生化各章思考题及答案

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生化实验思考题参考答案

生化实验思考题参考答案

生化实验讲义思考题参考答案实验一淀粉的提取和水解1、实验材料的选择依据是什么?答:生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。

从科研工作的角度选材,还应当注意具体的情况,如植物的季节性、地理位置和生长环境等,动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等,微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。

2、材料的破碎方法有哪些?答:(1) 机械的方法:包括研磨法、组织捣碎法;(2) 物理法:包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等;(3) 化学与生物化学方法:包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。

实验二总糖与还原糖的测定1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定?两种滴定方法各有何优缺点?答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。

间接法的优点是操作简便、反应条件温和,缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差;直接法的优点是反应原理直观易懂,缺点是操作较复杂,条件剧烈,不易控制。

实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法(1)本实验制备得到的是粗脂肪,若要制备单一组分的脂类成分,可用什么方法进一步处理?答:硅胶柱层析,高效液相色谱,气相色谱等。

(2)本实验样品制备时烘干为什么要避免过热?答:防止脂质被氧化。

实验六蛋白质等电点测定1、在分离蛋白质的时候,等电点有何实际应用价值?答: 在等电点时,蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加,所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。

在分离蛋白质的时候,可以根据待分离的蛋白质的等电点,有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来,从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。

实验七氨基酸的分离鉴定-纸层析法1、如何用纸层析对氨基酸进行定性和定量的测定?答: 将标准的已知氨基酸与待测的未知氨基酸在同一张层析纸上进行纸层析,显色后根据斑点的Rf值,就可以对氨基酸进行初步的定性,因为同一个物质在同一条件下有相同的Rf值;将点样的未知氨基酸溶液和标准氨基酸溶液的体积恒定,根据显色后的氨基酸斑点的面积与点样的氨基酸质量成正比的原理,通过计算斑点的面积可以对氨基酸溶液进行定量测定。

现代生化技术思考题答案(仅供参考)

现代生化技术思考题答案(仅供参考)

现代⽣化技术思考题答案(仅供参考)《现代⽣化技术》课程思考题绪论1、简述⽣化技术的定义和主要内容。

⽣化技术:是⽣物化学及其相关学科应⽤的各种技术。

主要是指⽣物体内物质及代谢产物,特别是⽣物⼤分⼦的分离、制备、检测及改造技术。

它是⼀门理论与实践(验)相结合的专业技术基础课。

主要内容包括:⽣物⼤分⼦的分离、纯化及制备;⽣物体内物质及代谢产物定量和定性检测;以及⽣物改造技术(肽、DNA 合成等)。

第⼀章提取与沉淀分离技术◆溶涨现象:细胞膜为天然的半透膜,在低渗溶液如低浓度的稀盐溶液中,由于存在渗透压差,溶剂分⼦⼤量进⼊细胞,引起细胞膜发⽣胀破的现象称溶胀。

例如红⾎球置清⽔中会迅速溶胀破裂并释放出⾎红素。

◆⾃溶现象:细胞结构在本⾝所具有的各种⽔解酶如蛋⽩酶和酯酶等作⽤下,发⽣溶解的现象称⾃溶。

◆抽提:抽提通常是指⽤适当的溶剂和⽅法从原材料中把有效成分分离出来的过程。

◆盐析:⼀般在低盐浓度的情况下,蛋⽩质的溶解度随盐浓度的升⾼⽽增加,这种现象称为盐溶;⽽当盐浓度升⾼到⼀定程度后,蛋⽩质的溶解度⼜随着盐浓度的升⾼⽽降低,结果使蛋⽩质沉淀析出,这种现象称为盐析作⽤。

在同⼀浓度的盐溶液中,不同蛋⽩质的溶解度不同,借此可达到彼此分离的⽬的。

◆等电沉淀:利⽤蛋⽩质在等电点时溶解度最低以及不同的蛋⽩质具有不同等电点⼀这特性,对蛋⽩质进⾏分离纯化的⽅法称为等电点沉淀法。

◆有机溶剂沉淀:利⽤不同蛋⽩质在不同浓度的有机溶剂中的溶解度不同⽽使蛋⽩质分离的⽅法,称为有机溶剂沉淀法。

1、细胞破碎⽅法可分为哪些类型?简述细胞破碎的意义。

◆酶学破碎法:外加酶制剂、⾃溶法。

◆机械破碎法:⾼速捣碎法、⾼速均浆法、⾼速磨珠法◆物理破碎法:温差法、压差法、超声波◆化学破碎法:有机溶剂法、表⾯活性剂(SDS 等)、⾦属螯合剂(Mg2+、Ca2+、EDTA)、化学变性剂。

