食品酶学总结

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食品酶学知识

食品酶学知识
要点一
要点二
酶的性质和作用机制尚不明确
尽管食品酶学已经取得了一定的进展,但是对于酶的性质和作用机制的认识尚不完全明确,需要进一步研究。
技术更新换代速度慢
食品酶学所面临的技术更新换代速度较慢,不能很好地适应新的酶源开发和生产工艺提升等方面的需求。
要点三
推进技术更新
加快推进技术的更新换代,开发出更加高效、安全、环保的提取和纯化技术,降低生产成本,提高产品质量。
酶可以参与合成某些有益于人体健康的物质,如维生素、氨基酸和有机酸等。
食品中酶的作用
影响食品中酶活性的因素
大多数酶在高温下会失活,因此温度是影响酶活性的重要因素之一。
温度
pH值
水分活度
抑制剂
大多数酶只能在一定的pH值范围内保持活性。
水分活度对酶的活性也有影响,过高或过低都会导致酶活性下降。
某些物质(如重金属离子、有机溶剂和氧化剂等)可以抑制酶的活性。
例如,柠檬酸合成酶可以催化乙酰CoA和草酰乙酸生成柠檬酸,丙酮酸脱羧酶可以催化丙酮酸脱羧成乙醛,这些合成酶类在食品加工和保鲜中也有着重要的作用。
合成酶类
食品加工中酶的应用实例
在肉类加工中,加入适量的蛋白酶可以嫩化肉类并提高肉制品的出品率。
在果汁加工中,加入适量的果胶酶和纤维素酶可以改善果汁的澄清度和口感。
通过测定反应产物颜色的变化来计算酶的活性。
比色法
通过测定反应产物吸光度的变化来计算酶的活性。
分光光度法
通过测定反应过程中电流的变化来计算酶的活性。
电化学法
食品中酶的活性检测方法
提高食品中酶稳定性的方法
向食品中添加适量的稳定剂(如明胶、果胶等)可以保护酶的活性,减少酶的失活。
添加稳定剂

《食品酶学》复习总结

《食品酶学》复习总结

食品酶学复习总结1、酶的特性及其对食品科学的重要性。

酶的特性:酶的催化效率高;具有高度的专一性。

对食品科学的重要性主要体现在:1)内源酶对食品质量包括:颜色、质地、风味、营养质量的影响2)外源酶制剂在食品工业中的应用,可以高效地提高食品品质和产量3)酶在食品分析中的应用,可以快速、专一、高灵敏度和高精确度检测进行分析2、酶、胞外酶、胞内酶、同工酶、酶活力单位、比活力、酶原概念。

酶是一类具有专一性生物催化功能的生物大分子。

根据酶分子化学组成可分为蛋白类酶和核酸类酶。

酶在生活细胞中产生,但有些酶被分泌到细胞外发挥作用。

如人和动物消化管中以及某些细菌所分泌的水解淀粉,脂肪和蛋白质的酶,这类酶称胞外酶。

其他大部分酶在细胞内起催化作用,称为胞内酶。

同工酶是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式(包括不同的氨基酸序列、空间结构等)的酶.酶活力单位:酶活力高低用酶活力单位表示,国际酶学委员会规定:在特定条件下(最适pH,25℃,最适底物浓度,最适缓冲液离子强度),1min内能转化1umol底物或催化1umol产物形成所需要的酶量为一个国际单位(IU)。

比活力:每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。

酶原:某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性,这些没有活性的酶的前体称为酶原。

3、酶的发酵生产对培养基的要求?培养基的营养成分是微生物发酵产酶的原料,主要是(1)碳源: 尽量选用具有诱导作用的碳源,不用或少用有分解代谢物阻遏作用的碳源。

(2)氮源: 动物细胞要求有机氮,植物细胞主要要求无机氮。

多数情况下将有机氮源和无机氮源配合使用才能取得较好的效果.(3)无机盐:需要有磷酸盐及硫、钾、钠、钙、镁等元素存在(4)生长因子: 包括某些氨基酸、维生素、嘌呤或嘧啶(5)产酶促进剂: 显著提高酶的产率。

酶的发酵生产根据细胞培养方式不同对培养基的要求不同,例如:发酵温度、pH、溶氧量等的要求以及培养基固液态,应根据实际生产要求设计不同的培养基。

食品酶课程的心得体会(2篇)

食品酶课程的心得体会(2篇)

第1篇随着我国食品工业的快速发展,食品酶作为一种重要的生物催化剂,在食品加工、医药、化工等领域发挥着越来越重要的作用。

在参加食品酶课程的学习过程中,我对食品酶有了更加深入的了解,以下是我对这门课程的一些心得体会。

一、食品酶的基本概念食品酶是一种生物催化剂,具有高度的专一性和高效性。

在食品加工过程中,酶可以加速化学反应的进行,降低能耗,提高生产效率。

食品酶主要来源于微生物、植物和动物,具有种类繁多、分布广泛的特点。

二、食品酶的分类与特性1. 按来源分类:食品酶可以分为微生物酶、植物酶和动物酶。

微生物酶来源广泛,种类繁多,具有高度的活性;植物酶主要存在于植物种子、果实等部位,活性相对较低;动物酶主要存在于动物体内,活性较高。

2. 按功能分类:食品酶可以分为蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、纤维素酶等。

蛋白酶用于分解蛋白质;淀粉酶用于分解淀粉;脂肪酶用于分解脂肪;纤维素酶用于分解纤维素。

3. 按作用条件分类:食品酶可以分为酸性酶、中性酶和碱性酶。

酸性酶在酸性条件下活性较高;中性酶在pH值约为7的条件下活性较高;碱性酶在碱性条件下活性较高。

食品酶具有以下特性:(1)高效性:酶催化反应的速率比非催化反应快百万倍以上。

(2)专一性:酶对底物具有高度的专一性,一种酶只能催化一种或一类底物的反应。

(3)温和性:酶催化反应的条件相对温和,如pH值、温度等。

(4)可调节性:酶的活性可以通过改变外界条件进行调节。

三、食品酶在食品加工中的应用1. 蛋白质加工:食品酶在蛋白质加工中的应用主要体现在水解蛋白质、提高蛋白质的消化吸收率等方面。

例如,蛋白酶可以将蛋白质分解成氨基酸,提高蛋白质的利用率。

2. 淀粉加工:淀粉酶在淀粉加工中的应用主要体现在淀粉的糊化、水解等方面。

例如,淀粉酶可以将淀粉分解成糊精、麦芽糖等,提高淀粉的口感和营养价值。

3. 脂肪加工:脂肪酶在脂肪加工中的应用主要体现在脂肪的水解、乳化等方面。

例如,脂肪酶可以将脂肪分解成甘油和脂肪酸,提高脂肪的消化吸收率。

食品酶学复习重点

食品酶学复习重点

1、单成分酶:只有蛋白质成分,由蛋白质起催化功能。

双成分酶:除蛋白质部分外,还含有非蛋白组分的酶,也叫全酶。

即:全酶=酶蛋白+辅助因子辅助因子:包括辅酶,辅基,金属离子辅酶:与E蛋白结合较松弛,易分离的有机辅因子辅基:与E蛋白结合紧密,不易分离的有机辅因子酶原:没有活性的酶的前体同工酶:催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶固定化酶:指在一定的空间范围内起催化作用,并能够反复和连续使用的酶。

