中国农业大学_806生物化学_《生物化学》教学大纲

中国农业大学生物化学试题知识讲解

中国农业大学生物化学试题

20、黄嘌呤氧化酶既可以使用黄嘌呤又可以使用作为底物。二、解释概念题 1、退火： 2、氧化磷酸化： 3、脂肪酸的β-氧化： 4、转氨基作用： 5、磷氧比值（P/O）：三、判断题【】1、利用双缩脲反应可以确定蛋白质的水解程度。【】2、tRNA分子中用符号Ψ表示假尿嘧啶。【】3、在任何条件下，酶的Km值都是常数。【】4、生食胡萝卜可以有效地补充维生素A。【】5、沿糖酵解途径简单逆行，可从丙酮酸等小分子前体物质合成葡萄糖。【】6.酶的抑制剂可以引起酶活力下降或消失，但并不引起酶变性。【】7．用双倒数作图法可求出别构酶的Km值。【】8．人类缺乏V B1会产生脚气病。【】9．发酵可在活细胞外进行。【】10.三羧酸循环是分解和合成的两用途径。四、单选题 1、下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？【】 A. 天然蛋白质多为右手螺旋 B. 肽链平面充分伸展 C. 每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈 D. 每个氨基酸残基上升高度为0.15nm 2、下述氨基酸中哪一种最有可能出现在球状蛋白质分子的表面？【】

生物化学

1. 糖及糖的结构特点、分类答：定义：一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。分类：单糖，寡糖，多糖。结构特点：旋光性，并且一对对映体中只有一个异构体天然存在。单糖的开链式结构。单糖的环状结构和变旋现象。还原性糖：麦芽糖，纤维二糖，乳糖。非还原性糖：蔗糖多糖：淀粉，糖原，纤维素，右旋糖苷 2. 糖的颜色反应还原性糖遇斐林试剂（班氏试剂）水浴加热变为砖红色淀粉遇碘变蓝糖原遇 3. 还原糖与非还原糖的区别，还原糖的性质及常用的检测还原糖的试剂区别：还原性糖概念：还原糖是指具有还原性的糖类。在糖类中，分子中含有游离醛基或酮基的单糖和含有游离醛基的二糖都具有还原性。还原性糖有醛基，非还原性糖是由羟基代替的醛基性质：具有还原性的糖类。常用的检测还原糖的试剂：菲林试剂 4. 糖、氨基酸的旋光性及糖的变旋现象糖分子中有不对称碳原子，因此其溶液都有旋光性。是指手性化合物是偏光的的偏振面向左或向右旋转一定角度的能力。糖的变旋现象：变旋现象很好地说明葡萄糖同分异构体之间的变化。由于半缩醛形式并不稳定，在水溶液中，α—D葡萄糖（比旋光度+1120）和β－Ｄ葡萄糖（比旋光度＋18.7°）可以通过开链式互相转化，直至动态平衡。 5. 五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液，但不知哪只瓶中装的是哪种糖液，可用什么最简便的化学方法鉴别? 方法：首先在这五种糖中各加入适量碘液，只有淀粉变蓝色，其余四糖不变色。然后在除淀粉外的四糖中分别加适量的盐酸和间苯二酚，核糖呈绿色，葡萄糖呈淡红色，果糖呈红色，而蔗糖不变色。这一下可鉴别出核糖和蔗糖。再在葡萄糖和果糖中分别加入几滴溴水，由于葡萄糖具有还原性而使溴水褪色，果糖无还原性，不能使溴水褪色，从而就能达到区分这两种糖的目的。 6. 氨基酸的结构特点、种类及与蛋白质之间的关系，pI值的定义，所处pI时的特点，氨基酸带电状况与荣耀pH及pI之间的关系 ①至少有一个氨基和一个羧基，且一个氨基和一个羧基必须连在同一个碳原子上②种类：12种非必须氨基酸是甘氨酸丙氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸甲硫氨酸天冬氨酸谷氨酸天冬酰胺谷氨酰胺精氨酸组氨酸8种必须氨基酸分别是缬氨酸异亮氨酸亮氨酸，苯丙氨酸色氨酸苏氨酸赖氨酸脯氨酸 ③氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它按不同的顺序和构型而组成不同的蛋白质。食物蛋白质的质量也是由它所含的必需氨基酸的数量来决定的。 7.蛋白质及氨基酸的颜色反应 8.蛋白质的结构层次及特征