2、何谓抽提?影响抽提的主要因素有哪些?◆抽提通常是指⽤适当的溶剂和⽅法从原材料中把有效成分分离出来的过程。

高级生化思考题

高级生化思考题

第一章概论1.生物分子提取和纯化的一般过程?2.细胞破碎的方法?3.抽提有效成分的影响因子:4.生物大分子常用的浓缩纯化方法?5.纯化方案的评价指标是什么?6.生物分离技术(纯化方案)设计的基本原则是什么?7.纯化生物产品的总收率是如何计算的?第二章沉淀法1.蛋白质沉淀方法有哪些?2.盐析的概念及机理是什么?3.硫酸铵饱和度:4.影响盐析的因素有哪些?5.硫酸铵盐析的方法有哪几种?6.盐析常数(Ks):7.常用的脱盐方法:8.透析法注意事项:9.有机溶液能降低蛋白质溶解的原理:10.用乙醇沉淀蛋白质时应注意哪些事项?第三章吸附层析1.吸附层析分离物质的基本原理:2.吸附层析常用的吸附剂的种类:3.吸附剂的选择:4.羟基磷灰石(HA) :5.硅胶吸附剂:6.洗脱剂符合条件:7.柱层析的设备:8.柱层析操作的一般过程:9.核酸在HA层析柱上分离的次序是双链RNA、杂链RNA、双链DNA,为什么?10.薄层层析(TLC):第四章离子交换层析1.离子交换剂有哪几部分组成?何为阳离子和阴离子交换剂?2.影响离子交换选择性的因素:3.常用的离子交换剂应满足的要求?4.常用离子交换剂的分类?5.常用的离子交换剂的载体有:6.影响离子交换剂膨胀度的因子有哪些?哪个是关键因子?为什么?7.离子交换层析中,以0.1-0.5mol/L的NaCl梯度的缓冲液洗脱(总体积200mL,梯度瓶直径相同),通过层析柱75mL时, NaCl浓度是多少?0.25 mol/L8.现有肌苷样品溶液100mL,浓度为2mol/L,若每克干树脂总交换容量为3.5mmol,而实际交换容量是总交换容量的5%,问大约需要多少树脂?200/3.5=57.1 /0.05=1143g第五章凝胶过滤层析1.凝胶层析:2.凝胶过滤层析分离大分子物质的机制是什么?3.凝胶过滤的特点:4.用凝胶过滤层析法测定分子质量的局限性:5.分子质量为8×104和10×104的蛋白质能否在SephadexG-75柱中分开?为什么?(SephadexG-75的分离范围为3000 -70000)6.制备合格的凝胶柱应注意哪几点?7.概述哪些因子影响凝胶层析的分辨率?为什么?第六章亲和层析1.亲和层析:以亲和吸附剂为固定相,以特异性溶液为流动相。

生化各章题目及答案

生化各章题目及答案

生化各章题目及答案第一章蛋白质(一)名词解释1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI)4.稀有氨基酸(rare amino acid)5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12.氢键(hydrogen bond)13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14.离子键(ionic bond)15.超二级结构(super-secondary structure)16.疏水键(hydrophobic bond)17.范德华力( van der Waals force)18.盐析(salting out)19.盐溶(salting in)20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation)22.蛋白质的沉淀作用(precipitation)23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography)(二) 填空题1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为___%,如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。

3.在20种氨基酸中,酸性氨基酸有_________和________2种,具有羟基的氨基酸是________和_________,能形成二硫键的氨基酸是__________.4.蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

生化各思考题

生化各思考题

生化各思考题第七章、代谢调控 1、什么是新陈代谢?新陈代谢简称代谢,是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。

一般来说,新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应,以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。