固定化细胞:被限制自由移动的细胞,即细胞被约束或限制在一定的空间范围内,但仍保留催化活性并能被反复连续使用。

2、酶的催化作用为什么具有专一性?(1)锁钥假说(2)诱导契合学说:E表面由于底物诱导形成的互补形状①当底物结合到E的活性部位上时,E的构象发生一定的改变②催化基因的正确定向对催化是必要的③底物诱导酶蛋白构象变化导致催化基团的正确定向和底物结合到酶的活性部位上去(3)结构性质互补学说3、E的催化作用为什么具有高效性?高效作用机制?(一)可降低反应的活化能,提高反应速度(二)作用机制(1)E的邻近与定向效应使底物浓度在活性中心附近很高酶对底物分子的电子轨道具有导向作用E使分子间的反应转变为分子内反应邻近效应和定向效应对底物起固定作用(2)诱导契和底物形变的催化效应E从低活性形式转变成高活性形式,利于催化底物形变,利于形成ES复合物底物构象变化,过渡态结构大大降低活化能(3)酸碱催化:可通过暂时提供(或接受)一个质子以稳定过渡态达到催化的反应目的(4)共价催化:底物分子的一部分与E分子上的活性基团间通过共价结合而形成的中间产物,快速完成反应(5)静电催化(6)活性部位的微环境效应疏水环境:介电常数低,加强极性基团间的作用电荷环境:在E活性心附近,往往有一电荷离子,可稳定过渡态的离子4、酶的固定化有哪些优点?固定化应遵循的原则优点:⑴固定化酶在较长时间内可反复使用,使酶的使用效率提高,使用成本降低。

食品酶学总结

食品酶学总结

食品酶学第一章酶学概论酶学(Enzymology):是研究酶的结构、性质,酶的反应机理和作用机制,酶的生物学功能及应用的一门科学。

第一节酶学与酶工程发展简史一、酶学研究简史1. 不自觉的应用:酿酒、造酱、制饴、治病夏禹时代(距今4千年)—酿酒公元十世纪—豆类制酱(豆豉、豆酱)、制饴糖2. 酶学的产生: 消化与发酵现象(1)消化1777年,意大利物理学家Spallanzani 的山鹰实验。

将一块生肉塞进一个上面布满许多孔眼的金属小管子里,迫使山鹰吞下小管。

一段时间后,小管依然完好无损,但是管中的肉不见了,只留下一些淡黄色的液体。

1822年,美国外科医生Beaumont 研究食物在胃里的消化。

为19岁的法籍加拿大人圣马丁治疗枪伤,在圣马丁的胃部和体表之间遗留下一个永久性的瘘管,吃饭后会有液体从瘘管中流出来。

博蒙特请圣马丁住在他家里,从瘘管中吸取胃液,观察它对各种食物的作用。

19世纪30年代,德国科学家施旺获得胃蛋白酶。

胃是靠酶来消化食物的,胃本身也是由蛋白质组成的,那么酶为什么没有将胃消化掉呢?(2)发酵1684年,比利时医生Helment提出ferment—引起酿酒过程中物质变化的因素(酵素)。

1833年,法国化学家Payen和Person用酒精处理麦芽抽提液,得到淀粉酶(diastase)。

用酒精处理麦芽抽提液,分离出一种能溶于水和稀酒精、不溶于浓酒精、对热不稳定的白色无定形粉末。

这些粉末像麦芽本身一样,能将胶状的淀粉转化成糖,主要是麦芽糖。

把它与淀粉共同加热到65~70℃,淀粉迅速分解为糊精,加热到100℃,它则会失去对淀粉的水解作用。

1878年,德国科学家William Kühne提出enzyme—从活生物体中分离得到的酶,意思是“在酵母中”(希腊文)。

希腊词“en”,即英文的“in”,“zyme”,yeast即酵母小插曲19世纪,Pasteur和Liebig学术长期争论1857年,法国微生物学家Pasteur认为没有生物则没有发酵。