食品添加剂教学大纲

《食品添加剂》教学大纲课程名称：食品添加剂适用专业：食品科学与工程专业（本科）执笔人：彭芳刚一、课程学时及学分总学时：36学时，其中理论学时：28学时，实践学时：8学时学分：1.5学分二、课程概述《食品添加剂》是一门介绍各类食品添加剂的性质、性能、毒性使用方法及应用范围的学科，与有机化学、物理化学、食品生物化学、食品加工工艺学、食品毒理学等学科都有着紧密的联系。本课程分六篇对食品添加剂进行介绍食品。第一篇绪论部分参考国内外食品添加剂相关法律法规，介绍了食品添加剂的定义、分类、安全及科学管理等基础知识。第二篇至第六篇根据我国GB2760允许使用的食品添加剂，按照功能特性分为食品保存剂、食品色泽调节剂、食品风味调节剂、食品质构改良剂、其他食品添加剂分篇介绍，重点介绍各种食品添加剂的理化性质、使用方法及应用范围。通过本课程的学习，使学生掌握食品添加剂的相关法律法规以及各类食品添加剂的作用机理，同时熟悉常用食品添加剂的性质、性能、毒性、使用方法及应用范围，为培养食品研发、质量控制等方面的科技人才打下基础。

三、学时分配

四、教学内容及要求第一篇绪论教学内容： 1、食品添加剂概述 2、食品添加剂的安全性 3、食品添加剂法律法规教学要求： 1、理解食品添加剂的定义、分类及作用 2、理解食品添加剂的安全性评价及分析 3、了解国内外食品添加剂相关法律法规第二篇食品保存剂第一章食品防腐剂教学内容： 1、食品防腐剂概述 2、食品防腐剂各论 3、防腐剂在食品工业中的应用教学要求： 1、掌握防腐剂的作用机理 2、熟悉常用防腐剂的作用机理、抑菌范围、适宜pH、安全性等。 3、掌握防腐剂的使用注意事项第二章食品抗氧化剂教学内容： 1、脂类自动氧化机理 2、抗氧化剂作用机理 2、抗氧化剂各论 3、抗氧化剂在食品工业中的应用教学要求： 1、了解脂类自动氧化机理 2、掌握抗氧化剂作用机理 3、熟悉常用防腐剂的理化性质、作用机制、使用方法及应用范围。 4、掌握防腐剂的使用注意事项第三篇食品色泽调节剂第一章着色剂

生物化学选择题含答案

1．在生理pH 条件下，下列哪种氨基酸带正电荷C A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．异亮氨酸 2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸B A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 3．蛋白质的组成成分中，在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是：A A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子 } C．肽键D．苯丙氨酸 4．下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链D A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸 5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸B A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸 6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点B A．天然蛋白质多为右手螺旋 B．肽链平面充分伸展） C．每隔个氨基酸螺旋上升一圈。 D．每个氨基酸残基上升高度为. 7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一C A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加 C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性 8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性C A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val 9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链B / A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法 10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键D A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶 11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的A A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确 ? 12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的A A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相 C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D．白质的空间结构主要靠次级键维持 13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构E A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链 C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在