但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。

生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。

2、什么是代谢途径?代谢途径有哪些形式。

新陈代谢是逐步进行的,每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。

这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。

在每一个代谢途径中,前一个反应的产物就是后一个反应的底物。

所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物,简称代谢物。

代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。

有些代谢途径存在分支。

3、简述代谢途径的特点。

生物体内的新陈代谢在温和条件下进行:常温常压、有水的近中性环境。

由酶催化,酶的活性受到调控,精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。

代谢反应逐步进行,步骤繁多,彼此协调,有严格顺序性。

各代谢途径相互交接,形成物质与能量的网络化交流系统。

ATP是机体能量利用的共同形式,能量逐步释放或吸收。

4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。

代谢途径(酶或酶系)细胞内分布糖酵解三羧酸循环磷酸戊糖途径糖异生糖原合成与分解脂肪酸β氧化脂肪酸合成呼吸链胆固醇合成磷脂合成胞液线粒体胞液胞液胞液线粒体胞液线粒体内质网、胞液内质网代谢途径(酶或酶系)细胞内分布尿素合成蛋白质合成 DNA合成 mRNA合成 tRNA合成 rRNA合成血红素合成胆红素合成多种水解酶胞液、线粒体内质网、胞液细胞核细胞核核质核仁胞液、线粒体微粒体、胞液溶酶体 5、三个关键的中间代谢物是什么?在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种:6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。

特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。

通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质:糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。

6、细胞对代谢的调节途径有哪些?调节酶的活性。

必做思考题(生化)

必做思考题(生化)
生物化学
必做思考题
1
第一章 蛋白质的结构与功能
1. 检测食品中蛋白质含量的原理和方法是 什么?
Hale Waihona Puke 2第二章 核酸的结构与功能
1. DNA双螺旋结构模型的要点。
3
第三章 酶
1. 酶的竞争性抑制:概念、特点、动力学 参数及药理学应用。
4
第四章 糖代谢
1. TAC的概念、步骤、限速酶、生理意义。 2. 试计算1mol 乳酸在心肌内彻底氧化可生 成多少mol ATP?
8
第八章 核苷酸代谢
1. 嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸合成的原料、 特点、转变水平、限速酶、抗代谢物。
9
第九章 物质代谢的联系与调节
1. 葡萄糖、脂肪和氨基酸之间相互转变的 途径和枢纽。
10
第十五章 细胞信号转导
1. 以肾上腺素升高血糖为例,叙述ACcAMP-PKA信号转导途径。
11
第十六章 血液生化
1. 血红素合成的主要器官、亚细胞定位、 合成原料及限速酶。
12
第十七章 肝的生物化学
1. 两种胆红素理化性质的比较。
13
End
14
5
第五章 脂类代谢
1. 糖尿病如何引起酮症酸中毒? 2. 从营养物代谢的角度,解释为什么在 “减肥”的过程中要减少糖类物质的摄 入量?
6
第六章 生物氧化
1. 呼吸链中电子传递体的排列顺序。 2. 氧化磷酸化偶联(ATP生成)部位。
7
第七章 氨基酸代谢
1. 鸟氨酸循环的器官、亚细胞定位、步骤、 限速酶、生理意义。

生化课后思考题参考答案要点

生化课后思考题参考答案要点

聚丙烯酰胺凝胶电泳分析小麦幼苗过氧化物酶同工酶实验的思考题要点:1、关于电极缓冲液能否回收再用的问题:从电极缓冲液的作用及电泳后其变化去分析。

电极缓冲液作用主要有两点:“导体”及在浓缩效应中提供慢离子。

据此:不能混合回收使用。

因为电泳之后,前后槽的缓冲液的成分和pH值都发生了变化,尤其正极槽一侧掺入了Cl-,混合后的电极缓冲液中就有了Cl-,这将会破坏浓缩效应。

而在实际中:由于电极缓冲液使用量大,从经济效益和实验效果均衡考虑,一次电泳之后,负极槽一侧损失少量甘氨酸、pH值略有上升,但变化不大,若单独回收还用于负极,则应该可以保证浓缩效应所要求的慢离子的特点。

而正极一侧虽然掺入了Cl-,但若也单独回收还用于正极一侧,Cl-就不会影响浓缩效应。

这样,分槽回收分槽使用,再使用一两次应该是可以的。

或混合回收只用于正极槽,而负极槽使用新鲜配制的缓冲液,也是可以的。

当然,随着使用次数的增加变化大了效果当然就不能保证了,所以一般就是再使用一到两次。

2、40%蔗糖的作用由电泳槽回路的形成我们知道,负极的电极缓冲液与浓缩胶必须相连,这样样品槽完全浸没在缓冲液中,如何上样??而蔗糖的加入增加了样品的密度,方便上样,使样品不会对流扩散。

