蛋白质的功能及其与结构之间的关系
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系蛋白质是生物体内广泛存在的一类大分子，它在维持生命活动、调控代谢过程和完成各种生物功能中起着至关重要的作用。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同的蛋白质结构决定了其特定的功能，而蛋白质功能的多样性则来源于其多样的结构类型。
本文将探讨蛋白质结构与功能关系的基本原理和研究方法。
一、蛋白质的结构类型蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质中氨基酸序列的线性排列。
根据氨基酸组成和序列的不同，蛋白质分为多肽和多聚体两类。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸间的局部相对空间排列。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质立体构象的整体排列，由二级结构元素的折叠和旋转所组成。
蛋白质的三级结构决定了其终生物理性质和功能。
4. 四级结构：四级结构是指蛋白质中两个或多个多肽链的空间排列。
蛋白质的四级结构对于蛋白质在生物体内的活性和稳定性至关重要。
二、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能。
不同的结构类型决定了蛋白质的功能多样性。
下面以几个典型的蛋白质结构与功能关系为例进行讨论。
1. 酶的结构与功能关系：酶是一类具有催化作用的蛋白质。
酶的活性严重依赖于其特定的结构。
酶的结构通常由一个或多个多肽链组成，这些链以特定的方式折叠和旋转形成酶的活性中心。
酶的活性中心与底物的结合导致底物分子发生化学反应，从而实现酶的催化作用。
2. 抗体的结构与功能关系：抗体是一类具有特异性识别和结合抗原的蛋白质。
抗体分子的结构包含两个重链和两个轻链，它们通过二硫键相互连接，形成Y形的结构。
抗体的结构决定了其可以与特定的抗原结合，从而阻止抗原进一步侵入机体或参与免疫反应。
3. 结构蛋白的结构与功能关系：结构蛋白是一类结构稳定，形成生物体内细胞、组织和器官的关键蛋白质。
结构蛋白通常由多肽链相互组装而成，形成复杂的三维结构。
这种结构保持了细胞和组织的形态特征，同时还能提供细胞和组织的机械强度和稳定性。
试举例说明蛋白质结构与功能的关系
试举例说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质是生命体系中最基本的分子之一，它们在细胞内扮演着重要的角色。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同的结构决定了不同的功能。
本文将从蛋白质结构、功能以及二者之间的关系三个方面进行详细阐述。
一、蛋白质结构1.1 基本概念蛋白质是由氨基酸组成的大分子聚合物，通常由20种氨基酸以不同的顺序组成。
每个氨基酸分子都有一个羧基和一个氨基，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
1.2 蛋白质层次结构蛋白质层次结构包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1.2.1 一级结构一级结构指多肽链上氨基酸残基的线性序列。
这个序列决定了蛋白质所具有的化学性质和生物学性质。
1.2.2 二级结构二级结构指多肽链上相邻氨基酸残基之间发生的氢键作用形成的局部空间结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
1.2.3 三级结构三级结构指多肽链上所有氨基酸残基的空间排列方式。
