第四章 酶
生物化学 第四章 酶

生物化学 第四章 酶1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么?(1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质:蛋白质2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶?单体酶:由一条多肽链构成的酶,溶菌酶;寡聚酶:由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶,磷酸化酶a ;多聚复合体:由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
可一次催化连锁反应的复合体,丙酮酸脱氢酶系;多功能酶:一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶,生物进化中基因融合的产物,DNA 聚合酶3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类:单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶:仅由多肽链组成,如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶:由蛋白质部分和非蛋白质部分组成,其催化作用依赖于两部分的共同参与,如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。
酶蛋白的作用:决定反应专一性辅助因子的作用:决定反应的种类与性质4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类:辅酶和辅基。
分类依据:按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同辅酶的作用:与酶蛋白共价键结合紧密,不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用:与酶蛋白非共价键结合不牢固,可用透析、超滤方法除去5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心:酶分子中必需基团相对集中,形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。
活性中心的基团 (1)结合基团:可与底物结合(2)催化基团:催化底物发生化学反应6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义?酶原:是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活:在一定条件下,酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的生理意义:(1)酶原是酶的安全转运形式,避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化,并使酶在特定的部位和环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行。
酶学第四章酶的结构和功能

第四章酶的结构和功能4.1 酶的活性中心4.1.1 酶的活性中心和必需基团的概念在酶蛋白中,只有少数特异的氨基酸残基与催化活性直接相关。
这些特异的氨基酸残基可以在肽链的一级结构上相距较远,但通过肽链的折叠、盘旋,使它们在空间上接近,形成活性中心(或称活性部位)。
组成活性中心的氨基酸残基有些执行结合底物的任务,有些执行催化反应的任务。
我们把组成活性中心的氨基酸残基的侧链基团及一些维持整个酶分子构象所必需的侧链基团称为必需基团。
1960年,Koshland将酶分子中的氨基酸残基或其侧链基团分成4类:接触残基(直接与底物接触,参与结合或催化的残基;右图中的R1、R2、R6、R8、R9、R163、R164、R165),辅助残基(对接触残基的功能起辅助作用的残基,也位于活性中心;右图中的R4),结构残基(维持构象的残基,此为活性中心以外的必需基团;右图中的R10、R162、R169),非贡献残基(或称非必需残基,非必需只是对酶发挥活性而言,它们可能有其他作用,如识别自身物质、运输、防止降解等;右图中的R3、R5、R7)。
4.1.2 酶活性中心的拓扑学酶的活性中心可以设想为一个口袋或是一条沟槽,形状与底物相近。
不同的酶的口袋适合不同的底物。
口袋中有相应的结合残基与底物上的某些基团结合,发生反应的底物上的键与催化基团靠近。
亲水基团与亲水残基亲合,疏水基团与疏水残基亲合,带电荷的基团与带相反电荷的残基亲合。
例如羧肽酶A催化多肽链上羧基端氨基酸的水解。
当末端氨基酸是含有较大疏水基团的氨基酸时(苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸),反应速度很快。
但是当有这些较大疏水基团的氨基酸残基进入亚位点3~6时,就会减低酶对这些底物的亲和力。
说明羧肽酶A对底物的识别和结合有多个位点。
同时,苯丙氨酸是羧肽酶A的竞争性抑制剂。
4.2 酶活性中心化学基团的鉴定常用的方法有化学修饰法、反应动力学法和x-光晶体衍射法。
4.2.1化学修饰法酶分子中有许多氨基酸残基的侧链基团可以被化学修饰,如羟基、巯基、咪唑基、氨基、羧基等。
第四章 酶法分析

优点:
不需要特殊复杂的设备和仪器 灵敏度高 重复性好 对健康无害
应用前景
食品卫生 环境污染生化 指标 临床医学
“瘦肉精”快速检测新技术 ——竞争酶标免疫法
“瘦肉精”(学名盐酸克伦特罗)为一种人工合成的 作用于β —肾上腺受体的兴奋剂,常用来防治哮喘、肺气 肿等肺部疾病,当其应用剂量达到治疗量的5—10倍时, 可使肌肉合成增加,脂肪沉积减少,因此将其俗称为“瘦 肉精”。
应用时应考虑两个问题,即工具酶的用 量与反应的平衡点。
终点法要操作中应注意:
(1)被测的底物浓度必须十分小,并控制反 应于1级反应水平。因为这样可以使反应迅速 达到平衡点防止过多的产物生成,避免逆反 应;减少工具酶的用员。 (2)其它因素应尽量处于最适水平,双底物 反应的另一底物应具有足够高的浓度。 (3)酶的用量要高,以保证反应较快地达到 终点。
底物? pH? 温度? 样品?