同时所形成的高渗透势环境对蛋白质的结构具有保护维持的作用。

所以电泳的样品缓冲液里都含有终浓度一般为20%的蔗糖或者甘油。

当然这两种物质的选择加入也不是随意的哦,这也是电泳发明过程中科研人员所曾经面临的一个难题,大家利用假期可以去寻古探幽,一定会得到很多极具启发性的发现的。

3、利用电泳技术获得好的实验结果的关键环节:凝胶浓度和交联度、缓冲体系、样品制备、电泳状态、检测手段。

生化课后思考题

生化课后思考题

生化课后思考题1、营养不良的人饮酒,或者剧烈运动后饮酒,常出现低血糖。

试分析酒精干预了体内糖代谢的哪些环节?(p141 3题)答:酒精对于糖代谢途径的影响主要有:肝脏的糖异生与糖原分解反应,也就是来源与去路的影响。

1)研究认为,酒精可以诱导低血糖主要取决于体内糖原储备是否充足,然而在人营养不良或者剧烈运动后,体内糖原过度消耗,酒精又能抑制肝糖原的分解,饮酒后容易出现低血糖。

2)抑制糖异生:①酒精的氧化抑制了苹果酸/天冬氨酸转运系统,导致细胞间质中还原当量代谢紊乱,使丙酮酸浓度下降,从而抑制糖异生;②酒精能影响糖异生关键酶活性-非活性的转换,酶总量,酶合成或降解,从而抑制糖异生,如果糖二磷酸酶-1活性的抑制,磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶的表达降低等;3)影响葡萄糖-6磷酸酶的活性,导致乳酸循环受阻,不利于血糖升高。

4)酒精使胰岛a细胞功能降低,促进胰岛素的分泌,抑制胰高血糖素的分泌,从而抑制糖原分解,促进糖酵解,造成低血糖。

5)酒精还会影响小肠对糖分的吸收,从而造成低血糖。

2、列举几种临床上治疗糖尿病的药物,想一想他们为什们有降低血糖的作用?(p141 4题) 答:1)胰岛素它能增加组织对葡萄糖的摄取和利用,促进糖原的合成抑制糖异生,减少血糖来源,似血糖降低;2)胰岛素促泌剂①磺脲类药物,格列苯脲等,通过刺激胰岛beta细胞分泌胰岛素,增加体内胰岛素水平而降低血糖;②格列奈类,如瑞格列奈,通过刺激胰岛素的早起合成分泌而降低餐后血糖。

3)胰岛素曾敏剂如噻唑烷二酮类的罗格列酮可以通过增加靶细胞对胰岛素的敏感性而降低血糖。

另外如双胍类药,如二甲双胍,它能降低血浆中脂肪酸的浓度而增加胰岛素的敏感性,增加周围组织对胰岛素的敏感性,增加胰岛素介导的葡萄糖的利用,也能增加非胰岛素依赖的组织对葡萄糖的摄取和利用。

4)a-糖苷酶抑制剂,如阿卡波糖,在肠道内竞争性的抑制葡萄糖苷水解酶,降低多糖或蔗糖分解成葡萄糖,抑制小肠对碳水化合物的吸收而降低餐后血糖。

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各章思考题及答案
一糖类化学
糖蛋白中的寡糖链有些什么功能?
糖蛋白的种类繁多,功能也十分广泛。

一般来说,糖蛋白的寡糖链可保护其蛋白部分免遭蛋白酶的水解,而延长其生物半衰期。

此外寡糖链还影响蛋白质构象、聚合和溶解性等。

在某些糖蛋白中寡糖链参与蛋白质在细胞内的分拣和运输。

一些属于糖蛋白的酶,其寡糖链结构可影响酶的活性。

许多激素为糖蛋白,其寡糖链的结构与激素的生物活性密切相关。

存在于细胞表面的糖蛋白,其寡糖链还参与蛋白质分子之间的相互识别和结合作用。

二脂类化学
试述生物膜的两侧不对称性。

生物膜的不对称性表现在:
a) 磷脂成分在膜的两侧分布是不对称的。

b) 膜上的糖基(糖蛋白或糖脂)在膜上分布不对称,在哺乳动物质膜都位于膜的外表面。

c) 膜蛋白在膜上有明确的拓扑学排列。

d) 酶分布的不对称性。

e) 受体分布的不对称性。

膜的两侧不对称性保证了膜的方向性功能。

三蛋白质化学
1 某氨基酸溶于pH7的水中,所得氨基酸溶液的pH为6,问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?
氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。