(完整版)生物化学名词解释大全

第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其

功能性食品教学大纲

《功能性食品》课程教学大纲课程名称(英文)：Functional Food 课程代码：课程类别：(专业课) 学时：48 学分：3 考核方式：考试适用对象：食品营养与检测专科专业一、课程简介本课程是食品专业方向学生的一门专业课。功能性食品被誉为“21 世纪的食品”，它是当今食品科学与工程研究领域的前沿学科，涉及到化学、生化、医学、药学、食品工程等众多学科。通过本课程的学习，使学生掌握和了解功能性食品的概念和发展，将前面所学的基础课程和专业课程知识综合运用，利用我国食品资源、结合我国国情来研究和开发出保障人类健康的功能性食品，成为功能性食品研究、开发、管理、生产等方面的专业人才。二、教学目的及要求 1、系统地学习和理解与功能性食品科学相关的基础知识； 2、了解或掌握各类功能性因子或成分的生理功能； 3、了解各类功能性食品资源的特点； 4、了解或掌握各类功能性食品的作用机制； 5、理解和掌握功能性食品的设计原则； 6、了解我国各类功能性食品的评价方法； 7、为学生从事有关功能性食品的生产、科学研究和产品创新打下基础。三、与其它课程的关系功能性食品学，是食品科学与预防医学相关内容相互融合而成的一门综合科学，涉及功能性食品生物化学、营养学、生物学、工程学和管理学等内容，是食品科学与工程及相关专业的专业选修课程。四、教学内容第一章绪论（一）目的与要求了解功能性食品的研究、应用及市场状况。（二）教学内容： 1．掌握功能性食品的概念或定义； 2．了解功能性食品的演替过程； 3．了解功能性食品基本特征及分类； 4．了解我国功能性食品的发展现状及发展趋势。第二章功能因子

生物化学B卷新编

生物化学模拟题B卷一、A型选择题 1. 蛋白质变性后将会产生的结果是（ C ） A.大量氨基酸游离出来 B.生成大量肽段 C.空间构象改变 D.肽键断裂 E.等电点变为零 2. 维系蛋白质α－螺旋和β－折叠结构稳定的化学键是（ E ） A. 肽键 B. 离子键 C. 二硫键 D. 疏水作用 E. 氢键 3. 酶活性中心的叙述，正确的是（ A ） A．有些酶可以没有活性中心 B．都有辅酶作为结合基团 C．都有金属离子 D．都有特定的空间构象 E．抑制剂都作用于活性中心 4. 关于同工酶的叙述，错误的是（） A．生物学性质相同 B．酶分子一级结构不同 C．同工酶各成员K m 值不同 D．是一组催化相同化学反应的酶 E．酶分子活性中心结构相同 5. 1分子乙酰CoA经三羧酸循环氧化后的产物是（ C ） A.柠檬酸 B.草酰乙酸和H 2O D.草酰乙酸和CO 2 E. CO 2 和4分子还原当量 6. 磷酸戊糖途径生成的重要产物是（ C ） A. 5-磷酸核糖,NADH B. 6-磷酸葡萄糖,NADPH C. 5-磷酸核糖,NADPH D. 6-磷酸果糖,NADPH E. 5-磷酸核糖,FADH

7. 长期饥饿时，血糖主要来自（D ） A．肌肉蛋白降解的氨基酸 B．肝蛋白降解的氨基酸 C．肌糖原分解 D．肝糖原分解 E．甘油的糖异生 8. 成熟红细胞获得能量的主要途径是（ E ） A. 脂肪酸氧化 B. 2，3-二磷酸甘油酸旁路 C. 磷酸戊糖途径 D. 糖的有氧氧化 E. 糖酵解 9. 体内贮存的脂肪主要来自（ C ） A．类脂 B．生糖氨基酸 C．葡萄糖 D．脂肪酸 E．酮体 10. 脂酰CoA进行β氧化的酶促反应顺序为（ C ） A．脱氢、再脱氢、加水、硫解 B．硫解、脱氢、加水、再脱氢 C．脱氢、加水、再脱氢、硫解 D．脱氢、脱水、再脱氢、硫解 E．加水、脱氢、硫解、再脱氢 11. 有关酮体的描述错误的是（ A ） A．肝脏可生成酮体，但不能氧化酮体 B．仅在病理情况下产生 C．主要成分为乙酰乙酸、β－羟丁酸和丙酮 D．合成酮体的酶系存在于线粒体 E．原料为乙酰CoA 12. 关于电子传递链的叙述错误的是（ D ） A．电子传递链各组分组成4个复合体 B．主要有NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链 C．每对氢原子氧化时都生成3个ATP D．抑制细胞色素氧化酶后,传递链组分都处于还原状态E．如果氧化不与磷酸化偶联,仍可传递电子