二、测定中应注意的问题 1.初速度
底物浓度对酶速的影响
浓度选择: a) [s]>=100Km; b) 有时不宜采用高底物浓度(有 毒性、价高、溶解度小、抑制 酶反应等)则根据具体条件,通 过实验选一适当浓度。
作用于待测酶产物的其它酶;
(如腈水合酶与酰胺酶) 其它因素。
三、酶标免疫分析法
Enzyme Immunoassay (EIA)
在70年代初,从放射免疫分析发展起 来的一种称为“酶标免疫”的分析方法, 它是将免疫学的专一性和酶的高效催化能 力有机地结合在一起,建立的一种高度特 异、灵敏的分析方法。
放射免疫分析(Radioimmunoassay,RIA)是用放射 性同位素标记抗原Ag*,该抗原与未标记抗原Ag竞 争结合抗体(Ab)结合位点时的能力相同,所以反应 生成的Ag*-Ab复合物与Ag的量呈负相关。Ag*-Ab的 生成量可通过测定其放射活性得到,然后根据已知 浓度抗原的标准曲线就可以计算出样品中抗原浓度, 这种分析方法称为放射免疫分析。
第四章 酶的分离

主要方法
盐溶液提取 0.02-0.5mol/L 用于提取在低浓度盐溶 液中溶解度较大的酶。 盐溶现象和盐析现象
蛋白质胶体溶液稳定的因素 ——水化膜、表面电荷 破坏胶体溶液的稳定条件,会使蛋白质能 够从溶液中沉淀出来。
水化膜
+ + + + + + +
带正电荷的蛋白质 脱水作用
酸 碱 在等电点的蛋白质 脱水作用 碱
碱 酸
- - - - - -- -
带负电荷的蛋白质
脱水作用 酸
+ + + + + + + +
带正电荷的蛋白质
- - - - - -- -
带负电荷的蛋白质
不稳定的蛋白质颗粒
酸溶液提取 pH3-6的水溶液 用于提取在稀酸溶液 中溶解度大,且稳定性较好的酶。 胰蛋白酶 0.12mol/L的硫酸溶液。 碱溶液提取 pH8-12的水溶液 用于提取在稀碱溶液 中溶解度大,且稳定性较好的酶。 细菌 L-天冬酰胺酶 pH11-12.5的碱溶 液提取。
二、酶的提取
在一定条件下,用适当的溶剂处理含酶原 料,使酶充分溶解到溶剂中的过程,也称 作酶的抽提。 多数酶能溶于水,可用有机溶剂、稀酸、 稀碱、稀盐等溶剂提取。提取过程中,为 了保持酶的活性,要控制好温度、pH值等 条件。
溶剂选择原则:
一般来说 极性物质易溶解于极性溶剂中,非极性物 质易溶解于非极性溶剂中; 酸性物质易溶于碱性溶剂中,碱性物质易 溶于酸性溶剂中。
视频演示
超 声 波 细 胞 破 碎 仪
化学破碎法
利用各种化学试剂破坏细胞膜的结构, 增加膜的通透性。 有机溶剂 常用的有机溶剂有:甲苯、丙酮、丁醇 等。 表面活性剂 离子型,非离子型(特里顿、吐温)
第四章 酶的结构与功能

协同性的好处
1. 正协同性的优势 对于无协同性的米氏酶而言,将其反应速率从Vmax的 10% 增加到 90%时,需要较大的底物浓度增加。正协同 效应意味着酶对环境中底物浓度的变化更为敏感。这样 的结果可以使得机体内某些重要的调节酶能够根据环境 的变化对代谢进行更加灵敏的调节。
小核酶一般是来源于某些动、植物病毒的卫星RNA,主 要包括锤头状(hammerhead)核酶、发夹状(hairpin) 核酶、D型肝炎病毒(HDV)RNA、Varkud卫星(VS) 核酶和GlmS核开关。
大核酶包括:第一类和第二类自我剪接的内含子(selfsplicing introns)、催化真核细胞核mRNA前体剪接的剪 接体(spliceosome)、催化tRNA 前体在5′端后加工的核 糖核酸酶P和催化蛋白质生物合成的核糖体。
二、S型曲线和Hill方程
典型的别构酶催化的反应速率与底物浓度的S 型曲线
激活剂或抑制剂对别构酶活性的影响
S型曲线和Hill方程
既然米氏方程给出的是双曲线(v对[S]作图),所以它不适合具有底物 协同性的呈S型曲线的别构酶,但Hill方程却能够很好地说明别构酶的 动力学,Hill方程是:
Hill方程与米氏方程十分相似,它们的主要差别首先是Hill方程中的底 物浓度[S]被提高到h数量级,h被称为Hill系数;其次,方程底部的常 数不是Km,而是K0.5,该常数也被提高了h数量级。K0.5与Km相似,因 为它也是指速率为最大速率一半时候的底物浓度。
辅助因子的多为维生素或其衍生物。
酶高效的催化性
酶促反应与非酶促反应效率的比较
酶的专一性