蛋白质的三级结构通常由一些特定的氨基酸残基之间的相互作用所决定，如疏水相互作用、电荷相互作用、氢键等。
1.2.4 四级结构四级结构指由两个或多个多肽链聚合而成的完整蛋白质分子。
这种聚合方式可以是同源聚合或异源聚合。
二、蛋白质功能2.1 基本概念蛋白质在细胞内扮演着各种不同的角色，包括催化反应、传递信息、运输分子、支持细胞结构等。
2.2 催化反应许多生物化学反应需要在生理条件下进行，这些反应通常需要一个催化剂来加速反应速率。
酶是一种具有高度专一性和高效性能催化生物化学反应的蛋白质。
2.3 传递信息许多细胞信号分子是蛋白质，例如激素、生长因子和细胞因子等。
这些蛋白质通过与细胞表面受体结合来传递信息，从而调节细胞生长、分化和代谢等过程。
2.4 运输分子许多蛋白质可以作为运输分子将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血红蛋白可以将氧气从肺部运输到组织和器官。
2.5 支持细胞结构许多蛋白质可以作为细胞骨架的组成部分，支持细胞的形态和稳定性。
蛋白质结构与功能的关系介绍
蛋白质结构与功能的关系介绍蛋白质是生命活动的基础单位，它们在生物体内扮演着各种重要的功能角色。
蛋白质的结构与功能密切相关，不同的蛋白质结构决定了其不同的功能。
本文将介绍蛋白质结构与功能的关系，以帮助读者更好地理解蛋白质的本质。
蛋白质是由不同的氨基酸序列组成的，通过氨基酸之间的连接形成多肽链。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性排列顺序。
氨基酸有20种不同的类型，它们通过肽键连接在一起，形成多肽链。
每个氨基酸在多肽链中的位置决定了蛋白质的一级结构。
一级结构的序列决定了蛋白质的整体性质和功能。
二级结构是指多肽链中的局部折叠形态。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是多肽链在空间中以螺旋形式排列，而β-折叠则是多肽链在空间中以折叠片段的形式排列。
二级结构的形成主要依赖于氢键的形成。
不同的氨基酸序列和侧链相互作用会导致多种不同的二级结构形成。
三级结构是指蛋白质的立体结构。
它是由多肽链的不同区域通过非共价相互作用而形成的特定空间构象。
非共价相互作用包括疏水作用、氢键、离子键和范德华力等。
这些相互作用能够将多肽链折叠成特定的三维空间结构，从而确定蛋白质的功能和稳定性。
四级结构是指由多个多肽链相互组合而成的复合物。
有些蛋白质由单一的多肽链组成，称为单体蛋白质，而其他蛋白质则由多个多肽链组合而成，称为亚基蛋白质。
四级结构在一定程度上决定了蛋白质的功能和特性。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的结构决定了其功能的种类和范围。
例如，α-螺旋结构通常与跨膜蛋白质的结构相关，而β-折叠结构则常见于酶和抗体等功能蛋白质中。
此外，蛋白质的结构还能影响其稳定性和折叠速度。
一些突变会导致蛋白质结构的改变，从而影响其正常功能。
蛋白质的结构与功能的关系还可以通过蛋白质的构象变化来体现。
蛋白质的构象变化是指蛋白质在不同环境条件下的结构改变。
这种改变通常伴随着功能的调节。
生物化学第三章 蛋白质的功能及其与结构之间的关系
RR O2 O2
波尔效应
定效中义应吸：可CO是解2排指释氧HH+b。和为C什O么2促在进肺H中b释吸放氧O排2的CO现2，象而。在波肌尔肉 原进因Hb：从是R态H+转和变CO为2能T态够，与释H放b特O定2 位点结合，而促 与H+引发的波尔效应相关的基团有：亚基的N端
氨基、亚基的His122咪唑基以及b亚基的His146咪 唑基。 这三个基团在Hb处于T态的时候都是高度质子化的， 而当氧气与Hb结合以后，质子发生解离。如果溶 液中的pH降低，将有利于这三个基团处于质子化 状态，从而稳定T态，抑制氧气的结合。