中国农业大学食品学院生物化学生物化学课后习题答案讲解

中国农业大学食品学院生物化学生物化学课后习题答案讲解三、是非题 1．质膜中与膜蛋白和膜脂共价结合的糖都朝向细胞外侧定位。 2．生物膜是由极性脂和蛋白质通过非共价键形成的片状聚集体，膜脂和膜蛋白都可以自由地进行侧向扩散和翻转扩散。 3．膜的独特功能由特定的蛋白质执行的，功能越复杂的生物膜，膜蛋白的含量越高。 4．生物膜的不对称性仅指膜蛋白的定向排列，膜脂可做侧向扩散和翻转扩散，在双分子层中的分布是相同的。 5．各类生物膜的极性脂均为磷脂、糖脂和胆固醇。 6．主动运转有两个显著特点：一是逆浓度梯度进行，因而需要能量驱动，二是具有方向性。 7．膜上的质子泵实际上是具有定向转运H＋和具有ATP酶活性的跨膜蛋白。 8．所有的主动运输系统都具有ATPase活性。 9．极少数的膜蛋白通过共价键结合于膜脂。 10．膜脂的双分子层结构及其适当的流动性是膜蛋白保持一定构象表现正常功能的必要条件。 11．在相变温度以上，胆固醇可增加膜脂的有序性，限制膜脂的流动性；在相变温度以下，胆固醇又可扰乱膜脂的有序性，从而增加膜脂的流动性。四、名词解释极性脂中性脂脂双层分子外周蛋白嵌入蛋白跨膜蛋白相变温度液晶相主动运输被动运输简单扩散促进扩散质子泵五、问答题 1．正常生物膜中，脂质分子以什么的结构和状态存在？ 2．流动镶嵌模型的要点是什么？ 3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同？现代生物膜的结构要点是什么？ 4．什么是生物膜的相变？生物膜可以几种状态存在？ 5．什么是液晶相？它有何特点？ 6．影响生物膜相变的因素有那些？他们是如何对生物膜的相变影响的？ 7．物质的跨膜运输有那些主要类型？各种类型的要点是什么？

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid） 3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation)

21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds） 3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure） 13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性

食品生物化学教学大纲

食品生物化学教学大纲集团标准化办公室：[VV986T-J682P28-JP266L8-68PNN]

课程编号09054206：《食品生物化学》课程教学大纲 Biochemistry 适用于本科食品科学与工程等专业总学时：48学分3 开课单位：生命科学系课程负责人：呼凤兰执笔人：呼凤兰审核人：高平一、课程性质.目的和任务：《食品生物化学》课程是食品科学与工程、生物科学等专业的一门专业基础课。本课程的任务是研究食品的化学组成、性质、生理功能和它们在贮藏和加工过程中的变化的一门科学。通过本课程的教学，使学生掌握食品生物化学的基本原理、基础知识和基本技能，掌握食品在加工和贮藏过程中其营养质量的变化，理解食品各营养成分在生物体内的代谢过程和规律，培养学生分析和解决一些简单的生化实际问题的能力，为今后学习其它职业基础课和职业核心课奠定基础。二、教学基本要求要求学生掌握糖类、脂类、蛋白质和核酸等几大类生命物质的基本结构、性质和功能；掌握酶的组成、分类、酶作用机理、酶活力测定和酶促反应动力学；掌握糖类分解代谢，脂肪酸费解和合成代谢，DNA和RNA合成蛋白质合成等生物体内的重要生化反应过程；掌握生物氧化中氧化磷酸化过程和ATP产生机理；掌握层析、电泳、酶动力学实验、核酸等生物物质分离、蛋白质性质实验等生物化学基本实验技巧。三、教学内容、目标要求与学时分配第一章绪论教学内容：食品生物化学的研究对象；学习食品生物化学的意义；如何学习食品生物化学；新陈代谢概论目标及要求： 1、了解本课程的特点和学习方法及我国食品营养工作的发展历程及未来任务； 2、掌握食品的概念，了解食品生物化学的研究内容和与其它学科的关系。教学重点及难点：生物化学的概念及食品生物化学研究对象和内容课时分配：2课时第二章食品物料重要成分化学