某氨基酸溶于pH7的水中,pH从7下降到6,说明该氨基酸溶解于水的过程中放出了质子,为了使该氨基酸达到等电点,只有加些酸,因此氨基酸的等电点小于6。

2 一系列球状的单体蛋白质,相对分子质量从10 000到100 000,随着相对分子质量的增加,亲水残基与疏水残基的比率将会发生什么变化?
随着蛋白质相对分子质量的增加,表面积与体积的比率也就是亲水残基与疏水残基的比率必定减少。

假设这些蛋白质是半径为r的球状蛋白质,由于蛋白质相对分子质量的增加,表面积随r2的增加而增加,体积随r3的增加而增加,体积的增加比表面积的增加更快,所以表面积与体积的比率减少,因此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。

3 从热力学上考虑,一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋,是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?
当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时,容易形成氢键,因为在水的环境中,肽键的C=O和N-H基团能和水形成氢键,亦能彼此之间形成氢键,这两种
情况在自由能上没有差别。

因此相对的说,形成α-螺旋的可能性较小。

而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时,这些极性基团除了彼此之间形成氢键外,不再和其它基团形成氢键,因此有利于α-螺旋的形成。

四核酸化学
胰脱氧核糖核酸酶(DNaseI)可以随机地水解溶液中的DNA的磷酸二酯键,但是DNaseI作用于染色体DNA只能使之有限水解,产生的DNA片段长度均为200bp 的倍数。

请解释。

真核生物染色体DNA含有核小体结构,核小体是由大约200bp的DNA双链围绕组蛋白核心组成的,彼此相连成念珠状,即染色体DNA。

围绕组蛋白核心的DNA不被DNaseI水解,而核小体与核小体之间起连接作用的DNA磷酸二酯键对DNaseI 敏感,因此水解产生200bp的DNA片段。

五激素
G蛋白是如何调控细胞膜上腺苷酸环化酶活性的?
很多激素或递质的受体通过调节细胞膜上腺苷酸环化酶(AC)活性产生效应。

有两类G蛋白介导激素、受体等对AC的作用。

一类是介导激活AC作用的Gs,另一类是介导抑制AC作用的Gi。

当激动剂与相应的激动型受体结合后,原来与受体偶联的、以三聚体形式存在,且与GDP结合的无活性的Gs蛋白释放GDP,在Mg2+存在的情况下,GTP与Gs结合,进而整个复合物解离成对激动剂亲和力低下的受体、βγ复合体和αs-GTP亚单位三个部分,αs-GTP即可激活AC。

由于αs本身就有GTP酶活性,αs-GTP被水解成αs-GDP,后者再与βγ形成无活性的Gs三聚体。

AC抑制剂与相应的抑制型受体结合,经历同样的过程,由Gi 介导对AC的抑制。

此外,两类G蛋白在调控过程中产生的βγ复合体可与彼此的活性亚单位结合使之灭活,可以协调两类G蛋白对AC的作用。

六维生素
试述磺胺类药物抗菌的作用原理
磺胺类药物与叶酸的组成成分对-氨基苯甲酸的化学结构类似。

因此,磺胺类药物可与对-氨基苯甲酸竞争细菌体内的二氢叶酸合成酶,从而竞争性抑制该酶的活性,使对于磺胺类敏感的细菌很难利用对-氨基苯甲酸合成细菌生长所必需的二氢叶酸,最终抑制了细菌的生长和繁殖。

人体所必需的叶酸是从食物中获得的,人体不合成叶酸,所以人体用磺胺类药物只是影响了磺胺类敏感的细菌的生长繁殖,而对人体的影响很小,达到治病的目的。

七酶化学
1 简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。

共性:用量少而催化效率高;仅能改变化学反应的速度,不改变化学反应的平衡点,酶本身在化学反应前后也不改变;可降低化学反应的活化能。

个性:酶作为生物催化剂的特点是:催化效率更高,具有高度的专一性,容易失活,活力受条件的调节控制,活力与辅助因子有关。

2 比较Km与Ks的定义及其相互关系。

Km=(k2+k3)/k1
Ks=k2/k1
当k2>>k3时,km=ks
3 金属离子作为辅助因子的作用有哪些?
作用有:(1)作为酶活性中心的催化基团参加反应。

(2)作为连接酶与底物的桥梁,便于酶对底物起作用。

(3)为稳定酶的空间构象所必需。

(4)中和阴离子,降低反应的静电斥力。

八糖代谢
1 柠檬酸循环中并无氧参加,为什么说它是葡萄糖的有氧分解途径?
柠檬酸循环中有几处反应是底物脱氢生成NADH和FADH2,如异柠檬酸→草酰琥珀酸;α-酮戊二酸→琥珀酰CoA;琥珀酸→延胡索酸;L-苹果酸→草酰乙酸。