2. 参与糖酵解的3-磷酸甘油醛脱氢酶以四聚体的形式存在于细胞液， 而当以单体的形式存在于细胞核的时候，它却是一种尿嘧啶DNA糖苷酶，参与DNA的碱基切除修复；
3. 大肠杆菌的生物素合成酶兼做其生物素操纵子的阻遏蛋白。
蛋白质结构与功能关系的一般原则
① 每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。 一旦结构（特别是高级结构）破坏，其功能随之丧失。
α角蛋白的结构层次
烫发或直发的原理
β角蛋白
一级结构：富含Ala和Gly，具有重复序列Gly-Ala/Ser-Gly-Ala/Ser； 二级结构：主要是有序的反平行β折叠，还有一些无序的α螺旋和无
规则卷曲环绕在β折叠的周围。 β折叠赋予蛛丝强度，而α螺旋赋予蛛丝柔韧性。
蜘蛛丝中的丝心蛋白的结构层次
体积最小的Gly正好位于螺旋 的内部，构成紧密的疏水核 心，而Pro和Hyp 的侧链位于 三股螺旋的表面，面向外， 以尽量减少空间位阻。
每个Gly残基的NH与相邻的X 残基C=O形成氢键。
胶原蛋白的三股螺旋
原胶原的三股螺旋内和三股螺旋之间进一步形成共价交 联，增强稳定性，提高胶原蛋白机械强度。
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系蛋白质是生命活动的主要承担者，它们在细胞内执行着各种各样的功能，从催化化学反应到运输物质、调节生理过程以及提供结构支持等。
而蛋白质的功能与其结构密切相关，结构决定功能是蛋白质研究中的一个核心原则。
蛋白质的结构具有多个层次。
最基本的层次是氨基酸的线性序列，也称为一级结构。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多肽链中的氨基酸种类、数量和排列顺序决定了蛋白质的特性。
例如，不同的氨基酸具有不同的化学性质，亲水性或疏水性、带正电或负电等。
二级结构是指多肽链在局部区域形成的有规律的重复构象，主要包括α螺旋和β折叠。
α螺旋就像一个弹簧，通过氢键维持稳定；β折叠则像是折叠起来的纸张，相邻的肽链段之间形成氢键。
三级结构是整条多肽链的三维空间构象，包括侧链的空间排布。
它是由二级结构进一步折叠、盘绕形成的，通过疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等多种作用力来维持稳定。
比如，血红蛋白由四个亚基组成，每个亚基都有特定的三级结构，共同协作实现氧气的运输功能。
四级结构则是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的结构。
例如，免疫球蛋白由两条重链和两条轻链组成，这种四级结构使得它能够识别和结合特定的抗原。
蛋白质的结构决定了其功能。
以酶为例，酶具有催化化学反应的能力，这是因为其活性部位的结构能够与底物特异性结合，并通过一系列的化学作用促进反应的进行。
酶的活性部位通常具有特定的氨基酸残基，它们的空间位置和化学性质使得底物能够在正确的位置和方向上发生反应。
又如，抗体能够识别和结合外来的抗原物质，这是因为抗体的结构具有能够与抗原互补的结合位点。
这种特异性的结合使得免疫系统能够准确地识别和清除病原体。
蛋白质结构的微小变化可能会导致功能的显著改变。
例如，镰状细胞贫血是由于血红蛋白分子中一个氨基酸的突变，导致血红蛋白的结构发生变化，从而影响了其运输氧气的功能，使得患者的红细胞变成镰刀状，引发一系列的健康问题。
从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系并做简要阐述