食品酶学

食品酶学

1.食品酶学:是酶学的基本理论在食品科学与技术领域中应用的科学,是酶学的重要分支学科.主要研究食品原料食品产品中酶的性质`结构`作用规律以及对食品储藏`加工和食用品质的影响`食品级酶的生产及其在食品储藏加工等环节的应用理论与技术.2.酶学:研究酶的性质`作用规律`结构和作用原理`生物学功能及酶的应用的一门学科.3.酶的特性:⑴高效性.⑵高度专一性.⑶高度易控性/酶活性的可调节性.⑷易变性.⑸代谢相关性.4.国际系统命名法:1961年:明确标出催化的底物和催化反应的性质.有两个底物时,须在两底物间加“:”,若一个底物为水时省略.⑴氧化还原酶:A-2H+B == A+B-2H.[反应通式].⑵转移酶.⑶水解酶.⑷裂解酶.⑸弃构酶:同分异构体的相互转换.⑹合成酶.5.酶纯化步骤须考虑:⑴防止酶变性失活.防止:①除少数情况下`低温`尤其有机溶剂;②大多数pH<4或pH>10很不稳定== 避免过酸过碱;③减少泡沫产生;④防止重金属`微生物等使酶变性失活.⑵在不破坏目的酶的限度内,使用各种“激烈”手段.⑶用测定酶活力跟踪酶.6.酶分离纯化的总原则:⑴建立一个可靠和快速测定酶活力与纯度的方法.⑵了解所分离酶的结构特点,酶在细胞中的状态.⑶要明确原料的特性和数量.⑷了解各种方法的原理特性和优缺点,进行选择.⑸各种方法的使用顺序安排合理.⑹时刻防止酶的变性.⑺要充分考虑各种因子的影响和实际的实验条件. 7.酶:由生物活细胞产生的有高效和专一催化功能的生物大分子.8.酶活力:酶催化某一种化学反应的能力,它表示样品中酶的有效含量,用酶活力单位表示[μ].几种酶的活力单位:⑴酶的总活力=样品的全部酶活力.总活力=酶活力×总体积或质量.⑵比活力:单位蛋白质[毫克蛋白质或毫克蛋白氮]所含有的酶活力.⑶回收率:提纯后与提纯前酶的总活力之比.表示提纯过程中酶的损失程度.⑷提纯倍数:提纯前后没得比活力之比,它表示提纯过程中酶纯度提高的程度.9.酶活力的测定[指标]:通过测定反应过程单位时间内底物的减少量或产物的增加量[一般测产物为好].10.酶的提取:㈠预处理.㈡细胞的破碎:常用的细胞破碎方法:⑴机械法:①高速组织捣碎机.②均浆器.③研磨器.⑵物理法:①冻融法.②加压破碎法.③冷热破壁发.④超声波破碎法.⑶化学及生物破碎法:①酶处理法.②细胞自溶法[利用细胞中自己的酶将细胞破坏].③丙酮干粉法.㈢酶的萃取:⑴水溶液萃取:影响因素:①pH.②盐.③温度.④萃取时,可加入底物或辅酶等.⑵有机溶剂萃取:正丁醇效果最好,丙酮`乙醇`异丙醇.⑶萃取后处理.㈣萃取液的浓缩:蒸发`超滤`吸收浓缩`冻融浓缩.㈤出去核酸`杂多糖.11.酶的剂型:⑴按纯度:①纯酶制剂.②粗酶制剂.③复合酶制剂[起协同作用].⑵按形态ES不同:①液体酶制剂.②固体酶制剂.③固定化酶制剂.12.酶的纯化`方法`特点:㈠根据酶溶解度:⑴等电点沉淀法:原理:酶和蛋白质为两性电解质,在等电点时溶解度最低,且不同的酶和蛋白质具有不同的等电点.⑵盐析法:低浓度的中性盐可增加电解质类物质的溶解度,称为盐溶现象.⑶有机溶剂沉淀法:乙醇`丙醇与水作用:①能够破坏酶分子周围的水膜.②同时改变溶液的介电系数.⑷PEG沉淀法.㈡根据酶的大小和形状:⑴离心分离技术.⑵膜分离技术:以选择性透过膜为分离介质,以外界能量为推动力.⑶透析:扩散原理.⑷凝胶过滤:凝胶的要求:呈惰性`解离基团含量低`颗粒的范围和孔径要均一,选择范围宽,机械强度高.13.根据电荷纯化酶:⑴离子交换层析:是以树脂`纤维素或教练葡聚糖为衍生物载件.⑵电泳技术:原理:不同带电粒在电场中的的运动速度,主要与粒子带电量`分子量以及分子形状有关.选用两种胶:浓缩胶和分离胶.染色:考马斯亮蓝.脱色:乙酸.14.酶反应动力学:酶反应速率规律及影响这种规律的因素的研究.15.酶的反应级数:⑴一级反应:某一反应其总反应速率能以单分子速率方程表示.V=K[A].⑵二级反应:反应分子数和反应级数对基元反应是一致的,但对某些反应却不一致.⑶零级反应:反应速率与反应物浓度无关而受其他因素影响的反应.V=K.16.米氏方程:酶的活性中间产物学术认为酶反应都是通过酶与底物形成“酶-底物”络合物.酶促反应两学说:快速平衡学说`稳态学说. 17.快速平衡学说的几个假设条件:⑴酶和底物生成中间复合物[ES],酶催化反应是经中间复合物完成的.⑵底物浓度[S]远大于酶的底物浓度[E],故[ES]的形成不含降低底物浓度[S],底物浓度以初始浓度计算.⑶不考虑P+E→ES 这个可逆反应的存在,即不考虑K-2.⑷E`S与ES之间迅速建立平衡,且比ES分解为E和P的速率要快得多,即ES 分解为产物这一步对平衡的影响可忽略,即反映的初级开始阶段. [S]·[E0][ES]= [S]+[K-1/K+1]产物最大合成速率:Vpmax=K+2[E0].K3解离度`Ks越小则酶与底物结合越强. Vmax[S]→底物浓度米氏方程: V= Km+[S] Km是米氏常数.18.稳态学说:酶和底物反映了一段时间后,反应体系中所形成的中间物ES的浓度由0逐渐增大,到一定值时,虽底物S和产物P的浓度仍在不断变化,但中间产物的生成速率与解离成E+S以及分解为E+P的合速度接近相等,即ES的浓度在一段时间内维持恒定,称为稳态.19.可逆抑制:抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失,能用物理方法除去抑制剂而使用酶复性,这种作用是可逆的.不可逆抑制:抑制剂与酶以共价键结合而引起酶活力降低或丧失,不能用物理方法除去抑制剂而使用酶复性,这种作用是不可逆的.20.抑制:⑴可逆:①竞争性抑制.②非竞争性抑制.③反竞争性抑制.⑵不可逆:共价键结合.21.影响酶促反应速率的因素:㈠温度:最适温度:温度↑,除反应速率加快,酶蛋白变性,导致活力丧失的速度也加快,最适温度是综合这两种结果得出的. 在一定温度范围内升温酶失活是可逆的,因酶分子表面构象的改变而导致的活性中心几何位置相对错开,是可恢复的,温度↓就可正常.㈡pH:⑴酶的稳定pH:使酶分子结构维持天然状态而不曾变性的pH.⑵可逆性失活pH:酶分子结构保持天然状态,但因pH变化而引起作用中心及微环境.⑶酶的作用pH区域:最低-最高.⑷最适pH.