是指酶对参与反应的底物有严格的选择性,即一种酶仅能作用于一 种底物,或一类分子结构相似的底物,发生某种特定类型的化学反 应,产生特定的产物。
大学生物化学 酶

异促效应
别构酶的特点
1、别构酶多为寡聚酶,由多亚基组成,包括活性部位 (结合和催化底物)与调节部位(结合效应物)。 2、具有别构效应。指酶和一个配体(底物,效应物)结 合后可以影响酶和另一个配体(底物)的结合能力。 3、别构酶大都不遵循米氏动力学。
别构酶与非调节酶动力学曲线的比较
练习题
当 一 酶 促 反 应 进 行 的 速 率 为 Vmax 的 80%时,在Km 和[S]之间有何关系?
米氏常数的意义
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
(1)概念 (2)Km值是酶的特征性常数。 (3)Km值与酶和底物亲和力的关系。
Km求法
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
双倒数曲线
加入反竞争性抑制剂后:Km 和Vmax均变小。
练习题
举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
三种可逆性抑制作用的比较
影响
竞争性 非竞争性 反竞争性
抑制剂的结合组分 E
抑制程度取决于 [I]/[S]
对Vmax的影响 不变
对Km的影响
增大
E、ES [I] 减小 不变
ES [I]
减小 减小
七、酶活性的调节
举例
乳酸脱氢酶
同工酶举例
乳酸脱氢酶同工酶
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
不同组织中LDH同工酶的电泳图 谱
LDH1(H4)
+
LDH2(H3M)
生物化学第四章酶

生物化学
授课教师:叶素梅 副教授
第四章 酶
问题1:
你每天吃的东西在体内是怎么消化的?
酶类药物
酶的发现
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶(E)及相关概念 • 定义:由活体细胞分泌的, 在体内外具有催化功能的蛋白质 • 酶促反应:酶所催化的化学反应
• 底物:酶所催化的物质
S
• 产物:酶促反应的生成物
心肌炎:LDH1 ↑ 肺梗塞:LDH3 ↑ 肝炎:LDH5 ↑
生理及临床意义
在代谢调节上起着重要的作用; 用于解释发育过程中各阶段特有的代谢特征; 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断; 同工酶可以作为遗传标志,用于遗传分析研究。
第四节 酶促反应动力学
➢ 概念
研究各种因素对酶促反应速度的影响,并加以定量 的阐述。
磷酸基的受体)
第三节 酶的结构与催化活性 一、酶的分子组成
1.单纯酶
仅由氨基酸构成
2.结合酶
还含有非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子
(无催化活性) (无催化活性)
全酶
(有催化活性)
各部分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的特异性
辅助因子决定反应的种类与性质
组成
无机金属离子
常见: K+、Na+、Mg2+、
相对专一性
作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
立体异构专一性
一种酶仅作用于立体异构体中的一种
L-乳酸
D-乳酸
乳酸脱氢酶(LDH)
(3)高度不稳定性 • 易受变性因素影响而失活
(4)酶活性的可调性 • 自身不断进行新陈代谢,通过改变酶合成和降解的速度调
第四章 酶习题

第四章酶习题一、名词解释1. 酶:生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子,包括蛋白质和核酸;2. 单纯酶:由简单蛋白质构成的酶,活性仅由其蛋白质结构决定(如水解酶类:淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、纤维素酶、脲酶等);3. 结合酶:酶结构中除含有蛋白质还有非蛋白质部分,这些酶属于结合蛋白质即结合酶(如绝大多数氧化还原酶);4. 单体酶:只有一条多肽链,大多是催化水解反应的酶,分子量较小,有核糖核酸酶、胰蛋白酶、溶菌酶等;5. 