变 B39 蛋白质变性时除生物活性丧失外重要改变是A 溶解度↓B 溶解度↑C 紫外吸收值↑D 紫外吸收值↓E 两性解离↑ A40 可使蛋白质低温沉淀而不引起变性的方法是加A Pb2+B Hg2+C 三氯醋酸D 生物碱试剂E 有机溶剂 E 二级要求41 细胞内含量最多的有机成分为A 蛋白质B 核酸C 糖D 脂类E 酶 A42 蛋白质的分子量一般是在以下什么范围左右A 几十B 几百C 几千D 几万或几十万E 几百万 D43 估计人体内含有蛋白质总数为A 几十B 几百C 几千D 几万E 几十万 E44 以下属于营养必需氨基酸的是A 天冬酰胺B 谷氨酰胺C 酪氨酸D 赖氨酸E 丝氨酸 D45 中性氨基酸的等电点一般为A 7B 略>7C 略<7D >7E <7 C46 氨基酸的紫外吸收峰一般在什么波长(nm)A <260B 260C 280D 300E >300 C47 蛋白质的紫外吸收峰280主要是由于含有以下什么氨基酸A 色氨酸B 谷氨酸C 苯丙氨酸D 天冬氨酸E 组氨酸 A48 你记得催产素与加压素是几肽吗?A 2B 3C 9D 10E 39 C49 体内由垂体前叶分泌的促激素39肽是A 催产素B 加压素C 谷胱甘肽D 促甲状腺素释放激素E ACTH E50 谷胱甘肽分子结构的特点是有一肽键为氨基酸的α-氨基与相邻氨基酸的什么位羧基以肽键相连的A αB βC γD δE ε C51 谷胱甘肽在体内什么细胞中含量丰富A 心B 肝 C. 肺 D Rbc E Wbc D52 促甲状腺素释放激素你记得是几肽吗?A 2B 3C 9D 29E 51 B53 调节血糖浓度的胰高血糖素是几肽?A 2B 3C 9D 29E 51 D54 细胞内重要的还原剂是A 谷胱甘肽B 内啡肽C 脑啡肽D 短杆菌肽E 缓激肽 A55 有镇痛作用的多肽是A 催产素B 加压素C 脑啡肽D 短杆菌肽E 缓激肽 C56 镰刀型红细胞性贫血是哪种蛋白质结构的改变与异常A 乳酸脱氢酶B 淀粉酶C 胰岛素D 肌红蛋白E 血红蛋白 E57 血友病时发生异常的是什么物质的分子A 糖原B 脂肪C 磷脂D 凝血因子蛋白质E 胆固醇 D58 以下那种蛋白质是单纯蛋白质A 血浆白蛋白B 免疫球蛋白C 核蛋白D 糖蛋白E 色蛋白 A59 以下那种蛋白质是结合蛋白质A 谷蛋白B 白蛋白C 硬蛋白D 糖蛋白E 组蛋白 D60 含糖作为辅基的结合蛋白质称A 脂蛋白B 糖蛋白C 磷蛋白D 色蛋白E 核蛋白 B61 蛋白质的胶体性质是因为分子量大多A 上百B 上千C 上万D 几十E 大小不一 C62 体内大多数蛋白质的等电点为pHA 10以上B 7-10C 5-7D 4-5E 小于4 C63 蛋白质的紫外吸收峰在波长多少nm处A 280B 300C 320D 340E 360 A64 280nm是什么化合物的紫外吸收特征A 核酸B 蛋白质C 糖D 脂类E 金属离子 B65 盐析分离蛋白质常用的是A NaClB Na2SO4C KNO3D (NH4)2SO4E NH4NO3 D66 两性解离是多少蛋白质的特性A 极少数B 少数C 一半D 多数E 全部 E三级要求67 蛋白质组一般是指那些什么地方所有蛋白质的总和A 亚细胞B 细胞C 器官D 组织E 机体 E68 组成蛋白质的氨基酸中支链氨基酸有几种A 2B 3C 5D 10E 20 B69 异亮氨酸属于哪一类氨基酸A 直链B 芳香族C 杂环D 碱性E 支链 E70 你知道人血红蛋白与血浆白蛋白的分子量大约多少吗(×1000)?A 10左右B 30左右C 50左右D 60-70E 100左右 C71 胰岛素的分子量是(×1000)A 0.2B 0.3C 0.57D 0.7E 0.8 C72 目前已测知最小分子量的蛋白质是A 白蛋白B 免疫球蛋白C 血红蛋白D 肌红蛋白E 胰岛素 E73 第一次测出胰岛素一级结构的准确年份是那一年A 1950B 1953C 1956D 1966E 1969 B74 胰岛素分子由二条肽链共多少氨基酸残基组成A 20B 31C 39D 51E 80 D75 胰岛素分子中链间二硫键有几个A 1B 2C 3D 4E 5 B76 胰岛素分子中链内二硫键有几个A 1B 2C 3D 4E 5 A77 胰岛素分子A链由多少个氨基酸残基组成A 10B 20C 21D 30E 35 C78 