从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系并做简要阐述蛋白质是生物体内一类重要的有机化合物，其结构与功能之间具有密切的关系。
通过四个方面的例子，我们可以更好地理解蛋白质的结构与功能之间的关系。
1.结构与功能之间的关系：酶酶是一类具有催化作用的蛋白质，其结构与功能之间的关系非常密切。
例如，淀粉酶是一种能够催化淀粉水解成葡萄糖的酶。
淀粉酶的催化作用是通过其特定的结构来实现的。
具体来说，淀粉酶通过其特有的活性位点与底物淀粉分子结合，从而使淀粉分子发生水解反应。
淀粉酶的结构中具有许多氨基酸残基，这些氨基酸残基通过互相作用形成了酶的三维结构，从而使其能够与底物结合并发生催化作用。
因此，淀粉酶的特定结构决定了其特定的功能。
2.结构与功能之间的关系：抗原与抗体抗原是指能够诱导免疫系统产生抗体的物质。
抗原与抗体之间的相互作用是通过它们的结构来实现的。
例如，抗原通常通过其特定的结构域与抗体中的抗原结合位点结合，从而触发免疫反应。
抗体是由蛋白质组成的，具有与抗原结合的结构域。
抗原与抗体之间的结合是高度特异性的，即一个特定的抗原只能与一个特定的抗体结合。
这是因为抗原与抗体之间的结合是通过互补的结构基础实现的。
抗原与抗体之间的结构互补性是由其氨基酸序列决定的，不同的氨基酸排列可导致不同的结构，从而决定抗原与抗体的结合特异性。
3.结构与功能之间的关系：信号传导许多蛋白质参与信号传导，其结构与功能之间的关系非常重要。
例如，蛋白激酶是一类能够将细胞内信号转导为细胞内化学反应的蛋白质。
蛋白激酶的结构中包含一个催化结构域和一个信号传递结构域。
催化结构域用于将底物分子催化为产物，而信号传递结构域则用于感知细胞外信号并将其传递给催化结构域。
蛋白激酶的结构决定了其信号传导的效率和特异性。
不同的蛋白激酶在结构上有所差异，从而导致其在信号传导过程中具有不同的功能。
4.结构与功能之间的关系：运输与储存蛋白质在细胞内扮演着运输和储存物质的重要角色，其结构与功能之间的关系也很重要。
1.举例说明蛋白质结构与功能的关系
1.举例说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质是基因表达的主要产物，有许多生物功能和特性都来自其结构。
结构与功能在蛋白质是相互联系的，不同类型的蛋白质拥有不同的结构，这些结构是其特定功能的基础。
最简单的蛋白质结构是“线性链”。
这种结构不仅赋予蛋白质稳定的构象，允许它们参与功能性分子间的相互作用，而且经常参与能源的收集和传导以促进化学反应。
弯折的氨基酸链可以形成丰富的结构，其特定的构象使得蛋白质可以拥有复杂的功能。
例如，表皮生长因子受体就具有复杂的结构，可以和其他分子紧密地结合在一起，可以起到非常复杂的信号传导作用。
内质网蛋白也是由线性氨基酸链组成，它们首先可以用于对细胞的细胞壁成分的定位，并可以参与细胞交换信号。
另一种多肽链结构是“折叠”。
折叠的氨基酸链组成了局部封闭的区域，可以形成一些特定的功能，如膜蛋白。
这类膜蛋白可以紧密结合到膜上，参与膜质的调节和细胞维持，而紧密结合的氨基酸链结构即使把膜蛋白固定在膜上。
另一种常见的多肽链结构可以形成不完全封闭的区域，这类蛋白质拥有“活性域”。
他们具有从细胞内部调节信号的功能，通常参与了一系列的酶反应，以改变一系列的化学反应。
例如，激素受体可以结合激素或其它分子，从而引起一系列信号传导，允许有效地调节蛋白质合成等行为。
蛋白质常常以层状结构排列，类似“α”螺旋和“β”折叠结构。
这些折叠的氨基酸链构成了一个完整的二维结构，这结构的几何形状决定了这些蛋白质的功能。
比如，我们可以注意到DNA复制过程中，具有不同层状结构的蛋白质可以帮助DNA分子上的核苷酸发生结合，从而促进复制。
另一种常见的蛋白质结构叫做“折叠空间”，这类蛋白质通过空间结构增强或抑制他们的活性，从而改变特定的功能，并允许他们结合到特定的底物或受体上。