寡聚酶:由两个或两个以上亚基组成,亚基相同或不同,亚基间非共价结合,彼此易分开,己糖激酶、3-磷酸甘油醛脱氢酶等;6. 多酶复合体:由几种酶通过非共价键彼此嵌合形成的复合体,该复合体的形成可导致相关酶促反应依次连接,有利于一系列反应的连续进行,提高反应效率;7. 酶的活性中心:酶与底物结合并发挥其催化作用的部位;8. 必需基团:酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基团,即活性中心内的必需基团;9. 辅酶:与酶蛋白结合比较疏松(一般为非共价结合)并可用透析方法除去的辅助因子;10. 辅基:与酶蛋白结合牢固(一般为共价键结合),不能用透析方法除去的辅助因子;11. 酶原:某些酶(绝大多数蛋白酶是)在细胞内合成或初分泌时没有活性,这些无活性的酶的前身称为酶原;12. 酶原激活:使酶原转化为有活性酶的作用称为酶原激活;13. 酶的最适温度:酶催化的化学反应速度受温度影响呈倒U形曲线,到达曲线顶点所代表的温度时,反应速度最大,称为酶的最适温度;14. 酶的最适pH:大多数酶活性受pH影响较大,酶表现最大活性时的pH称为酶的最适pH;15. 米氏常数(Km):酶促反应速度达到最大反应速度的一半时底物浓度;16. 酶的激活剂:凡是能提高酶的活性,加速酶促反应进行的物质;17. 酶的抑制剂:能对酶起抑制作用的物质;18. 酶的自杀底物:自杀底物是一类酶的天然底物的衍生物或类似物,在它们的结构中含有一种化学活性基团,当酶把他们作为底物结合时,其潜在的化学基团能被解开或激活,并与酶的活性部位发生共价结合,使结合物停留在某种状态,从而不能分解成产物,酶因而致“死”,此过程称为酶的自杀,这类底物称为自杀底物;19. 酶活性:酶催化化学反应的能力;20. 比活性:每毫克蛋白质的生物活性单位;21. 核酶:具有酶活性的RNA分子;22. 抗体酶:专一作用于抗体分子的、有催化活性和特殊生物功能的蛋白质;23. 同工酶:能催化相同的化学反应,但分子结构不同的一类酶;24. 诱导酶:当细胞中加入特定诱导物质时诱导产生的酶;25. 变构酶:又名别构酶,是寡聚蛋白,含两个或多个亚基,调节物能与酶分子的变构中心结合引起酶结构的变化,使酶活性改变,从而影响酶促反应的速度;26. 调节酶:对代谢调节起特殊作用的酶类,分子中有活性区和调节区,其催化活性可因与调节剂结合而发生改变,有调节代谢反应的功能,一般可分为共价调节酶及变构酶两类。
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第四章酶0007104010102 01 10 70 30 01 01 01辅酶与辅基的主要区别在于A.分子大小不同B.理化性质不同C.化学本质不同D.分子结构不同E.与酶蛋白结合紧密程度不同00071E0007204030300 01 10 60 35 01 01 03心肌梗死时,乳酸脱氢酶的同工酶谱中增加最显著的A.LDH lB.LDH2C.LDH3D.LDH4E.LDH500072A0007304040300 01 10 80 10 01 01 03保存酶制品最适宜的温度是A.4℃B.25℃C.37℃D.60℃E.80℃00073A0007404030100 01 10 40 50 01 01 01有关酶活性中心的论述正确的是A.酶的活性中心由非必需基团组成B.酶的活性中心不是底物结合的部位C.催化相同反应的酶具活性中心不同D.酶的活性中心有结合基团和催化基团E.酶的活性中心是由一级结构相互邻近的基团组成00074D0007504030200 01 10 70 30 01 01 01酶原的激活是由于A.激活剂能促使抑制物从酶原分子上除去B.激活剂能促使酶原分子上的催化基因活化C.激活剂能促使酶原分子的空间构象发生变化D.激活剂能促使酶原分子上的结合基团与底物结合E.激活剂能促使酶原分子上的活性中心暴露或形成00075E00007604040200 01 10 70 30 01 01 01酶促反应速度与酶浓度成正比时的条件是A.正常体温B.碱性条件C.酸性条件D.酶浓度足够大时E.底物浓度足够大时00076E0007704010102 01 10 70 30 01 01 01结合酶的酶蛋白的作用是A.选择催化的底物B.提高反应的活化能C.决定催化反应的类型D.