生物化学选择题

生化习题选择题 1.含有2个羧基的氨基酸是：（ A ） A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸 2.酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时，底物浓度[S]: （ D ） A. 1 Km B. 2 Km C. 3 Km D. 4 Km 3.三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是：（ D ） A．糖异生 B．糖酵解 C．三羧酸循环 D．磷酸戊糖途径 4.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：（ B ） A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用 C．非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性抑制作用 5.鸟氨酸循环中，尿素生成的氨基来源有：（ C ） A．鸟氨酸 B．精氨酸 C．天冬氨酸 D．瓜氨酸 6.糖酵解途径中，第二步产能的是: （ B ） A. 1，3-二磷酸甘油酸到 3-磷酸甘油酸 B. 磷酸烯醇式丙酮酸到丙酮酸 C. 3-磷酸甘油醛到 1，3-二磷酸甘油酸 D. F-6-P到 F-1,6-P 7.氨基酸的联合脱氨过程中，并不包括哪类酶的作用: （ D ） A 转氨酶 B L –谷氨酸脱氢酶 C 腺苷酸代琥珀酸合成酶 D 谷氨酸脱羧酶 8.下列哪一种物质不是糖异生的原料: （ C ） A. 乳酸 B. 丙酮酸 C. 乙酰CoA D. 生糖氨基酸 9.目前被认为能解释氧化磷酸化机制的假说是: （ C ） A、化学偶联假说 B、构象变化偶联假说 C、化学渗透假说 D、诱导契合假说 10、1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明了下列哪一种机制？（D） A．DNA能被复制 B．DNA基因可转录为mRNA C．DNA基因可表达为蛋白质

中国农业大学生物化学习题(含答案)

中国农业大学生物化学习题集第一章蛋白质化学一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是： A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．色氨酸E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是： A．盐键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是： A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面biooo E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是： A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定： A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：biooo A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是： A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为： A．8B．＞8C．＜8D．≤8E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A．半胱氨酸B．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸E．瓜氨酸二、多项选择题（在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分） 1．含硫氨基酸包括： A．蛋氨酸B．苏氨酸C．组氨酸D．半胖氨酸 2．下列哪些是碱性氨基酸： A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是： A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是： A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括： A．α-螺旋B．β-片层C．β-转角D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的： A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定 7．维持蛋白质三级结构的主要键是： A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有： A．中性盐沉淀蛋白B．鞣酸沉淀蛋白C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白10．变性蛋白质的特性有： A．溶解度显著下降B．生物学活性丧失C．易被蛋白酶水解D．凝固或沉淀三、填空题

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期：

生物化学讲义（2003）孟祥红绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义：生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复杂。二、生物化学的分类根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。三、生物化学的发展史 1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的燃烧——生物有氧化理论的雏形瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。（2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。（3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。德国化学家李比希： 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒： 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成生物化学。 3、生物化学的建立：从生物化发展历史来看，20世纪前半叶，在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足进步。成就主要集中于英、美、德等国。英国，代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。

功能性食品教学大纲教学教材

功能性食品教学大纲

生物化学选择+填空题-含答案

生物化学选择题和填空题 ? ? ?一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是() A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化() A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是() A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是() A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是() A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是() A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确() A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转

8、胆固醇生物合成的限速酶是() A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶() A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是() A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是() A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是() A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是() A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是() A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是() A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 E、直接由核糖还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质是()