㈢激活剂:凡能提高酶活性的物质,大部分为无机离子或简单的有机化合物.金属离子:K+`Na+`Ca2+`Mg2+`Zn2+`Fe2+.激活剂对酶有选择性.22.淀粉酶:属水解酶,是催化淀粉`糖原`糊精中糖苷键水解的一类酶.来源:细菌酶`霉菌酶`麦芽淀粉酶.对淀粉:α-淀粉酶,β-淀粉酶,葡萄糖淀粉酶.脱支酶.23.α-淀粉酶作用方式及特点:淀粉可分为直链和支链;直链淀粉结构由G单位经α-1,4糖苷键作用位点连接,直链含量高,分子间易结合,易凝沉,糊化越难`剪切力越强.24.α-淀粉酶性质:又称液化性淀粉酶,是一种催化淀粉水解生成糊精的淀粉酶.该酶作用于淀粉与糖原时,从底物分子内部随机地切开α-1,4键,生成麦芽糖,少量G与一系列相对分子质量不等的低聚糖和糊精.低聚异麦芽糖:“双歧因子”,可促进双歧杆菌的生长繁殖,不能被酵母发酵. 25.α-淀粉酶的物化性质:是一种金属酶,每分子酶至少含一个Ca2+,多的可达10个;大多数α-淀粉酶相对分子质量在50000左右,从而达到电泳纯的α-淀粉酶结晶测得为96900.26.对α-淀粉酶的影响因素:⑴pH:5.5-8时稳定,pH<4易失活,最适5-6.⑵温度:40℃活力最高,50℃以上易失活,细菌来源的最适70℃. ⑶Ca2+:可使酶分子保持适当的空间构象,维持酶的活性并提高其稳定性.27.α-淀粉酶应用:⑴使用于焙烤工业使产品体积更大`颜色更好`颗粒更柔软.面包焙烤:在面粉中添加α-淀粉酶可增加发酵率,降低面团黏度,改进产品的体积和质地,增加生面团中糖含量,改良面包口感,外皮颜色和焙烤质量.⑵制造麦芽糖.饴糖中含麦芽糖和糊精.⑶纤维脱浆.⑷造纸工业,改良纸张涂层,提高纸张的硬度和强度.⑸作为消化药物,还可用于制作饲料.酶活力测定:淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→G遇I2显蓝紫色→红→无→无.28.β-淀粉酶:哺乳动物中不存在,存在于大多数高等植物中,微生物中的耐热性更高.性质:又称麦芽糖苷酶,是外切酶.作用于淀粉时,从淀粉链的非还原端开始,作用于α-1,4糖苷键,顺次切下麦芽糖单位,作用于底物时发生沃尔登转位反应,便生成的α-麦芽糖转换为β型.不能分解友链淀粉中的α-1,6糖苷键,也不能绕过支链淀粉的分支点继续作用于α-1,4糖苷键,故遇到分支点就停止.29.β-淀粉酶水解产物:理论上作用于直链淀粉是100%分解为麦芽糖,当直链淀粉占偶数个G时,β淀粉作用的最终产物为麦芽糖;为奇数个G时,产物除麦芽糖外,还有三糖和G,此时速度远低于最初水解的速度,而且是在高浓度酶情况下才能进行.支链越多,降解率越低,直链70-90%降解为麦芽糖,支链50-60%,高分支度的40-40%.30.β-淀粉酶应用:⑴用于生产麦芽糖[可用于替代工业砂糖].[麦芽糖吸收不依赖胰岛素,糖尿病人可吃].⑵用于啤酒生产外加酶糖化,降低成本,提高发酵率.31.葡萄糖淀粉酶作用方式:从淀粉分子[包括直链和支链]的非还原末端逐个分解α-1,4键,生成G,且将G构型由α型转变为β型.专一性较差,且还能分解α-1,3键和α-1,6键.32.葡萄糖淀粉酶应用:食品工业制糖`发酵.33.DE值:还原糖与糖浆干物质的百分比,DE越高,葡萄糖浆级别越高.工业上用DE值表示淀粉水解或糖化程度.34.脱支酶:只对支链淀粉`糖原等分支点的α-1,6键有专一性.直接脱支酶`间接脱支酶[只能作用于改性过的底物].应用:⑴使支链淀粉变为直链淀粉.⑵淀粉糖的生产.35.乳糖酶应用:⑴满足乳糖不耐症患者的需要[将乳糖分解为半乳糖和G,增加产品甜度].⑵在浓缩乳中的应用,防止结晶,增加甜度.⑶在发酵乳制品中的应用,缩短乳凝固时间.36.果胶分类:原果胶`果胶酸`果胶酯. 37.果胶酶分为:⑴催化果胶解聚的果胶原解聚酶.⑵催化果胶分子中酶水解的果胶酯酶.38.果胶酶应用:⑴主要用于果汁的榨取和澄清.⑵果胶物质是造成果汁混浊的主要因素.⑶鉴定茶叶的真假.39.纤维素酶分类[名称]:⑴内切葡聚糖酶:[又称为Cl酶].⑵外切葡聚糖酶/纤维二糖酶:[又称Cx酶].⑶β-葡萄糖苷酶:将纤维二糖和寡糖水解成G.40.纤维素酶应用:⑴在饲料中应用:①促进小肠对养分的吸收.②补充内源酶.③消除抗营养因子.⑵在食品中应用:降解纤维素.⑶在加工中的应用:破坏细胞壁,改变细胞壁的通透性.41.糖酶的种类:⑴淀粉酶`⑵乳糖酶`⑶果胶酶`⑷纤维素酶`⑸蔗糖酶[转化酶]`⑹葡萄糖并构酶[D-木糖异构酶]`⑺β-葡聚糖酶.42.蛋白酶的特异要求:⑴对R1和R2基团的要求:①凝乳蛋白酶仅能水解R1是酪氨酸`苯丙氨酸`色氨酸残基为侧键的肽键[提供-COOH].②胰蛋白酶仅能水解R1是精氨酸或赖氨酸残基为侧键的肽键.③胃蛋白酶和羧肽酶R2基团是苯丙氨酸残基的侧键[提供-NH2].⑵对氨基酸构型的要求:只对L-型氨基酸所组成的肽键进行水解.天然蛋白质绝大多部分为L型.⑶对底物分子大小的要求:酸性蛋白酶对合成的小分子酰胺类底物无效,而α-胰凝乳蛋白酶和胰蛋白酶可以.有的对底物大小无要求,只要肽键两侧的氨基酸残基满足要求.有的对底物大小要求严格,只能水解天然底物中满足要求的肽键.43.乳糖不耐症:因为体内不含将乳糖水解为半乳糖和G的内源性乳糖酶.44.蛋白酶分类:⑴按水解方式分类:①内肽酶:切开蛋白质分子内部肽键.②外肽酶:从两侧末端切开肽键.氨肽酶:作用于氨基端. 羧肽酶:作用于羧基端.③水解蛋白质或多肽的酯键.④水解蛋白质或多肽的酰胺键.⑵按来源分类:动物蛋白酶`植物蛋白酶`微生物蛋白酶.⑶按作用最适pH分类:酸性蛋白酶[2.5-5.0]`中性蛋白酶[7-8]`碱性蛋白酶[9-11].⑷按酶的活性中心分类:①丝氨酸蛋白酶.②巯基蛋白酶.③金属蛋白酶.④酸性蛋白酶.45.蛋白质水解程度:一般以水解后得到的可溶性蛋白质或三氯乙酸CT(A)中可溶蛋白质占总蛋白质的比例来表示.46.蛋白质水解度:一定水解条件下蛋白酶对蛋白质的水解程度,即肽键的作用情况.47.凝乳酶活力=[供试乳数量/凝乳酶量]×[2400s/凝乳时间s] 活力单位Rμ.48.溶菌酶:又叫细胞壁溶菌酶,专门作用于微生物细胞壁的水解酶.溶解细菌是通过细菌细胞壁多糖的糖苷键使细菌溶解,从而杀菌.49.