使反应的平衡常数增加E.使反应的平衡常数减少00077A0007804010102 01 10 70 30 01 01 01全酶是指A.酶的无活性前体B.酶蛋白与底物复合物C.酶蛋白与抑制剂复合物D.酶蛋白与辅助因子复合物E.酶蛋白与变构剂的复合物00078D0007904010000 01 10 70 30 01 01 01关于酶的叙述哪项是正确的A.只能在体内起催化作用B.所有的酶都含有辅基或辅酶C.大多数酶的化学本质是蛋白质D.都具有立体异构专一性(特异性)E.能改变化学反应的平衡点加速反应的进行00079C0008004030200 01 10 68 32 01 01 01酶原所以没有活性是因为A.缺乏辅酶或辅基B.是已经变性的蛋白质C.酶原是普通的蛋白质D.酶蛋白肽链合成不完全E.活性中心未形成或未暴露00080E0008104040602 01 10 60 40 01 01 03磺胺类药物的类似物是A.叶酸B.嘧啶C.二氢叶酸D.四氢叶酸E.对氨基苯甲酸00081E0008204010102 01 10 65 35 01 02 01辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素A.叶酸B.核黄素C.硫胺素D.尼克酰胺E.磷酸吡哆醛00082D0008304010102 01 10 50 50 01 01 01下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述,哪一点是正确的A.酶蛋白决定反应类型B.辅助因子不直接参加反应C.酶蛋白或辅助因子单独存在时均有催化作用D.一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶E.一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶00083D0008404040101 01 10 30 80 01 01 01如果有一酶促反应其〔S〕=1/2Km,则v值应等于多少VmaxA.0.25B.0.33C.0.50D.0.67E.0.7500084B0008504040601 01 10 60 40 01 01 03有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于A.可逆性抑制作用B.竞争性抑制作用C.非竞争性抑制作用D.反竞争性抑制作用E.不可逆性抑制作用00085E0008604040602 01 10 75 25 01 01 03丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于A.反馈抑制B.底物抑制C.变构调节D.竞争性抑制E.非竞争性抑制00086D0008704030501 01 10 70 30 01 03 01酶高度的催化效率是因为它能A.升高反应温度B.增加反应的活化能C.降低反应的活化能D.改变化学反应的平衡点E.催化热力学上允许催化的反应00087C0008804010102 01 10 60 40 01 01 01决定酶特异性的是A.辅酶B.辅基C.酶蛋白D.金属离子E.辅助因子00088C0008904010102 01 10 70 30 01 01 01全酶是指A.结构完整的酶B.酶与激动剂的复合物C.酶与抑制剂的复合物D.酶与变构剂的复合物E.酶蛋白与辅助因子的结合物00089E0009004030100 01 10 30 70 01 01 01有关酶活性中心的叙述正确的是A.酶都有活性中心B.位于酶分子核心C.酶活性中心都含辅基或辅酶D.抑制剂都作用于酶活性中心E.酶活性中心都有调节部位和催化部位00090A0009104030200 01 10 70 30 01 01 01以酶原形式分泌的酶是A.脂肪酶B.淀粉酶C.转氨酶D.消化管内的蛋白酶E.组织细胞内的脱氢酶00091D0009204030200 01 10 67 33 01 01 01 酶原没有催化活性是因为A.辅助因子的脱落B.由于周围有抑制剂C.作用的温度不合适D.活性中心没有形成或暴露E.反应环境的酸碱度不合适00092D0009304030300 01 10 90 10 01 01 01 同工酶具有下列何种性质A.催化功能相同B.理化性质相同C.