由此可见，蛋白质的结构对其功能具有决定性影响，尤其是调节信号传导、抗原呈递和抗感染的蛋白质。
因此，深入研究以及精确控制蛋白质结构有助于通过治疗蛋白质的相关疾病。
蛋白质的结构与功能的关系PPT课件
肌红蛋白：主要肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血红素（原卟啉IX 和Fe的络合物）组成，除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白（globin），它和血红蛋白的亚基在氨基酸序列上有明显的同源性，构象和功能也相似，由8个α-螺旋组成。
这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。
RER
600 核苷酸
C肽
24 aa
信号肽
3.蛋白质一级结构的种属差异与分子进化
对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异，这种差异可能是分子进化的结果，但与功能相关的结构总是有高度的保守性。 以细胞色素C为例：细胞色素C广泛存在于真核生物细胞的线粒体中，是一种含有血红素辅基的单链蛋白质。在生物氧化时，细胞色素C在呼吸链的电子传递系统中起传递电子的作用，使血红素上铁原子的价数发生变化。
协同效应(cooperativity)
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应(negative cooperativity) 血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应，也即一个O2的结合增加同一Hb分子中其余空的氧结合部位对O2的亲和力。
波耳效应 （Bohr effect） pH对氧饱和曲线的影响
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镰状细胞贫血症与HbS
HbS之间的自组装反应
镰状细胞贫血症的血红蛋白不 适当的结合导致形成长的纤维
无结构蛋白质（NUP）的结构与功能
在生理条件下，缺乏特定的二级结构和三级结构，处 于完全无折叠或部分无折叠状态，但仍然具有功能的 一类蛋白质。
NUP一般可分为两类：一类是完全无折叠蛋白质，约 占10%；另外一类是部分无折叠蛋白质，一般含有一 段由>50个氨基酸残基组成的无折叠区域。
⑤ 氨基酸的差异不是随 机的
⑥ 氨基酸的差异由自然 选择才保留下来
根据细胞色素c一级结构绘制出来的进化树
蛋白质进化的四种情形
① 类似物（analog）。专指具有相同的功能，但起源于 不同的祖先基因的蛋白质，它们是基因趋同进化的产 物（convergent evolution）。
祖先基因的蛋白质。
第三章 蛋白质的功能 及其与结构之间的关系
提纲
一、蛋白质的功能 二、蛋白质结构与功能之间的关系 1. 蛋白质结构与功能关系的一般规则 2. 几种重要的蛋白质的结构与功能 三、蛋白质功能预测
蛋白质的生物功能
蛋白质可视为生物功能试剂 酶 ——核糖核酸酶 信息转导——胰岛素与其受体 基因表达的调控——转录因子 免疫——抗体 运输和贮存——血红蛋白和肌红蛋白 结构蛋白——毛发，胶原 收缩蛋白——肌动蛋白和肌球蛋白 奇异蛋白——南极鱼的抗冻蛋白 兼职蛋白——具有两个或两个以上不同功能的蛋白质
O2 T
TT
TT
TT
TT O2
TT O2 O2
RR
RR
RR
O2 O2 RR
O2 O2 RR
R
R O2
R O2
R O2
RR O2 O2 O2
R R O2 O2 O2
RR O2 O2
波尔效应
定效中义应吸：可CO是解2排指释氧HH+b。和为C什O么2促在进肺H中b释吸放氧O排2的CO现2，象而。在波肌尔肉 原进因Hb：从是R态H+转和变CO为2能T态够。与与HHb特+引定发位的点波结尔合效，应而相促关