溶菌酶作用位置:敏感细菌[革兰氏阳性菌]的细胞壁多糖是N-乙酰氨基葡萄糖(NAG)-N-乙酰氨基葡萄糖乳酸[NAM]的共聚物,其中的NAG与NAM通过β-1,4糖苷键交替排列. 50.水解度=[被裂解的肽键数/原蛋白质中的肽键数]×100%51.溶菌酶来源:⑴鸡蛋清溶菌酶:对革兰氏阴性菌无分解作用.当有乙二胺四乙酸存在时,对某些阴性菌也有作用.作用:最适温度50℃,pH7. ⑵人溶菌酶和哺乳类动物溶菌酶:人溶菌酶有130个氨基酸残基,4对二硫键,活力比鸡蛋清溶菌酶高3倍.⑶植物溶菌酶.⑷微生物溶菌酶:①内-N-乙酰己糖胺酶.②酰胺酶.③内肽酶和蛋白酶.④β-1,3`β-1,6-葡聚糖酶,甘露糖酶.⑤磷酸甘露糖酶.⑥壳多糖酶.⑦脱乙酰壳多糖酶.52.溶菌酶对革兰氏阳性菌起作用,但对阴性菌作用不大.53.溶菌酶的应用:⑴在乳制品中的应用:溶菌酶在人乳中的含量最高,提高婴儿免疫力.溶菌酶在婴儿肠道内可促进双歧杆菌增殖,维持肠道内菌群的正常.在奶酪生产中应用,可防止奶酪后期的气泡以及奶酪风味的变化.⑵溶菌酶在水产类熟制品`肉类制品中的应用:加0.05%浓度的溶菌酶,可使水产品或肉制品防腐保鲜,效果很好,时间可达一个月左右.⑶溶菌酶在新鲜海产品和水产品保鲜中的应用:0.05%溶菌酶和0.3%食盐溶液浸泡5min,沥水,冷藏可起到长期保鲜的作用.⑷在饮料和酒中的应用:低度酒中,用溶菌酶代谢了水杨酸.⑸溶菌酶在包装工业的应用:可固定与一些包装纸上,可用于医院手术室和食品包装上.⑹其他食品中的保鲜:在生面条`花生酱`色拉等食品中加入溶菌酶可起到防腐保鲜的作用.与其他酶复配使用对革兰氏阴性菌起作用.⑺在糕点中的应用:防止微生物的生长.54.多酚氧化酶功能:⑴在高等植物中,可保护植物抵御昆虫及微生物侵蚀,植物受伤害后这种酶会催化形成一层不透水的黑色素聚合物来防御微生物及干燥.人体中,多酚氧化酶造成皮肤`头发及眼睛色素的沉积.⑵对食品品质的影响:经挤压`切割及机械损伤导致快速褐变,导致食品品质下降.发生褐变的产品,其颜色和味道变化很大,同时导致营养素的流逝[酶促褐变].55.酶促褐变的优缺点:对咖啡`茶叶`可可`杨梅脯等多酚氧化酶的作用又是有益且必需的.56.多酚氧化酶作用底物包括:茶多酚`儿茶素`一元酚`酪氨酸`绿原酸`3,4-二羟基苯丙氨酸.57.多酚氧化酶可以催化的反应及其作用的底物:⑴一元酚羟基化,生成相应的临二羟基化合物.⑵邻二酚氧化,生成邻醌类物质.这两种反应需氧参与.58.二元酚氧化反应机制:首先氧与酶分子的Cu2+结合,然后一分子的邻二酶与酶结合,接着氢从酚转移到Cu2+并与O2结合形成氢过氧化络合物,同时释放出一个产物醌.此络合物再同第二个邻二酚结合,通过氢的转移,形成第二个醌和H2O,酚分子再经一系列的反应得以再生.59.产生颜色的原因:多酚氧化酶催化的氧化反应的最初产物邻位醌将继续发生变化:⑴相互作用生成高分聚合物.⑵与氨基酸或蛋白质作用生成高分子复合物.⑶氧化那些氧化还原电位低的化合物. ⑴⑵导致黑色素生成,聚合度由低到高,颜色由红转为褐直至黑.⑶可能无色.故酶促褐变实际是多酚氧化酶间接作用的结果. 60.酶促褐变的防止方法:⑴隔绝氧气:果蔬去皮后,浸泡在水中避免与空气接触[可放V2];对产品真空或充氮包装,对食品原料进行气调保藏.⑵控制温度:进行高温短时热处理,热烫`预煮`烫`漂,贮藏时低温,延缓酶促褐变的发生.⑶控制pH:多酚氧化酶最适pH为4-7,加酸性物质如Vc`柠檬酸.⑷加酶抑制剂:见61.⑸其他方法:避免原料机械损伤等.61.抑制剂[名称]:⑴Vc:可作为醌的还原剂,降低初产物醌的量,作为酶中Cu2+的螯合剂,降低酶的活力;作为酶的底物,起竞争性抑制作用;起生物学价值.⑵SO2或亚硫酸盐:不可逆地与醌生成无色的加成产物,同时降低了酶作用于一元酚和二羟基酚的活力.在pH<5时有很强抑制作用,调pH的常用柠檬酸和苹果酸.62.多酚氧化酶在食品工业中的应用:⑴对茶叶颜色形成的影响:茶品质受茶黄素/茶红素的比率影响,比值越大品质越好,故ppo的活性和含量高更易形成好的茶.⑵在可可加工中的应用:多酚化合物在内源性ppo作用下形成特征性的颜色,使颜色更稳定.⑶在果汁加工中的应用.63.葡萄糖氧化酶的应用:[4方面]⑴可形成过氧化氢.⑵形成葡萄糖酸.⑶除去G.⑷除去O2. ⑴在干蛋粉制作过程中除去G:①G与蛋白质中的氨基酸或蛋白质中的游离氨基酸产生褐变.②与蛋黄中的卵磷脂产生褐变,还会产生不良风味.使蛋品中G转为葡萄糖酸时,须在有氧存在时,加入过氧化氢酶分解H2O2产生O2.⑵用于不同食品体系中除去氧气:①防止不同袋装类食品氧化.将G`GOD`过氧化氢酶一同封入袋中.②除去啤酒中的氧气:加入GOD和过氧化氢酶.64.过氧化物酶催化的反应[四类反应的名称]:⑴过氧化:有氢供体.⑵氧化.⑶过氧化氢分解.⑷羟基化作用.65.乳中过氧化物酶体系CPS:体系由乳过氧化物酶`硫氰酸盐(SCN-)和过氧化氢(H2O2)组成. H2O2存在时促使SCN-氧化成HOSCN,在牛乳pH(6.4-6.8)条件下,HOSCN分离产生OSCN-,起到杀菌作用.OSCN-为主要存在形式.66.OSCN-作用:致使细菌的几种与生命代谢有关的酶丧失活力,阻遏细菌的生长和繁殖,最终达到灭菌的目的.67.过氧化物酶属于最耐热的酶类,可作指标.68.固定化酶:是指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使用的酶.优点:⑴固定化酶可重复使用,使酶使用效率提高,使用成本降低.⑵固定化酶极易与反应体系分离,简化提纯工艺,产品收率高,质量好.⑶多数情况,酶经固定化后稳定性得到提高.⑷固定化酶具有一定的机械强度.⑸固定化酶催化反应过程更易控制.⑹固定化酶与游离酶相比更适于多酶体系使用.缺点:⑴固定化酶可能造成酶的部分失活,有损失.⑵酶催化微环境的改变可能导致其反应动力学发生变化.⑶固定化酶使用成本增加,使工厂的初始投资增大.⑷固定化酶一般只适用于水溶性的小分子底物,对大分子底物不适宜.⑸与完整菌体相比固定化酶不适宜多酶反应.⑹胞内酶进行固定化时必须经过酶的分离`纯化操作.方法:吸附法`包埋法`共价结合法`交联法.69.青霉素的作用是干扰细菌细胞壁的合成,溶菌酶是溶解细胞壁的.。