胰岛素分子B链由多少个氨基酸残基组成A 10B 20C 30D 40E 50 C79 以下那种蛋白质是纤维状蛋白质A 大多酶蛋白B 大多激素蛋白C 血红蛋白D 肌红蛋白E 胶原蛋白 E80 血浆白蛋白的等电点是多少A 3B 4.9C 6.2D 8.1E 10 B81 血浆γ-球蛋白的等点电在什么范围内A <5.3B 5.3-6.3C 6.3-7.2D 7.2-8.2E >7.2 C一级要求多选题1 常用的氨基酸英文符号有A 单字B 双字C 三字D 多字E 全名AC2 蛋白质分子中酸性氨基酸包括A 赖氨酸B 丙氨酸C 谷氨酸D 天冬氨酸E 谷氨酰胺CD3 蛋白质分子中碱性氨基酸包括A 赖氨酸B 丙氨酸C 谷氨酸D 天冬氨酸E 精氨酸AE4 胰岛素分子中二硫键存在的形式和数目分别是A 链间B 链内C 2D 3E 4 ABD5 蛋白质的二级结构包括以下那些结构单元A α-螺旋B β-片层C β-转角D π-螺旋E 随意弯曲 ABCDE6 蛋白质分子中常出现的超二级结构是A ααB βββC β2αD αTαE αβαβ ABCD7 下述哪些是共价键A 肽键B 盐键C 二硫键D 氢键E 疏水键AC8 下述哪些是非共价键A 二硫键B 氢键C 盐键D 疏水键E 范德华力BCDE9 患血友病时体内什么蛋白质分子异常A 血红蛋白B 凝血因子VIIIC 凝血因子IXD 酪氨酸酶E 苯丙氨酸羟化酶BC10 变性作用改变蛋白质哪些结构层次A 一级B 二级C 超二级D 三级E 四级BCDE11 重金属P b2+与Hg2+可使蛋白质分子A 变性B 沉淀C 变构D 电离E 紫外吸收值升高AB12 易造成蛋白质变性的因素有A 加热B 紫外线C 尿素D 强酸E 重金属盐ABCDE二级要求13 结合蛋白质包括以下哪一些A 硬蛋白B 糖蛋白C 色蛋白D 核蛋白E 谷蛋白BCD14 同种蛋白质可能存在有结构差异的是在A 不同种生物B 同种生物不同个体C 同一个体不同组织器官D 同一细胞器官中不同细胞器E 同一组织不同细胞器ABCE15 体内蛋白质的生理功能众多,包括以下哪些方面A 催化B 调节C 保护支持D 运输E 防御 ABCDE16 下列哪一些氨基酸是蛋白质合成后再加工修饰生成的A 羟赖氨酸B 羟脯氨酸C 谷氨酰胺D γ-羧基谷氨酸E 胱氨酸ABDE17 你知道表皮生长因子与转化生长因子是哪种多肽吗?A 9B 29C 50D 53E 环10肽CD18 那些是维持机体正常血压的多肽物质A 谷胱甘肽B 催产素C 加压素D 血管紧张素E 胸腺素CD三级要求19 蛋白质分子中含羟基的氨基酸是A 丝氨酸B 苯丙氨酸C 甘氨酸D 甲硫氨酸E 酪氨酸AE20 亮氨酸属于哪一类氨基酸A 酸性B 碱性C 中性D 杂环E 支链CE21 缬氨酸属于哪一类氨基酸A 脂肪族B 芳香族C 杂环D 支链E 中性AD22 色氨酸属于哪一类氨基酸A 酸性B 碱性C 中性D 杂环E 营养必需CDE23 以下属于营养必需的氨基酸是A 谷氨酸B 色氨酸C 赖氨酸D 组氨酸E 甲硫氨酸BCE一级要求名词解释1 酸性氨基酸2 中性氨基酸3 肽键4 肽与多肽5 共价键6 非共价键7 寡肽8 肽链的N-端9 肽链的C-端10 二硫键11 蛋白质的一级结构12 蛋白质的二级结构13 蛋白质的三级结构14 蛋白质的四级结构15 亚基16 三维空间结构(3D)17 构象18 链间二硫键19 链内二硫键20 α-螺旋21 β-片层结构22 3.613螺旋23 β-转角24 π-螺旋25 随意卷曲26 蛋白质家族27 亲水表面与疏水内核28 亚基29 非共价键30 变性二级要求31 蛋白质组32 蛋白质与氨基酸的紫外吸收峰33 氨基酸的两性电离34 氨基酸的等电点35 氨基酸残基36 细胞内重要还原剂37 氧化型谷胱甘肽38 还原型谷胱甘肽39 脑肽40 超二级结构41 结构域42 4.418螺旋43 分子病44 变构45 单纯蛋白质46 结合蛋白质三级要求47 构件分子48 生物大分子49 极性氨基酸50 营养必需氨基酸51 非极性氨基酸52 营养非必需氨基酸53 支链氨基酸54 芳香族与杂环氨基酸55 茚三酮反应56 促甲状腺激素释放激素57 焦谷氨酰脯氨酰组氨酰胺一级要求问答题1 大分子蛋白质的分子组成,分子结构特点是什么?2 自然界蛋白质种类繁多,主要存在的差异是3 多肽和蛋白质的结构异同点。