免疫学性质相同D.酶蛋白分子量相同E.酶蛋白分子结构相同00093A0009404030200 01 10 60 35 01 01 01 激活胰蛋白酶原的物质是A.胃酸B.胆汁酸C.肠激酶D.端粒酶E.胃蛋白酶00094C0009504030200 01 10 70 30 01 01 02胰液中的蛋白水解酶最初以酶原形式存在的意义是A.保持其稳定性B.保护自身组织C.促进蛋白的分泌D.抑制蛋白酶的分泌E.保证蛋白质在一定时间内发挥消化作用00095B0009604040602 01 10 70 30 01 01 01下列关于竞争性抑制剂的论述哪项是正确的A.抑制剂与酶活性中心结合B.抑制剂与酶以共价键结合C.抑制剂结构与底物不相似D.抑制剂与酶的结合是不可逆的E.抑制程度只与抑制剂浓度有关00096A0009704040602 01 10 60 40 01 01 03磺胺类药物是下列哪个酶的抑制剂A.二氢叶酸合成酶B.二氢叶酸还原酶C.四氢叶酸合成酶D.四氢叶酸还原酶E.一碳单位转移酶00097A0009804040101 01 10 60 40 01 01 01反应速度为最大反应速度的80%时,Km值等于A.1/2[s]B.1/4[s]C.1/5[s]D.1/6[s]E.1/8[s]00098B0009904040300 01 10 65 35 01 01 03乳酸脱氢酶加热后活性大大降低的原因是A.亚基解聚B.酶蛋白变性C.酶活性受抑制D.辅酶失去活性E.酶蛋白与辅酶分离00099B0010004040601 01 10 60 40 01 01 02重金属盐对巯基酶的抑制作用是A.可逆性抑制B.竞争性抑制C.非竞争性抑制D.不可逆抑制E.竞争性抑制00100D0010104040601 01 10 65 35 01 01 02化学毒气路易士气中毒时,下列哪种酶受抑制A.碳酸苷酶B.胆碱脂酶C.含巯基酶D.丙酮酸脱氢酶E.琥珀酸脱氢酶00101C0010204020200 01 10 90 10 01 01 03唾液淀粉酶对淀粉起催化作用,对蔗糖不起作用这一现象说明了酶有A.不稳定性B.可调节性C.高度的特异性D.高度的敏感性E.高度的催化效率00102C0010304010000 01 10 70 30 01 01 01关于酶概念的叙述下列哪项是正确的A.其底物都是有机化合物B.所有蛋白质都有酶的活性C.其催化活性都需特异的辅助因子D.体内所有具有催化活性的物质都是酶E.酶是由活细胞合成的具有催化作用的生物大分子00103E0010404020000 01 10 60 40 01 02 01关于酶性质的叙述下列哪项是正确的A.酶能改变反应的平衡点B.酶能提高反应所需的活化能C.酶加快化学反应达到平衡的速度D.酶的催化效率高是因为分子中含有辅酶或辅基E.酶使化学反应的平衡常数向加速反应的方向进行00104C0010504030100 01 10 60 40 01 01 01关于酶活性中心的叙述下列哪项是正确的A.所有的酶都有活性中心B.所有酶的活性中心都含有辅酶C.所有酶的活性中心都有金属离子D.所有的必需基团都位于酶的活性中心E.所有的抑制剂都作用于酶的活性中心00105A0010604020000 01 10 60 40 01 02 01酶加速化学反应的根本原因是A.升高反应温度B.增加底物浓度C.降低产物的自由能D.增加反应物碰撞频率E.降低催化反应的活化能00106E0010704010102 01 10 60 40 01 01 01关于辅酶的叙述正确的是A.与酶蛋白紧密结合B.金属离子是体内最重要的辅酶C.在催化反应中不与酶活性中心结合D.体内辅酶种类很多,其数量与酶相当E.在催化反应中传递电子、原子或化学基团00107E0010804010102 01 10 80 20 01 01 01单纯酶是指A.结构简单的酶B.酶的无活性前体C.酶与抑制剂复合物D.酶与辅助因子复合物E.仅由氨基酸残基构成的单纯蛋白质00108E0010904010102 01 10 70 30 01 01 01关于结合酶的论述正确的是A.酶蛋白具有催化活性B.酶蛋白与辅酶共价结合C.酶蛋白决定酶的专一性D.辅酶与酶蛋白结合紧密E.辅酶不能稳定酶分子构象00109C0011004040102 01 10 80 20 01 01 01Km值是指A.