食品酶学整理

绪论酶的分类和命名一、根据酶催化的化学反应性质分类(1)氧化还原酶类:AH2 + B === A+BH2(2)转移酶类:A-R+B ==== A+B-R(3)水解酶类:A-B + H OH ==== A OH +BH(4)裂合酶类:裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。

(5)异构酶类:催化各种同分异构体的相互转化(6)连接酶类:A + B + ATP + H-O-H ===A ¾ B + ADP +Pi二、根据酶的来源和作用底物分类(1)动物酶又可将酶在动物细胞所处位置划分,如唾液淀粉酶、胰蛋白酶等(2) 植物酶又可以按植物种类划分,如木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶等(3) 微生物酶又可按微生物种类划分,如细菌淀粉酶、霉菌淀粉酶酶的国际系统命名法以酶所催化的整体反应为基础,明确标明酶作用的底物及催化反应的性质。

当酶作用的底物有两个时,要同时列出,并以“:”分开。

若其中一种底物为水,则可省略。

比如:L-抗坏血酸+1/2 O2 L-脱氢抗坏血酸+H2O习惯命名:抗坏血酸氧化酶系统命名:L-抗坏血酸:氧氧化还原酶酶编号:EC .3酶应用知识解决生活问题1.人感冒发烧时,常食欲不佳,体力不支,原因是什么?温度过高降低酶的活性2.采取什么水可使加酶洗衣粉达到最佳洗涤效果?温水3.口腔里有唾液淀粉酶,为什么塞进牙缝里的肉丝两天后还没被消化?酶具有专一性4.冰箱冷藏食物可保鲜的原理是什么?温度低,酶的活性降低,从而食物细胞的呼吸作用减弱5胃蛋白酶为何不分解胃?有胃粘膜保护6.唾液随食物进入胃能继续参与食物的消化分解吗?pH=2的酸性环境,淀粉酶不能发挥作用酶分子的组成酶单纯酶结合酶辅因子辅酶辅基金属激活剂酶蛋白结合松散结合紧密金属离子作为辅因子酶学和食品科学的关系:酶学是生物科学和食品科学的基础,懂得酶学才能理解酶在酶在动植物原料及其加工过程中的变化和作用,才能理解食物在体的生理作用和营养功能。

食品酶学

(Yield percent):回收率是指提纯前与提纯后酶的总活力之比。

它表指在分子水平上,对酶进行改造,通过化学基因的引入或除去,RNA )15)16=活力单位数/毫克蛋POD 中含有不同的耐热性质部分,不耐热部分在热处理时192425改变了酶反应系统的组成261酶的生产方法可以分为提取分离法,生物合成法,化学合成法三种。

2生物合成法可分为微生物发酵产酶,植物细胞培养产酶和动物细胞培养产酶。

3根据酶催化的化学反应性质将酶分为六大类:氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、连接酶类。

4根据酶催化反应的类型,可以将R 酶分为剪切酶,剪接酶,和多功能酶等三类。

5根据R 酶的结构特点不同,可分为锤头型R 酶,发夹型R 酶,含I 型IVS 的R 酶,含II 型IVS 的R 酶。

6激活剂有三种类型:无机离子,小分子有机化合物,蛋白质大分子。

7激活剂对磷的激活作用有两种类型:无活性的酶变成有活性的酶;低活性的酶变成高活性的酶。

8脱支酶根据它的作用方式可以分类为直接脱支淀粉酶和间接脱支淀粉酶 9果胶的种类:原果胶、果胶酸、果胶酯酶 10果胶酶包括:果胶酯酶、果胶质解聚酶11聚半乳糖醛酸酶(PG )包括:内切PG 、外切PG 12果胶酶活力的测定:滴定法、粘度法、风光光度法 13纤维素的种类:C114蛋白酶的分类:)根据蛋白酶的来源不同,一般可以分为三类:存在于食品原料中的内源蛋白酶;由生长在食品原料中的微生物所分泌的蛋白酶;被加入到食品原料中的蛋白酶制剂。

白酶,微生物蛋白酶三大类。

其中微生物蛋白酶根据其作用时的最适PH 不同,又分为酸性,中性,碱性蛋白酶。

(3酶归类与水解酶的第四亚类中,这亚类又分为二个亚类,即蛋白酶和肽酶。

(4)另一种分类方法是以酶活性部位的化学性质为基础,根据这个概念可以将蛋白酶分为四类,丝氨酸蛋白酶,天冬氨酸蛋白酶,巯基蛋白酶,金属蛋白酶。

15衡量蛋白质的水解反应情况常用两个指标,一个是蛋白质水解程度,另一个是蛋白质的水解度。

《食品酶学》课件


REPORT
CATALOG
DATE
ANALYSIS
SUMMAR Y
02
食品酶的分类与特性
氧化还原酶类
总结词
氧化还原酶类是一类催化氧化还原反 应的酶,在食品工业中具有广泛应用 。
详细描述
氧化还原酶类包括氧化酶、过氧化氢 酶、过氧化物酶等,它们能够催化氧 化还原反应,如脂肪氧化、色素合成 等,在食品加工中具有保鲜、防腐、 着色等作用。
水果和蔬菜加工
酶在水果和蔬菜加工中用于果蔬汁的澄清、果酒的酿造和果蔬的保鲜等 。例如,用果胶酶水解果胶,使果汁更加清澈;用酒化酶将糖转化为酒 精,用于果酒酿造。
酶在食品安全检测中的应用
食品添加剂检测
酶可以用于检测食品中的添加剂,如防腐剂、色素和甜味剂等。通过酶反应可以将添加剂 转化为可检测的产物,进而用色谱或质谱等方法进行定量或定性分析。
合成酶类
总结词
合成酶类是一类催化合成反应的酶,在食品 工业中主要用于风味物质的合成和生物防腐 。
详细描述
合成酶类包括合成氨基酸、脂肪酸、糖类等 的酶,它们能够催化合成反应,生成风味物 质和生物防腐剂等,在食品加工中具有提高
食品品质和延长保质期等作用。
REPORT
CATALOG
DATE
ANALYSIS
VS
详细描述
转移酶类包括转氨酶、转糖基酶等,它们 能够催化氨基酸、糖类等物质的基团转移 反应,生成风味物质,如香味剂、甜味剂 等,在食品加工中具有提高食品风味、改 善口感等作用。
裂合酶类
总结词
裂合酶类是一类催化裂解反应的酶,在食品 工业中具有较少的应用。
详细描述
裂合酶类包括裂解酶、脱氢酶等,它们能够 催化有机化合物的裂解和脱氢反应,生成小 分子物质,但由于其应用较少,对于食品工 业的影响也较小。

食品酶学整理

食品酶学整理绪论酶的分类和命名一、根据酶催化的化学反应性质分类(1)氧化还原酶类:AH2 +B === A+BH2(2)转移酶类:A-R+B ==== A+B-R(3)水解酶类:A-B +H OH ==== A OH +BH(4)裂合酶类:裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。

(5)异构酶类:催化各种同分异构体的相互转化(6)连接酶类:A + B + ATP + H-O-H ===A ¾ B + ADP +Pi二、根据酶的来源和作用底物分类(1)动物酶又可将酶在动物细胞内所处位置划分,如唾液淀粉酶、胰蛋白酶等(2) 植物酶又可以按植物种类划分,如木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶等(3) 微生物酶又可按微生物种类划分,如细菌淀粉酶、霉菌淀粉酶酶的国际系统命名法以酶所催化的整体反应为基础,明确标明酶作用的底物及催化反应的性质。

当酶作用的底物有两个时,要同时列出,并以“:”分开。

若其中一种底物为水,则可省略。

比如:L-抗坏血酸+1/2 O2 L-脱氢抗坏血酸+H2O习惯命名:抗坏血酸氧化酶系统命名:L-抗坏血酸:氧氧化还原酶酶编号:EC 1.10.3.3酶应用知识解决生活问题1.人感冒发烧时,常食欲不佳,体力不支,原因是什么?温度过高降低酶的活性2.采取什么水可使加酶洗衣粉达到最佳洗涤效果?温水3.口腔里有唾液淀粉酶,为什么塞进牙缝里的肉丝两天后还没被消化?酶具有专一性4.冰箱冷藏食物可保鲜的原理是什么?温度低,酶的活性降低,从而食物细胞的呼吸作用减弱5胃蛋白酶为何不分解胃?有胃粘膜保护6.唾液随食物进入胃能继续参与食物的消化分解吗?pH=2的酸性环境,淀粉酶不能发挥作用酶分子的组成酶单纯酶结合酶辅因子辅酶辅基金属激活剂酶蛋白结合松散结合紧密金属离子作为辅因子酶学和食品科学的关系:酶学是生物科学和食品科学的基础,懂得酶学才能理解酶在酶在动植物原料及其加工过程中的变化和作用,才能理解食物在体内的生理作用和营养功能。