NADH和FADH2必须通过呼吸链使H+与氧结合成水,否则就会造成NADH和FADH2的积累,使柠檬酸循环的速度降低,严重时完全停止。

2 为什么说6-磷酸葡萄糖是各个糖代谢途径的交叉点?
各种糖的氧化代谢,包括糖酵解、磷酸戊糖途径、糖有氧氧化、糖原合成和分解、糖异生均产生6-磷酸葡萄糖这一中间产物,使它们之间被联系了起来。

九脂代谢
列出乙酰CoA可进入哪些代谢途径?
i. 进入三羧酸循环氧化分解为CO2和H2O,产生大量的能量
ii. 以乙酰CoA为原料合成脂肪酸,进一步合成脂肪和磷脂等。

iii. 以乙酰CoA为原料合成酮体,作为肝输出能源的方式。

iv. 以乙酰CoA为原料合成胆固醇。

十蛋白质代谢
1 原核细胞与真核细胞(细胞质)的蛋白质生物合成有何主要区别?
主要区别有:
(1)原核生物翻译与转录是偶联的,而真核生物不存在这种偶联关系。

(2)原核生物的起始tRNA经历甲酰化反应,形成甲酰甲硫氨酸-tRNA,真核生物则不。

(3)采取完全不同的机制识别起始密码子,原核生物依赖于SD序列,真核生物
依赖于帽子结构。

(4)原核生物的mRNA与核糖体小亚基的结合先于起始tRNA与小亚基的结合,而真核生物的起始tRNA与核糖体小亚基的结合先于mRNA与小亚基的结合。

(5)在原核生物蛋白质合成的起始阶段不需要消耗ATP,但真核生物需要消耗ATP。

(6)参与真核生物蛋白质合成起始阶段的起始因子比原核复杂,释放因子则相对简单。

(7)原核生物与真核生物在密码子的偏爱性上有所不同。

2 尽管IF-2,EF-Tu,EF-G和RF-3在蛋白质合成中的作用显著不同,然而这四种蛋白质都有一个氨基酸序列十分相似的结构域。

你估计此结构域的功能会是什么?
这四种蛋白质都能够结合GTP,并且有GTPase的活性,因而都属于G蛋白超家族的成员。

它们参与结合GTP的结构域在氨基酸序列上具有很大的相似性应不难理解。

十一核酸代谢
为什么在野生型的大肠杆菌中得不到rRNA的基因的初级转录物?
大肠杆菌rRNA后加工并非绝对发生在转录以后,一些后加工反应在转录还没完成的时候就已经开始,其中包括某些剪切反应,因此在野生型大肠杆菌体内,等转录结束后得到的并不是原始的初级转录物。

只有当大肠杆菌某些参与后加工的酶有缺陷以后,才有可能得到真正的初级转录物。

十二生物氧化
使用亚硝酸盐并结合硫代硫酸钠可用来抢救氰化钾中毒者,为什么?
氰化钾的毒性是因为它在细胞内阻断了呼吸链,氰化钾中的N原子含有孤对电子能够与呼吸链中的细胞色素aa3的氧化形式,即高铁形式Fe3+以配位键结合,而阻止了电子传递给O2。

亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血色素辅基上的Fe2+氧化为Fe3+。

当血红蛋白的血红素辅基上的Fe2+转变为Fe3+以后,它也可以和氰化钾结合,这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aa3的结合,如果在服用亚硝酸的同时,服用硫代硫酸纳,则CN-可被转变为无毒的SCN-。

十三物质代谢的相互联系和调节控制
原核生物和真核生物基因表达调控有何不同?
转录水平操纵子调控模式是原核生物基因表达调控的主要方式,多细胞真核生物至今未发现操纵子。

故其调控方式不同于原核生物。

真核基因表达的时间性十分明显,而且是多水平的复杂调控,其中以转录前和转录水平的调控较重要。

转录前调控包括染色质及核小体结构的改变、基因扩增和重组等。

转录水平的调控依靠数目众多的反式因子(蛋白质)与RNA聚合酶和DNA的相互作用而实现,这种
蛋白质与蛋白质和蛋白质与DNA的识别和结合则依靠蛋白质分子中各种基元如锌指、亮氨酸拉链、螺旋-环-螺旋基元实现的。

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