反应速度等于最大速度时的温度B.反应速度等于最大速度时酶的浓度C.反应速度等于最大速度时的底物浓度D.反应速度等于最大速度50%的底物浓度E.反应速度等于最大速度50%的酶的浓度00110D0011104040102 01 10 70 30 01 01 01关于Km的意义正确的是A.Km为酶的比活性B.Km值与酶的浓度有关C.Km的单位是mmol/minD.Km值是酶的特征性常数之一E.Km越大,酶与底物亲和力越大00111D0011204040102 01 10 60 40 01 01 03关于Km的叙述,下列哪项是正确的A.与环境的pH无关B.是酶和底物的反应平衡常数C.是反映酶催化能力的一个指标D.是引起最大反应速度的底物浓度E.通过Km的测定可鉴定酶的最适底物00112E0011304040100 01 10 70 30 01 01 01当[E]不变,[S]很低时,酶促反应速度与[S]A.无关B.成正比C.成反比D.成反应E.不成正比00113B0011404040101 01 10 60 40 01 01 01当酶促反应速度等于Vmax的80%时,Km与[S]关系是A.Km=0.1[S]B.Km=0.22[S]C.Km=0.25[S]D.Km=0.40[S]E.Km=0.50[S]00114C0011504040300 01 10 90 10 01 01 01关于酶的最适温度下列哪项是正确的A.与反应时间无关B.是酶的特征性常数C.是酶促反应速度最快时的温度D.是一个固定值与其它因素无关E.是指反应速度等于50%Vmax时的温度00115C0011604040100 01 10 70 30 01 01 01当底物浓度达到饱和后,如再增加底物浓度A.形成酶一底物复合物增多B.反应速度随底物的增加而加快C.增加抑制剂反应速度反而加快D.随着底物浓度的增加酶失去活性E.酶的活性中心全部被占据,反应速度不再增加00116E0011704030300 01 10 60 40 01 01 01关于乳酸脱氢酶同工酶的叙述正确的是A.5种同工酶的理化性质相同B.5种同工酶的电泳迁移率相同C.由H亚基和M亚基以不同比例组成D.H亚基和M亚基单独存在时均有活性E.H亚基和M亚基的一级结构相同,但空间结构不同00117C0011804040602 01 10 50 50 01 01 02关于非竞争性抑制的叙述,正确的是A.不影响VmaxB.抑制剂与酶的活性中心结合C.抑制剂与酶结合后不能与底物结合D.抑制剂与酶结合后不影响与底物结合E.抑制作用可通过增加底物浓度减弱或消除00118D0011904030300 01 10 90 10 01 01 01同工酶是指A.催化的化学反应相同B.酶的结构相同而存在部位不同C.催化不同的反应而理化性质相同D.催化相同的化学反应理化性质也相同E.由同一基因编码翻译后的加工修饰不同00119A0012004030300 01 10 90 10 01 01 01含LDH1丰富的组织是A.心肌B.骨骼肌C.脑组织D.肾组织E.肝组织00120A0012104010000 08 30 90 10 01 01 02酶00121酶是由活细胞合成的;对特异的底物起高效催化作用的;生物大分子;0012204030100 08 30 50 50 01 01 02酶的活性中心00122能与底物特异结合并将底物转化为产物的这一区域称为酶的活性中心;0012304030200 08 30 70 30 01 01 02酶原00123这种无活性的酶的前体称酶原;0012404030300 08 30 70 30 01 01 01同工酶00124同工酶是指催化相同的化学反应;但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶;0012504020200 08 30 70 30 01 01 01酶的特异性00125酶对其催化的底物有严格的选择性;0012604030300 09 80 50 50 01 01 01什么是同工酶?其检测有何临床意义?00126(1)同工酶是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的组酶;(2)当某一特定器官发生病变时,其细胞内的酶释放人血,测定血中其同工酶谱及活性增多的情况,可反映组织器官病变的严重程度。