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食品酶学总结第二章糖酶1、糖酶的作用是将多糖中的化学键进行裂解,是多糖降解成较小的分子;还能催化糖单位结构上的重排,形成新的糖类化合物,这类反应被成为转糖苷作用。

2.1淀粉酶分为四类:α-淀粉酶,它从底物分子内部将糖苷键裂开;β-淀粉酶,从它底物的非还原末端将麦芽糖单位水解下来;葡萄糖淀粉酶,它从底物的非还原末端将葡萄糖单位水解下来;脱支酶,只对支链淀粉、糖原等分支点的α-1,6-糖苷键有专门性。

2、1、1α-淀粉酶又称液化型淀粉酶,作用于淀粉与糖原时,从底物分子内部随机切开α-1,4-糖苷键,而生成麦芽糖、少量葡萄糖与一系列相对分子量不等的低聚糖和糊精。

α-淀粉酶是一种金属酶,每个分子至少含有一个钙离子,多可达10个钙离子。

1、PH对α-淀粉酶作用的影响α-淀粉酶一般在pH5、5~8时稳定,pH4以下容易失活,酶的最适pH为pH5~6。

不同来源的α-淀粉酶具有不同的pH特性2、温度对α-淀粉酶作用的影响不同来源的α-淀粉酶具有不同的热稳定性和最适温度。

一般细菌来源的α-淀粉酶的最适温度为70℃;在钙离子存在或在高浓度的淀粉液中,酶对热稳定性增加;在超过糊化温度时使用细菌α-淀粉酶特别适宜;在耐热α-淀粉酶中,芽孢杆菌α-淀粉酶的最适温度为70℃和地衣形芽孢杆菌α-淀粉酶的最适温度为92℃3、钙对α-淀粉酶作用的影响钙离子可使酶分子保持适宜的空间构象,从而维持酶的活性并提高其稳定性。

如果将酶分子中的钙完全除去,会导致酶基本上失活和对热、酸或等变性因素的稳定性降低。

4、α-淀粉酶的同工酶2、1、1、2α-淀粉酶的作用机制首先,直链淀粉快速地将解产生寡糖;第二阶段的反应比第一阶段要慢很多。

它包括寡糖缓慢地水解生成最终产物葡萄糖和麦芽糖2、1、2β-淀粉酶又称糖化淀粉酶存在于大多数高等植物,哺乳动物不存在β-淀粉酶。

β-淀粉酶作用于淀粉时,从淀粉链的非还原端开始,作用于α-1,4 -糖苷键,顺次切下麦芽糖单位,由于该酶作用于底物时发生沃尔登转位反应,使生成的麦芽糖由α-型转为β-型。

β-淀粉酶不能裂开支链淀粉中的α-1,6-糖苷键,也不能绕过支链淀粉的分支点继续作用于α-1,4-糖苷键,故β-淀粉酶对支链淀粉的作用是不完全的。

支链淀粉经β-淀粉酶作用后,只有50%-60%转变成麦芽糖。

来源不同的β-淀粉酶有不同的最适pH。

一些植物的β-淀粉酶最适pH是5.0~6.0。

微生物β-淀粉酶的耐热性能优于植物β-淀粉酶。

大麦中β-淀粉酶的热稳定性低于α-淀粉酶。

酶蛋白中的巯基对β-淀粉酶的活力来说是必要的,在酶液中加入血清白蛋白和还原型谷胱甘肽,可以防止酶失活。

2、1、3葡萄糖淀粉酶又称糖化酶是一种外切酶。

糖化酶的作用方式是从淀粉分子的非还原末端开始逐个地水解α-1,4 -糖苷键,生成葡萄糖。

该酶还具有水解α-1,46-糖苷键和α-1,3 -糖苷键的能力。

糖化酶的最适作用温度为50℃—60℃葡萄糖淀粉酶的作用机制葡萄糖淀粉酶的催化速度与底物分子大小有关,一般来说,底物分子越大,水解α-1,4 -糖苷键的速度越快,当相对分子量超过麦芽五糖时,这个规律不存在。

根据作用方式不同可把脱支酶分为直接脱支淀粉酶和间接脱支淀粉酶;根据底物特性来分,分为淀粉-1,6-葡萄糖苷酶,微生物茁霉多糖和植物R-酶,异淀粉酶。

支链淀粉酶又称普鲁糖酶,能够水解支链淀粉和相应的β-限制糊精中的α-1,6-糖苷键,也能裂开α-限制糊精中α-4,6-糖苷键结合的α-麦芽糖和α-麦芽三糖残基。

支链淀粉酶不能作用于糖原,但是它能降解支链淀粉。

异淀粉酶是水解支链淀粉、糖原、某些分支糊精和寡聚糖分子的1,6-α-糖苷键的脱支酶。

异淀粉酶只能水解构成分支点的α-1,6-糖苷键,而不能水解支链分子中的α-1,6-糖苷键。

果胶酶的作用机制详见书上31面。

内切聚半乳糖醛酸酶催化果胶酸水解,使果胶酸溶液的粘度下降。

聚半乳糖醛酸酶的活力测定可通过紫外分光光度计测定生成的不饱和化合物的量,在计算酶活力。

用粘度法测果胶酶的活力。

纤维素是葡萄糖以β-1,4—糖苷键结合的聚合物,为植物细胞壁的构成成分。

纤维素用酸、酶水解便得到葡萄糖,后者经发酵可以生成酒精、酒石酸、有机酸等一系列产品。

纤维素酶是将纤维素水解为葡萄糖的一类酶。

纤维素酶可以分为三类:第一类C1酶,也称纤维二糖水解酶,它能够作用于纤维素中分子排列整齐的结晶区,也能作用于分子排列不整齐的非结晶区;第二类是Cx酶,也称β-1,4-葡聚糖酶,它能水解溶解的纤维素衍生物或无定形纤维素,但不能作用于结晶纤维素;第三类是β-葡萄糖苷酶。

纤维素酶具有很高的热稳定性;重金属、卤素化合物、去垢剂、染料、巯基试剂、植物体内的某些酚、单宁、花色素和葡萄糖酸内酯能有效地抑制纤维素酶活力第三章蛋白酶1、蛋白酶根据来源不同可分为三类:存在于食品原料中的内源蛋白酶;由生长在食品原料中的微生物所分泌的蛋白酶;被加入到食品原料中的蛋白酶制剂。