胶原蛋白富含Gly和Pro的性质使得它难以形成α-螺 旋，但有规律重复的三联体序列促进了三条胶原 蛋白链之间形成三股螺旋。
胶原蛋白的三股螺旋
三股螺旋由三股左旋的肽链
以氢键相连，并相互缠绕形 成右手螺旋。体积最小的Gly 正好位于螺旋的内部，构成 紧密的疏水核心，而Pro和 Hyp 的侧链位于三股螺旋的 表面，面向外，以尽量减少
二级结构：共有8段α螺旋，约占全部序列的75%，按照N端到C端的次 序，被依次编号为A、B、C、D、E、F、G、H。螺旋之间是短的小 环。有四个螺旋终止于Pro残基。某些螺旋为两亲螺旋。
三级结构：折叠成紧密球状，疏水侧链大都在分子内部，极性、带电 荷的侧链则在分子表面。其分子表面形成一个深的疏水口袋。血红素 通过与口袋内的氨基酸残基以次级键以及血红素铁与His F8形成的配 位键而“藏”在洞中。该口袋允许O2进入而阻止H2O的进入，既保证 了Fe2+结合O2又可防止Fe2+被氧化成Fe3+。如果Fe2+被氧化成Fe3+则氧 气不能再与血红素结合。CO也能与血红素结合。CO的毒性是因为它 与血红素的亲和力更大，从而阻止O2与血红素的结合。
③ 种间同源物（ortholog），也称为直向同源物或直系 同源物，属于同源物中的一种，专指来自于不同物种 的由垂直家系（物种形成）进化而来的蛋白质，它们 通常保留与原始蛋白相同的功能，但也不尽然。
④ 种内同源物或旁系同源物（paralog）。属于同源物中 的另外一种，专指同一物种内由于基因复制、分离产 生的同源物。
问题: 氧气在水 中的溶解度不高 解决方案：由 Mb和Hb运输或 贮存氧气
Mb在肌肉中贮存氧气
Hb在血液中运输氧气
Mb的结构与功能
一级结构：由一条肽链组成，含有153个氨基酸残基；非共价结合一 分子血红素辅基。血红素由原卟啉和Fe2+组成。Fe2+可以形成6个配位 键，其中4个是与原卟啉上的吡咯环的N原子形成的，1个是与肽链F螺 旋上HisF8形成的。O2可以通过第六个配位键可逆地与Fe2+结合。
同源物、直向同源物和种内同源物之间的关系
蛋白质结构与功能实例
纤维状蛋白质的结构与功能 ① α角蛋白 ② β角蛋白 ③ 胶原蛋白 球状蛋白质的结构与功能 ① 肌红蛋白 ② 血红蛋白
α角蛋白
一级结构：由311个～314个氨基酸残基组成。 二级结构：每一个α角蛋白分子在其中央形成典型的
α螺旋，两端为非螺旋区。 模体：由于螺旋区由（HXXHCXC）n重复序列组成，
蜘蛛丝中的丝心蛋白的结构层次
β角蛋白中的β折叠
胶原蛋白
胶原蛋白的基本组成单位是由3条α链组成的原胶 原分子。3条α 链可以相同，也可以不同。
原胶原的一级结构：约1/3是Gly，Pro含量也很高 （~ 12%），具有三种修饰的氨基酸，即4-羟脯氨 酸、3-羟脯氨酸（~ 9%）和5-羟赖氨酸；每一条 肽链都具有重复的Gly-X-Y三联体序列。X和Y通 常是Pro，但也可能是Lys。
都假定Hb存在两种构象，即紧张态（T态）和松弛 态（R态）。在没有结合氧气时，Hb的四条链之间 结合紧密，这种构象称为T态，这种紧密结合是由 盐键以及结合在2条β链之间缝隙中的甘油酸-2,3-二 磷酸（2,3-BPG）造成的，它们屏蔽了分子表面疏 水的空穴，使得Hb结合O2的能力降低。
血红蛋白与氧气结合前后F螺旋的构象变化
兼职蛋白（moonlighting proteins）
定义：一些蛋白质虽然只有一种结构，但却能行使几种甚 至多种不同的功能。这些兼有其他功能的蛋白质被称为兼 职蛋白。