中国农业大学生物化学试题

《生物化学》复习一一、填空题 1、在电场中蛋白质不迁移的pH叫做。 2、1913年Michaelis和Menten提出与酶促反应速度关系的数学方程式。即米－曼氏方程式，简称米氏方程式。 3、TPP的中文名称是，其功能部位在噻唑环上。 4、催化果糖-6-磷酸C-1磷酸化的酶是。 5、脂肪酸生物合成的限速反应步骤是由催化的。 6、 CoQ是电子传递链中惟一的组分。 7、增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做。 8、tRNA的氨基酸臂上含有特殊的结构。 9、维生素D3是由其前体经紫外线照射转变而成。 10、在糖无氧酵解中，唯一的氧化发生在分子上。 11、尿素循环中产生的鸟氨酸和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。 12、因为核酸分子具有，所以在260nm处有吸收峰，可用紫外分光光度计测定。 13、α-酮戊二酸在大多数转氨酶催化的反应中具有汇集的作用。 14、在哺乳动物体内由8分子乙酰CoA合成1分子的软脂酸，总共需要消耗分子的NADPH。 15、以RNA为模板合成DNA的酶叫作。 16、大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为 %。 17、核苷酸的主要合成途径为。 19、痛风是因为体内产生过多造成的。 20、黄嘌呤氧化酶既可以使用黄嘌呤又可以使用作为底物。二、解释概念题 1、退火： 2、氧化磷酸化： 3、脂肪酸的β-氧化： 4、转氨基作用： 5、磷氧比值（P/O）：三、判断题【】1、利用双缩脲反应可以确定蛋白质的水解程度。【】2、tRNA分子中用符号Ψ表示假尿嘧啶。【】3、在任何条件下，酶的Km值都是常数。【】4、生食胡萝卜可以有效地补充维生素A。【】5、沿糖酵解途径简单逆行，可从丙酮酸等小分子前体物质合成葡萄糖。【】6.酶的抑制剂可以引起酶活力下降或消失，但并不引起酶变性。

生物化学

鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸有哪几种方法？①.二硝基氟苯法(FDNB，DNFB)②氰酸盐法③二甲基氨基萘磺酰氯法何为蛋白质的二级结构？有哪几种类型？各有何特点？6、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？稳定因素有哪些？①两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，且两条链均为右手螺旋。②嘌呤与嘧啶碱基位于双螺旋的内侧；③内侧碱基呈平面，碱基平面与纵轴垂直，糖环平面与纵轴平行；两个相邻碱基对之间的距离为0.34nm，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸，即螺距为3.4nm；两个核苷酸之间的夹角为36°。④双螺旋的平均直径为2nm,形成大沟和小沟。⑤两条核苷酸链依靠碱基之间形成的氢键而结合在一起，即A与T配对，C与G配对；碱基在内（A ＝T，G≡C）解释信息流动方式即复制、转录翻译。氢键:互补碱基G-C之间有3个氢键，A-T之间有2个氢键碱基堆积力:（疏水相互作用及范德华力）离子键等: 则DNA变性剂（热、pH、脲/酰胺、有机溶剂）tRNA分子结构有哪些特征？①含有稀有碱基较多，达核苷酸总量的5％-20％。②不同的tRNA尽管核苷酸组分和排列顺序各异，但其3’端都含有CCA序列，是所有tRNA接受氨基酸的特定位置。 ③所有的tRNA分子都折叠成紧密的三叶草二级结构和L 型立体构象，结构较稳定，半衰期均在24小时以上。9、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点？原核生物mRNA 的特点：①半衰期短②多以多顺反子的形式存在③无帽子结构④原核生物常以AUG（有时GUG，甚至UUG）作为起始密码子，真核生物mRNA的特点为：①真核细胞mRNA 的合成和功能表达发生在不同的空间和时间范畴内②以单顺反子形式存在③有帽子结构④几乎永远以AUG作为起始密码子11酶作用机理有哪些学说？其主要内容是什么①趋近效应和定向效应：酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。②张力作用：底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。③酸碱催化作用：酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。④共价催化作用：某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。12、什么是酶活力？酶的比活力？酶转换数？酶活力又称酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。酶的比活力:也称为比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。比活性=酶活力单位数/ 毫克蛋白（氮）酶的转换数：当酶被底物完全饱和时，每单位时间内每一活性中心或每分子酶所能转换的底物分子数表示一个酶的转换数14何为酶的抑制作用？有哪几种类型？各有何特点？是指在某个酶促反应系统中，某种低相对分子质量的物质加入后，导致酶活力降低的过程。酶的可逆性抑制包括可逆和不可逆性两种。可逆性抑制又包括①竞争性抑制②反竞争性抑制③非竞争性抑制①竞争性抑制特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同； c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小； d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。 ②反竞争性抑制特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。③非竞争性抑制特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。14、试简述有机磷农药杀虫的生化原理？有机磷农药进入体内后迅速与体内的胆碱酯酶结合，生成磷酰化胆碱酯酶，使胆碱酯酶丧失了水解乙酰胆碱的功能，导致胆碱能神经递质大量积聚，作用于胆碱受体，产生严重的神经功能紊乱，特别是呼吸功能障碍，从而影响生命活动。15、什么是同工酶？同工酶在科学研究和实践中有何应用？同功酶:能催化同一化学反应但结构和性质不同的一类酶。在生物学中，同工酶可用于研究物种进化、遗传变异、杂交育种和个体发育、组织分化等。在医学方面，同工酶是研究癌瘤发生的重要手段，癌瘤组织的同工酶谱常发生胚胎化现象，即合成过多的胎儿型同工酶。17、试述TPP、FAD、FMN、NAD+、DADP+、CoA的组成及生物学功能。①TPP 组成：a、嘧啶环；b、噻唑环借亚甲基生物学功能：焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮戊二酸的氧化脱羧反应。②FAD&FMN 组成：核黄素(维生素B2)的衍生物生物学功能：它们在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，起着电子和质子的传递体作用。③NAD+&DADP+ 组成：是维生素烟酰胺的衍生物生物学功能：作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。④CoA 生物学功能：传递酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶。18、试述维生素A、维生素D、维生素E、维生素K的来源、结构特点生理功能。维生素A：来源：主要存在与鱼的肝脏；结构特点：维生素A 含有β-白芷酮环的不饱和一元醇；生理功能：维持上皮组织健康及正常视觉，促进年幼动物的正常生长。维生素D：来源：鱼肝油、蛋黄、牛奶；结构特点：固醇类衍生物；生理功能：协助钙离子运输，有助小孩牙齿及骨骼发育；补充成人骨骼所需钙质，防止骨质疏松。维生素E：来源：蔬菜、谷物和动物性食品；结构特点：是6-羟基苯并二氢呋喃的衍生物；生理功能：①与植物生理机能有关②抗氧化作用维生素K：来源：蛋黄、苜宿、绿色蔬菜、动物肝脏等；结构特点：是一种萘醌的衍生物；是一种萘醌的衍生物的生理功能：促进凝血酶原、凝血因子7及8等的合成。12何为三羧酸循环？其有何特点？原核生物一分子葡萄糖经过有氧化能产生多少分子A TP（32或30分子的）三羧酸循环是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，因为在这个循环中几个主要的中间代谢物是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫做三羧酸循环。特点：（1）在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。（2）在三羧酸