还可以根据蛋白酶所存在于的生物体不同分为植物源蛋白、动物源蛋白、微生物蛋白酶三大类。

其中微生物蛋白酶根据其作用时的最适pH不同,分为酸性、中性、碱性蛋白酶。

根据蛋白酶的化学结构、活性中心的特点分为丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶。

2、丝氨酸蛋白酶是肽链内切酶,活性中心存在丝氨酸和组氨酸还有咪唑基和羧基;丝氨酸残基的羟基是酶活性中心中的必需基团。

常见丝氨酸蛋白酶有α-胰凝乳蛋白酶(其反应分为两步进行:第一步是酶的酰化第二步是酶的脱酰化)胰蛋白酶、弹性蛋白酶以及微生物蛋白酶中的枯草杆菌蛋白酶、地衣型芽孢杆菌蛋白酶等。

3、巯基蛋白酶的活性中心包含半胱氨酸,半胱氨酸残基中的巯基是酶活性中心的必需基团,氧化剂、烷基化试剂或重金属离子可以与巯基作用从而抑制酶的活性,一些还原剂如半胱氨酸、谷胱甘肽等和金属螯合剂如EDTA等可以将其激活。

木瓜蛋白酶、无花果蛋白酶和菠萝蛋白酶最常见的巯基蛋白酶。

巯基蛋白酶的专一性较差,它们的适宜pH范围在6—7.5,并且有较好的热稳定性,在中性条件下,这些酶在60℃—80℃活力还是稳定的。

木瓜蛋白酶在pH的弱酸性条件下最稳定,在较高温度下仍然保持活性,木瓜蛋白酶不仅具有催化蛋白酶水解的能力,同时它还可以催化肽分子之间或肽分子与氨基酸之间酰胺键形成。

无花果蛋白酶的作用与木瓜蛋白酶相似,但热稳定性差一些,重金属离子对其有抑制作用。

菠萝蛋白酶是一种糖酶,催化作用的适宜pH为6—8,最适宜的反应温度为30-45℃,因底物的种类和浓度不同而有所改变。

4、金属蛋白酶是外切酶,金属蛋白酶中的金属离子大多是二价金属离子。

常见的金属蛋白酶有羧肽酶(羧肽酶A主要催化碳端为芳香族氨基酸、非极性脂肪族氨基酸的肽键水解,不能催化碳端为碱性氨基酸或是脯氨酸形成的肽键;而羧肽酶B则催化碳端为碱性氨基酸形成的肽键发生水解)、氨肽酶。

5、羧基酸性蛋白酶其活性中心中有羧基,适宜作用pH范围在2~4,并且被胃蛋白酶抑制剂抑制其活性。

常见的羧基酸性蛋白酶有胃蛋白酶、凝乳酶。

6、影响动物食品品质的内源性蛋白酶有肌肉组织蛋白酶(其参与了肉成熟期间的变化。

在宰后动物组织的pH下降,这些酶从肌肉细胞的溶菌体粒子中释放出来。

这些蛋白酶透过组织,导致肌肉细胞中的肌原纤维以及胞外结缔组织使得原来僵直的酮体变得柔软,成为成熟的肉)碱性乳蛋白酶(碱性乳蛋白酶是一个丝氨酸蛋白酶,其含量随泌乳期的延长而增加,由于碱性乳蛋白酶对热较稳定,它对经过超高温处理的牛乳的凝胶作用也有贡献)。

7、蛋白质水解在水解过程中,蛋白质分子中的一些酰胺键被破坏,食品蛋白质的相对分的质量分布情况发生变化,水解蛋白质的溶解度也增加,乳化能力、起泡能力、凝胶作用等则随蛋白质水解度的增加而变化。

在水解过程中每裂解一个肽键就产生一个羧基和一个氨基,打破了该体系的酸碱度,所以需加入酸或碱来维持体系的pH恒定。

蛋白质的水解度与肽分子的链长度成反比。

第四章酯酶1、酯酶的分类根据对底物的特异性不同,酯酶可以分为非特异性酶和特异性酶。

在酯酶中,有酰基甘油专一性酶、位置专一性酶(1,3-位置专一和单一位置专一性酶)、脂肪专一性酶和立体异构专一性酶。

2、酯酶的催化特性 2.1酯化作用中酯酶的催化特性a反应介质的影响非极性溶剂适合于酯化合成b反应底物及产物的影响c酶的用量、反应温度和pH的影响在反应系统中,过高的用酶量会导致溶液增加,粘度妨碍底物扩散,从而降低酯化反应的速度。

2.2脂酶的催化特性在脂酶反应体系中,酶-底物络合物的生成是由于酶吸附在底物与溶剂之间的界面上的结果。

由于酯酶能作用于溶解的底物,脂酶和酯酶的主要差别表现在它们所作用的底物具有不同的状态这一点上。

脂酶定义为能水解不溶或多相体系中处在油-水界面的酯的酶。

3、在测定酶活力时,不溶解的甘油三酯乳状液是良好的底物。

将油同含有乳状液稳定剂的溶液放在一起,用机械的方法激烈搅拌,或用超声波混合,可以得到甘油三酯酸或橄榄油的稳定乳状液。

第五章溶菌酶1、溶菌酶全称为1,4-β-N-溶菌酶,又称细胞壁溶解酶,系统名称为N-乙酰胞壁质聚糖水解酶,是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。

2、溶菌酶的来源鸡蛋清溶菌酶其相对分子质量为14000,等电点为11.1,最适溶菌温度为50℃,最适pH为7.鸡蛋清溶菌酶是一种化学性质非常稳定的蛋白质,当pH在1.2~11.3范围内剧烈变化时,其结构仍稳定不变,遇热时该酶也很稳定。

其他禽类蛋清酶、人溶菌酶和哺乳类动物溶菌酶、植物溶菌酶、微生物产生的溶菌酶、细菌噬菌体产生的溶菌酶。

3、溶菌酶的性质a热和化学物质对溶菌酶活性的影响:溶菌酶在酸性pH下是稳定的,此时100℃的加热对溶菌酶很小的活性影响;糖和聚烯烃类能增加酶的热稳定性,NaCl对溶菌酶也有抗热变性作用。

b加工过程对溶菌酶活性的影响:脂类的过氧化作用对食品的贮藏有着重要的影响,游离基使不饱和脂肪酸过氧化产生H2O2,导致产品的损坏,这类反应后的一个特征是产品的溶解性下降。

溶菌酶和过氧化亚油酸的反应生成了二聚和高聚体。

C络合作用对溶菌酶活性的影响4、溶菌酶的作用机理以细菌底物为例,是它能催化G+细菌细胞壁NAG与NAM间结合键的水解,切断N-乙酰胞壁酸和N-乙酰葡萄糖胺之间的-1,4-糖苷键,破坏细胞壁的主要成分肽聚糖的合成,使细胞壁失去坚韧性,又因水进入菌体内,细菌发生渗透性裂解而被溶解。

第六章氧化还原酶6、1多酚氧化酶多酚氧化酶(邻-二酚:氧氧化还原酶;E1,10,3,1)在植物界乃至动物界分布广泛。

多酚氧化酶是指催化酚类底物氧化的一组酶,属于氧化还原酶类。

多酚氧化酶多指EC.1.14.18.1和系统名称(单酚,二羟基苯丙氨酸:氧氧化还原酶)。

6.1.1大多数水果中,多酚氧化酶主要以结合状态存在。

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