实例：（1）磷酸己糖异构酶除了在细胞内参与糖酵解以 外，还能由T淋巴细胞分泌到胞外充当一种神经白介素， 促进胚胎内某些脊髓神经元和感觉神经元的存活，以及促 进B淋巴细胞的成熟。此外，它还是一种自分泌运动因子 在由某些癌细胞分泌以后，可刺激癌细胞的迁移和扩散； （2）参与糖酵解的3-磷酸甘油醛脱氢酶以四聚体的形式 存在于细胞液，而当以单体的形式存在于细胞核的时候， 它却是一种尿嘧啶-DNA糖苷酶，参与DNA的碱基切除修 复；（3）大肠杆菌的生物素合成酶兼做其生物素操纵子 的阻遏蛋白。
的基团有：亚基的N端氨基、亚基的His122咪唑 基以及b亚基的His146咪唑基。这三个基团在Hb处 于T态的时候都是高度质子化的，而当氧气与Hb结 合以后，质子发生解离。如果溶液中的pH降低， 将有利于这三个基团处于质子化状态，从而稳定T 态，抑制氧气的结合。
波尔效应
质子浓度对血红蛋白与O2亲和力的影响
这是研究分子进化的基础。 ⑥ 许多疾病是蛋白质结构异常引起，属于构象病。
细胞色素c
相似的序列-相似的结构-相同的功能
不同物种的细胞色素c一级结构的比较
① 存在于所有的需氧生 物：从细菌到人类
② 大多数都由104个氨基 酸组成，26/104不变
③ 在15亿年之前，动、 植物开始“分家”并 进化
④ 两个物种之间氨基酸 的差异程度反映了它 们之间的亲缘关系， 据此可绘出进化树
二级结构：主要是有序的反平行β折叠，还有一些无序 的α螺旋和β转角环绕在β折叠的周围。Gly和Ala/Ser分别 分布于折叠片层的两侧，使得相邻的β折叠更加紧密地 堆积形成网状结构，从而赋予丝较高的抗张性能。同时 α螺旋又使蛛丝具有一定的柔软性。与α角蛋白不同的是， 相邻的β角蛋白之间没有共价交联。
二价态的血红素铁结合氧气
肌红蛋白的三维结构
血红素辅基与CO或O2的结合
肌红蛋白的氧合曲线
Hb的结构与功能
Hb由四个亚基组成，因而有四级结构。每一个亚基称 为珠蛋白，单个亚基的一级结构与Mb差别较大，只有 27个位置的氨基酸残基与Mb相同，但二级和三级结构 却与Mb十分相似。
Hb因为具有四级结构，因此具有正协同效应、波尔效 应和别构效应，这三个效应都有利于Hb行使运输氧气 的功能。
其中H为疏水氨基酸，这使得两个α角蛋白分子能通 过H上的疏水R基团结合，相互缠绕形成双股卷曲螺 旋。双股卷曲螺旋大大地提高了α螺旋的稳定性。 链间还形成多个二硫键，这种共价交联可进一步提高 α角蛋白的强度。
α角蛋白的结构层次
烫发或直发的原理
β角蛋白
一级结构：富含Ala和Gly，具有重复序列Gly-Ala/SerGly-Ala/Ser；
蛋白质结构与功能关系的一般原则
① 每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。 一旦结构（特别是高级结构）破坏，其功能随之丧失。
② 蛋白质的高级结构决定蛋白质的功能。 ③ 蛋白质的一级结构决定其高级结构，因此，最终决定了
蛋白质的功能。 ④ 一级结构相似的蛋白质具有相似的功能。 ⑤ 功能相似的蛋白往往能显示它们在进化上的亲缘关系，
BPG对对血红蛋白与O2亲和力的影响
BPG的化学结构及其与两条β链之间的结合
Song of Hb.mp3
分子水平的母爱
HbF（α2γ2）与O2的亲 和力明显高于HbA，这 显然有利于它们从母体 胎盘（氧分压大大低于 肺）中获取O2。之所以 HbF与O2亲和力高于 HbA ，是因为与α亚基 结合的γ亚基不能结合 BPG。
NUP一级结构的特征是含有较多的Gln、Ser、Pro、 Glu和Lys，而侧链较大的疏水氨基酸很少。
NUP的主要功能是参与信号转导、细胞周期调控和基 因表达调控，此外，它与翻译后加工也有关系，还经 常充当RNA和蛋白质的分子伴侣。
有些NUP必须处在无折叠状态才具有一定的功能，有 些需要跟特定的配体（经常是DNA）结合，进而发生 折叠，再行使功能。
空间位阻。一条多肽链上的 Gly与另外两条多肽链上的X 和Y残基并列，每一个Gly残 基的-NH基团与X残基的C=O 基团形成氢键，一个三联体