(完整版)食品加工技术教学大纲

《食品加工技术》教学大纲课程名称：食品加工技术学时：共72学时，理论课程46学时，实验课26个学时适用专业：食品营养与检测教材和参考书：《食品加工技术》、《食品工艺学》一、课程学时分配理论课课时分配

实验课课时分配（一）课程性质本课程是一门重要的专业基础课，主要介绍了各类食品的加工技术和加工原理等方面的知识。本课程是一门理论实训一体化的专业课，通过对本课程的理论学习和实训技能练习，使学生在获得广泛理论知识的基础上，掌握常见食品加工技术的基本专业技能，培养应用型的的食品专业技术人才。本课程共计72学时，其中理论讲授46学时，实验26时。（二）课程任务本课程的目的和任务是：使学生掌握食品加工基本技术和加工原理，在参教学过程中，能够理论联系实际，指导生产，解决生产中的实际问题。三、课程内容和教学要求专业培养目标：培养能从事食品生产技术管理、产品开发、资源利用、工程设计等工作的高级技术应用性专门人才。专业核心能力：食品生产与开发的能力。专业核心课程与主要实践环节：食品生物化学、食品微生物、食品分析、果蔬贮藏与加工工艺、畜产品加工工艺、发酵食品工艺、焙烤制品工艺、饮料工艺、实习训练，等就业面向：食品加工领域的生产与管理工作。

四、主要教学章节绪论一、食品加工概述二、食品加工技术发展现状及趋势项目一果蔬食品加工技术任务一罐制品加工技术一、罐制品加工基本原理二、罐藏容器三、果蔬罐头加工技术四、常见的质量问题与控制专项实训一糖水桃罐头的制作任务二干制品加工技术一、干制品加工基本原理二、干制方法与设备三、干制技术四、干制品的包装与贮藏专项实训二干制胡萝卜粒的制作任务三糖制品加工技术一、糖制品加工基本原理二、糖制品分类